Ayudas Bioq Quím MUM Ver 15

BENEMÉRITA UNIVERSIDAD
AUTÓNOMA DE PUEBLA
FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA - ALIMENTOS
AYUDAS DIDÁCTICAS
BIOQUÍMICA GENERAL
LICENCIATURA EN QUÍMICA (MUM)
M.C. ROSA MARÍA DÁVILA MÁRQUEZ

M.C. LETICIA GARCÍA ALBARRÁN
D.C. PATRICIA AGUILAR ALONSO
M.C. LAURA MORALES LARA
M. C. OBDULIA VERA LÓPEZ 2015
D.C. ADDÍ RHODE NAVARRO CRUZ
Benemérita Universidad Autónoma de Puebla
Vicerrectoría de Docencia
Dirección General de Educación Superior
Facultad de Ciencias Químicas
LICENCIATURA EN QUÍMICA
ÁREA: ASIGNATURA INTEGRADORA

(Bioquímica – Alimentos)
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA GENERAL
CÓDIGO: IDQU-200
CRÉDITOS: 4
FECHA: JUNIO 2010
1
Nivel Educativo: Licenciatura
Nombre del Plan de Estudios: Licenciatura en Química
Modalidad Académica: Presencial
Nombre de la Asignatura: BIOQUÍMICA GENERAL
Ubicación: Nivel Formativo
Correlación:
Química Analítica, Química Orgánica,
Asignaturas Precedentes:
Fisicoquímica
Asignaturas Consecuentes: Biotecnología, Bromatología
Química Analítica, Química Orgánica,
Fisicoquímica
Responsabilidad, puntualidad, trabajo en
Conocimientos, habilidades, actitudes y
equipo
valores previos:
Tolerancia hacia los compañeros, interés por
los compañeros y la asignatura, compromiso
con la que será su profesión
CARGA HORARIA DEL ESTUDIANTE
Horas por periodo Total de Número

Concepto horas por de
Teoría Práctica periodo créditos
Horas teoría y práctica 64
0 64 4
(16 horas = 1 crédito) (4 HT/Semana)
Total 64 0 64 4
2
REVISIONES Y ACTUALIZACIONES
D. C. Patricia Aguilar Alonso

D. C. Raúl Ávila Sosa Sánchez
M. C. Rosa Ma. Dávila Márquez
M. C. Gonzalo A. Flores Mendoza
M.C. Leticia García Albarrán
M. C. Francisco González Salomé
Autores: M. C. Martín Lazcano Hernández
M. C. Armando Mena Contla
D. C. Laura Morales Lara
D. C. Addí Rhode Navarro Cruz
D. C. Ivonne Pérez Xochipa
M. C. Eustoquia Ramos Ramírez
Q.F.B. Obdulia Vera López
Fecha de diseño: JUNIO 2010
Fecha de la última actualización: NOVIEMBRE 2011
Fecha de aprobación por parte de la
NOVIEMBRE 2011
academia de área
Fecha de aprobación por parte de
NOVIEMBRE 2011
CDESCUA
Fecha de revisión del Secretario
NOVIEMBRE 2011
Académico
D. C. Patricia Aguilar Alonso
D. C. Raúl Ávila Sosa Sánchez
M. C. Rosa Ma. Dávila Márquez
M. C. Gonzalo A. Flores Mendoza
M.C. Leticia García Albarrán
M. C. Francisco González Salomé
M. C. Martín Lazcano Hernández
Revisores M. C. Armando Mena Contla
D. C. Laura Morales Lara
D. C. Addí Rhode Navarro Cruz
D. C. Ivonne Pérez Xochipa
M.C. Nohemi Melgoza Palma
M. C. Eustoquia Ramos Ramírez
D.C. Sandra Luz Cabrera Hilerio
Q.F.B. Obdulia Vera López
Se adecuó al formato solicitado por la DGES
Sinopsis de la revisión y/o actualización: incorporando la aportación de los ejes
transversales a esta asignatura.
3
PRESENTACIÓN
Es importante marcar que la Bioquímica no es una ciencia aislada ya que los conocimientos
de la humanidad han crecido tanto que muchas de las disciplinas científicas se han
entrelazado estableciéndose límites puramente convencionales, en este marco es que se
ofrece éste programa en la licenciatura de Química.
Este programa introduce al alumno al estudio químico de las moléculas que están presentes
en los seres vivos, formando a partir de pequeñas estructuras otras más complejas que
obedecen leyes fisicoquímicas al igual que cualquier molécula presente en la naturaleza.
El programa inicia con una revisión de la célula y sus componentes, haciendo mención de los
diferentes tipos de transporte a través de membrana, se estudian los biopolímeros tales
como proteínas, polisacáridos y ácidos nucléicos, haciendo énfasis en la relación estructura
función. Debido a la importancia de las proteínas se aborda la metodología requerida para el
aislamiento y purificación de éstas. Dada la importancia del uso de enzimas en la industria se
estudian sus características y factores que afectan su actividad.
Otras moléculas importantes a estudiar serán, las responsables del transporte de energía por
lo que se estudian los procesos celulares productores de la misma.
Por último se revisa la estructura, importancia y función de los ácidos nucleicos lo que da pie
a revisar cuales son los factores mutagénicos que pueden afectar la función de éstos ácidos.
Los conocimientos adquiridos por el estudiante en esta asignatura le permitirán tener

también las bases para el estudio de la Biotecnología, Bromatología y Tecnología de
Alimentos
OBJETIVOS:
5.1 General: Los participantes de esta asignatura integrarán los conocimientos
adquiridos en las áreas de Química Orgánica, Analítica y Fisicoquímica para estudiar a
una célula, las biomoléculas que les conforman, explicando sus funciones, sus
interrelaciones y los factores que les afectan, analizarán la manera en que una célula
obtiene su energía y la forma en que almacena, transmite y expresa su información
genética para finalmente, establecer cómo un organismo se mantiene vivo; al adquirir
4
conocimientos sobre Bioquímica podrán establecer la utilidad de ésta en aplicaciones
industriales y biotecnológicas; desarrollarán actitudes positivas hacia el trabajo en equipo
y reforzarán sus valores para desempeñarse con éxito profesionalmente. Logrando
formar de manera integral licenciados en Química con sentido ético y responsabilidad
social, cumpliendo así con su perfil de egreso universitario y de la licenciatura
5.2 Específicos: Al finalizar el curso los alumnos:
 Relacionarán a las diversas Biomoléculas con su estructura y función en la célula

 Explicarán la forma en que diversos agentes afectan a las proteínas
 Realizarán un diagrama de purificación de proteínas explicando cada etapa de
purificación
 Propondrán aplicaciones industriales a Polisacáridos, Lípidos, Proteínas y Enzimas
 Relacionarán al proceso respiratorio con la forma de obtención de energía por los
organismos aerobios
 Explicarán la forma en que se almacena, transmite y expresa la información genética
METODOLOGÍA
Este curso se fundamenta en el enfoque participativo, propositivo y autoevaluativo

requerido en cualquier proceso de enseñanza - aprendizaje donde los involucrados de este
evento (facilitador y alumnos) tienen la misma responsabilidad para alcanzar el éxito en la
tarea.
Se contará con el apoyo de tareas e investigaciones de temas relacionados.
Para el óptimo aprovechamiento de los participantes y una mejor dinámica de trabajo
se espera de los asistentes: Puntualidad, atención, participación y aportación, todo en un
marco de respeto.
5
BIBLIOGRAFÍA BÁSICA
 BOHINSKY, R.C. Bioquímica. Última Edición. E.U.A. Addison -Wesley Iberoamericana,
S. A. 1991
 LEHNINGER, A. L. Bioquímica última Edición España (Barcelona) Ediciones Omega
S.A.
 STRYER L. Bioquímica última Edición España Editorial Reverté, S .A
BIBLIOGRAFÍA COMPLEMENTARIA
 RAWN, J.D. Bioquímica Tomos I y II 1ª Edición Mc. Graw Hill Interamericana de
España 1989
 HERRERA, E. Bioquímica 1ª Edición España Interamericana, S. A. 1986
 HORTON, MORAN, OCHS, RAWN, SCRIMGEOUR. Bioquímica 1ª Edición México
Prentice Hall Hispanoamericana, S.A. 1995
 MATHEWS, VAN HOLDE. Bioquímica Mc. Graw Hill Interamericana
6
CRITERIOS DE EVALUACIÓN
CRITERIOS PORCENTAJE
TEORÍA 100%
Exámenes Realizar y aprobar exámenes parciales referentes a la
teoría, con una calificación mínima de 7.0; El promedio de
sus calificaciones representa el 50% de su evaluación
Trabajos de investigación Realizar trabajos de investigación complementarios a los
temas tratados en clase, representa el 10% de su
evaluación
Seminarios Presentar y discutir en forma grupal en clase permitirá
contrastar la información obtenida por cada equipo,
representa el 10% de su evaluación
Participación activa Participar en clase mediante preguntas y/o respuestas
relacionadas con el tema expuesto, representa el 10% de
su evaluación
Elaboración de modelos Elaborar y presentar en una exposición modelos
relacionados con la unidad estudiada, representa el 10%
de su evaluación.
Tareas Realizar ejercicios relacionados con la unidad estudiada,
representa el 10% de su evaluación
Búsqueda de datos en Internet Presentar información obtenida y seleccionada de la web,
representa 10% de su evaluación
Discusión de artículos Leer y discutir artículos referentes a los temas del curso
(proporcionados por el profesor o propuestos por los
alumnos), representa el 10% de su evaluación
Autoevaluación Reflexionar de forma crítica sobre su desempeño,
representa 10% de su evaluación
Los porcentajes de las actividades realizadas desde el punto 2 son acordadas por el
facilitador y los alumnos al inicio del curso haciendo que la suma sea 100%
7
MAPA CONCEPTUAL DE LA ASIGNATURA:
Bioquímica
se aplica
estudia
puede
En industrias por ejemplo
Componentes de la - Textiles
para Dividirse
célula - Papeleras
- Alimentarias
Determinar sus en
- Farmacéuticas
interacciones - De pinturas
Ultraestructura analizando Molecular Metabólica - De limpieza
mismas
para estudia
estudia
Que mantienen el
estado de vida Conocer su Bioelementos
Conjunto de
ordenamiento que forman Vías Metabólicas que involucran el
reacciones
y así que pueden ser
Agua de una
Almacenamiento,
Establecer su Célula transmisión y
función Degradativas Formadoras expresión
Biomoléculas
necesarias para
como cuyas cuyas De la
Asociaciones Mantenerse VIVA
Reacciones Información genética
supramoleculares Reacciones
ATP - ADP son
como Biomonómeros son
como De Condensación
Biopolímeros De Hidrólisis y Reductoras
que
y Oxidativas
Lípidos Aminoácidos
responsables del que
que
Traslada que que forman
Energía Requieren
Liberan Energia
Forman como Energia
Proteínas
membranas y se llaman
en Pueden y se llaman
que ser ANABÓLICAS
Enzimas CATABÓLICAS
La célula para
8
BUAP: Facultad de Ciencias Químicas
Departamento: Bioquímica – Alimentos
Licenciatura en Química
INTRODUCCIÓN
La Bioquímica es una ciencia relativamente joven que se inicia como tal a fines del siglo XIX,
etimológicamente significa "Química de la vida", término que a primera vista no proporciona
una visión clara de su campo de estudio, en los siguientes párrafos se presenta un
panorama general de este, su importancia y relación con otras áreas del conocimiento
humano.
En la definición etimológica señalamos que la ciencia que nos ocupa estudia la Química de
la Vida, esto nos conduce a una pregunta ¿Qué es la vida?
La vida ha sido definida siempre en términos de algunas propiedades que presentan los
organismos vivos, como son: el crecimiento, el desplazamiento, la irritabilidad, la
reproducción, etc. Sin embargo hay materia no viva que presenta alguna de estas
propiedades, por ejemplo, los cristales crecen. Es pues fácil observar la dificultad de definir a
la vida y sin embargo, todos diferenciamos a un ser vivo de uno no vivo, aún más sabemos
que el término "vivo" involucra una serie de fenómenos complejos asociados a todos los
organismos que existen. El tratar de estudiar los fenómenos que presenta cada organismo
en particular significa un reto enorme y a veces infructuoso, el problema se simplifica al
observar que existen características fundamentales que comparten los organismos más
sencillos con aquellos más complejos, la primera; el hecho de estar formados por células
(estructuras independientes que poseen todas las propiedades de la vida), segundo que en
las células existen un grupo reducido de moléculas que desempeñan en conjunto las
funciones propias de la célula. Por lo tanto, si queremos comprender que es la vida debemos
comprender las bases moleculares de las actividades celulares.
CARACTERÍSTICAS DE LA MATERIA VIVA
Los seres vivos están formados por moléculas inanimadas que cumplen las mismas leyes
físicas y químicas que cualquier otra molécula, sin embargo presentan atributos especiales
que les permiten mantener el estado de vida y que se presentan a continuación.
9
1. Es compleja pero con un alto grado de organización

El atributo más sobresaliente de los seres vivos es, quizá, su complejidad y su alto grado de
organización. Poseen estructuras internas intrincadas, que contienen muchas clases de
moléculas complejas. Se presentan, además, en una variedad asombrosa de especies
diferentes. Por contraste, la materia inanimada de su entorno, representada por el suelo, el
agua y las rocas, está constituida, habitualmente, por mezclas casuales de compuestos
químicos sencillos, y su organización estructural es más bien escasa
2. Cada componente tiene una función específica
En segundo lugar, cada una de las partes componentes de un organismo vivo cumple un
propósito o función específicos. Ello es cierto, no solamente en lo referente a estructuras
intracelulares, tales como el núcleo y la membrana celular, sino también para los
compuestos químicos individuales de la célula, como son los lípidos, las proteínas y los
ácidos nucleicos. En los organismos vivos, es completamente legítimo preguntarse, cual es
la función de una molécula determinada. En cambio, carece de sentido plantear dicha
pregunta en relación a la materia inerte.
3. Extrae y transforma la energía del entorno para realizar sus funciones vitales
En tercer lugar, los organismos vivos poseen la capacidad de extraer y transformar la
energía de su entorno, que utilizan, juntamente con materia primas sencillas, para construir y
mantener sus propias e intrincadas estructuras. Pueden realizar, además, otras formas de
trabajo útil, como por ejemplo, el esfuerzo mecánico de la locomoción. La materia inanimada
no posee esta capacidad de emplear la energía externa para mantener su propia
organización estructural. De hecho, habitualmente, se degrada a un estado más
desordenado cuando absorbe energía externa, ya sea en forma de calor o de luz.
4. Forma réplicas exactas de sí misma
El atributo más extraordinario de los organismos vivos, es su capacidad de producir una
réplica exacta de sí mismos, propiedad que puede considerarse como la quinta esencia de la
vida. El conjunto de la materia inanimada que nos es familiar, no muestra la capacidad de
reproducirse, de generación en generación, en formas idénticas en masa, forma y estructura
interna.
¿Cómo es que la materia viva se diferencia, de un modo tan radical, de la inerte, que
también está constituida por la misma clase de moléculas inanimadas?
¿Por qué los organismos vivos son algo más que la suma de sus partes inanimadas?
10
La Bioquímica tiene como finalidad determinar de qué manera el conjunto de

moléculas que integran a una célula interactúan para mantener el estado de vida.
Las moléculas que forman a los seres vivos además de obedecer los principios químicos y
físicos conocidos, se rigen por una serie de principios a los que colectivamente se les
denomina lógica molecular de la vida:
1.- En la organización molecular de la célula, existe una simplicidad fundamental

Al revisar la tabla periódica de los elementos, es notorio que no todos forman parte de los
organismos ¿por qué? Si consideramos la propuesta del origen de la vida presentada por
Oparin, los elementos que forman a los organismos debieron cumplir algunas características
para formar parte de los mismos; a saber: a) Ser los más abundantes, b) Tener estabilidad
nuclear y c) Al reaccionar formar moléculas muy estables e hidrófilas. Sólo los elementos
que cumplieron estas cualidades forman hoy día parte de los organismos y son los
siguientes.
11
CLASIFICACIÓN DE LOS BIOELEMENTOS POR SU PRESENCIA Y CANTIDAD EN LOS

ORGANISMOS
CARACTERÍSTICAS DE LOS BIOELEMENTOS PRINCIPALES

(C, N2, H2, O2)
1. Forman enlaces covalentes

2. Originan una gran variedad de moléculas estables dado que son elementos muy ligeros y
esto hace que los enlaces sean muy fuertes
3. Los átomos de carbono unidos covalentemente forman el esqueleto de gran variedad de
moléculas orgánicas
4. Los compuestos de carbono de los organismos vivos están relativamente reducidos
5. Las moléculas orgánicas de la materia viva son ricas en energía
6. La combinación de S, C, N2, O2, H2, origina diferentes grupos funcionales.
12
GRUPOS FUNCIONALES PRESENTES EN LAS BIOMOLÉCULAS
R COOH + R OH R C O R + H2O
Ácido Alcohol Éster

O
R COOH + R NH2 R C NH R + H2O
Ácido Amina Amida

O
R COOH + R SH R C S R + H2O
Ácido Tiol Tioéster
13
2.- Los organismos vivos crean y mantienen su ordenación esencial a expensas de su

entorno al que hacen cada vez más desordenado y caótico
2a ley 1a ley
termodinámica: termodinámica:
Entropía Energía se
transforma
2.- Los organismos vivos crean y

mantienen su ordenación
esencial a expensas de su
entorno al que hacen cada vez
más desordenado y caótico
Sistema
abierto
Estado
estacionario
14
3.- La célula viva es una máquina isotérmica

