Anda di halaman 1dari 12

MAKALAH BIOKIMIA

ENZIM
Anita Dwi Anggraini,SST.M.Si

Disusun Oleh :

KELOMPOK 4 (D4 Semester 1)

1. Fadia Rakhmalia (P27834118012)


2. Ilham Maulana Akbar (P27834118013)
3. Annisa Syariefatus S. (P27834118014)
4. Armelia Gita Sari (P27834118015)
5. Devan Andhika Putra P. (P27834118035)
6. Kristiana Devi Yuliani (P27834118042)
7. Alifiyah Yunanda P. (P27834118043)
8. M. Sholakhuddin Al-Ayubi (P27834118044)
9. Anindya Hani Isnasari (P27834118045)

Politeknik Kesehatan Kemenkes Surabaya


Program Studi D4 Analis Kesehatan
Tahun Akademik 2018/2019
KATA PENGANTAR

Puji syukur kami panjatkan ke hadirat Allah SWT, berkat rahmat dan karunia-
Nyalah kami dapat menyelesaikan makalah kami yang berjudul “ENZIM”. Untuk
kedua kalinya sholawat serta salam kami haturkan kepada junjungan nabi
Muhamad SAW semoga selalu terlimpahkan. Amin.

Tak lupa pula kami ucapkan terima kasih kepada dosen mata kuliah Biokimia
yang telah membimbing dalam menyelesaikan makalah ini.

Semoga makalah ini bermanfaat bagi siswa siswi atau bagi pembacanya. Tiada
gading yang tak retak, demikian pula dengan penyusunan makalah ini yang masih
jauh dari sempurna. Oleh karena itu, kami sangat mengharapkan kritik dan saran
dari semua pihak maupun bagi pembaca makalah ini.
DAFTAR ISI

Kata Pengantar

Daftar Isi

Bab I Pendahuluan

Latar Belakang

Rumusan Masalah

Tujuan Masalah

Bab II Pembahasan

Pengertian Enzim

Sifat – Sifat Enzim

Mekanisme Kerja Enzim

Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim

Bab III Penutup

Kesimpulan

Saran

Daftar Pustaka
BAB I PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang


Setiap sel hidup dalam organisme memerlukan tenaga (energi)
untuk kelangsungan hidupnya. Tenaga tersebut diperoleh dari serangkaian
reaksi pembongkaran (katabolisme) bahan-bahan makanan (nutrisi) yang
utamanya adalah glukosa. Energi tersebut selanjutnya digunakan untuk
melakukan seluruh proses-proses fisiologi dan biokimia di dalam sel dan
sistem tubuh melalui berbagai reaksi. Seluruh proses dan reaksi tersebut
dilakukan dalam kondisi terjaga, dan memerlukan katalisator yang disebut
Enzim. Perananan enzim dalam tubuh manusia sangatlah besar. Untuk
itu, pemahaman selengkapnya tentang enzim akan dibahas dalam
makalah ini.
1.2 Rumusan Masalah
 Apa yang dimaksud dengan Enzim ?
 Apa saja sifat-sifat dari Enzim ?
 Bagaimana mekanisme kerja Enzim ?
 Apa saja faktor yang mempengaruhi aktivitas dari Enzim ?
1.3 Tujuan Masalah
 Dapat mengetahui apa yang dimaksud dengan Enzim
 Dapat mengetahui apa saja sifat-sifat dari Enzim
 Dapat mengetahui mekanisme kerja Enzim\
 Dapat mengetahui apa saja faktor yang mempengaruhi aktivitas
dari Enzim
BAB II PEMBAHASAN

