Introduccion a las proteinas y los péptidos El componente fundamental de una proteina es una cadena polipeptidica cuyos esla- bones son aminoacidos. En la sintesis proteica intervienen veinte aminodcidos dife~ rentes. Estos aminoiicidos pueden ser modificados una vez que la cadena polipepti- dhica ha sido sintetizada. El resto de los componentes de una prateina se denominan ‘grupos prostéticos. En este capitulo se estudian la estructura de los aminodcidos y sus propiedades moleculares anfiiteras, repasindose a continuacidn los conceptas de asi ‘metriay quiralidad. Se explica la forma en que interaccionan los aminodcidos y Jas proteinas, Las propiedades jGnicas de las proteinas son importantes en dichas inte~ racciones y en lo relative a su separacién clectroforética, Las proteinas también se pueden separar de acuerdo con su tamafio. Después de explicar como se puede deter- minar la secuencia de aminoacidos de un polipéptido, se aborda breveniente el tema dde ba jerarquia de estructuras proceicas, La estructura terciaria de las proteinas se puede destruir mediante el proceso de desnaturalizacin. Finalmente se muestra que inclu- 50 los péptides mis pequefios pueden presentar actividad biolégica, como es el caso de las hormonas y de los transmisares, c ‘OFra BIOQUIMICA ILUSTRADA FUNCIONES DE LOS AMINOACIDOS EN LA CELULA Los amineickios on un exccdemte ejemplo be la verutilidad funcional que pueden presenear los carsituyentes celulres. Los aminwsicicion fwnmmenen, etm otros, das grupos faacionales comme ton lle an reps ain (2 nn Y 41 jue carbosilo, elas peoples gu Incas de exon dos grupos Fancionles dep de la eapacidad de un amano de unirse 2 ‘aro forums peptides Mo eb duc de que tua de lt Funciones primordial de lo arni= reid va ce setuar comin menirueros pra ‘orenar proteins, pero también denempe Bann otro lenpartaites comnetides, Por gjemptoy eb tripipeide. pluatiin eealiza importantes fi ‘tones + ote peptides pespetios presenta idad hormonal ye algunos organises, anabadea el ico ylotinaco acta come new rotransonicr Los amipodcios son precurseres cle una amplia variedad de moléculis biol as (po a anginina ds Iugar 2 dio nitric, 1a Ici 2 stamina}, Algunos aminodcidae pueden ser motabolizacosy uniizadas para peo ducirglucoea(glaconeogenis).Come los ami fiodsalon no se almaccnan, except aquellos Uimplicados on ta estrustors ae las proteimas. cuando e+ previo incorporario a via de Lt ESTRUCTURA DE LOS AMINGACIDOS “Toto har ansinoicide principales presen le misma estructura general. con la excepcion db Ls prfins. Consite enn dtomo de car hon em é¢ al que se encuentran wnidos un srups COOH, un grupo -NI ruyente B, que evel que eamficte ste peopie= sdades caractersticas a cada anminasicido. Ea ba figura 2.1 se moet be frmola general de un amminicido y es La figura 2.2 lis estructura de ko 2 aminoscidos principales agrupados de acuetee a la natiralets desu sistityen- te R.Timbign a nmestran Ls nomenclaruras internacionales de wna y de eres Ietas para ada asninabelhs El terme: de carbone et de todos los -atni= ranicidos es ipncamemts activo, except en el emo de li plicina Lox dew poubles since se deniominan 1) y 1. Todos las aminodeidos que se encucnttan cp l nstupless formande porte de lis proteins presenta la coaigiracis 1 utane pgs i “HANCHCOO™ ig. 2.1 Fermula general de un aminodeido, 1 Sutitayentes PL apolares 0 hidrobos Cosa amon ean cack ed yer 4 mr at Menten we ae ‘a 43. Susimayentes R sin congo hidrdtilos eparagn (Aen) Ho gtami nV +p Lee or it oy i cm i A te (ay aaa Os) ny 4. Suastituyentes Rcargados positivamente a pH 6-7 ea Lys ¥y coo Hone H arg deg Fe wiht chin) Ere, HONE Ady on one awa (son's 4 coor ce) wide (fig. 22 (Estructura oe for 20 aminadcides arincipstes, agrupados de acuerdo:con la naturaleza cde surunayente R. GBidrvense las nomencaturas de una y de tes lara,Laentoun forma paride don cringe se unen mediante ss grep shire (-SH) formando un poentedisuifiar (-5-5-) ‘Las cangas de lot aminaiisos que se