UNIVERSIDAD NACIONAL FEDERICO VILLARREAL

Facultad de Ingeniería Geográfica, Ambiental y Ecoturismo

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERÍA AMBIENTAL

ENZIMAS

Integrantes:

Barrientos Flores, Saúl

Bravo Rivas, Magaly Natividad

Holgado Alvarez, Abrahan

Julca Gonza, Rogger Máximo

Velasquez Códova, Brigitte

Lima – Perú
2018

”Año del Diálogo y Reconciliación Nacional”

Contenido
1 HISTORIA ............................................................................................................................ 3
2 LAS ENZIMAS .................................................................................................................... 4
3 FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS ........................................................................................... 5
4 ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS ................................................................................... 6
5 INHIBIDORES ENZIMATICOS ......................................................................................... 6
5.1 INHIBIDORES IRREVERSIBLES ........................................................................................ 7
5.2 INHIBIDORES REVERSIBLES............................................................................................ 7
5.2.1 INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS .......................................................... 8
5.2.2 INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS .................................................... 8
6 TIPOS DE ENZIMAS ........................................................................................................... 8
6.1 Óxido-reductasas ........................................................................................................... 8
6.2 Transferasas................................................................................................................... 9
6.3 Hidrolasas ...................................................................................................................... 9
6.4 Liasas........................................................................................................................... 10
6.5 Isomerasas ................................................................................................................... 10
6.6 Ligasas......................................................................................................................... 11
7 UTULIDAD DE LAS ENZIMAS ....................................................................................... 11
7.1 Oxido-reductasas: ........................................................................................................ 11
7.2 Transferasas: ............................................................................................................... 11
7.3 Hidrolasas .................................................................................................................... 11
7.4 Isomerasas: .................................................................................................................. 11
7.5 Liasas: ......................................................................................................................... 12
7.6 Ligasas: ....................................................................................................................... 12
8 COENZIMAS ..................................................................................................................... 12
8.1 Función de las coenzimas ............................................................................................ 12
8.2 Tipos de coenzimas ..................................................................................................... 13
8.2.1 Vitaminas y derivados ......................................................................................... 13
8.2.2 No vitaminas ....................................................................................................... 13
9 ENZIMAS DIGESTIVAS................................................................................................... 14
10 ENZIMAS CARDIACAS: .............................................................................................. 15
11 ENZIMAS PANCREÁTICAS: ....................................................................................... 15
11.1 ENZIMAS PROTEOLITICAS ................................................................................... 15
11.2 ENZIMAS PANCREATICAS PARA HIDRATOS DE CARBONO. ....................... 15
11.3 ENZIMAS PANCREATICAS PARA DIGESTION DE GRASAS............................................. 15
11.4 ENZIMAS PANCREATICAS - ENZIMAS PROTEOLITICAS INACTIVAS .............................. 16

2
12 ENZIMAS RENALES .................................................................................................... 16
14 REFERENCIAS ..................................................................................................................... 20

1 HISTORIA

Por ahí del año 3000 a.C. en el país Egipto, un

hombre que estaba aprendiendo el arte de la
panadería, por descuido dejó una masa ya
preparada, expuesta al aire normal por más tiempo
del que se dejaba en esos tiempos, al regresar la
superficie húmeda de la masa se había hinchado,
haciéndose más grande. Aquí nació el delicioso pan
que conocemos que llega a nuestras mesas día a día (Cruz-Villegas, 2011).
Tiempo atrás, en el siglo XIX, los científico creían que éstos y otros fenómenos
parecidos se debían a algo espontaneo, una reacción que sucedía de repente, sin historia
previa, ya que no se sabía de la existencia de las enzimas, la importancia de estas en los
organismos vivos y cuan necesarias nos eran para sobrevivir. Pero en 1857 un químico
de Francia, Louis Pasteur, comprobó que la fermentación solo ocurría si estaban
presentes células vivas.
Cuando se estaba estudiando la fermentación del azúcar en el alcohol con levaduras,
Louis Pasteur llegó a la conclusión de que esta fermentación era catalizada por una
fuerza vital contenida en las células de la levadura, llamadas fermentos, e inicialmente
se pensó que solo funcionaban con organismos vivos. Escribió que "la fermentación del
alcohol es un acto relacionado con la vida y la organización de las células de las
levaduras, y no con la muerte y la putrefacción de las células" (J., 1951). Por el
contrario, otros científicos de la época como Justus von Liebig, se mantuvieron en la
posición que defendía el carácter puramente químico de la reacción de fermentación.

3
 En 1878 el fisiólogo Wilhelm Kühne (1837 – 1900)
acuñó el término enzima, que viene del griego
ενζυμον "en levadura", para describir este proceso.
La palabra enzima fue usada después para referirse a
sustancias inertes como la pepsina. Por otro lado, la
palabra "fermento" solía referirse a la actividad
química producida por organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenzó a estudiar la

capacidad de los extractos de levadura para
fermentar azúcar a pesar de la ausencia de células
vivientes de levadura. En una serie de experimentos
en la Universidad Humboldt de Berlín, encontró que el azúcar era fermentado inclusive
cuando no había elementos vivos en los cultivos de células de levaduras (Eduard
Buchner - Biographical, 1966).Llamó a la enzima que
causa la fermentación de la sacarosa, “zimasa”. En 1907
recibió el Premio Nobel de Química "por sus
investigaciones bioquímicas y el haber descubierto la
fermentación libre de células". Siguiendo el ejemplo de
Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de
acuerdo a la reacción que producen. Normalmente, el
sufijo "-asa" es agregado al nombre del sustrato (p. ej.,
la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo de
reacción (p. ej., la ADN polimerasa forma polímeros de
ADN).

