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UNIVERSIDAD AUTONOMA DE CIUDAD JUÁREZ

INSTITUTO DE CIENCIAS BIOMÉDICAS

PRACTICA #3.- REACCIONES DE


IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS Y
CROMATOGRAFÍA DE CAPA FINA

Materia: Bioquimica General

Maestra: Ariadna Gisela Gonzalez Barrios

Equipo #4

 Alondra Stephania Enciso Franco 158460


 Gilberto Hiram Acosta Gutiérrez 171579
 Claudia Daniela Amezcua Valles 158480
 Jessica Valeria Morales Ontiveros 160904

Carrera: Lic. En Nutrición

Objetivo:

 Identificar por lo menos dos técnicas de separación de aminoácidos, así


como relacionar las características fisicoquímicas de la estructura en
función de la técnica de separación. Además describir las ventajas y
desventajas de la técnica utilizada, a comparación con otras.

Introducción:
Los aminoácidos conforman una de las cinco grandes familias de productos
naturales; en general, un aminoácido es cualquier molécula que contenga los
grupos funcionales que conforman su nombre, es decir, un grupo amino (NH2) y
un grupo ácido carboxílico (COOH). La posición que ocupe el grupo amino
respecto del grupo carboxilo dentro de la estructura determinará la clasificación de
estos como aminoácidos alfa, beta, gama o delta (Figura 1).

Figura 1

Históricamente los aminoácidos se han subdividido en aminoácidos


proteinogénicos, es decir, los que constituyen las proteínas, y en aminoácidos no
proteinogénicos, también llamados inusuales. A pesar de ser menos conocidos,
los aminoácidos inusuales son producidos, principalmente, por diversos
microorganismos y han evolucionado para interferir diversas rutas bioquímicas en
otros organismos, inhibiendo algunas de sus funciones. Un gran número de
aminoácidos inusuales preparados por el hombre también ha encontrado
aplicaciones farmacéuticas o son usados para controlar el crecimiento y las
enfermedades de las plantas.

En la actualidad, el número de aminoácidos que se encuentran en forma natural o


que han sido preparados mediante procesos químicos es superior al millar. La
mayoría de ellos han sido descubiertos y aislados a partir de células y tejidos de
organismos vivos, en los que se encuentran en forma libre o combinada, aunque
no necesariamente constituyendo proteínas; aun así, la mayor parte de estos
compuestos poseen por sí mismos importantes propiedades biológicas.

Regresando a los aminoácidos proteinogénicos, estos son un conjunto de veinte


alfa-aminoácidos cuya estructura difiere únicamente en el sustituyente (R) unido al
carbono de la molécula. La amplia variación de estos sustituyentes, a los que se
denomina cadena lateral, es la que proporciona la gran diversidad estructural y, en
consecuencia, la gran diversidad funcional de las proteínas que producen (Figura
2).
Figura 2

Los aminoácidos proteinogénicos generalmente son conocidos por sus nombres


comunes. Con frecuencia, el nombre indica algo relacionado con el aminoácido;
por ejemplo, el nombre glicina deriva del sabor dulce de este compuesto y
proviene del griego glicos que significa “dulce”; el de valina deriva del ácido
valérico, un ácido carboxílico que también posee cinco átomos de carbono. La
asparagina deriva del espárrago debido a que fue encontrado por primera vez en
esta planta, y la tirosina fue aislada del queso y su nombre proviene del griego
tiros, cuyo significado es “queso”.

De los veinte aminoácidos proteinogénicos, diez son considerados esenciales; es


decir, los humanos debemos obtenerlos a partir de la dieta debido a que nuestro
organismo no es capaz de prepararlos, o no puede hacerlo en las cantidades
adecuadas. Así, debemos consumir cantidades apropiadas de fenilalanina porque
no somos capaces de sintetizar anillos de benceno. Sin embargo, no necesitamos
consumir tirosina debido a que podemos prepararla a partir de la fenilalanina.

Aunque los humanos podemos sintetizar arginina, ésta se requiere en grandes


cantidades para favorecer el crecimiento; así que la arginina es un aminoácido
esencial para los niños pero no para los adultos. No todas las proteínas contienen
los mismos aminoácidos; por ejemplo, la proteína de soya es deficiente en
metionina y la de trigo en lisina. Éstas son proteínas incompletas ya que contienen
muy poca cantidad de uno o más aminoácidos esenciales para favorecer el
crecimiento y, por lo tanto, una dieta balanceada debe contener pro-teínas de
fuentes diversas.

