AMINOACIDOS

1. FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS

Dentro de las funciones principales de las proteínas, compuestas por los

diferentes aminoácidos, destacan las siguientes:

Función estructural: Los aminoácidos pueden formar parte de proteínas que dan
lugar a los tejidos propios de nuestro organismo, con una funcionalidad de
sostén y de relleno dentro te la estructura tisular. Además, ciertas
proteínas que forman estos tejidos de sostén, como puede ser la elastina,
dan propiedades elásticas a los tejidos. Por otro lado, estas proteínas
también pueden servir de armazones estructurales de componentes
celulares como los microtúbulos, que son considerados el “esqueleto” que
sostiene la estructura celular, o formando parte de la membrana
plasmática, que delimita el interior y el exterior celular.
Función reguladora de distintos procesos biológicos: Existen distintas funciones
reguladoras de las proteínas como la función enzimática, en la que se
acelera el proceso de las reacciones bioquímicas que tienen lugar en
nuestro cuerpo. La función reguladora de la homeostasis interna de
nuestro organismo, en la que ciertas proteínas de nuestro cuerpo regulan
los distintos procesos de ósmosis que tienen lugar en las membranas
celulares. O también la función reguladora de la división celular, mediante
la proteína ciclina, mecanismo muy importante a la hora de entender
distintas enfermedades como el cáncer.
Función defensiva: Muchas de las toxinas que son perjudiciales para nuestro
organismo, que son producidas por nuestro propio cuerpo o provienen de
otros seres vivos como animales y plantas a modo de defensa frente a un
invasor, tienen una estructura protéica. Es el caso por ejemplo de los
venenos de distintos animales. Por otro lado, existen proteínas que forman
parte de nuestro sistema inmunitario, que tienen una función claramente
defensiva frente a organismos patógenos como virus o bacterias. Ejemplo
de ello son los anticuerpos, que tienen una estructura proteica que son
capaces, en mucho de los casos, de neutralizar a bacterias y virus,
impidiéndoles el curso de la enfermedad infecciosa que pueden provocar.
Función de transporte: Muchas proteínas tienen la capacidad de acoplarse a
otras moléculas, facilitando su transporte a la largo de nuestro cuerpo
para su uso o degradación. Un modelo de proteína de transporte es la
hemoglobina, que es capaz de transportar oxígeno o dióxido de carbono
por el torrente sanguíneo para ser utilizados por la célula (oxígeno); o para
su eliminación, transportándolo a los alveolos pulmonares (dióxido de
carbono). También existen otras proteínas transportadoras como los
citocromos cuya función es la de transportar energía química en las células
vivas, ya sean animales (en el proceso de respiración), o en vegetales
durante la fotosíntesis.
Función de contracción: Los aminoácidos también forman parte de
proteínas musculares involucradas en la contracción. Dentro de estas
proteínas destacan la miosina y la actina, que forman parte de las fibras
contráctiles de los músculos. Gracias a ellas es posible la contracción
muscular y por tanto el movimiento de extremidades, así como, el
movimiento de contracción y relajación de nuestro corazón, o los
movimientos intestinales, esenciales para un correcto procesado de los
alimentos durante la digestión.
Función de reserva energética: cuando nuestro organismo lo necesita, puede
utilizar las proteínas para obtener energía. Esto ocurre cuando las reservas
de grasas se agotan y es necesario degradar las proteínas para obtener
energía química para seguir realizando los procesos vitales básicos,
manteniendo las funciones fisiológicas básicas de nuestro cuerpo.
Los aminoácidos y su función específica.

Los aminoácidos también tienen poseen su función individual. Es el caso por

ejemplo de la histidina que favorece la producción de glóbulos blancos o la
reducción de la presión arterial. La leucina facilita la cicatrización del
tejido muscular, la piel y los huesos, o la Metionina que tiene propiedades
antioxidantes.

2. PRINCIPALES PEPTIDOS NATURALES

PÉPTIDOS

Un péptido es una molécula que resulta de la unión de dos o más aminoácidos

(AA) mediante enlaces amida. En los péptidos y en las proteínas, estos
enlaces amida reciben el nombre de enlaces peptídicos y son el
resultado de la reacción del grupo carboxilo de un AA con el grupo
amino de otro, con eliminación de una molécula de agua.