En 1926, James B. Sumner demostró que la enzima ureasa era una proteína pura y la
cristalizó. Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusión de que
las proteínas puras podían ser enzimas fue
definitivamente probada por John Howard Northrop y
Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con
diversas enzimas digestivas como la pepsina (1930),
la tripsina y la quimotripsina. Estos tres científicos
recibieron el Premio Nobel de Química en 1946
(Chemistry, 1946).

2 LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas globulares que actúan

4
como biocatalizadores, es decir, acelera las reacciones químicas en los seres vivos sin
modificarse. Al acelerarse las reacciones, disminuyen la energía de activación y tiempo
de reacción (Asociación Fondo de Investigadores y Editores, 2010).
Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica que catalizan reacciones químicas,
siempre que sea termodinámicamente posible (si bien no pueden hacer que el proceso
sea más termodinámicamente favorable) (Alfredo, 1997). En estas reacciones, las
enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se convierten en
moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los procesos en las células
necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las reacciones
mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.
Se denomina sustrato a toda molécula sobre la que actúa una enzima. A la energía
necesaria para transformar un sustrato en producto se le llama energía de activación y el
tiempo que se invierte en este cambio es el tiempo de reacción.

3 FUNCIÓN DE LAS ENZIMAS

Las enzimas no sólo funcionan en el interior de las células, sino que es posible
extraerlas de los organismos y utilizarlas de diferentes maneras y en contextos
diferentes, como lo demostró Buchner. Además, tienen aplicaciones en diferentes áreas,
que van desde la preparación de alimentos y bebidas, hasta la síntesis de farmacéuticos
y otros compuestos importantes en la industria química (Ramírez Ramírez & Ayala
Aceves, 2014).
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son
indispensables en la transducción de señales y en procesos de regulación, normalmente
por medio de quinasas y fosfatasas (Thompson, 1995). También son capaces de
producir movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la
contracción muscular o el movimiento de vesículas por medio del citoesqueleto.

5
Una importante función de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo de los
animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de degradar
moléculas grandes (almidón o proteínas, respectivamente) en otras más pequeñas, de
forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las moléculas de almidón, por
ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas por diversas
enzimas a moléculas más pequeñas como la maltosa, y finalmente a glucosa, la cual sí
puede ser absorbida a través de las células del intestino. Diferentes enzimas digestivas
son capaces de degradar diferentes tipos de alimentos. Los rumiantes que tienen una
dieta herbívora, poseen en sus intestinos una serie de microorganismos que producen
otra enzima, la celulasa, capaz de degradar la celulosa presente en la pared celular de las
plantas (Mackie, 1990).

4 ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL DE LAS ENZIMAS

A lo largo de este capítulo se ha estado mencionando continuamente que las enzimas

son proteínas y que son altamente específicas, de hecho, a su naturaleza proteica se debe
su capacidad para reconocer un sustrato. En esta sección se analizan estas
características. Sabemos que la enzima, al reaccionar con el sustrato, forma una unión
con éste (complejo enzima sustrato).
¿En dónde se une el sustrato a la enzima?

Mediante análisis de rayos X, se ha demostrado que el sustrato no se une en cualquier

parte de la enzima, sino que la cadena polipeptídica, al adoptar una estructura
tridimensional, forma un sitio específico, que tiene la capacidad de reconocer al
sustrato, el sitio activo de la enzima es la región precisa en donde ésta une al
sustrato. El sitio activo puede estar formado por residuos de aminoácidos que se
encuentren muy distantes entre sí, pero el polipéptido al adoptar una estructura terciaria
específica, hace que los residuos queden formando una relación espacial muy precisa.
Puede ocurrir que un grupo R del aminoácido que ocupa la posición 67 forme el sitio
activo junto con otro que se encuentre en la posición 237.

El arreglo espacial que guardan entre sí los grupos R, que forman el sitio activo, tiene la
característica de permitir que el sustrato se una a ellos de una manera muy precisa. De
manera clásica, se ha comparado al sitio activo con una cerradura, la cual está diseñada
para que solamente una llave (el sustrato), con una configuración adecuada pueda
abrirla. La explicación de por qué las enzimas son tan específicas por su sustrato salta a
la vista: la especificidad es también el resultado de una estructura tridimensional muy
precisa. Los catalizadores no proteicos generalmente son moléculas pequeñas y por lo
tanto no tienen una configuración tan compleja.

