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INTRODUCCIÒN

El presente trabajo representa primeramente que son las biomoléculas y en


que consiste cada una de ellas, para consiguiente poder abordar nuestro tema
el cual tiene por nombre proteínas y carbohidratos saber los conceptos de cada
uno y que tiene que ver en la química como también en la vida diaria del ser
humano, y así podamos ver como se componen cada una de ellas, y
representar por medio de imágenes donde se podrá ver cada enlace que lo
conforma con su respectivo nombre, al igual abordaremos brevemente sobre
las demás biomoléculas que son los lípidos y ácidos nucleico para tener
conocimiento de cada una de ellas y saber su importancia, el cual lo
localizaremos en los anexos de este proyecto

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1. BIOMOLÈCULAS

Se le considera biomoléculas a todos los compuestos químicos que al estar en


conjunto conforman la materia viva, es decir, las bases químicas que permiten
subsistir al ser vivo.

1.1 TIPOS DE BIOMOLÈCULAS:

Biomolécula inorgánica.

Son las que en su estructura hay ausencia de moléculas de carbono, este no


pueden ser sintetizados por el ser humano pero aun así son esenciales para el
mantenimiento de la vida; en este grupo se puede tomar como ejemplo: el
agua.

Biomolécula orgánica.

Son moléculas con una estructura a base de carbono y son sintetizadas sólo
por seres vivos.

Se subdivide en macronutrientes de suma importancia para el buen


funcionamiento orgánico, los cuales son: carbohidratos, lípidos, proteínas y
ácido nucleico.

2. CARBOHIRATOS

Son químicamente hablando, aldehídos o cetonas


polihiroxilicos, o productos derivados de ellos por
oxidación, reducción, sustitución o polimerización.
Los glúcidos desempeñan una gran variedad de
funciones en los organismos, como una fuente
energética o formando material estructural de las
membranas, esto entre otras muchas funciones, por
lo que se consideran moléculas extremadamente
versátiles.

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2.1 CLASIFICACIÒN DE LOS CARBOHIDRATOS

2.1.1 MONOSACARIDOS

Los monosacáridos simples se pueden representar


con la formula estequiometria (CH2O) y pueden
tener función aldehído: cuando el grupo funcional
carbonilo se encuentra en el carbón primario de la
molécula, o función cetona: cuando el grupo
funcional se encuentra en un carbón secundario.
Según la longitud de la cadena carbonada se
distingue entre aldo o cetotrisas, pentosa etc. La molécula más pequeña que
generalmente se considera un monosacárido son las triosas (con n=3).

Los monosacáridos por sus estructuras pueden presentar diferentes tipos de


isomería. La existencia de uno o varios carbonos asimétrico en todos los
monosacáridos simples, excepto en la cetotriosa: dihidroxiacetona, implica
numerosas posibilidades de configuración espacial de la cadena carbonada.

2.1.2 Enantiòmeros

Este tipo de isomerismo se observa en la fórmula del gliceraldehido, el segundo


átomo de carbono tiene cuatro sustituyentes diferentes, por lo que es un
carbono quiral. Por lo tanto el gliceraldehido tiene dos estereoisòmeros de tipo
Enantiòmeros, que son imágenes especulares, no superponibles, uno del otro.
La forma más compacta de representar los Enantiòmeros es utilizando una
proyección de Fischer.

Otro tipo de isomerismo es el que se da debido a la capacidad de desviar el


plano de luz polarizada, los que desvían la luz hacia la derecha se conocen
como D (dextrógiros) y los que la desvían hacia la izquierda L (levógiros). El
carbono asimétrico, el más alejado del aldehído determina la designación D/L
según la posición del grupo funcional OH. En los organismos domina una forma
enantiomèrica de los monosacáridos, la forma D, no obstante, también hay
monosacáridos L, aunque en menor proporción, desempeñando funciones
bastante especializadas.

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2.1.3 DIASTÒMEROS

Cuando se consideran los monosacáridos con más de tres carbonos, se


aprecia que el monosacáridos puede tener más de un carbono quiral, por lo
que hay dos tipos de estereoisòmeros: los Enantiòmeros y los diastomeros una
nueva forma de estereoisòmeros que se distinguen de los primeros por que no
son imágenes especulares uno del otro.

