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LOS ENZIMAS

1 .- Explica cuáles son los principales factores que afectan a la actividad


enzimática. Solución: Los principales factores que afectan a la actividad
enzimática son: Temperatura: Las reacciones controladas enzimáticamente
tienen lugar dentro de un intervalo óptimo de temperaturas, fuera del cual o
no suceden, o lo hacen lentamente. A temperaturas bajas, losenzimas
carecen de energía cinética suficiente para encontrarse y unirse. Por el
contrario, temperaturas elevadas hacen que el enzima se desnaturalice. pH:
Las reacciones metabólicas suceden, también, dentro de un intervalo óptimo
de pH. Las variaciones de pH pueden influir de varias maneras: Si el centro
activo contiene aminoácidos con grupos ionizados, varían con el pH. La
ionización de aminoácidos que no estén en el centro activo puede provocar
modificaciones en la conformación que también afecte a la actividad. El
sustrato puede verse afectado por las variaciones del pH.

2 .- ¿Qué es un inhibidor y de cuántos tipos puede ser la acción que realizan?

Solución: Los inhibidores son sustancias específicas de distinta naturaleza,


que se unen con el enzima en distintos puntos de este y disminuyen parcial o
totalmente su actividad. Los inhibidores pueden ser algún tipo de ion, algún
compuesto orgánico, y, con frecuencia, suele ser el producto final de la
reacción. En este caso, a la acción del inhibidor se la denomina
retroinhibición. La acción que realizan los inhibidores se denomina inhibición,
y puede ser de dos tipos: reversible e irreversible. Reversible: En este caso, el
inhibidor se une con el enzima de forma temporal e impide su normal
funcionamiento; no se destruye el centro activo del enzima y éste recupera su
actividad una vez eliminado el inhibidor. En este tipo de inhibición, el
inhibidor se une al enzima mediante enlaces débiles (puentes de hidrógeno,
iónicos, etc.) que se rompen con facilidad, quedando libre el enzima, que
recupera su actividad. Irreversible: En este caso, el inhibidor se une de forma
permanente con el enzima mediante enlaces covalentes fuertes, alterando su
estructura e inutilizándolo de forma indefinida; de ahí el nombre. A este tipo
de inhibición también se la denomina envenenamiento del enzima
3 .- Diferencia entre cofactor y coenzima. 4 .-

Algunos enzimas llamados holoenzimas son proteínas conjugadas, en ellos se


diferencian dos partes: una parte proteica denominada apoenzima, y una
parte no proteica que recibe el nombre de cofactor. Ambos componentes
(apoenzima y cofactor) son inactivos por sí mismos. Para ser activas, han de
estar unidas, formando el holoenzima. Atendiendo a su naturaleza química,
los cofactores pueden ser: Iones metálicos (Fe2+, Mn2+, Mg2+, Zn2+, etc.) o
moléculas sencillas. Moléculas orgánicas más o menos complejas. En este
caso se llaman coenzimas. Cuando el coenzima está unido a la apoenzima por
enlaces covalentes, se denomina grupo prostético. Por lo tanto, podemos
decir que, cofactores son la parte no proteica de las holoenzimas, mientras
que los coenzimas solamente serán aquellos cofactores que son moléculas
orgánicas y que se unen de forma temporal al apoenzima.

4.-¿Cómo se define la velocidad de un proceso enzimático? ¿Qué efecto tiene


sobre ella la cantidad de sustrato presente en el medio de reacción?

a velocidad de una reacción enzimática se mide por el número de moléculas


de sustrato transformadas por unidad de tiempo. Esta velocidad depende de
varios factores, entre los que destacan la eficacia del enzima y la
concentración de moléculas de enzima y de sustrato. Manteniendo constante
la concentración del enzima en una reacción catalizada, se observa que la
velocidad de la reacción aumenta a medida que incrementamos la
concentración de sustrato. Este aumento de la velocidad va haciéndose
progresivamente más lento, hasta que, finalmente, grandes incrementos en la
concentración de sustrato no aumentan de manera significativa la velocidad
de la reacción. En este punto, decimos que se ha alcanzado la velocidad
máxima (Vmáx). En estas condiciones las moléculas enzimáticas están
saturadas por el sustrato, y, por ello, no puede aumentarse la velocidad de
transformación de este
5 .- ¿Dónde actúan los enzimas alostéricos?

Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy importante en la


regulación de las reacciones metabólicas. Suelen actuar en puntos
estratégicos de las rutas metabólicas, como son la primera reacción de una
ruta metabólica o los puntos de ramificación de una ruta metabólica.
Frecuentemente, el sustrato de la primera reacción de la ruta metabólica
actúa como modulador positivo o activador alostérico; al unirse con el enzima
alostérico, provoca la aparición de la conformación activa de la enzima. En las
rutas metabólicas no ramificadas, el producto final actúa como modulador
negativo o inhibidor alostérico, se une al enzima alostérico y provoca la
aparición de la conformación inactiva. Si la ruta metabólica se ramifica, el
inhibidor del primer enzima alostérico es el metabolito del punto de
ramificación, mientras que los productos finales de las ramificaciones serán
los inhibidores de los enzimas alostéricos que actúan en la primera reacción
después de la ramificación. A este proceso se le denomina inhibición feed-
back o retroinhibición. Este proceso supone un ahorro energético para el
organismo, ya que el exceso de producto final inhibe su propia síntesis en una
etapa temprana de esta. Un ejemplo de retroinhibición alostérica lo
constituye la síntesis de isoleucina, la cual se forma a partir de treonina
mediante una secuencia de cinco etapas, la primera de las cuales está
catalizada por el enzima treonina desaminasa. Cuando la concentración de
isoleucina es elevada, esta se une al centro alostérico del enzima, provocando
su inactivación. Cuando la concentración disminuye, el enzima recupera su
actividad

6 .- Define centro activo y complejo enzima-sustrato

El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos


funcionales de las cadenas laterales de los aminoácidos que realizan la acción
catalítica. El centro activo se une al sustrato y al grupo prostético,
contribuyendo, mediante la acción de los grupos funcionales activos, a la
formación o a la rotura de los enlaces. Para ejercer su acción, la molécula
enzimática se une, de forma específica, a la molécula de sustrato, formando
el complejo enzima-sustrato. Los enzimas, como catalizadores que son,
actúan disminuyendo la energía de activación. El mecanismo de actuación es
el siguiente: Las moléculas enzimáticas (E) se unen de forma específica a las
reaccionantes, que denominamos sustratos (S). En un primer paso, se forma
un complejo enzima-sustrato (ES). Aquí, el enzima induce cambios en la
molécula del sustrato (ruptura o redistribución de enlaces, cambios en los
grupos funcionales, etc.) que hacen disminuir su energía de activación y
conducen a la formación del producto final (P) y a la liberación del enzima (E),
inalterado, que puede actuar de nuevo.

7.- En los enzimas alostéricos, ¿es lo mismo el centro activo que el centro
alostérico?

Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas,
poseen más de un centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o
centro regulador; ambos centros son diferentes y realizan funciones distintas.
El centro activo de un enzima alostérico es, al igual que en cualquier otro
enzima, la zona de la superficie del enzima por donde este se une al sustrato.
En este centro es donde se produce la acción catalítica. El centro alostérico o
centro regulador es una zona del enzima alostérico, diferente del centro
activo, por donde estos enzimas se unen de forma no covalente a unas
moléculas denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o
efectores, al unirse al centro alostérico, provocan un cambio en la
conformación de este enzima alostérico, que adoptará una forma más o
menos activa, dependiendo de cómo sea el modulador. Los moduladores
pueden ser de dos tipos: moduladores positivos o activadores y moduladores
negativos o inhibidores. Los moduladores positivos o activadores, al unirse al
centro alostérico, provocan en el enzima alostérico el cambio de la
conformación inactiva (T) a la activa (R), mientras que si es el modulador
negativo o inhibidor el que se une al centro alostérico, ocurre al revés; es
decir, el enzima alostérico pasa de la confomación activa a la inactiva.
8 .- Cita tres propiedades por las que podamos considerar a los enzimas como
catalizadores. ¿Qué es el centro activo?