5 INHIBIDORES ENZIMATICOS

6
Un inhibidor enzimático es algún compuesto que impide que alguna, o algunas, enzimas
catalicen. Este tipo de compuestos son específicos, o sea que pueden inhibir a un grupo
de enzimas pero no tener ninguna actividad con otras enzimas. Los inhibidores,
dependiendo de la forma en que actúan se han clasificado en dos grandes grupos:
· Inhibidores irreversibles
· Inhibidores reversibles
Los inhibidores reversibles a su vez se dividen en dos subgrupos:
· Inhibidores reversibles competitivos
· Inhibidores reversibles no competitivos

5.1 INHIBIDORES IRREVERSIBLES

Este tipo de compuestos se unen, de manera irreversible, con el grupo R de algún
aminoácido de la enzima, formando un complejo enzima - inhibidor (EI), el cual es
incapaz de llevar a cabo el acto de catálisis, debido a que el complejo EI no puede unir
al sustrato para formar ES:

Una enzima que colisiona con un inhibidor de este tipo y forma el complejo enzima
inhibidor, queda incapacitada para seguir catalizando. Generalmente estos compuestos
son muy tóxicos, si su concentración es muy alta, dentro de un sistema viviente, pueden
detener una vía metabólica debido a la pérdida total de alguna de las enzimas que
catalizan esa serie de reacciones.

5.2 INHIBIDORES REVERSIBLES

A diferencia de los inhibidores irreversibles, los reversibles reaccionan con la enzima,
pero el complejo enzima inhibidor producido puede separarse para formar la enzima
libre más el inhibidor. Mientras I permanezca unido a E la enzima es inactiva puesto
que no puede unir al sustrato:

La enzima libre, producida por la reacción que transforma EI en E + I, no se ha

modificado y por lo tanto tiene actividad catalítica. Además, la enzima libre puede
colisionar, o con una molécula de inhibidor, o con una de sustrato. En el primer caso
forma EI y en el segundo ES, el cual se rompe en E + P. La probabilidad de que una
molécula de enzima encuentre una molécula de sustrato, o de inhibidor, depende de la
concentración a la que se encuentren estas moléculas, si hay más inhibidor que sustrato,
es más probable que se forme EI que ES. Hay dos tipos de inhibidores reversibles los
cuales se estudian por separado.

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5.2.1 INHIBIDORES REVERSIBLES COMPETITIVOS
Este tipo de inhibidores tienen la característica de ser químicamente muy parecidos al
sustrato, de tal manera que pueden ocupar el sitio activo de la enzima, pero ésta no los
transforma, mientras el inhibidor esté dentro del sitio activo el verdadero sustrato no
puede entrar y por lo tanto no es posible que se forme ES y no hay formación de
producto. Si usamos el ejemplo de la cerradura y la llave, podemos pensar en una llave
que entra en la chapa pero no puede abrirla porque no es la correcta. Sin embargo,
mientras la llave inadecuada esté dentro de la chapa, no es posible que entre la llave
correcta. (Guerra)

5.2.2 INHIBIDORES REVERSIBLES NO COMPETITIVOS

A diferencia de los inhibidores competitivos, los no competitivos se unen a la enzima en
un sitio específico diferente al activo. De esta propiedad se deriva su nombre, pues no
compiten con el sustrato para ocupar el sitio activo. Aún más, este tipo de compuestos
puede tener una estructura química totalmente diferente a la del sustrato. Se piensa que
al unir a la enzima un inhibidor de este tipo, se produce un cambio en su estructura
tridimensional que altera la configuración del sitio activo, imposibilitando el
reconocimiento del sustrato. Cuando EI se rompe, la enzima adquiere su conformación
activa. (Guerra)

6 TIPOS DE ENZIMAS
Las enzimas son denominadas según la sustancia sobre la cual actúan, seguido del sufijo
“asa”, como por ejemplo, la sacarosa es desdoblada por la enzima sacarasa para dar
glucosa y fructuosa (A. Villee, 1996). Cada una de ella ha sido establecida en un
sistema de categorización internacional por el Comité de Nomenclatura de la Unión
Internacional de Bioquímica y Biología molecular (NC-IUBMB, 2018), este sistema es
el de los números EC (Enzyme Commission numbers), que clasifica a las enzimas
según las reacciones químicas que catalizan. A continuación se procederá a señalar los
diferentes tipos de enzimas.
6.1 Óxido-reductasas
Las óxido-reductasas son aquellas enzimas que catalizan las reacciones de óxido-
reducción. Un ejemplo de ello es la reacción del lactacto deshidrogenasa para la
conversión a piruvato.
Las Óxido-reductasas se encuentran en la categoría E1 en la numeración EC, éstas se
subdividen en:
 EC 1.1, actúan con grupos CH-OH como donantes. (prostaglandina-F sintasa)
 EC 1.2, actúan con grupos aldehído o cetona como donantes.
 EC 1.3, actúan con grupos CH-CH como donantes.
 EC 1.4, actúan con grupos CH-NH2 como donantes.
 EC 1.5, actúan con grupos CH-NH como donantes.
 EC 1.6, actúan en la NADH o NADPH.
 EC 1.7, actúan con otros compuestos nitrogenados como donantes.

