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Estructuras y funciones (olen R AAT L CAPITULO Aminoacidos y péptidos Peter J. Kennelly, PhD y Victor W. Rodwell, PhD OBJETIVOS "Nombrar los 20 aminocidos presentes en proteinas asi como dibujr la estructura dello. Desciirlasdesignaciones de tresletrasy de una letra para cada uno de los aminodeidos comunes. Lista los grupos ionizables de los aminodcidos comunes y sus valores de pK, Calcular el pH de una solucién acuosa no amortiguada de un aminodcido polifuncional.y el cambio del pH que ocurre después de a adicién de una cantidad dada de cdo oalcalifuert. Defnirel pe indicar su relacin con la carga neta en un electrito poifuncional Explicar cémo pueden usatse el pH, a px, yelp para predecirla movilidad de un polielectrdlto, como un aminodcido, en Un campo eléctric de cortente directa Describirlacontibucién de cada tipo de grupo Rde los aminoscidos comunes asus ropiedades quimicas. ' Deseibirladzeccionalidad, nomenclaturay estructura primara de péptides, = Identficarel enlace en un péptido que mueste caracteristica de doble enlace parcial, y sus consecuenciasconformacionales en un péptido. ‘dentfcar los enlaces en el esqueleto peptidico que tienen capacidad de rotar Uibremente,y las letras oriegas usadas para designarlos. aminoscidos comunes en cantidades adecuadas para apoyar el crecimiento delactantes para mantener Ia salud en adultos. En consecuencia la dieta del ser humano debe contener cantidades adecuadas de estos aminoscidos esenciales desde el punto de Vista nutrcional. Si bien las proteinas de ser humano s6lo con- tienen L-a-aminodcidos, os mieroorganismos hacen uso ex- IMPORTANCIA BIOMEDICA _Ademas de proporcionar las unidades mondmero a partir delas ‘cuales se sitetizan las cadenas polipeptidicaslargas de proti- ‘as, los L--aminodcidos y sus derivados partcipan en funcio- nes ceulares tan diversas como la transmisién nerviosay la biosintesis de porfirina, purinas,pirimidinas y urea. Los pol: ‘meros cortos de aminodcidos lamados péptides desempefian funciones importantes en el sistema neuroendocrino come hor monas, factores liberadores de hormona, neuromoduladores 0 ‘neurotransmisores. Los seres humanos y otros animales supe- riorescarecen de la capacidad para sintetizar 10 de los 20 L-a- tenso de p-a-aminodcidos, Por ejemplo, Bacillus subtilis secreta ‘una mezcla de p-metionina, p-tirosina, p-leucina y p-tript6- fano para desencadenar el desmontaje de biopelicul, y Vibrio cholerae incorpora p-leucina y b-metionina en el componente peptidico de su capa de peptidoglucane. Muchas bacterias ela- boran peptides que contienen tanto 0-a-aminodcides como 7 18 seectoNt Er vcunsyfncones dete yenars t-a-aminoscidos, varios de lor cuales poseen valor terapéuti- o, ene ellos los antbisticos bactracina y gramicidna, y et agente antitumoral bleomicina. Algunos otros péptidos micro bianos son téxicos, Los péptidos cienobacterianos microcistina y nodularina son mortals en dosis grandes, mientras que las cantidades pequesas promueven la formacién de tumores he- pics. PROPIEDADES DELOS AMINOACIDOS El cédigo genético especifica 20 L-a-aminoacidos De los mis de 300 aminoseidos que existen de manera natural, 20 constituyen las unidades monémero de proteinas predomi- nantes, St bien un eédigo genético de tes letras podeia tenet cabida para més de 20 aminodcidos, dversos aminodeidas son especiicados por miltiples codones (ver cuadto 37-1).Suredun- {ancia limite los codonee disponibles aloe 20 t-a-aminoscidos listados en el euadro 3-1. Pueden usarse abreviaturas tanto de tuna como de tres letras para cada arsinodeido afin de represen CUADRO 3-1 L-eraminoscicos presentes en proteinas tarlos aminoscidos en péptidos y proteinas (evadro 3-1). Algu- ras proteinas contienen aminodeidor adicionales que surgen por modificaci6n de un aminodcido ya presente en un peptio, Los ejemplos incluyen conversiin de peptiil prolina ylisina en A-bidroxiprolina y 5-hidronilsina; la conversién de peptidil sglutamato en y-carboxigltamato, y la metilacién, formilacién, ceilacén, prenilacién y fosforlaciin de ciertos esiduos amino- cil, Dichas modificaciones extienden la diversdad biolégica de Lae proteina al alterar ou solubilidad, eetabildad e interac ‘ign con otras proteinas Selenocisteina, el vigésimo primer L-a-aminoacido Larelenocisteina e un L-a-aminodcio ques encventraenpro- teinas de cada dominio de vide, Los tres humanos contienen sproximadamente dos dacenas de eelenoproteinae que incli- yen cetaspronidaasy eductsas,selenoproteina P que cicula ‘ne plasma, ylasyodotironinadesyodars de as cuales depen dela conversiin dela prohormona tiroxina (T4 en a hormiona tioides3.35-triyodotronina (13) captulo 41), Como su nomy- treo indica, un stomo de selenioremplaza el azufre de su ané- Jogo estructural, cstena. La pX, de selenocistlns, 52, es icing its) He cH—coor a oe Nanina Naini HGH 800" a 39 may sine van ne 2 37 Wo or-coe- We tay evens Levit Ke 2 on Joi cH,—c#—coc- ne ney leucna en) oy ery os ce Jote-cx—c00~ ry raat Serna seri) oz 2 32 aredesorde 13 oh On fey “eonina we pete cc 2 3 aredesorde 13 ne OH NAS Tres to ease mis adelante (contin) arirutos snesctosyréntdes 19 CUADRO 3-1 L-e-aminoacidos presentes en proteinas (continuacién) ete gH c00- fo tis atining et = oH cH coor 2 2 i SoH, on ‘Aes aspirico ~000—GH.— o—coor ns -Asparaina Asin) ar ge ox C00 2 as oN ‘eit gusico ute) M000 ct, eH, cH coo™ a 3s 0 ‘cutamina intal 22 ” ceo | 5 Using usta 4, CH CH CH,—EH—c0o- 2 92 tos NAS NHS on va oe « Ne ne ‘sn re on so Open poo Nay TE rn aon = ‘Waline oom

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