Anda di halaman 1dari 29

BAB I

PENDAHULUAN

“Rambut adalah mahkota wanita", mungkin dikarenakan oleh ungkapan


inilah kita, para wanita, jika berbicara tentang rambut tak akan ada habisnya. Hal
ini disebabkan karena rambut adalah salah satu elemen penting bagi kecantikan
penampilan seorang wanita. Rambut dapat merefleksikan kepribadian, umur,
bahkan kesehatan seseorang. Tidak heran pada akhirnya rambut memiliki trend
yang terus berganti dan berkembang seperti layaknya trend fashion dunia.

Komponen rambut terdiri dari 70 – 80% keratin, 3-6% senyawa minyak, 1%


zat warna melanin dan pheomelanin ( pigmen warna lebih muda ), 15%
kelembaban air dan sisanya adalah karbohidrat dan unsure-unsur mineral.
Sedangkan komposisi kimiawi batang rambut adalah 44,5% karbon, 30%
Oksigen, 14% Nitrogen, 6,5% Hidrogen, 5% Belerang. Unsur-unsur ini terutama
terdapat dalam zat tanduk (keratin). Keratin adalah suatu protein yang terdiri atas
gabungan gugus- gusus peptide, ( yang merupakan gabungan kompleks-kompleks
asam amino ) hasil penggabungan inilah membentuk molekul keratin yang
berbentuk ulir. (http://duniaperempuan.com/mau-tau-tentang-rambut-anda.html)

Protein pada rambut manusia terdiri dari unsur sistin , yaitu senyawa asam
amino yang memiliki unsur sulfida , dalam jumlah presentase yang cukup tinggi .
Jembatan disulfida -S-S- dari sistin merupakan salah satu faktor utama yang
bertanggung jawab atas berbagai bentuk dari rambut kita . Rambut lurus atau keriting
dikarenakan keratin mengandung jembatan disulfida yang membuat molekul mampu
untuk mempertahankan bentuk- bentuk tertentu (http://www.romadhon-
byar.com/2012/01/protein-pada-rambut manusia.html#ixzz2GEYbrq1w)

1
Sejak zaman kuno, orang telah bereksperimen dengan banyak cara untuk
mengubah rambut mereka. Berbagai macan trend rambut sudah bergulir dari tahun
ke tahun, dari era rambut pirang bergelombang, rambut keriting mengembang,
hingga rambut lurus. Belakangan ini terdapat survey di lima kota besar mengenai
rambut kepada 1000 orang responden, dan ternyata hasilnya 83 % rambut lurus
adalah style rambut yang di dambakan.

Seiring dengan perkembangan ilmu pengetahuan, muncul usaha untuk


mendapatkan style rambut lurus yang didambakan yaitu dengan proses rebonding.
Rebonding adalah meluruskan rambut agar rambut jatuh lebih lurus dan lebih
indah. Proses rebonding melibatkan proses kimiawi yang mengubah struktur
protein dalam rambut. Proses rebonding menghasilkan perubahan permanen pada
rambut yang terkena aplikasi. Namun rambut baru yang tumbuh dari akar rambut
akan tetap mempunyai bentuk rambut yang asli. Jadi, rebonding bukan pelurusan
rambut biasa yang hanya menggunakan perlakuan fisik, tapi juga menggunakan
perlakuan kimiawi yang mengubah struktur protein dalam rambut secara
permanen. Proses rebonding melalui proses pencatokan yang menggunakan
panas. Pemanasan mengakibatkan putusnya ikatan-ikatan penyusun protein, antara
lain putusnya ikatan hydrogen.
(http://atikayulinda.blogspot.com/2011/08/rebonding-behel-gigi-haram.html)

Berdasarkan latar belakang yang telah dipaparkan, maka penulis tertarik


mengangkat judul makalah “Denaturasi Protein Rambut Akibat Proses
Rebonding” ini sebagai tugas akhir semester, untuk mengetahui apakah akibat
dari proses rebonding tersebut.

2
BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Rambut

Gambar 1. Rambut

Rambut manusia, selama ini kita selalu menyebut pada bagian yang
tumbuh di kepala. Sesungguhnya, rambut juga meliputi semua yang ada di tubuh.
Jadi mulai dari kepala, alis, hidung, telinga, kumis, jenggot, cambang, dada,
tangan, hingga kaki tetap disebut rambut. Memang, penamaan 'bulu' pada bagian-
bagian selain rambut sudah umum, maka tak ada yang salah dengan penyebutan
tersebut. Walau demikian, sel-sel yang membentuk 'bulu' pada hidung, mata,
tangan, dada, kaki, sama dengan sel pada rambut di kepala. Secara ilmiah,
semuanya disebut dengan rambut.
Rambut pada seluruh tubuh ini terbagi menjadi dua kelompok besar yakni:
a. Rambut terminal
Rambut terminal adalah rambut kasar, tebal, panjang, dan banyak
mengandung pigmen. Terdapat di kepala, alis, bulu mata, ketiak, serta organ
kemaluan.

3
b. Rambut velus
Ini adalah rambut halus, pendek, dan sedikit mengandung pigmen.
Terdapat di seluruh tubuh lainnya seperti tangan, dada, kaki, kecuali telapak
tangan dan kaki tentunya.

2.1.1 Bagian Rambut

Secara biologi, rambut terdiri dari tiga bagian utama, yaitu ujung rambut,
batang rambut dan akar rambut.
Ujung rambut merupakan bagian yang berbentuk runcing terdapat pada
bagian akhir rambut. Lalu batang rambut adalah bagian rambut yang berada di
luar kulit berupa benang-benang halus, terdiri dari keratin atau sel-sel tanduk.

