UNIVERSIDAD NACIONAL

MAYOR DE SAN MARCOS

(Universidad Del Perú; Decana De
América)
Facultad de Farmacia y Bioquímica
Departamento de Bioquímica

Aminoácidos, clasificación, péptidos y proteínas.

GLORIA GORDILLO ROCHA

Bioquímica I. 24 de Agosto 2018

FACULTAD DE FARMACIA Y BIOQUIMICA.

28/08/2018 1
UNMSM. BIOQUIMICA II
.Visión Panorámica general del metabolismo de los aminoácidos. Origen de los
aminoácidos corporales. Aminoácidos esenciales. Enzimas proteolíticas digestivas.
Los Proteínas desempeñan múltiples funciones como son:
• Formación de proteínas complejas (hemoglobina) Transmisión del impulso nervioso
• Regulación del crecimiento, Participan en vías de transmisión de señales
• Biosíntesis de porfirina, purinas, pirimidinas y urea, Señalización hormonal
• Encargadas del transporte, estructura, defensa, contráctiles, receptores,
trasferencia. 1

Incorporación de nitrógeno

Dieta de
N2 Prots. vegetales hervíboros
atmosférico

DIETA HUMANA Proteínas

animales
DIGESTIÓN

AA en intestino
ABSORCION

AA en sangre
TRANSPORTE AL CITOPLASMA

AA en células
TRADUCCIÓN

Proteínas celulares

2
 Origen de los aminoácidos de la célula
• Proteínas de la dieta
– Proteasas del tubo digestivo.
– Sistemas de transporte de aminoácidos
• Co-transportadores específicos
• Ciclo del γ- glutamilo
• Degradación de proteínas celulares
– Proteasas celulares
• Lisosomales
• Citosólicas
• Proteosoma
• Biosíntesis a partir de precursores 3

– Solamente sintetizamos aminoácidos “no esenciales”.

4
Es la descripción de Aminoácidos esenciales

todos los enlaces Aromáticos: Fenilalanina, Triptófano

Alifáticos ramificados: Valina, Leucina, Isoleucina

covalentes que unen los Con azufre: Metionina

residuos de aminoácidos Alcohol: Treonina

en una cadena Básicos:

“Esenciales condicionales”:
Histidina, Lisina

polipeptídica, es decir, el Arginina, Glutamina, Cisteina, Glicina, Prolina, Tirosina

orden en que están

acomodados. los enlaces 5

covalentes que unen los

residuos de aminoácidos El pool de aminoácidos está en equilibrio con las proteínas tisulares

en una cadena Proteínas de la dieta

(Req. 50-60 g/día para
70 Kg peso, ~0,8 g/Kg)
EXCESO DE
PROTS. DIETA

polipeptídica, es decir, el Otras rutas SINTESIS

orden en que están biosintéticas: Pool de ~ 300 g/d

Proteínas
bases, hormonas, aminoácidos tisulares
neurotransmisores, ~ 100 g
etc DEGRADACIÓN

acomodados. ~ 300 g/d

DEGRADACIÓN DE
DEGRADACIÓN PROTS.
Y Y
EXCRECIÓN EXCRECIÓN DE AA

Moléculas del ciclo Urea en orina

Krebs y acetil-CoA ~ 30-40 g /día

6
 Las proteasas digestivas se activan por proteolisis

El “truco” para no autodigerirnos: Fragmento peptídico

Pro-proteasa inactiva (zimógeno) Ruptura específica Proteasa activa

Célula de la mucosa
intestinal

Enteropeptidasa Tripsina
Proteasas activadas

Zimógenos
-Tripsinógeno (autoactivación)
Tripsinógeno - Quimotripsinógeno
- Proelastasa
- Procarboxipeptidasas
- Profosfolipasa A2

• Las cascadas de activación de pro-enzimas por proteolisis específica aparece

en otros procesos biológicos: …..………. , ……………,

Principales enzimas proteolíticos del tubo digestivo

HCl
H+
ESTÓMAGO Pepsinógeno Pepsina Prolipasa

HCO3-
Enteropeptidasa Lipasa
Tripsinógeno Tripsina
PANCREAS
Quimotripsinógeno Tripsina Quimotripsina

Proelastasa Tripsina Elastasa

Tripsina Carboxipeptidasas A, B*
Procarboxipeptidasas A, B

MUCOSA INTESTINAL Aminopeptidasas*

Enteropeptidasa (membrana celular)

