COBAEV 13

INTEGRANTES DEL EQUIPO:

JORGE ANGEL ESPINOSA ALONSO

CLAUDIO BERNAL GÓMEZ

ÁFRICA ADRIANA MORFÍN YLLESCAS

JOCELY YEPES USCANGA

ANGÉLICA HERNÁNDEZ PÉREZ

CANDIDO EMMANUEL DE LA O HERNÁNDEZ

EMMANUEL CRUZ GARCÍA

NOMBRE DE PROFESOR:
CLISERIO CANELA VALDÉZ

TEMA:
CARACTERÍSTICAS ENZIMÁTICAS

GRUPO:
504

MATERIA:
TEMAS SELECTOS DE QUIMICA I

SEMESTRE:
(2017-B)

FECHA:
17 DE OCTUBRE DE 2017
 INTRODUCCIÓN
En este reporte de investigación de investigación abarcaremos a grandes rasgos el
tema de las características enzimáticas que existen, además daremos los conceptos
de cada una de las características que poseen este tipo de organismos, con el
objetivo de resaltar y dar una explicación coherente del funcionamiento de las
enzimas en diferentes tipos de sustancias.

Pero para que esto sea posible es importante analizar y comprender todas y cada
una de las características del tipo de organismo ya antes mencionado para que así
sea mucho más fácil conocer todo de las enzimas.

También en este proyecto de investigación se dará a conocer la gran importancia

de las características de las enzimas en aspectos científicos de investigación,
cotidianos, económicos y en procesos orgánicos como la fermentación que es algo
común en la industria de productos.

Las características que se presentaran son muchas por lo que será más fácil
comprenderlo si se sabe interpretar lo definido y explicado el tema que se tratara en
este proyecto es muy importante y por eso lo hicimos lo más entendible posible para
su comprensión.

Después de esta pequeña introducción presentaremos los objetivos que tenemos

en mente para que todos los lectores del futuro articulo puedan tener una profunda
reflexión del el tema a presentar
 OBJETIVO
El objetivo de esta investigación es de dar a conocer el concepto de lo que es una
enzima, sus clasificaciones y el funcionamiento de los procesos enzimáticos para
así comprender más fácilmente las características enzimáticas o bien de las
enzimas, la cuales representan una gran importancia en diversos ámbitos de
nuestra vida.

Es por esto que nosotros pretendemos abarcar desde fondo todo lo referente a
enzima para que sea muy clara la comprensión del tema y con esto que se lleve a
la práctica lo conocido del tema, por ejemplo en algún tipo de experimento de
fermentación o descomposición o bien para realizar un producto lo cual puede ser
aplicable para las industrias productoras.

Otro de los objetivos de esta investigación es de ver la utilidad de las enzimas y

hacer ver que sus características le permiten a esta a funcionar de diferentes
maneras y ser capaz de realizar diferentes procesos.

Ahora sin más preámbulos ya daremos este tema de las características de las
enzimas con todos los aspectos antes mencionados en la introducción esperamos
que el articulo sea de su comprensión y de su agrado.
 MARCO TEORICO

Las enzimas son moléculas proteicas de formas globulares, compuestas por

diversos aminoácidos que facilitan ciertas reacciones químicas específicas,
mediante la aceleración de procesos químicos y la disminución del consumo de
energía, teniendo una función catalizadora natural.

Favorecen las reacciones químicas acelerando los procesos de transformación

haciendo ahorro de energía. En un proceso químico que transcurre en un
determinado lapso, las enzimas aceleran dicho proceso de transformación llegando
incluso acelerar los procesos químicos miles de veces comparativamente, que si
sucediera el mismo proceso químico sin la presencia de la encima en cuestión.

Las enzimas son proteínas que bien pueden tener origen vegetal o animal, siendo
comúnmente utilizadas por los organismos vivos en varios procesos bioquímicos
como en los diversos procesos de alimentación y absorción de los nutrientes,
desdoblando los alimentos y transformándolos en sustancias más simples para su
posterior asimilación. También son usados en la industria química, farmacéutica y
alimentaria, durante varios procesos tendientes a transformar alimentos y demás
compuestos químicos. Las enzimas que se usan en la industria comúnmente son
extraídas de seres microbianos, es el caso de las diversas encimas que se usan en
la industria del vino, y de la del queso, que se usan desde hace milenios aún y
cuando en ese entonces no se conocían bien sus mecanismos de acción.
 CARACTERÍSTICAS QUE POSEEN
LAS ENZIMAS
PARTES DE LA ENZIMA:

Sitio activo. Se le llama sitio activo a la parte de la encima que se une con el
sustrato durante la reacción química.

Apoenzima.- La apoenzima es la parte proteica de la enzima, sin cofactores o

grupos proteicos, es inactiva.

Cofactor.- son pequeñas moléculas (orgánicas o inorgánicas), que requiere la

apoenzima para poder ser activa.

Grupo prostético.- Son moléculas similares al cofactor, pero difieren en que el

grupo prostético sí está fuertemente unido al apoenzima.

Holeoenzima.- Es la enzima activa y está formada por el cofactor y la apoenzima o

por el cofactor y el grupo prostético.