Las moléculas que forman a la célula son relativamente sensibles a cambios extremos de
pH, corrientes eléctricas y temperatura, por lo cual la célula es esencialmente isotérmica,
además no presenta variaciones de presión significativas de una región a otra, por esta
razón, no puede usar el calor como fuente de energía debido a que éste sólo puede
transformarse en trabajo útil a presión constante cuando va de una región con alta
temperatura a otra más fría.
4.- La especificidad de las interacciones moleculares en la célula es el resultado de la
complementariedad estructural de las moléculas interactivas
Las respuestas de la célula ante necesidades específicas están determinadas por la
interacción o reacción entre las moléculas que la conforman tal es el caso de las reacciones
entre enzimas y sustratos o la respuesta a las hormonas.
5.- Las secuencias consecutivamente ligadas de las reacciones catalizadas enzimáticamente

proporcionan los medios para transferir la energía química desde los procesos que la liberan,
hasta los que la requieren
Las reacciones que realiza la célula para obtener energía están organizadas de forma
consecutiva y en cada una existe una enzima que la acelera; las reacciones de oxidación
liberan energía la cual es trasladada por un sistema molecular denominado ATP-ADP hasta
las reacciones donde se sintetizan moléculas necesarias para la célula.
6.- Las células son capaces de regular sus reacciones metabólicas y las biosíntesis de sus
enzimas para obtener el máximo de eficacia y de economía
15
7.- Los símbolos en los que se halla codificada la información genética en el DNA, son de
dimensiones sub-moleculares
Toda las características de una célula se mantienen codificadas en una molécula
denominada DNA quien a su vez está formada por pequeñas subunidades denominados
nucleótidos.
Después de esta revisión, es necesario recordar la finalidad de la Bioquímica, lo que

permitirá explicar muchos procesos celulares y aún más, aplicar los conocimientos en
diversas áreas, para beneficio del hombre.
La Bioquímica tiene como finalidad determinar de qué manera el conjunto de

moléculas que integran a una célula interactúan para mantener el estado de vida.
Podemos presentar ahora algunas de las áreas de investigación en Bioquímica.
1.- Analiza la ultraestructura de la célula para determinar sus componentes, su

ordenamiento y su relación para establecer su función.
2.- Determina la estructura química de los biopolímeros como proteínas y ácidos
nucléicos ya que apreciando la estructura de estos se puede establecer con mayor certeza
su función.
3.- Estudia la naturaleza de las reacciones catalizadas por enzimas, teniendo como
objetivos el saber de que manera participa la enzima y que factores pueden aumentar o
reducir la actividad enzimática.
4.- Investiga el metabolismo intermediario (total de reacciones que se realizan en un
organismo), con la finalidad de determinar cuáles moléculas participan en una reacción
(incluyendo a las enzimas), los requerimientos especiales de cada reacción y la interrelación
que exista entre un conjunto o conjuntos de reacciones. En este campo existen subdivisiones
16
especializadas como la Bioenergética, la Biosíntesis de proteínas y ácidos nucléicos, y, los

mecanismos de control celular.
5.- El estudio de las bases moleculares de los fenómenos biológicos permite
establecer la participación de las moléculas y después explicar de que modo ésta
participación se expresa siempre de una manera única.
Es importante marcar que la Bioquímica no es una ciencia aislada ya que los conocimientos
de la humanidad han crecido tanto que muchas de las disciplinas científicas se han
entrelazado estableciéndose límites puramente convencionales, en este marco señalaremos
algunas de las ciencias con que se relaciona la Bioquímica: Biología, Química (Inorgánica y
Orgánica), Física, Fisicoquímica, Fisiología, Farmacología, Bromatología y otras.
La Bioquímica es una ciencia con variadas aplicaciones de las cuales citaremos algunos
ejemplos relacionados con la licenciatura en Química
I ÁREA INDUSTRIAL
 Alimenticia.- En la conservación y/o elaboración de alimentos con un mayor grado

de aprovechamiento por el hombre
 Farmacéutica.- En el diseño y estabilidad de fármacos basándose en una
estructura.
 Polímeros.- Elaborando polímeros biodegradables que pueden emplearse como
empaques, cubiertas de circuitos
 Pinturas.- En la búsqueda de compuestos secantes
 Textil.- En la modificación de polímeros de celulosa para la obtención de telas
 Clínica.- Diseñando biosensores
 Química.- Diseñando biodetergentes, insecticidas biológicos, en la conservación del
medio ambiente
II EN EL CAMPO
 Agricultura.- Estableciendo el desarrollo bioquímico de las plantas y participando

en la selección y uso apropiado de fertilizantes naturales o químicos
 Ganadería.- Auxilia en la mejora del ganado productor de leche o carne.
17
 Agroindustrias.- En donde el empleo de productos de desecho evita contaminación

ambiental
Dado que la Bioquímica tiene como campo de estudio a la célula y sus componentes es
necesario caracterizar a la materia viva y conocer su organización, misma que le permite
finalmente formar a la célula.
CONTENIDO
OBJETIVO
UNIDAD CONTENIDO TEMÁTICO
ESPECÍFICO
 Los alumnos describirán los 1. Definición
UNIDAD I diferentes tipos de células 2. Tipos de células
así como explicará la función a. Procariotas
CELULA de sus componentes. b. Eucariotas
 Los alumnos diferenciarán 3. Componentes celulares (organelos,
los diferentes tipos de composición química, descripción y
transporte a través de la función)
(8 HORAS) membrana celular a. Pared celular
b. Retículo endoplásmico
c. Aparato de Golgi
d. Núcleo
e. Mitocondrias
f. Cloroplastos
g. Lisosomas
h. Ribosomas
i. Membrana
i. Lípidos
ii. Transporte pasivo
iii. Difusión facilitada
iv. Transporte activo
CÉLULA
Una célula viva es un sistema abierto isotérmico de moléculas orgánicas que se ensambla,
ajusta y perpetúa por sí mismo y opera según el principio de máxima economía de partes y
procesos; promueve muchas reacciones orgánicas ligadas consecutivamente, destinadas a
la transferencia de energía y a la síntesis de sus propios componentes por medio de
catalizadores orgánicos que ella misma produce.
18
Revisemos algunas partes de esta definición
“…es un sistema abierto isotérmico…” ¿Qué significa?
“…moléculas orgánicas…” ¿Cómo cuáles?
“…que se ensambla, ajusta…” ¿La célula tiene partes? ¿No es un todo?
“…y perpetúa por sí mismo…” ¿Cómo?
“…opera según el principio de máxima economía…” ¿Cómo se explica?
“…de partes y procesos…” ¿Qué es un proceso?
CLASIFICACIÓN DE LOS ORGANISMOS
Existen diversos criterios para clasificar a los organismos y a continuación se presentan.
19
20
CÉLULA PROCARIOTA
21
Formas de las Bacterias: Cocos, Bacilos y Espirilos respectivamente
22
CÉLULA EUCARIOTA
Célula Vegetal Célula Animal
23
24
Estructuras celulares
ESTRUCTURA PROCARIOTE EUCARIOTE DESCRIPCIÓN FUNCIÓN
Pared Celular Si Si (vegetal)
Membrana
Si Si
celular
Si, libre en el Si, limitado por
Núcleo (DNA)
citoplasma una membrana
Mitocondria No Si
Mesosomas Si No
Ribosomas Si Si
Flagelos Si Si
Cloroplasto No Si (vegetal)
Retículo
No Si
endoplásmico
Aparato de
No Si
Golgi
Lisosomas No Si
25
La Membrana Celular es una Barrera lipoprotéica con permeabilidad altamente específica que da
individualidad a las células separándolas del medio ambiente y que en eucariotes da su individualidad
a los organelos. Constituyen barreras de permeabilidad selectiva que contienen sistemas de
transporte, es decir bombas y compuertas moleculares altamente específicas
Para comprender esta definición es necesario conocer con más detalle a los componentes de la
membrana, así iniciaremos con los lípidos.
LÍPIDOS
Es un grupo de sustancias heterogéneas que sólo tienen en común dos características: Son
insolubles en agua y son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc
Funciones Biológicas:
 Fuente de energía.
 Reserva energética.
 Estructural.
 Reguladora.
 Transportadora.
Clasificación
Existen diversos criterios para clasificar a los lípidos, presentamos la que se emplea con mayor
frecuencia basada en su composición química.
26
El compuesto constante en lípidos simples y compuestos son los ácidos grasos, éstos contribuyen y a
veces determinan el comportamiento fisicoquímico de la molécula en que se encuentran.
ÁCIDOS GRASOS
Se definen como ácidos orgánicos que presentan mínimo nueve carbonos. Los más abundantes en la
naturaleza presentan las siguientes características:
 Monocarboxílicos
 Lineales
 Saturados ó
 Insaturados.
La estereoisomería de los
dobles enlaces en la
mayoría de los ácidos
grasos insaturados es Cis
FÓRMULA SEMIDESARROLLADA
CH3 (CH2)10 COOH

CH3 (CH2)12 COOH
CH3 (CH2)14 COOH
CH3 (CH2)16 COOH
CH3 (CH2)18 COOH
CH3 (CH2)5 CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)7 CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)4 CH=CH CH2-CH=CH (CH2)7 COOH
CH3-CH2- CH=CH CH2-CH=CH-CH2-CH=CH (CH2)7 COOH
CH3 (CH2)4 (CH=CH-CH2)3 CH=CH (CH2)3 COOH
27
GEOMETRÍA DE LOS DOBLES ENLACES EN LOS ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS
En la mayoría de los ácidos grasos poliinsaturados, los dobles enlaces se hallan separados por un
grupo metileno (- CH=CH - CH2 -).
Los dobles enlaces de casi todos los ácidos grasos insaturados que se encuentran en la naturaleza
presentan configuración geométrica CIS y hay muy pocos con configuración TRANS.
Configuración TRANS poco frecuente
Configuración CIS común en la mayoría de los ácidos grasos insaturados, esta configuración hace
que el ácido se “doble” y acorte.
ALGUNOS ÁCIDOS GRASOS QUE SE ENCUENTRAN EN LA NATURALEZA
SÍMBOLO NOMBRE COMÚN PUNTO DE

o
FUSIÓN ( C)
12: 0 Ac. Laurico 44.2
14: 0 Ac. Mirístico 53.9
16: 0 Ac. Palmítico 63.1
18: 0 Ac. Esteárico 69.6
20: 0 Ac. Araquídico 76.5
16: 1(9) Ac. Palmitoléico -0.5
18: 1(9) Ac. Oleico 13.4
18: 2(9,12) Ac. Linoléico -5.0
18: 3(9,12,15) Ac. Linolénico -11.0
20: 4(5,8,11,14) Ac. Araquidónico -49.5
28
Los ácidos grasos poli insaturados deben ser ingeridos en la dieta ya que el hombre no puede
sintetizarlos.
El ácido linolénico es INDISPENSABLE en la dieta; si contamos con él, nuestro organismo es capaz
de modificarlo para obtener el linoléico y el araquidónico aunque a velocidades bajas.
¿Por qué se llaman ?

La nomenclatura anterior a la
IUPAC se basaba en el empleo
de letras del alfabeto griego y el
último carbono recibía el nombre
de .
Incorrectamente algunos autores
inician la numeración a partir del
último carbono y les llaman a
todos 

REACCIONES DE LOS ÁCIDOS GRASOS

Los ácidos grasos pueden sufrir una gran variedad de reacciones tanto por sus dobles ligaduras
como por el grupo carboxilo, presentamos las de interés para este curso.
29
Hidrogenación
Halogenación
Esterificación
Esta reacción permite la formación de lípidos simples y compuestos.
LÍPIDOS SIMPLES
GRASAS NEUTRAS, ACILGLICÉRIDOS O GLICÉRIDOS

(Ésteres de ácidos grasos con glicerol) por su estructura son totalmente insolubles en agua
CH 2OH
HO CH
CH 2OH
Glicerina ó Glicerol
O
O
O CH2 O C R1
O CH2 O C R1
R2 C O CH R2 C O CH O
CH 2 OH CH2 O C R3
1,2 - Diacilglicérido 1,2,3, - Triacilglicérido
30
El estado físico de los triacilglicéridos (triglicéridos) depende de los ácidos grasos que los conformen,
así, la predominancia de ácidos poliinsaturados hace que sean líquidos a temperatura ambiente y
reciben el nombre de aceites, si predominan los saturados son sólidos y reciben el nombre de sebos
y si hay equilibrio entre los ácidos grasos saturados e insaturados la forma física es semisólida y
reciben el nombre de mantecas.
Hidrólisis ácida de triglicéridos
Hidrólisis básica (saponificación)
31
CERAS
(Ésteres de ácidos grasos con alcoholes monohidroxílicos de cadena larga)
Palmitato de Miricilo
(Componente principal de la cera de abeja)
LIPIDOS COMPUESTOS
FOSFOACILGLICÉRIDOS O FOSFOGLICÉRIDOS
Estructura general
X = OH Ácido Fosfatídico
X = Fosfatidil Etanolamina o Cefalina
X = Fosfatidil Colina o Lecitina
X = Fosfatidil Inositol
32
CH 2 OH
X = HO CH Fosfatidil Glicerina
CH 2 OH
X = Fosfatidil Serina
ESFINGOMIELINAS
Contienen cuatro componentes característicos:

1. Un ácido graso
2. Colina
3. Ácido Fosfórico
4. Esfingosina
Las esfingosinas son aminoalcoholes de cadena larga insaturada
ESFINGOSINA
Ácido graso
Esfingosina
Ácido Fosfórico Colina
33
CEREBRÓSIDOS
El cerebrósido más simple contiene un grupo monosacárido unido por un enlace glucosídico al CH2 -
OH de una ceramida.
Glucocerebrósido Unidad monosacárida = Glucosa;

Galactocerebrósido Unidad monosacárida = Galactosa;
CEREBRÓSIDO
SENCILLO
Ceramida
Existen cerebrósidos más complejos que llegan a contener grupos oligosacáridos mayores (de 2 a 10
monosacáridos)
GANGLIÓSIDOS
Los gangliósidos también contienen un grupo oligosacárido que se caracteriza porque al menos una
de las unidades monosacáridas es el Ácido Siálico.
Ácido Siálico
34
Estructura del Gangliósido GM1:
gal - N - Ac. Gal - gal - glc - (N - acil - esfingosina) sialilo.
LÍPIDOS DERIVADOS (INSAPONIFICABLES)
TERPENOS
Clasificación por el
número de unidades
Isopreno
Unidad Isoprenoide 2 = Monoterpeno
(2- Metil- 1,3-butadieno) 3 = Sesquiterpeno
4 = Diterpeno
6= Triterpeno
GERANIOL.- Monoterpeno lineal LIMONENO.- Monoterpeno cíclico
ESTEROIDES
Núcleo del Ciclo pentanoperhidrofenantreno
35
Esteroles.- Subgrupo de los esteroides. Son alcoholes esteroides que contienen un grupo OH en el
carbono 3 del anillo A y una cadena ramificada de 8 o más átomos de carbono en el carbono 17.
COLESTEROL.- (3 – hidroxi - 5, 6 - colesteno). Se encuentra en las membranas de células animales

y en las lipoproteínas del plasma. Precursor de los esteroides que sintetiza el organismo.
LIPOPROTEÍNAS
Lípidos y proteínas se asocian de manera no covalente para desempeñar funciones específicas en
donde se conjuntan sus propiedades físicas y químicas
Membrana
Barrera lipoprotéica con permeabilidad altamente específica que da individualidad a las células
separándolas del medio ambiente y que en eucariotes da su individualidad a los organelos.
Constituyen barreras de permeabilidad selectiva que contienen sistemas de transporte, es decir
bombas y compuertas moleculares altamente específicas.
Las membranas también sirven de comunicación entre las células y su medio externo ya que
contienen receptores específicos para los estímulos externos y algunas generan señales.
En 1972 G.L. Nicolson y S.J. Singer proponen el modelo del mosaico fluido para explicar el
comportamiento de la membrana celular.
En condiciones fisiológicas los lípidos y algunas proteínas integrales muestran una considerable
libertad de movimiento lo que permite proponer que el estado físico de la membrana es más parecido
al estado líquido que al estado sólido. La rigidez o fluidez de la membrana depende de sus
36
componentes hidrofóbicos, considerando la presencia de dobles ligaduras, cabeza polar y colesterol,

entre otros
En el caso del colesterol se ha observado que un aumento de éste hace que la membrana sea más
rígida por la conformación que presenta; su interacción con las cadenas carbonadas de fosfolípidos
se presenta en el siguiente esquema:
37
CARACTERÍSTICAS COMUNES A TODAS LAS MEMBRANAS BIOLÓGICAS.
1. Son estructuras laminares de pocas moléculas de grosor, que forman espacios cerrados entre
compartimentos de distinta composición. Su grosor varía de 60 a 100 Å.
2. Los componentes principales son lípidos y proteínas con una relación en peso que varía de 1:4
hasta 4:1
3. Los lípidos son relativamente pequeños con las partes hidrofóbicas orientadas al exterior los que
les hace una barrera a moléculas hidrofílicas.
4. Las funciones que desempeñan las proteínas son variadas pudiendo ser bombas, receptores,
compuertas, transductores de energía o enzimas. Esta variedad de funciones se debe a la
disposición de las proteínas entre las capas lipídicas , las cuales generan un ambiente adecuado
para la actividad protéica
5. Lípidos y proteínas se asocian por enlaces no covalentes de carácter cooperativo, ejerciendo
especial acción el agua a través del efecto hidrofóbico.
6. Las membranas son asimétricas es decir la cara externa y la interna son diferentes.
7. Las membranas son fluidas es decir están en constante movimiento. Los lípidos pueden
desplazarse en dos sentidos, lateralmente (rápido) o transversalmente (muy lento).
38
8. Las proteínas NO pueden hacer el movimiento transversal y el lateral lo realizan siempre

acompañadas de los lípidos con que interactúan directamente
TIPOS DE PROTEÍNAS EN LA MEMBRANA
Integrales.-Atraviesan la membrana contienen una región hidrofóbica que interacciona con la bicapa
lipídica
Periféricas.- Están
asociadas con proteínas
integrales en una de
las caras de la
membrana, se unen por
enlaces iónicos o por
puentes de hidrógeno.
Son fácilmente
extraíbles
Ancladas.- Están
unidas a un lípido ancla
por enlaces covalentes
establecidos mediante
un radical amino
formando enlaces éster
o amida con un grupo
carboxilo de un ácido graso
Las funciones que desempeñan las proteínas son variadas pudiendo ser
bombas, receptores, compuertas, transductores de energía o enzimas.
39
TRANSPORTES A TRAVÉS DE LAS MEMBRANAS
Las membranas son barreras de permeabilidad selectiva que restringen el libre acceso de muchas
moléculas, sin embargo agua, oxígeno y otras moléculas pequeñas son capaces de entrar a las
células y moverse libremente en su interior incluyendo los diferentes compartimientos.
Las moléculas hidrofóbicas difunden a través de la bicapa, pero el núcleo hidrofóbico de la bicapa es
una barrera impenetrable para la mayoría de las especies cargadas.
Las células mueven sustancias polares e iones a través de proteínas denominadas acarreadores,
permeasas o translocasas.
Los gases no polares como el oxígeno y el dióxido de carbono y moléculas como hormonas
esteroidales, lípidos, vitaminas y algunas drogas entran a la célula por difusión, moviéndose a favor
de un gradiente de concentración. La difusión es un proceso espontáneo conducido por un
incremento en la entropía y descenso de la energía libre.
El tráfico de iones y moléculas polares es mediado por tres tipos de proteínas integrales: canales y
poros; transportadores pasivos y transportadores activos. Estos sistemas transportadores difieren en
sus propiedades cinéticas y requerimientos energéticos.
Proteína Saturable Gradiente de Energía requerida