Una vez ingeridas, las proteínas son hidrolizadas hasta sus aminoácidos
individuales, algunos de los cuales se emplean en la producción de nuevas
proteínas necesarias para el organismo, otras son degradadas para obtener
energía, y otras más son utilizadas como materias primas para la síntesis de
derivados no proteicos, tales como la adrenalina, la tiroxina y la melanina,
esenciales para el buen funcionamiento del organismo.

Como se mencionó anteriormente, los aminoácidos son las unidades estructurales


de las proteínas, pero ¿cómo es que estas unidades se mantienen juntas? La
respuesta se descubrió en 1902, cuando Fischer notó que las proteínas contenían
relativamente pocos grupos amino y carboxilo libres. Sobre esta base, sugirió que
la unión entre los aminoácidos involucra la condensación del grupo carboxilo de un
aminoácido con el grupo amino de un segundo aminoácido, generando así un
enlace amida. Dicha unión entre dos aminoácidos se conoce actualmente como
“enlace peptídico” y el producto de esta unión es una molécula que recibe el
nombre de dipéptido (Figura 3).

La repetición de este proceso puede conducir también a tripéptidos (tres


aminoácidos), oligopéptidos (entre tres y diez) y polipéptidos (muchos
aminoácidos). En este sentido, una proteína es un polipéptido que contiene entre
40 y 4000 aminoácidos (Figura 4).

Figura 3

Figura 4

Los péptidos y proteínas intervienen en un vasto rango de funciones biológicas,


pero sus estructuras están basadas en un patrón bastante simple: aminoácidos
unidos a través de enlaces peptídicos. Esto no es una contradicción.
Consideremos a un decapéptido, es decir, un conjunto de diez aminoácidos unidos
en una cadena. Dado que existen veinte diferentes aminoácidos, ¿cuántos
decapéptidos posibles podrían existir? En la construcción del mismo, el primer
residuo podría ser cualquiera de los veinte aminoácidos, así como el segundo, por
lo que existen 20 x 20 dipéptidos posibles. Cada uno de estos 202 dipéptidos
podría convertirse a 203 tripéptidos, 204 tetrapéptidos, y así. De esta manera,
existirán 2010 o 10,240,000,000,000 decapéptidos posibles que podrían ser
producidos a partir de los veinte aminoácidos proteinogénicos. Ciertamente, este
es un número muy grande y las posibilidades se incrementan conforme aumenta
la longitud de la cadena polipeptídica. Dado que los aminoácidos tienen un amplio
rango de propiedades físicas y químicas, no es sorprendente que la naturaleza
haya sido capaz de construir proteínas para llevar a cabo un sinnúmero de
funciones empleando solamente veinte pequeños eslabones.

La naturaleza también se ha encargado de hacer algunas otras cosas interesantes


con los péptidos, ya que estas moléculas no requieren ser tan grandes para
cumplir funciones biológicas importantes en nuestro organismo. Tal es el caso de
las encefalinas. Estas moléculas son pentapéptidos sintetizados en nuestro
organismo para el control del dolor. Disminuyen la sensibilidad del cuerpo al dolor
por la unión de estos a sitios receptores específicos en el cerebro. Parte de la
estructura tridimensional de las encefalinas resulta parecida a la de sustancias
analgésicas tales como la morfina y el Demerol®, ya que interaccionan con el
mismo receptor.
Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Encefalina de leucina

Tyr-Gly-Gly-Phe-Leu

Encefalina de metionina

Del mismo modo, la bradikinina, vasopresina y oxitocina son péptidos hormonales,


y todos ellos nonapéptidos (nueve aminoácidos). La bradiki - nina inhibe la
inflamación de los tejidos; la vasopresina controla la presión de la sangre
regulando la contracción del músculo liso, y también tiene una actividad
antidiurética; la oxitocina, a su vez, induce la labor de parto en las mujeres
embarazadas y estimula la producción de leche. Tanto la vasopresina como la
oxitocina muestran un enlace disulfuro intramolecular. A pesar de sus muy
diferentes efectos fisiológicos, la vasopresina y la oxitocina difieren solamente en
dos aminoácidos.