*Exoproteasas

8
• Un aminoácido, como su nombre indica, es una molécula orgánica con un
grupo amino (-NH ) y un grupo carboxilico (-COOH; ácido). Los
aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son aquellos que forman
parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una reacción de
condensación que libera agua formando un enlace peptídico. Estos dos
"residuos" aminoacídicos forman un dipéptido. Si se une un tercer
aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, para formar un
polipéptido. Esta reacción ocurre de manera natural en los ribosomas,
tanto los que están libres en el citosol como los asociados al retículo
endoplasmático.
• Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son alfa-aminoácidos,
lo que indica que el grupo amino está unido al carbono alfa, es decir, al
carbono contiguo al grupo carboxilo, están formados por un carbono alfa
unido a un grupo carboxilo, a un grupo amino, a un hidrógeno y a una
cadena (habitualmente denominada R) de estructura variable, que
determina la identidad y las propiedades de los diferentes aminoácidos;
existen cientos de cadenas R por lo que se conocen cientos de aminoácidos
diferentes, pero sólo 20 forman parte de las proteínas y tienen codones
específicos en el código genético.
• La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas polipéptidos o
simplemente péptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena
polipeptídica supera los 50 aminoácidos o la masa molecular total supera las
5.000 uma.
• La estructura general de un aminoácido se establece por la presencia de un
carbono central alfa unido a: un grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo
amino (verde), un hidrógeno (en negro) y la cadena lateral (azul):

R" representa la cadena lateral, específica para cada aminoácido. Técnicamente

hablando, se los denomina alfa-aminoácidos, debido a que el grupo amino (–NH ) se
encuentra a un átomo de distancia del grupo carboxilo (–COOH). Como dichos grupos
funcionales poseen H en sus estructuras químicas, son grupos susceptibles a los
cambios de pH; por eso, al pH de la célula prácticamente ningún aminoácido se encuentra de
esa forma, sino que se encuentra ionizado.
Los aminoácidos a pH bajo (ácido) se encuentran mayoritariamente en su
forma catiónica (con carga positiva), y a pH alto (básico) se encuentran en
su forma aniónica (con carga negativa). Sin embargo, existe un pH
especifico para cada aminoácido, donde la carga positiva y la carga
negativa son de la misma magnitud y el conjunto de la molécula es
eléctricamente neutro. En este estado se dice que el aminoácido se
encuentra en su forma de ion dipolar o zwitterión.
 Clasificación. Existen muchas formas de clasificar los aminoácidos; las tres formas
que se presentan a continuación son las más comunes.

• Los aminoácidos se clasifican habitualmente según las propiedades de su

cadena lateral:
• • Neutros polares, polares o hidrófilos : Serina (Ser, S), Treonina (Thr, T),
Cisteína (Cys, C), Asparagina (Asn, N), Glutamina (Gln, Q) y Tirosina (Tyr,
Y).
• • Neutros no polares, apolares o hidrófobos: Glicina (Gly, G),
• Alanina (Ala, A), Valina (Val, V), Leucina (Leu, L), Isoleucina (Ile, I),
Metionina (Met, M), Prolina (Pro, P), Fenilalanina (Phe, F) y Triptófano
(Trp, W).
Otra forma de clasificar los aminoácidos de acuerdo a su cadena lateral.

