Menten de 1913
Eludieron la inhibición del producto y realizaron mediciones de velocidad inicial donde solo
"necesitarían seguir la reacción de inversión en un intervalo de tiempo donde la influencia
de los productos de división no es perceptible. La influencia de los productos de división
puede observarse por separado”. Representaron las mediciones de la velocidad inicial
como una función de la concentración de la sacarosa poniéndola en su base de la
suposición de que la unión de sacarosa estaba en equilibrio con la enzima y de que la
tasa de reacción era proporcional a la concentración del complejo enzima-sustrato.
Mostrando que la concentración de la sacarosa dependía del dato seguido y su relación
hiperbólica predicha, aportaron evidencia para apoyar la hipótesis de que la enzima
catalizadora estaba acuerdo a la formación del complejo sustrato-enzima, como en su
ecuación. Derivaron expresiones para la inhibición competitiva y cuantificaron los efectos
de los productos en las bases de la reacción para obtener constantes estimadas de
disociación para la fructuosa y glucosa.
Para estos casos, anterior a este, esteba el modelo de Henri, pero él cometió dos errores
que no hacían válida su ecuación, debido a que no contó la muta rotación lenta de los
productos de la reacción (equilibrio entre los isómeros α y β de la glucosa) y se negó a
controlar el pH.
Michaelis-Menten propusieron:
[S]
v =C ∅ Donde: C ∅=Vmáx ∅=Concentración total de la enzima
[ S ] +k
k =Ks=ctte de disociación de la enzima−sacarosa
C=Kcat multiplicada por un factor de conversión para el cambio de
sustrato convertido a concentración del producto
Después.
1 1 k
= +
v C ∅ C ∅ [S]
No fue hasta 1925 que Briggs y Haldane introdujeron la aproximación del estado
estacionario y proveo argumentos que validaron las mediciones de velocidad inicial, de
este modo se eliminó la necesidad de asumir que la unión de sustrato era en equilibrio
rápido o irreversible.
SE 0
ES=
E=E 0−ES−EF−EG Balance de masa F G Donde:
S+ Ks 1+ + (
Kf Kg )
ES . S , F , G son concentraciones dependientes del tiempo del complejo sustrato−enzima
CS
dF dG v=
v= = =c x ES F G C=cE 0 S=S 0−F F=G
dt dt (
S+ Ks 1+ +
Kf Kg )
F G 1 1 1
S 0−F + Ks(1+ + ) S 0+ Ks−FKs( − − )
Kf Kg Ks Kf Kg C
Const=
dF dF Ks
=[ C ( S 0−F ) ] /¿ = [ C ( S 0−F ) ] /¿
dt dt
Km [ S ]
S0 1 1 1 S0 F 1 1 1 v=
¿ ( + +
t S 0 Kf Kg
X ln ) (
S 0−F
+ − −
t Ks Kf Kg) ( ) 1+ (Km
Kcat )[S]
Donde:
Km=constante Menten
TABLA DE CONCENTRACIÓN DATOS ORIGINALES
GRÁFICOS
MECANISMO
TABLA DE CONCENRACIÓN DE DATOS AJUSTADOS PARA S.
GRÁFICAS AJUSTADAS
GRÁFICA I
GRÁFICA II
GRÁFICA III
GRÁFICA IV
GRÁFICA V
DATOS CALCULADOS
De la derivada de Michaelis-Menten.