Arg-Pro-Pro-Gly-Phe-Ser-Pro-Phe-Arg

Bradikinina

Por supuesto, estos ejemplos ilustran claramente la importancia de los


aminoácidos en péptidos relativamente pequeños; sin embargo, los péptidos más
pequeños que existen (los dipéptidos) pueden formar anillos de seis miembros,
dando lugar a dipéptidos cíclicos cuya estructura podría pasar fácilmente
desapercibida (Figura 5).

Estos derivados han sido aislados a partir de alimentos cuyo proceso de


preparación implica un tratamiento térmico, tales como el café, el chocolate, la
cerveza y otros. Estos son los responsables del sabor amargo característico de
dichos productos, pero además estos derivados despliegan una amplia gama de
actividades biológicas, entre las que se pueden mencionar la antitumoral,
antibacteriana, antiviral o antifúngica, por mencionar solo algunas.
Por lo anterior, los aminoácidos pueden ser considerados moléculas de vital
importancia para los humanos. No sólo generan proteínas, a las que se atribuyen
un sinfín de cualidades, sino también pequeñas cadenas con funciones
específicas que controlan un sinnúmero de procesos biológicos que nos
mantienen con vida. Pero aún más, tan solo un par de aminoácidos ordenados de
una manera específica puede ayudar a contrarrestar los efectos de enfermedades
tales como el cáncer y las infecciones. Esto ha motivado el interés por obtener
este tipo de derivados de manera sintética, lográndose la preparación de
moléculas interesantes cuyas acciones biológicas están ahora bajo observación.
(2012, Barradas, Lopez, Muñiz)

Los aminoácidos no son sólo los componentes fundamentales de las proteínas,


sino que tienen otras funciones igual de importantes para las células. Por ejemplo,
forman parte de compuestos esenciales como la S-adenosilmetionina, el principal
donante de grupos metilo, sirven para sintetizar pigmentos o las bases
nitrogenadas que constituyen el ADN.

