Anda di halaman 1dari 14

LAPORAN PRAKTIKUM ANATOMI FISIOLOGI MANUSIA

Pelaksanaan : Kamis, 20 September 2018


Dosen : Erlix Rakhmad Purnama, S.Si., M.Si.

Kelompok 1
Anggela Hajar P 16030204009
Rysa Titanika Wati 16030204031
Dinda Dwi Patiwi 16030204038
Widi Eka Astutik 160302040...
PBA 2016

PROGRAM STUDI S1 PENDIDIKAN BIOLOGI


JURUSAN BIOLOGI
FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
UNIVERSITAS NEGERI SURABAYA
2018
I. JUDUL : Cara Kerja Enzim Alpha Amilase

II. RUMUSAN MASALAH


a. Bagaimana pengaruh suhu terhadap cara kerja enzim α-amilase?
b. Bagaimana pengaruh glukosa terhadap larutan uji?
c. Bagaimana pengaruh pati pada larutan uji?
d. Bagaimana pengaruh keasaman terhadap cara kerja enzim α-amilase?
III. TUJUAN
a. Praktikan dapatmengetahui pengaruh suhu terhadap kerja cara kerja enzim α-
amilase.
b. Praktikan dapat mengtahui pengaruh glukosa pada larutan uji.
c. Praktikan dapat mengetahuipengaruh pati pada larutan uji.
d. Praktikan dapat mengetahui pengaruh keasaman pada cara kerja enzim α-
amilase
IV. HIPOTESIS
Ho :
- Tidak adanya pengaruh suhu terhadap kerja enzim alpha amilase.
- Tidak adanya pengaruh glukosa pada larutan uji.
- Tidak adanya pengaruh pati pada larutan uji.
- Tidak adanya pengaruh derajat keasaman pada kerja enzim alpha amilase.
Ha :
- Adanya pengaruh suhu terhadap kerja enzim alpha amilase.
- Adanya pengaruh glukosa pada larutan uji.
- Adanya pengaruh pati pada larutan uji.
- Adanya pengaruh derajat keasaman pada kerja enzim alpha amilase.

