Los hidrocoloides alimenticios 48 (2015) 282 mi 291

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Los hidrocoloides alimenticios

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Rendimiento de huevo blanco y mezclas de hidroxipropilmetilcelulosa en la gelificación y la

formación de espuma

Merel van den Berg un , Federico L. Jara segundo , do , Ana MR Pilosof segundo , do , *
un Food Group Física, Universidad de Wageningen, Droevendaalsesteeg 4, 6708 PB Wageningen, Países Bajos
segundo Departamento de Industrias, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Ciudad Universitaria, Intendente Güiraldes s / n (1428), Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina

do Consejo Nacional de Investigaciones Cientí fi cas y T ecnicas de la República Argentina (CONICET), Argentina

información del artículo abstracto

Articulo de historia: Los objetivos de esta investigación fueron: i) para investigar el comportamiento de separación de fases de clara de huevo (EW) y mezclas de
Recibido el 11 de noviembre de 2014 se recibió por 28
hidroxipropilmetilcelulosa (HPMC) a pH 7 (EW pH natural) o 3 (por debajo de proteínas EW punto isoeléctrico); ii) para estudiar el impacto de esta
revisada de febrero de el año 2015 Aceptado el 3 de de
segregación en la gelificación y la formación de espuma propiedades de los sistemas mixtos, en comparación con solo EW. Una separación de fases
marzo de el año 2015 Disponible en Internet el 12 de
súbita se llevó a cabo a pH 7, mientras que a pH 3 producido gradual y lentamente. En la microscopía confocal, Florida fluorescencia de EW y HPMC fue
marzo de el año 2015
encontrado en los mismos lugares, lo que indica la formación de complejos. A pH 7 complejación era más pronunciada y los complejos Florida occulated
para formar partículas más grandes con lo que en la repentina separación de fases macroscópica. A pH 3 los complejos eran más pequeñas y no lo
hicieron Florida occulate con el tiempo. La temperatura de mezclas de gelificación (T gel) fue similar a HPMC T gel; sin embargo, el módulo de almacenamiento
palabras clave:
(G 0) inicialmente similar a la de HPMC fue entonces dominado por la proteína. Un sinergismo entre EWand HPMC con respecto a G 0 se encontró en
Clara de huevo

Hidroxipropilmetilcelulosa propiedades de ambos valores de pH, siendo este efecto más alta a pH 3. Para las propiedades texturales, una mejora en la dureza y la elasticidad se encontró a pH 3. En

gelificación de separación de fases cuanto a las propiedades de formación de espuma, no había un efecto sinérgico sobre colapso de la espuma a pH 3, mientras que la espuma invadido
propiedades espumantes pH-dependencia ligeramente disminuyó y el drenaje no mostró diferencias en comparación con solo EW. Así, aunque dependiendo de las condiciones de pH, es posible
mejorar la gelificación y la formación de espuma de EW mediante la adición de HPMC. La mejoría se encuentra principalmente por debajo del punto de
EW iso-eléctrico.

© 2015 Elsevier Ltd. Todos los derechos reservados.

1. Introducción
La clara de huevo (EW) tiene múltiples propiedades funcionales como ingrediente alimentario, la
formación de espuma, emulsionantes fi catiónico, la gelificación tras el calentamiento y la adhesión de
unión. Por lo tanto EW se utiliza como ingrediente funcional en muchos productos alimenticios como
merengues, mousses o productos de panadería ( Mina, 1995 ). La funcionalidad de EW depende de la
hidrofobicidad y las interacciones electrostáticas. Sin embargo, no se entiende completamente desde
la SE comprende alrededor de 40 proteínas diferentes, y las interacciones entre estas proteínas
contribuyen a su funcionalidad ( Arzeni, P Erez, y Pilosof, 2012b ; Mina, 1995; Yang, Berry, y Foegeding
de 2009 ). Las proteínas constituyentes más importantes para la funcionalidad son la ovoalbúmina,
conalbúmina, ovomucoide y
lisozima ( Arzeni, P Erez, y Pilosof, 2012b ). La ovoalbúmina representa 54% de EW; contiene un
disulfuro fi de enlace, tiene un peso molecular de 45 kDa y un punto isoeléctrico (pI) de 4,5 ( Arzeni et
al, 2012b.; Mina, 1995; Weijers, SAGIS, Veerman, Sperber, y Van Der Linden, 2002 ). Conalbúmina
constituye 12% de la EW y contiene 15 disulfuro fi de puentes. Tiene un peso molecular de 77,8 kDa,
un pI de 6,1 y es fácilmente térmicamente desnaturalizable. El ovomucoide constituye 11% de EW,
tiene un peso molecular de 28 kDa, un pI de 4,1 y una temperatura de desnaturalización de 77 C ( Arzeni
et al, 2012b.; Mina, 1995 ). Con el fin de mejorar la estabilidad físico-química a largo plazo de los
coloides de proteínas, a menudo se añaden polisacáridos. Sin embargo, en estas mezclas,
diferentes tipos de interacciones proteína / polisacárido puede tener lugar ( Rodriguez Patino &
Pilosof de 2011 ). Estas interacciones pueden dar lugar a efectos sinérgicos y así ayudar en la mejora
de los productos alimenticios y en la reducción de su precio de costo ( Baeza, carpa, Bartholomäi, y
Pilosof, 2002 ). En proteínas / polisacáridos pueden producirse mezclas aquous los siguientes
fenómenos: la incompatibilidad termodinámica,

* Autor correspondiente. Departamento de Industrias, Facultad de Ciencias Exactas y Naturales, Ciudad

Universitaria, Intendente Güiraldes s / n (1428), Universidad de Buenos Aires, Buenos Aires, Argentina. Tel .: þ 54 11
4576 3377; fax: þ 54
formación de complejos, cosolubility y segregación
11 4576 3366.
Dirección de correo electrónico: apilosof@di.fcen.uba.ar (AMR Pilosof). ( Martínez, Baeza, un molino, y Pilosof, 2005 ). Cosolubility se produce en