Otras de las Características de las Enzimas:

1) Poder catalítico:

Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas y aceleran procesos

de transformación química en los diversos organismos, como por ejemplo lo que
sucede con la pepsina que es una enzima digestiva que aceleran los procesos de
trasformación de proteínas hidrolizando las sustancias y encargándose de
descomponer las cadenas que constituyen las cadenas de las proteínas,
fragmentándolas en moléculas simples denominadas Polipéptidos. Otro ejemplo lo
tenemos en la amilasa (también se le llama ptialina y sacarosa), que es una enzima
que ejerce acción sobre almidones y glucógeno favoreciendo y acelerando su
transformación en azucares más simples y de mejor absorción y uso por parte de
los organismos.

Las enzimas actúan sobre las moléculas de los denominados sustratos; los
sustratos son las sustancias que son catalizadas por la encima, y de esta manera
van creándose complejos “enzima-sustrato”, siendo posteriormente librada la
enzima, quedando libre para actuar como catalizante, y entre más cantidades de
sustrato la reacción química catalizante de la enzima aumentará gracias a la mayor
probabilidad de que se formen más complejos “enzima-sustrato”, lo que se traduce
a un aumento de la velocidad de reacción de la encima. El sustrato es convertido
en otra sustancia más simple y más fácil de usar o de absorber por el organismo
vivo, o en su caso el producto para cuya obtención se han usado las enzimas dentro
de la industria química.

2) Especificidad.

Las enzimas poseen una especificidad doble:

a) De reacción y b) de sustrato.

Esta especificidad puede ser absoluta ó relativa (cuando la enzima reconoce no un

determinado sustrato sino un determinado grupo de moléculas similares entre sí en
algunos de sus enlaces/átomos/grupos de átomos). La especificidad por el sustrato
obedece a que la enzima se une físicamente al sustrato formando un complejo E-S.
La región de la enzima donde se une el sustrato puede ocupar una fracción pequeña
del volumen global de la enzima y se conoce como sitio activo. En dicho sitio es
donde se encuentran los restos R de aminoácido responsables directamente de la
catálisis. El resto de la proteína es importante para que se pueda dar la
conformación adecuada del sitio activo o, en su caso, de otros cofactores ó grupos
prostéticos necesarios. Pueden existir restos de aminoácidos esenciales, críticos ó
irrelevantes para la catálisis. Antiguamente se pensaba que la complementariedad
entre la enzima y el sustrato era rígida (modelo llave-cerradura de E. Fisher), pero
hoy se piensa que es más bien una complementariedad flexible hasta cierto punto
(modelo del ajuste inducido (mano-guante) de Koshland y otros). Esta especificidad
por el sustrato conlleva procesos de orientación de las moléculas que se traducen
en el enorme poder catalítico de las enzimas referido en el punto anterior.

3) Saturación por el sustrato.

La presencia de una enzima se suele reconocer por la existencia de curvas
hiperbólicas cuando se representa la velocidad de reacción frente a la concentración
de sustrato. Dichas curvas se ajustan a la ecuación de Michaelis-Menten:

Donde Vmax y Km son constantes características de cada enzima. La V max es la

máxima velocidad que alcanza la enzima (concentración de sustrato saturante.) La
Km para cada sustrato se corresponde con aquella concentración de sustrato para
la que la velocidad de reacción es mitad de la máxima (v = Vmax/2), y es una
magnitud inversa a la afinidad de la enzima por el sustrato.

La cantidad de enzima presente en una reacción se mide por la velocidad de la

reacción que cataliza, magnitud que se conoce también con el nombre de actividad
enzimática y se expresa normalmente en unidades internacionales (U) ( mol S /
min) ó katales (kat) (mol S / s).

4) Regulación.
La actividad de una enzima puede verse afectada de forma especial tanto por
factores externos a la enzima como por la propia naturaleza de la enzima. En cuanto
a los factores externos a la enzima, además de la concentración de sustrato antes
mencionada, en la actividad enzimática influyen: a) temperatura (existe una
temperatura óptima para cada enzima); b) pH (existe un pH óptimo para cada
enzima); c) presencia de sustancias inhibidoras ó activadoras de la actividad
enzimática. Particularmente estudiados son los inhibidores enzimáticos de los que
existen tres clases (competitivos, no competitivos e incompetitivos),en función de
que compitan ó no con el sustrato por la unión a la enzima libre ó al complejo
enzima-sustrato. La existencia de inhibidores es un mecanismo biológico para
controlar la actividad de algunas enzimas en determinados procesos metabólicos.
Un ejemplo de ello es el mecanismo que se conoce como retroinhibición ó inhibición
feed-back, por la cual un determinado producto inhibe a alguna de las enzimas
implicadas en su síntesis.

