FACULTAD DE FARMACIA Y BIOANÁLISIS

ESCUELA DE BIOANÁLISIS

PROGRAMA ANALÍTICO DE LA ASIGNATURA: BIOQUÍMICA GENERAL

I.- DATOS DE LA ASIGNATURA

 Código: 4402
 Prelaciones: Química Orgánica.
 Horas/Semanas: Teoría 4, Laboratorio 4.
 Unidades Créditos: 6.
 Ubicación en el Plan de Estudios: Cuarto Semestre.
 Tipo de Curso: Obligatorio
 Régimen Semestral: Sí
 Duración del Curso: 16 Semanas

II.- JUSTIFICACIÓN DE LA ASIGNATURA

La Bioquímica es la ciencia que estudia los constituyentes químicos de los seres vivos, sus funciones y sus
transformaciones, así como los procesos que controlan éstas. Es decir, se dedica al conocimiento de la base molecular
de la vida. Es por ello que el área de conocimiento en el ejercicio de Licenciados en Bioanálisis y otras licenciaturas
(Farmacia, Odontología, Medicina, Enfermería, etc.), requiere para su desarrollo un pilar esencial de principios sólidos
y fundamentales de BIOQUÍMICA, disciplina que forma parte del corazón de las ciencias biológicas. La importancia de
la bioquímica se hace patente incluso antes; en los programas de educación media y media superior, se incluyen
temas que versan precisamente sobre principios básicos de esta importante rama de la Biología. Además en este el
Siglo de la Bioingeniería y la Biomedicina, los conocimientos necesarios sobre la Bioquímica son fundamentales para
emprender los conocimientos que nos depara el futuro. Por esta razón es imprescindible preparar futuros
Bioanalístas capaces de relacionar las diferentes áreas de conocimiento con la vida real, ya que la mayoría de las
enfermedades son consecuencia de una alteración molecular, y que tanto para entender su fisiopatología como para
llegar a un diagnóstico y desarrollar una terapéutica adecuada se requieren unos fundamentos bioquímicos. La
información fundamental sobre la composición química de la materia viviente, las reacciones enzimáticas que
presiden los cambios metabólicos y los sistemas que regulan su operación, tanto en la salud como en la enfermedad,
ayudaran al estudiante a integrar el papel de las vías enzimáticas individuales con las funciones del organismo. Los
conocimientos servirán de base para construir y correlacionar coherentemente otras asignaturas.

III.- REQUERIMIENTOS DE LA ASIGNATURA

1. Se requiere conocer los componentes de la materia viva: estructuras celulares y subcelulares, elementos
químicos y estructuras completas de muchos compuestos biológicos (aminoácidos, proteínas, carbohidratos,
lípidos, nucleótidos, vitaminas y hormonas).
 2. Conocimientos de los tipos de células existentes.
3. Conocimientos básicos de la Bioenergética.
4. Conocimientos básicos de Química Analítica.

IV.- OBJETIVOS GENERALES DE LA ASIGNATURA

a) Brindar al estudiante de Bioanálisis los principios básicos para que realice a través de la investigación y el
análisis, un estudio actualizado y moderno de los metabolitos primarios que regulan la Química de la Vida.
b) Relacionar en forma sistemática los conceptos básicos a fenómenos bioquímicos en los diferentes procesos
que constituyen el equilibrio natural.
c) Conocer su esencia, nociones sustanciales y el lenguaje llevan al estudiante no solo a estudiar los fenómenos
biológicos sino las ciencias químicas y físicas e incentiva a profundizar lo aprendido a niveles más elevados de
esta ciencia.
d) Utilizar las diferentes interpretaciones de las interacciones moleculares para aproximarlas a la funcionalidad
de los seres vivos, es decir, a la fisiología y fisiopatología, con las cuales guarda una estrecha relación.
e) Conocer la importancia de los numerosos procesos que rigen las interacciones de la configuración particular
del ser vivo y las propiedades fisicoquímicas de su entorno.
f) Aplicar conocimientos teóricos en el campo experimental, manejar algunos instrumentos de laboratorio,
conocer técnicas y procedimientos que le permitan identificar y/o cuantificar diferentes compuestos y
analizar finalmente los resultados obtenidos. Todo esto conducirá al estudiante a adquirir destrezas en su
labor profesional y a despertar su interés para desempeñarse en el área de la investigación.
g) Combinar aspectos básicos de los constituyentes con el comportamiento metabólico y su importancia en la
biosíntesis de otros constituyentes intermedios, como consecuencia de cambios químicos y energéticos