http://dx.doi.org/10.1016/j.foodhyd.2015.03.001
0268-005X / © 2015 Elsevier Ltd. Todos los derechos reservados.
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bajas concentraciones. En concentraciones más altas, los diferentes tipos de formación de complejos
puede tener lugar, por interacciones no covalentes tales como electrostática o hidrófobo, enlaces de
hidrógeno y de exclusión estérica. ( Dickinson, 2008; Rodriguez Patino & Pilosof de 2011 ).
Electrostático
interacciones suelen tener lugar cuando está cargado
polisacáridos tales como alginato, pectato o carragenano están involucrados. Otro fenómeno
interesante con respecto a las interacciones proteinpolysaccharide es la separación de fases, que
puede ocurrir a través de la formación del complejo insoluble o incompatibilidad termodinámica ( Rodriguez
Patino & Pilosof de 2011 ). la formación del complejo insoluble o coacervación compleja pueden
ocurrir debido a la existencia de complejos electrostáticos en solución que se separan
espontáneamente fase en una rica en disolvente y una fase de disolvente empobrecido. Por otra
parte, la incompatibilidad termodinámica implica interacciones repulsivas entre químicamente
diferentes polímeros, que surge de la tendencia de los polímeros a preferir los vecinos de estructura
similar. Esto es más probable que ocurra con polisacáridos no iónicos ya que la entropía que está
implicado es menor ( Norton y Frith, 2001 ). La repulsión neta entre los dos polímeros conduce a su
exclusión mutua de la proximidad local del otro (el efecto volumen excluido), que aumenta su
actividad termodinámica. Puede causar la separación de fases ya sea macroscópico o microscópico,
dependiendo principalmente de la concentración de cada polímero. Además de la concentración de
los polímeros, el grado de incompatibilidad depende del pH y / o fuerza iónica. A pH por encima del
punto isoeléctrico de la proteína, la incompatibilidad será más alta que por debajo del punto
isoeléctrico ( Baeza et al., 2002 ).
Un polisacárido muy interesante con respecto a sus propiedades funcionales
es el no iónico hidróxidos derivado de celulosa
ypropylmethylcellulose (HPMC) ( Coffey, Bell, y Henderson, 1995 ). El respecto a la estructura
funcionalidad se basa en cuatro propiedades importantes: la actividad de superficie, la capacidad de
formar geles termo-reversible, ef fi ciente engrosamiento y fi lm capacidad de formación. Por ejemplo,
se utiliza para matrices de liberación controlada de fármacos en la industria farmacéutica y para la
mejora de los productos horneados en la industria alimentaria ( PAG Erez, Wargon, y Pilosof de 2006 ).
La actividad superficial de HPMC surge del hecho de que los grupos hidroxipropilo son hidrófilos,
mientras que los grupos metilo son hidrófobos y constituyen zonas hidrófobas lo largo de la cadena
principal de celulosa ( P Erez, CarreraSanchez, Rodríguez-Patiño, y Pilosof, 2007; PAG Erez et al.,
2006 ). En general, los polisacáridos se utilizan en mezcla con las proteínas principalmente para
mejorar la estabilidad de los sistemas dispersos. La mayoría de los polisacáridos de alto peso
molecular, son de naturaleza hidrófila y no se adsorben al aire mi interfaz de agua. Sin embargo,
pueden mejorar fuertemente la estabilidad de las espumas de proteínas, actuando como
engrosamiento o agentes gelificantes en la interfaz ( Dickinson y McClements, 1995 ). Sin embargo,
como se ha mencionado antes, debido a su carácter tensioactivo, HPMC puede adsorbiendo en una
competición con diferentes proteínas ( Martínez, Farías, y Pilosof, 2011; P Erez, S anchez, Pilosof, y
Rodríguez Patino, 2009 ). Por lo tanto, podría en Florida influencia en mezclas espuma
comportamiento por complejación, o indirectamente por un mecanismo de agotamiento en las
proximidades de la interfaz ( Martínez, Ganesan, Pilosof, y Harte, 2011 ).
Otra propiedad funcional importante de HPMC es que presenta gelificación termo-reversible;
gelifica tras el calentamiento, y vuelve de nuevo a estado líquido al enfriar ( Yuguchi, Urakawa,
Kitamura, Ohno, y Kajiwara, 1995 ). HPMC se ha estudiado en combinación con diversas proteínas.
Se ha encontrado que la HPMC puede mejorar la estabilidad de los productos alimenticios a base de
proteína de soja ( Martínez, Carrera S anchez, Pizones Ruiz-Henestrosa, Rodríguez Patino, y Pilosof
de 2007 ). Un efecto sinérgico con la proteína del suero a pH neutro en ambas características de la
actividad y la gelificación de la superficie se ha encontrado, así, que se produjo debido a la
incompatibilidad termodinámica ( Jara, Pérez, y Pilosof, 2010; PAG Erez et al., 2006 , 2007 ). Camino,
Sánchez, Rodríguez Patiño, y Pilosof (2012) en comparación con el comportamiento de
283
mezclas de HPMC con segundo- lactoglobulina a pH por encima y por debajo del punto isoeléctrico
de la proteína. Ellos observaron la existencia de incompatibilidad termodinámica por encima del
punto isoeléctrico, y la formación de complejos por debajo del punto isoeléctrico, debido a la pequeña
carga de la HPMC. La formación del complejo provocó un efecto antagonista de HPMC a pH 3. En un
estudio en el que se añadieron diferentes proteínas a una formulación de pan sin gluten que contiene
HPMC, se encontró que EW podría mejorar el volumen del pan y el rendimiento térmico, en
determinadas concentraciones ( Crockett, es decir, y Vodovotz, 2011; Kobyla ~
nski, P Erez, y Pilosof, 2004 ).
Sin embargo, la combinación de HPMC con EW en otros sistemas no se ha estudiado todavía.
Así, los objetivos de esta investigación fueron: i) para investigar el comportamiento de separación de
fases de mezclas de EWwith una HPMC comercial a pH 7 (EW pH natural) o 3 (por debajo de EW
pI);
ii) para estudiar el impacto de esta segregación en la gelificación y propiedades espumantes de los
sistemas mixtos en comparación con el rendimiento de un solo EW.
2. Materiales y métodos
2.1. materiales
blanco (EW) Huevo en polvo suavemente proporcionada por Ovoprot (Buenos Aires, Argentina)
se utilizó como material de partida. El contenido de proteína (base total) del polvo fue 88,93 ± 1,18 (N 6,25)
( AOAC., 1995 ).
Comercial hidroxipropilmetilcelulosa (HPMC),
Methocell ™ E5LV (Dow Chemical Company ®) fue donado gentilmente por Colorcon, Argentina. Se
trata de una HPMC calidad de los alimentos y se usó sin purificación adicional fi catión. Todos los
demás reactivos químicos utilizados fueron de grado analítico.
2.2. Preparación de soluciones de acciones y mezclas
2.2.1. Las soluciones madre
solución madre EW se preparó disolviendo suavemente 20% (peso / peso) de proteína en polvo
en agua doblemente destilada mientras se agitaba. Para prevenir el crecimiento microbiano, 0,02%
(w / w) se añadió azida de sodio. Después de que se disolvió todo el polvo, las soluciones se agitaron
durante 30 min. Posteriormente, se centrifugaron durante 1 h a 12.857 gramo
y 20 C (Modelo 5810 R, Eppendorf AG, Hamburg, Alemania) con el fin de retirar los sólidos no
disueltos. El sobrenadante se almacenó a 4 C hasta su uso.
soluciones madre E5LV 4% (peso / peso) se prepararon dispersando el polvo de masa
apropiada en agua doblemente destilada calentada previamente a 85 C, con agitación para permitir
la disolución completa del polvo. A continuación, las soluciones se enfriaron a temperatura ambiente
y se almacenaron a 4 C durante la noche para permitir que el polisacárido alcance su máxima
hidratación.