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  EC 1.8, actúan con grupos de azufre como donantes.
 EC 1.9, actúan con grupos hemo como donantes.
 EC 1.10, actúan con difenoles o compuestos relacionados como donantes.
 EC 1.11, peroxidasas.
 EC 1.12, actúan con hidrógeno como donante.
 EC 1.13, actúan con un donante con la incorporación de oxígeno molecular.
 EC 1.14, actúan con dos donantes con la incorporación o reducción de oxígeno
molecular.
 EC 1.15, actúan con superóxido como aceptor.
 EC 1.16, actúan oxidando iones metálicos.
 EC 1.17, actúan en grupos CH o CH2.
 EC 1.18, actúan con proteínas de hierro-azufre como donantes.
 EC 1.19, actúan con flavodoxina reducida como donante.
 EC 1.20, actúan con fósforo o arsénico como donante.
 EC 1.21, actúan en enlaces x-H y y-H para formar un enlace x-y.
 EC 1.97, Otras oxidorreductasas.
6.2 Transferasas
Las transferasas son aquellas enzimas encargadas de acelerar el proceso de transmisión
de un grupo funcional desde una sustancia donadora a otra receptora. Un ejemplo es la
acción de la enzima quinasa, cuya función se basa en fosforilizar una proteína con
ayuda de ATP.
Las transferasas se encuentran en la categoría E2 en la numeración EC, éstas se
subdividen en:
 EC 2.1, incluye enzimas que transfieren grupos de un sólo carbono
(metiltransferasas)
 EC 2.2, incluye enzimas que transfieren grupos aldehído o cetona
 EC 2.3, incluye aciltransferasas
 EC 2.4, incluye glicosiltransferasas
 EC 2.5, incluye enzimas que transfieren grupos alquilo o arilo
 EC 2.6, incluye enzimas que transfieren grupos con nitrógeno; (transaminasas)
 EC 2.7, incluye enzimas que transfieren grupo fosfato; (fosfotransferasas,
incluyendo a polimerasas y quinasas)
 EC 2.8, incluye enzimas que transfieren un grupo sulfurado (sulfurotransferasas
y sulfotransferasas)
 EC 2.9, incluye enzimas que transfieren gupos que contienen selenio
6.3 Hidrolasas
Las hidrolasas son aquellas enzimas encargadas de catalizar la hidrólisis de los enlaces
químicos, es decir, aceleran el proceso de disolución por parte del agua. Un ejemplo
sería la disolución de la lactosa por medio de la lactasa:
Lactosa + Agua + Lactasa -> Glucosa + Galactosa
Las hidrolasas se encuentran en la categoría E3 en la numeración EC, éstas se
subdividen en:

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  EC 3.1: Actúan sobre enlaces éster. (Esterasas, nucleasas, fosfodiesterasas,
lipasas, fosfatasas)
 EC 3.2: Glicosidasas.
 EC 3.3: Actúan sobre enlaces éter.
 EC 3.4: Actúan sobre enlaces peptídicos. (Peptidasas)
 EC 3.5: Actúan sobre enlaces carbono-nitrógeno no peptídicos.(Arginasas)
 3.6: Actúan sobre los anhídridos de los ácidos. (Helicasas, GTPasa)
 EC 3.7: Actúan sobre los enlaces carbono-carbono.
 3.8: Actúan sobre los enlaces haluro.
 3.9: Actúan sobre los enlaces fósforo-nitrógeno.
 3.10: Actúan sobre los enlaces azufre-nitrógeno.
 3.11: Actúan sobre los enlaces carbono-fósforo.
 3.12: Actúan sobre los enlaces azufre-azufre.
 3.13: Actúan sobre los enlaces carbono-azufre.
6.4 Liasas
Las liazas son aquellas enzimas encargadas de acelerar el proceso de ruptura de enlaces
Carbono-Carbono, Carbono-Azufre, Carbono-Nitrógeno, entre otros enlaces no
peptídicos, por medios distintos a la hidrólisis o la oxidación. Un ejemplo es la
formación de dopamina a partir de la dihidroxifenilalanina (DOPA) con ayuda de la
descarboxilasa.
Las liasas se encuentran en la categoría E4 en la numeración EC, éstas se subdividen en:
 EC 4.1: Liasas Carbono-Carbono.
 EC 4.2: Liasas Carbono-Oxígeno.
 EC 4.3: Liasas Carbono-nitrógeno.
 EC 4.4: Liasas Carbono-Azufre.
 EC 4.5: Liasas Carbono-Halogenuro.
 EC 4.6: Liasas Fósforo-Oxígeno.
 EC 4.7: Liasas Carbón-Fósforo.
 EC 4.99: Otras liasas.
6.5 Isomerasas
Las isomerasas son aquellas enzimas que catalizan la transferencia de grupos en el
interior de una molécula para dar formas isómeras.
Las isomerasas se encuentran en la categoría E5 en la numeración EC, éstas se
subdividen en:
 EC 5.1, racemasas y epimerasas.
 EC 5.2, cis-trans-isomerasas.
 EC 5.3, oxidoreductasas intramoleculares.
 EC 5.4, transferasas intramoleculares.
 EC 5.5, liasas intramoleculares.
 EC 5.99, otras isomerasas.

10
6.6 Ligasas
Las ligasas son aquellas enzimas que aceleran el proceso de unión de moléculas a partir
de la formación de enlaces covalentes acompañado por la hidrólisis de ATP.
Las ligasas se encuentran en la categoría E6 en la numeración EC, éstas se subdividen
en:
 EC 6.1, incluye ligasas usadas para formar uniones oxígeno-carbono.
 EC 6.2, ligasa usadas para formar uniones carbono-azufre.
 EC 6.3, incluye ligasas usadas para crear uniones carbono-nitrógeno.
 EC 6.4, abarca ligasas que forman uniones carbono-carbono.
 EC 6.5, incluye ligasa que forman ésteres fosfóricos.
 EC 6.6, ligasa usadas como unión nitrógeno-metal.