V.- CONTENIDOS

UNIDAD 1.- INTRODUCCIÓN, COMPONENTES MOLECULARES DE LAS CÉLULAS Y BIOENERGÉTICA (DURACIÓN: 17

HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la unidad, el estudiante esta en capacidad de comprender la importancia del transporte de electrones en
la célula y el mecanismo por el cual generan energía a través de las membranas celulares. Además estará en
capacidad de analizar las vías posibles de generar ATP y ATPasa unidas a las membranas y su mecanismo de síntesis.
Comprender los principios de la bioenergética en las formas metabólicas anabólicas y catabólicas del organismo
humano.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Definir Bioquímica y discutir la importancia de ésta en el campo laboral clínico y científico.

b) Describir la estructura de la molécula de agua y la importancia de ésta en la formación de puentes de
hidrógeno.
c) Definir pH y amortiguadores. Analizar la importancia de los amortiguadores en el mantenimiento del pH
sanguíneo.
d) Establecer diferencias entre células procariotas y células eucariotas.
 e) Describir la estructura de la membrana plasmática y de los organelos celulares. Discutir sus principales
funciones metabólicas.
f) Clasificar a las vitaminas de acuerdo a su solubilidad y considerar su importancia bioquímica.
g) Conocer la estructura del ATP y relacionar su rol primordial de transferencia de grupos fosfato con la energía
química.
h) Analizar la importancia del ATP en el acoplamiento energético.
i) Definir Metabolismo y conceptos relacionados.
j) Describir las reacciones que son fuente de ATP, tanto en ausencia de oxígeno ( citosol) como en la oxidación
completa de glucosa (mitocondria) hasta CO2 y H2O.
k) Describir los componentes de la cadena de transporte de electrones y la Hipótesis de Mitchell sobre la
producción de ATP.
l) Calcular la energía de Enlace Fosfato de metabolitos y efectuar una ecuación global balanceada de cualquier
secuencia de reacciones.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) INTRODUCCIÓN, BIOMOLÉCULAS Y CÉLULA: Introducción al estudio de la Bioquímica; Compuestos celulares: agua,

pH y amortiguadores. Aminoácidos, proteínas, carbohidratos, lípidos, ácidos nucleicos, vitaminas y minerales;
Célula típica: tamaño, forma, uniones intercelulares; Componentes celulares: membrana, citoplasma,
filamentos, núcleo, nucleolo, mitocondria, retículo endoplasmático, aparato de golgi, lisosomas, peroxisomas
y otras estructuras celulares.
b) NUCLEÓTIDOS, ESTRUCTURA COVALENTE DE LOS ACIDOS NUCLÉICOS: Bases púricas y pirimídicas, nucleósidos,
nucleótidos; Funciones: AMP, AMPc, GMP, GMPc, UMP, CMP, TMP; ARN: tipos, características, propiedades,
funciones; ADN: características, propiedades, funciones, estructura primaria, secundaria, forma de Watson y
Crick, representación esquemática.
c) VITAMINAS Y COENZIMAS: Importancia Biológica Clasificación, características; Vitaminas hidrosolubles:
estructuras, relación entre sus estructuras y su función como coenzimas; Vitaminas liposolubles: estructuras y
función bioquímica.
d) SISTEMA ATP/ADP Y LA TRANSFERENCIA DE LA ENERGÍA: ATP: Estructura y relación con su papel central en la
transferencia de grupos fosfatos y energía química. Conservación de la energía de oxidación en forma de ATP.
e) CITOSOL Y MITOCONDRIO COMO PRODUCTORES DE ENERGÍA: Introducción a los metabolismos: anabolismo,
catabolismo, metabolismo intermediario, características, clasificación de los organismos según la utilización
de energía y fuente de carbono. Citosol: asiento de reacciones que producen energía en ausencia de oxígeno.
Mitocondrio: ultraestructura, funciones, enzimas, sustancias permeables a las membranas mitocondriales.
Cadena Respiratoria: citocromos, transporte de electrones, oxido-reducción, fosforilación oxidativa,
inhibidores del transporte electrónico, agentes desacoplantes, fosforilación a nivel de sustrato. Empleo de
oxígeno por las oxigenasas: dioxigenasas, monooxigenasas, transporte electrónico, suproxidodismutasa,
catalasas, bioluminiscencia.
f) CÁLCULO DE LA ENERGÍA: Mecanismo para calcular la energía del enlace fosfato en metabolitos que continúan o
no su degradación hasta dióxido de carbono y agua. Captura de iones divalentes.
g) ECUACIONES GLOBALES: Normas para desarrollar una ecuación global balanceada de cualquier secuencia de
reacciones, normal o modificada: cuando se incluye o no fosforilación oxidativa, con o sin aceptores de
hidrógeno. Mecanismos para balancear las ecuaciones globales de cualquier tipo. Problemas.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Discutir diversas técnicas aplicadas para cuantificar e identificar Biomoléculas.

 b) Calcular la energía del enlace fosfato en metabolitos que continúan o no su degradación hasta dióxido de
carbono y agua.
c) Desarrollar ecuación global balanceada de cualquier secuencia de reacciones.

BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición,

 Interamericana, McGraw Hill.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000). Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 ROBERT K. Murria, (2001). Bioquímica de Harper, 15ª. Edición. Manual Moderno

UNIDAD 2.-AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS (18 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la unidad el estudiante esta en capacidad de comprender la importancia que representa en el organismo
humano el metabolismo de las proteínas mediante los diversos ciclos y procesos que involucran los procesos de
biosíntesis y degradación de los aminoácidos.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Identificar aminoácidos y proteínas. Destacar la importancia y las funciones biológicas principales, las
propiedades fisicoquímicas y la clasificación de cada uno de ellos. Familiarizarse con sus estructuras químicas
y nomenclatura.
b) Clasificar una enzima en su categoría correcta según la UIB.
c) Destacar la importancia de las enzimas en los diferentes procesos metabólicos.
d) Escribir las ecuaciones de Michaelis Menten y Lineweaver Burk, y definir sus términos.
e) Reconocer la inhibición reversible competitiva, no competitiva y acompetitiva, y la inhibición irreversible, por
las gráficas de Lineweaver Burk.
f) Interpretar la actividad cinética y propiedades de las enzimas a procesos bioquímicos.
g) Esquematizar los cambios que sufren las proteínas durante el proceso de digestión, y las enzimas que allí
participan.
h) Describir las reacciones, enzimas y productos de las diferentes vías del metabolismo y establecer relaciones
entre éstas.
i) Describir y diferenciar la estructura primaria, secundaria y terciaria del ADN. Reconocer la forma A, B y Z.
j) Establecer diferencias entre cromosomas procarióticos y eucarióticos.
k) Enumerar las condiciones bajo las cuales el ADN es desnaturalizado y qué propiedades físicas son alteradas.
l) Definir las etapas de síntesis del ADN en el orden en que ocurren y diferenciar las ADN polimerasas de
procariotas y eucariotas.
m) Describir los sucesos que ocurren en la síntesis del ARN e indicar las propiedades básicas del ARNr, ARNt y
ARNm.
n) Describir las características del código genético y las diferentes etapas que ocurren en la síntesis de
proteínas.
o) Enumerar y definir mutaciones.
p) Definir y dar ejemplos de inducción y represión genética
CONTENIDO DECLARATIVO

a) QUÍMICA DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS: Aminoácidos: frecuentes y poco frecuentes en las proteínas, no

protéicos, propiedades ácido-base, estereoquímica, reacciones y análisis de mezcla de aminoácidos;
Proteínas: funciones biológicas, propiedades químicas, estructuras, conformación, desnaturalización ,
separación, identificación, purificación y caracterización, sondas de conformación protéica; Diversidad
funcional de las proteínas: hemoglobina, colágeno, queratina, globulina, actina, miosina, anticuerpos y
respuesta inmune.
b) ENZIMAS: Nomenclatura y clasificación, unidades enzimáticas, cofactores, coenzimas, apoenzimas, grupo
prostético, proenzimas, isoenzimas, especificidad enzimática, centro activo, importancia de las enzimas en
la industria y la investigación; Cinética Enzimática: complejo enzima-sustrato, Ecuación de Michaelis
Menten, Ecuación de Lineweaver-Burk, factores que afectan la actividad enzimática; Inhibidores:
importancia de la inhibición enzimática en la terapéutica, gráficas; Regulación, problemas.
c) METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS: Digestión: enzimas, productos, absorción de aminoácidos,
depósitos, transformaciones de aminoácidos, localización, fondo común. Destino de los residuos no
nitrogenados. Catabolismo: desaminación, descarboxilación, transaminación, ciclo de la urea, enzimas,
productos, destino de los productos. Relación con otras vías, balance nitrogenado, estados patológicos;
Anabolismo: síntesis de aminoácidos, enzimas, relación con otras vías.
d) ADN Y ESTRUCTURA DE LOS CROMOSOMAS: ADN: estructura primaria, secuencia, estructura secundaria y
terciaria, forma A, B y Z, desnaturalización y renaturalización; Cromosomas: estructura de procariotas y
eucariotas.
e) REPLICACIÓN DEL ADN: Síntesis y reparación del ADN: polimerasas, inhibidores, ciclo celular, reparación,
defectos en la reparación.
f) TRANSCRIPCIÓN DEL ADN. ARN Y SUS TIPOS: Propiedades, síntesis, reconocimiento, iniciación, alargamiento,
terminación, ARN polimerasas. Características del ARN ribosómico, ARN de transferencia y ARN
mensajero. Inhibidores.
g) CÓDIGO GENÉTICO: Código genético, codón, anticodón.
h) TRADUCCIÓN. BIOSÍNTESIS DE PROTEÍNAS: Mecanismo de la síntesis proteica: activación iniciación,
alargamiento, terminación, requerimientos energéticos, síntesis de proteínas no ribosomales, inhibidores,
modificaciones post-traducción. Mutaciones.
i) CONTROL DE LA EXPRESIÓN GENÉTICA: Inducción y represión genética. Atenuación y control en las eucariotas.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Elaborar una curva de titulación e identificar un aminoácido problema, comparando sus respectivos pK con
los valores existentes en una tabla de referencia.
b) Describir las características generales de las enzimas.
c) Determinar la actividad enzimática de las catalasas.
d) Determinar la KM.
e) Determinar el efecto de los inhibidores sobre la actividad enzimática.
f) Describir las reacciones, enzimas y productos de las diferentes vías del metabolismo y establecer relaciones
entre éstas.
g) Describir el fundamento de algunos métodos y equipos empleados en la purificación de proteínas.
h) Analizar los mecanismos que conforman el ciclo de la Urea en relación con el metabolismo intermediario.
BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.
 STRYER, L., Bioquímica, Reverté.
 TRUDY McKee, Y JAMES R.Mckee. (2003). Bioquímica. La base Molecular de la Vida. 3ra. Edición, McGraw-
Hill. Interamericana.