Tipos de péptidos

Cuando el péptido está formado por menos de 10 AA se trata de un

oligopéptido (dipéptido, tripéptido, etc.). Cuando contiene entre 10 y
50 AA se trata de un polipéptido y si el número de AA es mayor, se
habla de proteínas. En los seres vivos se pueden encontrar proteínas
formadas por más de 1000 AA.
Independientemente de la longitud de la cadena polipeptídica, siempre habrá
un grupo NH2 que no ha reaccionado (el extremo amino) y un grupo
COOH que tampoco ha reaccionado (el extremo carboxilo). Cada
péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de
izquierda a derecha, empezando por el extremo N-terminal que posee
un grupo amino libre y finalizando por el extremo C-terminal en el que

se encuentra un grupo carboxilo libre. A la hora de nombrar un oligopéptido

se considera como AA principal al que conserva el grupo carboxilo. El

1 BIOQUIMICA I
 resto de los AA se nombran como sustituyentes, comenzando
por el AA que ocupa el extremo amino. Así, por ejemplo, un tripéptido
Pro-Tyr-Lys se denominará prolil-tirosil-lisina.

3. PROTEINAS NIVELES DE ESTRUCTURACION FUNCIONES Y DOMINIOS

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que
consiste en una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a
una proteína de otra es la secuencia de aminoácidos de que está
hecha, a tal secuencia se conoce como estructura primaria de la
proteína. La estructura primaria de una proteína es determinante en la
función que cumplirá después, así las proteínas estructurales (como
aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad
de aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos
con otros para dar dureza a la estructura que forman.
Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples
conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento
del polímero lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte
espontáneamente, por la repulsión de los aminoácidos hidrófobos por
el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la formación de
puentes disulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas.
Así,la estructura primaria viene determinada por la secuencia de
aminoácidos en la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos
presentes y el orden en que están enlazados y la forma en que se
pliega la cadena se analiza en términos de estructura secundaria.
Además las proteínas adoptan distintas posiciones en el espacio, por lo
que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por
tanto, es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es
decir, cómo se enrolla una determinada proteína. Así mismo, las
proteínas no se componen, en su mayoría, de una única cadena de
aminoácidos, sino que se suelen agrupar varias cadenas polipeptídicas
(o monómeros) para formar proteínas multiméricas mayores. A esto se
llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la agrupación de varias
cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos
macromoleculares mayores.
Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las
proteínas:
• estructura primaria
• estructura secundaria
• estructura terciaria
• estructura cuaternaria

Los enlaces que determinan la estructura primaria son covalentes (enlace

amida o enlace peptídico), mientras que la mayoría de los enlaces que

2 BIOQUIMICA I
 determinan la conformación (estructuras secundaria y
terciaria) y la asociación (estructura cuaternaria y quinaria) son de tipo
no covalente.

Estructura primaria
La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en
la cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el
orden en que están enlazados Las posibilidades de estructuración a
nivel primario son prácticamente ilimitadas. Como en casi todas las
proteínas existen 20 aminoácidos diferentes, el número de estructuras
posibles viene dado por las variaciones con repetición de 20 elementos
tomados de n en n, siendo n el número de aminoácidos que componen
la molécula proteica.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los
distintos aminoácidos que forman la proteína se origina una cadena
principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas laterales
de los aminoácidos. Los átomos que componen la cadena principal de la
proteína son el N del grupo amino (condensado con el aminoácido
precedente), el C= (a partir del cual emerge la cadena lateral) y el C
del grupo carboxilo (que se condensa con el aminoácido siguiente). Por
lo tanto, la unidad repetitiva básica que aparece en la cadena principal
de una proteína es:
(-NH- C=-CO-)

Conocer la estructura primaria de una proteína no solo es importante para

entender su función (ya que ésta depende de la secuencia de
aminoácidos y de la forma que adopte), sino también en el estudio de
enfermedades genéticas. Es posible que el origen de una enfermedad
genética radique en una secuencia anormal. Esta anomalía, si es
severa, podría resultar en que la función de la proteína no se ejecute
de manera adecuada o, incluso, en que no se ejecute en lo absoluto.

3 BIOQUIMICA I
La secuencia de aminoácidos está especificada en el ADN por la
secuencia de nucleótidos. Existe un sistema de conversión, llamado
código genético, que se puede utilizar para deducir la primera a partir
de la segunda. Sin embargo, ciertas modificaciones durante la
transcripción del ADN no siempre permiten que esta conversión pueda
hacerse directamente.
Generalmente, el número de aminoácidos que forman una proteína oscila
entre 80 y 300. Los enlaces que participan en la estructura primaria de
una proteína son covalentes: son los enlaces peptídicos.

Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es el plegamiento que la cadena
polipeptídica adopta gracias a la formación de puentes de hidrógeno
entre los átomos que forman el enlace peptídico. Los puentes de
hidrógeno se establecen entre los grupos -CO- y -NH- del enlace
peptídico (el primero como aceptor de H, y el segundo como donador
de H). De esta forma, la cadena polipeptídica es capaz de adoptar
conformaciones de menor energía libre, y por tanto, más estables.

Estructura terciaria
Se llama estructura terciaria a la disposición tridimensional de todos los
átomos que componen la proteína, concepto equiparable al de
conformación absoluta en otras moléculas. La estructura terciaria de
una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas,
ya que la disposición espacial de los distintos grupos funcionales
determina su interacción con los diversos ligandos. Para las proteínas
que constan de una sola cadena polipeptídica (carecen de estructura
cuaternaria), la estructura terciaria es la máxima información
estructural que se puede obtener.

Estructura cuaternaria
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir,
cuando se trata de una proteína oligomérica, decimos que tiene
estructura cuaternaria.
● La estructura cuaternaria debe considerar:
● El número y la naturaleza de las distintas subunidades o
monómeros que integran el oligómero

La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas
peptídicasque, asociadas, conforman un multímero, que posee
propiedades distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas
subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes,
como pueden ser puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o
puentes salinos. Para el caso de una proteína constituida por dos
monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los

4 BIOQUIMICA I
monómeros constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo
son. En cuanto a uniones covalentes, también pueden existir uniones
tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas
distintas

4. PUNTO ISOELECTRICO DE LA CASEINA

CASEÍNA

La caseína es una proteína conjugada de la leche del tipo fosfoproteína que

se separa de la leche por acidificación y forma una masa blanca. Las
fosfoproteínas son un grupo de proteínas que están químicamente
unidas a una sustancia que contiene ácido fosfórico. En la caseína la
mayoría de los grupos fosfato están unidos por los grupos hidroxilo de
los aminoácidos serina y treonina. La caseína en la leche se encuentra
en forma de sal cálcica (caseinato cálcico). La caseína representa cerca
del 77% al 82% de las proteínas presentes en la leche y el 2,7% en
composición de la leche líquida.

La conformación de la caseína es similar a las proteínas desnaturalizadas

globulares.
El alto número de residuos de prolina en la caseína causa un especial
plegamiento en la cadena de proteína e inhibe la formación de una
fuerte y ordenada estructura secundaria. La caseína no contiene
puentes disulfuro. De igual manera la falta de estructura secundaria es
importante para la estabilidad de la caseína frente a la
desnaturalización por calor. La carencia Físico-Química de
Biomoléculas Licenciatura en Biotecnología de estructura terciaria
facilita la situación al exterior de los residuos hidrofóbicos lo que
facilita la unión entre unidades proteicas y la convierte en
prácticamente insoluble en agua. En cambio es fácilmente dispersable
en álcalis diluidas y en soluciones salinas tales como oxalato sódico y
acetato sódico.

Punto Isoeléctrico.
Todas las proteínas tienen una carga neta dependiendo del pH del medio en el
que se encuentren y de los aminoácidos que la componen, así como de
las cargas de cualquier ligando que se encuentre unido a la proteína de
forma covalente (irreversible).
Debido a la composición en aminoácidos de la proteína, los radicales libres
pueden existir en tres formas dependiendo del pH del medio:
catiónicos, neutros y aniónicos.
Las proteínas tienen un pH característico, en donde su carga neta es cero. A
este pH se le denomina punto isoeléctrico (pI). En el punto isoeléctrico
(pI), se encuentran en equilibrio las cargas positivas y negativas por lo
que las proteínas presenta su máxima posibilidad para ser precipitadas
al disminuir su solubilidad y facilitar su agregación.

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1. https://medac.es/articulos-nutricion/las-funciones-los-aminoacidos/

2. http://www.dciencia.es/aminoacidos-peptidos-y-proteinas/

3. https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/proteinas_09.pdf

4. http://bioquimicamarzo-julio.blogspot.com/2014/07/punto-isoelectrico.html

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