1er parcial

Carbohidratos
1. Que son los carbohidratos
a. Compuestos aldehidicos o cetonicos de polialcoholes que se da por hidrolisis
2. Cual es su funciones?
a. Energia, reserva o almacen mas estructural
3. Como los carbohidratos compuestos y simples?
a. Simples de C,H, O y compuestos son C,H,O, N, F, S
4. Como pueden ser los grupos funcionales de los monosacaridos?
a. Aldosas y cetosas. Y triosas,tetra,pento,hexo, y heptosas?
5. Que son los esteroisomeros?
a. Compuestos con misma formula estructural por diferentes configuracion
6. Cuales son los diferentes tipos de isomeria?
a. D y L, epimeros, isomeros funcionales, y anomeros
7. Como son las formas D, L?
a. OH a derecha y L a izquierda
8. Que son los epimeros?
a. Monosacaridos que difieren entre si por orientacion OH
9. Cuales son los 2 epimeros importantes de la glucosa?
a. Manosa en carbono 2 y galactosa en carbono 4
10. Cuando se hace la ciclizacion el cabono carbonilo en que se transforma?
a. En centro quiral y se llama carbono anomerico
11. Como se llaman los grupos hidroxilos si estan para arriba o abajo?
a. Arriba es anomero alfa´y abajo es anomero beta
12. Como se llama anillos de 6 miembros?
a. Piranosa
13. Como se llama anillos de 5 miembros?
a. Furanosa
14. Que es la union entre monosacaridos que forman disacaridos, oligo y polisacaridos
a. Enlace glucosidico
15. Los disacaridos principales cuales son?
a. Maltosa, lactosa, sacarosa y celobiosa, isolmaltosa
16. Cual es la importancia de los oligosacaridos?
a. Unen a otros compuestos y forman glucoproteinas y glucolipidos
17. Como pueden ser los polisacaridos?
a. Heteropolisacaridos y homopolisacaridos
18. Cuales son los homopolisacaridos?
a. Celulosa (B-1-4) , almidon (a-1-4 o1-6), y glucogeno (a-1-4 y 1-6)
19. En 2 fracciones se distingue el almidon?
a. Amilosa de 15-20% fraccion lineal y amilopectina 80-85% fraccion ramificada
20. Que le pasa al almidon?
a. Forma fragmentos dextrinas y entre mas fracciones forma iso, maltosas y glucos
 21. Que es la inulina? Quitina y NANA?
a. Inulina son fructosa en enlace B-1-2. Y quitina forma el esqueleto. NANA
22. Como se conocen los heteropolisacaridos?
a. Glucosaminoglucanos y mucopolisacaridos
23. Cuales son los heteropolisacaridos?
a. Ácido hialurónico. Condroitin 4-sulfato. Condroitin 6-sulfato. Heparina . Dermatan
sulfato. Keratan sulfato
Lipidos
1. Cuales son las funciones mas importantes de los lipidos?
a. Energia, almacen, estructural, aislante termico y electrico mas amortigua
2. Como se clasifican los lipidos?
a. Simples (alcohol y ac graso). Compuestos (alcohol+ac graso y otros grupos)
3. Cuales son los alcoholes que forman parte de los lipidos?
a. Glicerol, esfingosina, y hexacosanol
4. Como son los acilgliceridos?
a. Esteres de ac graso con glicerol
5. Que son los fosfacilgliceridos?
a. Esteres de ac grasos con glicerol y ac fosforico
b. Lecitinas, cefalinas, fosfatidilserina, fosfatidilnositol, cardiolipina, plasmalogenos
6. Que son los esfingolipidos?
a. Alcohol presente en esfingosina de 18 C aminado e insaturado
b. Esginomielina, cerebrosidos, sulfatidos, y gangliodios
7. Cuales son las sustancias asociadas o derivadas de lipidos?
a. Eicosanoides: prostaglandinas, leucotrienos, tromboxanos
b. Esteroles: colesterol y derivados
c. Vitaminas liposolubles: vitaminas A, D, E, K
8. Que es un Ac graso?
a. Cadena de hidrocarburo con grupo carboxilo COOH al extremo
9. Que significa la terminacion anoico?
a. Ac graso saturado
10. Que significa terminacion enoico?
a. Ac graso insaturado
11. El ac graso saturado tiene enlaces sencillos pero cuales son los mas importantes?
a. Ac. palmitico (16C), estearico (18C), aquidico (20C) y lignocerico (24C)
12. Ac graso insaturado contienen 1 o mas doble enlaces pero cuales son los importantes?
a. Ac palmitoleico 9, oleico 9, linoleico 9,12. Linolenico 9,12,15. Araquidinonico 5,8,