UNIDAD 3.- CARBOHIDRATOS (14 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la unidad el estudiante esta en capacidad de comprender las etapas y la regulación energética en el
metabolismo de carbohidratos, mediante el ciclo de la glucosa y del glucogéno. Además estará en capacidad de
comprender la importancia que representa en el organismo humano el ciclo de los ácidos tricarboxílicos, así como la
catálisis enzimática que aporta cada una de las enzimas participantes en este ciclo.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

Identificar carbohidratos. Destacar la importancia y las funciones biológicas principales, las propiedades
fisicoquímicas y la clasificación de cada uno de ellos. Familiarizarse con sus estructuras químicas y nomenclatura.
Esquematizar los cambios que sufren los carbohidratos, durante el proceso de digestión, y las enzimas que allí
participan.
Describir las reacciones, enzimas y productos de las diferentes vías del metabolismo y establecer relaciones entre
éstas.
Indicar la importancia del ciclo de Krebs como una vía común final en la oxidación de biomoléculas combustibles.
Relacionar la función del ciclo Krebs de generar equivalentes reducidos en el metabolismo oxidativo, con el
transporte de electrones a través de la cadena respiratoria.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) QUÍMICA DE CARBOHIDRATOS: Introducción, clasificación, función biológica de los monosacáridos, disacáridos y

polisacáridos más importantes para el hombre, estereoisomería y reacciones. Paredes Celulares.
b) METABOLISMO DE CARBOHIDRATOS: Digestión: productos, enzimas, absorción, destino. Carbohidratos no
digeribles por el hombre. Intolerancia a la lactosa y otros carbohidratos, consecuencia, síntomas.
Metabolismo intermediario de la D-glucosa, vías, enzimas, función, tejidos. CATABOLISMO: Glucogenólisis:
productos, enzimas, tejidos, relación con estrés, dieta, ejercicio, regulación hormona; Glucólisis Anaeróbica:
fórmulas, enzimas, tejidos, conexión con otras vías, producción de ATP, significado, regulación e inhibidores;
Glucólisis aeróbica: secuencia de reacciones del ciclo de Krebs, enzimas, conexión con otras vías, producción
de ATP, inhibidores, reguladores; Vía de las Pentosas fosfato: significado metabólico como vía alterna,
 función de los productos, enzimas que intervienen. ANABOLISMO: Glucogénesis: enzimas que intervienen,
tejidos, relación con la dieta, ejercicio, estrés, regulación hormonal; Gluconeogénesis: significado metabólico,
sustancias gluconeogénicas, conexión con otras vías, enfermedades relacionadas; Síntesis de lactosa,
enzimas; Síntesis de carbohidratos estructurales, importancia.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Describir el proceso digestivo de los carbohidratos, incluyendo enzimas, tejidos relación con estrés, dieta,
ejercicio, regulación hormonal.
b) Esquematizar y asimilar el metabolismo de carbohidratos e interpretar sus rendimientos energéticos.
c) Correlacionar e integrar las diferentes vías metabólicas en el funcionamiento del organismo.

BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.
 STRYER, L., Bioquímica, Reverté.
 TRUDY McKee, Y JAMES R.Mckee. (2003). Bioquímica. La base Molecular de la Vida. 3ra. Edición, McGraw-Hill.
Interamericana.