Todos sabemos que el ADN genómico contiene las secuencias necesarias para la
síntesis de las proteínas que necesitan las células de nuestro organismo . Para
ello estas secuencias, y otras adyacentes, los genes, han de transcribirse
(traducirse a código ARN) y generar el correspondiente ARN mensajero, que es el
que se traduce para sintetizar las proteínas. Las secuencias que originan las
proteínas están incluidas en los llamados marcos abiertos de lectura (en inglés
ORFs), que incluyen la información para la incorporación de cada uno de los
aminoácidos en codones (tripletes de bases) específicos para cada uno de ellos.
El código genético universal establece tripletes para la identificación de 20
aminoácidos y también para detener la traducción (codones de parada).
Recientemente se ha descubierto que uno de los codones de parada,
concretamente el triplete TGA, puede indicar la incorporación de un aminoácido
especial, la seleno-cisteina , en cuya estructura el átomo de azufre de la cisteína
ha sido sustituido por selenio. Esta multitud de procesos necesita de los materiales
pertinentes, que en algunos casos provienen de la dieta y en otros se pueden
sintetizar en el propio organismo. Este es el caso de los aminoácidos, que pueden
ser esenciales (que tenemos que ingerir obligatoriamente) y no esenciales (que
podemos sintetizar).
El papel de los aminoácidos como "ladrillos" de las proteínas es el más conocido
de los que realizan, pero no es el único, y es en sus otras labores en las que me
quiero centrar (Figura). Tomando como primer ejemplo la metionina, el aminoácido
codificado por el codon de inicio de los ORFs (ATG), resulta que también lo
podemos encontrar incorporado en un compuesto pequeño y, por así decirlo
original, la S-adenosilmetionina (SAM) . En la estructura de la SAM se combinan
un aminoácido esencial (metionina), a través de su átomo de azufre, y un
nucleotido (ATP), que pierde su cadena trifosfato, generándose así el más
importante donante de grupos metilo (-CH3) de la célula. Los compuestos que se
metilan son muchos y variados, engloban desde pequeñas moléculas como
neurotransmisores, hasta proteínas y ADN. Mediante las reacciones de metilación
se puede tanto sintetizar nuevos compuestos (colina a partir de etanolamina)
como modificar su función (la metilación de ADN o histonas regula la expresión de
genes), y en todas ellas surge como producto el SAM desmetilado, la S-
adenosilhomocisteína (SAH). Se trata nuevamente de un compuesto no proteico
que contiene un aminoácido, la homocisteína, y que al aumentar su concentración
puede inhibir en muchos casos las reacciones de las que surge (metilaciones).
Una segunda muestra nos la proporciona la propia homocisteína. Se trata de un
aminoácido no esencial y que no está incluido en las cadenas proteicas recién
traducidas, aunque lo puede estar a posteriori mediante su modificación
postraduccional (una vez generada la proteína puede incorporar modificaciones a
los aminoácidos de la cadena principal). También se puede combinar con otro
aminoácido, la serina, y generar así cistationina, un compuesto precursor de otro
aminoácido, la cisteína. Éste también tiene otras utilidades además de
incorporarse a proteínas, y entre ellas la generación de un tripéptido muy
particular, el glutation (GSH), en el que se combina con otros dos aminoácidos, la
glicina y el glutámico. Se genera así un tripéptido en el que la cisteína y el
glutámico forman un enlace peptídico entre el grupo amino del primero (-NH2) y el
carboxilo (-COOH) de la cadena lateral del segundo. Este compuesto es uno de
los reguladores del estado de oxidación de las proteínas, actuando bien como
receptor de protones en su forma oxidada (GSSG) o incorporándose a las
cadenas laterales de las proteínas (glutationilación).
Un tercer ejemplo es el de la tirosina, que mediante oxidación da lugar a un
neurotransmisor, la L-DOPA, que en una nueva oxidación genera un pigmento tan
conocido como la melanina . Estos dos nuevos compuestos tienen funciones muy
importantes en el organismo, el primero participando en la transmisión de señales
en el sistema nervioso, y el segundo protegiéndonos de la luz solar.
El último ejemplo que quiero mencionar viene dado por la glicina, que puede ser
metilada para generar un compuesto llamado sarcosina, cuyo papel no está claro,
aunque se cree que sirve para regular los niveles de SAM, el donante de grupos
metilo anteriormente mencionado. La glicina al igual que el glutámico también son
precursores en la síntesis de las bases púricas y pirimidínicas de los ácidos
nucleicos. La glicina y la serina tienen también un papel importante en el
metabolismo de vitaminas como son los folatos . Éstos son producidos por nuestra
flora intestinal o ingeridos en la dieta y nuestras células los reciclan mediante una
serie de reacciones en las que intervienen tanto la serina como la homocisteína,
generando glicina y metionina, respectivamente.
Éstas son sólo algunas muestras de las otras utilidades de los aminoácidos, que
suelen ser menos conocidas por el público en general, pero que son de gran
importancia para el funcionamiento de cualquier organismo. Aunque esta visión,
necesariamente reducida, pueda dar la impresión de que conocemos mucho sobre
el tema, nada más lejos de la realidad. Son muchos los problemas sin resolver y
que nos podrían proporcionar la clave para entender el desarrollo de numerosas
enfermedades. (2010, Maria Pajares)

Materiales:

Agua destilada

Cisteina
Tubos de ensaye

Pipeta

Propipeta

Soporte universal con


pinzas y buretas

Felilananina

Vortex
Parrilla

Gradilla

Tirosina

Nitrosonaftid

Nitroprusiato de sodio

Cianuro de Sodio (NaCN)


Problema 2

Ninhidrina

Camara Cromatografica

Lisina

Prolina

Cistina
Triptofano

Alanina

Apartato

Lapiz

Regla

Capa fina

Estufa
Vaso precipitado

Metodología:

En el experimento 1 se tomó 3 tubos de ensayo y en cada uno se vertió una


sustancia diferente con un volumen de 0.5 ml cada uno, agua destilada, cisteína y
el problema, fenilalanina. En cada uno se agregó 4 gotas de nitropusatio de sodio
y se procedió a mezclar cada uno de los tubos con el uso del vortex y se observó
las coloraciones resultantes.

En el experimento 2 se tomó 4 tubos de ensayo y en cada uno se vertió una


sustancia diferente con un volumen de 1 ml, agua destilada, tirosina y dos
problemas, fenilalanina y cisteína. Se agregó 2 gotas de nitrosonaftol y se mezcló
cada uno de los tubos con el uso del vortex. Se calentó todos los tubos por 5 min y
luego se enfrió cada uno a chorro de agua, se añadió por la pared del tubo 3 gotas
de HNO3 sin mezclarlo y se observó la formación de los anillos al fondo del tubo.

