UJI ANALISIS KUALITATIF PROTEIN

KIKI ZAKI LAZUARDI

PROGRAM STUDI AGROTEKNOLOGI
FAKULTAS PERTANIAN
UNIVERSITAS GARUT
GARUT
2017

ABSTRAK

Protein merupakan makromolekul penting yang utama pada sel hewan atau
manusia. Pembagian tingkat organisasi struktur protein ada empat kelas yakni
strutur primer, struktur sekunder, struktur tertier dan struktur kuarterner.
Pengendapan dapat terjadi karena saat ammonium sulfat ditambalkan pada larutan
protein, ion-ion garam ammoniuam menarik molekul air menjauh dari protein. Uji
Pengendapan Oleh Garam Anorganik. Uji Kogulasi (Penggumpalan). Pada
percobaan ini digunakan (NH4)2SO4. Jika protein ditambahkan (NH4)2SO4 akan
terbentuk endapan putih. Uji Millon yang dilakukan terhadap endapan yang
terbentuk menunjukkan hasil positif dengan terbentuknya warna kuning, yang
membuktikan bahwa endapan tersebut mengandung protein. Uji biuret adalah
salah satu cara pengujian yang memberikan hasil positif pada senyawa-senyawa
yang memiliki ikatan peptida. Pada uji koagulasi, endapan albumin yang terjadi
setelah penambahan asam asetat, bila direaksikan dengan pereaksi millon
memberikan hasil positif terhadap reagen millon dengan berubahnya warna endapan
menjadi oranye kecoklatan.