Por otro lado existen enzimas que denominamos enzimas reguladoras porque
poseen por su propia naturaleza mecanismos especiales para controlar la actividad
enzimática. Entre ellas están: a) las enzimas interconvertibles, que pueden
presentar una forma activa ó inactiva en función de la unión covalente de
determinadas sustancias; b) las enzimas alostéricas, que poseen cinéticas
especiales de respuesta al sustrato, distintas a la de Michaelis-Menten, bien sean
de cooperatividad positiva (cinéticas sigmoidales) ó de cooperatividad negativa
(cinéticas lentas). Dichas cinéticas se deben a que estas enzimas poseen varios
sitios de unión del sustrato (normalmente porque son proteínas multiméricas), y la
unión de una molécula de sustrato a la enzima influye positiva ó negativamente en
la unión de nuevas moléculas de sustrato. Esto hace que la enzima en la célula
responda de forma especial a la concentración de un determinado sustrato. A su
vez, este efecto se ve combinado con una especial sensibilidad a otras sustancias
activadoras ó inhibidoras. Las enzimas reguladoras son pieza clave en la regulación
de muchas rutas metabólicas.

5) Ahorran energía

Disminuyen la energía necesaria para las reacciones químicas usando la

energía mínima necesaria para la realización de la reacción química. (A esa
energía se le denomina como energía de activación), e influyen además de
acelerar los procesos bioquímicos, en
la disminución del tiempo en que
transcurren las transformaciones
químicas, además del ya mencionado
gasto de energía para los procesos.
Son afectadas por los cambios térmicos y del medio ambiente.

El medio influye en su acción, por ejemplo en los casos de aumentos de

temperatura, en donde las capacidades catalizadoras de algunas enzimas
aumentan. Esto es evidente en el caso de las enzimas contenidas en las
levaduras (hongos microscópicos), que las producen y que intervienen en
procesos químicos acelerándolos, razón por la cual el hombre las ha usado
desde hace miles de años, primero empíricamente y posteriormente ya con
conocimiento de sus funciones de catalización.

Las enzimas no sufren cambios durante las reacciones químicas, razón por
la cual pueden seguir actuando aun después de haber transformado al
sustrato, ejerciendo su influencia catalizante en otros sustratos del mismo
tipo.

LAS COENZIMAS

Las coenzimas son sustancias orgánicas no proteicas y termoestables, son

claves en los mecanismos catalíticos ya que aceptan o donan grupos
funcionales y electrones. Las coenzimas sí sufren trasformaciones durante
los procesos químicos en los que ayudan a la realización de los cambios que
hacen las enzimas.

Existen en los seres vivos cientos e incluso miles de enzimas diversas con
funciones específicas sobre un determinado sustrato, en el cual actúan
catalizando los procesos bioquímicos.
Como ejemplo algunas de las enzimas que existen en nuestro propio
organismo y sustancias en las que actúan:

 Pepsina, esta enzima degrada las proteínas y actúa dentro del sistema
digestivo.
 La amilasa o alpha amilasa salival, cataboliza y desmenuza las
cadenas carbonadas de sustancias animales y vegetales como el
glucógeno (en animales) y los almidones (en vegetales),
desdoblándolos en sustancias de cadenas cortas como la glucosa y
otros azúcares simples de mejor asimilación por el organismo.
 Lipasa, esta enzima desdobla las sustancias grasas en sustancias
grasas de menos complejidad molecular, para su asimilación y uso por
el organismo.
 La Proteasa es una enzima que rompe los enlaces peptídicos de las
proteínas parabolizándolos para su mejor uso y asimilación por parte
de las células del organismo.
 CONCLUSIÓN
El primer paso de la Investigación Científica ocurre con la realización de una
minuciosa Observación de lo que hemos elegido como Objeto de Estudio,
teniendo posteriormente la elección de una Técnica Científica para poder ser
utilizada en combinación a un Método Científico, que requiere de la
realización de un trabajo de campo como lo es la Experimentación,
respetando las distintas condiciones que se plantean.

En estas tareas de laboratorio se realizan por ejemplo las Reacciones

Químicas combinando distintas sustancias, aunque a veces, por más que las
condiciones sean óptimas, el tiempo para que éstas ocurran suele tardar
muchísimo, inclusive retrasando notoriamente la investigación, o bien no se
dan con el resultado esperable para poder realizar una Comprobación o
Refutación, por lo que es necesario contar con un elemento auxiliar que se
añade.

Esto se logra gracias a las Enzimas, que consisten químicamente en

Moléculas Proteicas que actúan como elemento añadido en una Reacción
Química en particular, permitiendo que ésta transcurra a una mayor velocidad
u obteniéndose resultados tales como una Reacción Cromática (es decir,
obteniéndose un color que evidencia que la reacción ha ocurrido)

Su acción se da en base a las Moléculas Sustratos, siendo las receptoras

específicas de este Agente Enzimático, que se modifican y reaccionan con
otros para pasar a ser Productos de una reacción, que por esta acción
pasarán a ser denominadas Reacciones Enzimáticas.

Resumiendo, lo que hacen las Enzimas no es modificar la reacción sino que

simplemente la aceleran, por lo que cumplen un rol como Catalizador
Químico, brindando un salto de energía para que ésta se manifieste en forma
mucho más rápida y efectiva, manteniéndose las condiciones dadas del
ámbito de trabajo, y sin modificarse el resultado del Producto Químico que
haya sido obtenido.