2.1 Pengertian Enzim


Enzim adalah katalis protein (biokatalisator) yang berperan
mempercepat reaksi kimia tanpa mengalami perubahan yang permanen
dalam semua sistem kehidupan. Enzim berperan penting dalam semua
reaksi biokimia yang berlangsung pada sel mikroorganisme, tanaman,
hewan, dan manusia.
Enzim merupakan katalisator pilihan yang diharapkan dapat
mengurangi dampak pencemaran lingkungan dan pemborosan energi
karena reaksinya tidak membutuhkan energi, bersifat spesifik dan tidak
beracun. Tiga sifat utama dari biokatalisator adalah menaikkan kecepatan
reaksi, mempunyai kekhususan dalam reaksi dan produk serta kontrol
kinetik (Akhdiya, 2003).
Enzim memegang peranan penting dalam proses pencernaan
makanan maupun proses metabolisme zat-zat makanan dalam tubuh.
Fungsi enzim adalah mengurangi energi aktivasi, yaitu energi yang
diperlukan untuk mencapai status transisi (suatu bentuk dengan tingkat
energi tertinggi) dalam suatu reaksi kimiawi. Suatu reaksi yang di katalisis
oleh enzim mempunyai energi aktivasi yang lebih rendah, dengan
demikian membutuhkan lebih sedikit energi untuk berlangsungnya reaksi
tersebut. Enzim dapat diperoleh dari sel-sel hidup dan dapat bekerja baik
untuk reaksi-reaksi yang terjadi di dalam sel maupun di luar sel.
Pemanfaatan enzim untuk reaksi-reaksi yang terjadi di luar sel banyak
diaplikasikan dalam dunia industri seperti industri makanan, deterjen,
penyamakan kulit, kosmetik, dll (Moon dan Parulekar, 19a93).
Pemanfaatan enzim dapat dilakukan secara langsung menggunakan
enzim hasil isolasi maupun dengan cara pemanfaatan mikroorganisme
yang dapat menghasilkan enzim yang diinginkan. Enzim dapat diperoleh
dari makhluk hidup seperti hewan, tumbuhan dan mikroorganisme.
Beberapa contoh enzim protease yang bersumber dari tumbuhan yaitu
bromelin dari nanas, papain dari pepaya, lisozim dari putih telur.
Meskipun banyak sumber dapat menghasilkan enzim yang berasal dari
hewan dan tumbuhan, namun pemanfaatan mikroorganisme sebagai
sumber enzim lebih banyak diminati, karena enzim dari mikroorganisme
dapat dihasilkan dalam waktu yang sangat singkat, mudah diproduksi
dalam skala besar, proses produksi bisa dikontrol, kemungkinan
terkontaminasi oleh senyawa-senyawa lain lebih kecil, dan dapat
diproduksi secara berkesinambungan dengan biaya yang relatif rendah
(Thomas, 1989).
2.2 Sifat – Sifat Enzim
 Tempat Aktif
Molekul-molekul enzim mengandung suatu kantong atau celah khusus
yang disebut tempat-aktif. Tempat-aktif tersebut mengandung rantai
samping asam amino yang menciptakan sebuah permukaan tiga dimensi
yang bersifat komplementer terhadap subtrat. Tempat-aktif tersebut
kemudian mengikat substrat, dan membentuk suatu kompleks enzim-
substrat. Enzim-substrat kemudian dikonversi menjadi enzim-produk
yang kemudian berpisah menjadi enzim dan produk
 Efisiensi Katalitik
Kebanyakan reaksi yang dikatalis oleh enzim bersifat sangat efisien, yang
berlangsung mulai dari 103 sampai 108 kali lebih cepat dibandingkan
rekasi yang tidak dikatalisis. Biasanya, setiap molekul enzim mampu
mengubah 100 sampai 1000 molekul subtrat menjadi produk setiap detik.
Jumlah molekul subtrat yang dikonversi menjadi produk per molekul
enzim per detik disebut jumlah pergantian (turnover number).
 Spesifisitas
Enzim bersifat sangat spesifik, yang berinteraksi dengan satu atau
beberapa substrat dan mengatalisis hanya satu jenis reaksi kimia.
 Gugus prostetik, Kofaktor, dan Koenzim
Gugus prostetik merupakan molekul non protein. Beberapa enzim
berhubungan dengan suatu kofaktor non-protein yang diperlukan untuk
aktivitas enzimik. Gugus prostetik terbagi menjadi dua yaitu koenzim yang
tersusun dari molekul organik dan kofaktor yang tersusun atas molekul
anorganik. Molekul- molekul tersebut akan ikut serta secara langsung
dalam katalisis atau pengikatan substrat.
 Pengaturan
Aktivitas enzim dapat diatur, artinya, enzim dapat diaktivasi atau diinhibisi
sehingga laju pembentukan produk berespons terhadap kebutuhan sel.
 Lokasi di dalam sel
Kebanyakan enzim berada di organel khusus di dalam sel.
Kompartementalisasi demikian berguna untuk mengisolasi subtrat reaksi
atau produk dari reaksi pesaing lain. Hal ini menyediakan lingkungan yang
lebih menguntungkan untuk terjadinya reaksi, dan menyusun ribuan enzim
yang terdapat dalam sel ke dalam jalur-jalur yang berguna.
2.3 Mekanisme Kerja Enzim
Enzim dapat meningkatkan kecepatan reaksi dengan menurunkan
energi aktivasi. Energi aktivasi adalah jumlah energi yang diperlukan
untuk berlangsungnya suatu reaksi. Beberapa teori berikut menjelaskan
tentang cara kerja enzim :
 Lock And Key Theory (Teori Gembok Dan Kunci)