Los enzimas son biocatalizadores que: Aceleran reacciones que sin su


presencia no se desarrollarían o lo harían a velocidades incompatibles para la
vida. Actúan a bajas concentraciones, ya que no se alteran en el transcurso de
la reacción. Su acción es específica, ya que un determinado enzima tan solo
cataliza un tipo de transformación (especificidad de acción) de un
determinado tipo de sustrato (especificidad de sustrato). El centro activo del
enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas
laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica. El centro activo
se une al sustrato y al grupo prostético, contribuyendo, mediante la acción de
los grupos funcionales activos, a la formación o a la rotura de los enlaces.

9 .- Diferencias entre inhibición competitiva y no competitiva

Solución: Ambos tipos de inhibición son reversibles; es decir, el enzima no se


inutiliza de forma indefinida, sino que deja de realizar su actividad de forma
temporal. En la inhibición competitiva, el inhibidor es similar al sustrato; se
puede unir al centro activo del enzima e impide que lo haga el sustrato. Por
consiguiente, en este tipo de inhibición, inhibidor y sustrato compiten por
unirse al centro activo del enzima, de ahí su nombre. Esta inhibición puede
superarse aumentando la concentraciónde sustrato. En la inhibición no
competitiva, el inhibidor no compite con el sustrato por el centro activo del
enzima. En este tipo de inhibición, el inhibidor puede actuar de dos formas:
Puede unirse con el enzima por una zona diferente de la del centro activo: al
hacerlo modifica su conformación, y, con ello, dificulta que el enzima se
pueda unir con el sustrato. Puede unirse con el complejo E-S una vez
formado, y esto impide o dificulta la formación del producto. Este tipo de
inhibición no se supera aumentando la concentración del sustrato.

10 .- Principales tipos de coenzimas


Atendiendo a los grupos químicos que transfieren, podemos dividir los
coenzimas en tres grupos: Coenzimas que intervienen en reacciones de
transferencia de grupos fosfato. Estos coenzimas son importantes por la gran
cantidad de energía que acumulan en los enlaces que unen a las moléculas
de fosfato. Esta energía se libera cuando estos enlaces se rompen. Por lo
tanto, actúan transfiriendo energía de unos procesos a otros. Estos coenzimas
son ribonucleótidos, entre los cuales destacan, principalmente, los adenosín
fosfatos: adenosín monofosfato: AMP = Adenina-ribosa-P adenosín
monofosfato: ADP = Adenina-ribosa-P-P adenosín monofosfato: ATP =
Adenina-ribosa-P-P-P Coenzimas que intervienen en las reacciones de óxido-
reducción, transfiriendo hidrógenos (electrones) de unos sustratos a otros.
Muchos de ellos son mono o dinucleótidos que en ocasiones tienen bases
especiales. Aquí se incluyen: Piridín nucleótidos: Son dinucleótidos, formados
por el ribonucleótido de la adenina y un nucleótido de la nicotinamida.
Comprende: NAD (nicotinamida-adenina-dinucleótido) : Nicotinamida-ribosa-
P-P-ribosa-adenina. NADP (nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato)
Nicotinamida-ribosa-P-P-ribosa(P)-adenina Flavín nucleótidos: Son mono o
dinucleótidos que contienen como base riboflavina. Aquí se incluyen: FMN
(flavín mononucleótido): Riboflavina-P FAD (flavín adenina dinucleótido):
Riboflavina-P-P-ribosa-adenina Coenzimas que intervienen en la transferencia
de otros grupos químicos. Aquí se incluyen, entre otros: El coenzima A, que
interviene en la transferencia de grupos acetil de unos sustratos a otros.
Fosfato de piridoxal, que transfiere grupos amino.