V. DASAR TEORI
Enzim
Enzim amilase merupakan enzim yang mampu bertindak sebagai katalis
dalam reaksi hidrolisis pati oleh air membentuk gula. Gula merupakan produk
konstituen utama dalam industri makanan dan minuman (Widiasa, 2007).
Kemampuan enzim dalam memproduksi gula dipengaruhi terutama oleh
kemampuan enzim sebagai katalis proses produksi, yang dapat dikuantifikasi
melalui pengujian aktivtas enzim. Terdapat banyak faktor yang mempengaruhi
aktivitas enzim. Oleh sebab itu, pengujian aktivitas enzim sebaiknya dilakukan
pada kondisi optimum sehingga hasil kuantifikasi yang didapatkan lebih akurat.
Enzim atau biokatalisator adalah katalisator organik yang dihasilkan oleh sel.
Enzim sangat penting dalam kehidupan, karena semua reaksi metabolisme
dikatalis oleh enzim. Jika tidak ada enzim, atau aktivitas enzim terganggu maka
reaksi metabolisme sel akan terhambat hingga pertumbuhan sel juga terganggu.
Reaksi-reaksi enzimatik dibutuhkan agar bakteri dapat memperoleh makanan/
nutrient dalam keadaan terlarut yang dapat diserap ke dalam sel, memperoleh
energi kimia yang digunakan untuk biosintesis, perkembangbiakan, pergerakan,
dan lain-lain. (Poedjiadi, 2006)
Enzim adalah molekul protein yang berperan sebagai biokatalisator dan
berfungsi untuk mengkatalis reaksi-reaksi metabolisme yang berlangsung pada
mahluk hidup. Komponen makromolekul hampir semua enzim berupa proten
kecuali ribozim yang tersusun dari RNA yang berfungsi sebagai katalisator.
Enzim dikelompokkan berdasarkan fungsinya oleh perhimpunan ahli biokimia
menjadi 6 kelompok yaitu oksidoreduktase, hidrolase, liase, transferase, ligase,
dan isomerase. Oksidoreduktase berperan untuk menambah dan memutus atom H
pada gugus kimia suatu molekul, kelompok transferase berperan dalam
memindahkan dan menambah H2O. Transferase berguna untuk memindahkan
gugus fungsional. Liase berperan untuk menambah H2O, NH3, dan CO2. pada
ikatan rangkap, isomerase berperan dalam pembentukan isomer dan yang terakhir
kelompok ligase yang berperan dalam penyatuan dua gugus kimia dengan bantuan
energi dari ATP (Handito, 2014).
Kinerja suatu enzim dipengaruhi oleh beberapa faktor yaitu substrat, suhu,
pH, kofaktor dan inhibitor. Pada kondisi optimum, laju reaksi enzimatik akan
bertambah seiring bertambahnya konsentrasi enzim, sebaliknya laju reaksi dapat
mencapai konstan bila jumlah bertambah terus sampai melewati batas kemampuan
enzim. pada kondisi optimum, laju reaksi enzimatik akan bekerja secara optimum
sehingga diperoleh produk yang lebih banyak (Ilmi, 2013).
Beberapa jenis enzim dibutuhukan untuk merombak karbohidrat, protein
dan lemak, seperti enzim protease yang digunakan untuk merombak protein,
enzim lipase yang digunakan untuk merombak lemak, dan enzim amilase yang
digunakan oleh karbohidrat untuk memecah pasti. Enzim-enzim tersebut secara
bersamaan dihasilkan oleh hewan dan tumbuhan. Untuk mengetahui karakteristik
enzim amilase dapat diketahui melalui percobaan untuk mengetahui pengaruh pH
terhadap aktivitas enzim amilase , pengaruh konsentrasi substrat serta temperatur
terhadap aktivitas enzim amilase (Bahri, 2012).
Amilase merupakan salah satu enzim yang sering digunakan di dalam
bidang industri. Amilase adalah enzim yang mempunyai kemampuan untuk
menghidrolisis pati, amilosa dapat menghidrolisis pati untuk menghasilkan produk
bervariasi seperti maltosa, dekstrim, dan terutama molekul glukosa sebagai unit
terkecil. Enzim amilase dapat berasal dari berbagai sumber yaitu tumbuhan,
hewan, dan mikroorganisme. Pada mikroorganisme merupakan salah satu sumber
enzim yang sangat menguntungkan karena pertumbuhannya lebih cepat dari pada
hewan dan manusia (Novitasari, 2014). Umumnya suhu kritis enzim enzim
terletak antara 50°C sampai 60°C. Hal ini berpengaruh pada struktur dan
kreativitas enzim yang sama optimum pada suhu dimana suhu tubuh saya
mempunyai suhu optimalnya (Srajjudin, 2011).
Proses pengolahan pati menjadi gula sebenarnya dapat dilakukan dengan
menggunakan dua jenis katalis, yaitu katalis asam dan katalis enzim. Pengolahan
pati degan bantuan katalis enzim terdiri dari dua tahap, yaitu likuifaksi dan
sakarifikasi. Pada tahap likuifaksi, enzim yang digunakan adalah enzim α-amilase.
Enzim α-amilase membantu proses hidrolisis pati (polisakarida) menjadi
oligosakarida, berupa limit dekstrin dan senyawa oligosakarida lainnya. Kemudian
proses pengolahan dilanjutkan dengan penambahan enzim lainnya selama proses
sakarifikasi. Jenis enzim yang ditambahkan selama proses sakarifikasi spesifik
tergantung jenis dan karakteristik produk gula yang ingin dihasilkan.
Faktor-faktor yang mempengaruhi kecepatan reaksi enzim antara lain,
perubahan suhu dan pH mempunyai pengaruh besar terhadap kerja enzim.
Kecepatan reaksi enzim juga dipengaruhi oleh konsentrasi enzim dan konsentrasi
substrat. Pengaruh aktivator, inhibitor, koenzim dan konsentrasi elektrolit dalam
beberapa keadaan juga merupakan faktor-faktor yang penting. Berikut
penjelasannya:
a. Pengaruh Suhu
Suhu rendah mendekati titik beku tidak merusak enzim, namun enzim
tidak dapat bekerja.Dengan kenaikan suhu lingkungan, enzim mulai bekerja
sebagian dan mencapai suhu maksimum pada suhu tertentu. Bila suhu
ditingkatkan terus, jumlah enzim yang aktif akan berkurang karena mengalami
denaturasi. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada suhu
optimum. Enzim dalam tubuh manusia mempunyai suhu optimum sekitar 37°
C. Sebagian besar enzim menjadi tidak aktif pada pemanasan sampai ± 60° C,
karena terjadi denaturasi. ( Hafiz Soewoto, 2000)