Las soluciones madre se calentaron hasta temperatura ambiente antes de los experimentos.
2.2.2. Preparación de mezclas
Las mezclas con diferentes concentraciones de EW (5 mi 7% peso / peso) y 1% peso / peso
E5LV se prepararon usando las soluciones madre y doble agua destilada. Para themixtures a pH 7,
la pHwas dejó sin ajustar. Para obtener mezclas con pH 3, las soluciones madre EW y E5LV se
mezclaron con una parte del agua, el pH se ajustó con HCl (1 N), y después se añadió agua para
completar hasta el volumen deseado. El pH de las mezclas se midió la pizca de un modelo de
medidor de pH 3 STAR (INVESTIGACIÓN ORION, Beverly, CA, EE.UU.).
2.3. Los estudios de separación de fases
EW (7% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) mezclas a pH 7 o 3 se transfirieron a tubos de 10
ml graduado y la evolución en el tiempo de
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la separación de fases macroscópica en 25 C se determinó visualmente mediante el registro del
volumen de la fase inferior hasta que se produjo la separación completa. Cada mezcla se preparó por
triplicado.
2.4. microscopia láser confocal de barrido
Imágenes microscópicas de mezclas EW (7% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) a pH 7 o 3
se obtuvieron mediante un CLSM FV300 (Olympus Corp., Tokio, Japón), equipada con un
microscopio modelo vertical de BX61 ( Olympus), utilizado en la única photonmodewith un láser de
luz visible Ar / HeNe. Se utilizaron las siguientes lentes de objetivo Olympus: UplanFl 10X / 0.3NA /
seco y UplanFl 10X / 0.5NA / en seco Las proteinwas etiquetados no covalentemente con unas pocas
gotas de solución de rodamina B
0,02% (p / v) (excitación de longitud de onda 560 nm; máximo de emisión 625 nm). para auto Florida fluorescencia
durante la noche. Antes de los experimentos, los geles se llevaron a temperatura ambiente y no se
de la HPMC, se usó la longitud de onda 488 nm, que corresponde a la longitud de onda a la que
partículas de celulosa
demostrar auto Florida fluorescencia ( Ray-Chaudhuri,
Jayamanne, y Strong, 1998 ). FluoView ™ v3.3 software de adquisición de imagen (Olympus) se utilizó
para adquirir las imágenes en formato multiple.tif en 1024x1024 y 512x512 píxeles de resolución.
2.5. mediciones de potencial zeta
mediciones de potencial zeta ( x) se llevaron a cabo en un instrumento láser dispersión de luz
dinámica (Zetasizer Nano-ZS, Malvern Instruments, Worcestershire, Reino Unido) provisto de una Él mi
Ne (633 nm) y un correlador digital, Modelo ZEN3600. Como se describe en Camino y Pilosof (2011) ,
Las mediciones se realizaron a una fi ángulo de dispersión fijo de 173 . Las muestras de mezclas EW
(7% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) a pH 7 o 3 fueron previamente diluido 1: 100 a una
concentración de gotita de 0,02% en peso en agua doblemente destilada. El potencial zeta se
determinó mediante la medición de la dirección y velocidad cuando las gotitas se movieron en la
eléctrico aplicado fi ELD a 25 C. El potencial zeta se reporta como la media y la desviación estándar
de las mediciones realizadas en dos muestras, con diez lecturas hechas por muestra.
2.6. Dinámica de gelificación
mediciones de dinámica de gelificación se realizaron en un MCR 300 controlado reómetro de
tensión de Paar Physica (Graz, Austria). EW 7 o 5% p / soluciones WT, WT solución E5LV 1% / peso
y sus mezclas se vertieron sobre la placa de fondo de una placa de medición de sistema paralelo,
brecha 1 mm. La temperatura de la placa inferior se controló con un Peltier modelo de sistema
Viscotherm VT2, también de Paar Physica, y silicona líquida se aplicó a las superficies expuestas de
la muestra para evitar la evaporación. Durante los experimentos de gelificación, la frecuencia fue de
1 Hz y la cepa se mantuvo constante a 0,01%, un valor encontrado para ser en la región
viscoelástica lineal. Las muestras se calentaron de 20 a 90 C a una velocidad de 10 C / min, después
se mantuvo a 90 C durante 15 min, lo cual fue suficiente tiempo para permitir que G 0 de equilibrado y
después se enfrió a 20 C a 25 C / min. El módulo de almacenamiento (G 0), el módulo de pérdida (G 00) y
la tangente de pérdida (tan re) se registraron con el tiempo. La temperatura a la que el módulo de
almacenamiento (G 0) y el módulo de pérdida (G 00) cruzados sobre fue tomada como la temperatura de
gelificación (T gel). Los experimentos se realizaron al menos por triplicado, y se informó de la media y la
desviación estándar.
2.7. propiedades de textura
El profesional de la textura fi análisis le (TPA) es una prueba imitativa que proporciona valores
estandarizados de la textura del alimento por la deformación del producto a través de un movimiento
pivotante (parecido a la mandíbula humana). Un ciclo de dos mordida es emplear y la tensión
desarrollada en la muestra de alimento es
medido como se comprime la muestra ( Friedman, Whitney, y Szczesniak de 1963 ). Los valores de
atributos de textura se obtuvieron mediante funciones matemáticas de la fuerza-timecurve resultante
( Rosenthal, 1999 ). Se eligió este ensayo particular porque los experimentos preliminares demuestran
la existencia de atributos (es decir, pegajosidad) que podrían ser bien descrita por los parámetros de
la prueba de TPA (es decir, la adhesividad) ( Rosenthal, 1999 ). Además, TPA ha utilizado con éxito
para analizar los geles WPC antes ( Spahn, Baeza, Santiago, y Pilosof, 2008; von Staszewski, Jagus,
y Pilosof de 2011 ). A continuación, los geles de solo EW (7 o 5% peso / peso) y se mezcló con E5LV
(1% peso / peso) a pH 7 o 3 se prepararon para el análisis de textura en panaderos de vidrio (25 mm
de diámetro
altura 55 mm) que contiene 10 ml de
muestra. Luego, estas muestras se calentaron durante 20 min a 90 ± 0.1 C y se almacenó a 4 C
retiraron de los vasos vaso de precipitados sobre la medición. Pro textura fi análisis le se realizó a 25 C
en un modelo de Analizador de Textura TA-XT2i de Stable Microsystems (Godalming, Reino Unido)
utilizando una sonda cilíndrica (13 mm de diámetro); geles se comprimieron a 30% de la altura inicial
a una velocidad de compresión de 0,5 mm / s. Para cada muestra se registraron la dureza y
elasticidad. A medida que estos se dè fi nida por Bourne (1982) , Dureza: es la fuerza pico de la fi compresión
primera del producto; elasticidad: lo bien que un producto nace físicamente hacia atrás después de
que ha sido deformado durante el fi compresión de primera. El ensayo se realizó al menos por
triplicado, y se informó de la media y la desviación estándar.
2.8. propiedades espumantes
2.8.1. La formación de espuma
Espumas de solo EW peso / peso 7%, se prepararon 1% peso / peso E5LV y su mezcla a pH 7
o 3. Por lo tanto, se transfirieron 20 ml de cada muestra acuosa a un tubo ml 100 graduada (35 mm
de diámetro) y expandieron a 25 C durante 3 minutos usando un agitador equipado con una paleta
giratoria (25 mm de diámetro) a 2500 rpm (Grif fi n & George Ltd., Gran Bretaña). Los experimentos se
realizaron por triplicado.
2.8.2. el drenaje de la espuma y el colapso
La altura de la espuma (colapso) y el volumen de líquido drenado a la parte inferior de los tubos
se registraron visualmente en el tiempo.
Espuma invadido (FO) se calculó como sigue,
V0
FO d% Þ ¼ V F (1)
V 0 100
donde V F es la foamvolume alcanza al final de mantecado y V 0
es el volumen inicial de la muestra ( Martínez et al., 2005 ). colapso de la espuma después