concentración
Difusión simple No No A favor No
Canales y Poros Si No A favor No
Transporte pasivo Si Si A favor No
TRANSPORTE ACTIVO
Primario Si Si En contra Si (fuente directa)
Secundario Si Si En contra Si (fuente
indirecta)
Las proteínas que intervienen en el transporte pasivo o

activo lo hacen de una de tres posibles formas:
Uniport.- transportan a un solo tipo de soluto
Simport.- transportan de forma simultánea a dos solutos
Antiport.- transportan de forma simultánea en sentido
contrario a dos solutos
40
Existen dos tipos de transporte: Activo y Pasivo, el primero se caracteriza por requerir energía para
realizarse mientras que el segundo no la requiere; a continuación presentaremos las características
de ambos tipos y sus variantes.
TRANSPORTE ACTIVO
1. Se realiza en contra del gradiente de concentración es decir, los solutos van de donde hay
menor cantidad a donde hay mayor cantidad de ellos.
2. Requiere de energía para ir en contra del gradiente de concentración.
3. No se alcanza el equilibrio
4. Lo realizan proteínas y por lo tanto es Saturable, Específico e Inhibible
5. Pocos transportadores están caracterizados, pero se sabe que todos son proteínas integrales
que van de lado a lado de la membrana.
TRANSPORTE PASIVO
Difusión simple
1. Se realiza a favor del gradiente de concentración es decir, los solutos van de donde
hay mayor cantidad a donde hay menor cantidad de ellos.
2. Se alcanza el equilibrio.
3. Pasan moléculas neutras a través de la capa lipídica
41
Difusión facilitada
1. Se realiza a favor del gradiente de concentración.
2. Se alcanza el equilibrio
3. El paso de solutos es a través de las proteínas pasando moléculas relativamente
grandes polares sin carga.
4. Por ser a través de proteínas es específica, Saturable e inhibible
OBJETIVO
ESPECÍFICO
UNIDAD II
 Describirá los
A.
1.
Polisacáridos
Monosacáridos
biopolímeros en relación a
su composición química. 2. Clasificación de polisacáridos
BIOPOLIMEROS 3. Homopolisacáridos
 Relacionará cada tipo 4. Heteropolisacáridos
(16 HORAS) de biopolímero con la B. Proteínas
función que desempeña 1. Aminoácidos
en la célula a. Definición
 Relacionará las b. Clasificación con base a la polaridad de R
a pH = 7.0
propiedades físicas y
químicas de las proteínas c. Estereoquímica
con los diferentes métodos d. Enlace peptídico
de aislamiento y 2. Niveles estructurales de las proteínas
purificación de éstas a. Enlaces participantes
3. Conformación proteica
a. Conformación de los niveles estructurales
b. Relación: Conformación - Función
4. Clasificación de las proteínas
a. Por su forma
b. Por su composición
c. Por su función
5. Aislamiento y purificación de proteínas
CARBOHIDRATOS
Compuestos orgánicos formados por
Carbono, Oxígeno e Hidrógeno; SE
DEFINEN químicamente por los grupos
funcionales que presentan, son:
POLIHIDROXIALDEHIDOS o
POLIHIDROXICETONAS.
42
FUNCIONES BIOLÓGICAS:
 Fuente de energía
 Reserva energética
 Formación de estructuras
CLASIFICACIONES:
Existen diversos criterios para clasificarlos, por ejemplo:
Por la característica Físico-Química  Edulcorantes

que confiere a la solución en que se  Colorantes
encuentre  Espesantes
Clasificación química (Por el número de unidades)
 Monosacáridos (constituidos por una sola unidad estructural),

 Oligosacáridos (dos a diez unidades)
 Polisacáridos (numerosas unidades)
A su vez cada grupo tiene otras formas de ser clasificados
43
MONOSACÁRIDOS
Debido a que los monosacáridos son la unidad funcional, empezaremos por estudiar a este grupo.
Características
Grupo funcional: Aldehido o Cetona
Moléculas: Lineales o Cíclicas
Su Nombre: Termina en OSA
 Tienen mínimo 3C
 Tienen máximo 7C
 Blancos
 Cristalinos
 Todos Dulces
 Solubles en agua
Estereoisomería
Los Monosacáridos que emplean los organismos vivos tienen estereoisomería D por lo tanto
Oligosacáridos y polisacáridos tienen unidades con este mismo arreglo espacial.
Actividad Óptica
Los carbohidratos (independientemente del número de unidades) son capaces de desviar la luz
polarizada y así encontramos por ejemplo:
44
DESVIACIÓN DE LA LUZ
CARBOHIDRATO OBSERVACIÓN
POLARIZADA
Glucosa A la derecha Monosacárido que también
se llama Dextrosa
Fructosa A la izquierda Monosacárido que también
se llama Levulosa
Sacarosa A la derecha Disacárido
Almidón Presenta Birrefringencia Polisacárido
Nomenclatura
Todos los monosacáridos tienen nombre propio que termina en OSA; además pueden designarse por
un nombre que indica el grupo carbonilo que presentan ó el número de carbonos ó ambos.
GRUPO NÚMERO DE
MONOSACÁRIDO AMBOS
FUNCIONAL CARBONOS
Eritrosa Aldehido Aldosa 4 Tetrosa Aldotetrosa
Ribosa Aldehido Aldosa 5 Pentosa Aldopentosa
Glucosa Aldehido Aldosa 6 Hexosa Aldohexosa
Ribulosa Cetona Cetosa 5 Pentosa Cetopentosa
Xilulosa Cetona Cetosa 5 Pentosa Cetopentosa
Fructosa Cetona Cetosa 6 Hexosa Cetohexosa
Representación
Los monosacáridos suelen escribirse con fórmulas semidesarrolladas o su proyección de Fisher
(aunque no es igual a la que se emplea en Química Orgánica); a continuación se encuentran la
familia de las D – Aldosas y de la familia de las D – Cetosas
45
FAMILIA DE LAS D-ALDOSAS

1.- El Aldehido se representa con
un círculo
2.- La cadena carbonada es una
vertical en la que se representan
los OH con líneas perpendiculares
que no deben cruzar la vertical
3.- Los OH de los carbonos
simétricos NO se representan con
perpendiculares
46
FAMILIA DE LAS D-CETOSAS
1.- El grupo Ceto se representa con un

círculo relleno
2.- La cadena carbonada es una vertical
en la que se representan los OH con
líneas perpendiculares que no deben
cruzar la vertical
3.- Los OH de los carbonos simétricos
(primero y último) NO se representan
con perpendiculares
47
La D Glucosa en solución presenta el fenómeno denominado mutarrotación que consiste en la

variación del valor del ángulo en que desvía la luz polarizada; Haworth explicó este fenómeno al
demostrar que la glucosa se cicla formando dos estereoisómeros denominados anómero  y anómero
.
48
FORMULAS DE LA PROYECCIÓN DE HAWORTH
Es importante notar que aunque en solución las estructuras en anillo sean las más frecuentes, se
encuentran de todas maneras cadenas abiertas en equilibrio con las variedades en anillo.
Haworth propuso un modelo para representar la estructura real (cíclica) de los azúcares en fórmulas
impresas.
Daremos a continuación algunos pasos básicos para transformar una cadena abierta (Representación
de Fisher) a su forma cíclica (Representación de Haworth).
PASOS BÁSICOS
Aldohexosas:.- Tomemos como ejemplo a la D-Glucosa.
1.- Escribir la forma abierta del

azúcar y numerar los carbonos.
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las aldohexosas la estructura base semeja al pirano) y
numerar los carbonos.
49
3.- Colocar los OH de los carbonos 2,3 y 4 sobre esta estructura, tomando en cuenta que cuando
aparecen a la derecha en la representación de Fisher en la representación de Haworth aparecen
hacia abajo del plano y cuando aparecen a la izquierda en la representación de Fisher en la
representación de Haworth aparecen hacia arriba del plano.
4.- Observe que el carbono número uno en que la representación de Fisher es un carbono
carbonílico, mientras que en la representación de Haworth este carbono se ha convertido en un
nuevo carbono asimétrico llamado CARBONO ANOMÉRICO. El OH en este carbono se puede
encontrar hacia abajo del plano cuando se trata del anómero alfa ( o bien hacia arriba del plano
cuando se trata del anómero beta (,
5.- Para nombrar el azúcar se nombra como derivado del pirano, de modo tal que el nombre de la
glucosa será:
Para el anómero : -D-glucopiranosa.

Para el anómero : -D-glucopiranosa.
50
Aldopentosas.- Tomemos como ejemplo a la D-Xilosa.
1.- Escribir la forma abierta del azúcar y

numerar los carbonos.
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las aldopentosas la estructura base semeja al furano).
Numerar los carbonos.
3.- Colocar los OH de los carbonos 2 y 3 como se mencionó en el paso 3 en las aldohexosas.
4.- Colocar el OH del carbono número uno (CARBONO ANOMÉRICO). Ver paso 4 de las
aldohexosas. Nombrar el azúcar como derivado del furano
51
Cetohexosas..- Tomemos como ejemplo a la D-Sorbosa.
1.- Escribir la forma abierta del

azúcar y numerar los carbonos.
2.- Escribir la estructura base (para el caso de las Cetohexosas la estructura base semeja al furano).
Numerar los carbonos.
O
O CH2OH
CH2OH CH2OH
CH2OH
Observe que están representadas dos estructuras base. Una corresponde al anómero alfa y otra al
anómero beta. Esto deriva del hecho de que el carbono anomérico es el carbono 2 y por lo tanto la
posición del carbono 1 dependerá del lugar que ocupe el OH del carbono anomérico
3.-Colocar los OH del los carbonos 3 y 4 como se indicó en el paso 3 de las aldohexosas.
4.- Colocar los OH del carbono número

HOCH2 O CH2OH HOCH2 O OH
2 (CARBONO ANOMÉRICO). Ver paso
OH OH
4 de las aldohexosas. Nombrar el
OH CH2OH
azúcar como derivado del furano.
OH OH
52
REACCIONES DE LOS CARBOHIDRATOS .
1.- Formación de los ésteres fosfóricos
2.- Formación de azúcares ácidos. (POR OXIDACIONES).
a).- Por oxidación de CHO ÁCIDOS ALDÓNICOS
b).- Por oxidación de CH2OH ÁCIDOS URÓNICOS
D – Glucosa Ácido D - Glucurónico
53
c).- Por oxidación de CHO y CH2OH ÁCIDOS ALDÁRICOS
D – Glucosa Acido D - Glucárico
d).- Por oxidación completa.
GLUCOSA + O2 CO2 + H2O
3.- Formación de aminoazúcares y Aminoazúcares acilados
N-Acetil-Galactosamina
D- Glucosamina D- Galactosamina
N-Acetil-
Glucosamina
54
4.- Reducción de azúcares.
La reducción débil de los monosacáridos lleva a la formación de polihidroxialcoholes en los que el

grupo reductor del azúcar (CHO o CO) ha sido reemplazado por un grupo alcohol. Hay que señalar
que en la riboflavina el residuo azucarado deriva de un alcohol pentahídrico semejante a la D- ribosa
por lo que se le denomina D-ribitol.
a).- Formación de azúcares polihidroxilados.
Riboflavina
FAD
D – Ribosa D - Ribitol
Lípidos
55
El D-manitol es un constituyente importante de las algas pardas y el D-sorbitol se encuentra en

muchas frutas confiriéndoles un sabor dulce. El sorbitol puede ser empleado en alimentos para
diabéticos
b).- Formación de desoxiazúcares.
5.- Poder reductor: Los carbohidratos que presentan al carbono anomérico libre son capaces de
reducir iones metálicos. (Esta reacción es utilizada para caracterizar azúcares reductores y no
reductores.)
6.- Produccion de Furfural: Debido a una elevación de la temperatura, las aldohexosas y las pentosas
pueden transformarse en furfural, mismo que está siendo estudiado como un posible tóxico. Una de
las reacciones para detectar carbohidratos en el laboratorio es la producción de compuestos
coloreados por la condensación del furfural con productos fenólicos; en esta reacción se usa H2SO4,
este ácido al entrar en contacto con el agua produce una reacción exotérmica lo suficientemente alta
como para que se produzca furfural.
HOCH 2
O HOCH 2 CHO
56
7.- Formación de Enlaces Glucosídicos (Glicosídicos).
Se forman por la reacción entre el OH del carbono anomérico, que es el más reactivo en un
azúcar, y el OH de cualquier otro carbono de otro monosacárido, lo cual origina la formación de un
acetal completo llamado glucósido.
Los distintos enlaces glucosídicos se forman por las diferentes combinaciones que pueden
existir entre carbonos anoméricos alfa o beta y los diferentes OH del otro azúcar, dando por
consecuencia diferentes tipos de interacciones glucosídicas, de las cuales escribiremos algunos
ejemplos.
57
OLIGOSACARIDOS
Los Oligosacáridos se forman por la unión de dos hasta diez monosacáridos, aunque algunos autores
han propuesto hasta 100 unidades monosacáridas. Los más abundantes son los disacáridos, no
obstante existen algunos oligosacáridos de pocas unidades que se emplean en alimentos y fármacos.
Los oligosacáridos son glucósidos en los que un grupo hidroxílico de un monosacárido se ha
condensado con el grupo reductor de otro. Si se unen de esta manera dos unidades de azúcar resulta
un disacárido; la unión lineal de tres monosacáridos enlazados por puentes glucosídicos es un
trisacárido y así sucesivamente
SACAROSA: Es el azúcar normal de mesa, extraída de la remolacha HOCH 2

azucarera o de la caña de azúcar. Es soluble en agua y ligeramente O
soluble en alcohol y éter. Cristaliza en agujas largas y delgadas y es

dextrógira, es decir, desvía el plano de polarización de la luz hacia la O
HOCH 2
derecha. Por hidrólisis rinde una mezcla de glucosa y fructosa, en donde O
predomina la actividad levógira, desviando el plano de polarización hacia la CH 2OH
izquierda. Por ello, esta mezcla se llama azúcar invertida, y se denomina
inversión el fenómeno por el cual se forma. En el intestino humano, la inversión tiene lugar gracias a
la intervención de las enzimas invertasa y sacarasa. Cuando se calienta a temperaturas superiores a
los 180ºC, por la reacción de formación de furfural, la sacarosa se transforma en una sustancia
amorfa, de color ámbar y consistencia espesa, parecida al jarabe, llamada caramelo. Por otro lado, la
sacarosa no es reductora puesto que el puente glucosídico lo forman el hidroxilo del carbono 1 de la
D-glucopiranosa y el del carbono 2 de la D-fructofuranosa, bloqueándose así los grupos reductores
de ambos monosacáridos. La sacarosa como tal se encuentra en todas las plantas fotosintéticas y es
quizás el más importante de los carbohidratos de bajo peso molecular de la dieta de los animales
POLISACÁRIDOS
58
HOMOPOLISACÁRIDOS
CELULOSA: Función: Estructural

Unidad monosacárida: -D-glucosa
Unidad disacárida: -Celobiosa
Unión glucosídica: (1,4)
Origen: Vegetal
ALMIDÓN: Componentes: Amilosa y amilopectina

Función: Reserva
Unidad monosacárida: -D-glucosa
Origen: Vegetal
AMILOSA: Enlaces glucosídicos: (1,4)
Conformación de la Amilosa
AMILOPECTINA: Enlaces glucosídicos:  y (1,6)
Conformación de la Amilopectina
59
GLUCÓGENO: Función: Reserva

Origen: Animal
Unidad monosacárida: -D-glucosa
Enlaces glucosídicos: (1,4) y (1,6)
HETEROPOLISACÁRIDOS
ÁCIDO HIALURÓNICO: Función: estructural

Origen: Animal
Unidades monosacáridas: Ácido D-glucurónico y
N-acetil-D-glucosamina
Enlace i n t r a d i s a c á r i d o : (1,3)
Enlace i n t e r d i s a c á r i d o : (1,4)
AMINOÁCIDOS
Son compuestos orgánicos formados por Carbono, Nitrógeno, Oxígeno e Hidrógeno; (algunos poseen
Azufre).
Los aminoácidos reciben este nombre porque presentan los grupos funcionales Amino (NH3+) y
carboxilo (COO-); algunos autores los definen como derivados aminados de ácidos carboxílicos.
Con esta definición podemos encontrar cientos de compuestos, sin embargo nos limitaremos a
estudiar a los llamados  aminoácidos, denominados así porque el amino y el carboxilo están unidos
al mismo carbono.
60
Las funciones que cumplen los aminoácidos en un organismo son variadas siendo la más importante
la de formar proteínas.
FUNCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS

 Aminoácidos para síntesis de proteínas
 Precursores de otras moléculas no proteicas de importancia biológica
 Donadores de Nitrógeno para otras moléculas no protéicas
 Fuente de energía cuando los combustibles usuales (carbohidratos y
lípidos) no están disponibles
ESTEREOQUÍMICA
Los aminoácidos que emplean los

organismos para formar proteínas u
otros compuestos presentan una
disposición espacial específica y es la
denominada L (en orgánica S) para
entender esta forma tomaremos como
ejemplo a un aminoácido, la Serina
61
FORMA IÓNICA
Dentro de la célula bajo condiciones fisiológicas
normales el grupo amino está protonado ya que su pK
es cercana a 9; el grupo carboxilo está ionizado debido
a su pK mayor a 3, por lo tanto en el rango de pH
fisiológico (6.8 a 7.4) los aminoácidos se encuentran
ionizados formando Zwitteriones (iones dipolares).
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS
Por ser formadores de Proteínas

