11.

Explique cada una de las propiedades funcionales que tienen las proteínas

Las propiedades funcionales de las proteínas son:

 Hidratación
 Solubilidad
 Viscosidad
 Formación de geles
 Formación de espumas
 Propiedades emulsificantes y emulsionantes.
 Texturización
 Formación de masa

1. Hidratación
Al igual que otras sustancias orgánicas, las proteínas en estado seco tienden a retener una
cierta cantidad de agua hasta alcanzar el equilibrio con la humedad relativa del medio
que las rodea, de acuerdo con su isoterma de adsorción.
Las propiedades de hidratación de las proteínas están directamente relacionadas con
factores intrínsecos de la propia molécula, es decir, con su composición aminoácido y su
conformación. Las proteínas interaccionan con el agua a través de puentes de hidrógeno,
enlaces dipolo-dipolo o mediante las cadenas laterales de los aminoácidos. Así, si hay
una mayor proporción de aminoácidos con cadenas laterales hidrófobas, la proteína
presentará una menor capacidad de hidratación que si está compuesta por aminoácidos
con cadenas laterales hidrófilas que puedan establecer más fácilmente, puentes de
hidrógeno con el agua. Por otra parte, las propiedades de hidratación también se ven
afectadas por diversos factores extrínsecos, siendo los más importantes la concentración
de proteínas, el pH y la temperatura. La concentración de proteínas está directamente
relacionada con la cantidad total de agua que pueden absorber.
La influencia del pH es muy importante ya que al modificarse la ionización de una
solución proteica se alteran las fuerzas de atracción y de repulsión entre proteínas, y la
capacidad de éstas para unirse a las moléculas de agua. La máxima capacidad de ligar
agua se presenta en la mayoría de las proteínas a valores de pH entre 9 y 10 debido a la
ionización de los grupos suIfhidrilo.

2. Solubilidad
La solubilidad de una proteína se define como el porcentaje de proteína que se mantiene
en disolución o dispersión coloidal bajo condiciones específicas y que no sedimenta a
fuerzas centrífugas moderadas. Para que una proteína sea soluble debe interaccionar con
el disolvente (puentes de hidrógeno, dipolo-dipolo e interacciones iónicas); por ello, se
puede definir también como el equilibrio entre las interacciones proteína-proteína y
proteína-disolvente. La principal ventaja de una buena solubilidad es que permite una
dispersión rápida y completa de las moléculas proteicas, lo que conduce a un sistema
coloidal, disperso y con una estructura homogénea.

Las proteínas pueden clasificarse en cuatro grupos según el grado de solubilidad:

 Albúminas: solubles en agua a pH 6,6
 Globulinas: solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.
 Prolaminas: solubles en etanol al 70%.
 Gluteninas: solubles únicamente en soluciones muy ácidas o muy alcalinas.

La solubilidad a pH neutro o en el punto isoeléctrico es, con frecuencia, la primera