Gambar 2. Struktur rambut

Akar rambut adalah bagian yang terdapat di dalam kulit jangat. Ini terdiri
atas folikel, bulbus (hair bulb), papila, pembuluh darah, kelenjar minyak, kelenjar
keringat, dan pigmen rambut. Folikel merupakan saluran yang menyerupai
kantong rambut dan berperan melindungi tunas rambut. Sementara bulbus adalah
bagian akar yang menggelembung dan mengandung sel-sel aktif yang membentuk
rambut, terdapat di bawah folikel. Gunanya untuk menyerap udara serta kotoran
dan sebum yang menumpuk.

4
Papila merupakan tempat untuk membuat sel-sel tunas rambut dan sel-sel
pigmen melanin yang menentukan warna pada rambut. Papila berada di folikel
paling bawah, sehingga juga bertugas menerima nutrisi dari folikel.
Ketika sel-sel rambut baru tumbuh dan bertambah, akan memproduksi
keratin untuk mengeraskan strukturnya. Saat inilah rambut bertumbuh panjang,
dan bagian sel-sel ini didorong ke luar folikel lalu muncul di permukaan sebagai
batang rambut. Pembuluh darah yang berada di bagian akar rambut ini kemudian
menyuplai nutrisi bagi sel-sel epidermis untuk tetap tumbuh.
Rambut diketahui tumbuh lebih cepat di cuaca panas dan tumbuh lebih
lambat pada malam hari. Menurut penelitian, setiap helai rambut tumbuh
sepanjang 6 mm dalam 1 bulan dan akan tetap tumbuh hingga 6 tahun.
Selanjutnya rambut akan rontok dengan sendirinya.
Namun, kondisi di atas mungkin terjadi pada pertumbuhan rambut
'normal'. Bila dilakukan perawatan, bisa jadi rambut akan terus bertumbuh
panjang seperti beberapa orang yang mencetak rekor dengan rambut panjang
hingga bermeter-meter.
Bagian rambut yang menjorok di atas garis kulit - bagian kita lihat - ini
disebut batang rambut. Hal ini terlihat sederhana dengan mata telanjang tetapi,
ketika diperbesar, hal itu menunjukkan struktur yang kompleks. Lapisan luar,
kutikula, terdiri dari sel-sel epitel mati yang saling tumpang tindih seperti herpes
zoster akar. Kutikula disebut juga selaput rambut. Lapisan terluar yang tipis dan
tak berwarna ini berperang melindungi agar inti keratin protein yang berserat
senantiasa terjaga. Kutikula memiliki protein yang terkait erat sebagai pertahanan
terhadap kerusakan. Pemakaian zat-zat kimia berlebih pada rambut bisa merusak
lapisan kutikula, yang pada akhirnya tidak mampu lagi melindungi tubuh dari
kerusakan. Karena itulah, sebisa mungkin lakukan perawatan rambut yang tepat
agar tak merusak kutikula.
Di dalam kutikula adalah korteks, terdiri dari kombinasi mikrofilamen,
yaitu benang-benang halus atau fibril yang sangat terstuktur yang mengandung
protein yang memberikan kekuatan dan rambut menentukan bentuknya, dan

5
lapisan korteks yang tebal ini memuat pigmen melanin - zat yang memberi warna
pada rambut.
Dari pigmen melanin pada korteks inilah yang membuat seseorang bisa
memiliki rambut hitam, pirang, merah, cokelat. Pada rambut pirang, hal ini terjadi
akibat rendahnya jumlah melanin dalam korteks ini.
Lapisan selanjutnya adalah medula. Medula disebut juga sumsum
rambut. Letaknya pada lapisan terdalam yang dibentuk oleh zat tanduk yang
berwujud anyaman dengan rongga-rongga berisi udara. Lapisan ini dapat
memantulkan cahaya.
Pada lapisan ini pula yang menjadi dasar rambut berbentuk lurus atau
keriting. Pada rambut lurus, penampang melintangnya berbentuk bundar atau
lonjong, dan berombak pada satu sisi. Sementara pada rambut keriting, bentuk
penampang melintangnya tidak menentu, kadang berbentuk menyerupai ginjal.

2.1.2 Komponen rambut

Komponen rambut terdiri dari 70 – 80% keratin, 3-6% senyawa minyak, 1%


zat warna melanin dan pheomelanin ( pigmen warna lebih muda ), 15%
kelembaban air dan sisanya adalah karbohidrat dan unsure-unsur mineral.
Sedangkan komposisi kimiawi batang rambut adalah 44,5% karbon, 30%
Oksigen, 14% Nitrogen, 6,5% Hidrogen, 5% Belerang. Unsur-unsur ini terutama
terdapat dalam zat tanduk (keratin). Keratin adalah suatu protein yang terdiri atas
gabungan gugus- gusus peptide, ( yang merupakan gabungan kompleks-kompleks
asam amino ) hasil penggabungan inilah membentuk molekul keratin yang
berbentuk ulir. (http://duniaperempuan.com/mau-tau-tentang-rambut-anda.html)

Sebagaimana telah diketahui, keratin merupakan komponen utama yang


menyusun hampir seluruh berat kering rambut. α-keratin adalah protein serat
utama yang memberikan perlindungan eksternal bagi vertebrata. Secara khas,
protein ini mengandung residu sistin. Seperti tersirat pada namanya, struktur α-