Por la función que realizan en la proteína
 Protéicos
 Esenciales
 No protéicos
 No esenciales
 Poco frecuentes
Por su síntesis por los organismos
 Dispensables
 Indispensables
62
CLASIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS POR LA POLARIDAD

DEL GRUPO R a pH = 7.0
Aminoácidos No Polares
R R
Alanina Leucina
Ala Leu
A L
Valina Isoleucina
Val Ile
V I
Metionina Triptófano
Met Trp
M W
Fenilalanina Prolina
Fen (Phe) Pro
F P
Iminoácido
63
Aminoácidos Polares sin carga
R R
Glicocola (Glicina) Serina
Gli Ser
G S
Treonina Cisteína
Tre (Thr) Cis (Cys)
T C
Tirosina Asparagina
Tir (Tyr) Asn
Y N
Glutamina
Gln
Q
Aminoácidos con carga negativa (aminoácidos ácidos)
R
Ácido aspártico
Asp
D
Ácido Glutámico
Glu
E
64
Aminoácidos Polares con carga positiva (aminoácidos básicos)
R R
Histidina Arginina
His Arg
H R
R
Lisina
Lis (Lys)
K
COMPORTAMIENTO IÓNICO DE LOS AMINOÁCIDOS
Las propiedades físicas de los aminoácidos son influenciadas por el estado iónico tanto de sus
grupos funcionales principales, como por los grupos ionizables de los radicales; valores de pH ácidos
respecto de su valor de pK hacen que el grupo funcional se encuentre protonado, por el contrario
valores de pH básico respecto de la pK lo ionizarán. De hecho los grupos ionizables se comportan
como ácidos y bases débiles lo que les confiere la propiedad de formar soluciones Buffer.
El estado iónico de los grupos ionizables de los radicales influye la estructura tridimensional de las
proteínas y en el caso de las enzimas están directamente involucrados en la capacidad catalítica del
sitio activo (ambos aspectos serán estudiados más adelante).
65
66
REACCIONES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son capaces de sufrir reacciones en cualquiera de sus grupos funcionales (amino,
carboxilo o radical), se presenta sólo la responsable de la formación de péptidos y proteínas.
REACCIÓN ESPECIAL: Formación Del Enlace Peptídico
Los péptidos se forman por la reacción del grupo amino de un aminoácido y el carboxilo de otro
aminoácido, cuando esto ocurre se libera una molécula de agua y por lo tanto los aminoácidos no
están “completos” y por ello en la cadena que se forma se denominan RESIDUOS AMINOACÍDICOS
o simplemente residuos.
Dirección de los Péptidos.
Residuo Residuo
Amino Terminal Carboxilo Terminal
(N-terminal) (C-terminal)
67
CARACTERÍSTICAS DEL ENLACE PEPTÍDICO
1.- Los átomos del enlace peptídico ( - CO - NH - ) lo

mismo que los carbonos  están en un mismo
plano.
2.- Los átomos de N2 y O2 están en posición
TRANS.
3.- Los carbonos  son TRANS uno respecto al otro.
4.- Los grupos R son TRANS y quedan fuera del plano.
5.- El enlace peptídico es un enlace rígido ya que presenta un carácter parcial de doble enlace. Esto
se explica por efectos de resonancia o tautomería.
RESONANCIA TAUTOMERÍA CETO - ENOL
6.- Los enlaces CO - C y NH - C son sencillos por lo que presentan mayor libertad de giro.
7.- El ángulo del enlace CO - C se denominan  (psi) y el ángulo del enlace NH - C se denomina 
(Phi). Ambos pueden girar en sentido de las manecillas del reloj (+) o en sentido contrario (-).
PROTEÍNAS
Son biomacromoléculas formadas por cadenas de aminoácidos unidos por enlaces peptídicos
y con un peso molecular mayor o igual a 5000g/mol. Se descubrieron en 1838 y hoy se sabe que
son los componentes principales de las células y que suponen más del 50% del peso seco de los
animales. El término proteína deriva del griego proteios, que significa primero.
Las proteínas son biomacromoléculas que se han clasificado considerando diferentes aspectos y así
tenemos:
68
Por su composición:
a) Simples.- Son aquellas que al hidrolizarse sólo liberan aminoácidos.
b) Conjugadas.- Son aquellas que al hidrolizarse liberan aminoácidos y otro compuesto

que recibe el nombre de grupo prostético (átomo o molécula).
Se subclasifican de acuerdo a su grupo prostético
(Algunos ejemplos son)
NOMBRE GRUPO PROSTÉTICO

Metaloproteínas Iónes metálicos
Lipoproteínas Lípidos
Cromoproteínas Algún pigmento
Nucleoproteínas Ácido nucléico
Glicoproteínas Carbohidratos
La proteína recibe el nombre de Apoproteína

Apoproteína + Grupo prostético = Holoproteína
Por su solubilidad
NOMBRE SOLUBLES EN :
Albúminas Agua y soluciones salinas
Globulinas Soluciones salinas isotónicas
Histonas Soluciones salinas
Prolaminas Etanol 70 u 80 %
Glutelinas En ácidos y bases diluidos
Escleroproteínas Insolubles en agua
69
Por su forma:
a) Fibrosas.- Son aquellas que parecen enrollarse a lo largo de un eje común.

Generalmente estas proteínas efectúan funciones de sostén, Por ejemplo: Colágeno
presente en tejido conjuntivo.
b) Globulares.- Son aquellas que presentan plegamientos que les dan apariencia
esférica. Generalmente estas proteínas están asociadas a funciones dinámicas, por ejemplo:
Hemoglobina, Enzimas, Inmunoglobulinas
Por su función:
a) Estructurales.- Por ejemplo las que forman parte de la membrana.

b) Reserva.- Por ejemplo Gliadina en el trigo, Albúmina en el huevo. (El hombre no
tiene proteínas de reserva).
c) Hormonas.- Por ejemplo la Insulina
d) Catalizadoras.- Son aquellas que aceleran reacciones y reciben el nombre genérico
de Enzimas.
e) Toxinas.- Por ejemplo la Ricina o algunos venenos de serpientes.
f) Inmunoglobulinas.- Son las encargadas de proteger al organismo de agentes
extraños. En conjunto confieren la llamada inmunidad humoral; ejemplos son: IgG, IgM IgE.
g) Transportadoras.- Son aquellas que trasladan moléculas, iones o electrones.
70
NIVELES ESTRUCTURALES
Las proteínas presentan diferentes estados en su plegamiento hasta alcanzar el de mayor
complejidad determinado genéticamente y en éste son capaces de realizar su función biológica; en el
siguiente esquema se presentan estos niveles estructurales.
NIVEL REPRESENTA ENLACES CARACTERÌSTICOS

Tipo, cantidad y secuencia de Enlace peptídico
Primario
aminoácidos en la proteína
Orientación geométrica (parcial) de la Puentes de hidrógeno establecidos entre
Secundario
cadena los integrantes del enlace peptídico
Enlaces no covalentes como: iónicos y
Orientación espacial de la cadena
puentes de hidrógeno entre radicales,
Para algunas proteínas éste es su nivel
Terciario efecto hidrofóbico
más complejo y por lo tanto presentan su
Covalentes lábiles como el puente
actividad biológica
disulfuro
Resulta de la asociación de varias Enlaces no covalentes como: iónicos y
cadenas que se encuentran en su nivel puentes de hidrógeno entre radicales.
Cuaternario terciario. Para algunas proteínas éste es Covalentes lábiles como el puente
su nivel más complejo y por lo tanto disulfuro
presentan su actividad biológica
71
Nivel Primario
Nivel Secundario.- La orientación geométrica puede ser helicoidal, laminar o al azar
Alfa Hélice
Características Principales De La ALFA
HÉLICE
1.- La hélice - alfa es estabilizada por

PUENTES DE HIDROGENO que se
forman entre el átomo de H2 unido a un N2
y el O2 carbonílico del cuarto residuo.
(aminoácido).
2.- Cada enlace peptídico participa en el

puente de hidrógeno. Esto confiere
máxima estabilidad.
3.- Una Hélice Alfa se forma
espontáneamente puesto que es la
conformación de más baja energía.
4.- La hélice con giro hacia la derecha es

mucho más estable que la hélice con giro
a la izquierda, ya que el giro hacia la
derecha proyecta los radicales hacia
afuera.
72
Factores Desestabilizantes De La HÉLICE - ALFA
1.- Presencia de Prolina.
A.- Es un iminoácido
B.- Rotación restringida.
C.- Rotación libre.
D.- El N carece de hidrógeno
para formar puentes de
hidrógeno
2.- La presencia de grupos R con la misma carga ocasiona Repulsiones.

3.- La presencia de grupos R con diferente carga ocasiona Atracciones.
4.- La presencia de grupos R grandes en posiciones cercanas presentan Impedimentos Estéricos.
Laminar o 
La característica de esta orientación es la presencia de aminoácidos pequeños: Alanina y Glicina.
Dependiendo de la dirección que presente, puede ser paralela o antiparalela
Esta conformación se puede

presentar en forma Paralela o
Antiparalela. La orientación
ANTIPARALELA es la más
estable (en el esquema) por
presentar los puentes de
hidrógeno de forma coaxial.
73
Al azar
Los residuos se ubican manteniendo la conformación termodinámicamente más estable, es decir la

de menor estado energético
ORIENTACION GRADOS DE ROTACION

O
II
Enlaces C - NH - Enlaces C- C -
 (Phi)  (Psi)
Hélice Alfa ( hacia la derecha) -48 -57
Laminar (Antiparalela) -140 +135
Laminar (Paralela) -119 113
Al Azar Los grados de rotación de  y  NO tienen valores constantes
74
Nivel Terciario
1.- Estructura laminar de enlaces de 2.- Estructura helicoidal de enlaces de

hidrógeno. hidrógeno.
3.- Coordinación con iones metálicos. 4.- Atracción electrostática entre grupos R.
5.- Puente disulfuro. 6.- Interacciones hidrofóbicas entre
7.- Enlace De hidrógeno entre cadenas conjuntos de grupos R no polares
laterales R
“Representación esquemática de las fuerzas estabilizadoras en una proteína globular.
Sólo se muestra un tipo de cada enlace. La frecuencia de existencia de cada tipo varía
de proteína en proteína.”
75
PROTEÍNAS GLOBULARES
1.- Presentan un plegamiento compacto con poco o
ningún espacio para moléculas de agua.
2.- Se localizan en el exterior casi todos los grupos R

hidrófilos.
3.- Se localizan en el interior todos los grupos R

hidrófobos.
4.- En las curvaturas se encuentran restos de Prolina y

algunos aminoácidos que no forman arrollamientos
helicoidales como Isoleucina y Serina.
PROTEÍNAS FIBROSAS
1.- Presentan un plegamiento compacto con poco o ningún
espacio para moléculas de agua.
PROTEÍNAS MIXTAS
Algunas proteínas como la MIOSINA presentan dominios fibrosos y dominios globulares
76
Nivel Cuaternario.- Resulta de la asociación de varias cadenas que se encuentran en su nivel

terciario. Para algunas proteínas éste es su nivel más complejo y por lo tanto presentan su actividad
biológica
Enlaces no covalentes como: iónicos y puentes de hidrógeno entre radicales. Covalentes lábiles
como el puente disulfuro. No hay interacciones hidrofóbicas debido a que los aminoácidos no polares
se ubican al interior de la estructura.
Ejemplo típico de este nivel es la HEMOGLOBINA
77
AGENTES QUE AFECTAN A LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son moléculas constituidas por aminoácidos de estructura variada por lo que se puede
esperar que presenten diferentes arreglos en el espacio y éstos tengan el mínimo de energía lo que
les haría estables, sin embargo, de todos los posibles arreglos espaciales SÓLO UNO permite LA
ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE LA PROTEÍNA. A la conformación que presenta actividad biológica se le
llama CONFORMACIÓN NATIVA.
A la pérdida de la conformación nativa se le conoce como DESNATURALIZACIÓN e implica cambios

en los niveles estructurales caracterizados por la presencia de enlaces no covalentes es decir, el
secundario, terciario y cuaternario
DESNATURALIZACIÓN PROTÉICA: Proceso o serie de procesos en el que se altera la disposición

espacial de las cadenas polipeptídicas dentro de la molécula, transformándose la estructura típica de
la proteína nativa en otra más desordenada.
Cuando se afecta el nivel estructural primario se dice que ha ocurrido una DESTRUCCIÓN de
la proteína.
TEMPERATURA
La mayoría de las proteínas a temperaturas mayores de 450C – 600C sufren desnaturalización debido
a la ruptura de puentes de hidrógeno y fuerzas de Van Der Waals. Algunas proteínas recobran su
conformación al bajar lentamente la temperatura, a esto se le llama renaturalización.
pH
La mayoría de las proteínas sufren desnaturalización a valores de pH menores de 6 y mayores a 8

debido al cambio de carga en los radicales de los residuos aminoacídicos, lo que ocasiona la ruptura
de puentes de hidrógeno debida a radicales y enlaces iónicos.
Mercapto etanol
Agente que reduce los puentes disulfuro lo que ocasiona que se rompan y por lo tanto se
desnaturaliza la proteína.
78
Detergentes
Por tratarse de agentes tensoactivos disminuyen el efecto hidrofóbico lo que ocasiona la

desnaturalización de la proteína.
Agitación vigorosa
La agitación conlleva el aumento de la energía cinética de la molécula lo que ocasiona la ruptura de

Fuerzas de Van Der Waals y puentes de hidrógeno.
Cloruro de Guanidina (4 ó 6 M) o Urea (6 u 8 M)
Son agentes que rompen puentes de hidrógeno propios de la molécula, intercalándose entre ellos.
SOLUBILIDAD DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas en disolución se ven afectadas en su solubilidad por: pH, fuerza iónica. Propiedades
dieléctricas del disolvente, y temperatura.
pH
El cambio de pH de la solución en que se encuentra la proteína promueve cambio en las cargas de

los residuos y por lo tanto un cambio de carga total de la proteína. Cuando el número de cargas
positivas se iguala con el número de cargas negativas se dice que la proteína se encuentra en su pH
isoeléctrico (Punto isoeléctrico) y presenta el mínimo de solubilidad ya que no hay repulsión
electrostática entre las moléculas.
79
El valor del pH isoeléctrico de una proteína determinada, puede variar dependiendo de la cantidad de
iones presentes en la solución (aniones o cationes). Cuando se eliminan todos los iones diferentes a
H+ o –OH se determina el llamado pH isoiónico y este no varía en la proteína específica.
Se pueden separar proteínas usando precipitación por su punto isoeléctrico ya que cada proteína
tiene un valor específico. Además las proteínas presentan su conformación nativa y es posible
solubilizarlas en una solución con el pH adecuado.
Fuerza Iónica
La descripción completa de una solución incluye el o los tipos de iones presentes (es decir su carga)
y su cantidad, tal descripción se expresa a través del término fuerza iónica () y matemáticamente se
define como:
1
I
2
 c z2
c = Concentración del ión

z = Carga del ión
La solubilidad de las proteínas en solución está influenciada por la fuerza iónica que ésta presente,
así, a mayor fuerza iónica menor solubilidad de las proteínas y a menor fuerza iónica mayor
solubilidad de las proteínas
La explicación física de este comportamiento es compleja pero al parecer, los iones son capaces de
eliminar la capa de hidratación de las proteínas, lo que favorece su interacción y por ello precipitan, a
este proceso se le conoce como Precipitación por salado o simplemente Salado.
80
Se pueden separar proteínas usando precipitación por salado ya que cada proteína tiene un grado
diferente de hidratación. Además las proteínas presentan su conformación nativa y es posible
solubilizarlas en una solución con fuerza iónica adecuada
Propiedades dieléctricas del disolvente
La constante dieléctrica se define como la capacidad de mantener separados a iones de diferente

carga, en este sentido el agua presenta la mayor constante dieléctrica lo que permite mantener en
solución a las proteínas. La adición de solventes de menor capacidad de separación de iones hace
que las proteínas precipiten.
Se usan como agentes precipitantes solventes miscibles con el agua como Acetona y Etanol. Se
debe trabajar a temperatura baja para evitar la desnaturalización de la proteína.
Temperatura
Es necesario considerar que como cualquier molécula, las proteínas se encuentran en constante
movimiento, un aumento en la temperatura hace que este movimiento aumente y por lo tanto la
proteína interacciona mejor con el agua manteniéndose soluble.
El rango de temperatura que permite la solubilización de proteínas se encuentra entre 00C y 400C.
Es importante insistir que los factores aquí mencionados están actuando al

mismo tiempo en una disolución protéica y por lo tanto, si la finalidad es
mantener a la proteína soluble deben ser controlados para no favorecer la
precipitación.
81
PURIFICACIÓN DE PROTEÍNAS
Cada proteína tiene características que la hacen única como:
 Tamaño
 Carga
 Solubilidad
 Actividad Biológica
Por lo tanto se realiza purificación de proteínas haciendo uso de diferentes técnicas.
CONSIDERACIONES PREVIAS A LA PURIFICACIÓN
¿Qué proteína?
¿Cuál es el objetivo de purificar a la proteína?
¿Qué grado de pureza se necesita?
¿Cuál es el empleo que se le dará a la proteína?
PRIMERO
En caso de ser una proteína endógena debe realizarse la lísis celular eligiendo el método más
adecuado y evitando la desnaturalización de la proteína de interés.
82
El resultado de la lisis recibe el nombre extracto crudo y en este se encuentra la proteína a purificar
considerando que puede estar en:
 Membrana
 Algún organelo
 Citoplasma
Se deberá hacer una centrifugación diferencial
83
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO EL TAMAÑO DE LA PROTEÍNA