propiedad funcional que se mide de un ingrediente proteico ya que las proteínas
insolubles tienen muy pocas aplicaciones en la Industria Alimentaría. También es
interesante conocer la solubilidad cuando se pretende determinar el grado de
extracción y purificación de proteínas.
Los factores que afectan la solubilidad de las proteínas son:
 Efecto de las sales
Las sales neutras tienen una influencia muy marcada en la solubilidad de las
proteínas globulares, y su efecto no sólo depende de su concentración, sino
también de las cargas eléctricas de sus cationes y aniones; esto se debe a que las
proteínas, por ser macromoléculas ionizables, se ven alterados por las
interacciones electrostáticas que establecen consigo mismas y con el medio que
las rodea.
 Efecto del pH
Debido a su naturaleza anfótera, la solubilidad de las proteínas globulares está
muy influenciada por el pH al que se encuentren: es mínima en su punto
isoeléctrico y aumenta al alejarse de él. Dependiendo del pH del sistema,
estos polímeros pueden actuar como cationes y como aniones, de tal manera
que al desarrollar la misma carga eléctrica provocan fuerzas de repulsión
entre ellos que repercute en un aumento de su solubilidad y estabilidad.
 Efecto de los disolventes
La adición de disolventes orgánicos a las soluciones de proteínas causa un
cambio en la constante dieléctrica del sistema que influye de manera muy
marcada en la estabilidad y la solubilidad de estos polímeros.
La fuerza de atracción entre dos moléculas puede incrementarse si se colocan
en un disolvente con una constante dieléctrica baja; los disolventes con una
constante dieléctrica menor que la del agua (Metanol, etanol, benceno) hacen
que los grupos R de las proteínas disminuyan su rechazo entre sí y tiendan a
la agregación y a la precipitación.
 Efecto de la Temperatura
 En términos generales, las proteínas globulares son muy solubles dentro de
un intervalo de temperatura de 10 a 45°C, y alcanzan su máximo en alrededor
de los 35°C; cuando se exceden estos límites, los polímeros tienden a la
desnaturalización y, en ocasiones, a la precipitación.
3. Viscosidad
La viscosidad es una medida de la resistencia que presentan los fluidos para
moverse en un plano; es una función de la red u ordenamiento tridimensional de
las moléculas y, por tanto, aumenta con la concentración del polipéptido.
La viscosidad de los fluidos proteicos está directamente relacionada con el
diámetro aparente de las moléculas dispersas, que a su vez depende de las
características propias de cada proteína de las interacciones proteína-agua y de las
interacciones proteína-proteína. Por tanto, la pérdida de viscosidad de los fluidos
proteicos está siempre determinada por la disminución del diámetro aparente de
las moléculas.
Un mayor conocimiento de ésta permitirá mejorar aquellas operaciones que
implican transferencia de masa y/o calor como refrigeración, atomización,
operaciones de mezcla, etc.
Al aumentar la temperatura se reduce la viscosidad ya que los puentes de
hidrógeno se rompen, lo que lleva consigo que estos polímeros pierdan su
hidratación.
4. Formación de geles
Los geles son sistemas dispersos de al menos dos componentes en los que la fase
dispersa forma un entramado cohesivo en el medio de dispersión. Se caracterizan
por la falta de fluidez y por la deformabilidad elástica.
La gelificación proteica consiste en la formación de una red proteica ordenada
formando un retículo tridimensional, a partir de proteínas previamente
desnaturalizadas. En esta red las interacciones polímero-polímero y polímero-
solvente, así como las fuerzas de atracción y repulsión están balanceadas.
Cualquier factor que potencie el contacto entre proteínas va a favorecer la
gelificación, como ocurre con la concentración proteica. Si hay una concentración
de proteínas muy elevada puede haber gelificación incluso en condiciones poco
favorables.
La gran capacidad de retención de agua que presentan los geles está directamente
relacionada con el tiempo que se invierte en la etapa de agregación con respecto
a la desnaturalización:
o Si se forman rápidamente se obtienen geles desordenados, poco elásticos,
opacos y con la capacidad de retención de agua disminuida, debido a que
la cadena polipeptídica no ha podido agruparse de una forma ordenada.
o Si, por el contrario, la agregación se realiza lentamente, los polipéptidos
parcialmente desplegados se orientan más fácilmente antes de la
agregación final y el resultado es un gel ordenado, elástico, transparente
y estable a la sinéresis y exudación.
5. Capacidad Emulsionante
 El poder emulsificante es uno de los requerimientos funcionales de numerosos
sistemas alimentarios ya que muchos alimentos son emulsiones, tales como: la
leche, los helados, mantequilla, mayonesa, queso fundido, entre otros, donde las
proteínas juegan un papel fundamental en la estabilización de estos sistemas.
Las emulsiones son sistemas dispersos o suspensiones de dos líquidos
inmiscibles, íntimamente ligados, donde uno constituye la fase dispersa o
discontinua, siendo los tipos de emulsiones más comunes los de aceite en agua
(O/W) o agua en aceite (W/O), clasificadas de acuerdo al componente que forma
la fase dispersa.
Para evitar la desestabilización de las emulsiones suelen utilizarse estabilizadores
o emulsificadores. Los emulsificadores serán aquellas sustancias que tienen la
capacidad de promover la formación y estabilización de la emulsión, ya que
disminuyen la tensión superficial y evitan la coalescencia o unión de las gotas que
componen la fase interna. En la mayoría de los casos el agente emulsificante es
una sustancia cuyas moléculas contienen grupos polares y apolares, de manera tal
que se orienten adecuadamente cuando son absorbidas por la interfase. De esta
forma se crea una monocapa que evita el contacto entre las gotas de la fase
dispersa y el medio dispersante.