6
keratin berupa rantai polipeptida yang membentuk konformasi α-heliks (seperti
spiral). Konformasi α-keratin berbeda dengan konformasi β-keratin. Pada β-
keratin, strukturnya berbentuk β-sheet, yaitu kerangka rantai polipeptidanya
meluas membentuk struktur zig-zag. Selain terdapat pada rambut, α-keratin
terdapat pula pada wol, sayap, kuku, cakar, duri, tanduk, sisik, kuku kuda, kulit
penyu, dan sebagainya. Sedangkan β-keratin terdapat misalnya pada sutera dan
jaring laba-laba. Perbedaan struktur α-heliks dan β-sheet dapat dilihat pada
gambar berikut. Perhatikan bahwa pada α-heliks terdapat ikatan hidrogen di dalam
rantai (intra), sementara pada β-sheet tidak ada, yang ada adalah ikatan hidrogen
antar rantai (ikatan hidrogen ditunjukkan oleh garis putus-putus berwarna merah).

Gambar 3. Perbedaan struktur α-heliks dan β-sheet

Pada rambut, sepasang rantai heliks α-keratin saling melilit, kemudian 2


pasang lilitan (protofilament) bergabung membentuk 4 molekul protofibril.
Selanjutnya 8 protofibril bergabung membentuk susunan mikrofibril. Susunan
seperti ini elastis dan fleksibel. Namun pada jaringan yang berbeda-beda α-keratin
mengeras dengan tingkat kekerasan yang berbeda beda, tergantung banyaknya
ikatan silang disulfida yang terbentuk
(http://euisry.multiply.com/journal/item/5/Mengeriting-Rambut-Sebuah-tinjauan-
aspek-biokimia?&show_interstitial=1&u=/journal/item)

7
2.2 Protein

Protein (akar kata protos dari bahasa Yunani yang berarti "yang paling
utama") adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang
merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu
sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen dan kadang sulfur serta fosfor. Protein merupakan salah satu
bio-makromolekul yang penting perananya dalam makhluk hidup. Setiap sel
dalam tubuh kita mengandung protein, termasuk kulit, tulang, otot, kuku, rambut,
air liur, darah, hormon, dan enzim.

Ikatan peptida adalah dua molekul asam amino yang dapat saling berikatan
membentuk ikatan kovalen melalui suatu ikatan amida. Ikatan kovalen ini terjadi
antara gugus karboksilat dari satu asam amino dengan gugus α amino dari
molekul asam amino lainnya dengan melepas molekul air. Secara sederhana
mekanisme reaksi pembentukan ikatan kovalen dapat dilihat pada gambar di
bawah ini :

Gambar 4. Mekanisme pembentukan ikatan peptida sebagai rantai protein

Tiga molekul asam amino dapat bergabung membentuk dua ikatan


peptida, begitu seterusnya sehingga dapat membentuk rantai polipeptida.

Peptida memberikan reaksi kimia yang khas, dua tipe reaksi yang
terpenting yaitu hidrolisis ikatan peptida dengan pemanasan polipeptida dalam

8
suasana asam atau basa kuat (konsentrasi tinggi). Sehingga dihasilkan asam amino
dalam bentuk bebas.

Hidrolisa ikatan peptida dengan cara ini merupakan langkah penting untuk
menentukan komposisi asam amino dalam sebuah protein dan sekaligus dapat
menetapkan urutan asam amino pembentuk protein tersebut.

(http://www.chem-is-try.org/materi_kimia/kimia-kesehatan/biomolekul/peptida-
sebagai-rantai-protein/ )

Pada sebagian besar jaringan tubuh, protein merupakan komponen terbesar


kedua setelah air. Diperkirakan 50% berat kering sel dalam jaringan hati dan
daging terdiri dari protein. Sedangkan dalam tenunan daging segar sekitar 20%.
Protein ditemukan dalam berbagai jenis bahan makanan, mulai dari kacang-
kacangan, biji-bijian, daging unggas, seafood, daging ternak, sampai produk susu.
Buah dan sayuran memberikan sedikit protein. Pemilihan sumber protein ini harus
bijaksana, karena banyak makanan yang tinggi protein juga tinggi lemak dan
kolesterol. Fungsi dari protein itu sendiri secara garis besar dapat dibagi ke dalam
dua kelompok besar, yaitu sebagai bahan struktural dan sebagai mesin yang
bekerja pada tingkat molekular.
(http://dauzbiotekhno.blogspot.com/2012/06/struktur-protein.html)

Beberapa interaksi nonkovalen yang secara individual lemah, namun secara


numerik cukup kuat menstabilkan konformasi protein. Kekuatan ini mencakup
ikatan hidrogen, interaksi hidrofobik, interaksi elektrostatik dan kekuatan van der
Walls.
a. Ikatan hidrogen
Residu dengan gugus polar R umumnya terdapat pada permukaan protein
globuler, dimana residu tersebut membentuk ikatan hidrogen terutama dengan
molekul air. Di bagian lain, residu aminoasil pada tulang punggung membentuk
ikatan hidrogen antara satu dengan yang lain.