13. Cuales son los ac grasos esenciales no sintetizados en animales?
a. Linoleico, linolenico
14. Cuales son los ac grasos precursore de prostaglandinas?
a. Ac linoleico, linolenico, araquidonico
Lipidos simples
1. Que son los acilgiceridos?
 a. Lipidos simples que contienen ac graso y glicero como el alcohol. Pueden ser
monoacilgliceridos, diacilgliceridos, y triacilgliceridos
2. Que es enlace ester?
a. Union del grupo COOH de ac graso al OH del glicerol
3. Como se llaman los triacilgliceridos?
a. Grasas neutras. Y de origen cegetal son aceites o mantecas en animales
4. Que son las ceras?
a. Esteres formados pora graso de cadena larga
Lipidos compuestos
5. Como se compone el fosfoacilglicerido?
a. Contiene estructura basica llamada ac fosfatidico
6. Como se forma el ac fosfatidico?
a. Formado por glicerol mas 2 ac graso y fosforo en C3 (fosfoacilglicerido)
7. Cuales los algunos fosfoacilgliceridos?
a. Fosfatidiletanolamina (cefalina), fosfatidilcolina (lecitina). Foafatidilserina,
fosfatidilnositol, y cardiolipina
8. Donde contienen el radical alkilo los plasmalogenos? Y cuales son?
a. Carbono 1 del glicerol son plasmalogenos de etanolamina, plasmologeno de
serina. Plasmologenos de colina, y plasmologenos de inositol
9. Como se forman los esfingolipidos?
a. Lipidos compuestos con alcohol aminado de 18 C (esfingosina)
10. Caul es la estructura comun de los esfinolipidos?
a. Ceramida que se forma de esfingosina mas ac graso (Amida)
11. Cuales son los 4 esfingolipidos?
a. Esfingomielina , cerebrosidos (gluco y galcatocerebrosido), sulfatido, gangliosido
Prostaglandinas
1. Donde se producen los eicosanoides que son similares a hormonas?
a. Tejido animal y son reguladores autocrinos
2. De que son derivados los eicosanoides?
a. De ac arquidonico despues de liberarse de los fosfolipidos por fosfolipasa A2
3. Las protaglandinas que estructura tienen en comun?
a. Ac prostanoico que es de 20C entre el los carbonos 8 y 12
4. Cuales son las 2 prostaglandinas naturales?
a. Prostaglandina E y F (PGE PGF). E tiene eter soluble y F es soluble en fosfatos
5. Cuales son los efectos fisiologicos de las prostaglandinas?
a. Estimula inflamación, contraccion, inhibe secrecion gastrica, vasodilatan (baja la
presion sanguinea), son bronocodilatadores, y favorecen agregacion plaquetaria
Esteroides
1. De que son derivados?
a. Del ciclopentanoperhidrofenantreno compuesto de 17C y 4 anillos
2. Los esteroides son alfa o beta en el carbono 5 que determina esto?
a. H hacia atras es alfa y H hacia adelante es beta
 3. Cuantos carbones contiene el colesterol?
a. 27 C con radical libre OH en carbono 3 y doble enlace entre C 5-6
4. Cuantos carbonos contiene el acido biliar?
a. 24C en forma COOH son los unicos esteroides completamente saturados y el
OH estan en el carbono 3. Mas el ac. Colico en C7-12. Ac desoxicolico OH en C
12. Ac quenodesoxicolico con OH en C 7. Y Ac ltiocolico
5. Cuales son los 2 de 21 carbonos?
a. Carbono en forma de metilo es progesterona
b. Carbono en forma de matanol es corticoesteroide
6. Cual es el de 19 Carbonos?
a. Androgenos y no tiene cadena lateral en C 17
Proteinas
1. Que son las proteinas?
a. Polimeros de L-alfa aminoacidos unidos por enlaces peptidicos
2. Que es el alfa-aminoacido de la proteina?
a. Es un compuesto organico con grupo amino y carboxilo unidos a carbono alfa
3. Que formas es D y L de los aminoacidos?
a. Esteroisomeros
4. Que aminoacido es el unico que forma las proteinas?
a. Aminoacidos de la serie L
5. La glicina no tiene actividad optica por no ser asimetral o quiral los que si como son?
a. Son de forma D y L
6. Cuantos aminoacidos existen y cuantos forman la proteinas?
a. Mas de 300 y solo 20 para las proteinas
7. Cuales son los puntos isolectricos?
a. Neutros 6, dibasicos 9, dicarboxilicos 3
Clasificacion de aminoácidos
8. Como se clasifican segun a su estructura?
a. Alifaticos (glicina, alanina, valina, leucina, isoleucina), hidroxilados (serina tronin)
azufrados o sulfurados (csteina metionina), aromaticos (fenilal, tirosina, triptofan)
acidos (aspartato o ac aspartico y glutamato), basicos (lisina, arginina e histidina)
amidas de los aminoacidos acidos y basicos (asparagina y glutamina) iminoacido
9. Hidroxilisina y hidrixoprolina que no son parte de los 20 aa como se dan?
a. Por hidroxilacion de la lis y pro
10. Cuales son los aminoacidos esenciales que no se pueden sintetizar por el humano?
a. Fenilalanina, leucina, triptofano, valina, lisina, isoleucina, metionina, treonina,
histidina y arginina (en niños)