 Ultrafiltración (UF): sirve para separar soluciones de macromoléculas. Permite retener las
moléculas cuyo tamaño oscila entre 0,1 y 0,001 micra. Con la Ultrafiltración, se separan los
constituyentes en función de su tamaño molecular. Respecto a esta noción de selección de
moléculas, la UF no tiene técnicas competitivas.
 Diálisis: La difusión se describe como una propiedad de las sustancias en el agua en el que
las sustancias tienden a moverse del área con mayor concentración a la zona con menor
concentración a través de una membrana semipermeable.
 Cromatografía de exclusión molecular. (Estudiado con anterioridad)
Ultrafiltración
Diálisis
84
CROMATOGRAFÍA DE EXCLUSIÓN
FILTRACIÓN EN GEL
Para esta técnica se utiliza un polímero de glucosa

que forma enlaces cruzados con glicerol originando
las llamadas villas con poros de diámetro
específico que permite filtrar moléculas debido a su
tamaño.
El gel debe estabilizarse al pH del buffer utilizado
durante la separación para mantener el tamaño del
poro constante.
Las moléculas más grandes atraviesan la columna utilizando los espacios que dejan las villas del gel
haciendo su recorrido en poco tiempo mientras, que las moléculas más pequeñas “caen” al interior de
las villas lo que retarda su movimiento en la columna.
85
Calibración de la columna.- Se hacen pasar proteínas de peso molecular conocido, de una en una,
determinando la fracción en que eluyen de la columna
Proteína de P.M conocido Fracción en la que eluye
A (130 000 daltones) 10 a 20
B (80 000 daltones) 30 a 40
C (60 000 daltones) 50 a 55
Proteína Problema 40 a 50 ¿Cuál es su peso molecular?
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA CARGA DE LA PROTEÍNA

 Cromatografía de Intercambio iónico (Para eluír a las proteínas se usa un gradiente de fuerza
iónica en lugar de uno de pH para evitar la desnaturalización protéica). Existen diferentes resinas
que intercambian cationes o aniones (por ejemplo DEAE – Sephadex y CM – Celulosa)
 Electroforesis
 Electroenfoque (Punto isoeléctrico/PM)
Cromatografía de Intercambio iónico
Se emplean resinas que presentan carga positiva o negativa y que están estabilizadas por un ión,
mismo que se intercambia por un aminoácido con carga igual a la del ión.
Ejemplos de resinas:
86
• DEAE – Sephadex (aniónica)

• CM – Celulosa (catiónica)
• Dowex 50 (catiónica)
La elución se sigue en un espectrofotómetro y se construye la gráfica siguiente
87
Electroforesis
La electroforesis es una técnica para la separación de moléculas según la movilidad de éstas en un

campo eléctrico. La separación puede realizarse sobre la superficie hidratada de un soporte sólido (p.
ej., en papel o en acetato de celulosa), a través de una matriz porosa (electroforesis en gel), o bien en
disolución (electroforesis libre). Dependiendo de la técnica que se use, la separación obedece en
distinta medida a la carga eléctrica de las moléculas y a su masa.
88
 Electroenfoque (Punto isoeléctrico/PM)
89
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA SOLUBILIDAD DE LA PROTEÍNA

 Punto isoeléctrico
 Salado
 Cambio de solventes
TÉCNICAS DE SEPARACIÓN CONSIDERANDO LA ACTIVIDAD BIOLÓGICA DE LA PROTEÍNA
 Cromatografía de Afinidad: Permite la separación de mezclas proteicas por su afinidad o

capacidad de unión a un determinado ligando. En este caso, las proteínas que se retienen en
la columna son aquellas que se unen específicamente a un ligando que previamente se ha
unido covalentemente a la matriz de la columna. Después de que las proteínas que no se
unen al ligando son lavadas o eluidas a través de la columna, la proteína de interés que ha
quedado retenida en la columna se eluye o libera mediante el empleo de una solución que
contiene bien ligando libre u otro compuesto que rompa la interacción entre el ligando y la
proteína.
90
OBJETIVO
ESPECÍFICO
A. Definición
B. Caracterización
1. Especifidad
2. Cofactores
3. Velocidad de reacción
C. Factores que afectan a la velocidad de
reacción enzimática
 Explicará la importancia de las 1. Temperatura
enzimas en el metabolismo 2. pH
UNIDAD III
celular. 3. Concentración de la enzima
 Describirá cuales son los 4. Concentración del sustrato
ENZIMAS
factores que afectan su a. Gráficas e interpretación de la mismas
funcionamiento, identificando b. Vmax
cuál es su nivel de c. Km (Definición interpretación y aplicación)
participación en el
(12 HORAS) D. Inhibición enzimática
moldeamiento de la actividad
enzimática. 1. Competitiva
2. No competitiva
3. Acompetitiva
a. Efecto de la concentración del sustrato
en cada caso
E. Enzimas Alostéricas
1. Definición
2. Importancia
ENZIMAS
91
Las reacciones químicas que se producen en las células tendrían lugar a velocidades
extremadamente lentas en ausencia de ayuda. Sin embargo, las enzimas, aceleran estas reacciones
millones de veces. Estas enzimas son catalizadores biológicos. Sin ellas, los humanos y otros
organismos vivos no podrían sobrevivir.
La función de una enzima, básicamente, es incrementar la velocidad de una reacción.
Presentan las siguientes características:
1ª.- Son proteínas.
2ª.- Son los catalizadores más eficientes que se conocen. La mayor parte de las reacciones celulares
ocurren a una velocidad alrededor de un millón de veces más alta de lo que serían en ausencia
de enzimas.
3ª.- La mayoría de las enzimas se distinguen por su especificidad, lo que significa que cada
conversión de un reactivo (llamado sustrato) en un producto es catalizada por una enzima
determinada.
4ª.- Quizá una de las más notables características es que las acciones de muchas enzimas están
reguladas de modo que pueden cambiar de un estado de baja actividad a uno de alta actividad,
dependiendo de las condiciones celulares en las que se encuentren
¿Cómo aceleran reacciones?

¿Qué es el sustrato?
¿Qué es la especificidad?
Para contestar a estas preguntas debemos recordar primero que las proteínas globulares están
asociadas a funciones dinámicas y la catálisis es una función dinámica; segundo, debemos conocer a
una enzima para responder a estas preguntas.
1°.- Las enzimas son proteínas GLOBULARES

2°.- Presentan residuos estructurales
3°.- Tienen un lugar donde interaccionan con el sustrato (reactivo) denominado SITIO ACTIVO
4°.- En el sitio activo se encuentran los residuos catalíticos
92
SITIO ACTIVO: Es la agrupación ordenada espacialmente pero estructuralmente asimétrica de un
pequeño número de residuos aminoacídicos responsables de la actividad catalítica de la enzima. El
sitio activo recibe también el nombre de Sitio Catalítico o Centro Activo
 Es una porción relativamente pequeña en el volumen total de la enzima
 Es una hendidura u “hoyo” que se forma al plegarse la proteína
 Los aminoácidos que lo forman están alejados en la secuencia lineal
 Los aminoácidos que lo forman son polares con y sin carga
93
Los residuos del sitio activo cumplen dos funciones:

 Fijan al sustrato
 Realizan la catálisis
¿Por qué aceleran reacciones?
¿Cómo realizan la catálisis?

Fragmento de Lehninger, A. Bioquímica
94
Ejemplo:
Así acaba
Así empieza
La característica sobresaliente de las enzimas es su ESPECIFICIDAD que se define como la

preferencia que presentan las enzimas hacia ciertos sustratos
95
¿Por qué son específicas?

 Por la forma del sitio activo
 Por los residuos del sitio activo
 Por el medio electrónico del sitio activo
Los MODELOS que han sido utilizados para explicar las diferentes ESPECIFICIDADES QUE
PRESENTAN LAS ENZIMAS son:
LLAVE Y CERRADURA. (Emil Fischer) Propone una estructura rígida. Este modelo sólo puede
aplicarse a la Especificidad Absoluta .
96
AJUSTE INDUCIDO (D. Koshland) Propone una estructura protéica flexible. Este modelo explica
la Especificidad relativa.
TRES PUNTOS (Ogston) Propone que la conversión asimétrica de un sustrato simétrico se logra
uniendo sólo tres puntos de dicho sustrato. Este modelo explica la Estereoespecificidad absoluta.
¿Qué tipo de reacciones aceleran las enzimas?
Reacciones de óxido-reducción
Reacciones de transferencia de grupos
Ruptura de enlaces químicos con adición de agua.
Ruptura de enlaces químicos sin participación de agua (adición a dobles enlaces).
Reacciones de isomería
Reacciones que consisten en unir dos moléculas.
NOMENCLATURA DE LAS ENZIMAS
Algunas enzimas tienen nombres no descriptivos como tripsina, quimotripsina, pepsina, etc. Sin
embargo la mayoría de las enzimas se denominan con la terminación –asa- tomando como base el
tipo de reacción que catalizan y/o el sustrato que transforman
SUSTRATO ENZIMA
Almidón (Amylum) Amilasa
Lípido Lipasa
Lactosa Lactasa
97
CLASIFICACIÓN TRADICIONAL DE LAS ENZIMAS
 DESHIDROGENASAS.- Catalizan la pérdida de hidrógeno (H+ y e-) de un sustrato teniendo

como aceptor una molécula diferente al oxígeno.
 OXIDASAS.- Catalizan la pérdida de hidrógeno de un sustrato teniendo como aceptor al
oxígeno.
 QUINASAS (CINASAS).- Catalizan la transferencia de grupos fosfato del ATP a otra molécula.
 TRANSAMINASAS.- Transfieren grupos amino a grupos carbonilo.
 FOSFATASAS.- Rompen enlaces fosfoéster en presencia de agua.
 TIOQUINASAS (TIOCINASAS).- Forman enlaces tioéster dependientes de ATP a partir de la
coenzima A y ácidos carboxílicos.
 MUTASAS.- Catalizan rearreglos intramoleculares de grupos funcionales.
 TRANSALDOLASAS Y TRANSCETOLASAS.- Transfieren grupos de tres y dos carbonos
respectivamente.
 EPIMERASAS.- Catalizan la formación de compuestos con orientaciones espaciales
diferentes. Por ejemplo: D L ó L D
 DESCARBOXILASAS.- Eliminan grupos carboxilo.
 SINTETASAS.- Forman nuevos compuestos por condensación de dos sustratos.
 HIDROLASAS.- Rompen enlaces introduciendo una molécula de agua
 FOSFORILASAS.- Introducen fosfato inorgánico.
98
En 1960 se creó la Comisión Internacional de Enzimas quien propuso:

 El uso de un nombre propio.
 El uso de un nombre descriptivo.
 El uso de un nombre sistemático.
 El uso de un número de clasificación.
NÚMERO DE CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS.
El número de clasificación de las enzimas consta de 4 dígitos separados por puntos.

A.B.C.D
El primer dígito es la CLASE. Indica el tipo de reacción

El segundo dígito es la SUBCLASE. Indica el sustrato
El tecer dígito es la SUB SUB CLASE. Indica el cosustrato.
El cuarto dígito es el NÚMERO DE ORDEN.
La comisión internacional de las enzimas ha clasificado a las enzimas en 6 clases que son:
No. de clase NOMBRE REACCIÓN QUE CATALIZAN

Catalizan reacciones de óxido-reducción
1 OXIDORREDUCTASAS
Catalizan reacciones de transferencia de
2 TRANFERASAS
grupos
Catalizan ruptura de enlaces químicos con
3 HIDROLASAS
adición de agua.
Catalizan la ruptura de enlaces químicos sin
4 LIASAS
participación de agua (adición a dobles
enlaces).
Catalizan reacciones de isomerización.
5 ISOMERASAS
Catalizan reacciones que consisten en unir
6 LIGASAS O SINTETASAS
dos moléculas.
Reacción acoplada con la intervención de
enlaces fosfato de ATP (consumen energía)
99
Tomado de Lehninger, A. Bioquímica
100
Algunas enzimas tienen una alta actividad catalítica por si mismas, sin embargo, otras requieren de
un coadyuvante para presentar su máxima actividad catalítica. Estos coadyuvantes pueden ser iones
metálicos o moléculas orgánicas.
COADYUVANTES DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
101
COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE HIDRÓGENO (ELECTRONES)
Dinucleótido de nicotínamida NAD+ (DPN)

Dinucleótido de nicotínamida fosfato NADP+ (TPN)
Nucleótido de nicotínamida
Nucleótido de Adenina
Si X es H se trata de NAD+
Si X es un fosfato se trata de NADP+
La parte activa de esta coenzima es la nicotinamida, transportando un protón y un par de electrones.
+ +
NAD NADH + H
(Oxidado) (Reducido)
102
Flavín mononucleótido FMN

Flavín adenin dinucleótido FAD
Anillo de Isoaloxacina Adenina
Ribitol Ribosa
FMN
FAD
La parte activa de estas coenzimas es el anillo de Isoaloxacina, transfiriendo una molécula de

Hidrógeno (2 H+ y 2 e-)
FMN ó FAD FMNH2 ó FADH2

Oxidado Reducido
103
Ácido Lipóico (Acido Tiótico)
Oxidado Reducido
Coenzima Q (Co Q) o Ubiquinona
n es diferente para
cada organismo, en
mamíferos es igual a
10, por ello se llama
también Co Q10
CoQ CoQH2
Oxidado Reducido
104
COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE GRUPOS FUNCIONALES
Fosfato de Piridoxal
Forma activa de la vitamina B6, Transfiere grupos aminos, está unida covalentemente a la enzima
(grupo prostético).
Pirofosfato de Tiamina
Vitamina B1, interviene en reacciones de descarboxilación de -cetoácidos.
Biotina
Vitamina, transporta CO2 en reacciones de carboxilación.
105
Coenzima A (HS-CoA o CoA)
Interviene en reacciones de Acilación, la parte activa de la enzima es el sulfihidrilo (SH)
La coenzima A es una de las coenzimas más importantes en la célula ya que las reacciones de
acilación no ocurren fácilmente por formación de iones carboxilatos dado que estos, son muy estables
y por lo tanto poco reactivos, la célula resuelve este problema formando los respectivos Tioésteres
que son menos estables que los carboxilatos y pueden ser utilizados fácilmente.
Grupo Activo
106
TÉRMINOS USADOS EN ENZIMOLOGÍA
Haloenzima u Holoenzima.- Enzima que presenta la conformación más activa y que se encuentra
unida a su cofactor
Apoenzima.- Enzima que presenta la conformación menos activa y que no se encuentra unida a su
cofactor
Isoenzimas.- Son enzimas que catalizan la misma reacción pero que difieren en su nivel estructural
primario
La existencia de las isoenzimas se justifica por que se ubican en diferentes tejidos y responden a
condiciones diferentes del medio que les rodea, un ejemplo de isoenzima es LACTATO
DESHIDROGENASA (LDH) que presenta 5 isoenzimas ubicadas en el corazón, Eritrocitos, Músculo
esquelético y Hepatocitos e interviene en la conversión de Piruvato en Lactato
Zimógenos o Proenzimas.- Son enzimas que deben sufrir cambios para alcanzar su conformación
activa, dichos cambios pueden ser pérdida de algunos residuos o ganancia de algún grupo funcional
en un aminoácido
La mayoría de las enzimas responsables de la digestión se sintetizan en el Páncreas pero su

actividad la realizan en el intestino delgado, estas enzimas son liberadas por el Páncreas como
zimógenos y es, en el intestino donde se activan ¿Qué pasaría si se secretaran activas del Páncreas?
107
FORMAS DE ORGANIZACIÓN DE LAS ENZIMAS
Como ya hemos comentado el metabolismo implica una serie de reacciones sucesivas y ordenadas,
las enzimas son las responsables de estas reacciones y para llevarlas a cabo se organizan de
diferentes formas:
Sistemas multienzimáticos solubles
Las enzimas se encuentran distribuidas en el citoplasma y el sustrato debe migrar hasta “encontrar o
ser encontrado” por la enzima
Complejos multienzimáticos solubles
Las enzimas se encuentran asociadas tan estrechamente que si se retira una de ellas
el complejo pierde actividad
Sistemas enzimáticos unidos a membranas
Las enzimas se encuentran ligadas a membranas
108
CINÉTICA ENZIMÁTICA
Para comprender el funcionamiento de las enzimas es necesario considerar dos propiedades

termodinámicas de toda reacción
1. La diferencia de energía libre (DG) entre Productos y Sustratos
2. La energía requerida para iniciar la transformación del sustrato
Recordar que
G de una reacción depende sólo de la diferencia:
G  Gp  Gs
Independientemente del mecanismo seguido por la reacción

G sólo indica si la reacción es o no posible sin considerar la velocidad a la que se realice.
Considerando la reacción
A+B C+D
G  G 0  RT ln
C D
AB
G0 en Bioquímica se define a pH = 7 y se representa por G0’
109
En el equilibrio G0 = 0 y por lo tanto la ecuación se transforma en
G 0'   RT ln
C D
AB 
Keq 
C D 
AB 
G 0'   RT ln Keq G 0'   2.303 RT log Keq
 La espontaneidad de una reacción depende de G y no de G0

 La concentración de sustratos y productos determina si la reacción es o no espontánea
Las enzimas NO modifican el equilibrio, pero SI facilitan la formación del estado de transición del
sustrato.
110
La formación de este complejo se evidenció mediante:

1. Toda reacción catalizada por enzimas tiene una velocidad máxima
2. La cristalografía de Rayos X ha proporcionado imágenes de enzimas unidos a sustratos
 El sustrato tiene color y desaparece

 El producto tiene color y aparece
 Medir absorbancias de uno u otro
 Medir cambios de pH
 Usar indicadores de pH o de reacciones redox
 Usar reacciones complementarias que produzcan un cambio evidente
Cómo se mide la Velocidad?
V = Número de moles de producto formados/seg
Si medimos absorbancias por ejemplo, la velocidad se puede representar por la diferencia de

valores/unidad de tiempo
111
Variables que influyen en la velocidad de una reacción enzimática
1. Concentración de enzima
2. Temperatura
3. pH
4. Concentración de sustrato
5. Efectores (Activadores e Inhibidores)
Efecto de la Concentración de la enzima
Manteniendo [S], T, pH = constantes
Velocidad
de
Reacción
Manteniendo la concentración
de sustrato constante la
velocidad de reacción es
directamente proporcional a la
concentración de la enzima
Efecto de la temperatura
Manteniendo [S], [E], pH = constantes
La temperatura afecta a las

reacciones químicas. Las reacciones
enzimáticas no son la excepción.
Pero debido a que las enzimas son
proteínas se presenta una
desnaturalización térmica
112
Efecto del pH Manteniendo [S], [E], T = constantes
Las enzimas presentan un comportamiento diferente frente a los cambios de pH dependiendo del
comportamiento ácido-base de la enzima y el sustrato
Estos comportamientos pueden explicarse por:
1. Una alteración de la carga neta de la proteína que repercute en la solubilidad.