9
b. Interaksi hidrofobik
Interaksi ini meliputi gugus nonpolar R pada residu aminoasil yang dalam
protein globular thipikal berada dalam bagian interior protein. Pembentukan
interaksi ini digerakkan secara entropis. Keseluruhan bentuk yang sferis kasar
mengurangi daerah permukaan. Konsentrasi residu nonpolar dalam bagian interor
protein menirinkan jumlah residu permukaan dan memaksimalkan peluang bagi
lapisan tipis molekul air permukaaan untuk membentuk ikatan hidrogen antara
satu dengan yang lainnya yaitu suatu proses yang berkaitan dengan peningkatan
entropi.
c. Interaksi elektrostatik
Interaksi elektrostatik atau ikatan garam dibentuk antar gugus yang
muatannya berlawanan seperti gugus terminal amino dan karboksil pada peptida
dan gugus R bermuatan pada residu polar aminoasil. Gugus polar spesifik yang
melakukan fungsi biologis yang esensial dapat terletak dalam celah yang
menembus bagian interior protein. Karena residu polar dapat pula berpartisipasi
dalam interaksi ionik, maka keberadaan garam seperti KCL dapat menurunkan
secara bermakna interaksi ionik antar residu permukaan.
d. Interaksi van der Walls
Kekuatan van der Wall bersifat sangat lemah serta bekerja hanya pada
jarak yang amat pendek mencakup komponen yang menarik dan yang menolak.
Jarak dimana kekuatan yang menarik bekerja maksimal dan kekuatan yang
menolak minimal disebut jarak kontak van der Walls. Ikatan yang membentuk
struktur ini, didominasi oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang
membentuk pola tertentu bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya. Dua pola
terbanyak adalah alpha helix dan beta sheet . b-sheet itu sendiri ada yang paralel
dan juga ada yang anti-paralel, bergantung pada orientasi kedua rantai polipeptida
yang membentuk struktur sekunder tersebut.

Protein sebagai makromolekul (molekul besar) mampu menunjukkan


berbagai fungsi biologi. Atas dasar peran ini maka protein dapat diklasifikasikan
sebagai berikut:

10
Gambar 5. Klasifikasi Protein

a. Enzim
Enzim merupakan protein yang dapat berfungsi sebagai katalisator.
Hampir seluruh reaksi kimia yang terjadi di tingkat sel dikatalisis oleh enzim.
Beberapa contoh enzim yang banyak dimanfaatkan saat ini seperti,
glukosa oksidase yang mengkatalisis glukosa menjadi asam glukonat, urikase
yaitu enzim yang dapat membongkar asam urat menjadi alantoin. Saat ini sudah
ditemukan lebih dari 2000 jenis macam enzim yang mengkatalisis reaksi kimia
yang spesifik dan ditemukan dalam berbagai bentuk kehidupan.
b. Protein transport
Protein transport adalah protein yang dapat mengikat dan membawa
molekul atau ion yang khas dari satu organ ke organ lainnya. Contoh protein
transport yang mudah adalah mioglobin yang menyimpan dan mendistribusikan
oksigen ke dalam otot. Perhatikan Gambar berikut ini:

11
Hemoglobin juga merupakan protein transport yang terdapat dalam sel
darah merah. Hemoglobin dapat mengikat oksigen ketika darah melalui paru-paru.
Oksigen dibawa dan dilepaskan pada jaringan periferi yang dapat dipergunakan
untuk mengoksidasi nutrient (makanan) menjadi energi. Pada plasma darah
terdapat lipoprotein yang berfungsi mengangkut lipida dari hati ke organ. Protein
transport lain yang terdapat dalam membran sel berperan untuk membawa
beberapa molekul seperti glukosa, asam amino dan nutrient lainnya melalui
membran menuju sel.

c. Protein nutrient
Protein nutrient sering disebut juga protein penyimpanan, protein ini
merupakan cadangan makanan yang dibutuhkan untuk pertumbuhan dan
perkembangan. Beberapa contoh protein ini, sering kita temukan dalam kehidupan
sehari-hari seperti ovalbumin merupakan protein utama putih telur, kasein sebagai
protein utama dalam susu. Contoh lainnya adalah protein yang menyimpan zat
besi yaitu ferritin yang terdapat di dalam jaringan hewan.

d. Protein kontraktil
Protein kontraktil juga dikenal sebagai protein motil, di dalam sel
organisme protein ini berperan untuk bergerak seperti aktin dan myosin. Kedua
protein ini merupakan filament yang berfungsi untuk bergerak di dalam sistem
kontraktil dan otot kerangka. Contoh lainnya adalah tubulin pembentuk
mikrotubul merupakan zat utama penyusun flagel dan silia yang menggerakkan
sel.

e. Protein structural
Jenis protein ini berperan untuk menyangga atau membangun struktur
biologi makhluk hidup. Misalnya kolagen adalah protein utama dalam urat dan
tulang rawan yang memiliki kekuatan dan liat. Persendian mengandung protein

12
elastin yang dapat meregang dalam dua arah. Jenis lain adalah kuku, rambut dan
bulu-buluan merupakan protein keratin yang liat dan tidak larut dalam air.

Protein juga dapat digolongkan berdasarkan bentuk dan proses


pembentukan serta sifat fisiknya. Terdapat empat struktur protein yaitu:

a. Struktur primer
Struktur primer adalah rantai polipeptida sebuah protein terdiri dari asam-
asam amino yang dihubungkan satu sama lain secara kovalen melalui ikatan
peptida yang membentuk rantai lurus dan panjang sebagai untaian polipeptida
tunggal, seperti pada bagan di bawah ini:

Gamabar 6. Struktur primer protein

b. Struktur sekunder
Pada struktur sekunder, protein sudah mengalami interaksi intermolekul,
melalui rantai samping asam amino. Ikatan pembentuk struktur ini didominasi
oleh ikatan hidrogen antar rantai samping yang membentuk pola tertentu
bergantung pada orientasi ikatan hidrogennya.

Bentuk-bentuk struktur sekunder adalah heliks α, lembaran berlipit dan


heliks rangkap tiga (yang dimiliki kolagen).