de 1 h (FC 1h) se calculó como sigue,
V 1 marido
FC 1 marido d% Þ ¼ V F (2)
VF V 0 100
donde V 1h es el volumen de espuma después de 1 h, V F es el volumen de espuma alcanza al final de
mantecado y V 0 es el volumen inicial de la muestra.
El siguiente modelo matemático empírica se aplicó a fi t de drenaje a través del tiempo ( Elizalde,
Giaccaglia, Pilosof, y Bartholomäi, 1991 ),
v re t Þ ¼ Vermont (3)
segundo þ t
donde v (t) es el volumen drenado en el tiempo t, V es el volumen máximo drenado y B se refiere al
tiempo necesario para vaciar el medio de V drenado volumen máximo. Los datos se fi TTED mediante
el uso de
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GraphPad Prism © 5 (GraphPad Software Inc, La Jolla, CA, EE.UU.). Se obtuvieron valores estimados
para V y B. A partir de estos valores específicos del fi constante para el drenaje K tasa c re, y la
velocidad inicial de drenaje R 0 se calcularon como sigue,
K re ¼ 1
VB
R0¼ V
segundo
se informó Todos los parámetros se calcularon para los triplicados y desviación media y
estándar.
2.9. análisis estadístico
Todos los promedios y las desviaciones estándar se calcularon usando el software Excel 2010
(Microsoft Corp., Redmond, WA, EE.UU.). Las diferencias significativas entre las muestras se
analizaron mediante la realización de ANOVA usando software v15 Statgraphics Centurion
(tecnologías StatPoint, Warrenton, VA, EE.UU.).
3. Resultados y discusión
3.1. comportamiento de fase de mezclas de EW / E5LV
Con el fin de entender el mecanismo detrás de los cambios en la funcionalidad, el
comportamiento de separación de fases de EW (7% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) mezcla se
estudió a pH 7 y 3; pH 7 es el pH natural EW que es superior al punto isoeléctrico de la mayoría de
las proteínas excepto lisozima ( Arzeni et al, 2012b.; Erçelebi y Ibanoglu de 2009 ), Mientras pH 3 está
por debajo del punto isoeléctrico de las proteínas EW.
3.1.1. la separación de fases macroscópica
Figura 1 muestra la cinética de separación de fases a pH 3 y 7. A pH 7 para el fi rst 120 min no
se produjo la separación de fases macroscópica. Entonces la muestra se volvió turbia y el sistema de
repente se derrumbó y apareció dos fases, una fase opaca en la parte inferior y una fase turbia
anteriormente. Posteriormente, la fase del fondo se hizo más concentrada y la fase superior menos
turbia hasta un cierto punto en el que no se observaron más cambios.
A pH 3 la separación de fases macroscópica produjo alcanzar gradualmente un grado de
separación de fases (volumen de la fase superior) un poco
Figura 1. Cinética de la separación de fases para la mezcla EW (7% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) a pH 7 (
barras de error indican la desviación estándar.
285
menor que a pH 7 ( Figura 1 ). Esta separación de fases comienza antes con un pequeño fase
superior clara y una fase inferior turbia que ya apareció después de aproximadamente 10 min y
después se mueve hacia abajo muy lentamente.
La diferencia en la cinética de separación de fases entre las muestras a diferentes pH indica que
puede haber una diferencia en el mecanismo de separación de fases. La microscopía confocal de
(4)
barrido láser (CSLM) fue demostrado ser una técnica adecuada de visualizar la separación de
mezclas de biopolímero acuosas en dos fases ( Jara y Pilosof, 2009; Van de Velde, Weinbreck,
Edelman, van der Linden, y Tromp, 2003 ). Por lo tanto, el mecanismo de separación de fases de
(5)
mezclas de EW / E5LV se investigó más a nivel microscópico por CSLM.
3.1.2. la separación de fases microscópico
Figura 2 muestra imágenes CSLM de la EW mezcla (7% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) a
pH 7 ( Figura 2 un mi b) y pH 3 ( Figura 2 do mi d), antes de la separación de fases macroscópica completa
ha tenido lugar ( Figura 2 un mi c muestran proteína-red- Florida mientras que la fluorescencia Figura 2 segundo
mi d muestra el polisacárido-verde- Florida fluorescencia).
En ambos pHs la forma de los dominios de la proteína rojos es más irregular que lo que se
esperaría si había incompatibilidad termodinámica, en el que se espera que más partículas esféricas
a aparecer (emulsiones agua-en-agua). Para investigar la ubicación de la E5LV, se tomaron
imágenes a 488 nm, donde HPMC exhibe auto Florida fluorescencia, ( Ray-Chaudhuri et al., 1998 ). A
pH 7 la E5LV estaba presente casi únicamente en los mismos puntos donde también había
encontrado la proteína. Esto podría indicar una formación de complejos en lugar de incompatibilidad
termodinámica ya que de otra E5LV sería sólo está presente en la matriz. A pH 3 la intensidad de
E5LV auto-
Florida fluorescencia también es mayor en los mismos lugares como donde Florida se observó la
fluorescencia de la proteína. Sin embargo, el color verde es más visible en la matriz entre los
dominios de la proteína. Esto probablemente significa que menos E5LV participa en la formación del
complejo. De acuerdo con las imágenes CLSM el complejo de proteína / polisacárido formaría en
ambos valores de pH, pero a pH 7 que se forman en una cantidad superior y Florida occulate para
formar el aumento de partículas más grandes que después de un cierto tiempo separado ( Figura 2 un mi
segundo). CLSM imágenes con el tiempo (datos no mostrados) han demostrado un aumento de
tamaño a pH 7. A pH 3, las partículas complejados son más pequeños que a pH 7 ( Figura 2 do mi d) y
la tasa de separación de fases es mucho más lento ( Figura 1 ), Probablemente debido a que las
partículas no lo hacen Florida occulate tanto con el tiempo. Por lo tanto, la separación de fases
macroscópica sería causado por la sedimentación de los complejos ( de Kruif, Weinbreck, y de Vries,
2004 ), Que se produce a una tasa mayor (pH 7 en comparación con pH 3) con los complejos más
grandes ( Higos. 1 y 2 ). Por otra parte, este Florida floculación puede ser mejorada por una carga
superficial baja de las partículas. Por lo tanto, los complejos súper neto fi carga cial se determinó
mediante mediciones de potencial zeta de las mezclas en los dos pHs, siendo 17.6 ± 0,5 mV y þ 17.4 ±
1,8 mV para pH 7 y 3, respectivamente. Desde el potencial zeta de las mezclas a ambos valores de
pH no se puede concluir que Florida oculación debe ser más pronunciada a pH 7, como el valor
absoluto fue similar en ambos valores de pH. El agotamiento de los complejos debido a pequeñas
cantidades de polisacárido no complejado puede considerarse como una posible causa de la Florida oculación
observó a pH 7.
Aunque HPMC se considera que es un polisacárido no iónico se encuentra en investigaciones
anteriores que E5LV exhibe una pequeña carga negativa ( 1.71 ± 0,05) mV a pH 3 y una carga
positiva más pequeña a pH 6 ( þ 0,78 ± 0.1) mV ( Camino et al., 2012 ). A bajas temperaturas, thewater
moléculas están situadas alrededor de themethyl grupos en estructuras cagelike. Podría ser posible
que los iones en soluciones estaban interactuando con las estructuras en forma de jaula y, por lo
tanto, dando cargo a las moléculas de HPMC ( Camino, S anchez, Rodríguez Patino, y Pilosof de
2011 ). Por otra parte, EW presenta valores potencial zeta de ( 15.9 ± 1.1) mV y ( þ 22.7 ± 0.5) mV, a
pH 7 o 3, respectivamente ( Arzeni, P Erez, y Pilosof, 2012a ). Por lo tanto, las cargas opuestas
▫) o 3 ( ▵). Las
286 M. van den Berg et al. / Food Hydrocolloids 48 (2015) 282 mi 291