UNIDAD 4.- LÍPIDOS Y REGULACIÓN HORMONAL (14 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la unidad el estudiante esta en capacidad de comprender la importancia que representa en el organismo
humano el metabolismo anabólico y catabólico de los ácidos grasos como unidades estructurales de los lípidos.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Identificar lípidos. Destacar la importancia y las funciones biológicas principales, las propiedades
fisicoquímicas y la clasificación de cada uno de ellos. Familiarizarse con sus estructuras químicas y
nomenclatura.
b) Esquematizar los cambios que sufren los lípidos, durante el proceso de digestión, y las enzimas que allí
participan.
c) Describir las reacciones, enzimas y productos de las diferentes vías del metabolismo y establecer relaciones
entre éstas.
d) Enumerar las hormonas, el o los tejidos que las sintetizan, sus células blancas y describir sus efectos
metabólicos principales.
e) Describir el mecanismo de acción general a nivel celular seguido por las hormonas aminoacídicas, proteínicas
y esteroideas para generar efectos metabólicos en sus células blanco.
 f) Esquematizar el proceso de síntesis, degradación y eliminación de las hormonas.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) QUÍMICA DE LÍPIDOS: Introducción. Clasificación, reacciones, función biológica de los ácidos grasos,
acilgliceroles, esfingolípidos, prostaglandinas, terpenos, esteroles, lípidos estructurales (membrana) y
lipoproteínas.
b) METABOLISMO DE LÍPIDOS: Digestión: enzimas, productos, absorción, destino. Relación entre el volumen de la
ingesta de lípidos y otros alimentos. Lipemia, consecuencias. Función de la bilis. Aclaramiento del plasma.
Cuerpos cetónicos. Regulación hormonal; Catabolismo: β – oxidación de los ácidos grasos, enzimas,
productos, producción de ATP. Degradación de esteroles, prostaglandinas, enzimas, productos; Anabolismo:
biosíntesis de ácidos grasos, triacilgliceroles, colesterol, prostaglandinas, enzimas, productos, significado.
Acción de algunas drogas sobre la biosíntesis del colesterol y de las prostaglandinas.
c) REGULACIÓN HORMONAL: generalidades, clasificación, tejido blanco, relación con la naturaleza química de la
hormona. Mecanismo de acción de las hormonas. Hormonas como reguladores metabólicos, participación en
la interconexión de diversas vías metabólicas, enfermedades relacionadas. Síntesis, degradación y
eliminación de las hormonas, enzimas involucradas.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Esquematizar los cambios que sufren los lípidos, durante el proceso de digestión, y las enzimas que allí
participan.
b) Describir las reacciones, enzimas y productos de las diferentes vías del metabolismo y establecer
relaciones entre éstas.
c) Clasificar las hormonas según su naturaleza química.

BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.
 STRYER, L., Bioquímica, Reverté.
 TRUDY McKee, Y JAMES R.Mckee. (2003). Bioquímica. La base Molecular de la Vida. 3ra. Edición, McGraw-
Hill. Interamericana.

VI.- ESTRATEGIAS METODOLÓGICAS

Exposición del profesor. Análisis y síntesis de lecturas y documentos. Discusión del contenido estudiado con un
enfoque sintético y analítico. Relación de lo aprendido recientemente en clase, lo previamente estudiado y lo que
estudiará en el futuro.
VII.- ESTRATEGIAS DE EVALUACIÓN

Evaluación continua, expresada en cuatro exámenes parciales.

PARCIALES TEMAS % DE PARCIALES % DE PARCIALES

REGULARES REPITIENTES
Primero Unidad 1 20 25
Segundo Unidad 2 20 25
Tercero Unidad 3 20 25
Cuarto Unidad 4 20 25
Quinto Laboratorio 20 --------

IX.- ORGANIZACIÓN DEL PROGRAMA DEL LABORATORIO

PRÁCTICA 1.- INTRODUCCIÓN AL LABORATORIO. CÁLCULO DE APRECIACIÓN. PREPARACIÓN DE SOLUCIONES

(DURACIÓN: 4 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de reconocer y describir el material a emplear en el laboratorio,
así como de conocer y discutir las diversas técnicas aplicadas para identificar las distintas biomoléculas

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Describir las características principales del material a emplear: pipetas, balones, pinzas, buretas, etc., y el uso
apropiado de éstos en el laboratorio.
b) Discutir diversas técnicas aplicadas para cuantificar e identificar Biomoléculas.
c) Adiestrarse en el cálculo de preparación de soluciones, manejo de equipos: pH-metro, balanza,
espectrofotómetro, centrífuga y otros.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) Composición y organización de la materia viva. Técnica para aislar una organela en forma relativamente pura.
b) Elementos que componen el cuerpo humano.
c) Principales biomoléculas, sus bases estructurales y funciones.
d) Preparaciones utilizadas para estudiar los procesos bioquímicos.
e) Principales métodos para separar y purificar biomoléculas.
f) Soluciones y preparación de soluciones

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Describir las distintas técnicas para aislar una organela en forma relativamente pura.
b) Esquematizar la composición y organización de la materia viva.
c) Preparar algunas soluciones que se utilizaran en prácticas posteriores.
BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.
 STRYER, L., Bioquímica, Reverté.
 TRUDY McKee, Y JAMES R.Mckee. (2003). Bioquímica. La base Molecular de la Vida. 3ra. Edición, McGraw-
Hill. Interamericana.

