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FACULTAD DE MEDICINA

DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA MÉDICA


Normas de Convivencia:
Por Favor
 Llegar Temprano al Salón
 Apagar y Guardar su Celular
 No Comer en el Aula
 No Conversar

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo


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DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA MÉDICA

PROTEÍNAS I
AMINOÁCIDOS
Estructura, Clasificación
y Propiedades
Lic. Jorge Alberto Salomón Hdez.
jorge.salomon04@liveusam.edu.sv
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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VALOR DEL MES:


“VERDAD”
“Jesús le dijo: Yo soy el camino, y la verdad, y la
vida; nadie viene al Padre , sino por mí” Juan 14:6
“Pero sea vuestro hablar: Sí, sí; no, no; porque lo
que es más que esto, de mal procede” Mateo 5:37
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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OBJETIVO:
Explicar eficientemente las funciones de las
proteínas, la estructura de los aminoácidos
con sus propiedades fisicoquímicas, el valor
biológico de ellas en forma escrita y oral de
acuerdo a las clases, consulta bibliográfica,
laboratorios y discusiones de grupo

Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo


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CONTENIDO:
• Definir las proteínas con base a su naturaleza química
• Características de las proteínas
• Las funciones que desempeñan las proteínas en el
organismo
• Enumerar las propiedades fisicoquímicas de los aa
• Recordar los aa de acuerdo a la naturaleza de su cadena
lateral
• Definir aa esenciales y los no esenciales
• Definir Zwitterion o ion dipolar
• El enlace peptídico. Características
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¿QUÉ SON LAS PROTEÍNAS?


Son
BIOMACROMOLÉCULAS
compuestas por 20
monómeros distintos
llamados -aminoácidos,
que están básicamente
formados por: Carbono,
Hidrógeno, Oxígeno y
Nitrógeno (CHON)
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CARACTERÍSTICAS DE LAS PROTEÍNAS


• Abundantes (No existe ningún proceso
celular en el que no estén involucradas)
• Específicas (Relación entre estructura y
función. Ej. Enzima reconoce su sustrato)
• Sensibles (su estabilidad depende de las
condiciones a su alrededor. Ej. Ta y pH)
• Versátiles (se involucran en todo proceso
celular)
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DEPARTAMENTO
FUNCIONES DE DELAS
BIOQUÍMICA MÉDICA
PROTEÍNAS

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LA FÓRMULA GENERAL
DE LOS
AMINOÁCIDOS

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LA QUIRALIDAD
Carbono quiral o isomérico, 4 grupos diferentes
Una excepción es la
GLICINA, porque su grupo
“R” es un hidrógeno

Enantiómeros
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AMINOÁCIDOS. Estructura, caso especial
La Prolina no es
un α-aminoácido,
sino un Grupo
iminoácido CARBOXILO
El grupo amino
de la PROLINA es
secundario y
forma un ANILLO
con el grupo “R”

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PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son:
 Anfóteros, contienen un grupo ácido y uno básico
 Sustancias mucho más polares de lo que uno esperaría
de acuerdo con su fórmula molecular
 Sólidos cristalinos solubles en agua, se atribuyen al hecho
de que la forma estable es un zwitterion o sal interna
O O O
-H+ -H+
H3N CH C OH H3N CH C O H2N CH C O
+H+ +H+
R R R
Especie presente Zwitterion Especie presente
en medio ácido Especie presente en medio básico
Carga (+) en medio neutro Carga (-)
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CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
Por la Cadena lateral Por su Requerimiento
ALIFÁTICOS: grupo “R”  ESENCIALES
formado por hidrocarburos  NO ESENCIALES
saturados
AROMÁTICOS: grupo “R”
Por la Polaridad de su
posee un anillo aromático
Cadena Lateral
POLARES NEUTROS: grupo  NO POLARES
“R” contiene grupos carboxilo  POLARES
o amidas a. Neutros
ÁCIDOS : grupo “R” es ácido b. Ácidos
BÁSICOS: grupo “R” es c. Básicos
básico Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo
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Por su Requerimiento
El cuerpo humano requiere de estos 20
AMINOÁCIDOS para poder sobrevivir