13
Gambar 7. Struktur sekunder protein

c. Struktur tersier
Struktur tersier merupakan struktur yang dibangun oleh struktur primer
atau sekunder dan distabilkan oleh interakasi hidrofobik, hidrofilik, jembatan
garam, ikatan hidrogen dan ikatan disulfida (antar atom S) sehingga strukturnya
menjadi kompleks. Protein globular dan protein serbut/serat atau fiber merupakan
contoh struktur tersier.

Protein Globular, merupakan protein yang larut dalam pelarut air dan
dapat berdsifusi dengan cepat, dan bersifat dinamis, dimana seluruh interaksi antar
struktur sekunder atau primer terviasualisasi dengan baik.

Gambar 8. Struktur tersier dari protein Globular

14
Protein serabut bersifat tidak larut dalam air merupakan molekul serabut
panjang dengan rantai polipeptida yang memanjang pada satu sumbu dan tidak
berlipat menjadi bentuk globular.

d. Struktur kuartener
Struktur kuartener merupakan hasil interaksi dari beberapa molekul
protein tersier, setiap unit molekul tersier disebut dikenal dengan subunit.

Setiap subunit protein struktur tersier dapat berinteraksi dan saling


mempengaruhi satu sama lain, interaksi tersebut dapat mengubah struktur maupun
peran dan fungsinya.

Gambar 9. Struktur kuartener yang diwakili oleh molekul hemoglobin

(http://www.chem-is-try.org/materi_kimia/kimia-kesehatan/biomolekul/peptida-
sebagai-rantai-protein/ )

15
2.3 Protein Rambut

Rambut merupakan protein dengan susunan asam amino cystein di mana


asam amino tersebut memiliki gugus hidroksil dan sulfida pada rantai
sampingnya. Ikatan kovalen yang ada pada tiap-tiap rantai samping merupakan
jembatan disulfida (-S-S) pada molekul protein. Jembatan ini adalah penyangga
utama struktur tersier protein. Ikatan ini sangat kuat namun dapat direduksi
menjadi residu sistein dengan ikatan sulfohidril (-S-H). Jembatan disulfida -S-S-
dari sistin inilah yang paling bertanggung jawab atas berbagai bentuk dari rambut
kita. Rambut berbentuk lurus atau keriting dikarenakan keratin mengandung
jembatan disulfida yang membuat molekul mempertahankan bentuk-bentuk
tertentu.

Gambar 9. Struktur sistein

(http://www.romadhon-byar.com/2012/01/protein-pada-rambut
manusia.html#ixzz2GEYbrq1w

16
2.4 Denaturasi Protein

Denaturasi adalah sebuah proses di mana protein atau asam nukleat


kehilangan struktur tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa
tekanan eksternal atau senyawa, seperti asam kuat atau basa, garam anorganik
terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut organik (cth, alkohol atau kloroform),
atau panas. Jika protein dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan
terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel. Protein didenaturasi dapat
menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi
komunal. Denaturisasi dalam pengertian ini tidak digunakan dalam penyusunan
bahan kimia industri alkohol didenaturasi.

Denaturasi protein merupakan suatu proses dimana terjadi perubahan atau


modifikasi terhadap konformasi protein, lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier
maupun kuartener dari protein. Pada struktur tersier protein misalnya, terdapat
empat jenis interaksi pada rantai samping seperti ikatan hidrogen, jembatan
garam, ikatan disulfida, interaksi non polar pada bagian non hidrofobik.

Ciri-ciri suatu protein yang mengalami denaturasi bisa dilihat dari berbagai
hal. Salah satunya adalah dari perubahan struktur fisiknya, protein yang
terdenaturasi biasanya mengalami pembukaan lipatan pada bagian-bagian tertentu.
Selain itu, protein yang terdenaturasi akan berkurang kelarutannya. Lapisan
molekul yang bagian hidrofobik akan mengalami perubahan posisi dari dalam ke
luar, begitupun sebaliknya. Hal ini akan membuat perubahan kelarutan.

Adapun penyebab dari denaturasi protein bisa berbagai macam, antara lain
panas, alkohol, asam-basa, maupun logam berat.

a. Panas

Pemanasan ini dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang


menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi
hidrofobik dari gugus samping polipentida akan tebuka. Hal ini menyebabkan

17
kelarutan protein semakin turun dan akhirnya mengendap dan menggumpal
peristiwa ini dinamakan koagulasi.

b. Asam dan Basa


Selain oleh panas, asam dan basa juga dapat membuat protein
terdenaturasi. Seperti telah diketahui bahwa protein dapat membentuk struktur
zwitter ion. Protein juga memiliki titik isoelektrik dimana jumlah muatan positif
dan muatan negatif pada protein adalah sama. Pada saat itulah, protein dapat
terdenaturasi yang ditandai dengan membentuk gumpalan dan larutannya menjadi
keruh. Pada saat ini entalpi pelarutannya akan menjadi tinggi, karena jumlah kalor
yang dibutuhkan untuk melarutkan sejumlah protein akan bertambah.
Mekanismenya adalah penambahan asam dan basa dapat mengacaukan jembatan
garam yang terdapat pada protein. Ion positif dan negatif pada garam dapat
berganti pasangan dengan ion positif dan negatif dari asam ataupun basa sehingga
jembatan garam pada protein yang merupakan salah satu jenis interaksi pada
protein, menjadi kacau dan protein dapat dikatakan terdenaturasi.