Son isómeros que difieren en su orientación alrededor de otros carbonos, con


la misma fórmula estructural, pero con una disposición diferente en sus grupos,
recibiendo nombres diferentes. Ejemplo de esto son la treosa y la eritrosa son
dos aldotreosas con orientaciones contrarias alrededor del carbono 2, teniendo
cada uno dos Enantiòmeros (D Y L).

2.1.4 ANÒMEROS

Los monosacáridos de 5 a 6 carbonos presentan la característica de poder


formar estructuras de anillo muy estables mediante la formación de un
hemiacetal interno. Cuando el enlace se da entre el oxígeno del carbono uno
con el hidroxilo del carbono cuatro produce una estructura cíclica llamada
furano. Si el enlace da entre el uno y el cinco el anillo de denomina pirano. En
condiciones fisiológicas en disolución, los monosacáridos de 5 a 6 carbonos se
encuentran en un 99% en forma de anillo. Esta nueva estructura a formado un
nuevo centro asimétrico basado en el carbono 1, dando lugar a los
estereoisòmeros a y b debido a la rotación de la luz polarizada, estos isómeros
que difieren en la configuración tan solo del carbono 1 (átomo del carbono
anomèrico) se denominan anomeros. Con la proyección de Haworth podemos
ejemplificar este isomerismo de la glucosa. Existen dos clases de
conformaciones de piranosa para los azucares de 6 carbonos: la forma de silla
más estable y la de bote, menos favorecida. Si bien existen en la naturaleza
con más de 6 carbonos, la mayoría son de escasa importancia, a excepción de
la sedoheptulosa.

Derivados de los monosacáridos A, los grupos hidroxilos de los monosacáridos


se le pueden unir a otros grupos funcionales, lo màs importantes y que
desempeñan una función biológica son:

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a) Esteres de Fosfato: un grupo fosfórico se une a un grupo hidroxilo
formando un éster fosfato, ejemplo de esto es el D-
Gliceraldehido-3-fosfato o la a-D-glucosa – 6 fosfato. Los
azúcares fosfatos son intermediarios importantes del metabolismo
y actúan como compuesto activados en el anabolismo.
b) Ácidos y lactonas: estos se producen en presencia de un agente
oxidante, formando ácidos aldonicos. Algunos de ellos son el
ácido D-glucònico, la d-gluconolactona.
c) Alditoles: estos se producen al reducirse el grupo carbonilo el
azúcar, en la naturaleza se encuentran, el D-manitol y el D,
glucitol, también conocido como sorbitol.
d) Amino azúcares: en estos un grupo amino se une al azúcar, la
glucosamina y la galactosamina son los más frecuentes. De la
glucosamina proceden otros como el ácido muramico y el ácido
N-acetilmuràmico.

2.1.5. Enlace Glucosidicos.

Se da entre el grupo hidroxilo del carbón anomèrico de un monosacárido cíclico


y el grupo hidroxilo de otro compuesto, enlace que se conoce también como
éter. La unión entre dos monosacáridos forman los disacáridos.

2.2 OLIGOSACÀRIDOS (DISACARIDOS)

Son polímeros de monosacáridos, que no rebasan el


número de diez de los más abundantes son los
disacárido. Los oligosacáridos tienen propiedades
reductoras cuando uno de los hidroxilos anomèrico no
están comprometidos con el enlace glucosidicos. Es el
caso entre otros, de la maltosa, isomaltosa, celobiosa y
lactosa. Para describir las estructuras de estos
oligosacáridos se comienza por el extremo no reductor
en el lado izquierdo, se señala la formula anomerica y enantiomerica.

Los átomos entre los cuales se forman los enlaces glucosidicos se indican
mediante números entre paréntesis, escribiendo primero el carbono de la

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izquierda y después el carbono del residuo de la derecha. Existen otros en los
cuales están comprometidos los carbonos anomèrico por lo que carecen del
poder reductor y de mutorrotación entre estos se encuentran la sacarosa, la D
fructofuranòsido, trehalosa y la rafinosa. La sacarosa de a D glucopiranosil-B.