2. Alteración de la conformación de la proteína al afectar los niveles 3º y/o 4º lo cual
repercute en una mayor o menor actividad.
3. Un efecto del pH sobre el sustrato
4. Una combinación de los efectos anteriores.
El pH óptimo de una enzima no es necesariamente idéntico al pH de su entorno intracelular normal.

Esto probablemente sea una de las maneras de controlar la actividad enzimática.
113
Efecto de la concentración de sustrato
Manteniendo [E], T, pH = constantes
La velocidad máxima se presenta

debido a la ocupación del sitio activo
de TODAS las enzimas presentes es
decir se han SATURADO los sitios
activos
k-2 se considera que casi nada del producto revierte al sustrato inicial, condición que se cumple en el
estado inicial de la reacción, antes de que la aparición del producto sea apreciable
Relacionando la velocidad con las concentraciones de sustrato, enzima y complejo enzima-sustrato
Velocidadf = k1 [E0 - ES] [S] formación de ES
Velocidadd = k-1[ES] ES revierte a E + S
Velocidadp = k2 [ES] formación de producto
E0 = Concentración inicial de enzima
Ecuación de Michaelis-Menten
Bajo el mecanismo anterior, se impone la condición del estado estacionario, en el que se alcanza un
equilibrio bajo la condición de que [ES] = constante
114
Velocidadf = Velocidadd + Velocidadp
Se pueden reagrupar las constantes en un solo término.
La velocidad de formación de producto sería:
Con: V Max = k2 [E0] Debido a que todas las enzimas están saturadas
La velocidad de formación del producto sería:
Esta ecuación justifica los datos obtenidos en la gráfica
K
M
115
Significado de la constante KM
1. Constante de equilibrio de disociación del complejo ES (en condiciones de equilibrio rápido)
2. Medida inversa de la afinidad de la enzima por el sustrato (en condiciones de equilibrio rápido)
Valores de KM Grandes -----------Afinidad Pequeña
Valores de KM Pequeños ---------Afinidad Grande
3. Mide la función de fijación (en condiciones de equilibrio rápido)
4. Es la concentración de sustrato que produce la mitad de la velocidad máxima y donde están

saturadas la mitad de las moléculas enzimáticas
5.- Este concepto, relaciona la afinidad de unión y saturación de una enzima con la especificidad de la
misma
6. Se define para una pareja enzima-substrato
7. Se mide en unidades de concentración
Para obtener valores más exactos de Km se utilizan gráficos de línea recta como la de Lineweaver-
Burk. (Dobles recíprocos).
INACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
La pérdida de actividad de una enzima se puede lograr por desnaturalización, ya que se trata de una
proteína y por lo tanto le afectan pH, temperatura, agitación vigorosa, por citar algunos agentes.
116
Otra forma de hacer que la actividad de una enzima se pierda o disminuya es a través del uso de
INHIBIDORES.
TIPOS DE INHIBICIÓN REVERSIBLE

 Competitiva: Las sustancias que se comportan como inhibidores competitivos, suelen tener
una estructura semejante a la del sustrato
El efecto de un inhibidor competitivo sobre la actividad puede invertirse aumentando la

concentración de sustrato. A [S] elevadas, todos los sitios activos están llenos de sustrato y la
velocidad de reacción alcanza el valor que se observa sin un inhibidor
117
 Acompetitiva: El inhibidor sólo se une al complejo enzima – sustrato, y no a la enzima libre.
La adición de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento del grado de inhibición. A [S]
elevadas, todos los sitios activos están llenos de sustrato y consecuentemente el inhibidor tiene más
complejos a los que puede unirse.
 No competitiva
La adición de más sustrato a la reacción da lugar a un aumento de la velocidad de reacción, pero

no hasta el grado que se observa en las reacciones sin inhibir. La inhibición acompetitiva suele
observarse en las reacciones en las que las enzimas unen más de un sustrato o en las que requiere
un cofactor ya que el inhibidor suele unirse a él.
118
VÍA METABÓLICA
Secuencia de reacciones consecutivas que transforman a un sustrato
Cada reacción es catalizada por una enzima
La G de la vía es negativa
Los compuestos entre el sustrato inicial y el producto final se denominan intermediarios

metabólicos
Las vías metabólicas deben regularse para que se realicen a la velocidad requerida dependiendo de
las condiciones del organismo
119
ENZIMAS ALOSTÉRICAS
Son enzimas oligoméricas (formadas por dos o más cadenas polipeptídicas) cuya actividad está
regulada por la unión de moléculas específicas en lugares distintos al sitio activo.
Estas enzimas se encuentran generalmente al inicio de las rutas metabólicas (reacción determinante)
y por lo tanto el proceso completo se ve aumentado o disminuido dependiendo de la actividad que
presente la enzima (REGULA LA VELOCIDAD DE LA VÍA)
Reacción determinante
Las moléculas específicas que regulan la actividad de estas enzimas reciben el nombre de
MODULADORES o EFECTORES alostéricos. Si estabilizan la forma inactiva son moduladores
negativos ( M ( )óE( ) ); si estabilizan la forma activa son moduladores positivos (M (+) ó E (+) )
Los moduladores pueden ser moléculas DIFERENTES al sustrato o SER el sustrato mismo.
Cuando una enzima tiene varios moduladores se dice que es POLIVALENTE
120
OBJETIVO
ESPECÍFICO
 Los alumnos explicarán la A. Sistema ADP - ATP
UNIDAD IV importancia que tiene el papel del 1. Estructura y propiedades del
sistema ADP-ATP en el ATP
BIOENERGETICA transporte y conservación de 2. Energía libre estándar de
energía hidrólisis de ATP
(12 HORAS)  Describirán los procesos 3. Variación de la energía libre de
mediante los cuales se degrada otros compuestos fosforilados
la glucosa para la obtención de 4. Conservación de la energía de
energía. oxidación por enlaces fosfato de
 Explicarán cómo se alta energía
integran los carbonos de los B. Producción de ATP en células
carbohidratos al ciclo de Krebs aerobias
para su oxidación total. 1. Glicólisis
 Explicarán la importancia
a. Localización
del ciclo de Krebs como
b. Importancia
unificador de metabolismos
celulares en organismos c.Esquema general
aerobios. 2. Ciclo de Krebs
 Explicará la importancia a. Sustratos
del acoplamiento entre la cadena b. Importancia
de transporte de electrones y la c.Esquema general
fosforilación oxidativa para la 3. Transporte de electrones y
síntesis de ATP. Fosforilación oxidativa
 Mencionará las diferentes a. Esquema general
formas en que es utilizada la b. Importancia
energía metabólica. C. Utilización de la energía
metabólica
1. Contracción muscular
2. Transporte
3. Anabolismo
NUCLEÓTIDO
121
SISTEMA ADP – ATP
A
Adenina D
E
N
O
Ribosa S
I
N
A
AMP (Adenosín mono fosfato)
ADP (Adenosín di fosfato)
ATP (Adenosín tri fosfato)
Los grupos fosfato del ATP a pH fisiológico se encuentran ionizados, este hecho hace que presente
cuatro cargas negativas muy próximas y como consecuencia se trata de una molécula muy inestable,
que contiene enlaces de alta energía, misma que se libera cuando dichos enlaces se hidrolizan; la
hidrólisis del ATP puede ser como se indica a continuación.
Hidrólisis Ortofosfórica
GO - 7.3
(Kcal/mol)
La variación de la energía libre de Gibs se determinó en condiciones estándar, mismas que no se

cumplen dentro de la célula; en ella se han calculado valores desde 6.0 hasta 14 Kcal/mol
122
Hidrólisis Pirofosfórica
GO - 7.3
(Kcal/mol)
GO - 7.3
(Kcal/mol)
PPi 2 Pi
ENERGÍA LIBRE ESTÁNDAR (G0) DE HIDRÓLISIS DE COMPUESTOS FOSFORILADOS
Sentido de
COMPUESTO GO’ (Kcal / mol) transferencia
de grupos
Fosfoenolpiruvato - 14.8 fosfato
1, 3 - Difosfoglicerato - 11.8
Fosfocreatina - 10.3
Acetilfosfato - 10.1
ATP - 7.3
Glucosa – 1P - 5.0
Fructosa – 6P - 3.8
Glucosa – 6P - 3.3
3 - Fosfoglicerato - 2.4
Glicerol – 3P - 2.2
123
TRANSFERENCIA DE FOSFATOS DE DONADORES DE ALTA ENERGÍA A ACEPTORES DE BAJA

ENERGIA
124
OBTENCIÓN DE ENERGÍA POR LAS CÉLULAS EUCARIOTAS
HETERÓTROFAS
125
RESPIRACIÓN CELULAR
GLUCÓLISIS (o GLICÓLISIS)
 Lo realizan todas las células

 Se localiza en el citosol
 Es catalizada por un sistema multienzimático soluble
126
127
ENZIMAS RESPONSABLES DE LA GLUCÓLISIS
REACCIÓN # 1
Hexocinasa (Hexoquinasa) y/o Glucocinasa (Glucoquinasa)
Es la más difundida, fosforila Enzima específica para
a una variedad amplia de fosforilar a la D - Glucosa
monosacáridos
REACCIÓN # 2
Glucosa – 6 – fosfato isomerasa
REACCIÓN # 3
Fosfofructocinasa 1 (Fosfofrutoquinasa)
Enzima ALOSTÉRICA, sitio de control PRINCIPAL de la Glucólisis
REACCIÓN # 4
Aldolasa (Fructosa difosfato aldolasa)
REACCIÓN # 5
Triosa Fosfato isomerasa
REACCIÓN # 6
Gliceraldehido – 3 – fosfato deshidrogenasa
REACCIÓN # 7
Fosfoglicerato cinasa (Fosfoglicerato quinasa)
REACCIÓN # 8
Fosfoglicerato mutasa
REACCIÓN # 9
Enolasa
REACCIÓN # 10
Piruvato cinasa (Piruvato quinasa)
Enzima ALOSTÉRICA, sitio de control de la Glucólisis
REACCIÓN # 11
Lactato deshidrogenasa
128
CICLO DE LOS ÁCIDOS TRICARBOXÍLICOS

o
CICLO DEL ÁCIDO CÍTRICO
o
CICLO DE KREBS
Esta vía se realiza en todos los organismos aerobios.
En Procariotes las enzimas responsables de este proceso se encuentran probablemente en

los mesosomas (invaginaciones de la membrana celular). En Eucariotes las enzimas se
encuentran en la matríz mitocondrial excepto la Succinato deshidrogenasa que se localiza en
la membrana mitocondrial interna.
El ciclo es una ruta ANFIBÓLICA, es decir participa en procesos de degradación de

compuestos como carbohidratos, lípidos (que aportan Acetil – CoA) y cadenas carbonadas
de aminoácidos (que aportan Acetil – CoA o algún intermediario del ciclo) y al mismo tiempo
participa en procesos de síntesis de compuestos como glucosa, porfirinas, ácidos grasos, al
ceder diferentes intermediarios del ciclo a las vías respectivas.
Cuando los carbonos a incorporarse al ciclo provienen del Acetil – CoA la vía se inicia con la
condensación del Acetilo con una molécula de oxalacetato para originar ácido cítrico (citrato),
el cual sufre una serie de reacciones que forman como consecuencia dos moléculas de CO 2,
equivalentes reductores (1FADH2, 3 NADH) y GTP.
Es necesario resaltar los siguientes hechos:
1.- Los dos carbonos que se liberan NO son los que se captan inicialmente en forma
de acetilo.
2.- Debido a que el oxalacetato se está regenerando constantemente, se requiere de
una cantidad mínima del mismo para metabolizar una gran cantidad de acetilos, por lo que
puede considerarse que el oxalacetato desempeña un papel catalítico.
129
RELACIONES DEL CICLO DE KREBS
130
EN EL CATABOLISMO
 Interviene directamente en la degradación de las moléculas combustibles

(Catabolismo)
 Unifica la forma en que se termina la degradación de las moléculas combustibles
EN EL ANABOLISMO
 Interviene indirectamente en la
síntesis de las moléculas
(Anabolismo)
 Al ser un ciclo, mantiene
siempre disponibles
intermediarios de las vías de
131
ENZIMAS RESPONSABLES DEL CICLO DE KREBS
REACCIÓN No. 1
Condensación aldólica
Citrato sintasa
1er. Lugar de regulación del ciclo.- Dependiente de la concentración de ATP.
Dependiente de la concentración de Oxalacetato y Acetil-CoA. Dependiente de la
concentración de Succinil-CoA.
132
REACCIÓN No. 2 y 3
Isomerización
Aconitasa
Isomerización mediante dos pasos:
a) Deshidratación del citrato. (2)
b) Hidratación del cis - aconitato. (3)
REACCIÓN No. 4
Óxido - Reducción. (Descarboxilación oxidativa).
Isocitrato deshidrogenasa
+
Agente oxidante NAD
2º. Lugar de regulación del ciclo.- Enzima alostérica.
Efector (+) ADP
+
Efectores (-) ATP y NADH + H
REACCIÓN No. 5
Óxido - Reducción. (Descarboxilación oxidativa).
Complejo Cetoglutarato deshidrogenasa
+
Coenzimas HS-CoA y NAD
ÚNICA REACCIÓN IRREVERSIBLE DEL CICLO
3er. Lugar de regulación del ciclo.- Dependiente de la concentración de Succinil-CoA.
Dependiente de la concentración de ATP. Dependiente de la concentración de NADH+H+.
REACCIÓN No. 6
Hidrólisis acoplada a la fosforilación del GDP GTP
Succinil - CoA sintetasa
ÚNICA REACCIÓN DE FOSFORILACIÓN A NIVEL DEL SUSTRATO DEL CICLO
REACCIÓN No. 7
Óxido – Reducción
Succinato deshidrogenasa
Agente oxidante FAD
REACCIÓN No. 8
Hidratación
Fumarasa
133
REACCIÓN No. 9
Óxido – Reducción
Malato deshidrogenasa
Agente oxidante NAD+
ESTEQUIOMETRÍA DEL CICLO
Acetil-CoA + 3 NAD+ + FAD + GDP + Pi + H2O
+
2CO2 + 3NADH + 3H + GTP + FADH2 + HS-CoA
RESÚMEN DEL CICLO

Entran dos carbonos en forma de Acetilo.
Salen dos carbonos en forma de CO2
Salen 4 pares de átomos de Hidrógeno:
3 (NADH + H+) y 1 FADH2
Se forma un compuesto de alta energía: GTP
134
TRANSPORTE DE ELECTRONES Y FOSFORILACIÓN OXIDATIVA

Eo’ DE ALGUNOS PARES REDOX
PAR REDOX Eo’
Citocromo c (ox.) Citocromo c (red.) 0.25
Coenzima Q (ox.) Coenzima QH2 (red.) 0.04
Citocromo a (ox.) Citocromo a (red.) 0.29
Citocromo b (ox.) Citocromo b (red.) 0.07
+ -
½ 02 + 2H + 2 e H2O 0.82
NAD deshidrogenasa NAD deshidrogenasa
- 0.30
(ox.) (red.)
(FMN) (FMNH2)
Citocromo c1 (ox.) Citocromo c1 (red.) 0.23
+
NAD (ox.) NADH (red.) - 0.32
FAD (ox.) FADH2 (red.) - 0.12
(red) = reducido (ox) = oxidado
A la afinidad que demuestra un par redox por los electrones se le denomina: Potencial
de electrodo de reducción o potencial de óxido reducción o potencial estándar de
reducción o potencial redox. Se simboliza mediante: Eo’
Cuanto mayor sea la afinidad de un par redox por los electrones, mayor será el valor de
su potencial de oxidorreducción. (Más positivo)
MITOCONDRIA
Membrana Matriz Membrana

Externa Mitocondrial Interna
135
ANATOMÍA BIOQUÍMICA DE LA MITOCONDRIA
Las crestas mitocondriales varían

en su empaquetamiento en función
de la actividad que presenta la
célula en que se encuentre la
mitocondria; así en una célula con
alta actividad estarán
estrechamente unidas ya que en
dichas crestas están contenidos los
componentes de la cadena
espiratoria que regeneran las
coenzimas reducidas y producen
ATP utilizado en los procesos
metabólicos que requieren energía.
Las unidades de la cadena
respiratoria pueden llegar a
repetirse miles de veces
Unidad Respiratoria
MODELO TOPOGRÁFICO DE LA CADENA TRANSPORTADORA DE

ELECTRONES
136
TRANSPORTE DE ELECTRONES (Arreglo funcional)
137
LIBERACIÓN DE ENERGÍA ASOCIADA CON EL FLUJO DE ELECTRONES
ENZIMA RESPONSABLE DE LA SÍNTESIS DE ATP: ATPasa Fo F1
Fracción
F1
Membrana
interna Fracción Fo
138
HIPÓTESIS QUIMIOOSMÓTICA
OBJETIVO
ESPECÍFICO
 Los alumnos mencionarán la A. Acidos Nucléicos
UNIDAD V composición química de los 1. DNA (Acido
BIOQUIMICA ácidos nucléicos
Desoxirribonucléico)
GENETICA  Describirán el modelo de DNA
propuesto por Watson y Crick a. Composición
 Mencionarán la función de los b. Estructura
ácidos nucléicos. c. Función
(16 HORAS)  Describirán los diferentes 2. RNA (Acido Ribonucléico)
procesos del “Dogma central” a. Composición
de la información genética.
 Diferenciarán entre
b. Estructura
mutagénesis espontánea y c. Función
mutación inducida, así como los B. Almacenamiento,
factores que las originan transmisión y expresión de
la información genética
1. Dogma central de la
información genética
a. Replicación
b. Transcripción
c. Traducción
2. Mutagénesis
a. Mutación espontánea
b. Mutación inducida
139
BASES NITROGENADAS PRINCIPALES