c. Logam-logam Berat
Bentuk protein terdenaturasi yang mengendap ini juga dapat diakibatkan
oleh pengaruh logam-logam berat. Dengan adanya logam-logam berat itu akan
terbentuk kompleks garam protein-logam. Kompleks inilah yang membuat protein
akan sulit untuk larut. Dan sama dengan ketika protein terdenaturasi akibat asam
dan basa, entalpi pelarutannya akan naik. Protein bermuatan negatif atau protein
dengan pH larutan di atas titik isoelektrik akan diendapkan oleh ion positif atau
logam lebih mudah. Sebaliknya, protein bermuatan positif dengan pH larutan di
bawah titik isoelektrik membutuhkan ion-ion negatif. Contoh ion-ion positif yang
dapat mengendapkan protein misalnya Ag+, Ca2+, Zn2+, Hg2+, Fe2+, Cu2+, dan
Pb2+. Dan contoh ion-ion negatif yang dapat mengendapkan protein misalnya ion
salisilat, trikloroasetat, piktrat, tanat, dan sulfosalisilat. Namun selain membentuk
kompleks garam protein-logam yang sukar larut, logam berat dapat menarik sulfur

18
pada protein sehingga mengganggu ikatan disulfida dalam protein dan
menyebabkan protein terdenaturasi pula.

Gangguan pada ikatan disulfida selain disebabkan oleh logam berat juga
dapat disebabkan oleh agen-agen pereduksi. Agen pereduksi ini bisa
menyebabkan ikatan disulfida putus dan dapat membentuk gugus tiol (-SH)
dengan penambahan atom hidrogen. Selain ikatan disulfida, ikatan lain yang
apabila terganggu dapat menyebabkan denaturasi protein adalah ikatan hidrogen.
Dengan adanya alkohol dapat merusak ikatan hidrogen antar rantai samping
dalam struktur tersier suatu protein.

d. Alkohol
Selain itu, alkohol juga dapat mendenaturasi protein. Alkohol seperti kita
ketahui umumnya terdapat kadar 70% dan 95%. Alkohol 70% bisa masuk ke
dinding sel dan dapat mendenaturasi protein di dalam sel. Sedangkan alkohol 95%
mengkoagulasikan protein di luar dinding sel dan mencegah alkohol lain masuk
ke dalam sel melalui dinding sel. Sehingga yang digunakan sebagai disinfektan
adalah alkohol 70%. Alkohol mendenaturasi protein dengan memutuskan ikatan
hidrogen intramolekul pada rantai samping protein. Ikatan hidrogen yang baru
dapat terbentuk antara alkohol dan rantai samping protein tersebut.

Kehadiran logam-logam berat, asam-basa tertentu, alkohol dan bahan-


bahan lain yang dapat memicu terjadinya denaturasi (atau dapat disebut sebagai
bahan denaturan) dapat mengganggu kestabilan protein yang pada umumnya
berada pada keadaan folded. Keberadaan denaturan yang mengikat pada protein
folded tersebut dapat menaikkan entropi dari rantai protein sehingga terjadi reaksi
dari bentuk folded menjadi unfolded. Namun sebenarnya perubahan dari keadaan
folded menjadi unfolded tidak sepenuhnya diakibatkan keberadaan denaturan.
Pada kondisi-kondisi ekstrim tertentu yang tidak bisa ditoleransi oleh protein,
maka protein juga akan mengubah dirinya dari keadaan folded ke keadaan
unfolded. Keadaan seperti ini berjalan reversibel dengan sangat lambat.

19
Pada keadaan protein terlipat atau folded, bagian yang hidrofilik akan
berada di luar sedangkan bagian yang hidrofobik akan berada di bagian dalam.
Hal ini memungkinkan protein dapat larut dalam pelarut polar seperti air. Namun
saat protein terdenaturasi, terjadi pembalikan posisi menjadi bagian hidrofobik
yang berada di luar. Pada saat inilah protein tidak bisa larut dalam air dan berada
pada kondisi energi yang tinggi karena air akan berusaha melarutkan bagian yang
hidrofobik tersebut padahal karena perbedaan kepolaran air dan bagian hidrofobik
itu tidak akan larut. Oleh karena itu protein terdenaturasi akan berusaha segera
kembali ke keadaan stabil atau energi rendah kembali. Apabila struktur protein
tersebut terlalu kompleks, salah satu jalan untuk membuat kondisi energinya
menjadi rendah kembali adalah dengan menggumpalkan dirinya. Dengan
konformasi tergumpal, maka seluruh bagian hidrofobik dari protein tidak akan
berinteraksi lagi dengan air yang terus berusaha melarutkannya, sehingga dapat
dikatakan konformasi seperti ini lebih stabil.

Dalam pandangan klasik mengenai dua kondisi pelipatan protein, sebuah


protein dikatakan berada dalam kondisi kesetimbangan dinamis antara suatu
kondisi terlipat (folded state) yang kompak dengan energi dan entropi rendah serta
suatu kondisi entropi tinggi yang secara struktural ditandai dengan konformasi
tidak teratur berenergi tinggi yang dikenal juga sebagai kondisi tidak terlipat
(unfolded state)

Kemudian seperti telah dibahas sebelumnya bahwa proses perubahan dari


folded ke unfolded berjalan reversibel namun sangat lambat berarti
memungkinkan terjadi proses renaturasi. Proses renaturasi atau pengembalian
struktur dari struktur protein terdenaturasi menjadi struktur protein awal bisa saja
terjadi. Namun, perlu diingat apabila struktur protein awal terlalu kompleks, maka
proses renaturasi atau refolding tersebut akan berlangsung sangat lambat dan sulit.
Contohnya seperti pada protein yang terdapat pada telur. Apabila protein tersebut
telah terdenaturasi, maka akan sulit untuk mengembalikan ke kondisi naturalnya.