7 UTULIDAD DE LAS ENZIMAS

7.1 Oxido-reductasas:
Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que
intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Las
oxidoreductasas son importantes a nivel de algunas cadenas metabólicas, como la
escisión enzimática de la glucosa, fabricando también el ATP, verdadero almacén de
energía. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores,
alcoholes, oxácidos aldehídos, cetonas, aminoácidos, DPNH2, TPNH2, y muchos otros
compuestos y, como receptores, las propias coenzimas DPN y TPN, citocromos, O2,
etc.
7.2 Transferasas:
Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra
(aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la
del aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos más diversos,
transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
7.3 Hidrolasas
: Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del
protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se
expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-Ni) o
carbono oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis (reacción de un
compuesto con el agua) de una molécula de agua. El hidrógeno y el oxidrilo resultantes
de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos moléculas obtenidas por la ruptura de
los mencionados enlaces. La clasificación de estas enzimas se realiza en función del tipo
de enlace químico sobre el que actúan.
7.4 Isomerasas:
Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula empírica
pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc.

11
7.5 Liasas:
Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o bien
entre carbono y oxígeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos separados
de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el amoniaco.
Algunas liasas actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos,
escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.
7.6 Ligasas:
Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, lo cual sucede
simultáneamente a la degradación del ATP, que, en rigor, libera la energía necesaria
para llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy
importantes y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo
por la acción conjunta de dos enzimas, una fosfocinasa, para fosforilar a una sustancia A
(A + ATP A - ℗ + ADP) y una transferasa que pasaría y uniría esa sustancia A, con
otra, B (A -℗ + B A – B + Pi).
Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en la
epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas
específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común.

8 COENZIMAS
Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan grupos
químicos entre enzimas (Pérez, s.f.). Estas moléculas no forman parte de la estructura de
las enzimas. En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de
transferencia de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las
reacciones redox (como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido
(NAD+)). Las coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo;
un conjunto de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de
enzimas lo extrae.
Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.
Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura, como
el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen
evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN.
8.1 Función de las coenzimas
Las coenzimas son las encargadas de ser intermediarias metabólicas en las reacciones
enzimáticas, dichas reacciones se llevan a cabo con una coenzima en particular , que es
el sustrato de un conjunto de enzimas que la producen, y un conjunto de enzimas que la
consumen, es decir, se reciclan continuamente como parte de dicho metabolismo.
Por ejemplo las deshidrogenasas, que utilizan la nicotinamida adenina dinucleótido
(NADH) como cofactor. Aquí, cientos de enzimas diferentes eliminan los electrones de
sus sustratos y reducen el NAD+ a NADH, Esta coenzima reducida es entonces un
sustrato para cualquiera de las reductasas presentes en la célula que necesitan reducir
sus sustratos.

12
8.2 Tipos de coenzimas
8.2.1 Vitaminas y derivados
Coenzima Vitamina Componente Grupo químico Distribución
adicional transferido
NAD+ y NADP+ Niacina (B3) ADP Electrones Bacterias,
arqueas y
eucariotas
Coenzima A Ácido ADP Grupo acetilo y Bacterias,
pantoténico otros grupos arqueas y
(B5) acilo eucariotas
Ácido Ácido fólico (B9) Residuos de Grupos metilo, Bacterias,
tetrahidrofólico glutamato formilo, arqueas y
metileno y eucariotas
formimino
Filoquinona (K1) Vitamina K Ninguno Grupo carbonilo Bacterias,
Menaquinona y electrones arqueas y
(K2) eucariotas
Menadiona(K3)* * Sintética
Ácido ascórbico Vitamina C Ninguno Electrones Bacterias,
arqueas y
eucariotas
Coenzima F420 Riboflavina (B2) Aminoácidos Electrones Metanógenos y
algunas
bacterias

8.2.2 No vitaminas
Coenzima Grupo químico transferido Distribución
Adenosin Trifosfato (ATP) Grupo fosfato Bacterias, arqueas y
eucariotas
S-Adenosil metionina Grupo metilo Bacterias, arqueas y
eucariotas
3'-Fosfoadenosina-5'- Grupo sulfato Bacterias, arqueas y
fosfosulfato eucariotas
Coenzima Q Electrones Bacterias, arqueas y
eucariotas
Tetrahidrobiopterina Átomo de oxígeno y Bacterias, arqueas y
electrones eucariotas
Citidina trifosfato Diacilgliceroles y grupos Bacterias, arqueas y
lipídicos eucariotas
Azúcares nucleótidos Monosacáridos Bacterias, arqueas y
eucariotas
Glutatión Electrones Algunas bacterias y la
mayoría de eucariotas
Coenzima M Grupo metilo Metanógenos
Coenzima B Electrones Metanógenos
Metanofurano Grupo formilo Metanógenos
Tetrahidrometanopterina Grupo metilo Metanógenos