2.3 POLISACÀRIDOS

Como su nombre lo indican estos compuestos son


polímeros de elevada masa molecular, formados por
condensación de monosacáridos simples, que a
veces presentan estructuras complejas.

Los polisacáridos pueden ser de reserva o


estructurales.

Lo de reservas más importantes son: el almidón, el amilo pectina y el


glucógeno. Los dos primeros son reserva de las plantas y el último de los
animales. La amilasa es un polímetro lineal formado por unas 250-300
unidades del amilo pectina. D glucopiranosa unidades por enlace glucosidicos
(1a-4) es un polímero ramificado, compuestos por unas 1000 unidades de
glucosa, con que se repiten hasta completar de 25 a 30 unidades, de la cual
enlaces (1a-4) para seguir con unidades de glucosa. (1a6) parte una nueva
rama con enlaces (1a4), así por hidrolisis de la amilo pectina se pueden
obtener maltosa e isomaltosa.

El glucógeno tiene una estructura similar al amilo pectina, pero con


ramificaciones más frecuentes, cada 8 a 12 monómeros y masa molecular más
elevada, de hasta varios millones. El glucógeno tiene especial importancia en el
reino animal porque garantizan un aporte endógeno instantáneo y
considerable de glucosa. De los polisacáridos estructurales el más importante
es la celulosa que pueden contener varios miles de residuos de glucosa en
secuencia lineal unidos por enlaces (1B-4) este tipo de enlace le da una
configuración retorcida.

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2.3.1 POLISACÀRIDOS COMPLEJOS.

Estos polímeros además de contener unidades de glucosa también pueden


contener lípidos, proteínas o secuencias peptídicas, esta complejidad
estructural es producto de una amplia variedad funcinal. La pectina se halla en
las paredes celulares de los vegetales aunque en menor proporción que la
celulosa, y son polímeros lineales del ácido Dgalacturònico, parcialmente
esterificados con grupos metilo, ligados a galactosa, arabinosa y xilosa.

La quitina es el material básico del exoesqueleto de los artrópodos y forman


paredes celulares en hongos, tiene una estructura básicamente similar a la de
la celulosa, en donde el hidroxilo del carbono 2 de cada residuo se ha
reemplazado por un grupo amino acetilado, formando unidades repetitivas de
Nacetilglucosamina en enlaces (1B-4). La quitina se encuentra en el tabique
que se forma entre las células que se están separando. También tenemos a los
glucosaminoglucanos anteriormente denominados mucopolisacaridos, los más
importantes son: el condroitin sulfato y el queratan del tejido conjuntivo, el
dermatan sulfato de la piel y el ácido hialuronico sulfato. Todos ellos son
polímeros de unidades repetidas de disacáridos, en donde uno es la N-
acetilgalactosamina, o uno de los azucares derivados.

2.3.2 ALMIDÒN

El almidón se encuentra en semillas, raíces, tubérculos etc; lugares donde la


planta almacena energía. Alimentos como el maíz tierno y las patatas tienen en
torno al 15% de almidón, los cereales pueden llegar a tener el 70%. El almidón
se encuentra formando granos esféricos que pueden verse al microscópico y
se pueden diferenciar con su apariencia entre unas y otras especies. El
almidón está compuesto por dos polímeros distintos, ambos de glucosa, la
amilosa y la amilo pectina. El almidón presenta en su conjunto una estructura
cristalina. Bajo luz polarizada presenta el esquema típico de “cruz de malta”. De
esta estructura cristalina es responsable la amilo pectina debido a que en ella
se forma puentes de hidrogeno entre las ramificaciones dando lugar a una
estructura muy estable que se puede considerar como cristalina. Se puede
decir que la amilo pectina es la parte insoluble mientras que la amilosa es la
parte soluble.

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2.3.3 CELULOSA

La celulosa es también un polímero de glucosa de características similares a la


amilosa del almidón (la fracción no ramificada), sin embargo, la celulosa es
radicadamente diferente de la amilosa en muchas de sus propiedades claves:

 Es insoluble, retiene poca agua y se gelatiniza.