( http://bisakimia.com/2012/11/11/denaturasi-protein/)

20
2.5 Rebonding

Rebonding adalah meluruskan rambut agar rambut jatuh lebih lurus dan
lebih indah. Proses rebonding menghasilkan perubahan permanen pada rambut
yang terkena aplikasi. Namun rambut baru yang tumbuh dari akar rambut akan
tetap mempunyai bentuk rambut yang asli. Jadi, rebonding bukan pelurusan
rambut biasa yang hanya menggunakan perlakuan fisik, tapi juga menggunakan
perlakuan kimiawi yang mengubah struktur protein dalam rambut secara
permanen. (http://atikayulinda.blogspot.com/2011/08/rebonding-behel-gigi-
haram.html )

Proses Rebonding memiliki dua proses dasar yaitu:


Pertama, rambut disapu dengan krim tahap pertama untuk membuka ikatan protein
rambut. Kemudian rambut dikepit seperti diseterika dengan alat pelurus rambut
bersuhutinggi.
Kedua, rambut disapukan dengan krim tahap kedua untuk mengekalkan kelurusan
rambut.

Proses rebonding melibatkan proses kimia yang mengubah struktur


protein dalam rambut. Protein pembentuk rambut manusia dinamakan keratin,
yang terdiri dari unsur cystine yaitu sebatian asid amino yang memiliki unsur
sulfida. ikatan disulfida -S-S- inilah yang paling penting dalam menentukan
bentuk rambut kita. Rambut berbentuk lurus atau keriting disebabkan keratin
mengandung ikatan disulfida yang membuat molekul mengekalkan bentuk-bentuk
tertentu.

21
Gambar 10. Proses rebonding

(http://kirana-salon.blogspot.com/2011/10/rebonding.html)

22
BAB III
DENATURASI PROTEIN RAMBUT AKIBAT PROSES REBONDING

Rambut merupakan protein fibrous,yang memiliki lapisan luar yang non


polar,sehingga tidak larut dalam air.Pada rambut, sepasang rantai heliks α-keratin
saling melilit, kemudian 2 pasang lilitan (protofilament) bergabung membentuk 4
molekul protofibril. Selanjutnya 8 protofibril bergabung membentuk susunan
mikrofibril. Susunan seperti ini elastis dan fleksibel. Namun pada jaringan yang
berbeda-beda α-keratin mengeras dengan tingkat kekerasan yang berbeda beda,
tergantung banyaknya ikatan silang disulfida yang terbentuk.Rambut merupakan
protein dengan susunan asam amino cystein, di mana asam amino tersebut
memilikigugus hidroksil dan sulfida pada rantai sampingnya.Ikatan kovalen
yang ada pada tiap2 rantai samping merupakan jembatan disulfida(-S-S) pada
molekul protein.Jembatan ini adalah penyangga utama struktur tersier
protein.Ikatan ini sangat kuat namun dapat direduksi menjadi residu sistein
dengan ikatan sulfohidril (-S-H).

Gambar 11: Cystine terdiri dari dua sistein dihubungkan oleh ikatan
disulfida (yang ditampilkan di sini dalam bentuk netral).

23
Prinsip dari rebonding adalah memutuskan ikatan disulfida antar asam
amino sistin pada keratin rambut. Ikatan ini Ikatan silang atau cross bond . ikatan
sulfida ini membuat rambut sangat kuat dan memberi bentuk rambut. Dalam
rambut lurus posisi ikatan sulfidanya seperti tangga dengan anak tangga yang
letaknya sejajar dan teratur. Sedangkan pada rambut keriting ikatan sulfidanya
tidak sejajar meskipun teratur.

Untuk itu dibutuhkan bahan kimia yang dapat memutuskan ikatan


disulfida yang sifatnya sangat kuat itu. Pada proses rebonding, sebelum dilakukan
pemanasan, rambut diberikan krim, pemberian krim tertentu bertujuan untuk
membuka/memutus jembatan disulfida itu, sehingga bentuk rambut yang keriting
menjadi lemas/lurus. Kandungan yang terdapat di produk rebonding adalah
ThioGlycolate (TG), Dithiodiglycolate (DTDG), dan sistain (amino acid
Gabungan konsentrat ini memberikan hasil yang memuaskan pada rambut.

3.1 Tiol-disulfida Pertukaran

Tiol-disulfida pertukaran adalah reaksi kimia di mana tiolat kelompok -S -


menyerang belerang atom disulfida ikatan-SS-. Ikatan disulfida asli rusak, dan
atom lainnya belerang (atom hijau pada Gambar 1) dilepaskan sebagai tiolat baru,
membawa pergi muatan negatif. Sementara itu, bentuk-bentuk ikatan disulfida
baru antara tiolat menyerang (atom merah pada Gambar 1) dan atom sulfur asli
(atom biru pada Gambar 1). [ 5 ] [ 6 ]

Gamabar 11. Tio-disulfida menunjukkan pertukaran antara linear dimana muatan


dibagi diantara tiga atom belerang.

24
Kelompok tiolat (ditampilkan dalam warna merah) menyerang atom sulfur
(diperlihatkan dengan warna biru) dari ikatan disulfida, menggusur atom sulfur
lainnya (ditampilkan dalam warna hijau) dan membentuk iktan disulfida baru

Thiolates, bukan tiol, serangan ikatan disulfida. Oleh karena itu, tiol-
disulfida pertukaran dihambat pada pH rendah (biasanya, di bawah 8) di mana
bentuk tiol terprotonasi disukai relatif terhadap bentuk tiolat
deprotonated. (The pKa dari kelompok tiol khas kira-kira 8,3, tetapi dapat
bervariasi karena lingkungannya.)