• Con carga negativa, o ácidos: Ácido aspártico (Asp, D) y Ácido

glutámico (Glu, E).
• Con carga positiva, o básicos: Lisina (Lys, K), Arginina (Arg, R) e
Histidina (His, H).
• Aromáticos: Fenilalanina (Phe, F), Tirosina (Tyr, Y) y Triptófano (Trp,
W) (ya incluidos en los grupos neutros polares y neutros no polares).
• Según su obtención
• A los aminoácidos que necesitan ser ingeridos por el cuerpo para
obtenerlos se los llama esenciales; la carencia de estos aminoácidos en la
dieta limita el desarrollo del organismo, ya que no es posible reponer las
células de los tejidos que mueren o crear tejidos nuevos, en el caso del
crecimiento. Para el ser humano, los aminoácidos esenciales son:
• • Valina (Val) Leucina (Leu) Treonina (Thr) Lisina (Lys)
• • Triptófano (Trp) Histidina (His) Fenilalanina (Phe)
Isoleucina (Ile) Arginina (Arg) Metionina (Met)
• A los aminoácidos que pueden ser sintetizados por el cuerpo se los conoce
como no esenciales y son:
• • Alanina (Ala) Prolina (Pro) Glicina (Gly) Serina (Ser) Cisteína (Cys)
• • Asparagina (Asn) Glutamina (Gln) Tirosina (Tyr) Ácido aspártico (Asp)
• • Ácido glutámico (Glu)
• Estas clasificaciones varían según la especie. Se han aislado cepas de bacterias
con requerimientos diferenciales de cada tipo de aminoácido.
• Los datos actuales en cuanto a número de aminoácidos y de enzimas ARNt
sintetasas se contradicen hasta el momento, puesto que se ha comprobado
que existen 22 aminoácidos distintos que intervienen en la composición de las
cadenas polipeptídicas y que las enzimas ARNt sintetasas no son siempre
exclusivas para cada aminoácido. El aminoácido número 21 es la
Selenocisteína que aparece en eucariotas y procariotas y el número 22 la
Pirrolisina, que aparece sólo en arqueas (o arqueobacterias).
• Aminoácidos codificados en el genoma
• Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que
están codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son
20: alanina, arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina,
glicina, glutamato, glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina,
metionina, prolina, serina, tirosina, treonina, triptófano y valina.
• Sin embargo, hay unas pocas excepciones: en algunos seres vivos el
código genético tiene pequeñas modificaciones y puede codificar otros
aminoácidos. Por ejemplo: selenocisteína y pirrolisina
• Aminoácidos modificados
• Las modificaciones postraducción de los 20 aminoácidos codificados
genéticamente conducen a la formación de 100 o más derivados de los
aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con
frecuencia un papel de gran importancia en la correcta funcionalidad
de la proteína.
• Son numerosos los ejemplo de modificación postraducción de
aminoácidos. La formación postraducción de puentes disulfuro,
básicos en la estabilización de la estructura terciaria de las proteínas
está catalizada por una disulfuro isomerasa. En las histonas tiene
lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el
aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de
la prolina. La traducción comienza con en codón "AUG" que es además
de señal de inicio del aminoácido metionina, que casi siempre es
eliminada por proteólisis.[4]
• Algunos aminoácidos no proteicos actúan como neurotransmisores,
vitaminas, etc. Por ejemplo, la beta-alanina, el ácido gamma-
aminobutírico (GABA) o la biotina.
• Propiedades
• • Ácido-básicas.
• Comportamiento de cualquier aminoácido cuando se ioniza. Cualquier aminoácido
puede comportarse como ácido y como base, se denominan sustancias anfóteras.
• Cuando una molécula presenta carga neta cero está en su punto isoeléctrico. Si un
aminoácido tiene un punto isoeléctrico de 6,1 su carga neta será cero cuando el pH
sea 6,1.
• Los aminoácidos y las proteínas se comportan como sustancias tampón.
• • Ópticas. Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen el carbono alfa
asimétrico, lo que les confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el
plano de polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el desvío del
plano de polarización es hacia la derecha (en sentido horario), el compuesto se
denomina dextrógiro, mientras que si se desvía a la izquierda (sentido antihorario) se
denomina levógiro. Un aminoácido puede en principio existir en sus dos formas
enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la naturaleza lo habitual es
encontrar sólo una de ellas.
•
• Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada
aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la
orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al
carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que
tenga configuración D.
• • Químicas.
• Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación, etc
• Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que
afectan al grupo R.
• Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada
aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la
orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al
carbono alfa. El hecho de que sea dextrógiro no quiere decir que tenga
configuración D.
• • Químicas.Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación,
etc
• Las que afectan al grupo amino, como la desaminación. Las que afectan al
grupo R.
• 3. Enlace peptídico Los aminoácidos se encuentran unidos
linealmente por medio de uniones peptídicas. Estas uniones se
forman por la reacción de síntesis (vía deshidratación) entre el
grupo carboxilo del primer aminoácido con el grupo amino del
segundo aminoácido. La formación del enlace peptídico entre dos
aminoácidos es un ejemplo de una reacción de condensación. Dos
moléculas se unen mediante un enlace de tipo covalente CO-NH
con la pérdida de una molécula de agua y el producto de esta unión
es un dipéptido. El grupo carboxilo libre del dipéptido reacciona de
modo similar con el grupo amino de un tercer aminoácido, y así
sucesivamente hasta formar una larga cadena. Podemos seguir
añadiendo aminoácidos al péptido, porque siempre hay un
extremo NH2 terminal y un COOH terminal.
ESTRUCTURA SECUNDARIA.
Cualquier segmento de una cadena polipeptídica y describe el arreglo espacial local de los
átomos de la cadena principal sin tomar en cuenta la conformación de su cadena lateral o
su interrelación con otros segmentos es estabilizada con puentes de hidrógeno.
ESTRUCTURA TERCIARIA.

Es el arreglo tridimensional de todos los átomos de una

proteína. Los aminoácidos
polares se sitúan en el exterior y los polares se
internalizan. Tienen forma globular o
fibrosa, estabilizados por puentes disulfuro, Van der Waals.
ESTRUCTURA CUATERNARIA.Es la disposición espacial de las distintas
cadenas polipeptídicas de una proteína multimérica, formando una unidad funcional, se
estabiliza por puentes Hidrógeno e interacciones hidrofóbicas.

Lehninger ( 2014).
Estructura. Característica principal.
Primaria Orden en que están acomodados
los aminoácidos.
Secundaria Arreglo espacial de la cadena
principal estabilizada con puentes
de hidrógeno como α-hélice y
hojas plegadas.
Terciaria Arreglo tridimensional de todas los
átomos de una proteína, tienen
forma globular o fibrosa.
Cuaternaria Unión de dos o más proteínas para
formar una unidad funcional.
Tabla 1. Comparación de estructuras proteícas.
: Valores biológicos de algunos alimentos
Producto Valor Biológico

Huevo entero 93.7

Leche 84.5

Pescado 76.0

Carne 74.3

Sojas 72.8

Arroz, refinado 64.0

Trigo, entero 64.0

Maíz 60.0

Frijoles, secos 58.0