Figura 2. imágenes CSLM de EW 7% (w / w) / E5LV 1 (peso / peso) a pH 7 (a, b) o 3 (c, d); El color rojo indica la proteína Florida fluorescencia (a, c); el color verde indica polisacárido Florida fluorescencia (b, d). (Para la interpretación de las referencias
de color en este fi leyenda figura, se remite al lector a la versión web de este artículo).

entre la SE y E5LV puede apoyar la posibilidad de formación de complejos débiles electrostática en
ambos valores de pH. Además, los complejos se pueden formar también por interacciones hidrófobas
entre grupos metilo en HPMC y dominios hidrófobos de proteínas EW que podrían ser pH modulada.
interacciones hidrófobas de HPMC están fuertemente reducidos a pH 3 según lo informado por Camino
et al. (2011) cuando se estudia la auto-asociación de HPMC en la solución y en las interfaces de
aceite-agua. queso Brie Florida Y, estos autores propusieron que los grupos metilo interactúan con los
iones presentes en la solución, evitando HPMC selfassociation impulsado por interacciones
hidrofóbicas. También, Tritt-Goc y Pilewski (2002) encontrado que a pH bajo predominan un mayor
número de enlaces de hidrógeno entre la HPMC y los protones del disolvente que se indica además
que hay una disminución de la hidrofobicidad. Por lo tanto, este HPMC hidrofobicidad pH modulada
podría explicar la extensión inferior de la interacción con la proteína HPMC EW observado por CSLM
a pH 3 ( Figura 2 ). Además, una diferencia en la conformación y la auto-asociación de las proteínas a
pH 7 o 3might causar una diferencia en la accesibilidad (es decir, hidrofobicidad) de la proteína al
polisacárido y por lo tanto afecta a la posibilidad de la formación de complejos por interacciones
hidrofóbicas ( Li y Huang, 2013; Turgeon, Beaulieu, Schmitt, y Sánchez, 2003 ).
temperaturas (T gel) de las diferentes mezclas y compuestos individuales en ambos valores de pH se
muestran en la tabla 1 . A pH 7, EW T gel aumenta ligeramente con el aumento de la concentración de
proteína a partir de 62,0 C en 5% a 65,4 C en 7% peso / peso, pero no fue un signi fi diferencia signifi.
En la literatura se encontró que T EW gel es de alrededor de 64 C, aunque es en Florida influenciadas
por calentamiento de tasa, el pH y la concentración de proteína ( Arzeni et al, 2012b.; Leksrisompong
y Foegeding de 2011 ). Para E5LV T gel Se encontró valor a ser alrededor de 52 C que corresponde a
la pre-gel-régimen de acuerdo con la literatura ( PAG Erez et al., 2006; Silva et al., 2008 ). La t gel valores
para ambas mezclas fueron similares a la temperatura de gelificación del componente con la menor
T gel valor, E5LV.
tabla 1
parámetros de gelificación obtenidos por reometría dinámica para EW, E5LV y sus mezclas a un pH de 7 o 3.