BASES PRINCIPALES PÚRICAS
 Moléculas planas
 Forman puentes de hidrógeno
 Presentan tautomería Ceto-Enol
dependiente del pH
 Absorben luz a 260nm
BASES PRINCIPALES PIRIMÍDICAS
BASES SECUNDARIAS (Presentes en RNAr y RNAt)
5 - Metilcitosina 5 - Hidroximetilcitosina
1 - Metilguanina 4 - Tiouracilo
2 - Metiladenina 1 - Metilguanina
140
AZÚCARES
RIBOSA DESOXIRRIBOSA
FOSFATOS
A ellos se debe el carácter ácido de los

nucleótidos y polinucleótidos
NUCLEÓSIDOS
Se forman por la unión de una base nitrogenada con un azúcar (pentosa). El enlace que une
ambas moléculas es tipo glucosídico (N -  - glucosídico).
Los enlaces se pueden formar del siguiente modo:
C 1’ de la pentosa con N9 de una base púrica.
C 1’ de la pentosa con N1 de una base pirimídica
ESTRUCTURA GENERAL:
141
Los nombres de los nucleósidos principales son:
DESOXIRRIBONUCLEÓSIDOS RIBONUCLEÓSIDOS
Desoxiadenosina Adenosina
Desoxiguanosina Guanosina
Desoxicitidina Citidina
Desoxitimidina Uridina
NUCLEÓTIDOS
Son ésteres fosfóricos de los nucleósidos. Los más frecuentes en la naturaleza son aquellos
donde está esterificada la posición 5’.
ESTRUCTURA GENERAL:
Los nombres de los nucleótidos principales son:
RIBONUCLEÓTIDOS
Ácido adenílico o Adenosín monofosfato (AMP)
Ácido guanílico o Guanosín monofosfato (GMP)
Ácido uridílico o Uridíl monofosfato (UMP)
Ácido citidílico o Citidíl monofosfato (CMP)
DESOXIRRIBONUCLEÓTIDOS
Ácido desoxiadenílico o Desoxiadenosín monofosfato (dAMP)
Ácido desoxiguanílico o Desoxiguanosín monofosfato (dGMP)
Ácido desoxicitidílico o Desoxicitidíl monofosfato (dCMP)
Ácido desoxitimidílico o Desoxitimidín monofosfato (dTMP ó TMP)
142
Estructura general de nucleótidos:
Nucleótido Mono Fosfato (NMP)
Nucleótido Dí Fosfato (NDP)
Nucleótido Tri Fosfato (NTP)
Los Ribonucleótidos Tri fosfato (NTP) desempeñan funciones en la célula como:
 Moneda energética, siendo el más empleado el ATP

 Precursores de coenzimas como el NAD+ y el FAD
 Segundos mensajeros al ser precursores por ejemplo de AMPc y GMPc
 Intermediarios metabólicos, por ejemplo: Acil adenilato y UDP – Glucosa
Los Ribonucleótidos y los Desoxirribonucleótidos en su forma de Tri Fosfatos (NTP y dNTP)

son precursores de Polinucleótidos y los ácidos nucléicos RNA y DNA respectivamente.
143
POLINUCLEÓTIDOS
Los polinucleótidos se forman por la unión covalente de los nucleótidos mediante puentes
fosfodiéster entre la posición 3’ de un nucleótido y la posición 5’ de otro nucleótido. Para que
se formen los polinucleótidos es necesario que los nucleótidos se encuentren como tri
fosfatos.
En las cadenas de polinucleótidos que existen en forma natural, el extremo 5’ generalmente
está fosforilado y el extremo 3’ contiene un OH libre. (Dirección: 5’ 3’)
PPi 2Pi
Energía
144
NOTACIONES PARA POLINUCLÉOTIDOS
MEDIANTE LETRAS
Polímero de Ribonucleótidos
pNpNpNpNpN p = Grupo fosfato N = Cualquier base nitrogenada
“p” entre dos bases indica el puente fosfodiéster 3’ - 5’
Polímero de Desoxirribonucleótidos
pdNpdNpdNpdNpdN ó d(pNpNpNpNpN)
Ejemplos:
Fragmento de RNA: pApGpCpUpApG
Fragmento de DNA: pdApdTpdCpdTpdT ó d(pApTpCpTpT)
MEDIANTE LÍNEAS
En el caso de un polímero de desoxirribonucleótidos “N” se precede con d.
145
ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLÉICO (DNA)
Al DNA lo aisló por primera vez, durante el invierno de 1869, el médico suizo Friedrich
Miescher mientras trabajaba en la Universidad de Tubinga. Miescher realizaba experimentos
acerca de la composición química del pus de vendas quirúrgicas desechadas cuando notó
un precipitado de una sustancia desconocida que caracterizó químicamente más tarde. Lo
llamó nucleína, debido a que lo había extraído a partir de núcleos celulares. Se necesitaron
casi 70 años de investigación para poder identificar los componentes y la estructura de los
ácidos nucleicos.
En 1930 Levene y su maestro Albrecht Kossel probaron que la nucleína de Miescher es un

ácido desoxirribonucleico (DNA) formado por cuatro bases nitrogenadas (citosina (C), timina
(T), adenina (A) y guanina (G)), el azúcar desoxirribosa y un grupo fosfato, y que, en su
estructura básica, el nucleótido está compuesto por un azúcar unido a la base y al fosfato.
Sin embargo, Levene pensaba que la cadena era corta y que las bases se repetían en un
orden fijo. En 1937 William Astbury produjo el primer patrón de difracción de rayos X que
mostraba que el ADN tenía una estructura regular.
En 1940 el científico checo Erwin Chargaff del Instituto Rockefeller, analizó en detalle la
composición de bases del DNA extraído de diferentes organismos. Llegó a la sorprendente
conclusión de que las cuatro bases nitrogenadas no se encontraban en proporciones
exactamente iguales en las distintas especies.
Chargaff demostró que, independientemente del origen del DNA, la proporción de purinas
era igual a la de pirimidinas. Es decir, adenina (A) aparecía con tanta frecuencia como la
timina (T) y la guanina (G), con tanta frecuencia como la citosina (C). Había dos juegos de
equivalencias, A y T por un lado y G y C por otro.
Este resultado reflejaba por primera vez un aspecto estructural del DNA. Indicaba que,
independientemente de la composición de A o de G en un DNA, las proporciones de purinas
eran idénticas a las de pirimidinas, la "equimolecularidad" de las bases ([A]=[T]; [G]=[C]) y el
hecho de que la cantidad de G+C en una determinada molécula de DNA no siempre es igual
a la cantidad de A+T y puede variar desde el 36 hasta el 70 por ciento del contenido total.
146
Sin embargo, en aquel momento Chargaff no sospechó las implicaciones que podían tener
estas reglas, denominadas más tarde “reglas de Chargaff”, en el esclarecimiento de la
estructura del DNA.
Con toda esta información y junto con los datos de difracción de rayos X proporcionados por
Rosalind Franklin, James Watson y Francis Crick propusieron en 1953 el modelo de la doble
hélice de DNA para representar la estructura tridimensional del polímero
Fotografía de la difracción de Rayos X del DNA
147
CARACTERÍSTICAS SOBRESALIENTES DEL MODELO DE DNA DE WATSON Y

CRICK
Dos cadenas helicoidales de

polinucleótidos están enrolladas a lo largo
de un eje común. Las dos cadenas corren
en direcciones contrarias (una de 5’ a 3’ y
la otra de 3’ a 5’).
Las bases nitrogenadas están en el
interior de la hélice, mientras que las
unidades de fosfato desoxirribosa están
en el exterior. Los planos que contienen
las bases son perpendiculares al eje de la
hélice.
El diámetro de la hélice es de 20 Å La
estructura helicoidal se repite en cada
cadena después de 10 residuos a
intervalos de 34.4 Å.
Las dos cadenas permanecen unidas por
puentes de hidrógeno entre los pares de
bases. La ADENINA se empareja con la
TIMINA y la GUANINA con la CITOSINA.
La secuencia precisa de bases transporta
la información genética.
148
El aspecto más importante de la doble hélice del DNA es la especificidad del emparejamiento
de las bases. Watson y Crick dedujeron que la Adenina debería emparejarse con la Timina y
la Guanina con la Citosina, debido a Factores estéricos y de Puentes de hidrógeno.
20 Å 20 Å
149
CARACTERÍSTICAS SOBRESALIENTES DEL RNA
1. Las moléculas de RNA son de una sola hebra o cadena (excepto en algunos virus).
2. Pueden contener regiones de doble hélice producidas por la formación de horquillas
donde se empareja A con U y G con C.
3. Las células contienen tres tipos de RNA: RNAm, RNAt y RNAr.
RNA mensajero (RNAm).- Transporta la información genética del DNA hacia los
ribosomas
RNA de transferencia (RNAt).- Traslada a los aminoácidos del citoplasma a los
ribosomas.
RNA ribosomal (RNAr).- Ácido nucleíco que asociado con las proteínas conforma a
los ribosomas.
4. Además de las bases principales pueden presentar algunas bases secundarias.
5. La secuencia de bases del RNA refleja la composición en bases del DNA.
ESQUEMA DEL RNAt
A) . Extremo 3’ donde se esterifica el aminoácido,

secuencia constante en todos los RNAt.
B) Anticodón, la secuencia especifica el aminoácido
transportado.
C) Región que reconoce la enzima activadora de
aminoácidos.
D) Región de unión al ribosoma, común a todos los
RNAt.
E) Brazo menor de tamaño variable.
Por difracción de Rayos X el RNAt sugiere una “L” invertida.
150
CARACTERÍSTICAS DEL RIBOSOMA DE .Escherichia coli
SUBUNIDAD SUBUNIDAD
MAYOR MENOR
Coeficiente de sedimentación 50 S 30 S
Peso Molecular(Kdal)
1650 850
Tipos de RNAr 23 S, 5S 16S
Tipos de Proteínas 34 21
151
HIPOTESIS DE REPLICACION DEL DNA
Hipótesis CONSERVADORA
Cada una de las hebras del DNA progenitor se replica, produciendo el DNA progenitor y un
nuevo DNA sintetizado.
Hipótesis DISPERSORA
La molécula progenitora se rompe a intervalos y los segmentos progenitores se combinan
con nuevos segmentos para formar las nuevas moléculas de DNA.
Hipótesis SEMICONSERVATIVA
Cada molécula de DNA contiene una hebra progenitora y una hebra recién sintetizada.
152
153
DOGMA CENTRAL DE LA INFORMACIÓN GENÉTICA
Como consecuencia del descubrimiento de la estructura del DNA, se obtiene un nuevo panorama de
la forma en que la célula recibe la información genética necesaria para asegurar su continuidad tanto
a nivel generacional como individual, Watson propone lo que se denomina el “Dogma central de la
información genética” y que gracias a los avances científico – tecnológicos hoy podemos estudiar
como un hecho. La propuesta inicial en forma esquemática es:
DNA RNA PROTEÍNA
Indicando claramente que la información fluye desde el DNA hasta las proteínas quienes expresan
dicha información, sin embargo aún quedaban muchas dudas, mismas que en su mayoría han sido
resueltas y por ello se ha modificado el esquema de la siguiente manera:
Transcripción
Traducción
Replicación DNA RNA PROTEÍNA
Transcripción inversa
154
REPLICACIÓN
El proceso presenta varias etapas que requieren de enzimas, proteínas y nucleótidos trifosfato
específicos que a continuación se describen.
1. Apertura del DNA
HELICASA (Proteína Rep)
Función: Rompe puentes de hidrógeno entre bases apareadas, se utiliza ATP para la reacción.
Por su acción se separan las hebras del DNA y son susceptibles al ataque de endonucleasas, para
evitarlo intervienen las:
PROTEINAS DE UNION AL DNA DE CADENA SENCILLA (DBP ó SSB)
Funciones:
 Separan las regiones de doble cadena para evitar un bloqueo de la replicación.
 Protegen al DNA de cadena sencilla del ataque de endonucleasas
 Mantienen al DNA en la conformación adecuada para la síntesis del cebador
 Estimulan la actividad de las enzimas de replicación.
155
La separación de las hebras del DNA origina que a medida que avanza la helicasa la doble hélice se
compacta debido al super enrollamiento de las hebras, lo que puede dañarlo, para evitarlo intervienen
las:
TOPOISOMERASAS (DNA GIRASAS o ALACRANASAS)
Función:
Producen una ruptura transitoria en una hebra del DNA adelante de la horquilla de replicación
liberando la tensión torsional permitiendo el desenrollamiento del DNA y después lo repara con
rapidez y precisión.
Al abrirse el DNA no existe ningún extremo al cual puedan unirse los dNTP que formarán la nueva
hebra, por ello se requiere en pequeño RNA que sirva como iniciador y que recibe el nombre de RNA
cebador o Primer el cual es sintetizado por la enzima:
RNA POLIMERASA DNA DIRIGIDA (RNA POLIMERASA o PRIMASA)
Función: Sintetizar los tres tipos de RNA (durante la replicación sintetiza el cebador)
Reacción que cataliza:
NTP + (NMP)n (NMP) n +1 + PPi

RNA RNA prolongado
Requerimientos:
 Mg+2
 Cuatro tipos de NTP en cantidades adecuadas
 DNA duplex
NO requiere extremo 3’ OH libre
2. Síntesis de las hebras complementarias
En esta etapa intervienen las denominadas DNA Polimerasas (DNA Pol)
156
DNA POLIMERASAS (DNA POL) I, II, III
Reacción que catalizan:
Mg +2
d NTP + (d NMP) n (d NMP) n+1 + PPi
DNA DNA prolongado
Requerimientos:
 Mg+2
 Cuatro tipos de dNTP en cantidades adecuadas
 DNA duplex
Hebra
molde
Extremo 3’ OH
Además de la actividad polimerásica las DNA pol presentan la capacidad de romper enlaces
fosfodiéster a partir de un extremo (Exonucleasa), esta propiedad permite asegurar que el extremo
3' esté correcto (lectura de prueba) y/o que el nucleótido entrante sea el que corresponde. También
asegura la fidelidad de la secuencia posterior a una mella en el extremo 5'
157
Actividad exonucleásica
3' a 5' (en contra de la 5' a 3' (a favor de la

dirección de síntesis) dirección de síntesis)
FUNCIONES Y CARACTERISTICAS DE LAS DNA Pol
DNA pol I
Función: Reparar al DNA dañado
Características: Polimerasa en dirección 5' a 3'
Exonucleasa en dirección 3' a 5' y de 5' a 3'
DNA pol II
Función: El papel que desempeña dentro de la célula es desconocido
DNA pol III
Función: Replicar al DNA
Características: Polimerasa en dirección 5' a 3'
Exonucleasa en dirección 3' a 5' y de 5' a 3'
Esta enzima es un complejo multienzimático cuyo ensamblaje origina la formación de diferentes

enzimas de actividad creciente hasta llegar a la forma más compleja, así tenemos:
158
DNA pol III (Núcleo enzimático):  es el monómero inicial

DNA pol III '   se encuentra como dímero
DNA pol III * ',  ,  dímero
DNA pol III holoenzima ' dímero responsable de la Síntesis del DNA
El papel específico de las subunidades no se conoce por completo, entre los que se conocen
tenemos:
 Tiene actividad de polimerasa por sí misma

 Su presencia promueve la dimerización del núcleo
 Colabora con la fidelidad de la replicación
 Su presencia aumenta notablemente la actividad de la enzima,
probablemente se requiera para iniciar la replicación.
Dos representaciones de la enzima DNA pol III Holoenzima
Al iniciar la polimerización se observa
159
Debemos recordar que la hebra nueva debe ser complementaria y antiparalela a la hebra molde y
que sólo se puede sintetizar en la dirección 5’ a 3’ por lo tanto en el esquema se observa que la
hebra “lider” se sintetiza en forma continua y la “seguidora” se sintetiza por partes formando a los
denominados Fragmentos de Okazaki
Para formar a los fragmentos de Okazaki la hebra parece enrollarse en una de las fracciones de la
DNA pol III holoenzima y cada vez que lo hace requiere de un nuevo RNA cebador el cual
posteriormente será eliminado por la actividad exonucleasa de DNA polimerasa I, quien al mismo
tiempo adiciona los desoxirribonucleótidos correspondientes para llenar la brecha como se muestra
en el esquema siguiente.
160
Cuando la DNA pol I termina de cambiar los nucleótidos existe un par de bases adyacentes que no
están unidos por el enlace fosfodiéster correspondiente y entonces interviene la:
DNA LIGASA
Función: Unir el extremo 3’ OH libre de una cadena de DNA y el extremo 5’ P de otra.
Requerimientos:
 NAD+ en Procariotes
 ATP en Eucariotes
 Que las dos cadenas a unir estén asociadas en una doble hélice con una hebra
complementaria de DNA
 Que los restos a unir estén unidos con nucleótidos adyacentes de la misma hebra.
Mecanismo de Acción:
Etapa I Formación de un complejo Adenil - Enzima.
Enzima + NAD+ Enz. - P - R - A + MMN

(AMP)
Etapa II Transferencia del grupo Adenil al extremo 5’ P de una hebra de DNA.
Enz.-P-R-A
P P-P-R-A
OH Enz. OH
Etapa III Ataque nucleofílico del 3’ OH sobre el fosfato (5’) activado, lo que provoca la separación del
AMP y la unión de la mella.
P-P-R-A P-R-A
OH
161
3. Fase de terminación.
Cuando las horquillas de replicación se reúnen se manifiesta el mecanismo de terminación de la

replicación, cuyos eventos son todavía desconocidos.
162
TRANSCRIPCIÓN: Síntesis de RNA a partir

de la información contenida en el DNA
163
En Procariotes la enzima responsable de la síntesis de RNA se llama RNA polimerasa DNA dirigida y
polimeriza a los tres tipos de RNA.
La enzima tiene varias cadenas polipeptídicas:’, que se agrupan de diferente manera
dando mayor o menor actividad a la enzima.
NUCLEO DE LA ENZIMA: ’

HOLOENZIMA: ’
La transcripción se realiza sólo cuando la enzima está en su forma de Holoenzima y ha reconocido

una señal previa al sitio de inicio, dicha señal recibe el nombre de caja TATA (secuencia de
nucleótidos).
Hay que recordar que esta enzima no requiere de extremo cebador y por lo tanto el primer nucleótido
que forme al RNA mantiene sus tres grupos fosfato.
La secuencia del sitio de iniciación es rica en bases pirimídicas y por lo tanto el Primer nucleótido que
forma al RNA corresponde a ATP o GTP
164
La enzima es capaz de reconocer la caja TATA y el sitio de inicio solo si se encuentra como
Holoenzima , una vez que ha unido alrededor de 10 nucleótidos la subunidad se separa y
continúa la transcripción el núcleo de la enzima. (siempre en dirección 5’ a 3’)
165
El DNA se transcribe en tramos muy largos que pueden contener uno o varios genes
El RNA recién sintetizado puede ser RNAm y en este caso es utilizado de inmediato (en Procariotes),
si se trata del RNAt o del RNAr deberá ser modificado (madurado) antes de ser utilizado.
El proceso de maduración consiste en el corte de la hebra al tamaño adecuado, la eliminación de
algunos fragmentos (intrones) y/o en la adición de otros.
RNA recién sintetizado
5’ 3’
RNAt RNAr
Región a cortar
RNAt RNAr inmaduro
166
Este RNAr contiene pequeñas secuencias cuyo significado se desconocen y a los que se les llama
INTRONES que deben ser eliminados y se unen los exones para hacer funcional a la molécula.
Exón INTRÒN Exón
+
RNAr funcional INTRÓN
TRANSCRIPCIÓN INVERSA
Algunos virus poseen RNA como molécula responsable de su información genética y para asegurar su
permanencia realizan un proceso especial que se denomina transcripción inversa que se esquematiza
a continuación
167
RNA Viral
DNA Polimerasa DNA dirigida

