I. INTRODUCCIÓN ..................................................................................................................... 3
II. OBJETIVOS .............................................................................................................................. 3
III. REVISIÓN BIBLIOGRÁFICA ............................................................................................. 3
a. Clasificación De Las Proteínas Con Base En Su Solubilidad ........................................... 4
b. Solubilidad y pH (Fire, s.f.) .................................................................................................. 4
c. Solubilidad Y Fuerza Iónica ................................................................................................ 5
d. Temperatura Y Solubilidad (Acasti, s.f.) ............................................................................ 6
e. Disolventes Orgánicos Y Solubilidad .................................................................................. 6
Proteína del huevo (Según Salvador Badui)................................................................... 6
Proteína de la leche (Según Charley, H.)) ....................................................................... 7
IV. MATERIALES Y MÉTODOS .............................................................................................. 7
a. Extracción de globulinas de tortas de soya o de tarhui, propiedades de la misma. ....... 7
b. Proteínas del Huevo – Propiedades .................................................................................... 9
V. RESULTADOS .......................................................................................................................... 9
VI. DISCUSIONES .................................................................................................................... 10
VII. CONCLUSIONES ............................................................................................................... 10
VIII. BIBLIOGRAFÍA .................................................................................................................. 11
IX. ANEXOS.............................................................................................................................. 11
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I. INTRODUCCIÓN
Las proteínas son solubles en agua cuando adoptan una conformación globular. La
solubilidad es debida a los radicales (-R) libres de los aminoácidos que, al
ionizarse, establecen enlaces débiles con las moléculas de agua. Así, cuando una
proteína se solubiliza queda recubierta de una capa de moléculas de agua que
impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su precipitación. Esa
propiedad es la que hace posible la hidratación de los tejidos de los seres vivos.
Las proteínas tienen un comportamiento anfótero y esto las hace capaces de
neutralizar las variaciones de pH del medio, ya que pueden comportarse como un
ácido o una base y por tanto liberar o retirar protones (H+) del medio donde se
encuentran.
II. OBJETIVOS
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Efectos de PH
Las proteínas generalmente tienen muchos grupos ionizables, los que tienen una
variedad de pK. Cada proteína tiene un pH característico al cual las cargas positivas
se encuentran en igual cantidad a las cargas negativas, a este pH se conoce como
punto isoeléctrico, pl, el cual puede ser conocido a través del isoelectroenfoque. En
el pH las proteínas tienen una solubilidad mínima y son insensibles al salting in. La
solubilidad se incrementa cuando el pH se aleja del pl.
Las interacciones que influyen de forma más destacada en las características de
solubilidad de las proteínas son las hidrofóbicas e iónicas. Las interacciones
hidrofóbicas promueven la asociación proteína – proteínas y disminuyen la
solubilidad, en tanto que las iónicas promueven las interacciones proteína – agua y
aumentan la solubilidad. Los restos aminoacídicos con cadenas laterales ionizables
introducen dos tipos de fuerzas repulsivas electrostática entre moléculas proteicas en
disolución. El primero está constituido por la repulsión electrostática entre moléculas
proteicas, debido a la posesión de una carga neta, positiva o negativa, a cualquier pH
distinto des isoeléctrico; el segundo implica la repulsión entre las capas de
hidratación en torno a los grupos ionizados.
Cabe mencionar que tanto las prolaminas como las glutelinas son proteínas altamente
hidrofóbicas. La solubilidad de las proteínas se afecta por las condiciones de la
solución, como el pH, la fuerza iónica, la temperatura y la presencia de solventes
orgánicos, además de las propiedades fisicoquímicas intrínsecas de las moléculas.
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hidratación de los restos cargados promueven la solubilización de la proteína. Si se
representa gráficamente la solubilidad en función del pH, la mayor parte de las
proteínas de los alimentos exhiben una gráfica con forma de U. la solubilidad mínima
de da a un pH aproximadamente idéntico al isoeléctrico.
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d. Temperatura Y Solubilidad (Acasti, s.f.)
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La albúmina de la clara reducen considerablemente su capacidad de espumado
cuando se contaminan con los lípidos de la yema, lo que se debe a que cuando los
glóbulos de la grasa rompen, liberan grasa que interacciona con las proteínas e
inhibe la formación de espuma. Las proteínas de la yema del huevo, tienen mejores
propiedades emulsionantes que la clara, debido a su alta concentración de lecitina
que contiene la yema.
Materiales
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Torta de soya
Solución de cloruro de sodio al 10%
Solución acuosa saturada de acetato de plomo
Solución acuosa de ácido tricloroacético al 10%
Ácido clorhídrico concentrado
Solución saturada de sulfato de amonio (70 partes de sulfato de amonio: en 100
partes de agua en peso)
Ácido tánico al 5%
Sulfato de amonio cristalizado
Ácido acético 0.05N.
Procedimiento
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Precipitación de las proteínas por medio de ácidos
A 2 ml. De extracto agregar 1ml. de ácido clorhídrico concentrado.
b. Proteínas del Huevo – Propiedades
Materiales:
Huevo
Reactivos (Los mismos para 3.1)
Procedimientos
Romper un huevo con cuidado, separando la clara de la yema sin dañar esta última.
Batir ligeramente la clara y diluir agregándole 4 partes de agua. Medir el pH
Neutralizar la disolución agregándole ácido acético diluido 0.05N
Filtrar la dilución (con bomba de vació y papel whatman N°2) para separar el
precipitado fino que aparece. Con el filtrado efectuar las siguientes operaciones.
V. RESULTADOS
Leche (Gloria)
Sulfato de amonio
SOLUBLE
Ácido clorhídrico
SOLUBLE
Hidróxido de sodio
INSOLUBLE
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Proteínas del huevo se obtuvo su solubilidad de la siguiente manera:
VI. DISCUSIONES
Para el desarrollo de la practica creo que nos faltó dejare posar por un tiempo para
poder observar las solubilidades con más claridad.
En el caso en donde se usa leche nos damos cuenta que también en esta proteína el
factor de pH es importante ya que forma un precipitado lo cual hace que se
dificulte la solubilidad de la proteína.
En la proteína del huevo nos damos cuenta que al adicionar soluciones de acetato o
de sulfato la proteína es insoluble, con lo que podemos decir que esta proteína su
grado de solubilidad está determinada por el pH en donde va actuar. Se observó un
cambio de color produciéndose una separación de proteínas y al mismo tiempo
existieron precipitaciones.
Las proteínas pueden formar soluciones estables debido a las cargas de hidratación
de las moléculas de proteína y a las cargas eléctricas que ellas poseen
VII. CONCLUSIONES
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En las reacciones donde se obtuvo precipitación se debió a un cambio en el estado
físico de la proteína, mientras que en las coagulaciones se ha producido un cambio
en el estado físico y en la estructura química por eso es irreversible.
VIII. BIBLIOGRAFÍA
Charley, H. (s.f.). “TECNOLOGÍA DE LOS ALIMENTOS”. Editorial Limusa S.A. México 1987.
Dergal, S. B. (s.f.). “Química de los Alimentos”, Segunda y Cuarta Edición. Segunda y Cuarta
Edición.
IX. ANEXOS
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Proceso de Filtrado
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