 Forma fibrillas rectas, a diferencia de las espirales que forman la amilosa.
 No se hidroliza con la maltasa.
 No es digestibles por los mamíferos.

2.4 PROTEINAS

Las proteínas son biomoléculas formadas por


carbono, oxígeno y nitrógeno. Conservan su actividad
biológica solamente en un intervalo relativamente
limitado de PH y de temperatura.

Las unidades monomericas son los aminoácidos y el


tipo de unión que se establece entre ellos, se conoce
como: enlace peptídico.

2.4.1 COMPOSICIÒN DE LAS PROTEINAS

Todas las propiedades contienen oxígeno, hidrogeno y nitrógeno, mientras que


casi todas contienen además azufre, (cabe resaltar que en azucares y lípidos el
nitrógeno solo aparece en algunos de ellos). Hay otros elementos que
aparecen solamente en algunas proteínas, (fosforo, cobre, zinc, hierro, etc.).

Las proteínas son moléculas de elevado peso molecular (macromoléculas) y


presentan una estructura química compleja. Sin embargo someten a hidrolisis
acida, se descompone una serie de compuestos orgánicos sencillos de baso
peso molecular: los aminoácidos. Existen 20 aminoácidos diferentes que
forman parte de las proteínas.

En las moléculas proteicas los sucesivos restos aminoácidos se hallan unidos


covalentemente entre si formando largo polímeros no ramificados. El tipo de

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enlace que los une recibe el nombre de enlace peptídico. Las cadenas de
aminoácidos de las proteínas no son polímeros al azar, de longitud indefinida,
cada una de ellas posee una determinada composición química, un peso
molecular y una secuencia ordenada de aminoácidos

2.4.2 CLASIFICACIÒN DE LAS PROTEINAS.

Las proteínas se clasifican en dos principales


atendiendo a su composición. Las proteínas
simples son las que están compuestas
exclusivamente por aminoácidos. Las proteínas
conjugadas son las que están compuestas por
aminoácidos y otras sustancias de la naturaleza
no proteica que recibe el nombre de grupo prostético.

Las proteínas conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la


naturaleza de su grupo prostético. Así se habla de glucoproteínas, cuando el
grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido,
metaloproteinas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo
de fosfato.

2.4.3 TAMAÑO DE LAS MOLÈCULAS PROTEICAS

Las proteínas presentan tamaños moleculares muy variables (desde unos


pocos miles de Dalton a más de un millón). Algunas proteínas están formadas
por una sola cadena de aminoácidos, mientras que otras, llamadas proteínas
oligomericas, están formadas por varias cadenas individuales denominadas
protomeros o subunidades. Se ha podido comprobar que en la mayor parte de
los casos las cadenas individuales de aminoácidos presentan pesos
moleculares que oscilan entre los 12,000 y los 36,000 Dalton, lo que
corresponde con una longitud de entre 100 y 300 restos de aminoácidos. Sin
embargo existen moléculas proteicas más pequeñas como la insulina (51
aminoácidos y 5,700 Dalton) y mucho más grande como la apoliproteina B, una
proteína transportada de colesterol, con 4.536 aminoácidos y 513,000 Dalton,
que representa la cadena individual de aminoácidos más grande conocidas
hasta la fecha.

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Las proteínas de mayor tamaño están formadas invariablemente por varias
cadenas de aminoácidos.

2.4.4 CLASIFICACIONES DE LOS AMINOÀCIDOS

Existen distintos criterios para clasificar la a-aminoácido de las proteínas. Sin


embargo, el más utilizado, dada su relación con la determinación de la
estructura tridimensional de las mismas, es el que se basa en la naturaleza
polar o no polar, con carga eléctrica o sin ella de su cadena lateral o grupo R.
así se distinguen:

 Aminoácidos con grupo R no polar (alifáticos y aromáticos).


 Aminoácidos con grupo R polar sin carga.
 Aminoácidos con grupo R con carga positiva.
 Aminoácidos con grupo R con carga negativa.

Todos los aminoácidos tienen, además de sus nombres sistemáticos, nombres


simplificados apropiados para su uso común, que en algunos casos, provienen
de la fuente biológica de la cual fueron aislados inicialmente; así, la asparagina
se encontró por primera vez en el esparrago, el ácido glutámico se aisló en el
gluten del trigo, la tirosina fue identificada en el queso, la glicocola de su
nombre a su nombre a su sabor dulce.