11. Cuales son los no esenciales?
a. Glicina, alanina, serina, cisteina, prolina, tirosina, ac aspartico, ac glutamico,
asparagina y glutamina
12. Que es el enlace peptidico?
a. Union covalente entre grupo carboxilo COOH de un aminoacido y el grupo amino
 13. Como se rompe el enlace peptidico?
a. Con hidrolisis metiendo agua para romper enlace COOH
14. Que es un dipeptido?
a. Union covalente de 2 aminoacidos
15. Que se consideran los polipeptidos con peso mayor a 10000D?
a. Proteinas
16. A que se refiere la estructura primaria?
a. Numero y secuencia de aa que es geneticamente especifica
17. Que es la estructura secundaria de la proteina?
a. Relacion de aa en cadena polipetidica, pueden ser a-helice, hoja plegada o
configuracion beta que se estabilizan por puentes de hidrogenos.
18. Que es la estructura terciaria?
a. Relacion de segmentos de cadena polipetidica con otros segmentos de la misma
cadena o configuracion tridemensional que adopatn las cadenas
19. Que es la estructura cuaternaria?
a. Relacion entre 2+ cadenas polipeptidicas de una proteina
Clasificacion de las proteinas
1. Como son las proteinas fibrosas?
a. Moleculas alargadas con forma de varilla nsolubles al agua con proporciones
elevadas de estructuras secundarias regulares, como hélice y lamina plegada .
2. Cual es la funcion de las proteinas fibrosas?
a. estructural Las escleroproteínas: queratina, el colágeno y la fibroína de la seda.
3. Como son las proteinas glibulares?
a. Son moleculas esfericas compactas, hidrosolubles con funcion activa metabolica
4. Como son las proteinas formadas solamente por aminoacidos
a. Proteinas simples
5. Como son las proteinas compuestas o conjugadas?
a. Son las que tienen ademas de aminoacidos otros grupos
6. Las proteinas simples como se clasifican de acuerdo a la solubilidad?
a. Albuminas Solubles en agua destilada Globulinas Solubles en sol. salinas
diluidas Glutelinas Solubles en sol. ácidas, básicas y salinas. Prolaminas
Solubles en alcohol 70º, ácidos y álcalis. Histonas Solubles en sol. ácidas
diluidas. Protaminas Solubles en agua, ácidos, bases, sol, salinas.
Escleroproteínas Insolubles en todos los solventes comunes
7. Como son las proteinas compuestas o conjugadas?
a. De acuerdo su grupo prostetico: Glucoproteínas Mucina, FSH, LH,
Inmunoglobinas etc. Fosfoproteínas Caseína, vitelina. Metaloproteínas
Anhidrasa carbónica, ferritina, ceruloplasmina. Hemoproteínas
Porfirinoproteínas, cromoproteínas, Hb, mioglobina, citocromos, catalasas,
peroxidasas. Nucleoproteínas Virus, nucleosomas, ribosomas,
ribonucleoproteínas, desoxirribonucleoproteínas
8. Cuales son las proteinas completas e incompletas?
a. Completas: origen animal y incompletas son mas vegetales
Glucoproteinas
9. Como estan formadas las glucoproteinas?
a. Formadas por fraccion glucidica (5-40%) y fraccion proteica por enlaces covalent
10. Como se diferencian a las proteoglucanos?
a. Por el numero de oligosacaridos de 12-15 residuos
11. Como son las uniones covalentes con la proteinas?
a. N-glucosídicas u O-glucosídicas.
12. Cuales son las 8 azucares en las cadenas oligosacaridas de las glucoproteinas?
a. Glucosa Galactosa Manosa Xilosa Fucosa N-acetilglucosamina
N-acetilgalactosamina N-acetilneuramínico
13. Como estan unidas las N-glucoproteínas?
a. por enlace N-glucosídico a residuo de asparagina (Asn) de cadena peptídica
14. Como esta enlacado las N-glucoproteínas?
a. enlace O-glucosídico al grupo hidroxilo de la serina (Ser) o de la treonina (Tre)
15. Cuales son las Glucoproteínas anticongelantes
a. proteínas glucosiladas del tipo O-glucoproteínas que permiten sobrevivir a temp
b. Inhiben el crecimiento de cristales de hielo evitando congelacion
Proteinas fibrosas
16. Como son por su forma?
a. Alargada con baja solubilidad con grandes porciones de estructuras secundarias
regulares en forma de alfa-hélice y hoja plegada beta
17. Cuales son las proteinas fibrosas mas importante en el organismo?
a. Queratina, fibrina, miosina, y colageno
18. Cual es la porcion del colagno en la proteina?
a. 25% de la masas proteica
19. Como es la estructura quimica del colageno?
a. Formado por 3 fibras, cada una de 1000 aminoácidos aproximadamente. Con las
3 hebras entrecruzadas girando a la izquierda enrolladas a sentido de reloj.