Kata kunci : Protein, Uji pengendapan oleh garam anorganik, Uji kogulasi

PENDAHULUAN protein ada 20 macam. Protein

Protein merupakan
makromolekul penting yang utama
pada sel hewan atau manusia. Protein
berasal dari kata protos atau proteos
yang berarti pertama atau utama.
Protein dalam sel berfungsi sebagai
zat utama dalam pembentukan dan
pertumbuhan, juga dapat digunakan
sebagai sumber energy jika tubuh
kekurangan karbohidrat dan lemak.
Melalui hidrolisis oleh asam atau
enzim, protein akan menghasilkan
asam amino.
Protein adalah makromolekul
yang tersusun dari bahan dasar asam
amino. Asam amino yang menyusun
terdapat dalam sistem hidup semua
organisme baik yang berada pada
tingkat rendah maupun organisme
tingkat tinggi. Protein mempunyai
fungsi utama yang kompleks di dalam
semua proses biologi.
Protein berfungsi sebagai
katalisator, sebagai pengangkut dan
penyimpan molekul lain seperti
oksigen, mendukung secara mekanis
sistem kekebalan (imunitas) tubuh,
menghasilkan pergerakan tubuh,
sebagai transmitor gerakan syaraf dan
mengendalikan pertumbuhan dan
perkembangan. Analisa elementer
protein menghasilkan unsur-unsur C,
H, N dan 0 dan sering juga S.
Disamping itu beberapa protein juga
mengandung unsur-unsur lain,
terutama P, Fe, Zi dan Cu
(Soerodikoesoemo & Hari: 1989).
Peran dan aktivitas protein
dalam proses biologis antara lain
sebagai katalis enzimatik, bahwa
hampir semua reaksi kimia dalam
sistem biologi dikatalis oleh
makromolekul yang disebut enzim
yang merupakan satu jenis protein.
Sebagian reaksi seperti hidrasi
karbondioksida bersifat sederhana,
sedangkan reaksi lainnya seperti
replikasi kromosom sangat rumit
(Staryer: 1995). Enzim mempunyai
daya katalitik yang besar, umumya
mingkatkan kecepatan reaksi sampai
jutaan kali.
Pembagian tingkat organisasi
struktur protein ada empat kelas yakni
strutur primer, struktur sekunder,
struktur tertier dan struktur kuarterner.
Sedangkan klasifikasi protein dibagi
berdasarkanfungsi .biologisnya,
berdasarkan sifat kelarutannya dan
berdasarkan gugus prostetiknya.
Seperti yang telah diuraikan
sebelumnya bahwa terdapat banyak
Jenis protein sesuai dengan klasifikasi
dan fungsinya, akan tetapi khusus
dalam tulisan ini pembahasan
mengenai protein hanya terbatas pada
satu jenis protein saja yakni kolagen
dan akan lebih jauh diuraikan pada
bagian pembahasan.
Pengendapan protein
merupakan tahapan yang diperlukan
dalam pemurnian protein.
Pengendapan protein bertujuan untuk
menghilangkan komponen sel selain
protein. Metode pengendapan protein
yang dilakukan pada unit adalah
pengendapan dengan ammonium
sulfat. Amonium sulfat ini mempunyai
beberapa keunggulan antara lain tidak
merubah struktur protein, sangat
solubel, relatif murah, muda
didapatkan dan densitas kejenuhan
larutannya tidak setinggi agent
pengendap yang lain, misalnya
potassium fosfat
Pengendapan dapat terjadi
karena saat ammonium sulfat
ditambalkan pada larutan protein, ion-
ion garam ammoniuam menarik
molekul air menjauh dari protein. Hal
ini disebabkan ion-ion pada garam
ammonium sullat memiliki muatan
berat jenis besar dibanding protein,
sehingga ketika ditambahkan dan
berikatan dengan molekul air dapat