PRÁCTICA 2.- VITAMINAS (DURACIÓN 4 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de conocer los fundamentos químicos de las distintas técnicas
aplicadas para identificar las vitaminas hidrosolubles y liposolubles.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Conocer el fundamento químico y la aplicación de diferentes técnicas para identificar vitaminas

hidrosolubles y liposolubles.
b) Reconocer la positividad del producto final de cada reacción.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) VITAMINAS HIDROSOLUBLES: Investigación de la tiamina (vit B1) a través de dos métodos cualitativos: reacción de
tiocromo y la reacción del ácido fosfotungstico. Investigación de la riboflavina (vit B2) a través de la
formación de tiocromo. Investigación del ácido ascórbico (vit C) a través de tres métodos: reacción del azul de
metileno, reacción con reactivo de tollens y reacción de benedict.
b) VITAMINAS LIPOSOLUBLES: Investigación del Retinol (vit A) a través de la reacción de Carr- price. Investigación de
la vitamina D (antirraquitica) a través de dos métodos cualitativos: reacción con tricloruro de antimonio y la
reacción de Liberman. Investigación de la Vitamina E (tocoferol) a través de la reacción de oxidación con
ácido nítrico.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Describir las distintas técnicas para identificar vitaminas hidrosolubles y liposolubles.

b) Realizar las distintas técnicas para la identificación de vitaminas hidrosolubles y liposolubles.
BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.
 STRYER, L., Bioquímica, Reverté.
 TRUDY McKee, Y JAMES R.Mckee. (2003). Bioquímica. La base Molecular de la Vida. 3ra.
Edición, McGraw-Hill. Interamericana

PRÁCTICA 3.- AMINOÁCIDOS. MÉTODOS CUALITATIVOS PARA LA IDENTIFICACIÓN DE AMINOÁCIDOS Y PROTEÍNAS

(DURACIÓN 4 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de conocer los fundamentos químicos de las distintas técnicas
aplicadas para identificar los distintos aminoácidos. Al mismo tiempo el estudiante esta en capacidad de aplicar
algunos métodos para identificar los diferentes aminoácidos y proteínas presentes en una muestra problema.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Indicar la presencia o no de aminoácidos.

b) Aplicar algunos métodos cualitativos para identificar a los diferentes aminoácidos en una muestra problema.
c) Describir el fundamento químico de cada una de las reacciones, indicar su aplicación y reconocer la
manifestación de positividad.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) Conocimiento de la prueba de Ninhidrina: Fundamento de la prueba y metodología.

b) Conocimiento de la prueba de Biuret: Fundamento de la prueba y metodología.
c) Conocimiento de la prueba Xantoproteíca: Fundamento de la prueba y metodología.
d) Conocimiento de la prueba de Hopkins- Cole: Fundamento de la prueba y metodología.
e) Conocimiento de la prueba de Millón: Fundamento de la prueba y metodología.
f) Conocimiento de la prueba de grupos SH: Fundamento de la prueba y metodología.
g) Conocimiento de la prueba de Sakaguchi: Fundamento de la prueba y metodología.
h) Conocimiento de la prueba de coagulación: Fundamento de la prueba y metodología.
i) Conocimiento de la prueba de sulfato de amonio: Fundamento de la prueba y metodología.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Describir las distintas técnicas para identificar aminoácidos y proteínas.

b) Realizar las distintas técnicas para la identificación de aminoácidos y proteínas.
 c) Realizar una marcha analítica con 9 sustancias problemas, con la finalidad de identificar cada muestra.

BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.
 STRYER, L., Bioquímica, Reverté.
 TRUDY McKee, Y JAMES R.Mckee. (2003). Bioquímica. La base Molecular de la Vida. 3ra. Edición, McGraw-Hill.
Interamericana

PRÁCTICA 4.- CURVAS DE TITULACIÓN DE AMINOÁCIDOS. DETERMINACIÓN DE PKA Y PUNTO ISOELÉCTRICO (PI)
(DURACIÓN 4 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de realizar y elaborar una curva de titulación y al mismo tiempo
esta en capacidad de identificar un aminoácido presente en una muestra problema al comparar los valores de pka y
punto isoeléctrico con los valores existentes en la bibliografía.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Elaborar una curva de titulación e identificar un aminoácido problema, comparando sus respectivos pK con
los valores existentes en una tabla de referencia.
b) Determinar los equivalentes de ácido y base empleados, relacionando la normalidad y el volumen gastado.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) Titulación con NaOH y HCl diversos aminoácidos (glicina, ácido aspártico, arginina,etc)
b) Realización de una curva de titulación de aminoácidos.
c) Determinación de el número de funciones ionizables y el valor de pKa y pKb de cada función.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Realizar curvas de titulación de diversos aminoácidos.

b) Determinar el número de funciones ionizables.
c) Determinar los valores de pKa y pKb de cada función.
d) Según los resultados obtenidos en la curva de titulación identificar el aminoácido presente en la muestra
problema comparando sus resultados con una tabla comparativa.
BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.
 STRYER, L., Bioquímica, Reverté.
 TRUDY McKee, Y JAMES R.Mckee. (2003). Bioquímica. La base Molecular de la Vida. 3ra.
Edición, McGraw-Hill. Interamericana.