• Aminoácidos Esenciales son aquellos que el


cuerpo humano NO ES CAPAZ DE BIOSINTETIZAR
(o lo hace a velocidades muy bajas), por lo que
¡deben adquirirse de la dieta!
• Aminoácidos NO Esenciales son aquellos que el
cuerpo humano SI PUEDE BIOSINTETIZAR a partir
de otras moléculas
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Aminoácidos Esenciales
Se requiere consumirlos en la dieta
1. Fenilalanina Esenciales solo
2. Treonina Cisteína en niños
3. Valina Tirosina (prematuros y
lactantes)
4. Triptófano Esenciales para todas
5. Isoleucina las edades
6. Metionina
7. Lisina Histidina Esenciales solo
8. Leucina Arginina en niños
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Aminoácidos no Esenciales
Nuestro organismo los puede biosintetizar
Alanina (Ala) Glicina (Gly)
*Tirosina (Tyr) Prolina (Pro)
Aspartato (Asp) Serina (Ser)
*Cisteína (Cys) Asparagina (Asn)
Glutamato (Glu) *Arginina (Arg)
Glutamina (Gln)
* Necesarios en prematuros y lactantes * Necesario en niños
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Por la Polaridad de su Cadena Lateral

POLARES BÁSICOS ÁCIDOS


ALIFÁTICOS AROMÁTICOS
NEUTROS

Glicina (Gly), Fenilalanina Carga (+) Carga (-)


Serina
Alanina (Ala), (Phe) (Ser),
Valina (Val), Treonina
Leucina (Leu), Tirosina (Tir) (Tre), Histidina Ácido
Isoleucina (Ile), Asparagina (His), Aspártico
Cisteína (Cis), Triptófano (Asn), Lisina (Lis), (Asp),
Metionina (Met), (Trp) Glutamina Arginina Ácido
Prolina (Pro) (Gln) (Arg) Glutámico
Si la visión es dada por Dios, no solo puede, debe hacerlo (Glu)
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Cadenas Laterales No Polares

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Cadenas Laterales Polares No Cargadas

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Cadenas Laterales Ácidas

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Cadenas Laterales Básicas

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Amortiguadores o Tampones
• Los amortiguadores son soluciones formadas por un
par ácido-base conjugado; que minimizan los
cambios en la [H+], es decir en el pH, al añadir un
ácido fuerte o una base fuerte
• Tienen una capacidad de máxima amortiguación a
un pH=pKa, es decir cuando las formas ácidas y
básicas están presentes en igual concentración. La
forma ácida reacciona con la base fuerte añadida y
la forma básica no protonada neutraliza el ácido
fuerte añadido.
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Carácter Anfótero H2O

H+ OH-

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Aminoácido - Zwitterion
A pH fisiológico (pH=7,4), los aminoácidos están
en forma de zwitterion (su forma más estable)
Palabra alemana que significa «ion híbrido» o «ion
dipolar». Se conoce como ion hermafrodita
Esta característica es posible ya que los
aminoácidos son ANFÓTEROS

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Punto Isoeléctrico
• Es el valor de pH en el
cual una sustancia tiene
una Carga Total de «0»
(Cero)
• Los aminoácidos en
forma de zwitterion
tienen carga neta cero
• El punto isoeléctrico de
los aa depende de cada
grupo «R».
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A pH ácido el a.a. se encuentra cargado positivamente,
en el pI se encuentran igual la carga (+) y carga (-) y
con pH alcalino se encuentran cargados negativamente