b. Pengaruh pH
Enzim bekerja pada kisaran pH tertentu. Jika dilakukan pengukuran
aktivitas enzim pada beberapa macam pH yang berlainan, sebagian besar
enzim di dalam tubuh akan menunjukkan aktivitas maksimum antara pH 5,0
sampai 9,0. Kecepatan reaksi enzimatik mencapai puncaknya pada pH
optimum.Ada enzim yang mempunyai pH optimum yang sangat rendah,
seperti pepsin, yang mempunyai pH optimum 2.pada pH yang jauh di luar pH
optimum, enzim akan terdenaturasi. Selain itu pada keaadan ini baik enzim
maupun substrat dapat mengalami perubahan muatan listrik yang
mengakibatkan enzim tidak dapat berikatan dengan substrat. ( Hafiz Soewoto,
2000) .
Sebagian besar enzim bekerja aktif dalam trayek pH yang sempit
umumnya 5 - 9. Ini adalah hasil merupakan hasilpengaruh dari pH atas
kombinasi faktor ( 1 ) ikatan dari substrat ke enzim ( 2 ) aktivitas katalik dari
enzim ( 3 ) ionisasi substrat dan ( 4 ) variasi struktur protein ( biasanya
signifikan hanya pada pH yang cukup tinggi ) ( M.T. Simanjuntak, 2003).
Ada juga yang berpendapat bahwa Ph optimum sering dalam kisaran
antara Ph 6 sampai Ph 8.(Lakitan, 1993). Dan pendapat Poedjiadi (2005),
saliva mempunyai pH antara5,75sampai 7,05. Pada umumnya pH saliva adalah
sedikit dibawah 7.Enzimptialin dalam saliva adalah suatu enzim amilase.
Enzim ptialin bekerja secaraoptimal pada pH 6,6.

c. Pengaruh Konsentrasi Enzim


Peningkatan konsentrasi enzim akan meningkatkan kecepatan reaksi
enzimatik. Dapat dikatakan bahwa kecepatan reaksi enzimatik (v) berbanding
lurus dengan konsentrasi enzim [E]. Makin besar konsentrasi enzim, reaksi
makin cepat (Hafiz Soewoto, 2000)
Semakin besar konsentrasi enzim maka makin banyak pula produk yang
terbentuk dalam tiap waktu pengamatan. Dari pengamatan tersebut dapat
dikatakan bahwa konsentrasi enzim berbanding lurus dengan kecepatan enzim.
Dengan bertambahnya waktu, pada tiap konsentrasi enzim pertambahan
jumlah produk akan menunjukkan defleksi, tidak lagi berbanding lurus sejalan
dengan berlalunya waktu tersebut. Fenomena itu tentu mudah dimaklumi,
karena setelah selang beberapa waktu, jumlah substrat yang tersedia sudah
mulai berkurang, sehingga dengan sendirinya produk olahan enzim juga akan
berkurang. (Sadikin, 2002 )

d. Pengaruh Konsentrasi Substrat


Pada suatu reaksi enzimatik bila konsentrasi substrat diperbesar,
sedangkan kondisi lainnya tetap, maka kecepatan reaksi (v) akan meningkat
sampai suatu batas kecepatan maksimum (V). Pada titik maksimum ini enzim
telah jenuh dengan substrat.
Dalam suatu reaksi enzimatik, enzim akan mengikat substrat membentuk
kompleks enzim-substrat [ES], kemudian kompleks ini akan terurai menjadi
[E] dan produk [P]. Makin banyak kompleks [ES] terbentuk, makin cepat
reaksi berlangsung sampai batas kejenuhan [ES]. Pada konsentrasi substrat [S]
melampaui batas kejenuhan kecepatan reaksi akan konstan. Dalam keadaan itu
seluruh enzim sudah berada dalam bentuk kompleks E-S.Penambahan jumlah
substrat tidak menambah jumlah kompleks E-S.