Muestra T gel ( DO) GRAMO' eq ( Pensilvania)

pH 7 E5LV 1% 52.0 ± 2.0 33.1 ± 1.2

EW 5% 62.0 ± 2.0 42.4 ± 1.3
EW 7% 65.0 ± 4.0 436,0 ± 40.5
EW 5% / E5LV 1% 49,0 ± 2.5 92.6 ± 2.3
EW 7% / E5LV 1% 48.0 ± 2.0 614,0 ± 27.5
pH 3 E5LV 1% 48.0 ± 2.0 53.5 ± 5.0
3.2. comportamiento de gelificación de mezclas de EW / E5LV EW 5% 66.0 ± 2.0 338,0 ± 37.7
EW 7% 63.30 ± 0.01 1677.0 ± 83.5

3.2.1. cinética de gelificación EW 5% / E5LV 1% 47.5 ± 2.0 1747.0 ± 81.4

EW 7% / E5LV 1% 45.2 ± 0.6 4710.0 ± 264,0
3.2.1.1. Las temperaturas de gelificación. Para los experimentos reológicos, las mezclas se
Promedio ± SD, n ¼ 3.%:% peso / peso. T gel es la temperatura
prepararon con 1% peso / peso de E5LV y dos concentraciones diferentes EW, 5% y 7% peso / peso,
de gelificación. GRAMO 0 eq es el valor meseta de G 0 a 90 DO.
a pH 7 o 3 También, los experimentos se realizaron en los compuestos individuales. la gelificación
 M. van den Berg et al. / Food Hydrocolloids 48 (2015) 282 mi 291
A pH 3, EW T gel disminuido con el aumento de la concentración de proteína from66.0 C en 5%
peso / peso a 63,3 C en el 7% peso / peso. T E5LV gel valor a pH 3 (48 C) fue menor que a pH 7 (52 C),
pero no había signi fi la diferencia entre ambos no puede pH ( tabla 1 ). Para las mezclas, al igual que a
pH 7, el punto de gelificación está dominada por el componente con el punto de gelificación más
bajo, E5LV.
3.2.1.2. Evolución de módulo de almacenamiento con el calentamiento. Fig. 3 A muestra el módulo de
almacenamiento (G 0) el tiempo de desarrollo para EW (5% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso)
mezcla a pH 7, en comparación con los componentes individuales. A su vez, G 0 tiende a un valor de
equilibrio G 0 eq que se alcanzó alrededor de 5 mi 7,5 min de acuerdo a cada muestra. La concentración
EW es de alrededor de la concentración mínima necesaria para EW a gel; sin embargo lo hizo formar
un gel no reversible, que era con fi rma como no cruzado de módulo de pérdida (G 00) y módulo de
almacenamiento (G 0) se produce en el enfriamiento (datos no mostrados). Como se informó
anteriormente el G 0 de un solo E5LV fi primeros aumenta por calentamiento debido a la gelificación y
después disminuye de nuevo en el enfriamiento y el módulo de almacenamiento y el módulo de
pérdida (G 00) cruzar de nuevo ( Jara et al., 2010; P Erez et al., 2006; Yuguchi et al., 1995 ) Debido a su
termorreversibilidad. Para la mezcla, G 0 desarrollo fue dominado inicialmente por el E5LV; entonces
G 0 estaba dominada por la proteína y seguido aumentando gradualmente alcanzando un mayor fi valor
final en comparación con solo EW.
Fig. 3. GRAMO 0 evolución temporal de EW (5% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) mezcla a pH 7 (a) o 3 (b) en comparación con los
componentes individuales. EW ( SEGUNDO), E5LV (-), la mezcla ( ▵), Temperatura ( ).
287
El G 0 evolución en el tiempo para EW (5% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) mezcla en
comparación con los componentes individuales a pH 3 se puede ver en
Fig. 3 segundo. En este caso, G 0 eq se alcanzó alrededor de 5 mi 10 min dependiendo de cada muestra.
Una vez más, geles E5LV individuales en calefacción y revertir al enfriar como a pH 7. EW formas de
la proteína geles no reversibles ya que no había cruce entre G 0 y G 00 tras el enfriamiento (datos no
mostrados); Sin embargo G 0 aumentado más abruptamente a pH 3 de 7 ( Fig. 3 un mi segundo). La
mezcla a pH 3 también sigue fi RST comportamiento reológico de la HPMC hasta casi 5 min y había
más en Florida influido por la EW ( Fig. 3 b) pero G 0 era mucho más alto. Esto indica que hay un efecto
sinérgico que se evidencia por el aumento de G 0 eq valor fi cinco veces para mezcla sobre
componentes individuales añadidos ( tabla 1 ). Además, el G 0 de mezclas seguido aumentando en el
enfriamiento debido al fortalecimiento de enlaces de hidrógeno ( Jara et al., 2010; Yang, Irudayaraj,
Otgonchimeg, y Walsh, 2004 ) Que indica que se utilizó toda el agua' de la proteína y no disponible
para la rehidratación de la HPMC.
El storagemodulus (G 0) desarrollo en el tiempo para EW (7% peso / peso) / E5LV (1% peso /
peso) mezcla a pH 7, en comparación con los componentes individuales, se mostró en Fig. 4 a. Aquí,
G' eq valores de equilibrio se alcanzaron alrededor de 5 mi 10 min dependiendo de cada muestra.
Centrándose en solo EW que ahora está en una concentración más alta, se puede observar que el G 0
aumentos en dos etapas subsiguientes. Esto fue informado antes de P Erez y Pilosof (2003) . El punto
de gel corresponde a la temperatura de gelificación de conalbúmina y la segunda
Fig. 4. GRAMO 0 evolución temporal de EW (7% peso / peso) / E5LV (1% peso / peso) mezcla a pH 7 (a) o 3 (b) en comparación con los
componentes individuales. EW ( SEGUNDO), E5LV (-), la mezcla ( ▵), Temperatura ( ).
288 M. van den Berg et al. / Food Hydrocolloids 48 (2015) 282 mi 291

aumento en G 0, que es más pronunciado, corresponde a la gelificación de ovoalbúmina ( Arzeni et al, red homogénea incluyendo la fase continua. En comparación con la única proteína, la red podría de
2012b.; PAG Erez et al., 2003 ). La mezcla se comporta de la misma manera que con 5% peso / peso esta forma ser reforzada por los complejos de HPMC.
de EPW; Inicialmente se sigue el comportamiento de la E5LV. En el punto donde un segundo
aumento de G 0 se encontró para sola EW (alrededor de 7 min), la mezcla siguió el comportamiento
de EW. Esto indica una gelificación por separado de los diferentes componentes en la mezcla; fi gelificación
3.3. La formación de espuma comportamiento de mezclas de EW / E5LV
primera de la HPMC tiene lugar y luego la ovoalbúmina comienza a dominar la mezcla. Por otro lado,
conalbúmina, no tiene un papel importante en Florida influencia en el comportamiento reológico
3.3.1. el drenaje de espuma
mezcla, que puede explicarse por el hecho de que la ovoalbúmina es más abundante y tiene la
En Fig. 5 un drenaje de espumas de un solo EW 7% peso / peso, E5LV 1% peso / peso y su
capacidad de formdisul fi de bonos que aremore importante para la estructura del gel ( Arzeni et al,
mezcla a pH 7 puede ser visto. El drenaje es el aumento de volumen de la fase líquida que aparece
2012b.; PAG Erez et al., 2003 ). El G' eq de la mezcla parece ser ligeramente superior a los valores de
en la parte inferior de la espuma. Se esperaba que EW forma una espuma estable a pH 7 ( Arzeni et
componentes individuales añadidos, pero no había un signi fi efecto sinérgico peralte ( tabla 1 ).
al., 2012b ) Y el drenaje es de hecho muy lento. E5LV también está la superficie activa y puede
formar una espuma estable ( Camino, P Erez, Sánchez, Rodriguez Patino, y Pilosof de 2009 ), Aunque
es menos estable que la espuma EW desde el drenaje se produjo más rápido. El drenaje de la
espuma que se hizo de la mezcla aparece en el medio de las curvas de drenaje para los
componentes individuales, pero más cerca de drenaje de E5LV. Por lo tanto, la adición de E5LV a
Fig. 4 b muestra el módulo de almacenamiento (G 0) el tiempo de desarrollo para EW (7% peso /
EWat pH 7 perjudica el drenaje de espumas y por lo tanto tiene un efecto negativo. Fig. 5 b muestra el
peso) / E5LV (1% peso / peso) mezcla a pH 3, en comparación con los componentes individuales. Se
drenaje de las espumas a pH 3; de nuevo para los componentes individuales y su mezcla. Aunque la
puede observar que el G 0 para los aumentos EW alcance continuamente G 0 eq valor de 1,677 Pa La
estabilidad con respecto a drenaje de la espuma E5LV no era signi fi cativamente afectada por el pH,
mezcla se comportó de manera similar a pH 7.; siguió una G similares 0 el comportamiento a la EW.
la espuma EW era menos
Sin embargo, G 0 eq alcanzado un valor de tres veces los valores de componentes individuales
añadidos, lo que demuestra un efecto sinérgico sobre el gel mixto ( tabla 1 ).

Por último, el comportamiento de la mezcla en comparación con el único EW era muy diferente
con 5% o 7% peso / peso de proteína ( Higos. 3a y 4a ). Como EWhardly forma un gel al 5%, la
adición de HPMC en este caso es más signi fi peralte, la gelificación fuertemente la promoción.