11 .- Explica qué es un catalizador y por qué es necesaria su existencia para


que las células desarrollen su actividad

Un catalizador es una sustancia que acelera una reacción química hasta


hacerla instantánea o casi instantánea. Las células desarrollan su actividad
por medio de una serie de reacciones químicas orgánicas. Si estas reacciones
se produjeran sin catalizador, serían tan lentas que prácticamente no se
llevarían a cabo. Los catalizadores aceleran las reacciones químicas al
disminuir la energía de activación, necesaria para que las moléculas
reaccionantes pasen al estado de transición que, posteriormente, dará lugar a
la formación del producto

12 .- ¿Qué características poseen los enzimas alostéricos?

Las principales características que presentan los enzimas alostéricos son las
siguientes: Están formados, generalmente, por más de una cadena
polipeptídica (subunidad); por tanto, tienen estructuracuaternaria. Poseen
varios centros reguladores denominados centros alostéricos. En ellos se
pueden fijar moduladores, que pueden ser positivos o activadores y negativos
o inhibidores. Estos enzimas presentan dos conformaciones diferentes
estables e interconvertibles, una, activa, llamada forma R o relajada, que
tiene gran afinidad por el sustrato, y la otra inactiva, llamada forma T o tensa,
que tiene baja afinidad por el sustrato. El paso de una conformación a otra se
produce al fijarse en el centro regulador un modulador. El paso de la forma T
(inactiva) a la forma R (activa) se produce al fijarse al centro regulador un
modulador positivo o activador alostérico. El paso de la forma R a la forma T
se produce al fijarse al centro regulador un modulador negativo o inhibidor
alostérico. Presentan efecto cooperativo entre las subunidades que las
forman; es decir que la activación o inhibición de una de ellas produce el
mismo efecto en todas las demás. La cinética de los enzimas alostéricos es
diferente de la de los demás enzimas. En los enzimas alostéricos, la gráfica de
la velocidad de la reacción en función de la concentración del sustrato es una
curva sigmoidea, mientras que en el resto de las enzimas es hiperbólica.