20. Como se une el triple helice del colageno?
a. Puentes de hidrogeno
21. Que es el cada tercer residuo de amino acido?
a. Glicina
22. Cual es el patron repetitivo donde es normalmente prolina o hidroxiprolina?
a. Gli-X-Y
23. Que hace la hidroxiprolina?
a. estabiliza estructura helicoidal para favorecer formacion de enlaces H
24. Cuantos tipos de colageno existen?
a. Mas de 20 tipos por las cadenas alfa
25. El colageno tipo 1 cuantas cadenas contiene?
a. 2 cadenas alfa y alfa 2
26. El colageno tipo 2 cuantas cadenas contiene?
a. 3 cadenas alfa1
27. Estas cadenas que hacen?
 a. Forman fibrillas o no forman fibrillas
28. Que es el sindrome de Ehlers Danlos?
a. Alteracion de colageno tipo 3
29. Que es la osteogenesis imperfecta?
a. Alteracion en colageno tipo 1 ColA1 y ColA2
Proteinas plasmaticas
1. Cuantos tipos de proteinas plasmaticas hay?
a. 100 y cada una se sintetiza geneticamente independiente
2. Cuando circulan las proteinas plasmaticas que efectos hacen?
a. Mantienen el equilibrio osmotico
3. En que se separan las proteinas plasmaticas?
a. Albumina y globulinas donde las globulinas son a1,a2, Beta y gamma
4. Que porcentaje ocupa la albumina?
a. 50-60% de las proteinas plasmaticas con relacion 2:1 a globulina
5. Donde se pueden sintetizar las proteinas plasmaticas?
a. En el higado, excepto las gamma que se dan en celulas plasmaticas
albuminas
6. Que es la albumina?
a. La mas abundante y la más homogénea, soluble, estable y de mayor velocidad
electroforética hecha por sola cadena peptídica de 610 aminoácidos?
b. Produce 75-80% de efecto osmotico, y produce el edema
7. Que pasa En los padecimientos renales, hepáticos o generalizados?
a. Hay baja de esta proteina
8. Cuales son las causas de hipoalbunimeia?
a. Pérdida de albúmina por trastornos renales Aporte inadecuado de proteínas
Síntesis deficiente Catabolismo proteica excesivo Embarazo y lactancia
Dilución plasmática Defecto genético
Alfa- 1 GLOBULINAS
1. Que porcentaje es la Antitripsina?
a. 70% de las alfa-1 globulinas y es inhibidor de enzimas proteoliticas
2. Que es la glicoproteina acida?
a. Es 20% de las y-globulinas y esta elevada en enf inflamatoria
Alfa-2 globulinas
3. Que hace la ceruplasmina?
a. Transporta cobre en la sangre, y aumenta en las neoplasias y embarazo
4. Que porcentaje es la haptoglobina?
a. 25% de las a2-globulinas
5. Cuantos es la a-2-macroglobulinas?
a. 25% de las a-2 globulinas es inhibidor de la plasmina
Beta globulinas
6. Que hace la hemopexina?
a. Se une a la hemina
 7. Que hace la transferina?
a. Es el 60% de la beta-globulinas y transporta hierro
Y-globulinas (gamma-globulinas)
8. A que fraccion corresponden las immunoglobulinas?
a. IgG, IgA, IgM, IgD, IgE
Enzimas
1. Que son las enzimas?
a. Son catilazadoras biologicas de origen proteico que estimulan reacciones
2. Que es el substrato?
a. Molecula que actua la enzima y cuya transformacion esta condicionada por ella
3. Que es el producto?
a. Molecula resultante de la accion enzimatica
4. Que es la coenzima?
a. Cofactor organico no proteico de origen vitaminico trasportador de quimicos
5. Que es la apoenzima?
a. Es la enzima propiamente dicha de naturaleza proteica (porcion proteica)
6. Que es la holoenzima?
a. La union de la apoenzima porcion proteica con la conezima no proteica
7. Que es la proenzima o cimogeno?
a. Es el precursor inactivo de la enzima que requiere perder porcion para ser activa
8. Que es la isoenzimas o isozimas?
a. Forma diversa con actividad similar, se forma por porciones diferentes
Clasificacion de enzimas
1. Que significa el primer digito?
a. Corresponde el tipo de reaccion segun la clase hay 6 clases
2. Que es el segundo digito?
a. Corresponde a la subclase
3. A que corresponde el tercer y cuarto digito?
a. Tercer a sub-subclase y cuarto a enzima especifica
4. Que son las OXIDORREDUCTASAS?
a. Enzimas que catalizan oxidorreduciones entre dos sustratos
5. Que son las transferasas?
a. Enzimas que catalizan la transferencia de un grupo (distinto del hidrógeno),
entre un par de sustratos
6. Que son las hidrolasas?
a. Enzimas que catalizan la hidrólisis de diversas uniones
7. Que son las liasas?
a. Enzimas que catalizan la remoción de grupos de sustratos por mecanismos
diferentes de la hidrólisis, formando enlaces dobles, o se añaden a un doble
enlace
8. Que es la isomerasa?
 a. Enzimas que catalizan la redistribución de isómeros ópticos, geométricos y/o de
posición, es decir catalizan varios tipos de reordenamientos intramoleculares
9. Que son las ligasas?
a. Enzimas que catalizan la combinación de dos compuestos acopladas por
hidrólisis de un enlace pirofosfato del ATP o trifosfato similar. Muchas ligasas
incluyen el término sintetasa, otras se denominas carboxilasas.