PRÁCTICA 5.- ACTIVIDAD ENZIMÁTICA DE LA ENZIMA CATALASA. FACTORES QUE LA AFECTAN. DETERMINACIÓN
DE LA CONSTANTE DE MICHAELIS-MENTEN. EFECTO DE INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
(DURACIÓN 4 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de realizar un estudio de los parámetros que afectan la
actividad enzimática, así como determinar la Km y la velocidad máxima para una enzima.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Describir las características generales de las enzimas.

b) Determinar la actividad enzimática de las catalasas.
c) Determinar la KM.
d) Determinar el efecto de los inhibidores sobre la actividad enzimática.

CONTENIDO DECLARATIVO

Estudio de la cinética Enzimática: complejo enzima-sustrato, Ecuación de Michaelis Menten, Ecuación de Lineweaver-
Burk, factores que afectan la actividad enzimática; Inhibidores: importancia de la inhibición enzimática en la
terapéutica, gráficas.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Detección de la activad enzimática de la catalasa presente en el hígado de res, titulando con permanganato
de potasio.
b) Estudiar el volumen de enzima óptimo.
c) Estudiar el pH óptimo.
d) Estudiar cómo influye la presencia de un inhibidor.
BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K.,(2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.

PRÁCTICA 6.- PURIFICACIÓN DE LA ENZIMA LISOZIMA PRESENTE EN LA CLARA DE HUEVO (DURACIÓN 8 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de extraer y purificar la enzima lisozima presente en la clara de
huevo, así como describir algunos métodos y equipos empleados en la purificación de proteínas

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Extraer y purificar la enzima lisozima de la clara de huevo.

b) Conocer tanto las características bioquímicas y propiedades fisicoquímicas de la lisozima, como el sustrato y
condiciones óptimas (pH y temperatura) de la actividad enzimática.
c) Describir el fundamento de algunos métodos y equipos empleados en la purificación de proteínas.
d) Determinar en muestras obtenidas de cada paso de purificación: actividad enzimática, concentración

CONTENIDO DECLARATIVO

a) Extracción de la enzima lisozima presente en la clara de huevo.

b) Purificación de la enzima utilizando diversas técnicas de purificación de proteínas.
c) Determinación de la actividad enzimática total y actividad enzimática específica.
d) Realización de curvas de calibración de proteínas

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Deteminar la activad enzimática de la catalasa presente en el hígado de res, titulando con permanganato de
potasio.
b) Estudiar el volumen de enzima óptimo.
c) Estudiar el pH óptimo.
d) Estudiar como influye la presencia de un inhibidor.

BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
  LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K., (2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.

PRÁCTICA 7.- PURIFICACIÓN DE LA ENZIMA INVERTASA DE LEVADURA SACCHAROMYCES CEREVISIAE

(DURACIÓN 8 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de conocer las características bioquímicas y propiedades
fisicoquímicas de la invertasa, extraer y purificar la enzima invertasa producida por la levadura, así como describir
algunos métodos y equipos empleados en la purificación de proteínas

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Extraer y purificar la enzima invertasa de la levadura Saccharomyces cerevisiae.

b) Conocer tanto las características bioquímicas y propiedades fisicoquímicas de la invertasa, como el
sustrato y condiciones óptimas (pH y temperatura) de la actividad enzimática.
c) Describir el fundamento de algunos métodos y equipos empleados en la purificación de proteínas.
d) Determinar en muestras obtenidas de cada paso de purificación: actividad enzimática, concentración de
proteínas y actividad específica.
e) Reportar y discutir los resultados obtenidos

CONTENIDO DECLARATIVO

a) Producción de la enzima invertasa por la levadura Saccharomyces cerevisiae.

b) Extracción de la enzima invertasa.
c) Purificación de la enzima utilizando diversas técnicas de purificación de proteínas.
d) Determinación de la actividad enzimática total y actividad enzimática específica.
e) Realización de curvas de calibración de proteínas

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Producir la enzima invertasa fermentando la levadura Saccharomyces cerevisiae.

b) Extraer la enzima invertasa después de la autolisis de la levadura a través de centrifugación.
c) Purificar la enzima invertasa por precipitación selectiva, diálisis y resinas intercambiadoras.
d) Calcular actividad total y específica y porcentaje de rendimiento enzimático

BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
  MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K., (2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.