13
 9 ENZIMAS DIGESTIVAS

Las enzimas adoptan una estructura tridimensional que permite reconocer a los
materiales específicos sobre los que pueden actuar (sustratos).
Cada una de las transformaciones, que experimentan los alimentos en nuestro sistema
digestivo está asociada a un tipo específico de enzima. Estas enzimas son las llamadas
enzimas digestivas. Por ejemplo:
 las lipasas: hidrolizan lípidos o grasas y aumenta la absorción de los nutrientes
lipófilos (Vitamina A y D). (FUNDATION, 2009)
 las amilasas (hidrolizan almidón), degrada los azúcares complejos (almidón)
hasta tri, di y monosacáridos.
 las proteasas (hidrolizan proteínas), las enzimas proteolíticas dividen las
proteínas nutritivas en péptidos y aminoácidos bien absorbibles.
 las esterasas (basado en la unión general de tipo éster presentes en muchas
sustancias), colesterol
 estrerasa (si la esterasa es específica de los esteres de colesterol) y acetilcolina
 esterasa (si la esterasa de la acetilcolina).
Nota:
Por ejemplo, los adultos jóvenes tienen aproximadamente 30 veces más amilasa en su
saliva que las personas de 69 años, y los de 27 años tienen el doble de la lipasa que
los de 77 años de edad. Las personas con enfermedades crónicas también tienden a
tener niveles mucho más bajos de enzimas

Cada enzima actúa sobre un solo tipo de alimento, como una llave encaja en una
cerradura. Además, cada tipo de enzima trabaja en unas condiciones muy concretas de
acidez, como se puede ver en el cuadro de abajo. Si no se dan estas condiciones, la
enzima no puede actuar, las reacciones químicas de los procesos digestivos no se
producen adecuadamente y los alimentos quedan parcialmente digeridos. Como se
observará en el siguiente cuadro:

Enzima Actúa sobre Proporciona Se produce en Condiciones

para que actúe
Ptialina Almidones. Mono y La boca Medio
disacáridos (glándulas moderadamente
salivares) alcalino
Amilasa almidones y Glucosa El estómago y Medio
azúcares páncreas moderadamente
ácido
Pepsina proteínas Péptidos y El estómago Medio muy
aminoácidos ácido
Lipasa grasas Ácidos grasos y Páncreas e Medio alcalino y
glicerina intestino previa acción de
las sales biliares
Lactasa lactosa de la Glucosa y Intestino (su Medio ácido
leche galactosa producción
disminuye con el

14
 crecimiento)

10 ENZIMAS CARDIACAS:
Son proteínas provenientes del tejido cardíaco y que se liberan a la circulación
sanguínea como consecuencia del daño al corazón, tal como es el caso en un infarto del
miocardio (BASA, 2014)
 Enzimas cardiacas son marcadores de lesiones que ocurren en las fibras del
miocardio (músculo cardiaco). (SANCHEZ, 2008)
 Las enzimas cardiacas son estructuras proteicas que se encuentran dentro de las
células musculares de corazón, denominados cardiocitos. (SANCHEZ, 2008)
GENERALIDADES:
La CK es una enzima cuya mayor concentración se localiza en corazón y en el músculo
esquelético y su menor concentración se encuentra en el tejido cerebral. Debido a que la
Ck existe relativamente en pocos órganos, esta prueba se utiliza como índice especifico
de lesión del miocardio y del músculo (SANCHEZ, 2008)

11 ENZIMAS PANCREÁTICAS:
El páncreas realiza dos tipos de secreciones y estas son:
Hidroelectrolítica: Actúa como vehículo de la enzima y proporciona un medio
alcalino, necesario para la actuación de las enzimas. (PEREZ, 2016)
Enzimática: Es la causante de la hidrólisis de las sustancias nutritivas de los alimentos
11.1 ENZIMAS PROTEOLITICAS
a) TRIPSINA
b) QUIMIOTRIPSINA
c) CARBOXIPOLIPEPTIDASA
• A. TRIPSINA Y QUIMIOTRIPSINA: Proteínas completas y/o proteínas
parcialmente digeridas - péptidos de diversos tamaños.
• B. CARBOXIPOLIPEPTIDASA: Fracciona algunos péptidos -
aminoácidos individuales (estadio final de aminoácidos).
11.2 ENZIMAS PANCREATICAS PARA HIDRATOS DE CARBONO.
• AMILASA PANCREATICA: Hidroliza almidones, glucógeno de
Carbono restantes (salvo la celulosa) - disacáridos y algunos trisacáridos.

11.3 ENZIMAS PANCREATICAS PARA DIGESTION DE GRASAS

• LIPASA PANCREATICA : Hidroliza gasa neutras - ácidos grasos y mono
glicéridos
• COLESTEROL ESTERASA : Hidroliza los esteres de colesterol
• FOSFOLIPASA: Separa los ácidos grasos de los fosfolípidos.