Teori ini dikemukakan oleh Fischer (1988). Menurutnya, enzim


diumpamakan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang
dapat berikatan dengan substrat yang disebut dengan sisi aktif, sedangkan
substrat diumpamakan sebagai kunci karena dapat berikatan secara pas
dengan sisi aktif enzim. Substrat dapat berikatan dengan enzim jika sesuai
dengan sisi aktif enzim. Sisi aktif enzim mempunyai bentuk tertentu yang
hanya sesuai untuk satu jenis substrat saja, hal itu menyebabkan enzim
bekerja secara spesifik. Substrat yang mempunyai bentuk ruang yang
sesuai dengan sisi aktif enzim akan berikatan dan membentuk kompleks
transisi enzim-substrat. Senyawa transisi ini tidak stabil sehingga
pembentukan produk berlangsung dengan sendirinya. Jika enzim
mengalami denaturasi (rusak) karena panas, bentuk sisi aktif akan berubah
sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga mempunyai
pengaruh yang sama.
 Induced Fit Theory (Teory Ketepatan Induksi)

Teori ini dikemukakan oleh Daniel Koshland. Menurutnya, sisi aktif enzim
bersifat fleksibel. Akibatnya, sisi aktif enzim dapat berubah bentuk
menyesuaikan bentuk substrat. Teori ini sesuai dengan mekanisme kerja
enzim yangt sesungguhnya. Reaksi antara substrat dengan enzim
berlangsung karena adanya induksi molekul substrat terhadap molekul
enzim. Menurut teori ini, sisi aktif enzim bersifat fleksibel dalam
menyesuaikan stuktur sesuai dengan struktur substrat. Ketika substrat
memasuki sisi aktif enzim, maka enzim akan terinduksi dan kemudian
mengubah bentuknya sedikit sehingga mengakibatkan perubahan sisi aktif
yang semula tidak cocok menjadi cocok (fit). Kemudian terjadi pengikatan
substrat oleh enzim yang selanjutnya substrat diubah menjadi produk.
Produk kemudian dilepaskan dan enzim kembali pada keadaan semula dan
siap untuk mengikat substrat baru.