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Detalle de los Puntos Isoeléctricos (pI)
de los 20 Aminoácidos
AA pI AA pI
Glicina 5.97 Cisteína 5.07
Alanina 6.07 Metionina 5.74
Valina 5.97 Ácido Aspártico 2.77
Leucina 5.98 Ácido Glutámico 3.22
Histidina 7.59
¿Por
Isoleucina 6.02
Fenilalanina 5.48 Lisina 9.74 qué ?
Tirosina 5.66 Arginina 10.76

Triptófano 5.89 Asparagina 5.41


Serina 5.68 Glutamina 5.65
Treonina 5.87 Prolina 6.48
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El ácido glutámico tiene tres grupos disociables,
cuyos pK son: pK1=2,19; pK2=4,25 y pK3=9,67
La forma I (protonada) tiene una carga neta positiva
La forma II tiene carga neta cero
La forma III tiene una carga negativa y
La forma IV tiene dos cargas negativas. El punto
isoeléctrico del ácido glutámico será 3,22 (el promedio de
pK1 y pK2, los pK que flanquean a la forma zwitterion).
La proporción de moléculas en la forma IV (2 cargas
negativas) es tan pequeña que puede considerarse como
despreciable a la hora de calcular el pI ver figura…
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El ácido glutámico tiene tres grupos disociables,
cuyos pK son: pK1=2,19; pK2=4,25 y pK3=9,67

pK1=2,19 pI=3,22 pK2=4,25 pK3=9,67


(+) (+) (-) (-) (-) (-)
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La Arginina tiene dos grupos básicos y uno
ácido, donde pK1=2,17; pK2=9,04 y pK3=12,48
La forma I (protonada) tiene dos cargas positivas
La forma II tiene una carga neta positiva,
La forma III tiene una carga neta cero y
La forma IV tiene una carga negativa. El punto
isoeléctrico de la arginina será 10,76 (el promedio de
pK2 y pK3, los pK que flanquean a la forma zwitterion)
La proporción de moléculas en la forma I (2 cargas
positivas) es tan pequeña que se puede despreciar a la
hora de calcular el pI ver figura…
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La Arginina tiene dos grupos básicos y uno


ácido, donde pK1=2,17; pK2=9,04 y pK3=12,48

pK1=2,17 pK2=9,04 pI=10,76 pK3=9,67


(+) (+) (+) (-) (+) (-)
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Concluyendo
 El zwitterion es una especie neutra o sea de
carga neta cero; y más estable
 El pI es el valor de pH en el que una sustancia
tiene carga neta de cero
 A pH menor del pI la especie tiene carga (+)
 A pH mayor del pI la especie tiene carga (-)
(Esto sin importar el medio en que esté)
 En el pI, el aa no migra ni al ánodo ni al cátodo
porque tiene carga neta cero

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Proteínas como Expresión Genética
¡Atando Conceptos!
El Dogma Central de la Biología Molecular
Ribosoma
ADN ARNm Proteína

Aminoácidos

El ribosoma es el lugar donde se


Replicación biosintetizan proteínas por medio de la
Trascripción unión de monómeros (aminoácidos)
Traducción El ribosoma utiliza el ARNm para saber
CUÁLES AMINOÁCIDOS unir
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El Enlace Peptídico
• Resulta de la
reacción entre el
GRUPO
CARBOXILO de
un a.a. y el
GRUPO
AMINO de otro
• Se forma un
enlace tipo
AMIDA y se
libera AGUA.
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Características del Enlace Peptídico
• Enlace tipo amida
• Es COVALENTE
• Debido a su rigidez, su
giro libre está restringido
• Tiene carácter parcial de
doble enlace
• Es Plano y Rígido
• Configuración trans
• Sin carga, pero polar
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Recordando lo aprendido durante la clase!

• ¿Qué son las proteínas?


• ¿Qué elementos forman a las proteínas?
• ¿Funciones de las proteínas?
• ¿Cuántos aminoácidos forman las proteínas?
• ¿Cómo se clasifican los aminoácidos de acuerdo
a la necesidad de ingerirlos en la dieta?

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GRACIAS POR SU ATENCIÓN


Y
PARTICIPACIÓN

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