mues- tran en ba figora 22 son bas exiteneeva pH 7 Se define 4 un deida come un donador de protons, miencrat que ana base es un acep- toe de protones. Por tanta, a pH 6-T um ami- nnoicide del grupo 2 se encuentra en forma de base libee- (un ann), micntrarque uno del sgrupa 4 esti en forma de dcido libre (un atin). Por ello en e caso de fos amsnoscidos los ude silos y abuses eben ser ati zadox.com cautela, ya que se teferen 3 Ia for ‘mas protanadas del grupo 20a bs farms 0 provonadas del grupo 4, Los compwestos que contienen simultincamente grupos icidos y bisicos se deniominan anteros, coma es et eno de Jos aminascidos. ASIMETRIA EN BIOQUIMICA ASIMETRIA UTILIZANDO LOS. AMINOACIDOS COMO EJEMPLO. EL término quitalidad procede del griego ‘heir, que quiere decir hhecho de que la mane derechs es smagen ‘specular de ta taquienda y viceversa. La asi- ‘metria de Ibs extructurae molecules tebe ‘una gran importancia en bioguimica. Una molécula quiral contiene al menos un cen- ‘ra anmétrica, como wn tomo de carbooe, al que se encuentran unidas cuatro sustit- ‘yenter distintor entre anes, y alude al EI amineicido alanina pucde existir en sdos formas aerentes, cama se meses em ba figura 2.3. Todos los amipodcidos de ls pro ‘teinas de los mamiferos presentan la confi- sguncibn ¢, (Low aatcares también soe mole ‘sulla qeiales; en Ios ghicids de los mame: prodomian ls azine com congiraei véase pga 110.) En figura 2.3 los Stonton de oxigen del grupo carborile excin dbuja- dos en maja el de stg del grupo amo set gritos de carbone en rego y Hos bide gem en blancos ASIMETRIA NO QUIRAL tacks wm enw uc pore coi ine grupos idénbcos pero que sean diferencia blesses: BW fps 24 te pe senta de forma simplificada una molécula jetta, Lon propos tercon X\y Xp poe dew it siterncu s Ay Bef epi ee bes in peat Hl eps aiid clsce vel kids chien Avie rior presersa wn planer de umnetria, el greapes Cate Coal yl grope itnndo pooden disponerse de tal forma que bos dos grupos: ACH,COOH peda dnguine ene por fo gue li molivula es capa de snrerssionar on ee emake i jam ni ap sn , tet he 1 won are oe ! wees, | SE scx nas uesameies Res Seas fico pars ois diferentes susttuyentex (xéane figura 9.18, pgs 136). Lis mokEoulande este ripe ve denoeninan sproquliraees,para expresar ‘que pueden tarnarse guirales mein la ale icin del estructura wi sale de kn gr [pox enlazidow al earbono central. Obsérvese que sum mokécula penta un plano de simc- sia de tal manera que ly cent quires exis- tentcy ead woo de lor bios de dicho peo se compenan exactamente,se dice que i mo ula presenta configura me fp, el cio ese-tartirico que 9€ nwesira ev I figura 24) CONVENIO RY 5 |Los centros quiraes pueden presentar cont- urciin: Ro SEL sister para camprobar in eer os Ro Ses el siguiente + Onkencene lo grupensfiscinules dear wer so con ls priors estableciis por con ests parca ane 600 eH, oy, ne, ord 00° £00 vem. Ete orden de-petord parsalanos de los grupos mis importantes bio sgulenicamcrte ex SH (rain picid), -OH,-NH., COOH, -CHQ,-CH (priori sic baja) Ascontinaaciie orien ar la walécula de users uc el grape core smenoc priidad ce encuettre lo ris aleja- do penible del abservadar ‘+ Sicloren de prioesdad (de mayor 2 merce) el grup: rotate sigue el enti he las aguas del eel centres R. Si por el ‘ontario. sigue elorden comtraio Lx p= avd rela el ent 68. Por tate el ae bono cide la Labia presenta wis cond ipiraciie 5: PROPIEDADES IONICAS DE LOS AMINOACIDOS ‘SEPARACION ELECTROFORETICA (Cone ya 36 fa indicados lon aminoicos so pompusstos anfeeros que, por tanto, parden ‘cparare mediante clecmoforesis a pH 6, Due ante este proceso ls aminasraos se desplazan 2 Ho Langa de un chert cdi (papel) pula dos por un campo elferrico. En ln figura 2.5 se muestra tna separacién de este tipo. La lec= tof se suc Mevat a cabo en papel pero también se pueden uailrar gelex El hecho de que bs d-aiinwicidas sean aneron impca que ona cia de oar Seid 0 hoses tno sedan cde [as propiedicesnicas de tos aminodcidos.