2.4 Faktor yang Mempengaruhi Aktivitas Enzim


1. Suhu

Suhu dapat mempercepat proses reaksi, namun demikian pada titik


suhu tertentu kecepatan reaksi yang dikatalisis oleh enzim akan mulai
menurun bahkan aktivitasnya tidak lagi nampak. Kondisi suhu dimana
enzim dapat menghasilkan aktivitas tertinggi dinamakan suhu atau
temperatur optimum yaitu pada suhu37°C. Jika suhu terlalu rendah
akan membuat enzim menjadi inaktif karena enzim berstruktur protein,
sebagaimana diketahui bahwa protein dapat dirusak oleh panas,
sehingga pada suhu tinggi tertentu aktivitas enzim mulai menurun dan
bahkan aktivitasnya menghilang. Hal ini sangat dimungkinkan karena
terjadinya denaturasi atau kerusakan struktur enzim yang dapat
menyebabkan kerusakan enzim baik secara keseluruhan maupun
sebagian terutama sisi aktifnya. Hubungan antara pengaruh suhu
terhadap aktivitas enzim dapat digambarkan dengan kurva pada
gambar di atas.
2. Konsentrasi substrat
Reaksi-reaksi biokimia yang dikatalisis oleh enzim dipengaruhi pula
oleh jumlah substrat. Jika melakukan pengujian konsentrasi substrat
dari rendah ke tinggi terhadap kecepatan reaksi enzimatis, maka pada
awalnya akan diperoleh hubungan kesebandingan yang menyatakan
kecepatan reaksi akan meningkat seiring dengan meningkatnya
konsentrasi substrat, namun kemudian akan diperoleh data yang
menyatakan pada konsentrasi substrat tinggi tertentu kecepatan reaksi
tidak lagi bertambah. Konsentrasi enzim berbanding lurus dengan
konsentrasi substrat.Kecepatan reaksi akan mencapai titik maksimum
apabila seluruh sisi aktif enzim telah berikatan dengan substrat.Pada
kondisi ini konsentrasi substrat menjadi jenuh dan kecepatan reaksi
menjadi maksimum yang sering juga disebut sebagai kecepatan
maksimum (Vmax). Berhentinya peningkatan laju reaksi
mencerminkan kejenuhan terhadap substrat disemua tempat pengikatan
yang tersedia pada molekul enzim yang ada. Hubungan antara
pengaruh konsentrasi substrat terhadap aktivitas enzim dapat
digambarkan dengan kurva pada gambar di atas.
3. Derajat keasaman (pH)

Potensial Hidrogen (pH) merupakan salah satu faktor penting yang


harus diperhatikan apabila bekerja dengan enzim, hal ini dikarenakan
enzim hanya mampu bekerja pada kondisi pH tertentu saja. Suatu
kondisi pH dimana enzim dapat bekerja dengan aktivitas tertinggi yang
dapat dilakukannya dinamakan pH optimum. Sebaliknya pada pH
tertentu enzim sama sekali tidak aktif atau bahkan rusak. Hal ini dapat
dijelaskan karena diketahui bahwa enzim merupakan molekul protein,
molekul protein kestabilannya dapat dipengaruhi oleh tingkat
keasaman lingkungan. Pada kondisi keasaman yang ekstrim molekul-
molekul protein dari enzim akan rusak. Hubungan antara pengaruh pH
terhadap aktivitas enzim dapat digambarkan dengan kurva pada
gambar di atas.
4. Inhibitor