e. Pengaruh Inhibitor
Enzim dapat dihambat sementara atau tetap oleh inhibitor berupa zat
kimia tertentu.Zat kimia tersebut merupakan senyawa selain substrat yang
biasa terikat pada sisi aktif enzim (substrat normal) sehingga antara substrat
dan inhibitor terjadi persaingan untuk mendapatkan sisi aktif.Persaingan
tersebut terjadi karena inhibitor biasanya mempunyai kemiripan kimiawi
dengan substrat normal. Pada konsentrasi substrat yang rendah akan terlihat
dampak inhibitor terhadap laju reaksi, kondisi tersebut berbalik bila
konsentrasi substrat naik.
Sebagai suatu protein, suatu enzim mempunyai kondisi tertentu dimana
enzim tersebut dapat bekerja secara optimal, karena lingkungan tersebut
mendukung konformasi yang paling aktif bagi molekul enzim tersebut. Suhu
merupakan salah satu faktor lingkungan penting dalam aktivitas suatu enzim
,sampai pada suatu titik kecepatan suatu reaksi enzimatik meningkat sejalan
dengan meningkatnya suhu, sebagian disebabkan karena substrat akan
bertubrukan dengan tempat aktif lebih sering ketika molekul itu bergerak lebih
cepat. (Campbel, 2000)
Ada dua macam inhibitor, yang pertama adalah inhibitor yang bersifat
irreversible dan yang kediua adalah inhibitor yang bersifat reversible.Untuk
yang reversible dibagi lagi menjadi dua, yaitu yang kompetitif dan yang non
kompetitif.Mekanisme kerja inhibitor irreversible adalah beriakatan kovalen
dengan sisi aktif enzim sehingga sulit untuk putus/lepas dan substrat tidak
dapat masuk ke sisi aktif enzimnya.Sedangkan yang reversible ikatannya
lemah, seperti ikatan hydrogen, mudah diputus. Inhibitor reversible yang
kompetitif memiliki prinsip saling berkompetisi dengan substrat untuk dapat
menempel/berikatan dengan sisi aktif enzim sehingga substrat akan kalah jika
konsentrasi substrat sedikit. Solusinya adalah penambahan konsentrasi substrat
sehingga tidak banyak inhibitor yang dapat berikatan dengan sisi aktif
enzim.Inhibitor reversible yang bersifat non kompetitif memiliki prinsip tidak
saling berkompetisi dengan substrat, namun inhibitor ini dapat mengubah sisi
aktif enzim dan menempel atau berikatan dengan enzim pada sisi lainnya,
bukan pada sisi aktif enzimnya.Perubahan sisi aktif enzim yang disebabkan
oleh inhibitor jenis ini menyebabkan substrat tidak dapat berikatan dengan
enzim dan tidak dapat membuat produk baru, dalam hal ini salivary amylase
tidak dapat menghidrolisis amilum yang ada. Jika ada inhibitor reversible non
kompetitif ini di dalam larutan maka penambahan substrat pun tidak dapat
berguna untuk membalikkan keadaan.
Pada praktikum ini, enzim yang digunakan adalah α amilase. Yang
terdapat dalam saliva (ludah) dan pankreas adalah α amilase. Enzim ini
memecah ikatan 1-4 yang terdapat dalam amilum dan disebut endoamilase
sebab enzim ini bagian dalam atau bagian tengah molekul amilum. (Poedjiadi,
2006)

Enzim α-Amilase
Enzim α-amilase memiliki nama kimiawi, yaitu endo-1,4-α-D-glucan
glucohydrolase, EC 3.2.1.1. Enzim α-amilase merupakan enzim ekstraseluler yang
mampu memotong ikatan 1,4-α-D-glikosidik antara monomer glukosa pada rantai
linier amilosa. Enzim ini dikategorikan sebagai endoenzim karena pemotongan pati
dilakukan secara acak dari dalam (Pandey ,2000). Enzim α-amilase disusun oleh
protein. Protein yang tersusun dalam enzim terdiri dari 3 domain, yaitu domain A,
B, dan C sesuai Gambar 1. Domain A yang ditandai dengan warna merah
merupakan domain terbesar berbentuk seperti super struktur barrel (β/α)g. Domain
B yang ditandai dengan warna kuning. Domain B menempel dengan domain A
karena ikatan disulfida serta berada di antara domain A dan C. Domain C yang
ditandai dengan warna biru memiliki struktur lembaran β yang terhubung dengan
domain A karena adanya rantai polipeptida sederhana. Sisi aktif enzim yang
ditandai dengan warna hijau merupakan rantai panjang, terletak di bagian akhir
gugus karboksil domain A dan B. Enzim juga dilengkapi dengan ion kalsium yang
ditandai dengan bola biru dan ion klorida yang ditandai dengan bola kuning. Ion
kalsium berperan sebagai stabilisator dan activator allosteric (Souza ,2010).
Beberapa enzim memiliki lebih dari satu bagian aktif untuk mengikat substrat
supaya enzim dapat mengikat substrat lain ketika sudah terikat dengan suatu
substrat tertentu. Sifat enzim inilah yang disebut sebagai allosteric (Shuler ,2002).
Enzim α-amilase bersifat calsium metalloenzymes sehingga tidak dapat berfungsi
tanpa adanya ion kalsium (Stein, 1964).