En el experimento 3 se tomó 3 tubos de ensayo y en cada uno se vertió una


sustancia diferente con un volumen de 1 ml, agua destilada y dos problemas,
fenilalanina y cisteína. En cada uno de los tubos se agregó 4 gotas de ninhidrina,
se procedió a mezclar cada uno de los tubos con el uso del vortex y a calentarlos
unos minutos en agua, se observó las coloraciones resultantes.

Cromatografía: Con uso de guantes para evitar la contaminación, se marcó la


placa 1 cm de altura, .5 cm a los bordes y se dividió el espacio restante en 10 para
utilizar 9 aminoácidos. Se dejo la placa en la cámara cromatográfica por una hora,
se calentó la placa por varios minutos hasta que se observó seca, se procedió a
empaparla con solución de ninhidrina y se calentó nuevamente, se midió la
distancia que los aminoácidos recorrieron en la placa.

Resultados:

Aminoácido Brand Millón Ninhidrina


Cisteína - + +
Cistina + - +
Prolina - - -
Lisina - - +
Acido aspártico - - +
Fenilalanina - - +
Alanina - - +
Triptófano - - +
Tirosina - + +
Tabla 1. Resultados del primer experimento con diversos aminoácidos en
diferentes técnicas.

Aminoácido Frente solvente Frente muestra


Lisina 6.5 .1538
Prolina 6.5 .2307
Tirosina 6.5 .3846
Cisteína 6.5 .3846
Alanina 6.5 -
Cistina 6.5 -
Triptófano 6.5 .5076
Fenilalanina 6.5 .4769
Aspartato 6.5 .4153
Problema 2 6.5 .3846
Tabla 2. Resultados de la distancia que recorrieron los diferentes aminoácidos.

Se uso la siguiente fórmula para medir la distancia de lo que recorrió el


aminoácido en centímetros.

Formula:

Frente muestra

RF=---------------------------

Frente solvente

Lisina:

1 cm

RF=---------------------------= .1538
6.5 cm

Prolina:

1.5 cm

RF=---------------------------= .2307

6.5 cm

Tirosina:

2.5 cm

RF=---------------------------= .3846

6.5 cm

Cisteína:

2.5 cm

RF=---------------------------= .3846

6.5 cm

Alanina:

--

RF=---------------------------= --

6.5 cm

Cistina:

--

RF=---------------------------= --

6.5 cm
Triptófano:

3.3 cm

RF=---------------------------= .5076

6.5 cm

Fenilalanina:

3.1 cm

RF=---------------------------= .4769

6.5 cm

Aspartato:

2.7 cm

RF=---------------------------= .4153

6.5 cm

Problema 2:

2.5 cm

RF=---------------------------= .3846

6.5 cm

Discusión:

1-Test de Brand: También se le conoce como test de cianuro-nitroprusiato de


sodio este test se utiliza principalmente en la orina para medir los niveles de
cisteína en ella ya que el fundamento principal del nitroprusiato de sodio es que va
a reaccionar con aminoácidos los cuales contengan azufre en su estructura como
es el caso de: Cisteína, Cistina e Histidina las cuales aunque estén clasificadas en
diferentes grupo ya sea polares o no polares, comparten la característica de que
en estos tres aminoácidos (o suma de dos aminoácidos en el caso de la cistina)
presentan un azufre en su estructura, al reaccionar el nitroprusiato de sodio en
estas da un color magenta característico, el cual nos permite saber que el
aminoácido analizado efectivamente pertenece a uno de estos, por otro lado el
cianuro de sodio utilizado en la práctica tiene una función muy específica y es en
la cistina, esto debido a que el Cianuro de Sodio (NaCN) rompe el enlace de
puente de disulfuro de la cisteína (S-S) lo cual nos deja con dos moléculas de
cisteína y poder reaccionar con el nitroprusiato de sodio. Es por lo cual que en los
resultados lo que en verdad debía salir como positivo era la cisteína y la cistina sin
embargo en la cisteína en la cual se esperaba un cambio de color notorio no
sucedió debido a que el nitroprusiato de sodio no realizo la función correctamente.
(C.M. Cabrera-Morales, 2011)