3.2.2. propiedades de textura de los geles mixtos

Tabla 2 muestra los resultados de ensayos de textura de los geles mixtos, de dureza y
elasticidad, que son parámetros de la resistencia del gel y elasticidad, respectivamente. Se puede
observar que la presencia de 1% peso / peso de E5LV a pH 7 no modificó la dureza de EWgel, pero
a pH 3 la adición de HPMC mejoró geles de dureza, siendo que upturn superior como la
concentración de proteína aumentó. En cuanto a la elasticidad a pH 7 no había ningún signi fi diferencia
signifi añadiendo E5LV. Sin embargo, a pH 3 los geles mixtos en comparación con el único EWgel
tenían un signi fi cativamente mayor elasticidad a ambas concentraciones de proteína, siendo más alta
en la mezcla con 7% EW peso / peso.

Los resultados para las propiedades de textura fueron similares a los resultados para la
dinámica de la gelificación. A pH se encontraron 3 Efectos sinérgicos más alto con respecto a módulo
de almacenamiento (G eq; tabla 1 ), Dureza y elasticidad ( Tabla 2 ), Que a pH 7. Esto revela que las
pequeñas partículas complejadas con baja velocidad de sedimentación, pH 3 ( Figura 2 do mi d), son
favorables para la obtención de geles más fuertes, porque esto permite que la gelificación de la
proteína antes de cualquier separación de fases macroscópica. Además, como estas partículas de
proteína-HPMC se distribuyen de manera más uniforme cuando la gelificación tiene lugar podrían
beneficiarse fi t la formación de una más

Tabla 2
parámetros de textura para EW / E5LV geles mixtos a pH 7 o 3.

Muestra Dureza (N) Elasticidad (au)

pH 7 EW 5% 15.0 ± 2.4 un 0.90 ± 0.02 un

EW 7% 131,5 ± 9.0 segundo 0.93 ± 0.03 un
EW 5% / E5LV 1% 19.3 ± 2.0 un 0.91 ± 0.02 un
EW 7% / E5LV 1% 135,2 ± 15.6 segundo 0.94 ± 0.01 un
pH 3 EW 5% 45.0 ± 4.0 un 0.93 ± 0.01 un
EW 7% 133,4 ± 6.0 segundo 0.92 ± 0.01 un
EW 5% / E5LV 1% 63.0 ± 2.1 do 0,955 ± 0,004 segundo

EW 7% / E5LV 1% 194,0 ± 8.4 re 0.98 ± 0.02 segundo

Promedio ± SD, n ¼ 3.%:% peso /

peso.

Las diferentes letras en superíndice indican signi fi diferencias signifi (P < 0,05) entre las muestras (dentro del grupo de Fig. 5. El drenaje de espumas de EW 7% peso / peso, E5LV 1% peso / peso y su mezcla a pH 7 (a) o 3 (b). EW ( ▵), E5LV ( ▫), mezcla
pH). ( SEGUNDO). Las barras de error indican la desviación estándar.
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estable a pH 3 a 7. Por el contrario a lo que ocurrió a pH 7, a pH 3 el drenaje de la mezcla era muy

similar a la de drenaje de la espuma de EW, pero inferior. Entonces, en esta mezcla hay una ligera
mejora en la estabilidad de la espuma. Para el cálculo de la especificación fi constante para el drenaje
tasa c (K re) y la velocidad inicial de drenaje (R 0), los datos eran

fi TTED con una ecuación de dos parámetros (3) desarrollado por Elizalde et al. (1991) , Siguiendo por

el las ecuaciones (4) y (5) , tenedor re y R 0

cálculo, respectivamente (véase la Sección 2.8.2 ). Los resultados se muestran en
Tabla 3 . La K re y R 0 para el drenaje de las espumas a pH 7 son muy similares entre sí. La única signi fi se
encontró diferencia signifi entre R 0 de EW y E5LV; como R esperado 0 de la mezcla estaba en entre
de los componentes individuales. A pH 3 themixture parecía tener una K inferior re y R 0 que tanto sola
EW y E5LV. Sin embargo, esta diferencia no fue signi fi hipocresía. Por lo tanto, el drenaje de espuma
mixto no fue mejorada por la adición de E5LV en ambos valores de pH.

El drenaje es dependiente de viscosidad en masa y de superficie fi LMS propiedades.

Generalmente, este proceso se retarda mediante el aumento de viscosidad en masa, el efecto
impartido por los polisacáridos. HPMC debido a su alta actividad superficial ( PAG Erez et al., 2009 )
Pueden competir con las proteínas para la interfaz A / W. Por lo tanto, a pH 7, donde las
interacciones entre EWand HPMC son débiles, HPMC podría ocultar la adsorción de EWat la interfaz
A / W, lo que resulta en una espuma mezclada con un comportamiento de drenaje similar a la
espuma de HPMC. trabajos previos sobre el comportamiento de HPMC en mezcla con proteínas de
suero de leche ( PAG Erez et al., 2009 ) O proteínas de soja ( Martínez et al., 2007 ) En la interfaz A / W,
han demostrado que HPMC podría dominar la interfaz de mezclado debido a su actividad superficial
inusual ( Rodríguez Patino & Pilosof de 2011 ). Por otra parte, a pH 3, condición para fuertes
interacciones asociativas entre EW y HPMC, podría mejorar mixto fi propiedades lm ( Rodríguez Patino
& Pilosof de 2011 ) Que contribuye a disminuir el drenaje. Finalmente, en función de pH diferentes
velocidades de escurrimiento de los sistemas mixtos pueden obtenerse, determinado probablemente
por un particular equilibrio entre el comportamiento interfacial de mezclado fi lm y la viscosidad efecto
impartido por el polisacárido.

3.3.2. colapso de la espuma

Para el colapso de las espumas a pH 7 Resultados similares se encontraron como para el

drenaje ( Fig. 6 un). El único EW foamwas muy estable, mientras que la espuma se derrumbó E5LV
rápidamente. Una vez más, el colapso de la espuma mixto fue entre el colapso de espuma sola
componentes, pero más cerca de espuma EW. Por lo tanto, el efecto de la adición E5LV a 7% peso /
peso EW fue ligeramente negativo.
En Fig. 6 b el colapso de espumas a pH 3 puede ser visto. Como se ha visto con la estabilidad de
drenaje, la estabilidad contra el colapso es similar en ambos valores de pH para E5LV pero es inferior a
un pH de 3 a 7 para la espuma EW. Los mixturewas muy estables contra el colapso de la espuma a pH
3, en comparación con
Tabla 3
parámetros de espuma para 7% peso / peso EW, 1% peso / peso E5LV y su mezcla a pH 7 o 3.
Fig. 6. Colapso de espumas de EW 7% peso / peso, E5LV 1% peso / peso y su mezcla a pH 7 (a) o 3 (b). EW ( ▵), E5LV ( ▫), mezcla
( SEGUNDO). Las barras de error indican la desviación estándar.
ambos componentes individuales. Esto indica un efecto sinérgico ya que el colapso de la mezcla se
produce mucho más lento.
El rebasamiento de espuma (FO) y colapso de la espuma después de 1 h (FC 1h) se calcularon las
ecuaciones (1) y (2) , Respectivamente (véase la Sección 2.8.2 ), Y los resultados se resumen en la Tabla
3 .En pH 7, EW 7% (peso / peso) y E5LV 1% (peso / peso) tenía FO similar. Sin embargo, el valor de
FO de los mixturewas signi fi cativamente indicando inferior un efecto negativo en espuma invadido
por adición de HPMC a pH 7. Sin embargo, el efecto negativo no se encontró en colapso de la
espuma después de 1 h (FC 1h) ya que no había signi fi diferencia signifi entre sola EW y la mezcla
mientras E5LV realiza signi fi cativamente peor. A pH 3 el FO y FC 1h

