30 ENZIMAS

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes
en una célula determina el tipo de metabolismo que tiene esa célula. A su vez, esta
presencia depende de la regulación de la expresión génica correspondiente a la
enzima.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energía de

activación (ΔG‡) de una reacción, de forma que la presencia de la enzima acelera
sustancialmente la tasa de reacción. Las enzimas no alteran el balance energético
de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de la
reacción, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de veces.
Una reacción que se produce bajo el control de una enzima, o de un catalizador en
general, alcanza el equilibrio mucho más deprisa que la correspondiente reacción
no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio químico. Sin embargo, las enzimas
difieren de otros catalizadores por ser más específicas. La gran diversidad de enzimas
existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones bioquímicas distintas.6 No todos
los catalizadores bioquímicos son proteínas, pues algunas moléculas de ARN son
capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los ribosomas en la que
reside la actividad peptidil transferasa).
TRIPSINA:
Rompe los enlaces peptídicos adyacentes a la arginina o lisina. La
tripsina es una enzima peptidasa, que rompe los enlaces peptídicos
de las proteínas mediante hidrólisis para formar péptidos de menor
tamaño y aminoácidos. La tripsina es producida en el páncreas y
secretada en el duodeno (parte del intestino), donde es esencial
para la digestión. El pH óptimo es 8 y la temperatura óptima es 37
°C. Es una enzima específica ya que liga al péptido en las posiciones
del carboxilo de residuos Arginina (Arg) o Lisina (Lys) en la cadena,
ambos aminoácidos con grupos R cargados positivamente,
fragmentando al péptido inicial.

La tripsina es producida por el páncreas en forma de tripsinógeno (enzima inactiva), y luego es activado
en el duodeno por la enteropeptidasa a tripsina (enzima activa) mediante corte proteolítico. La tripsina
fue descubierta en 1876 por el fisiólogo alemán Wilhelm Kühne mientras estudiaba el mecanismo de la
digestión.

La tripsina es secretada en el páncreas, actúa en el duodeno hidrolizando péptidos en sus componentes

estructurales básicos conocidos como aminoácidos (éstos péptidos a su vez son el resultado de la actividad
de la enzima pepsina, que degrada proteínas en el estómago). Esto es necesario para el proceso de
absorción de las proteínas presentes en la comida, ya que a pesar de que los péptidos son mucho más
pequeños con respecto a las proteínas, son aún demasiado grandes para ser absorbidos por la membrana
del intestino. La tripsina realiza la hidrólisis de los enlaces peptídicos. El mecanismo enzimático es igual al
de las otras proteasas de Serina: una tríada catalítica convierte a la serina del sitio activo en nucleofílica.
Esto se logra modificando el ambiente electrostático de la serina.

LACTASA:
La lactasa, un tipo de β-galactosidasa, es una enzima producida
en el intestino delgado y que se sintetiza durante la infancia de
todos los mamíferos. Su acción es imprescindible en el proceso de
conversión de la lactosa, azúcar doble (disacárido), en sus
componentes glucosa y galactosa. La lactasa se produce en el
borde de cepillo de las células que recubren las vellosidades
intestinales. Pertenece a la familia de las disacaridasas, que son las
enzimas que se encargan de romper los disacáridos en los
monosacáridos que los forman.

Algunos microorganismos, como las bacterias lácticas, producen lactasa. Esto les permite hidrolizar la
lactosa y metabolizar sus componentes: la glucosa vía glucólisis y la galactosa por la ruta de Leloir o la
ruta de la tagatosa-6-fosfato.En los mamíferos, con la edad se produce un descenso fisiológico de la
secreción de lactasa.1 No obstante, en los seres humanos se han desarrollado mutaciones genéticas que
permiten la secreción de la lactasa durante la vida adulta,2 como parte de una adaptación evolutiva en
las poblaciones que han domesticado ganado lechero y han seguido consumiendo leche durante la edad
adulta. Cuando no se produce suficiente lactasa, la lactosa no se digiere correctamente (maldigestión) y
puede provocar una malabsorción de lactosa. La intolerancia a la lactosa son los síntomas de esta
malabsorción.1 El consumo de productos lácteos por parte de personas con intolerancia a la lactosa no
produce daños en el tracto gastrointestinal, sino que se limita a síntomas transitorios.4 Una gran parte de
las persona que creen tener intolerancia a la lactosa no presentan en realidad malabsorción de lactosa,
por lo que sus síntomas gastrointestinales no tienen relación con el consumo de lactosa sino que se deben
a la presencia de enfermedades no diagnosticadas, tales como la enfermedad celíaca, la enfermedad
inflamatoria intestinal o el sobrecrecimiento bacteriano.5 Asimismo, la intolerancia a la lactosa con
frecuencia es confundida con una alergia a la leche, especialmente difícil de diagnosticar cuando es no
mediada por IgE.