15
11.4 ENZIMAS PANCREATICAS - ENZIMAS PROTEOLITICAS INACTIVAS
• TRIPSINOGENO
• QUIMIOTRIPSINOGENO
• PROCARBOXIPOLIPEPTIDASA
Solo se activan cuando alcanzan la luz del intestino. Ej. Tripsinogeno, se activa gracias
a la acción de la enzima enterocinasa (secretada por la mucosa intestinal cuando el
quimo llega a ésta). (BASA, 2014)

12 ENZIMAS RENALES

El crecimiento del riñón es lento en la parte temprana de la vida prenatal, acelerándose

posteriormente. En el hombre, el peso renal se duplica en los primeros seis meses
postnatales, triplicándose al año. Durante el primer año de la vida hay un incremento
funcional renal más marcado en los primeros seis meses, que continua aunque más
lentamente, hasta alcanzar los niveles adultos durante el segundo año." Hay una serie de
sistemas enzimáticos que trabajan intensamente durante los periodos rápidos de la
morfogénesis renal, cuyo papel está ligado fundamentalmente al metabolismo celular
general, lo que no los diferencia de los de otros sistemas enzimáticos similares en otros
tejidos embrionarios. Su función es la de proporcionar materias primas y energía para la
multiplicaci6n celular y la construcci6n del tejido renal. Se sabe que el riñón humano al
nacimiento, contiene solo el 13% de las células que tendrá en el adulto y su tamaño es
solo 70% del final. Así pues, las enzimas relacionadas con la síntesis de Ácidos
nucleídos, de proteínas, lipoproteínas, con la glicólisis, fosforilación oxidativa, ciclo de
Krebs, y otros ciclos metab6licos celulares, presentan patrones de actividad general muy
variable y difíciles de encuadrar dentro del desarrollo especifico renal, debido a que su
número es muy grande y su naturaleza compleja. La actividad de dichos sistemas
enzimáticos universales puede aumentar o disminuir, de acuerdo con las exigencias
particulares del metabolismo celular, en el momento particular del desarrollo en el que
se encuentre el tejido. En un estudio hecho por Kuang-Mei se observó que 1%
actividades enzimáticas del metabolismo general presentes en el metanefros de
embriones de pollo, están generalmente también presentes en el mesonefros. Grupos de
enzimas relacionados con el metabolismo de los carbohidratos, proteínas y algunas
fosfatasas, mostraron una actividad máxima entre el 13. Y el 17. Día de incubación,
siguiendo un descenso gradual de su actividad en el mesonefros en regresión (Tabla I).

16
Dicho descenso podría explicarse por
cambios probables en la distribuci6n
celular de las enzimas, cambios del pH
óptimo, de la concentración de substrato,
etc. En el riñón del feto humano de 14 a
22 semanas de edad, Imbert y Col
realizaron un estudio histoenzimológico
de las zonas subscapular y cortical
profunda. Desde el punto de vista
enzimol6gico, observaron una diferencia
neta entre ambas zonas. Actividad
enzimática pobre en la zona blastematosa,
tanto a nivel celular como en las vesículas
nefrogénicas, manifestada por una débil actividad de la deshidrogenasa láctica y málica.
La zona renal mis organizada o cortical profunda, por el contrario, presenta una
actividad importante de los metabolismos estudiados, poco diferente de la del riñón
maduro. Las diferentes actividades enzimáticas fueron más numerosas y más intensas en
el túbulo contorneado proximal que en el distal (Tabla 11).

12.1. Fosfatasa y diferenciación renal

Es interesante que la propagaci6n del proceso de diferenciación del tracto urinario,

desde el túbulo distal hasta el túbulo proximal, coincida con la aparición de la actividad
de enzimas como la fosfatasa alcalina y acida. Se sabe que estas enzimas participan en
los procesos inductivos durante la diferenciaci6n. La diferenciaci6n progresiva de las
vellosidades del túbulo renal, está asociada con una reacción positiva de fosfatasa
alcalina y con la aparición de la función secretora, evidenciada por la presencia de
material PAS-positivo. En varias especies, las células diferenciadas contienen
abundantes gotas de dicho material que desaparecen poco después del nacimiento
12.2. Carboxilesterasa

17
 La actividad de carboxilesterasa ha mostrado también relación con los fenómenos de
diferenciación renal en el ratón. Su patrón de actividad aumenta progresivamente a
partir del nacimiento hasta los 25 días de edad; desde este momento, el patrón está
influenciado por hormonas sexuales, ya que en los animales machos la actividad es
mayor hasta la edad adulta, comparativamente con las hembras.
12.3. Transporte activo y sistemas mitocondriales
Una de las funciones bioquímicas más importantes del riñón es el transporte activo de
líquidos y solutos a través de sus membranas celulares. En la figura se observa un
esquema simplificado del fenómeno de transporte activo. Un compuesto A es
incorporado a la membrana celular y transportada a través de ella gracias a la energía
proporcionada por compuestos como el ATP, representado como X en el esquema

Esquema simplificado del transporte activo de un compuesto a través de la membrana celular.