Muestra K d ( ml min) 1 R 0 ( ml / min) FO (%) FC 1h (%)

pH 7 E5LV 1% 0,017 ± 0,001 un 6.2 ± 0.2 segundo 202,5 ± 3.5 segundo 96.0 ± 1,0 segundo valores de mezcla eran ambos signi fi cativamente inferior a la de los dos componentes individuales. Por
EW 7% 0,022 ± 0,005 un 3.1 ± 1.1 un 205,0 ± 7.1 segundo 27.0 ± 2,4 un
consiguiente, un efecto negativo se encuentra en rebasamiento de espuma, mientras que el efecto sobre el
EW 7% / E5LV 1% 0,016 ± 0,004 un 5.2 ± 1.2 a, b 180,0 ± 2.4 un 26.4 ± 2.0 un
colapso fue fuertemente positiva.
pH 3 E5LV 1% 0,016 ± 0,003 un 6.4 ± 1.3 un 205,0 ± 1.3 segundo 99,0 ± 2.0 do

EW 7% 0.03 ± 0.01 un 6.6 ± 1.4 un 190,0 ± 1.2 segundo 56.0 ± 5.0 segundo
En conclusión, a pH 7 no bene fi efecto cial fue encontrado por E5LV Además de EW, en ninguna
EW 7% / E5LV 1% 0,014 ± 0,003 un 3.8 ± 1.0 un 185,0 ± 0.5 un 27,0 ± 7.4 un de las propiedades de la espuma. Sin embargo, por lo tanto, se puede decir que no había un efecto

Promedio ± SD, n ¼ 3.%:% peso /

sinérgico a pH 3 en colapso de la espuma mientras que la espuma overrunwas ligeramente negativa

peso. y drenaje no mostró diferencias en comparación con solo EW. Por lo tanto, se cree que el efecto
Kd es la constante de velocidad para el drenaje. R0 es la sinérgico que es causada por la formación de complejos pequeños a pH 3, que una vez adsorbido en
velocidad inicial de drenaje. FO es la espuma de
el aire mi agua interfacewould formar mejores fi LMS de acuerdo con los resultados anteriores en la
saturación.
formación de gel, ofreciendo así una mejora contra el colapso de la superficie fi LMS
FC1h es el colapso de la espuma después de 1 h (%). Las diferentes letras en superíndice indican signi fi diferencias signifi
entre las muestras (dentro de grupo de pH).
290 M. van den Berg et al. / Food Hydrocolloids 48 (2015) 282 mi 291
y espumas. Las principales razones para el uso de complejos de proteína-polisacárido como
emulsión o de espuma estabilizadores son su alta actividad superficial, su capacidad de aumentar la
viscosidad del medio de dispersión y su capacidad para formar capas adsorbidas cargadas y gruesos
de tipo gel ( Rodriguez Patino & Pilosof de 2011 ). Miquelim, Lannes, y Mezzenga (2010) demostró que
el uso de condiciones de pH y los pares de proteína / polisacárido capaces de someterse a
coacervación iónico, es un protocolo robusto para estabilizar aire mi interfaces de agua y las espumas
correspondientes. Por otra parte, las propiedades moleculares de huevo ovoalbúmina blanco en un
complejo con pectina en la solución a granel y en la interfaz aire / agua fueron estudiados por Kudryashova, Baeza, R., Carp, DJ, Bartholomäi, GB, y Pilosof, AMR (2002). La aplicación de
Visser, Van Hoek, y De Jongh (2007) . Ellos encontraron que la complejación de ovoalbúmina con
pectina en la fase de mayor dio como resultado la formación de una estructura compacta con una
disposición espacial diferente dependiendo de la relación proteína / pectina. Interactionwith pectina
en la solución a granel como resultado un signi fi cativamente adsorción más lento de la proteína a la
interfaz aire / agua.
Dado que el efecto sinérgico se encontró a pH 3, pero no a pH 7, esto limita el tipo de productos
en la que HPMC se podría utilizar para mejorar la funcionalidad de EW. Por consiguiente, sería más
adecuado para el desarrollo de nuevos productos, tales como espumas o geles de pH bajo como
aquellos.
4. Conclusiones
De determinaciones CLSM se encontró que EW forman complejos con HPMC, desde Florida fluorescencia
de EWand HPMC a pH 7 o 3 se encontró en las mismas ubicaciones. En ambos pHs HPMC existía
en la fase continua así. Los complejos fueron fuertemente Florida occulated a pH 7 que conduce a una
separación de fases más rápida que a pH 3. Se concluyó que la separación de fases themacroscopic
no se produjo a través de incompatibilidad termodinámica, sino más bien a través de la formación de
complejos y la sedimentación de estos complejos. Incluso si débiles interacciones electrostáticas
entre la SE y HPMC podrían tener lugar, parece más probable la existencia de interacciones
hidrofóbicas que son pH modulada.
Después de la gelificación de mezclas con EW en concentraciones de 5 o 7% (wr / peso) y ELV5
1% (peso / peso) de forma independiente de pH se observó una sinergia entre el EW y E5LV, que fue
superior a pH 3. Adicionalmente, hubo no cualquier mejora en la resistencia del gel y la elasticidad de
los geles mediante la adición de HPMC a pH 7 pero un sinérgico se encontró a pH 3.
A pH 7 EWformed muy estable foamand no bene fi efecto cial se encontró mediante la adición
HPMC. A pH 3 el EW foamwas menos estable y además HPMC mejoró fuertemente estabilidad de la
espuma.
En general, se puede concluir que es posible mejorar la funcionalidad de EW con respecto a la
gelificación y la formación de espuma mediante su uso en mezcla con HPMC. Esto sin embargo
depende de las condiciones tales como el pH. En esta investigación una mejora neta sólo se
encontró a un pH de 3, por debajo del punto de las proteínas iso-eléctrico. Para la aplicación de estos
resultados en productos reales, debido al bajo valor de pH en el que se encontró el sinergismo,
HPMC y EW mezclas podrían ser adecuados para ser utilizados como ingredientes funcionales en
para espumas o geles de frutas de instancia o incluso malvaviscos.
Expresiones de gratitud
Los autores desean agradecer a la fi el apoyo financiero de la Agencia Nacional de Promoci en
Cientí fi ca, Universidad de Buenos Aires, y el Consejo Nacional de Investigaciones Cientí fi cas y T
ecnicas (CONICET). Los autores también agradecen el apoyo de la Universidad fromWageningen y
Centro de Investigación de Maestría prácticas de Merel van den Berg.
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