Gambar 1. Struktur α-amilase (Souza, 2010)

Sebagian besar enzim α-amilase memotong karbohidrat rantai panjang baik


secara endoamilase. Akan tetapi, terdapat beberapa enzim α-amilase yang
memotong karbohidrat secara eksoamilase, tergantung dari sumber enzim α-
amilase dihasilkan. Hasil penguraian oleh α-amilase adalah dekstrin, limit dextrin,
oligosakarida, dan turunan siklodextrin. Dextrin adalah campuran oligosakarida
kompleks yang memiliki rumus molekul C6H10O3. Dextrin merupakan produk
antara pati dan dekstrosa/glukosa. Limit dextrin adalah campuran oligosakarida
dengan rantai lebih pendek. Mekanisme hidrolisis pati menggunakan katalis enzim
α-amilase dapat dilihat pada Gambar 2 dan 3.

Gambar 2. Mekanisme SN2 pemutusan ikatan α-1,4-glikosidik oleh enzim α-


amilase (Bamiller, 2009)
Gambar 3. Hidrolisis pati oleh enzim α-amilase (Harvathova, 2000)

Catatan : (•) residu α-D-glukosa pereduksi; (ᵒ) residu α-D-glukosa nonpereduksi

Enzim α-amilase yang menghasilkan dextrin secara endoamilase berasal dari


saliva dan pankreas manusia, pankreas babi, gandum, jamur (Aspergillus oryzae
dan Rhizopus niveus), bakteri termostabil (Bacillus subtilis, Bacillus licheniformis,
Bacillus acidocaldarius, Clostridium, Dyctio glomus thermophilum, dan Bacilus
stearothermophillus), serta bakteri lainnya seperti Streptococcus bovis. Enzim α-
amilase yang berasal dari bakteri termostabil cenderung lebih stabil pada
temperatur 10oC lebih tinggi dari temperatur kerja enzim α-amilas yang dihasilkan
bakteri biasa seperti Bacillus amyloliquefaciens. Keberadaan ion kalsium tidak
mempengaruhi sifat termostabil enzim α-amilase yang dihasilkan.

Pengujian Aktivitas Enzim α-Amilase

Prinsip uji Iod, larutan pati akan bereaksi dengan Iod membentuk warna biru,
karena Iod masuk ke dalam kumparan molekul pati. Senyawa ini hanya stabil
dalam larutan dingin. Pada pemanasan, warna biru akan hilang karena molekul pati
meregang, sehingga Iod lepas dari kumparan pati, tetapi akan kembali menjadi biru
bila didinginkan. Amilosa akan memberikan warna yang lebih biru bila
dibandingkan dengan amilopektin (Bintang, 2010).
Pengaruh enzim α-Amylase

(http://www.bem.fmipa.its.ac.id)

VI. VARIABEL
1. Variabel Kontrol :
- HCl 5 tetes
- Yodium 2-3 tetes
- Fehling A B
- air
- Air liur
- Kanji matang
- Kanji mentah