Además de los 20 a-aminoácidos que son comunes a todas las proteínas


existentes en algunas de ellas otros aminoácidos, denominados aminoácidos
no estándar.

Todos ellos derivan de algunos de los 20 aminoácidos estándar a través de la


transformaciones químicas sencillas que se operan una vez en el aminoácido
de origen, asido incorporado en la proteína. Entre ellos cabe citar la
hidroxiprolina, N-metil-lisina y la desonina.

2.4.5 PROTEÌNAS: CONFORMACIÒN TRIDIMENSIONAL.

Las proteínas, no son polímeros al azar de longitud indefinida, si no que cada


una de ellas tiene una determinada composición en aminoacidos y estos están
ordenados en una determinada secuencia. Hay que añadir a ello que en las
células vivas las cadenas polipeptìdicas de las proteínas no se encuentran

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extendidas ni plegadas al azar adoptando estructuras caprichosas o variables,
si no que cada una de ellas se encuentra plegada de un modo característico,
que es igual para todas las moléculas de una misma proteína, y que recibe el
nombre de estructura o conformación tridimensional nativa de la proteína.

La conformación tridimensional de una proteína es un hecho biológico de una


gran complejidad: existen distintos niveles de plegamiento que se superpone
unos a otros. Debido a ello, para sistematizar el conocimiento acerca de estos
fenómenos, se establecen una serie de niveles dentro de la estructura de la
proteína que se conocen como estructuras primarias, secundarias, terciarias y
cuaternarias. Los continuos avances en la comprensión de la estructura y el
plegamiento de las proteínas han hecho necesarias en los últimos años de la
definición de dos niveles estructurales adicionales: la estructura
supersecundaria y el dominio.

2.4.6 ESTRUCTURA PRIMARIA

La estructura primaria de una proteína es su secuencia


de aminoácidos, es decir, vendría especificada por los
aminoácidos que la forman y el orden de colocación de
los mismos a lo largo de la cadena poli peptídica. La
secuencia de aminoácidos de una proteína se escribe
empezando por el extremo amino terminal y finalizando por el carboxi-terminal.

Si analizamos el detalle de la estructura primaria de una proteína, se observara


que el enlace peptídico implica a los grupos amino y carboxilo, de cada
aminoácido, y que estos están unidos a su vez al mismo átomo de carbono, el
esqueleto de la cadena poli peptídica es una sucesión monótona de estos tres
tipos de enlace:

Ca------Carbono
C------Carbo------N amino(enlace peptídico)
N amino------Ca

También observamos que las cadenas laterales o grupos R de los distintos


restos aminoácidos, que no están implicadas en el enlace peptídico, surgen
lateralmente a uno y otro lado de este esqueleto monótono.

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Los estudios realizados acerca de la estructura primaria de proteínas
procedentes de diferentes especies de seres vivos revelan que aquellas
proteínas que desempeñan funciones similares en diferentes especies tienen
secuencias de aminoácidos parecidas entre sí.

2.4.7 ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria de una proteína es el


modo característico de plegarse la misma a lo
largo de un eje. Es el primer nivel de
plegamiento, en el que distintos restos de
aminoácidos se disponen de un modo ordenado y
repetitivo siguiendo una determinada dirección.

En las proteínas fibrosas (aquéllas cuyas


cadenas. poli peptídicas están ordenadas
formando largos filamentos u hojas planas), la
estructura primaria y secundaria especifican
completamente la conformación tridimensional;
estas proteínas no presentan por lo tanto niveles
superiores de complejidad.

Fue precisamente en las proteínas fibrosas, dada su mayor simplicidad


estructural, donde fue estudiada inicialmente la estructura secundaria;
particularmente en dos tipos de proteínas de origen animal muy abundantes:
las queratinas y los colágenos. Ambas son proteínas insolubles que
desempeñan importantes funciones de tipo estructural en los animales
superiores. Existen dos tipos de queratina de diferente dureza y consistencia,
las a-queratinas (por ejemplo las que abundan en el pelo o en las uñas) y B-
queratina(telas de araña o en las uñas).