GASTRINA:
Produce y segrega ácido clorhídrico, al tiempo que estimula la
movilidad gástrica. La gastrina es una hormona polipeptídica
segregada por las glándulas endocrinas del antro del estómago y por
las fibras peptidérgicas del nervio vago. Estimula la secreción de ácido
clorhídrico y pepsinógeno (precursor de la pepsina liberado por células
pépticas) que se activa como pepsina al entrar en contacto con el ácido
en el estómago. La gastrina llega a los receptores de esta que se hallan
en la membrana de las células parietales (C2) de las glándulas fúndicas
del estómago, provocando la liberación de HCl. Otros factores
liberadores de gastrina son: la distensión de la pared gástrica por
alimentos, el pH alcalino de alimentos semidigeridos y la estimulación de receptores RH2 histaminergicos.
La secreción de gastrina es disminuida por fármacos de acción sobre receptores de GRP (BB8), por ejemplo,
la pirenzepina. También si la concentración ácida en el estómago aumenta, disminuye la secreción de
gastrina. Hay que tener en cuenta que estas células se ven estimuladas por el reflejo vagal mediante GRP,
y no por Ach.

Los médicos suelen solicitar la determinación de gastrina en sangre cuando sospechan que existe una
hipersecreción. Esta se presenta en la úlcera péptica (aunque en este caso no se suele investigar) y en el
síndrome de Zollinger-Ellison, que consta de una ulceración severa en el estómago y en el intestino delgado
y episodios de dolor abdominal y diarrea. Este síndrome está ocasionado por un aumento de los niveles
sanguíneos de gastrina secretados por tumores llamados gastrinomas, los cuales pueden presentarse de
forma única como un tumor benigno en la cabeza del páncreas (50-60 %) o junto a otros tumores de
hipófisis y paratiroides en la neoplasia endocrina múltiple I (MEN I).

DIPEPTIDASA:
Productora de dos aminoácidos. Fermento secretado por la mucosa intestinal y que tiene por efecto
descomponer los dipéptidos; es uno de los componentes de la erepsina.

QUIMOSINA:
Coagula las proteínas de la leche, en la industria de la quesería. La quimosina o rennina es una enzima
proteasa aspártica encontrada en el cuajo. Es producida por las vacas en el abomaso (la cuarta y última
cámara del estómago). La quimosina es producida por las células principales en el estómago de bebés y
niños con el fin de cuajar la leche que toman, garantizando así una mayor y mejor absorción. Este proceso
de cuajado se fundamenta en la rotura del enlace entre la 105-Phe y la 106-Met de la cadena kappa de
la caseína. La quimosina bovina se puede producir de forma alternativa mediante ADN recombinante
en E. coli, Aspergillus niger var awamori y K. lactis; estas variedades se agrupan bajo el nombre de
quimosinas producidas por fermentación (FPC por sus siglas en inglés). En los seres humanos, el gen se
encuentra en el cromosoma 1 como pseudogén, es decir, nunca llega a expresarse. La quimosina industrial
es clasificada por la IUBMB (Unión Internacional de Bioquímica y Biología Molecular) como una proteasa
del tipo aspartilendopeptidasa con el número de identificación EC.

