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Proteínas

 São formadas a partir de 20 aminoácidos

 Unidos por ligação covalente – LIGAÇÃO


PEPTÍDICA
• AA ESSENCIAIS: Não são • AA NÃO ESSENCIAS:
sintetizados pelo organismo São sintetizados pelo
em quantidades adequadas organismo
– lisina – alanina
– leucina – arginina
– isoleucina – aspartato
– valina – asparagina
– metionina – cisteína
– fenilalanina – glutamato
– treonina – glutamina
– triptofano – glicina
– histidina – prolina
– serina
– tirosina
 AA CONDICIONALMENTE ESSENCIAIS: São
requeridos em maior quantidade em algumas situações
específicas como patologias, idoso, crianças e
adolescentes em fase de crescimento
 Arginina
 Glutamina
 Glicina
 Prolina
 Tirosina
 Cisteína
 Serina
 Aspártico
Classificação quanto a sua estrutura
Fibrosas: Insolúveis
Ex.: colágeno

Globulares: Solúveis
Exs.: albuminas, hemoglobinas, mioglobina
Principais Funções das Proteínas
Estrutural
Enzimática
Fonte de energia
Coagulação
Transporte
Transdução de sinais
Reconhecimento celular
Hormonal
Defesa
Conteúdo em alimentos
 Variável
 Alimentos de origem animal e
leguminosas são ótimas fontes proteicas
Conteúdo em alimentos
 Alimentos de origem vegetal apresentam
baixa digestibilidade proteica:
Ligação à carboidratos
Presença de inibidores de proteases
Risco de toxicidade
 Qualidade nutricional: Definida pela
composição de aminoácidos.

 O valor biológico mede a eficiência pela


qual seu corpo usa uma fonte específica
de proteína. Quanto maior for o valor
biológico, mais aminoácidos e nitrogênio
seu corpo irá aproveitar.
Desnaturação
Sua função depende da manutenção da
estrutura que é estabilizada por:
 pH
 Temperatura
 Ação mecânica

Nem sempre a desnaturação é um


processo indesejável
Métodos para determinação do
teor de proteínas em alimentos

 Determinação de Nitrogênio total por Kjeldahl


 Presença de ligações peptídicas – Biureto
 Absorção no UV
 Capacidade de ligação de corantes – Bradford
 Presença de aa aromáticos - Fluorescência
Alterações das proteínas em
alimentos
REAÇÃO DE MAILLARD
 Ocorre entre carboidratos redutores e certos
aa gerando compostos de baixa digestibilidade
 É acelerada pelo calor e promove
escurecimento do alimento dando a coloração
de alimentos cozidos
 Promove alteração da composição de aa
 Alimentos mais comuns:
Pães, frutas secas, leite em pó, misturas para
molhos
Alterações das proteínas em
alimentos
DESNATURAÇÃO

Ocorre mudança na estrutura da proteína


Promovida por:
Calor (55 e 75°C)
pH
Ação mecânica

Podem ser desejáveis como na clara do ovo


(térmica e mecânica)
Leite – caseína, proteína altamente resistente ao
calor
Alterações das proteínas da carne
por processamento térmico
 Pasteurização, esterilização ou cocção:
Reação de Maillard, gelatinização do colágeno e
desnaturação de proteínas
 Esterilização:
Formação de H2S por perda de aa sulfurados
Carnes enlatadas: formação de sulfeto de ferro e
estanho dando coloração escura

 Congelamento
Lento: formação de grandes cristais de gelo
Perda de líquido no descongelamento
Proteínas do ovo
Clara: solução de várias proteínas
Gema: fosfo e lipoproteínas
Sua coloração é devido aos carotenóides
Aquecimento promove gelatinização por
desnaturação proteica que interage com a
água.
Alterações das proteínas do ovo por
processamento
 Pasteurização e secagem
Não afeta a gema
A clara perde sua capacidade de formar
espuma, escurece com a presença de
glicose

Congelamento
Pequenas alterações na viscosidade da clara
Geleificação das proteínas da gema
Proteínas do Leite
Caseínas, lactoglobulinas e lactoalbuminas
Quantidades variáveis
Efeitos do tratamento térmico do
leite
 Pasteurização
Não produz alterações significativas na
proteína e nos lipídeos do leite
 Esterilização
Formação de H2S e perda de lisina

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