Enzimas: Propiedades, cinética y

modulación de su actividad
Qué son las enzimas?
• Catalizadores biológicos = química de la vida
• Transforma una molécula y la modifica.
• Desde reacciones sencillas (adición de H+ o
H2O) a complejas.
• En ciclos biológicos
( Ej. Ciclo de Krebs).
• Son proteínas o asociaciones de ellas (excep.
Ribozima)
• Disminuyen energía de activación
• No se gastan, se recuperan (inmobilizadas)
• Utilizadas en pocas concentraciones
• Eficientes y especificidad.

EFICIENCIA
• Aceleran 105 y 1014 veces energía activación.
• Las enzimas involucradas en ADN, ARN y ATP
aún más rápidas.

Fosfatos + enzimas -> 1026 veces más rápidas.

De un millón de años a milisegundos

• En el ser humano, la temperatura de enzimas
entre 36-37°C, pH neutro (7,4 sangre),
moderada [S].

• Cómo bajan la energía de activación?

- Grupos ácidos o básicos ->
transferencia de protones
- Coenzimas Energía de ligamiento

- Átomos metálicos
- Aceptores y donadores de
puentes H
ESPECIFICIDAD
• 6 grandes familias
• Las propiedades catalíticas y especificidad
determinada por grupos químicos en sitios
activos (< 5% del área).

• Dos funciones: Ligar el sustrato y catálisis

• Ligar el sustrato → enlaces iónicos, enlaces de
hidrógeno, enlace de Van der Waals.
• Energía de ligación del substrato ΔG = - 3 a -
12 kcal/mol.
• Reconocen un solo tipo de sustratos (Ej. Glucosa
oxidasa).

• Nombre de una enzima :

Reacción que catalizan + sufijo asa

• Emil Fischer (1894) -> Modelo llave – cerradura

(enzima-sustrato)
• Daniel Koshland (1958) –> Modelo ajuste
inducido:
enzima + sustrato –> modificación enzima –> centro
activo expuesto para catálisis (flexibilidad)
• Inhibidores: Moléculas (no substrato) que se
unen al sitio activo.
• 20 aminoácidos en la catálisis, en general Cys,
His, Ser, Asp, Glu, y Lys.
• Enzimas dependientes del pH (Ej. Lisozima)
Ventajas de utilización de enzimas en la
fabricación de productos
• Transforma rápidamente sustratos
• Actúa en pH cercano a la neutralidad
• Alta especificidad lo cual requiere una buena
purificación ($)
• El la industria alimenticia en la lista GRAS
(Generally Recognized as Safe).
• Fácil control de reacción.
Ejemplos de enzimas en la industria
• α amilasa bacteriana→ glucosa a partir de almidón
• Proteasas bacterianas →En detergentes
• Papaína → ablandar carne, elab. cerveza
• Celulasas → Glucosa a partir de celulosa
• Pectinasa de hongos → procesado de frutas
• Glucosa isomerasa bacteriana → Fructuosa a partir
de glucosa
• Lactasa → Glucosa y galactosa a partir de lactosa
Otras propiedades
• Cada enzima tiene su pH óptimo (entre 5 a 9)
• Mayor T° aumenta la velocidad de reacción
• Alcanza velocidad máxima (Vmax)cuando hay
mucho sustrato.
• Algunas requieren de coenzimas para
funcionar
• Dependientes del pH
Cinética Enzimática
• Variables que afectan la cinética:
- Concentración E + S
- pH
- T°
- Cofactores
- Inhibidores
- Activadores
Modelo de Michaelis Menten
• V = velocidad depende [E] y [S]
• Km = Constante de Michaelis Menten
• Modelo simple de reacción enzima-substrato
(Uni-Uni reaction)

K = tasa constante, proporcional a energía de

activación
Si K3 >> K4 = reacción irreversible
• Ecuación de Michaelis Menten:

La variación en la [S] afecta V

A considerar:
Reacciones Uni - Bi S → P1 + P2
Reacciones Bi – Uni S1 + S2 → P
Reacciones Bi – Bi S1 + S2 → P1 + P2
ETC…
• Regulación por pH

• Regulación por T°
Purificación de enzimas
• Procesos costosos
• Se comercializan 1500 toneladas/año, 1250
son proteasas para detergentes.
• Gran mayoría de enzimas de origen bacteriano
• Pasos: Liberación de la enzima (varios
métodos) y purificación