LIPASA:
Proporciona ácidos grasos, siempre que actué en un medo alcalino, con previa acción de las sales biliares.
La lipasa es una enzima que se usa en el organismo para disgregar las grasas de los alimentos de manera
que se puedan absorber. Su función principal es catalizar la hidrólisis de triacilglicerol a glicerol y ácidos
grasos libres. Las lipasas se encuentran en gran variedad de seres vivos. Esta enzima en humanos se
encuentra en la leche materna y, según estudios bioquímicos, es idéntica a la enzima colesterol esterasa
(o lipasa pancreática no específica), por lo que se supone que el origen es pancreático y llega a las
glándulas mamarias a través de la circulación sanguínea. La función principal de esta lipasa gástrica es
ayudar a la absorción de grasas. Hay que destacar que la producción de jugo gástrico está controlada por
dos mecanismos:

 Nervioso (sensaciones visuales, gustativas, etc).

 Hormonal, a través de la hormona gastrina.

En microorganismos, las lipasas se encuentran presentes para la digestión de grasas, la reconstitución del
organismo y el metabolismo lipoproteico. Las células vegetales las producen para fabricar reservas de
energía. Las aplicaciones que tienen las lipasas en la industria actual son múltiples y van desde la
fabricación de detergente, la industria de la leche y los quesos, panaderías para mejoramiento de sabores,
industria de bebidas, producción de productos químicos de interés por medio de enlaces éster,
polimerización e incluso se hacen investigaciones para la producción de biodiésel.

SECRETINA:
Segrega agua y bicarbonato de sodio, además de inhibir la motilidad gástrica. La secretina es una
hormona gastrointestinal. Su descubrimiento en 1905 por Ernest Starling y William Bayliss condujo a la
acuñación del término «hormona» para designar a aquellas sustancias que son secretadas a la sangre y
actúan sobre órganos alejados. La secretina, por tanto, se considera la primera hormona descubierta. Se
produce en las células S, presentes en la mucosa del duodeno, el yeyuno proximal y el íleon, aunque
también se encuentran en el cerebro. En su liberación influyen varios factores: el grado de acidificación del
quimo que llega al duodeno (pH de 4,5 o inferior), la presencia de productos proteícos y la cantidad de
ácidos en la mucosa. Se excreta a través del riñón. Sus acciones son puramente endocrinas.2 La secretina
hace que el páncreas segregue un jugo digestivo rico en bicarbonato y bajo en enzimas. Éste estimula al
estómago para que produzca pepsinógeno, que es un zimogeno (precursor de la pepsina), esta misma
digiera proteínas; y al hígado para que produzca la secreción de la bilis con más agua y bicarbonato.
GLUCOSA-ISOMERASAS:
Permite la utilización de jarabes de alta fructosa en la producción de alimentos dulces. La glucosa-6-
fosfato isomerasa (EC 5.3.1.9) es una enzima, presente en gran parte de los seres vivos; cataliza la
reacción reversible de glucosa-6-fosfato a fructosa-6-fosfato.

PAPAÍNA:
En la cervecería, se utiliza para licuar la pasta de malta. La
papaína es una enzima que se extrae del fruto llamado papaya
y que pertenece a una familia de proteínas relacionadas, que
incluye endopeptidasas, aminopeptidasas, dipeptidil peptidasas y
otras enzimas con actividades tanto exo-peptolíticas como endo-
peptolíticas. Las propiedades peptolíticas de la papaína provocan
la ruptura de múltiples enlaces en las proteínas animales, lo que
tiene por consecuencia que se pueda utilizar para ablandar la
carne destinada al consumo humano.

La papaína también hidroliza proteínas vegetales, y es útil para evitar la formación de los sedimentos
proteicos que produce la proteína de la cebada en el proceso de fabricación de cerveza. También posee
propiedades antiinflamatorias cuando es consumida directamente, por lo que los frutos que la contienen
han sido usados como medicamento natural. Un entorno alcalino con pH mayor de 8, o una temperatura
mayor de 37ºC desnaturaliza la papaína rápidamente. El crecimiento del negocio relacionado con su uso
para ablandar carnes para consumo humano y para evitar la sedimentación durante la producción de
cerveza ha causado que el consumo mundial de papaína haya aumentado hasta unos cien millones de
dólares anuales. La papaína se consigue por la extracción del látex, que es un líquido blanco obtenido
mediante cortes en los frutos de papaya inmaduros. Luego, en el laboratorio se separa la enzima y se
purifica hasta alcanzar un nivel óptimo de calidad para su comercialización y uso.