10. Que es la reaccion exorgonica (exergonica o exoergica)?
a. Reaccion que libera energia delta G es negativo son catabolicas
11. Que es la reaccion endorgonica (endergonica o endoergica)?
a. Reaccion cosume energia delta g es positiva es anabolicas
12. Que es la reaccion isorgonica (isoergica)?
a. Delta g es igual a cero esta en equilibrio
Mecanismo de accion enzimatica
1. Que es el centro activo de las enzimas?
a. Zona bien delimitada de la enzima con actividad directa a la ezima
serinproteasas
2. Que son las proteasas?
a. Enzimas catalizadoras de hidrolisis de enlaces peptidicos de las proteinas
3. Porque pueden ser algunas proteasas serinproteasas?
a. Por su mecanismo catalitico
4. Como es el centro activo de la triada catalitica?
a. Esta formada por la serina, histidina, y aspartato
5. Cuales son las 2 fases de las serinproteasas?
a. 1. Fase acilacion forma una acil-enzima y se libera el primer producto
b. 2. fase de desacilación. molécula de agua rompe el intermediario con liberación
del segundo producto
6. Que inhibe la La enzima acetilcolinesterasa?
a. insecticidas organofosforados y gases nerviosos causa síndrome tóxico

2nda parte o tercer parcial

Sesion 20
1. Como se le llama a la concentración de sustrato necesaria para alcanzar la
velocidad media?
a. Km o velocidad media constante de ​M​ichaelis-​M​enten
2. Que significa la Km?
a. afinidad de la enzima por el sustrato
3. Que significa si el Km es elevado o es bajo?
a. Km elevado es poca afinidad y Km baja es alta afinidad
4. Como se calcula graficamente los parametros enzimaticos?
a. Con el ​diagrama de Lineweaver-Burk
INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
 1. De que manera puede ser la inhibicion?
a. Reversible e ireversible
2. Como es la inhibicion competitiva?
a. Inhibidor tiene estructura similar al sustrato
3. Como es la inhibicion acompetitiva?
a. Inhibidor se une a complejo ES y no a la libre Km y Vmax se alteran
Activación de cimógenos​​.
4. Que hacen las esciones proteoliticas especificas?
a. Activan a los cimogenos y enzimas
5. Como se forma la tripsina?
a. Enteropeptidasa hace que el tripsinogeno pierda 6 aa en el extremo
6. Como se forma la quimitripsina?
a. La tripsina hace que la quimiotripsina pierda 2 peptidos intermedios
7. La lactosa como sirve de induccion enzimatica?
a. Inductor activa represor de genes para el E.coli
8. Como hace represion la histidina?
a. Favorece represion de la transcripcion de genes codificadores de enzimas
Inhibicion enzimatica irreversible
9. Como funciona?
a. Se une fuertemente y hace que el tiempo de diasacion sea largo
10. Cuales son reactivos de grupo SH?
a. Agentes alquilantes, Comp insaturados Forma mercáptidos Oxidantes
11. Como actua el ion, cianurio y CN
a. Se fija a 6ta posicion del Fe y el citocromo oxidasa actua
Regulacion alosterica
12. Como funciona?
a. Esta hecha por 2 o mas protomero o subunidades
Enzimas de la clinica
Coenzimas
1. Cuales son las reacciones enzimaticas que requiren coenzimas
a. Oxidorereductasas Transferasas Isomerasas y ligasas
2. Cual es la funcion bioquimica de la vitaminas hidrosolubles?
a. Participa como coenzimas
Vitamina B1
3. Como se conoce la Vitamina B1?
a. Tiamina, vit antidiueritica
4. Cuales son los anillos de la B1?
a. anillo ​PIRIMIDINA​​ y un anillo ​TIAZÓLICO
5. Cual es la forma activa de la Vit B1?
 a. ​Pirofosfato de ​Tiamina ( PPT)
6. En que participa la vit B1?
a. Descarboxilación oxidativa y no oxidativa de ​α α​​-cetoácidos
b. Transcetolación en la vía de las pentosas​​
Vitamina B2
7. Como se conoce la Vit B2?
a. ​RIBOFLAVINA O LACTOFLAVINA
8. Como es su anillo?
a. anillo ​Isoaloxasina​​ unido a un ​Ribitol.
9. Como se conoce la vitamina B2 en su forma activa?
a. FMN (Flavinamononucleótido) y ​FAD​​ (Flavina adeninadinucleótido).
10. Como participa?
a. Participa en reacciones OXIDOREDUCCIÓN​​.

Vitamina B6
11. Como se llama tambien la B6?
a. Piridoxina
12. Como esta formada?
a. Por anillo piridina y se encuentra como PIRIDOXINA, PIRIDOXAL Y
PIRIDOXAMINA​​ .