2. Variabel Respon :
- Perubahan warna

3. Variabel Manipulasi :
- Suhu
- Keasaman
VII. DEFISINI OPERASIONAL VARIABEL
1. Variabel manipulasi
a. Suhu
Pada praktikum ini, digunakan perlakuan pemanasan, pendinginan, dan suhu
ruang pada uji fehling untuk mengetahui suhu optimum enzim alpha amylase.
2. Variabel control
a. Reagen
Pada uji fehling digunakan reagen fehling AB pada setiap perlakuan
pemanasan, pendinginan, suhu ruang, dan asam. Pada uji iodine digunakan
reagen yodium tincture. Pada perlakuan asam, digunakan larutan HCl 1 M.
b. Air liur
Air liur yang digunakan pada praktikum ini berasal dari satu praktikan karena
pH air liur setiap orang tidak sama.
c. Tepung kanji matang
Pada praktikum ini digunakan 5 ml tepung kanji matang dengan takaran 50
mL air + 50 gram tepung kanji pada setiap perlakuan pada uji fehling.
d. Tepung kanji mentah
Pada praktikum ini digunakan 5 ml tepung kanji matang dengan takaran 15
mL air + 50 gram tepung kanji pada setiap perlakuan pada uji yodium.
3. Variabel respon
Perubahan warna merupakan hasil reaksi reagen dengan glukosa. Pada uji fehling
perubahan warna biru menjadi merah bata menandakan bahwa pada tabung reaksi
mengandung glukosa. Sedangkan pada uji yodium, perubahan warna abu-abu
kehitaman menjadi warna biru.

VIII. Bahan dan Alat


1. Alat
 Tabung reaksi 10 buah
 Rak tabung reaksi 1 buah
 Penjepit tabung reaksi 1 buah
 Bunsen 1 buah
 Pipet tetes panjang 3 buah
 Gelas ukur 10 ml 1 buah
 Pengaduk 1 buah
 Kertas pH
 Termometer 1 buah
 Sentrifuge 1 buah
 Korek 1 buah
 Gelas beker 100 ml 1 buah
 Gelas beker 50 ml 1 buah
 Cawan petri 2 buah

a. Bahan
 Tepung kanji 0,5 Ons.
 Kanji matang 50 ml
 Air liur 20ml
 Fehling A 15 ml
 Fehling B 15 ml
 Yodium tinctur 0,5 ml
 Asam cuka glasial/ HCl 3% 0,5 ml
 Es batu

IX. Cara kerja


1. Buat kanji matang: Tepug kanji + .... ml Air > dipanaskan sambil diaduk sampai
homogen, tidak kental dan tidak encer.
2. Buat larutan kanji: Tepung kanji + ..... ml Air diaduk sampai homogen seperti pasta.
3. Buat larutan campuran fehling:
Fehling A (17,5ml) + Fehling B (17,5 ml) > diaduk
4. 100 ml air dipanaskan di dlam gelas beker sampai suhu inimal 40°C
5. Es batu diletakkan dalam gelas beker
6. Air liur di tampung dalam cawan petri/ gelas beker.
7. Kanji yang matang di tuangkan ke dalam tabung reaksi A 5 ml (6 tabung) dan larutan
kanji di tuangkan ke dalam tabung reaksi B 5 ml (4 tabung)
8. Sisa tepung kanji di letakkan pada cawan petri
9. Proses reaksi kerja enzim:
- Pemanasan
Tabung reaksi yang berisi kanji matang di ambil dan di beri label nomor:
No. 1
b) Air liur di ambil dan di teteskan ke dalam tabung sekitar 5-10 tetes
c) Diaduk sampai rata dan di diamkan selama 5 menit
d) Ditambahkan larutan fehling AB sebanyak 5 ml
e) Tabung reaksi di masukkan ke dalam air panas, selama 5 menit/sampai
mendidih.
No. 2
a) Air liur di ambil dan di teteskan ke dalam tabung no 1
b) Diaduk sampai rata dan di diamkan selama 5 menit
c) Tabung reaksi di masukkan ke dalam air panas, selama 5 menit/sampai
mendidih
d) Tabung di angkat dan di tuangi larutan fehling AB 5 ml kemudian di aduk
sampai rata.
No. 3
a) Kanji matang di campur dengan larutan fehling AB 5 ml
b) Tabung di masukkan ke dala air panas selama 5 menit/mendidih.