PÉPTIDO VASOACTIVO INTESTINAL:

Aumenta el flujo sanguíneo y segrega líquido pancreático acuoso. El péptido intestinal vasoactivo (VIP,
por sus siglas en inglés, vasoactive intestinal peptide) es una sustancia neurocrina formada por 28 residuos
de aminoácidos y producida por muchas estructuras del cuerpo humano como el aparato digestivo, el
páncreas y el núcleo supraquiasmático del hipotálamo. Se caracteriza por su propiedad vasodilatadora y
su actividad en el sistema nervioso periférico (por ejemplo, relaja los pulmones, la tráquea y la
musculatura gástrica). Inhibe la secreción de enzimas gástricas y estimula la secreción de glucagón, de
insulina y de somatostatina, aumenta la adenilciclasa y la secreción biliar en el hígado. Utilizando técnicas
inmunorreactivas al VIP, se puede ver a lo largo del tracto gastrointestinal, desde el esófago hasta el recto.
También en los pulmones, la placenta, la glándula suprarrenal y el páncreas. En el sistema nervioso existe
en gran cantidad en el córtex cerebral, el hipocampo, el núcleo amigdaloide, y en cantidades menores en
el hipotálamo y en las células amacrinas de la retina.
SACARASA:
Produce fructosa y glucosa. La sacarosa, azúcar común o azúcar
de mesa es un disacárido formado por alfa-glucopiranosa y beta-
fructofuranosa. Su nombre químico es alfa-D-Glucopiranosil -
(1→2) - beta-D-Fructofuranósido,2 mientras que su fórmula es
C12H22O11. Es un disacárido que no tiene poder reductor sobre el
reactivo de Fehling y el reactivo de Tollens. El cristal de sacarosa es
transparente, el color blanco es causado por la múltiple difracción
de la luz en un grupo de cristales.

El azúcar de mesa es el edulcorante más utilizado para endulzar los alimentos y suele ser sacarosa. En la
naturaleza se encuentra en un 20 % del peso en la caña de azúcar y en un 15 % del peso de la remolacha
azucarera, de las que se obtiene el azúcar de mesa. La miel también es un fluido que contiene gran
cantidad de sacarosa parcialmente hidrolizada.

La sacarosa, azúcar de mesa o azúcar de caña, es un disacárido de glucosa y fructosa. Se sintetiza en

plantas, pero no en animales superiores. No contiene ningún átomo de carbono anomérico libre,3 puesto
que los carbonos anoméricos de sus dos unidades monosacáridos constituyentes se hallan unidos entre sí,
covalentemente mediante un enlace O-glucosídico. Por esta razón, la sacarosa no es un azúcar reductor
y tampoco posee un extremo reductor. Su nombre abreviado puede escribirse como Glc(a -1à 2)Fru o
como Fru(b 2à 1)Glc. La sacarosa es un producto intermedio principal de la fotosíntesis, en variados
vegetales constituye la forma principal de transporte de azúcar desde las hojas a otras partes de la planta.
En las semillas germinadas de plantas, las grasas y proteínas almacenadas se convierten en sacarosa para
su transporte a partir de la planta en desarrollo. Una curiosidad de la sacarosa es que es triboluminiscente,
lo cual significa que produce luz mediante una acción mecánica. Posee un poder rotatorio de +66.

FISCINA:
Importante en el ablandamiento de carnes. La Ficina es un alcaloide pirrolflavonoide aislado de Ficus
pantoniana (Moraceae). Es un compuesto que presenta actividad vermicida. Es un agente proteolítico.

CARBOXIPEPTIDASA:
Separa los carboxiaminoácidos terminales. Se denomina carboxipeptidasa a toda enzima del grupo de las
peptidasas o proteasas capaces de hidrolizar un enlace peptídico situado en el extremo carboxi-terminal
de una proteína o polipéptido, liberando de esta forma el aminoácido situado al final de la cadena. La
actividad enzimática de estas proteínas se encuentra descrita por los números EC 3.4.16, 3.4.17 y 3.4.18. Las
carboxipeptidasas contrastan con las aminopeptidasas, las cuales rompen enlaces peptídicos pero al otro
extremo de la cadena polipeptídica.

