Anda di halaman 1dari 4

15.

REGULACIÓN DE LA CINÉTICA
ENZIMÁTICA II: ALOSTERISMO
· Enzimas reguladores: enzimas que limitan la velocidad de las rutas metabólicas.
Un enzima regula la actividad de toda la ruta; suele ser uno de los primeros que
intervienen en la ruta y cataliza la reacción más lenta, es decir, la limitante de la
velocidad.
· Su actividad se ajusta a las necesidades de la célula.
· Se regulan mediante modulación alostérica (no covalente, reversible) y por
modificación covalente.
· Retroalimentación negativa: Generalmente el primer enzima determina la velocidad. El
producto final bloquea el enzima regulador. (regulación por producto final)

ALOSTERISMO

· Alosterismo implica cambio conformacional.

· Enzimas alostéricos: funcionan a través de la unión reversible, no covalente, de


compuestos reguladores denominados moduladores alostéricos, los cuales suelen ser
metabolitos pequeños o cofactores.

· Moduladores alostéricos:
- Positivos (estimuladores)
- Negativos (inhibidores)

· Enzimas homotrópicos: el sustrato y modulador son idénticos.


· Enzimas heterotrópicos: el sustrato y el modulador son diferentes.

· Sitios alostéricos. Además de sitios activos, los enzimas alostéricos tienen sitios
alostéricos para la fijación del modulador. De la misma forma que el sitio activo es
específico para su sustrato, el sitio alostérico es específico para su modulador.

· Los enzimas alostéricos son complejos. (ver Aspartato transcarbaminasa)

103
· Tienen distintos grados de actividad; no sólo SI/NO (total/nula).
· No siguen cinética de Michaelis-Menten. El estudio cinético de enzimas alostéricos es
más complejo.

Los moduladores alostéricos modifican


las curvas de saturación. Además los
enzimas responden a la acción de
muchos moduladores, dando lugar a
curvas muy variadas.

104
Nombre de archivo: 15 - Regulación II - Alosterismo
Directorio: C:\Documents and Settings\ALEX\Mis
documentos\CLASE\Bioquimica
Plantilla: C:\Documents and Settings\ALEX\Datos de
programa\Microsoft\Plantillas\Normal.dot
Título: 15
Asunto:
Autor: works
Palabras clave:
Comentarios:
Fecha de creación: 14/01/2005 1:58
Cambio número: 4
Guardado el: 14/01/2005 2:38
Guardado por: works
Tiempo de edición: 39 minutos
Impreso el: 09/05/2006 18:58
Última impresión completa
Número de páginas: 3
Número de palabras: 266 (aprox.)
Número de caracteres: 1.518 (aprox.)