memaksa molekul protein berinteraksi
dan ketika penambahan ammonium
sulfat dalam jumlah cukup banyak
menyebabkan protein terpresipitasi.
Kelarutan protein akan berkurang bila
kedalamlarutan protein ditambahkan
garam-garam anorganik.
Pengendapan terus terjadi karena
kemampuan ion garam untuk
menghidrasi, sehingga terjadi
kompetisi antara garam anorganik
dengan molekul protein untuk
mengikat air. Karena garam anorganik
lebih menarik air maka jumlah air yang
tersedia untuk molekul protein akan
berkurang. (poedjiadi, 1994)
Prinsip pengendapan dengan
ammonium sullat berdasarkan pada
kelarutan protein yang merupakan
interaksi antara gugus polar dengan
molekul air, interaksi ionik protein
dengan garam dan daya tolak
menolak protein yang bermuatan
sama. Berdasarkan fenomena ini,
proses kelarutan protein terbagi dua,
yaitu proses salting in dan salting out.
Analisis protein dapat dilakukan
dengan dua metode, yaitu secara
kualitatif dan secara kuantitatif.
Analisis protein secara kualitatii terdiri
atas reaksi xantoprotein, reaksi
Hopicins-Cole, reaksi Millon, reaksi
Nitroprusida, dan reaksi Sakaguchi.
Sedangkan analisis protein secara
kuantitatif terdiri dari metode kjeldahi
metode titrasi formol, metode Lowry,
metode spektrofotometri
visible(Biuret), dan metode
spektrofotometri Uv. Pada percobaan
ini akan di gunakan alasisi kulaitatif
meliputi uji pengendapan oleh garam
anorganik dan uji koagulasi.
METODELOGI
1. Uji Pengendapan Oleh
Garam Anorganik
Bahan
Bahan yang digunakan adalah garam
ammonium sulfat ((NH4)2SO4) , susu
segar, susu kedelai, putih telur,
santan, larutan biuret, larutan Millon
(Cu2+, Fe).
Alat
Praktikum ini menggunakan tabung
reaksi, kertas saring, gelas kimia,
gelas ukur, pipet tetes, corong,
pengaduk dan rak tabung reaksi.
Prosedur Praktikum
Sebanyak 10 ml larutan susu segar
dimasukan kedalam tabung reaksi.
Kemudian di masukan 1 sendok
garam ammonium sulfat (bubuk). Lalu
diaduk atau di kocok dan tunggu
sampai ada filtrat dan endapan.
Pisahkan filtrat dan endapan
menggunakan kertas saring kedalam
tabuung reaksi yang berbeda.
Masukan larutan biuret keladam
tabung berisi filtrate dan masukan
larutan millon ke dalam tabung reaksi
yang berisi endapan. Amati perubahan
yang terjadi. Percobaan di ulangi
menggunakan susu kedelai, putih telur
dan santan.
2. Uji Kogulasi (Penggumpalan)
Bahan
Bahan yang digunakan adalah asam
asetat (CH3COOH) , susu segar, susu
kedelai, putih telur, santan, larutan
Millon (Cu2+, Fe).
Alat
Praktikum ini menggunakan tabung
reaksi, kertas saring, gelas kimia,
gelas ukur, pipet tetes, corong,
pengaduk, lampu Bunsen, kaki tiga
dan rak tabung reaksi.
Prosedur Praktikum
Sebanyak 10 ml larutan susu segar
dimasukan kedalam tabung reaksi.
Kemudian di masukan 5 tetes asam
asetat (CH3COOH). Lalu diaduk atau
dikocok dan panaskan dalam gelas
reaksi yang sudah mendidih selama 5
menit. Pisahkan filtrat dan endapan
menggunakan kertas saring kedalam
tabung reaksi yang berbeda.
Masukan larutan biuret keladam
tabung berisi filtrate dan masukan
larutan millon ke dalam tabung reaksi
yang berisi endapan. Amati perubahan
yang terjadi. Percobaan di ulangi
menggunakan susu kedelai, putih telur
dan santan.
HASIL DAN PEMBAHASAN