Tiol-disulfida tukar adalah reaksi utama dimana ikatan disulfida terbentuk dan
disusun kembali dalam protein . Penataan ikatan disulfida dalam protein
umumnya terjadi melalui intra-protein tiol-disulfida reaksi pertukaran,
sebuah tiolat sekelompok dari sistein residu menyerang salah satu dari obligasi
sendiri protein disulfida. Proses penataan ulang disulfida (dikenal
sebagai disulfida menyeret ) tidak mengubah jumlah ikatan disulfida dalam
protein, hanya lokasi mereka (yaitu, yang sistein terikat). Reshuffle disulfida
umumnya jauh lebih cepat daripada oksidasi / reduksi reaksi, yang mengubah
jumlah ikatan disulfida dalam protein. Oksidasi dan reduksi ikatan disulfida
protein in vitro juga umumnya terjadi melalui tiol-disulfida reaksi
pertukaran. Biasanya, para tiolat dari reagen redoks
seperti glutation atau dithiothreitol menyerang ikatan disulfida pada protein
membentuk ikatan disulfida campuran antara protein dan reagen. Ini ikatan
disulfida campuran ketika diserang oleh seorang tiolat dari reagen, daun sistein
yang dioksidasi. Akibatnya, ikatan disulfida ditransfer dari protein untuk reagen
dalam dua langkah, baik tiol-disulfida reaksi pertukaran.

25
3.2 Proses Pematahan Ikatan Silang melalui Reduksi

Gambar 12. Proses pematahan Ikatan silang melalui reduksi

Tugas pematahan ikatan disulfida (S-S) dilakukan oleh krim obat pelurus
yang dibuat dari bahan dasar amonium tioglikolat yang lazim dengan sebutan
Thio. Thio dibuat dengan mencampur asam tioglikolat dengan amonia secara
perlahan-lahan sehingga mencapai nilai pH antara 9,4 – 9,6. Thio ini kaya akan
atom hidrogen (H). Begitu thio mengenai ikatan disulfida (S-S) ataom hidrogenya
akan segera mengikat atom-atom (S) dalam ikatan disulfida, guna membentuk
ikatan baru (SH-HS). Dengan demikian ikatan sulfida terpatahkan. Proses ini
disebut proses rediuksi. Molekul kreatin kulit rambut terdiri dari rangkaian
panjang satuan-satuan terkecil yang disebut asam amino. Kalau molekul kreatin
rambut kita umpamakan sebuah dinding tembok, maka asam-asam amino
merupakan bata-bata pembentuk dinding tembok itu. Dalam proses reduksi tadi,
asam amino yang disebut sistin dan keras, direduksi menjadi asam amino sistein
yang lunak, sehingga rambut menjadi lunak dan mudah diubah bentuknya.

26
Kini mari kita tinjau bagaimana proses penyambungan kembali ikatan
disulfida, yang sekaligus juga mengembalikan asam amino sistein menjadi asam
amino sistin.

Ketika ikatan sulfida dipatahkan, rambut dalam keadaan lurus setelah


dilakukan pemanasan dengan dicatok. Setelah waktu proses pematahan cukup,
pematahan dihentikan dan proses penyambungan kembali ikatan sulfida
dilakukan.

3.3 Pemutusan Ikatan Hidrogen

Pada proses reboding, dilakukan proses pencatokan, yaitu dengan


mengalirkan uap panas Seperti yang telah dijelaskan pada Tinjauan pustaka, panas
dapat menyebabkan denaturasi protein. Denaturasi protein merupakan suatu
proses dimana terjadi perubahan atau modifikasi terhadap konformasi protein,
lebih tepatnya terjadi pada struktur tersier maupun kuartener dari protein. Pada
struktur tersier protein misalnya, terdapat empat jenis interaksi pada rantai
samping seperti ikatan hidrogen, jembatan garam, ikatan disulfida, interaksi non
polar pada bagian non hidrofobik
Begitu pula proses rebonding ini, dimana pada proses pencatokan,
digunakan panas. Pemanasan mengakibatkan putusnya ikatan-ikatan penyusun
protein, antara lain putusnya ikatan hydrogen.
Pemanasan ini dapat menyebabkan pemutusan ikatan hidrogen yang
menopang struktur sekunder dan tersier suatu protein sehingga menyebabkan sisi
hidrofobik dari gugus samping polipeptida akan tebuka.

27
Gambar 13. Sisi hidrofobik dari gugus samping polipeptida

Hal ini menyebabkan kelarutan protein semakin turun dan akhirnya


mengendap dan menggumpal peristiwa ini dinamakan koagulasi. Jika
penggumpalan terjadi, maka molekul-molekul protein telah kehilangan sifat-
sifatnya yang semula dan sifat itu tidak akan kembali serta segala aktivitas enzim
telah berhenti total.

Gambar 14. Denaturasi protein

28
Apabila kedua perlakuan telah diberikan kepada rambut, maka secara
otomatis enzim tidak dapat bekerja lagi, dan bahkan dengan putusnya jembatan
disulfide maka rambut tidak dapat kembali kebentuk asal. Karena jembatan
disulfide itulah yamg menentukan bentuk rambut. Nah, itulah akibatnya apabila
rambut direbonding, walaupun tampak dari fisiknya terlihat indah, namun pada
dasarnya rambut tersebut telah rusak.

29