PROTEINAS

1.- Define enlace peptídico. ¿Cómo se produce? Forma


un di péptido partiendo de la fórmula general de los
aminoácidos. ¿Qué características tiene dicho enlace?
Solución: La unión de los aminoácidos para formar
péptidos se lleva a cabo mediante enlaces peptídicos.
El enlace peptídico consiste en la unión del grupo
carboxilo de un aminoácido con el grupo amino de otro
con desprendimiento de una molécula de agua. Un di
péptido se forma por la unión de dos aminoácidos: El
enlace peptídico tiene un carácter parcial de doble
enlace, porque el carbono y el nitrógeno se sitúan en el
mismo plano, sin permitir movimientos de rotación
entre estos átomos.
2.- Explica brevemente los tipos característicos de la
estructura terciaria de las proteínas. Solución: Los
tipos característicos de estructura terciaria son:
Fibrosa. Está constituida por cadenas poli peptídicas
ordenadas a lo largo de un eje. Son resistentes e
insolubles en agua. Tienen, generalmente, función
estructural, y se encuentran formando fibras, láminas
largas, etc. Como ejemplos, podemos citar el colágeno
y la queratina, que forman la base del tejido conjuntivo
de los animales superiores. Globular. Las cadenas
polipeptídicas se pliegan dando lugar a formas
esféricas. Son solubles en agua, y la función que
desempeñan en la célula es dinámica, como, por
ejemplo, los enzimas, los anticuerpos, algunas
hormonas y determinadas proteínas de transporte,
como la hemoglobina.
3 .- ¿Qué es un aminoácido? ¿Cuál es su estructura? ¿A
qué se llama aminoácidos esenciales? Solución: Los
aminoácidos son las unidades estructurales de las
proteínas. Un aminoácido es una molécula orgánica
que posee una función amino -NH2, una función ácido
-COOH y una cadena lateral -R unidos a un carbono . Su
fórmula general es: Los aminoácidos esenciales son
aquellos que deben ser ingeridos en la dieta, porque no
pueden ser sintetizados por organismos heterótrofos.
En el caso de la especie humana son: fenilalanina,
isoleucina, leucina, lisina, metionina, treonina,
triptófano y valina.
4 .- ¿En qué consiste la desnaturalización de una
proteína? ¿Se puede producir su renaturalización?
Solución: La conformación de una proteína está
definida por las condiciones celulares;
fundamentalmente, por el pH y la temperatura. Una
proteína a la que se somete a valores de pH o
temperatura fuera de unos intervalos de estabilidad
limitados experimenta un cambio que consiste en la
desaparición de su conformación. Este desplegamiento
de la cadena sin alteración de la secuencia de
aminoácidos se conoce con el nombre de
desnaturalización. La proteína se puede renaturalizar
si se regresa lentamente a las condiciones del estado
nativo.
5 .- Explica cómo desempeñan las proteínas la función
del transporte. Solución: Ciertas proteínas se unen a
moléculas o iones específicos y se separan en otro
lugar, lo que implica un transporte. Como ejemplos,
podemos citar: La hemoglobina, que transporta O2 por
la sangre. Las lipoproteínas, que transportan lípidos.
Muchas proteínas de membrana, que trasladan de un
lado a otro determinadas sustancias.
6 .- Realiza una clasificación de los aminoácidos
proteicos. Escribe algún ejemplo de cada uno de ellos.
Solución: Los aminoácidos se clasifican atendiendo a
su cadena lateral o radical R en cuatro grupos:
Aminoácidos con -R no polar, hidrófobo. El grupo -R es
una cadena hidrocarbonada; como en el caso de la
alanina, pueden presentar anillos aromáticos, como el
triptófano, o bien un átomo de azufre, como la
metionina. Aminoácidos con -R polar sin carga. Son
más solubles en agua. De los siete aminoácidos que
componen este grupo, tres presentan un -OH que les
confiere polaridad, como la serina. La cisteína
contiene un grupo sulfhidrilo muy reactivo que formará
puentes disulfuro. Aminoácidos ácidos. Presentan un
grupo carboxilo en el radical -R. Un ejemplo es el ácido
glutámico. Aminoácidos básicos. Son moléculas que
presentan un radical -R que a pH neutro se carga
positivamente. Ejemplo: la lisina.
7 .- ¿Sabrías explicar de qué manera se consiguen la
formación y la estabilidad de proteínas fibrosas como
el colágeno? Solución: La formación de estas proteínas
se consigue debido a la existencia de aminoácidos
como la prolina, cuya presencia provoca la aparición
de una curva cada vez que existan dos unidades
seguidas de dicho aminoácido. Por lo tanto, la
estructura secundaria de las proteínas no se produce
por azar, sino que depende de la secuencia de
aminoácidos. La estabilidad de esta proteína se
consigue gracias a los puentes de hidrógeno
intercatenarios que se establecen entre tres hebras de
colágeno.
8 .- Explica de qué depende la gran variedad en el tipo
de funciones que desempeñan las proteínas. Solución:
La variedad de funciones que presentan las proteínas
está acompañada de una gran especificidad. La
especificidad es la propiedad más característica de las
proteínas. Podemos hablar de una especificidad de