PRÁCTICA 8.- CARBOHIDRATOS. MÉTODOS PARA IDENTIFICAR DISACÁRIDOS Y POLISACÁRIDOS

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de conocer los fundamentos químicos de las distintas técnicas
aplicadas para identificar monosacáridos. Al mismo tiempo el estudiante esta en capacidad de aplicar algunos
métodos para identificar los monosacáridos presentes en una muestra problema.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Indicar la presencia o no de carbohidratos.

b) Aplicar métodos cualitativos para identificar los diferentes monosacáridos.
c) Describir el fundamento químico de cada una de las reacciones, indicar su aplicación y reconocer la
manifestación de positividad.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) Conocimiento de la prueba de Molish: Fundamento de la prueba y metodología.

b) Conocimiento de la prueba de Barfoed: Fundamento de la prueba y metodología.
c) Conocimiento de la prueba Bial: Fundamento de la prueba y metodología.
d) Conocimiento de la prueba de Seliwanoff: Fundamento de la prueba y metodología.
e) Conocimiento de la prueba de Fenilhidrazina: Fundamento de la prueba y metodología.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Describir las distintas técnicas para identificar monosacáridos.

b) Realizar las distintas técnicas para la identificación de monosacáridos.
c) Realizar una marcha analítica con 9 sustancias problemas, con la finalidad de identificar el monosacárido
presente en cada muestra.

PRÁCTICA 9.C ARBOHIDRATOS. MÉTODOS PARA IDENTIFICAR DISACÁRIDOS Y POLISACÁRIDOS (DURACIÓN 4

HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de conocer los fundamentos químicos de las distintas técnicas
aplicadas para identificar macromoléculas. Al mismo tiempo el estudiante esta en capacidad de aplicar algunos
métodos para identificar los disacáridos y polisacáridos presentes en una muestra problema.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

a) Ejercitarse en el uso de métodos cualitativos para identificar macromoléculas.

 b) Describir el fundamento químico de cada una de las reacciones, indicar su aplicación y reconocer la
manifestación de positividad.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) Conocimiento de la prueba de Molish: Fundamento de la prueba y metodología.

b) Conocimiento de la prueba de Barfoed: Fundamento de la prueba y metodología.
c) Conocimiento de la prueba de Lugol: Fundamento de la prueba y metodología.
d) Conocimiento de la prueba de Benedict: Fundamento de la prueba y metodología.
e) Conocimiento de la prueba de Fenilhidrazina: Fundamento de la prueba y metodología.

CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Describir las distintas técnicas para identificar disacáridos y polisacáridos.

b) Realizar las distintas técnicas para la identificación de disacáridos y polisacáridos.
c) Realizar una marcha analítica con 9 sustancias problemas, con la finalidad de identificar los disacáridos y
polisacáridos presente en cada muestra.

BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K., (2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.

PRÁCTICA 10.- OBTENCIÓN DE ETANOL A PARTIR DE PAPELÓN O FRUTAS (DURACIÓN 4 HORAS)

OBJETIVOS TERMINALES

Al finalizar la práctica el estudiante esta en capacidad de conocer los fundamentos químicos del
Proceso de fermentación anaeróbica, así como también las propiedades físico-químico del alcohol y el proceso de
destilación.

OBJETIVOS ESPECÍFICOS

Utilizar técnicas de fermentación y destilación de etanol.

CONTENIDO DECLARATIVO

a) Fermentar la levadura Sacharomyces cerevisiae en papelón.

b) Separar la masa celular.
c) Destilar el alcohol producido por las levaduras.
CONTENIDO PROCEDIMENTAL

a) Describir las distintas técnicas para identificar disacáridos y polisacáridos.

b) Realizar las distintas técnicas para la identificación de disacáridos y polisacáridos.
c) Realizar una marcha analítica con 9 sustancias problemas, con la finalidad de identificar los disacáridos y
polisacáridos presente en cada muestra.

BIBLIOGRAFÍA

 HERRERA, E., (1994).Bioquímica. Biología molecular y bioquímica fisiológica, 2da Edición Interamericana,
McGraw Hill.
 LENINGER, A., Bioquímica, Omega.
 LOZANO, J. A., Bioquímica y Biología Molecular, McGraw-Hill. Interamericana.
 MARTIN, D y Col., Bioquímica de Harper, Nueva Visión.
 MATHEWS, C. Y VAN HOLDE, K., (2000) Bioquímica, McGraw-Hill. Interamericana.
 Mc. GILVERY., Bioquímica. Aplicaciones Clínicas, Interamericana.
 RAWN, D., Bioquímica.
 SCHUMM, E., Principios de Bioquímica, Manual Moderno.

Elaborado por: Prof.: María Eugenia Lucena

Prof.: Liliana Araujo