6. Formación de Espumas
Existen alimentos que son espumas como el merengue, la nata batida, las
panetelas, entre otros. Las espumas alimentarias son dispersiones de gotas de gas
(aire o CO2) en una fase continua líquida o semisólida, formada por las llamadas
laminillas.
Al igual que para la formación de emulsiones se requiere de una adecuada
hidrofobicidad superficial, solubilidad y un alto grado de flexibilidad de la
molécula proteica y en este caso además debe formar películas fuertes, gruesas,
cohesivas, elásticas e impermeables al aire, alrededor de cada burbuja.
La capacidad de formar espumas, depende de la facilidad de establecer una
película interfasial cohesiva a una concentración muy baja y que sea capaz de
atrapar y retener aire, así como soportar esfuerzos mecánicos.
La estabilidad de una espuma depende por tanto de la firmeza de la película
proteica y de su permeabilidad a los gases. La firmeza está condicionada por la
cantidad de moléculas absorbidas y por la capacidad de las moléculas absorbidas
para asociarse.
Dentro de los factores que afectan la estabilidad y formación de la espuma se
encuentran:
 Concentración proteica
Mientras mayor es la concentración de proteínas mayor es la estabilidad
de la espuma debido a que se incrementa la viscosidad de la fase líquida y
por ende el grosor de la película adsorbida, aunque no incide sobre la
capacidad de formación de ellas.
 PH
 El pH tiene un efecto diferente en cuanto a la posibilidad de formación y
estabilización de la espuma. En términos generales se plantea que, a pH
diferentes del punto isoeléctrico, cuando la proteína está mayoritariamente
en forma soluble, es donde manifiesta su máxima capacidad espumante.
 Presencia de sales
Incide en la solubilidad, viscosidad y estructura de las proteínas. No existe
una regla general, sino que está en dependencia del tipo de sal. El NaCl
reduce la estabilidad de la espuma al disminuir la viscosidad, mientras que
los iones Ca2+ mejoran la estabilidad pues interactúan con los grupos
COO- presentes en las proteínas.
 Azúcares
La adición de azúcar mejora la estabilidad ya que incrementa la viscosidad
y por lo tanto reduce la posibilidad de pérdida de líquido de las laminillas.
 Presencia de lípidos
Aunque se encuentran en pequeñas cantidades disminuyen las
propiedades espumantes al situarse en la interfase aire/agua y de esta
manera impiden la adsorción de las proteínas.
 Disolventes orgánicos
Como por ejemplo los alcoholes superiores, que debido a su
hidrofobicidad expulsan a las proteínas de la superficie de las burbujas de
aire, sin llegar a formar por sí mismos películas estables.
7. Texturización
Puede decirse que las proteínas son las responsables de la estructura física de
muchos alimentos. Por ello, la texturización de éstas es de gran importancia ya
que proporciona cuerpo a nuevos productos elaborados fundamentalmente a base
de proteínas. El proceso de texturización se produce por el despliegue de las
cadenas polipeptídicas de las proteínas globulares y posterior estabilización de
estas cadenas estiradas mediante la creación de enlaces intermoleculares. El
producto final presenta una buena capacidad de retención de agua que se
mantiene, aunque el producto se someta a diferentes tratamientos térmicos.
8. Formación de Masa
Las proteínas del gluten se caracterizan porque al amasarlas en contacto con agua
y a temperatura ambiente, forman una masa viscoelástica con unas propiedades
especiales que son la base de la panificación. El comportamiento particular de
estas proteínas radica en que se orientan y se despliegan parcialmente durante el
amasado. De esta forma, se potencian las interacciones interproteicas y los
puentes disulfuro, formándose una red estructural tridimensional y viscoelástica.

12. ¿Cuáles son las propiedades nutrimentales de las proteínas?

 Participan en la síntesis de enzimas que catalizan la síntesis de acidos
grasos.
 Ayudan a transportar el oxigena en la sangre.
  Mejoran el sistema inmunológico, bloqueando las sustancias extrañas que
ingresan al organismo
 Tienen una función estructural, forman parte de tendones, cartílagos, uñas,
cabello, etc.
 Forman parte de las fibras musculares.

15. Explique los distintos procesos de modificaciones químicas que pueden sufrir las
proteínas durante el procesamiento de los alimentos,
 Expansión: Hay intercambio de nutrientes entre los alimentos y los medios de
cocción, lo que produce pérdida de algún nutriente por parte del alimento.
 Concentración: Durante la cocción se forma una costra en el alimento que hace
que los nutrientes permanezcan dentro.
 Mixta: Combinación de ambas.
 Agua: La capacidad de disolver sustancias y de llevar a cabo procesos de hidrolisis,
hace que la presencia de agua en los alimentos y en diversos tipos de procesos y
cocinados, tenga consecuencias no deseadas.
 Calor: El calor de los diversos procesos térmicos conduce a daños nutricionales,
especialmente de vitaminas y, en concreto, de las termolábiles. El daño térmico
dependerá de la temperatura que se alcance y del tiempo de exposición al mismo.
Variara también en función de que el calor sea seco o en medio liquido acuoso o
lipídico. No obstante, la aplicación de calor no siempre es nociva; en ocasiones es
incluso necesaria para la inactivación de sustancias toxicas o destrucción de
gérmenes, aumentando a veces la palatabilidad del producto procesado.
 La luz puede, en algunos casos, ser también otro agente que afecte el valor
nutricional, especialmente en el caso de las vitaminas fotosensibles.
 Oxidación: El oxígeno del aire puede producir en determinados casos un daño
oxidativo, con la modificación nutricional correspondiente.
 PH: La acidez o alcalinidad que un alimento presenta en su elaboración también
ejerce efectos negativos en determinados nutrientes.

16.
 Método de Kjeldahl
 Biuret
 Absorbancia a 280nm
 Fijación de colorantes.
 Turbidimetrico.