Hasil Pengamatan

Tabel 1. Hasil Pengamatan Uji Pengendapan Oleh Garam Anorganik

Perubahan Pereakksi Ket.

Warna
Sampel Pereaksi Uji Biuret Uji Millon Uji Uji
Awal Akhir pada (Cu2+, Fe) Biuret Millon
endapan pada filtrate
Terdapat Terdapat + -
Susu Putih endapan endapan
(NH4)2SO4 Putih
Segar Kuning sedikit sedikit

Terdapat Tidak dan + -

Susu Putih endapan endapan
(NH4)2SO4 Putih
Kedelai Kuning sedikit

Terdapat Tidak dan +++ -

endapan endapan
Putih Putih Putih sedikit dan
(NH4)2SO4 warnanya
Telur Keruh Kuning
ungu
pekat

Terdapat Tidak dan + -

Putih endapan endapan
Santan (NH4)2SO4 Putih
Keruh sedikit

Tabel 2. Hasil Pengamatan Uji Koagolasi

Perubahan Warna Uji warna
Sampel Pereaksi Sebelum Setelah Uji Air Uji Millon Ket.
dipanaskan dipanaskan
Endapan Tidak ada UJi Air : +
Susu Putih
CH3COOH Putih endapan Uji Millon :
Segar Kuning
+
Endapan Coklat UJi Air : +
Susu Putih
CH3COOH Putih Uji Millon :
Kedelai Kuning
+
Endapan Endapan UJi Air :
Putih Putih +++
CH3COOH Putih Keruh
Telur Kuning Uji Millon :
+++
Endapan Endapan UJi Air : +
Santan CH3COOH Putih Putih Keruh Uji Millon :
+
Pembahasan
1. Uji pengendapan dengan
garam
Pada percobaan ini digunakan
(NH4)2SO4. Jika protein ditambahkan
(NH4)2SO4 akan terbentuk endapan
putih. (NH4)2SO4 yang bersifat
higroskopis akan menarik air yang
terikat pada protein sehingga protein
kehilangan air, mempunyai kelarutan
terkecil dan mudah mengendap. Jadi
peranan (NH4)2SO4 adalah untuk
mengendapkan protein yang
terkandung dalam larutan sampel,
sehingga menghasilkan larutan yang
positif. Hal ini sesuai dengan teori
bahwa salah satu sifat protein adalah
mengalami koagulasi. Menurut
Girindra (1986), salah satu sifat
protein adalah mengoagulasi
(menggumpal/mengendap/mengental)
. Reaksi yang terjadi pada pengujian
endapan:
Pada percobaan ini adalah
protein (gelatin & albumin) dijenuhkan
dengan amonium sulfat. Dengan cara
ditambahkan logam, diaduk sampai
larut, ditambahkan amonium sulfat
dan juga diaduk lagi sehingga
tertinggal sedikit garam. Pada larutan
gelatin setelah ditambahan amonium
sulfat ini terjadi 2 palisan pada larutan,
lapisan atas berwarna kuning dan
lapisan bawah terdapat endapan
putih. Sedangkan pada larutan gelatin
setelah ditambahkan amonium sulfat
terdapat 3 lapisan pada larutan,
lapisan atas berwarna bening, lapisan
tengah berwarna putih keruh, dan
lapisan bawah terdapat endapan
putih. Tujuan dilakukan percobaan ini
adalah mengetahui sifat garam pada
pengaruh larutan protein amonium
sulfat (garam anorganik).
Gambar 1. Tabung sampel + amonium
sulfat
Pada masing-masing larutan
protein tersebut (gelatin & albumin)
terdapat endapan putih dilapisan
bawah, endapan putih itu adalah
endapan garam yang tidak larut akibat
ditambahkan dengan ammonium
sulfat, peristiwa pemisahan protein ini
disebut salting out. Hal ini terjadi
karena ammonium sulfat memiliki
tingkat kelarutan yang lebih tinggi
daripada protein. Sehingga pada saat
penambahan ammonium sulfat,
ammounium sulfat akan melarut
dalam air/pelarutnya dan mendesak
protein keluar, kembali dalam bentuk
solidnya sehingga terbentuklah protein
yang terendapkan. Dan endapan putih
tersebut juga di saring menggunakan
kertas saring, kemudian masing-
masing hasil saring dari protein
tersebut albumin dilarutkan
menggunakan air, dilarutkan
menggunakan reagen Millon, dan
difiltrat juga dengan uji biuret. Pada
endapan garam yang dilarutkan
dengan air yaitu semua endapan larut,
karena sifat garam yang hidrofobik,
jadi saat garam dilarutkan pada air,
garam akan menyerap air sehingga
garam mudah larut dalam air. Bila
garam netral yang ditambahkan