2.4.8 ESTRUCTURA TERCIARIA

Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los átomos


que componen la proteína, concepto equiparable al de la conformación
absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de una proteína es la
responsable directa de sus propiedades biológicas, ya que la disposición

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espacial de los distintos grupos funcionales determina su interacción con los
diversos ligandos. Para las proteínas que consta de una sola cadena poli
peptídica (carecen de estructura cuaternaria), la estructura terciaria es la
máxima información estructural que se puede obtener.

TIPOS DE ESTRUCTURA TERCIARIA

Se distingue dos tipos de estructura terciaria:

Proteínas con estructura terciaria de tipo


fibroso en las que una de las dimensiones
es mucho mayor que las otras dos. Son
ejemplos el colágeno, la queratina del
cabello o la fibroina de la seda. En este
caso, los elementos de estructura
secundaria (hélices a u hojas b) puede
mantener su ordenamiento sin recurrir a
grandes modificaciones, tan sólo
introduciendo ligeras torsiones
longitudinales, como las hebras de una cuerda.
Proteínas con estructura terciaria de tipo globular más frecuente, en las
que no existe una dimensión que predomine sobre las demás, y su
forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras se
suceden regiones con estructura al azar, hélice a hoja b, acodamientos y
estructuras supersecundarias.
FUERZAS QUE ESTABILIZAN LA ESTRUCTURA TERCIARIA

La fuerza que estabiliza la estructura terciaria de una proteína se establece


entre distintas cadenas laterales de los aminoácidos que la componen.

Los enlaces propios de la estructura terciaria pueden ser de dos tipos:


covalentes y no covalentes.

 Los enlaces covalentes pueden deberse a (1) la formación de un puente


disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a (2) la formación de un
enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un AA
dicarboxìlico (Glu o Asp).

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 Los enlaces no covalentes puede ser de cuatro tipos:
1. Fuerza electrostática entre cadenas laterales ionizadas, con cargas
de signo opuesto.
2. Puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales AA polares.
3. Interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares.
4. Fuerza de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo.

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria


globular:

 Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de


la molécula evitando las interacciones con el disolvente, y forman un
núcleo compacto con carácter hidrofóbico.
 Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la
superficie de la molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que
la proteína permanezca en disolución.
 No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de
la estructura terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad
es el de tipo covalente, y entre los no covalentes, las interacciones más
importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que exigen una gran
proximidad entre los grupos apolares de lo AA.

Existen regiones diferenciales dentro de la estructura terciaria de las proteínas


que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o desnaturalización de
las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel estructural intermedio entre
las estructuras secundarias y terciaria reciben el nombre de dominios. Los
dominios se pliegan por separado a medida que se sintetiza la cadena poli
peptídica. Es la asociación de los distintos dominios la que origina la estructura
terciaria.

2.4.9 ESTRUCTURA CUATERNARIA

Cuando una proteína consta de más de una


cadena poli peptídica, es decir, cuando se trata

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de una proteína oligomerica, decimos que tiene estructura cuaternaria.

La estructura cuaternaria debe considerar:

 El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros


que integran el oligòmero.
 La forma en que se asocian en el espacio en el espacio para dar lugar al
oligòmero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjugación de varias cadenas peptídicas


que, asociadas, conforma un multímetro, que posee propiedades distintas a la
de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian entre sí
mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, este puede ser un homodimero, si
los monómeros constituyentes son iguales, o un heterodimero, si no lo son. En
cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones tipo puente
disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

En proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso, la estructura cuaternaria


resulta de la asociación de varias hebras para formar una fibra o soga. La
miosina o la tropomiosina constan de dos hebras con estructura de hélice a
enrolladas en una fibra levógira. La a-queratina del cabello y el fibrinógeno de
la sangre presentan tres hebras en cada fibra levógira. El colágeno consta de
tres hebras helicoidales levógiras que forman una fibra dextrógira. La fibroìna
de la seda presenta varias hembras con estructura de hoja b orientadas de
forma antiparalela.

