UNIVERSIDAD NACIONAL DE MOQUEGUA

ESCUELA PROFESIONAL DE INGENIERIA AGROINDUSTRIAL

INFORME N°2
PROPIEDADES GENERALES DE LAS
PROTEINAS

PRESENTADO POR:

LUIS MIGUEL QUENTA PANIAGUA

DOCENTE:
MG. YESICA LUZ CHURA VILCANQUI

MOQUEGUA - PERÚ
2017
 I. INTRODUCCIÓN:
Las proteínas constituyen, junto con los ácidos nucleicos, las moléculas de información en
los seres vivos. Éstas fluyen siguiendo los principios establecidos por Watson y Crick: se
almacenan en unidades denominadas genes en el ácido desoxirribonucleico y se
transcriben para formar diversos tipos de ácido ribonucleico, y los ribosomas traducen el
mensaje formando proteínas. El proceso se conserva en todos los sistemas vivos, por
medio de un código genético universal de 64 codones, que indica la manera de traducir los
20 aminoácidos que forman parte de las proteínas.
Las proteínas juegan un papel central en los sistemas biológicos. Los microorganismos
tienen un número mínimo cercano a 3,000 clases de proteínas que abarcan todo tipo de
funciones: estructura, transporte, motilidad, defensa, reconocimiento, almacenamiento y
la función catalítica que llevan a cabo las enzimas.
Para fines prácticos es posible definir a las proteínas alimentarias como las proteínas que
son fácilmente digeribles, no tóxicas, nutricionalmente adecuadas, útiles en los alimentos
y disponibles en abundancia. Para la nutrición de los niños, se considera que la carne, la
leche y el huevo son indispensables en su dieta, pero en otros países, en especial los
asiáticos, se consumen proteínas de fuentes anteriormente consideradas como “no
convencionales”; proteínas de soya y otras leguminosas importantes por su balance de
aminoácidos indispensables.
Al considerar el papel que las proteínas, como otros nutrientes, desempeñan para
mantener en buen estado la salud de cada individuo, no deben dejarse de lado posibles
efectos negativos que su consumo representa. Los efectos negativos más importantes se
presentan por su papel como alérgenos y como toxinas, pero no debe descartarse la
interacción negativa con otros nutrientes o la formación de subproductos tóxicos.

II. Objetivos

 Reconocer a las proteínas como moléculas electrónicamente cargadas

 Analizar la influencia del ph sobre esas cargas y sobre la solubilidad

 Identificar los agentes que pueden alterar la solubilidad o promover la

precipitación
III. Materiales y métodos
3.1. MATERIALES
 2 matraces Erlenmeyer de 250ml
 2 probetas graduadas
 1 embudo de vidrio
 1 bagueta

3.2. EQUIPOS
 Balanza electrónica
 Centrifuga

3.3. REACTIVOS
 80 ml de solución de nacl al 1%
 80 ml de solución de nacl al 10%
 Solución saturada de amonio
 Solución de acetato de plomo al 10%
 Solución de sulfato de cuproso saturado
 Solución de ácido tricloroacetico al 10%
 1 huevo
 Torta de soya o tarwi

3.4. Metodología experimental

3.4.1. Preparación de soluciones
 IV. Resultados y discusión

4.1. Resultados

4.1.1. Precipitación por adición de sales neutras

 Sulfato de amonio
Podemos observar que si precipitan la globulina y la albumina
 Cloruro de sodio
Albumina precipitan con una solución concentrada mayor al 1%
Globulina no precipita solo se solubiliza
 4.1.2. Precipitación por adición de sales de metales pesados

 Acetato de plomo
La albumina precipita
Globulina de igual manera precipita obteniendo un líquido lechoso

 Sulfato cúprico
Con la albumina precipita
Globulina no precipita es soluble

4.1.3. Precipitación por adición de ácidos fuertes

 Ácido acético al 50%

Podemos observar que la globulina y la albumina precipitan llegando a su punto
isoeléctrico
 Ácido clorhídrico al 10 %
Podemos observar que la globulina y al albumina si precipita pero en menor cantidad se
tardó un poco pero precipito
 Ácido sulfúrico
También precipita la globulina y la albumina
 Con el agua destilada
Con el agua destilada no precipita porque esta neutro

4.2. Discusión

Clasificación de las proteínas

A continuación se mencionan las cuatro categorías en que se clasifican las proteínas de
acuerdo con las características de solubilidad:
Albúminas: son las que se solubilizan en agua a pH 6.6
Globulinas: son las solubles en soluciones salinas diluidas a pH 7.0
Glutelinas: son las solubles en soluciones ácidas (pH 2) y alcalinas (pH 12)
Prolaminas: son las solubles en etanol al 70%

Precipitación por adición de sales:

Una de las técnicas más ampliamente utilizadas para la purificación de las enzimas es la
llamada precipitación por insolubilidad por salado. Se realiza agregando altas
concentraciones de sales a la solución en la que se encuentra las proteínas para producir
su precipitación