Tanto los animales, entre ellos los seres humanos, como las plantas contienen varios tipos de
carboxipeptidasas que cumplen diversas funciones que van desde el catabolismo a la maduración de
proteínas.
BROMELINA:
Interviene en la producción de hidrolizados. Bromelina es una enzima con
acción proteolítica para una mejor asimilación de los aminoácidos que las
componen. La bromelina deshace las proteínas de igual manera que la
pepsina, enzima que forma parte del jugo gástrico. Se encuentra en las piñas.

Las bromelinas pertenecen al clan CA y a la familia C1 de las peptidasas. Los

residuos catalíticos de la familia C1 han sido identificados como la cisteína y la
histidina, formando una díada catalítica. Se han encontrado otros dos residuos
en el sitio activo, un residuo de glicina precediendo al Cys catalítico y un
residuo de asparagina siguiendo al His catalítico. Se cree que la Gln ayuda en
la formación del agujero de oxoanión y la Asn a orientar el anillo imidazol de
la His catalítica.

DESOXIRRIBONUCLEASA:
Produce nucleótidos, con el substrato del ADN. Desoxirribonucleasa (dímero de pirimidina) El nombre
desoxirribonucleasa (dímero de pirimidina) (EC 3.1.25.1, hace referencia a un grupo de enzimas con
actividades similares pertenecientes a diferentes especies entre las que se encuentran varias bacterias y
fagos, y que cataliza la escisión endonucleolítica de una cadena de ADN en la vecindad de un dímero de
pirimidina. Esta enzima tiene preferencia para actuar sobre ADN de doble cadena, generando una
muesca o corte simple sobre la cadena dañada, más precisamente en dirección 5' con respecto al sitio
dañado, generando dos extremos uno hidroxi-3' y uno fosfato-5' este último proximal al dímero. Otros
nombres por los cuales se conoce a esta enzima son endodesoxirribonucleasa V de bacteriófago T4 y T4
endonucleasa V.

ENCEFALINA:
Inhibe la secreción de enzimas pancreáticas y de la motilidad instetital. Las encefalinas son un
pentapéptido que interviene en la regulación del dolor y en la nocicepción corporal. Las encefalinas son
endorfinas unidas al receptor opioide corporal. Fueron descubiertas en 1975, en dos formas una
conteniendo leucina ("leu"), y la otra metionina ("met"). Ambas son productores del gen de la
proencefalina. Uno de los dos pentapéptidos analgésicos que libera el organismo. Los investigadores han
aislado encefalinas en la hipófisis, en el cerebro y en el tracto GI. Las encefalinas son la metionín-encefalina
y la isoleucín-encefalina, cada una de ellas compuesta por cinco aminoácidos, cuatro de ellos idénticos en
ambos compuestos. Se cree que estos dos neuropéptidos pueden deprimir las neuronas del sistema nervioso
central.

SOMATOSTATINA:
Inhibe la secreción de ácido clorhídrico. La somatostatina (o GHIH, del inglés Growth Hormone Inhibiting
Hormone), también conocida como hormona inhibidora de la liberación de la hormona de crecimiento o,
para abreviar, hormona inhibidora de la liberación de somatotropina) (fórmula global:
C76H104N18O19S2) es una hormona proteica con 14 aminoácidos producida por las células delta del
páncreas, en los denominados islotes de Langerhans. Interviene indirectamente en la regulación de la
glucemia e inhibe la secreción de insulina y glucagón. La secreción de la somatostatina está estimulada a
nivel gastrointestinal (por la mucosa gastrointestinal) y regulada por los altos niveles de glucosa,
aminoácidos, glucagón, ácidos grasos libres y de diversas hormonas gastrointestinales. Su déficit o su exceso
provocan indirectamente trastornos en el metabolismo de los carbohidratos. También es secretada por el
hipotálamo y por otras zonas del sistema nervioso central (región paraventricular anterior, capa externa
de la eminencia media, órgano subcomisural, glándula pineal). Inhibe la síntesis y/o secreción de la
hormona del crecimiento (GH, STH o somatotropina) por parte de la adenohipófisis o hipófisis anterior,
por lo que es una hormona de anti-crecimiento. También inhibe el eje hipotálamo-hipófisis-tiroides,
bloqueando la respuesta de la hormona estimulante de la tiroides (TSH o tirotropina) a la hormona
liberadora de tirotropina o TRH. Además, los tumores carcinoides pueden expresar receptores para la
somatostatina y, por otra parte, se ha descubierto que tiene funciones como neurotransmisor en el sistema
nervioso central.