2.5 ASOCIACIONES DE LAS PROTEINAS

En muchos casos, las proteínas se agrupan bien entre sí, bien con otros grupos
de biomoléculas para formar estructuras supramoleculares de orden superior y
que tiene un carácter permanente. Se pueden dar asociaciones entre proteínas
con otras biomoléculas.

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2.5.1 ASOCIACIONES ENTRE PROTEINA

Las proteínas a y B-tubulina (en color azul y verde en la figura inferior) forman
unos dímeros que se ensamblan formando filamentos huecos enormemente
largos llamados micro túbulos, cuya función es fundamentalmente estructural,
ya que forman parte del citoesqueleto de las células (que contribuyen a dar
forma a las células) del centriolo (que participa en la mitosis), y de lo cilios y
flagelos (que participan en la motilidad celular).

2.5.2 ASOCIACIONES DE PROTEÌNAS Y OTRAS BIOMOLÈCULAS

Las proteínas se pueden asociar:

 Con azúcares.
 Con lípidos.
 Con ácidos nucleicos.

o Asociaciones entre proteínas y azúcares.

Cuando las proteínas se asocian con azucares pueden originar asociaciones


supramoleculares como los proteoglicanos o los peptidoglicanos.

o Asociaciones entre proteínas y lípidos

Cuando las proteínas se asocian con los lípidos pueden originar asociaciones
supra moléculas como las lipoproteínas del plasma sanguíneo y las
membranas biológicas.

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RESULTADOS

(CARBOHIDRATOS)

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PROTEINAS.

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CONCEPTOS

LIPIDOS: biomoléculas orgánicas (carbono e hidrogeno y porcentajes bajos de


oxigeno) también fosforo, nitrógeno y azufre.

Son los derivados o potenciales de los ácidos grasos y sustancias


relacionadas.

Son insolubles en agua y son soluciones disolventes orgánicos como éter,


cloroformo y benceno.

ÀCIDOS NUCLEICOS: son polímeros constituidos por la unión mediante


enlaces químicos de unidades menores llamados nucleótidos. Lo ácidos
nucleicos son compuestos de elevado peso molecular, son macromoléculas.

Llamados así porque en un principio fueron localizados en el núcleo celular,


son las moléculas de la herencia y por lo tanto van a participar en los
mecanismos mediante los cuales la información genética se almacena replica y
transcribe.

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CONCLUSIÒN

Este proyecto llego a su final y pudimos observar que las proteínas y los
carbohidratos son importantes para cada uno de los seres vivos y para la
química y también para la humanidad, pudimos darnos cuenta que tanto los
carbohidratos como las proteínas se clasifican en ciertas maneras lo cual
proviene de biomolecular orgánicas donde se observó cada químico lo cual es
de donde el ser humano puede sobrevivir.

Al observar con detalle cada contenido pudimos observar sobre la clasificación


de los carbohidratos los cuales eran monosacáridos que era la existencia de
varios carbonos los cuales se pueden observar por su estructura y cada
alimento que este contiene, al igual están los disacáridos y polisacáridos
relacionados entre sí, lo cual se relacionan ambos para poder componer lo que
es el carbohidrato.

Y las proteínas como bien sabemos también sirve al ser humano porque hay
sustancias y alimentos que contienen ciertas proteínas las cuales nuestro
cuerpo transmite a la sustancia que contenga proteína y así mismo en la
química se relacionó con los enlaces químicos que se forman en lo que
pudimos ver en los anexos que cada estructura de dicha proteína se relaciona
con su estructura de enlaces.

Debemos estar informados de cada clase de ciertas biomoléculas porque nos


ayudan mucho, ya que podemos observar lo químico que tiene cada una.

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CAPITULO 6

BIBLIOGRAFIA

http://www.fmvz.unam.mx/fmvz/p_estudios/apuntes_bioquimica/unidad_3.pdf

http://ferrusca.files.wordpress.com/2013/04/tema5-hidratoscarbono.pdf

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https://tema8.proteinas.pdf.com

Luque Guillen Victoria M, master Luque Guillén, estructura y propiedades de


las proteínas.

https://lainformaciòncelular.acidonucleico.pdf.com

https://loslipidospdf.com

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