(Transcriptasa Inversa ó
Transcriptasa)
Híbrido RNA -
DNA
DNA Polimerasa DNA dirigida

(Transcriptasa Inversa ó
Transcriptasa)
DNA Viral
Insertasa
Incorporación al
DNA del
hospedero
Transcripción
(normal)
RNA Viral
Se lee sintetizando Se ensamblan

proteínas de la generando un
cápside nuevo Virus
168
TRADUCCIÓN
(Síntesis de Proteínas)
Para que se realice se requiere de varios componentes, uno de ellos es el RNAm que contiene al
código genético, mismo que se lee de tres en tres bases denominadas codones y a continuación se
presenta su significado
CODIGO GENÉTICO
CODONES DEL RNA MENSAJERO
SEGUNDA L E T R A
U C A G
UUU Fen UCU Ser UAU Tir UGU Cis U
U UUC Fen UCC Ser UAC Tir UGC Cis C
P UUA Leu UCA Ser UAA Alto UGA Alto A
R UUG Leu UCG Ser UAG Alto UGG Trp G T
I E
M R
E CUU Leu CCU Pro CAU His CGU Arg U C
R C CUC Leu CCC Pro CAC His CGC Arg C E
A CUA Leu CCA Pro CAA Gln CGA Arg A R
CUG Leu CCG Pro CAG Gln CGG Arg G A
AUU Ile ACU Tre AAU Asn AGU Ser U

L A AUC Ile ACC Tre AAC Asn AGC Ser C L
E AUA Ile ACA Tre AAA Lis AGA Arg A E
T AUG Met ACG Tre AAG Lis AGG Arg G T
R R
A A
GUU Val GCU Ala GAU Asp GGU Gli U
G GUC Val GCC Ala GAC Asp GGC Gli C
GUA Val GCA Ala GAA Glu GGA Gli A
GUG Val GCG Ala GAG Glu GGG Gli G
169
CARACTERÍSTICAS DEL CÓDIGO GENÉTICO
 Es casi universal.- Es traducido por todos los organismos de la misma

forma excepto en las mitocondrias y algunos protozoarios.
 Es degenerado.- Existen codones sinónimos lo que reduce la probabilidad
de mutación.
 No es ambigüo.- Un codón tiene la información para un aminoácido y no
puede ser reemplazado por otro.
 Tiene tres codones de terminación.- UAA, UAG, UGA
RNA de Transferencia
RNAr Subunidad Mayor
170
SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
ETAPAS REQUERIMIENTOS LOCALIZACIÓN

 Aminoácidos (todos los
presentes en las proteínas)
ACTIVACIÓN DE  Aminoacil RNAt sintetasas
LOS  ATP CITOSOL
AMINOÁCIDOS  Mg+2
 RNAt específico para cada
aminoácido
 Aminoacil RNAt iniciador
 RNA m
 GTP
INICIACIÓN DE LA  Mg+2 RIBOSOMAS
CADENA  Factores de iniciación
POLIPEPTÍDICA (F1, F2 y F3)
 Subunidades ·30 S y 50 S
PROLONGACIÓN  Aminoacil RNAt
especificados por los
codones. RIBOSOMAS
 Mg+2
 Factores T y G
 GTP
TERMINACIÓN  Codón de terminación en el
RNAm RIBOSOMAS
 Factores de liberación R.
Los factores F, T, G y R son proteínas específicas
171
ETAPA I.- ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS (CITOSOL)
REACCIÓN GLOBAL.:
a.a. + ATP + RNAt Aminoacil- RNAt + AMP + PPi
ENZIMA:
Aminoacil-RNAt sintetasa.-Específica para cada a.a. y su correspondiente RNAt
Estructura General de los Aminoacil- RNAt
ETAPA II .- INICIACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA
1.- Disociación del Ribosoma en sus subunidades.
2.- Formación del complejo de iniciación 30 S.
a).- Formación del complejo I
172
b).- Formación del complejo 2
f-Met-RNAt + GTP se unen a F2 GTP - f-Met-RNAt
c).- Unión a los complejos I y 2
GTP - f-Met-RNAt +
3.- Unión del Complejo de Iniciación 30 S a la subunidad 50 S.
Hay que hacer notar que en el ribosoma se encuentran 2 centros principales:

 El centro P o peptidil, donde se sitúa el RNAt con la cadena polipeptídica en
crecimiento.
 El centro A o aminoacil, donde se sitúa el aminoacil-RNAt entrante.
ETAPA III .- PROLONGACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA.
a).- Entrada del aminoacil-RNAt al sitio A.
1.- Factor T + GTP + Aminoacil-RNAt
2.-
173
b).- FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO
Enzima que cataliza la reacción: Peptidil transferasa
Para formar el enlace no se necesita ni ATP ni GTP ya que éste se forma a expensas de la energía de hidrólisis del
enlace éster del f-Met-RNAt.
174
c).- TRANSLOCACIÓN.
Sentido del movimiento del ribosoma
El sitio A queda abierto con un nuevo codón en su sitio, listo para recibir un nuevo
aminoacil- RNAt y comenzar un nuevo sitio de prolongación.
En el sitio P se localiza el RNAt con la cadena polipeptídica en crecimiento.
ETAPA IV.- TERMINACIÓN DE LA CADENA POLIPEPTÍDICA.
175
REGULACIÓN DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA
La velocidad de una secuencia metabólica depende en algunas ocasiones de la concentración

de enzima activa, esta concentración es el resultado del equilibrio que existe entre la velocidad
de su síntesis y su degradación. Desde este punto de vista existen dos clases de enzimas.
ENZIMAS CONSTITUTIVAS.- Son aquellas que se sintetizan en cantidades casi constantes,

por ejemplo: Las enzimas de la ruta glucolítica.
ENZIMAS INDUCIBLES.- Son aquellas que se sintetizan en respuesta a la presencia de

-Galactosidasa.
La -Galactosidasa. Es sintetizada por E. coli cuando en el medio de cultivo la única fuente

disponible es la Lactosa, la reacción que cataliza es:
Lactosa Glucosa + Galactosa
En bacterias el control de la velocidad de síntesis protéica se lleva a cabo a nivel de

transcripción.
MODELO DEL OPERÓN (Jacob y Monod)
OPERÓN.- Se define como un grupo de genes funcionalmente relacionados, consta de los

siguientes elementos genéticos.
i.- Gen regulador o.- Gen operador

p.- Gen promotor
GENES ESTRUCTURALES
z.- Codifica para la síntesis de -Galactosidasa
y.- Codifica para la síntesis de una permeasa
a.- Codifica para la síntesis de transacetilasa
176
Operón Lactosa en estado de REPRESIÓN
Operón Lactosa en estado de INDUCCIÓN
177
MUTAGÉNESIS
Mutación.- Es todo cambio accidental de la secuencia de bases del DNA.
Algunas mutaciones han permitido la evolución de los organismos, otras ocasiones parecen
desempeñar un papel en la activación de algunos genes capaces de provocar cáncer
(protooncógenos)
Las verdaderas mutaciones tienen un carácter hereditario, porque afectan el DNA de la línea
progenitora y se transmiten a los descendientes.
Teóricamente pueden producirse mutaciones en cualquier célula y no ser hereditarias afectando

solamente las células derivadas de la célula mutada, este tipo de mutación llamada mutación
somática sólo afecta a una parte muy pequeña del organismo y puede pasar inadvertida.
Las Mutaciones se clasifican en:

 Espontáneas
 Inducidas
Mutaciones Espontáneas
Se llama mutación espontánea a la debida a un error del sistema de replicación o de transcripción.

Las polimerasas tienen un alto grado de inespecificidad al realizar su función, este problema es
corregido gracias a la actividad exonucleásica 3' 5' si no se corrige el error se dice que es una
mutación fijada y recibe el nombre de mutación puntiforme; la cual puede expresarse o no.
Hebra original G C A A A T
Hebra complementaria C G T T T G Error
Si la mutación no se expresa se llama Mutación silenciosa es decir no va seguida de ningún efecto

bioquímico. Por ejemplo la serina es codificada por UCU, UCC, UCA y UCG. Una mutación en la
tercera base de estos codones no produce ningún error en la traducción ya que los tres son codones
sinónimos.
178
En las mutaciones puntiformes se encuentran dos posibilidades: a) transición es decir que se cambie
una base púrica por otra (en lugar de Adenina se coloca Guanina o viceversa) o una pirimídica por
otra (en lugar de Citosina se coloca Timina o viceversa), b) transversión que se cambie una base
púrica por una pirimídica.
La mutación que afecta al mayor número de seres humanos es el reemplazo de A por U
La mutación espontánea también se puede presentar por deslizamiento en el marco de lectura lo cual
ocurre en secuencias repetidas y como consecuencia se insertan o eliminan algunos nucleótidos
durante el proceso de replicación o transcripción.
Hebra molde: T G G C T G G C T G G C T G G C T G G C T G G C
G G C T Se formo un "doblez"
que no se lee cuando se replica o
transcribe el molde
T G G C T G G C T G G C T G G C T G G C
La consecuencia de la formación de la horquilla es la ausencia (deleción) de una secuencia.
Otra forma de cambiar el marco de lectura es cuando una región se lee dos veces y entonces se
generan nuevas secuencias que no estaban codificadas (inserción).
Hebra molde: T G G C T G G C T G G C T G G C T G G C T G G C
Hebra Complementaria A C C G A C C G A C C G AC C GA C CGA C C C
A C C G
179
MUTACIONES INDUCIDAS
Las mutaciones inducidas pueden clasificarse como Mutaciones adquiridas que son producidas por
mecanismos tóxicos o físicos que actúan, desde el exterior, sobre la replicación. y Mutaciones
experimentales que son provocadas por manipulaciones en el laboratorio.
Ejemplos de mutaciones inducidas.
AGENTES QUE SE INCORPORAN EN LUGAR DE LAS BASES DEL DNA
El Bromo - Uracilo sustituye a la Adenina y en el momento de la transcripción en lugar de

incorporarse Adenina se incorpora Guanina, ocurriendo una transición.
Original: AGCTAC
Con Br-U: A G C T Br-U G

Transcrito U C G A G C
Se observa que debería entrar Adenina si hubiese un Uracilo normal, en lugar de esto se incorpora
Guanina
La 2-amino Purina cambia a la Adenina (6-amino Purina) y origina que durante la replicación se
inserte Citosina en lugar de Timina
AGENTES QUE SE INTERCALAN EN LAS BASES DEL DNA
El ejemplo típico es Naranja de acridina que al intercalarse hace que el DNA aumente en longitud y al
momento de la replicación DNA pol inserta una Adenina de más.
180
AGENTES QUE MODIFICAN BASES CAMBIANDO SU COMPORTAMIENTO DE APAREAMIENTO
Etil metano sulfonato, N' - metil -N' nitro - N - nitroso Guanidina son agentes que promueven la
alquilación de bases como la Guanina (O6 metil Guanina) originando que en el momento de la
replicación se incorpore Timina en lugar de Citosina
Hidroxil amina origina la pérdida de grupos amino originando que la Citosina cambie a Timina y como
consecuencia se incorpora Adenina en lugar de Guanina
AGENTES QUE DAÑAN LAS BASES DE TAL FORMA QUE YA NO PUEDEN APAREARSE
Luz Ultra Violeta, Benzopireno, Aflatoxina B1, son agentes que promueven la formación de dímeros
de Timina adyacentes; este error lo repara el sistema SOS de la célula, cuando existe un daño en
este sistema la reparación es defectuosa y finalmente se presenta una sustitución de bases.
Secuencia: GGGCCTTTA AGGGCCTT TAA
Muchos compuestos electrofílicos pueden formar enlaces covalentes con la molécula del DNA para
dar lugar a lo que se conoce como aducto.
Aducto: Bases de DNA enlazadas a grupos químicos añadidos, no asociadas con las funciones
fisiológicas del DNA. No son propiamente mutaciones, son lesiones en el DNA, pero pueden ser
premutagénicas (algunos no interfieren con las funciones o se reparan rápidamente).
181
También los agentes mutagénicos pueden dar lugar a mutaciones a través de mecanismos indirectos,
como la alteración del sistema celular de reparación del DNA y por consiguiente, pueden dejar de
rectificar al material genético afectado.
Los agentes mutagénicos pueden contener grupos químicos considerados como alertas estructurales
de su mutagenicidad. Al ser zonas electrofílicas sugieren la posibilidad de reaccionar con zonas
nucleofílicas del DNA.
Grupos químicos identificados como posibles alertas estructurales:

 Los alquilester del ácido sulfónico
 Los grupos nitro, tanto aromáticos como alifáticos
 Los grupos azo aromáticos
 Los grupos mono- y di-alquil-aldehidos
 Los N-metil derivados
 Las N-cloraminas
 Las propiolactonas
 Los carbamatos
Radicales libres
La ausencia de alertas estructurales no exime la posibilidad de una actividad mutagénica, estimulada
por algunos tipos de mecanismos, como la formación de radicales libres, que provocan cambios
oxidativos en el DNA.
182

Ayudas Bioq Quím MUM Ver 15

Diunggah oleh

Informasi Dokumen

Hak Cipta

Format Tersedia

Bagikan dokumen Ini

Bagikan atau Tanam Dokumen

Opsi Berbagi

Apakah menurut Anda dokumen ini bermanfaat?

Apakah konten ini tidak pantas?

Hak Cipta:

Format Tersedia

Ayudas Bioq Quím MUM Ver 15

Diunggah oleh

Hak Cipta:

Format Tersedia

BENEMÉRITA UNIVERSIDAD

FACULTAD DE CIENCIAS QUÍMICAS

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA - ALIMENTOS

LICENCIATURA EN QUÍMICA (MUM)

M.C. ROSA MARÍA DÁVILA MÁRQUEZ

ÁREA: ASIGNATURA INTEGRADORA

ASIGNATURA: BIOQUÍMICA GENERAL

FECHA: JUNIO 2010

CARGA HORARIA DEL ESTUDIANTE

Horas por periodo Total de Número

D. C. Patricia Aguilar Alonso

Los conocimientos adquiridos por el estudiante en esta asignatura le permitirán tener

5.2 Específicos: Al finalizar el curso los alumnos:

 Relacionarán a las diversas Biomoléculas con su estructura y función en la célula

Este curso se fundamenta en el enfoque participativo, propositivo y autoevaluativo

CARACTERÍSTICAS DE LA MATERIA VIVA

1. Es compleja pero con un alto grado de organización

La Bioquímica tiene como finalidad determinar de qué manera el conjunto de

1.- En la organización molecular de la célula, existe una simplicidad fundamental

CLASIFICACIÓN DE LOS BIOELEMENTOS POR SU PRESENCIA Y CANTIDAD EN LOS

CARACTERÍSTICAS DE LOS BIOELEMENTOS PRINCIPALES

1. Forman enlaces covalentes

GRUPOS FUNCIONALES PRESENTES EN LAS BIOMOLÉCULAS

Ácido Alcohol Éster

R COOH + R NH2 R C NH R + H2O

Ácido Amina Amida

Ácido Tiol Tioéster

2.- Los organismos vivos crean y mantienen su ordenación esencial a expensas de su

2.- Los organismos vivos crean y

3.- La célula viva es una máquina isotérmica

5.- Las secuencias consecutivamente ligadas de las reacciones catalizadas enzimáticamente

Después de esta revisión, es necesario recordar la finalidad de la Bioquímica, lo que

La Bioquímica tiene como finalidad determinar de qué manera el conjunto de

Podemos presentar ahora algunas de las áreas de investigación en Bioquímica.

1.- Analiza la ultraestructura de la célula para determinar sus componentes, su

especializadas como la Bioenergética, la Biosíntesis de proteínas y ácidos nucléicos, y, los

 Alimenticia.- En la conservación y/o elaboración de alimentos con un mayor grado

 Agricultura.- Estableciendo el desarrollo bioquímico de las plantas y participando

 Agroindustrias.- En donde el empleo de productos de desecho evita contaminación

Revisemos algunas partes de esta definición

“…es un sistema abierto isotérmico…” ¿Qué significa?

“…moléculas orgánicas…” ¿Cómo cuáles?

“…que se ensambla, ajusta…” ¿La célula tiene partes? ¿No es un todo?

“…y perpetúa por sí mismo…” ¿Cómo?

“…opera según el principio de máxima economía…” ¿Cómo se explica?

“…de partes y procesos…” ¿Qué es un proceso?

CLASIFICACIÓN DE LOS ORGANISMOS

Existen diversos criterios para clasificar a los organismos y a continuación se presentan.

Formas de las Bacterias: Cocos, Bacilos y Espirilos respectivamente

Célula Vegetal Célula Animal

ESTRUCTURA PROCARIOTE EUCARIOTE DESCRIPCIÓN FUNCIÓN

Pared Celular Si Si (vegetal)

CH3 (CH2)10 COOH

GEOMETRÍA DE LOS DOBLES ENLACES EN LOS ÁCIDOS GRASOS INSATURADOS

Configuración TRANS poco frecuente

ALGUNOS ÁCIDOS GRASOS QUE SE ENCUENTRAN EN LA NATURALEZA

SÍMBOLO NOMBRE COMÚN PUNTO DE

¿Por qué se llaman ?

REACCIONES DE LOS ÁCIDOS GRASOS

GRASAS NEUTRAS, ACILGLICÉRIDOS O GLICÉRIDOS

Hidrólisis ácida de triglicéridos

Hidrólisis básica (saponificación)

X = Fosfatidil Etanolamina o Cefalina

X = Fosfatidil Colina o Lecitina