berkonsentrasi tinggi, maka protein
akan mengendap. Pengendapan terus
terjadi karena kemampuan ion garam
untuk mengdehidrasi, sehingga terjadi
kompetisi antara garam anorganik
dengan molekul protein untuk
mengikat air. Karena garam anorganik
lebih menarik air maka jumlah air yang
tersedia untuk molekul protein akan
berkurang.
Pada hasil endapan (gelatin &
albumin) yang ditambahkan amonium
sulfat dilarutkan dengan reagen millon
yaitu endapan tidak larut pada reagen
millon dan endapannya berwarna
orange, padahal mulanya endapan
tersebut berwarna putih. Sedangkan
pada endapan putih gelatin yang
ditambahkan amonium sulfat
dilarutkan dengan reagen millon
terjadi reaksi pada larutan, yaitu
larutan tersebut berwarna kuning dan
didalamnya terdapat gelembung yang
naik keatas, serta terdapat busa pula.
Prinsif reagen millon itu sendiri
bembentukan garam merkuri dari
tirosin yang ternitrasi. Tirosin
merupakan asam amino yang
mempunyai molekul fenol pada gugus
R-nya, yang akan membentuk garam
merkuri dengan pereaksi millon. Dari
hasil percobaan, diketahui bahwa
protein albumin mengandung Tirosin
sebagai salah asam amino
penyusunnya, sedangkan gelatin
tidak. Tirosin memiliki molekul fenol
pada gugus R-nya.
Pada percobaan yang dilakukan
pada uji susu segar yang di reaksikan
dengan garam terdapat endapan dan
sedikit filtrate begitu juga pada susu
kedalai terdapat endapan dan filtrate.
Putih Telur (Albumin) yang direksikan
dengan garam, maka akan
menimbulkan adanya endapan. Dan
juga pada santan di reaksikan dengan
garam mengahsilkan endapan tetapi
tidak ada filtrate. Perbedaan kuantitas
endapan yang terjadi disebabkan oleh
intensitas garam yang direksikan dan
jenis garamnya. Semakin banyak yang
direaksikan, maka endapan yang
dihasilkan akan semakin banyak.
Peristiwa ini sesuai dengan metode
salting in dimana metode ini dilakukan
dengan menambahkan garam yang
tidak jenuh atau pada konsentrasi
rendah sehingga protein menjadi
bermuatan dan larut dalam larutan
garam. Kelarutan protein akan terus
meningkat sejalan dengan penigkatan
konsentrasi garam. Apabila
konsentrasi garam ditingkatkan terus,
maka kelarutan protein akan turun,
pada konsentrasi garam yang lebih
tinggi, protein akan mengendap.
Pengendapan ini disebut salting out
karena proses persaingan antara
garam dan protein untuk mengikat air.
Ion garam yang memiliki tingkat
densitas lebih tinggi dibandingkan
dengan protein. Kadar susu segar,
susu kedelai, putih telur dan santan
yang direasikan juga.mempengaruhi
proses pengendapan protein
Gambar 2. Hasil uji millon dan
biuret
Uji Millon yang dilakukan
terhadap endapan yang terbentuk
menunjukkan hasil positif dengan
terbentuknya warna kuning, yang
membuktikan bahwa endapan
tersebut mengandung protein. Hal
ini menunjukkan bahwa penambahan
garam tidak merusak protein, garam
hanya menutupi permukaan protein
yang aktif. Uji Biuret yang dilakukan
terhadap filtrat memberikan hasil
negatif sehingga dapat disimpulkan
bahwa filtrat tersebut tidak
mengandung protein. Hal ini berarti
protein sudah mengendap secara
sempurna sehingga tidak tersisa lagi
pada filtrat. Buiret adalah senyawa
dengan dua ikatan peptida yang
terbentuk pada pemanasan dua
molekul urea. Ion Cu2+ dari preaksi
Biuret dalam suasana basa akan
berekasi dengan polipeptida atau
ikatan-ikatan peptida yang menyusun
protein membentuk senyawa
kompleks berwarna ungu atau violet.
Reaksi ini positif terhadap dua buah
ikatan peptida atau lebih, tetapi negatif
untuk asam amino bebas atau
dipeptida. Semua asam amino, atau
peptida yang mengandung asam-α
amino bebas akan bereaksi dengan
ninhidrin membentuk senyawa