AMILASA:
Proporciona glucosa en el estómago y el páncreas, si actúa en un medio
ácido. Alfa-amilasa

La amilasa, es una enzima hidrolasa que tiene la función de catalizar la

reacción de hidrólisis de los enlaces 1-4 del componente α-amilasa al
digerir el glucógeno y el almidón para formar azúcares simples. Se
produce principalmente en las glándulas salivales (sobre todo en las
glándulas parótidas) y en el páncreas. Tiene actividad enzimática a un
pH de 7. Cuando una de estas glándulas se inflama, como en la
pancreatitis, aumenta la producción de amilasa y aparece elevado su
nivel en sangre (amilasemia). El pH óptimo de la amilasa salival es de 6.9.
Fue la primera enzima en ser identificada y aislada por Anselme Payen
en 1833, quien en un principio la bautizó con el nombre de "diastasa".

LIPOXIDASA:
En la industria del pan, mejora su calidad y produce una miga muy blanca.

PEPSINA:
Produce péptidos y aminoácidos en el estómago, un medio muy ácido. La pepsina es una enzima digestiva
que se secreta en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago. Es, por lo tanto, una peptidasa.
Es una de las tres peptidasas principales del aparato digestivo humano, junto con la tripsina y la
quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836.1

La pepsina es producida por las células principales de las glándulas gástricas como una proenzima, el
pepsinógeno, quien por efecto del pH ácido se hidroliza y adquiere su capacidad enzimática. Actúa
principalmente sobre enlaces peptídicos de naturaleza hidrófoba, preferentemente aromáticos.
RIBONUCLEASA:
Produce nucleótidos, con el substrato del ARN. Ribonucleasa, abreviada
comúnmente como RNasa, es una enzima (nucleasa) que cataliza la
hidrólisis de ARN en componentes más pequeños. Pueden dividirse en
endonucleasas y exonucleasas, y comprenden varias subclases dentro de las
clases de enzimas EC 3.1 Las ribonucleasas son extremadamente comunes,
lo que resulta en periodos de vida muy cortos para cualquier ARN en un
ambiente no protegido. Un mecanismo de protección, para el ADN, es el
inhibidor de la ribonucleasa (IR), el cual abarca una fracción relativamente
grande de las proteínas celulares(~0.1%) y se une a ciertas ribonucleasas
(RNasas) con mayor afinidad que cualquier otra interacción proteína-
proteína; la constante de disociación para el complejo IR-RNasa A es -20
fM bajo condiciones fisiológicas.

El IR es usado en la mayoría de los laboratorios que estudian el ARN para proteger sus muestras de la
degradación por parte de las RNasas ambientales. Quizás sorpresivamente, las ribonucleasas tienden a
ser sensibles en su secuencia de rotura. Parecen no ser análogas de las enzimas de restricción, las cuales
rompen secuencias altamente específicas de la doble hebra de ADN. Este déficit podría ser superado
usando RNasa H y una hebra simple de ADN complementario a la secuencia de rompimiento deseada.

Las RNasas juegan un rol crítico en muchos procesos biológicos, incluyendo la angiogénesis y la auto-
incompatibilidad de las plantas con flores (angiospermas).

ENTERO GLUCAGÓN:
Inhibe la motilidad y la secreción.

PECTINASAS:
En la industria de las bebidas, mejora la clarificación y extracción de los jugos.

TANNASA:
Convierte la glucosa en fructosa, además de evitar el oscurecimiento y los sabores desagradables en
algunas bebidas.