especie; es decir, existen proteínas que son exclusivas
de una especie determinada, y de especificidad de
función, que consiste en que cada proteína realiza una
función determinada que depende de su estructura.
9 .- ¿Poseen todos los aminoácidos un carbono
asimétrico? ¿Qué implica el hecho de que posean
dicho carbono? Solución: Todos los aminoácidos,
excepto la glicocola, poseen un carbono asimétrico. El
hecho de la existencia de un carbono asimétrico (unido
a cuatro radicales diferentes) hace posible el que los
aminoácidos presenten dos conformaciones distintas,
D y L. Por convenio, los aminoácidos son de la serie D
cuando presentan el grupo amino a la derecha, y son
de la serie L si el grupo amino está a la izquierda. Los
aminoácidos que constituyen las proteínas son de la
serie L.
10 .- ¿Qué diferencias hay entre la -hélice y la lámina
plegada de la estructura secundaria de las proteínas?
Solución: La ordenación -hélice sería comparable a la
hélice que describe un muelle. La hélice formada se
estabiliza gracias a la formación de enlaces de
hidrógeno entre espiras consecutivas. Las cadenas
laterales de los aminoácidos quedan situadas hacia el
exterior de la hélice. En cambio, la ordenación -laminar
(u hoja plegada) sería comparable al fuelle de un
acordeón. La cadena polipeptídica describe
longitudinalmente un zigzag. De modo que tramos de
cadenas paralelas o antiparalelas se enfrentan,
estableciendo enlaces por puentes de hidrógeno entre
ellas que estabilizan esta ordenación. Las cadenas
laterales de los aminoácidos se encuentran situadas
por encima y por debajo del plano en zigzag de la
lámina plegada.
11 .- ¿Qué es un grupo prostético? Enumera los grupos
de proteínas que contengan un grupo prostético,
indicando de qué sustancia se trata. Solución: El grupo
prostético lo forman moléculas no proteicas que se
unen a las proteínas formando las heteroproteínas o
proteínas conjugadas. Dicho grupo prostético puede
ser orgánico o inorgánico. Entre las heteroproteínas,
tenemos: Glucoproteínas: el grupo prostético es un
glúcido. Lipoproteínas: estas proteínas llevan
asociados lípidos. Nucleoproteínas: llevan asociados
ácidos nucleicos. Fosfoproteínas: contienen fosfatos.
Cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia
coloreada, que puede ser porfirínica (el grupo
prostético es un anillo tetrapirrólico en cuyo interior se
encuentra un catión metálico) o no porfirínica, como la
hemocianina.
12 .- Explica el carácter anfótero de los aminoácidos.
Solución: En el medio celular, a pH=7, los aminoácidos
presentan ionización dipolar. Se denominan anfóteras
aquellas sustancias que se pueden comportar como
ácido o como base, dependiendo del pH de la
disolución. El carácter anfótero de los aminoácidos
permite la regulación del pH. En una disolución ácida
(exceso de H+), el aminoácido se comporta como una
base, el grupo amino está ionizado, y el carboxilo, no.
En una disolución alcalina (exceso de OH-), el
aminoácido se comporta como ácido, el carboxilo está
ionizado, y el grupo amino, no.
13 .- ¿De qué dependen las estructuras primaria,
secundaria, terciaria y cuaternaria de las proteínas?
Solución: Las proteínas poseen una configuración
espacial característica que les permite realizar sus
funciones. A pesar de las, teóricamente, múltiples
posibilidades de plegamiento de una proteína, la
mayoría se pliegan adoptando una única estructura
tridimensional. Esta responde a cuatro niveles posibles
de plegamiento, cada uno de los cuales se construye a
partir del nivel anterior. A medida que se van uniendo
aminoácidos para formar proteínas en los polisomas,
las cadenas polipeptídicas se van plegando hasta
lograr la configuración más estable (estructura
secundaria). La configuración espacial definitiva
(estructura terciaria) que adoptan las diferentes
regiones de las proteínas aparece como consecuencia
de las interacciones entre distintos puntos de la
proteína. Muchas de las proteínas de gran tamaño se
forman por la asociación de varias cadenas
polipeptídicas (estructura cuaternaria). Todos estos
niveles de plegamiento dependen de la estructura
primaria codificada por el ADN, es decir, el número, el
tipo y la secuencia de sus aminoácidos.
14 .- Realiza una clasificación de las proteínas simples
atendiendo a su función. Solución: Función estructural:
Escleroproteínas como el colágeno, que forma parte de
los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo; la elastina,
que se encuentra en los pulmones y en las arterias
permitiendo su deformación y recuperación posterior, y
la queratina, que forma parte de uñas, pelos, cuernos,
etc. Las histonas forman parte de la estructura de los
cromosomas. Función de reserva: Albúminas, como la
lactoalbúmina, la ovoalbúmina y la seroalbúmina,
presentes en la leche, los huevos y la sangre,
respectivamente. Función defensiva: Globulinas, como,
por ejemplo, las inmunoglobulinas, que son proteínas
de defensa contra las enfermedades.