kompleks berwarna biru-ungu.
Namun, prolin dan hidroksiprolin
menghasilkan senyawa berwarna
kuning (Sudarmaji, 1989). Uji biuret
adalah salah satu cara pengujian yang
memberikan hasil positif pada
senyawa-senyawa yang memiliki
ikatan peptida. Oleh karena itu, uji
Biuret ini sering digunakan untuk
menunjukkan adanya senyawa
protein. Uji biuret menghasilkan warna
biru keunguan pada asam amino yang
mengandung kompleks Cu2+, NH, dan
gugus CO dari rantai peptidanya.
Albumin memiliki gugus bangun yang
kompleks dan mengikat dua atau lebih
asam amino esensial, sehingga
terbentuk ikatan peptida. Semakin
banyak ikatan peptida yang dimiliki
warna ungu yang terbentuk akan
semakin nyata (Gilvery 1996).
2. Uji Koagulasi
Pada uji koagulasi, endapan
albumin yang terjadi setelah
penambahan asam asetat, bila
direaksikan dengan pereaksi millon
memberikan hasil positif terhadap
reagen millon dengan berubahnya
warna endapan menjadi oranye
kecoklatan. Hal ini menunjukan bahwa
endapan yang terbentuk benar-benar
merupakan endapan protein, hanya
saja telah terjadi perubahan struktur
tersier ataupun kwartener, sehingga
protein tersebut mengendap.
Perubahan struktur tersier albumin ini
tidak dapat diubah kembali ke bentuk
semula, ini bisa dilihat dari tidak
larutnya endapan albumin itu dalam
air. Protein yang tercampur oleh
senyawa logam berat akan
terdenaturasi. Hal ini terjadi pada
albumin yang terkoagulasi setelah
ditambahkan CH3COOH. Senyawa-
senyawa logam tersebut akan
memutuskan jembatan garam dan
berikatan dengan protein membentuk
endapan logam proteinat. Protein
akan terkoagulasi oleh pemanasan.
Gambar 3. Pemanasan tabung sampel
+ asam asetat
 Terjadinya koagulasi disebabkan
karena ion H+ dari CH3COOH terikat
pada gugus negatif pada protein.
Ketika ion H+ dari asam asetat masuk
ke dalam larutan, akan mempengaruhi
keseimbangan dan pengkutuban
muatan dari molekul protein.
Perubahan pengkutuban ini
menyebabkan rusaknya konformasi
alamiah protein seperti struktur tersier
dan struktur kwartener protein.
Rusaknya konformasi alamiah protein
menyebabkan terganggunya stabilitas
dari larutan protein, sehingga larutan
protein mengalami koagulasi.
Larutan protein (albumin)
didalam tabung reaksi, kemudian
ditambahkan asam asetat 5 tetes dan
dipanaskan, terjadi reaksi pada larutan
albumin yang ditambahkan asam
asetat yaitu seluruh larutan setelah
dipanaskan menjadi endapan putih
susu. Kemudian endapan tersebut ada
yang ditambahkan dengan air ada
juga yang ditambahkan dengan
reagen millon. Pada endapan yang
ditambahkan dengan air terjadi reaksi
pada larutan yaitu terjadi 2 lapisan
pada larutan, lapisan atas berwarna
keruh dan lapisan bawah terdapat
endapan putih. Sedangkan pada
endapan yang ditambahkan reagen
millon terjadi reaksi pada larutan yaitu
larutan berwarna bening.
Gambar 4. Hasil uji millon pada uji
koagulasi
Reagen Millon terdiri dari
merkuri dan ion merkuro dalam asam
nitrat dan asam nitrit. Sampel protein
yang mengandung asam amino ketika
direaksikan dengan reagen Million
akan membentuk garam merkuri dari
tirosi yang ternitrasi. Garam yang
terbentuk ini akan memberikan warna
yang spesifik yaitu warna merah.
Warna yang terbentuk tersebut
mengindikasikan bahwa sampel yang
digunakan mengandung asam amino.
Campuran yang kemudian dipanaskan
bertujuan untuk mempercepat reaksi
antara reagen dengan sampel
sehingga terbentuknya garam merkuri
lebih cepat. Penambahan reagen tidak
boleh terlalu banyak karena warna
yang terbentuk pada saat pemanasan
akan menghilang. Pada praktikum ini
ketiga tabung tidak menunjukkan
warna merah setelah larutan
dipanaskan. Hal ini kemungkinan