13. Como es la forma activa de B6?
a. Fosfato de piridoxal PP
14. Cual es su funcion?
a. En catabolismo e intervencion. Mas descarboxilacion, racemizacion,
desaminacion, transaminacion, transsulfuracion, deshidratacion
Vitamina B12
15. Como se conoce la B12?
a. ​COBALAMINA​​, ​FACTOR EXTRINSECO DE CASTLE
16. Como se forma?
a. Por anillo de corrina
17. Como esta formado la vitamina B12?
a. Desoxiadenosilcobalamina Cianocobalamina Hidroxicobalamina Metilcobalamina
18. Cuales son las formas activas?
a. Desoxiadenosilcobalamina Metilcobalamina estas se llaman cobaminas
19. Cuales son las 2 formas de la vitamina B12?
a. SÍNTESIS DE METIONINA ISOMERIZACIÓN DE METILMALONILCoA->
SUCCINIL CoA
Acido folico
20. Como se conoce tambien el ac folico?
a. Como ​ÁCIDO PTEROILGLUTÁMICO
21. Como esta formada?
a. Formado por Pteridina + PABA ​(ac.paraaminobenzoico​​) formando el ac. ​Pteroico
que se une al ac glutamico
 22. Cual es la forma activa del ac folico?
a. ac tetrahidrofólico​​ (​THF​​).
23. Cual es su funcion?
a. Transportar fragmentos de un carbono en forma de METIL METILENO
METENILO FORMILO FORMIMINO. Necesario para sintesis de ac nucleicos
Acido pantotenico
24. Como se forma?
a. Por ​β​-alanina + ácido pantoico,
25. Cual es su funcion?
a. Transportar grupos acilos
Biotina
26. De que es el derivado?
a. Imidazolico
27. Cual es su forma activa?
a. Biocitina
28. Cual es su funcion?
a. Carboxilacion, y es coenzima de ​PIRUVATO CARBOXILASA
ACETIL-CoA CARBOXILASA
Vitamina C
29. Cual es el otro nombre de la vit C
a. Acido absorbico
30. Como se puede encontrar?
a. ácido ​ascórbico (​reducido​​) o como ac. dehidroascórbico ​(​oxidado​​).
31. Como participa la coenzima?
a. HIDROXILACIÓN DE LA LISINA Y PROLINA EN EL SÍNTESIS DE
COLAGENA OXIDACIÓN DEL P-HIDROXIFENILPIRUVATO-----​​→​ AC.
HOMOGENTÍSICO OXIDACIÓN DEL HOMOGENTÍSICO----→ AC.
MALEILACETOACÉTICO
32. De que es conenzima?
a. PIRUVATO CARBOXILASA ACETIL-CoA CARBOXILASA
Coenzimas no vitaminicas
Acido lipoico
1. De que es derivado?
a. De ac graso octanoico
2. Como se cono?
a. Como ac tioctico
3. Cuando se une a forma covalente a grupo amino de residuo lisina como se conoce?
a. Lipoamida
4. Cual es su funcion coenzimatica?
a. TRANSFERENCIA DE GRUPOS ACETILOS
Glutation
5. De que esta compuesto el triplete?
 a. De ​glutamato, cisteína y glicina
6. En que funciona sus reacciones SH?
a. Oxido reduccion
7. Cual es su funcion?
a. En el eritrocito elimina H2O2 e hidroxiperoxidos organicos que daña a Hb
b. Conjuga compuestos para eliminacion, como cofactor, e ayuda a reconfiguracion
de los enlaces disulfuro de las proteinas e trasporta aa ciclo de gamma-glutamil
S-ADENOSILMETIONINA (SAM)
8. Como se forma?
a. Apartir de metionina y ATP y tiene grupo metil muy labil
9. Cual es su funcion?
a. Para reaccion de transferencia de grupos metilos. Convierte norepinefrina a
epinefrina, y sintesis de fosfoacilgliceridos
Fosfoadenosil fosfosulfato (PAPS)
1. Como se produce?
a. Apartir de ATP y SO4
2. Cual es la funcion de Fosfoadenosil fosfosulfato (PAPS) en sintesis esfingolipidos
a. Dona grupos sulfatos a galactocerebrosidos para formar sulfatidos
TETRAHIDROBIOPTERINA (BH4)
3. Como se produce la TETRAHIDROBIOPTERINA (BH4)?
a. a partir de la reducción de la dihidrobiopterina.
4. Cula es la funcion de TETRAHIDROBIOPTERINA (BH4)?
a. Cofactor esencial en tres hidroxilasas de aminoácidos aromáticos:
b. 1.Fenilalanina hidroxilasa​​ (conversión de fenilalanina en tirosina)
c. 2.Tirosina hidroxilasa​​ (conversión de tirosina en L-DOPA)
d. 3.Triptófano hidroxilasa​​ (conversión de triptófano en 5-hidroxitriptófano
e. Tambien para sintesis de oxido nitrico
Nucleotidos
1. Que son los nucleotidos?
a. Moleculas nitrogenadas complejas necesarias para crecimiento y dif celular, mas