Inhibitor adalah senyawa atau molekul tertentu yang dapat


berikatan spesifik dengan enzim dan ikatan antara keduanya
menyebabkan reaksi enzimatis terhambat bahkan tidak dapat
berlangsung. Inhibitor dimanfaatkan oleh sel sel tubuh untuk
melakukan regulasi proses enzimatis, jika suatu produk dari reaksi
enzimatis diperlukan oleh sel, enzim akan diaktifkan dengan
menghilangkan inhibitor. Namun jika sel sel tubuh tidak memerlukan
suatu produk dari reaksi enzimatis, maka enzim akan di non-aktifkan
dengan cara memberikan inhibitor dari enzim tersebut.
Inhibitor berdasarkan reaksi kimiannya dibedakan menjadi dua, yaitu
irreversible dan inhibitor reversible. Inhibitor irreversible adalah
inhibitor yang reaksi kimianya berjalan satu arah atau tidak dapat
balik, yakni setelah inhibitor mengikat enzim, inhibitor tidak dapt
dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini meyebabkan enzim tidak
dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen
pada sisi katalitik molekul enzim. Inhibitor reversible adalah inhibitor
yang reaksi kimianya berjalan dua arah, bekerja dengan mengikat sisi
aktif enzim melalui reaksi reversible. Inhbitor ini dapat dipisahkan atau
dilepaskan kembali dari ikatannya.
Inhibitor reversible dibedakan menjadi tiga, yaitu inhibitor
kompetitif, inhibitor non-kompetitif, dan inhibitor un-kompetitif
Inhibitor kompetitif merupakan molekul penghambat kerja enzim yang
bekerja dengan cara bersaing dengan sisi aktif enzim. Inhibitor
kompetitif berikatan secara kuat pada sisi aktif enzim. Inhibitor
kompetitif ini dapat dihilangkan dengan cara menambah konsentrasi
substrat. Contoh yang teramat penting dari pengikatan ini adalah
melibatkan enzim yang paling berlimpah, ribulose bifosfat
karboksilase, enzim –penambat CO2pada C3 fotosintesis, dalam
proses ini molekul – molekul O2 bersaing dengan molekul – molekul
CO2 untuk sisi aktif dan contoh lainnya adalah sianida yang terlarut
dalam darah bersaing dengan oksigen untuk berikatan dengan sisi aktif
hemoglobin. Inhibitor yang terikat pada sisi alosetrik enzim (selain
sisi aktif enzim) disebut inhibitor non kompetitif. Inhibitor non
kompetitif adalah molekul penghambat kerja enzim yang bekerja
dengan cara melekatkan diri pada luar sisi aktif enzim, yang dapat
menyebabkan sisi aktif enzim berubah dan tidak dapat berfungsi lagi.
Inhibitor un-kompetitif adalah penghambat yang hanya dapat berikatan
dengan kompleks enzim substrat, tidak dengan enzim bebas. Hal ini
menyebabkan kopleks inhibitor enzim-substrat yang terbentuk menjadi
tidak aktif.

BAB III PENUTUP


3.1 Kesimpulan
 Enzim adalah katalis protein (biokatalisator) yang berperan mempercepat
reaksi kimia tanpa mengalami perubahan yang permanen dalam semua
sistem kehidupan.
 Enzim memiliki beberapa sifat, antara lain mengandung suatu kantong
yang disebut tempat-aktif, reaksi yang dikatalis oleh enzim bersifat
sangat efisien, sangat spesifik, memiliki molekul- molekul gugus
prostetik yang akan ikut serta dalam katalisis, aktivitas enzim dapat
diatur, dan kebanyakan enzim berada di organel khusus di dalam sel.
 Ada dua teori yang menjelaskan cara kerja enzim, yaitu Lock And Key
Theory (Teori Gembok Dan Kunci) dan Induced Fit Theory (Teory
Ketepatan Induksi)
 Dalam mekanismenya enzim dipengaruhi oleh berbagai faktor yang
mempengaruhi laju reaksi enzimetik, seperti suhu, konsentrasi substrat,
derajat keasaman (pH), dan inhibitor.
3.2 Saran
Pemahaman materi enzim perlu diperluas kembali dengan memperbanyak
referensi dari berbagai sumber.
DAFTAR PUSTAKA

http://kuantannet.blogspot.com/2016/12/makalah-enzim.html

http://vha2rhe2.blogspot.com/2009/11/mekanisme-kerja-enzim.html

Sripsi Skrining dan Uji Aktivitas Enzim Protease Bakteri dari Limbah Rumah Pemotongan
Hewan oleh YUNITA SILVIA PUTRI tahun 2012 unair

https://dosenbiologi.com/biologi-dasar/faktor-yang-mempengaruhi-kerja-enzim

https://www.referensibiologi.com/2018/01/faktor-faktor-yang-mempengaruhi-
kerja.html

http://mybloghasriani.blogspot.com/2016/04/makalah-enzim.html