disebabkan oleh peralatan yang
kurang bersih.
Pada pH 3.8 terjadi endapan
yang paling banyak ketika sebelum
dipanaskan. Pada saat dipanaskan
atau setelah dipanaskan, pada Ph 3.8
dan 4.7 menghasilkan endapan yang
paling banyak. Ketika jumlah muatan
positif dan negative jumlahnya sama
atau netral, maka protein akan
mengalami koagulasi. Pada titik
isoelektrik terdapat keseimbangan
antara bentuk-bentuk asam amino
sebagai ion amfoter, anion dan kation.
Tetapi sebagian besar molekul asam
amino terdapat dalam bentuk ion
amfoter dan hanya sedikit sekali yang
terdapat dalam bentuk kation dan
anion dalam jumlah yang sama.
(Raymond, 2008)
Ketika jumlah muatan sama
dengan nol, maka protein akan
mengalami koagulasi sehingga protein
akan mengendap. Hal ini sering
dilakukan untuk memisahkan atau
menghitung kadar protein dari suatu
bahan.
Putih telur tidak mengandung
lemak, sehingga putih telur dapat
menyatu dengan penambahan air.
Menurut Winarno (1991) dalam putih
telur tidak terkandung lemak,
kolesterol, lemak trans dan
karbohidrat, namun terdapat protein,
potassium, kalsium fosfor dan seng.
Sehingga putih telur bisa di konsumsi
untuk membantu mengurangi tingkat
kolesterol. Putih telur dalam masakan
atau makanan sehari-hari dapat
menurunkan tingkat kolesterol. Putih
telur menghasilkan protein yang
langsung bisa diserap oleh tubuh.
KESIMPULAN
Unsur penyusun protein adalah
C,H,O,N dan S. Protein dapat larut
dalam air karena keduanya sama-
sama bersifat polar. Protein juga dapat
larut dalam larutan asam dan basa
karena protein bersifat amfoter.Protein
tidak larut dalam pelarut
nonpolar.Protein dapat mengendap
melalui penambahan garam-garam
anorganik dengan metode sating in
dan salting out.Penambahan ion-ion
logam pada protein menyebabkan
protein mengendap dengan
membentuk garam proteinat.Pengaru
parameter fisik seperti pH, suhu, dan
konsentrasi sangat berpengaruh
terhadap uji kualiatit protein.
Pada percobaan uji
pengendapan oleh garam anorganik
yang dilakukan pada uji susu segar
yang di reaksikan dengan garam
terdapat endapan dan sedikit filtrate
begitu juga pada susu kedalai terdapat
endapan dan filtrate. Putih Telur
(Albumin) yang direksikan dengan
garam, maka akan menimbulkan
adanya endapan. Dan juga pada
santan di reaksikan dengan garam
mengahsilkan endapan tetapi tidak
ada filtrate.
Pada uji koagulasi, endapan
albumin yang terjadi setelah
penambahan asam asetat, bila
direaksikan dengan pereaksi millon
memberikan hasil positif terhadap
reagen millon dengan berubahnya
warna endapan menjadi oranye
kecoklatan.
DAFTAR PUSTAKA
Triandita, Nanda. 2017. Modul
Praktikum Biokimia
Tanaman.Garut: Universitas
Garut.
Katili, Sidik, Abubakar. 2009. Struktur Dan
Fungsi Protein Kolagen. JURNAL
PELANGI ILMU VOLUME 2 NO. 5
Pudjiadi, Anna, 1994. Dasar-dasar
Biokimia. Jakarta : UI
Wirahadikusumah, Muhammad. 1997.
Biokimia Protein, Enzim, dan
Asam Nukleat. Bandung : ITB
Malik, Maulana, dkk. Uji Kualitatif
Protein. Jakarta : Universitas
Islam Negeri (UIN) Syarif
Hidayatullah Jakarta
http://siti-khairun-
nisa.blogspot.co.id/2013/03/lapo
ran-biokimia-uji-reaksi-
protein.html (diakses pada
tanggal 1 Mei 2017)
http://silviahidayantiaskep.blogspot.co.
id/2012/01/biokimia-uji-
protein.html (diakses pada
tanggal 1 Mei 2017)
http://rahmisyavira.blogspot.co.id/2014
/10/laporan-praktikum-biokimia-
koagulasi.html (diakses pada
tanggal 1 Mei 2017)

http://c31120067.blogspot.co.id/2013/
06/koagulasi-protein.html
(diakses pada tanggal 1 Mei
2017)

http://nissakhoiriah.blogspot.co.id/201
2/03/laporan-praktikum-biokimia-
reaksi-uji.html (diakses pada
tanggal 1 Mei 2017)