son esenciales para transformacion energetica y regulacion de vias metabolicas
2. De que estan formados?
a. Azucar de 5 C (ribosa o desoribosa), base nitrogenada, y 1 o varios fosfatos
3. Cuales son las bases purinicas?
a. Adenina y guanina
4. Cuales son las bases pirimidinicas?
a. Citosina, uracilo, y timina
5. Como se forma el nucleosido?
a. Por enlace N-glucosidico de base nitrogenada y azucar
6. Cual es el enlace nucleosidos purinico?
a. Entre N9 de la base y C1 del azucar
7. Cual es el enlace nucleosidos pirimidinicos?
 a. Entre N1 de la base y C1 del azucar
8. Como se forma el nucleotido?
a. Por ac fosforico unido a C5 de azucar nucleosido por enlace fosfodiester
Digestión de carbohidratos
1. Donde inicia la digestion de los carbohidratos y por quien?
a. Inicia en la boca por accion de alfa-amilasa salival
2. Que hace la enzima ​α​-amilasa salival?
a. hidroliza los enlaces ​α α​​-(1-4) del almidón o glucógeno, respetando los enlaces
​α​-(1-4) de los extremos de la cadena.
3. Que produce esta enzima α​-amilasa salival?
a. Dextrinas y maltotriosas, maltosas y glucosa
4. Donde se inhibe la α​-amilasa salival?
a. En el estomago por el pH acido
5. Donde continua la digestion de los carbohidratos despues de la boca?
a. α​-amilasa pancreática, dextrinasa, Isomaltasa (las ultimas 2 son intestinales)
6. Porque no se digiere la celulosa?
a. Por carencia de enzimas que rompe enlaces B-1-4 pero favorece evacuación
7. Cuales son otros disacaridos?
a. Maltasa​​----→ Maltosa = Glucosa + Glucosa
b. Lactasa​​----→ Lactosa = Glucosa + Galactosa
c. Sacarasa​​--→ Sacarosa = Glucosa + Fructosa
8. En que se transforman la maltasa, lactasa y sacarasa?
a. La maltasa en glucosa, lactasa en galacatosa, y sacarsa en fructosa
9. Como se absorben la glucosa, galactaso y sacarasa?
a. Glucosa y galactosa por transporte activo y fructosa difusion facilitida
10. Que son tejidos insulino dependientes?
a. Tejidos que dependen de insulina para que la glucosa los penetre y son Mucosa
intestinal Eritrocitos Sistema nervioso Cristalino Retina Vasos sanguíneos
Riñón
INTERCONVERSIÓN DE HEXOSAS
Fructosa en glucosa
1. Enzimas citosolicas que participan en conversion de fructosa en glucosa
a. ​Fructocinasa y Aldolasa B​​
2. Que enzima fosforila la fructosa a fructosa 1-P en higado, riñon e intestino?
a. Por enzima fructocinasa
3. Que causa la falta de fructocinasa?
a. Fructocinasa esencial
4. Que hace la aldolasa B?
a. forma gliceraldehído y dihidrociacetona-P a partir de fructosa-1-P
5. Que causa ausencia de aldolasa B?
a. intolerancia hereditaria a la fructosa​​. Lo que aumenta fructosa 1-P en higado
6. Cuando aumenta la fructosa 1-P en higado por ausencia aldosa B en higado que pasa?
 a. Hipoglucemia ya que se impide formacion de glucosa por los sustratos
b. Que pasa en intolerancia hereditaria a la fructosa por ausencia de aldosa B?
i. perdida de peso, hepatomegalia, ictericia, convulsiones y coma.
Galactosa en glucosa
c. De cuales 3 enzimas se requiere la conversion de galactosa en glucosa?
i. 1.Galactocinasa ​(forma galactosa 1-P)
ii. 2.Galactosa 1-P uridiltransferasa
iii. 3. UDP-Galactosa-4-epimerasa ​(conversión de UDP-Galactosa en
UDP-Glucosa
d. Porque se da la galactosemia congenita?
i. Por falla de las 3 enzimas pero mas de la ​Galactosa 1-P uridiltransferasa
e. Cuando nacen los niños parecen normales pero a iniciar alimentacion que pasa?
i. Padecen de diarreas, vomitos lo que causa deashidratacion
f. Cuales son consecuencias serias de la galactosemia?
i. disfunción hepática, cataratas y retraso mental
g. Que causan a las cataratas?
i. Producción de galactitol o dulcitol en el cristalino
h. Porque puede ocurrir hipoglucemia?