12.4. Metabolismo de la urea desarrollo renal

La disponibilidad metabólica de urea en el recién nacido es baja debido al intenso
anabolismo proteico en los primeros días de vida. Si se administra urea o dieta
hiperprotéica al lactante, se observa un aumento en la excreción renal de urea; durante
los estados de deshidratación hay también un aumento de la excreción del catabolito,
acompañado de aumento en la osmolaridad urinaria. La excreci6n de urea por el riñón
del recién nacido, parece jugar un papel importante en el establecimiento de un
gradiente osmótico entre el intersticio renal y el sistema tubular. Es interesante hacer
notar que las curvas de la azotemia descritas por McCance et al, en diferentes especies
durante la primera semana de vida postnatal, no parecen presentar una correlaci6n, en
cuanto a la rata se refiere, con las curvas del desarrollo de la actividad de las enzimas
que participan en su síntesis descritas por Ilinerova. En la rata hay un aumento notable
de la urea durante los primeros dos días que siguen al nacimiento; en cambio, la
actividad de algunas enzimas del ciclo de la urea como la ornitinotranscarbamilasa, la
arginasa y el sistema de la argininosintetasa, inician su actividad hepática el 14 día
postnatal. En algunas especies de anfibios, el aumento de la urea durante la
metamorfosis, coincide con el aumento de la actividad

18
12.5. Ontogenia renal de las isoenzimas de la deshidrogenasa láctica (LDH)
La enzima LDH existe en seis diferentes formas moleculares llamadas isoenzimas de la
LDH; cinco de ellas son las más comúnmente demostrables en la mayor parte de los
tejidos de diferentes especies, y la sexta aparece en el tejido gonadal del ratón púber.
Mediante técnicas electroforéticas, diferentes autores han comprobado que las cinco
principales isoenzimas de la LDH sufren cambios importantes en sus proporciones
relativas durante la ontogenia. En términos generales se ha observado que en el tejido
renal prenatal predominan las isozimas catódicas (LDH-5, LDH-4) ya que en este
periodo el metabolismo es fundamentalmente anaeróbico; dichas isozimas participan
principalmente en la reducción del ácido pirúvico a ácido láctico

13. ENFERMEDADES METABÓLICAS PRODUCIDAS POR ENZIMAS

DEFECTUOSAS
 La enfermedad de tay-sachs

La enfermedad es causada por una deficiencia de una enzima llamada

HEXOSAMINIDASA, que en condiciones normales esta enzima tiene la función de
degradar sustancias grasas llamadas gangliósidos.
A consecuencia de esto a la célula tiene sobrepoblación de estos gangliòsidos y no
puede llevar a cabo sus funciones normales. Esto es muy peligroso ya que los
gangliósidos son componentes fundamentales del plasmalema neuronal.

 La enfermedad de Leigh
Es una enfermedad neurometabólica congénita rara, producida por un déficit de
piruvato decarboxilaxa o del complejo Citocromo C Oxidasa (COX), enzimas de origen
mitocondrial. Forma parte de un grupo de enfermedades llamadas encefalopatías
mitocondriales. El modelo de herencia está ligado al gen X recesivo, autosomal y
mitocondrial.
Esta enfermedad fue descrita por primera vez, en 1951, por Denis Leigh.
Este síndrome está causado por mutaciones del ADN mitocondrial, cuando el porcentaje
de ADN mutante es menor se observan manifestaciones menos severas, que se
presentan a edades más avanzadas, pudiéndose distinguir formas infantiles, juveniles y
del adulto.
 Enfermedad de Fabry

La enfermedad de Fabry es un trastorno hereditario no muy común, que es causado por

un gen defectuoso localizado en el cromosoma X, por lo que esta enfermedad es más
frecuente en hombres, se calcula que 1 de 40.000 varones tienen la enfermedad de
Fabry. En el caso de las mujeres algunas pueden presentar los síntomas.

19
La enfermedad de Fabry es un error congénito del catabolismo de los
glucoesfingolípidos, causado por una deficiencia de la hidrolasa lisosomal alfa-
galactosidasa A, es decir, el organismo no puede producir suficientes cantidades de esta
enzima.
Esta enzima es responsable de la hidrólisis de los residuos terminales alfa-galactosil de
los glucolípidos y las glucoproteínas y su ausencia o disminución significativa produce
la acumulación progresiva de los glucoesfingolípidos neutros, como
globotriaoilceramida (GL-3) y galabiosilceramida en plasma y lisosomas de múltiples
tejidos, por lo que no se eliminan del organismo, sino que permanecen dentro de las
células provocando sintomatología compleja y multisistémica.

 Albinismo
El albinismo recibe su nombre del latín albus, que quiere decir "blanco". También se le
conoce como hipopigmentación.
Es un defecto en la producción de melanina que ocasiona una ausencia parcial o total de
pigmentación (color) de la piel, el cabello y los ojos. El albinismo se presenta cuando el
cuerpo es incapaz de producir o distribuir un pigmento, llamado melanina, debido a uno
de varios defectos genéticos posibles.

 Enfermedad de la orina en jarabe de arce

Una enfermedad debida a una deficiencia de las enzimas que metabolizan los
aminoácidos ramificados valina, leucina e isoleucina. La acumulación de estos
aminoácidos resulta en una encefalopatía y neurodegeneración que, si no se tratan
adecuadamente, pueden conducir al coma y a la muerte.
La valina, leucina e isoleucina son tres aminoácidos ramificados esenciales que son
aportados por la dieta. Cuando la cantidad aportada excede de la necesaria para la
síntesis de proteínas, son transaminados con a-cetoglutarato para formar a-cetoácidos
ramificados que son oxidados mediante complejos enzimáticos muy similares a los que
oxidan el piruvato y el a-cetoglutarato. La deficiencia de estos sistemas enzimáticos
ocasiona la acumulación de estos productos en la sangre.

14 REFERENCIAS

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