La solubilidad de la proteína como una función de concentración de la sal en el medio. En

esta figura se puede apreciar dos regiones, la primera del lado izquierdo de la figura,
donde la solubilidad de la proteína se incrementa con la concentración de la sal, llamada
región de la solubilizacion por salado, y la otra donde la solubilidad de la proteína
disminuye a medida que la concentración de la sal aumenta llamada región de
insolubilización por salado. El punto máximo de esta curva es característico de cada tipo
de proteína
Dicho de esta forma:
Sulfato de amonio
Es un excelente componente para la llamada precipitación fraccionada, porque, hace que
el agua compita entre la disolución de esta sal o de la proteína (formada por muchos
grupos carboxilo y amino causando que precipite la proteína aparentemente la
precipitación se debe a la neutralización y deshidratación de la molécula, seguita de
agregación y precipitación
Cloruro de sodio
El cloruro de sodio no precipita por que no llega a su punto isoeléctrico las cargas no se
igualan y no se llega a la desnaturalización

Precipitación por adición de sales de metales pesados

La capacidad de cantidades pequeñas de metales pesados, en especial de plata y de cobre,
que ejerce actividad antimicrobiana, se conoce como acción oleodinámica, este efecto se
puede observar cuando se coloca una pieza limpia de metal que contenga plata o cobre,
este efecto es producido por la acción de los iones de los metales pesados sobre los
microorganismos
Los iones de cobre se combinan con las proteínas y causan desnaturalización y
precipitación, como resultado, los iones de plata presentan propiedades astringentes,
causticas, bactericidas, entre otros.
Precipitan las proteínas por que el ion del metal pesado muy probablemente se combine
con la forma anionica de la proteína, la proteína en el lado alcalino de su punto
isoeléctrico existe como ion negativo y así al combinarse con el ion del metal o catión.
Forma proteinitas tales como proteinita de mercurio, de plomo de plata etc. En cambio las
reacciones acaloidales precipitan las proteínas al combinarse al radical acidico del reactivo
alcaloidal con la forma catiónica.

Precipitación por adición de ácidos fuertes

Con todos los ácidos precipitan las proteínas
PRECIPITACIÓN O SEPARACION POR PUNTO ISOELECTRICO
Las moléculas proteicas son polivalentes, es decir, llevan varias cargas en forma
simultánea. Aparte de los grupos carboxilo (COO-) y amino terminales (NH3), la molécula
proteica puede tener otras cargas positivas provenientes de aminoácidos diaminados.
Otras cargas negativas pueden provenir de aminoácidos dicarboxílicos, aminoácidos con
grupos SH y aminoácidos de carácter fenólico.
Se denomina carga neta de la proteína a la diferencia absoluta entre el número de cargas
positivas y el número de cargas negativas. Una misma molécula proteica puede presentar
cualquiera de los tres estados electroestáticos (positivo, neutro, negativo) dependiendo
del pH del medio en el cual se encuentra disuelta.
Si el número de cargas positivas es mayor que el número de cargas negativas, la proteína
estará cargada positivamente y viceversa. Si el número de cargas positivas es igual al de
las cargas negativas, entonces la proteína será eléctricamente neutra.
El punto isoeléctrico, queda definido como aquel valor de pH al que la molécula proteica
no posee carga eléctrica neta ya que hay igualdad de cargas positivas y negativas y es
incapaz de desplazarse en un campo eléctrico.
Cada proteína y aminoácido tiene un punto isoeléctrico (pH) característico que depende
del número de grupos ionizables y de sus constantes de disociación.
La menor solubilidad en el pH igual al punto isoeléctrico, se debe a que como la molécula
no tiene carga eléctrica neta, no existen repulsiones electroestáticas entre moléculas de
proteínas vecinas, lo cual conduce a la formación de agregados insolubles.
Puesto que las diferentes proteínas poseen valores de pH, también diferentes, con
frecuencia pueden separarse, unas de otra, mediante precipitación isoeléctrica.
La menor solubilidad de una proteína en su punto isoeléctrico puede ser utilizado como
un método conveniente para determinar este punto.

V. Conclusiones

 Las proteínas están constituidas por aminoácidos por los cuales los métodos se
basan en el reconocimiento de los aminoácidos
 Las proteínas son sensibles a las sales neutras, sales metálicas pesadas y ácidos
fuertes en algunas acepciones solo se solubiliza
 El las reacciones donde se obtuvo precipitaciones se debió a un cambio en el
estado físico de la proteína, mientras que las coagulaciones se han producido un
cambio en el estado físico y en la estructura química por eso es irreversible
VI. Bibliografía

Química de los alimentos Cuarta edición ‘Salvador Badui Dergal’

bioquimicalabno817 DETERMINACIÓN DE PROTEÍNAS TOTALES Y ALBÚMINA