2-Reaccion de Millon: En esta reacción se fundamenta en que reacciona con


aminoácidos fenólicos, lo cual quiere decir que reaccionara con aminoácidos con
anillos aromáticos o fenólicos en su estructura como es el caso de la: Tirosina,
Fenilalanina, y Triptófano entre otros, la Tirosina nitrada forma complejos con los
iones Mercurio Hg(I) y Mercúrico Hg(II) del reactivo produciendo un precipitado
rojo o una solución roja, ambos resultados positivos. En nuestra práctica
manejamos la tirosina y fenilalanina las cuales dieron con éxito el positivo en este
experimento sin embargo cabe destacar que en todos los experimentos realizados
podría darse la posibilidad de un falso negativo el cual se puede dar debido a que
pasa un cierto periodo de tiempo o que la muestra esté contaminada, en esta
reacción sucedió con la cisteína el cual nos dio un falso negativo al final de la
práctica.

(María de la Luz Velázquez Monroy, 2010)

3-Prueba de Ninhidrina: La Ninhidrina es el reactivo más empleado en la detección


y cuantificación de aminoácidos, debido a que este interactúa con todos los
aminoácidos alfa lo que le da la característica de aminoácido así como sus grupos
amino y carboxilo dando un color de azul a violeta intenso, sin embargo en la
práctica utilizamos un iminoácido el cual es cualquier molécula que contenga tanto
un grupo funcional imino (>C=NH) como es el caso de la prolina en su estructura
por lo cual nos dio negativo en la prueba. (María de la Luz Velázquez Monroy,
2010)
4-La cromatografía de capa fina se puede dividir en dos fases la fase estacionaria
que se caracteriza por favorecer la polaridad lo que quiere decir que El tamaño de
las partículas del adsorbente: cuanto más finamente dividido esté mayor será su
adhesión al soporte y los aminoácidos más polares son los que tiene mejor
adherencia, y en el caso de la fase móvil que es donde los aminoácidos se
desplazan esto debido a que en esta fase favorece a los aminoácidos menos
polares y dependiendo de que tan apolares sean es la distancia que recorrerán,
por lo cual aminoácidos del grupo apolar como: Glicina, Alanina, Prolina,
Isoleucina, Leucina, Metionina y Valina, así como los del grupo aromático:
Fenilalanina, Triptófano y Tirosina, tienden a desplazarse más, para conocer esto
se utiliza el Rf el cual se calcula utilizando la fuente muestra y la fuente de
disolvente, en nuestro resultado comparamos los valores obtenidos en la práctica
de Rf con los estándar observando que los valores son muy próximos dejando en
claro que la práctica fue realizada correctamente a excepción de la Alanina y
Cistina las cuales en la fase estacionaria no se agregó la cantidad suficiente de la
muestra para lograr identificarlas en la fase móvil. (UNAM Facultad de Química,
2007)

Conclusión:

En conclusión la práctica resulto correcta en términos de que los Rf de los distintos


aminoácidos obtenidos son semejantes sino que iguales a los Rf estándar de cada
uno de ellos, sin embargo dos de los aminoácidos los cuales falto agregar más
cantidad en la práctica ya que no se logró apreciar el desplazamiento. El uso de
estas pruebas para identificar los aminoácidos nos resulta como nutriólogos muy
importantes debido a que durante toda nuestra carrera e incluso después de ella,
se manejara mucho los términos de aminoácidos que encontramos ya sea en los
alimentos y los que producimos nosotros mismos, los aminoácidos son los
encargados de formar a las proteínas las cuales tienen diferentes funciones dentro
de nuestro organismo que son indispensables, por lo cual el observar cómo
identificar los aminoácidos en soluciones acuosas es muy útil a la hora de
diagnósticos clínicos, así como medir los niveles de estos dentro de nuestro
organismo y saber obtener una dieta rica y balanceada lo cual es parte
fundamental dentro de la carrera de nutrición.

Bibliografias:

1. B a r r a d a s , O . G . , L o p e z , R . M . , & M i ñ i z , O . M . ( 2 0 1 2 ) . L o s
aminoácidos, eslabones de vida. Retrieved September 01,
2017, from
https://www.uv.mx/cienciahombre/revistae/vol23num3/articu
los/aminoacidos/index.html
2. M a r i a , P . D . , & 7 . ( 2 0 1 0 , S e p t e m b e r ) . I n i c i o . R e t r i e v e d
September 01, 2017, from
http://www.sebbm.es/web/es/divulgacion/rincon -profesor-
ciencias/articulos-divulgacion -cientifica/293 -las-otras-
utilidades-de-los-aminoacidos

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