- Pendinginan
Ambil 3 tabung reaksi yang berisi kanji matang di ambil dan di beri label nomor:
No.4
Prosedur sama dengan no 1, 2 dan 3tetapi perlakuan peredaman dalam es batu
selama 5 menit.
- Suhu ruangan
No. 6
a) Air liur diteteskan sebanyak 5 tetes
b) Diaduk sampai rata
c) 5 ml larutan fehling AB di tuangkan dan di aduk sampai rata kemudian di
diamkan pada suhu ruang.
- Reaksi Iodium
* Tepung kanji pada cawan petri di tetesi iodium sebanyak 2-3 tetes
* Tabung reaksi yang berisi larutan kanji mmentah di ambil dan di beri label
nomor:
No. 8
a) Larutan kanji mentah ditetesi air liur 5-10 tetes
b) Diaduk sampai rata dan di diamkan 5 menit
c) Di tetesi iodiu 3-5 tetes
d) Di diamkan selama 5 menit
No. 9
a) Tabung di tetesi iodium 3-5 tetes
b) Di diamkan selama 5 menit
c) Sebagai kontrol

X. Hasil dan Pembahasan


Hasil
Pembahasan
Reaksi Iodium
Pada percobaan menggunakan sampel pada tabung reaksi no. 8 yang berisi kanji
mentah dan air liur 5 tetes yang diaduk sampai rata, di diamkan 5 menit menggunakan
Iod sebanyak 5 tetes mengalami perubahan warna dari bening menjadi ungu +++ .
Sedangkan pada tabung reaksi no. 9 yang berisi kanji mentah di beri reagen iodium
sebanyak 3-5 tetes didiamkan 5 menit mengalami perubahan warna yang saa dengan
tabung no. 9 yaitu dari bening ke ungu +++. Hal ini menunjukkan berdasarkan hasil
percobaan terdapat pengaruh waktu lama pendiaman dan perbandingan volume
larutan dengan reagen tidak sama, sehingga diperoleh bahwa semakin lama proses
reaksi maka warna larutan semakin gelap. Menurut Winarno (2002), Larutan Iodin
ditambahakan pada larutan sampel sebanyak satu tetes. Timbulnya warna biru
menunjukkan adanya pati, sedangkan warna merah menunjukkan adanya glikogen.
Prinsip uji Iod, larutan pati akan bereaksi dengan Iod membentuk warna biru, karena
Iod masuk ke dalam kumparan molekul pati. Senyawa ini hanya stabil dalam larutan
dingin. Pada pemanasan, warna biru akan hilang karena molekul pati meregang,
sehingga Iod lepas dari kumparan pati, tetapi akan kembali menjadi biru bila
didinginkan. Amilosa akan memberikan warna yang lebih biru bila dibandingkan
dengan amilopektin (Bintang, 2010).
DAFTAR PUSTAKA

Bemiller, J.; Whistler, R., "Starch: chemistry and technology", 3rd Ed., Elsevier Inc.,
2009.
Bintang, Maria. 2010. BiokimiaTeknikPenelitian. Erlangga. Jakarta.
Campbell.2000.Kimia Kehidupan.Jakarta: Erlangga
Hafiz, Soewoto, dkk.2000.Biokimia Eksperimen Laboratorium.Jakarta: Widya
Medika.
Horvathova, V.; Janecek, S.; Sturdik, E., "Amylolytic enzymes: their specificities,
origins and properties", Biologia, Bratislava, 55 (2000), 605-615.
Pandey, A.; Nigam, P.; Soccol, C.R.; Soccol, V.T.; Singh, D.; Mohan, R., "Review:
advances in microbial amylases", Biotechnol. Appl. Biochem. 31 (2000),
135– 152.

Poedjiadi, Anna.2006.Dasar – Dasar Biokimia.Jakarta: UI Press

Sadikin, Mohamad.2002.Biokimia Enzim. Jakarta : Widya Medika.

Shuler, M.L.; Kargi, F., "Bioprocess engineering: basic concepts", 2nd Ed., Prentice
Hall PTR, 2002.

Souza, P.M. de; Magalhaes, P. de O., "Application of microbial alpha-amylase in


industry - a review", Brazilian Journal of Microbiology 41 (2010), 850-861.

Stein, E.A.; Hsiu, J.; Fischer, E.H, "Alpha-amylases as calcium-metalloenzymes. I.


Preparation of calcium-free apoamylases by chelation and electrodialysis",
Biochemistry 3 (1964), 56–61.

Winarno, F.G. 2002. Kimia PangandanGizi. Gramedia. Jakarta.