i. Porque se secuestra el Pi (fosforo inorganico) en forma de galactosa 1-P
Via de pentosas
1. Cual otro nombre recibe esta via?
a. ​vía del fosfogluconato o de la hexosamonofosfato​​
2. Donde se lleva acabo la via pentosa en los organos ya que es en citosol?
a. Hígado Glándula Mamaria Tejido Adiposo Corteza Adrenal Gónadas
Tiroides Eritrocitos
3. En que 2 fases se divide la via de pentosas?
a. Oxidativa​​ y ​no oxidativa o fase de interconversión
4. Cuales son las funciones mas importantes de la via de pentosas?
a. Producir pentosas y NADPH
5. Cual es la enzima mas importante de via de pentosas y donde participa?
a. enzima ​glucosa 6-P-deshidrogenasa y en fase oxidativa y da NADPH
6. Como se manifestia la deficiencia de glucosa 6-P-deshidrogenasa?
a. Anemia hemolitica ya que aumenta el H2O2 que rompe los globulos rojos
7. A que se asocia el H2O2?
a. Por disminucion de glutation por reduccion de NADPH
8. En que poblacion es mas comun la deficiencia de glucosa 6-P-deshidrogenasa?
a. En negra y de africa, judia y greca
9. Que precitpita la deficiencia de glucosa 6-P-deshidrogenasa?
a. Antipalúdicos, sulfonamidas, nitrofuranos y analgesicos como fenacetina
GLUCOGÉNESIS Y GLUCOGENÓLISIS
Glucogenesis
1. Que es la glucogenesis?
a. Síntesis de glucógeno a partir de glucosa, mas en higado y musculo esq
2. Donde se lleva acabo la via metabolica?
a. En citosol
3. Cuales son las enzimas que requiere la glucogenesis?
a. Glucógeno sintasa y ​amilo ​α(​1-4) ​ α (​ (​1-6)transglucosidasa (ramificante).
4. Como incrementa el glucogeno el glucogeno sintasa?
a. Incorpora glucosa por UDP-glucosa a extremo y forma enlace a-1-4
5. Que hace la enzima ramificante?
a. Rompe enlace a-1-4 y transfiere cadena oligosacarida a enlace 1-6
6. Que proteina inactiva glucogeno sintasa 1 y la convierte a glucogeno sintasa D ?
a. Por proteina cinasa dependiente de AMPc
b.
7. Como se forma el AMPc y cuales enzimas la activan?
a. Se forma por enzima adenilato ciclasa activado por adrena,nora y glucago
8. Que hace la insulina?
a. Favorece glucogenesis
GLUCOGENÓLISIS
9. Que es la GLUCOGENÓLISIS?
a. Es la degradacion de glucogeno para producir glucosa en citosol
10. Cuales son las 3 enzimas requeridas para la glucogenolisis?
a. 1.Glucógeno fosforilasa
b. 2.Oligo (1-4), (1-4) glucantransferasa Amilo ​α α− −(​ (​1-6)
c. 3. Amilo ​α α− −(​ (​1-6) glucosidasa (desramificante)
11. Que hace el glucogeno fosforilasa?
a. Forma la glucosa 1-P rompe enlaces a-1-4 por hidrolizis
12. Que hace el Oligo (1-4), (1-4) glucantrasferasa?
a. Transfiere residuos adyacentes a ramificicaion no reductor
13. Que hace la enzima ramificante?
a. Hidroliza enlace a-1-6, liberando glucosa libre que entra a circulacion
14. En que se convierte la glucosa 1-P producto de glucogeno fosforilasa?
a. En glucosa 6-P por accion de ​6-fosfoglucomutasa
15. La glucosa 6-P fosfatasa causa que la glucosa 6-p pierda que?
a. Causa perdida de fosfato y queda como glucosa libre
16. El musculo esqueletico que carece?
a. glucosa 6-P fosfatasa
17. Como se llama la deficiencia de glucosa 6-P fosfatasa hepatica?
a. Enfermedad de Von Gierke enfermedad glucogenosis
18. Como se regula la glucogenolisis hormonarlmente?
a. , al regular a la glucógeno fosforilasa
19. Como estimula la adrenalina, noradrenalina y glucagon la glucogenolisis?
a. Por fosforilacion de glucogeno fosforilasa por cacada de AMPc
20. Que hace la insulina en la glucogenolisis?
a. La insulina la inhibe
Glucolisis (via MEYERHOF-PARNAS-EMBDEN
1. Que es la via glucolisis?
a. Via metabolica donde la glucosa se degrada
2. Esta via es importante en tejidos con pocas mitocondrias o pocas y son?
a. Eritrocitos Cornea Cristalino, Riñón Medula ósea Testículos
3. Cuanto porcentaje de energia requerida por eritrocitos se da por glucolisis?
a. 90%
4. Donde se lleva acabo la glucolisis?
a. En el citoplasma y utiliza 10 enzimas
5. Que hace la aldosa B en la glucolisis?
a. Desdobla la fructosa 1-6 difosfato en 2 triosas fosforiladas que son
gliceraldehído 3 P y dihidroxiacetona P​​.
6. En que se isomera la Dihidroxiacetona-P?
a. en gliceraldehído 3-P y apartir de aqui todas las reacciones son dobles
7. Cuantos piruvatos, NADH+H+ y ATP produce la glucolisis?
a. 2 piruvatos, 2 NADH​​+​H​+​, 4 ATP​​
8. Cuantos ATP consume la ATP, y cual sera el balance energetico?
a. Consume 2 ATP y deja 2 ATP libres
9. Por que enzima se convierte el piruvato en lactato?
a. Por enzima deshidrogenasa láctica (DHL) en condicion anaerobia
10. En que mas se puede transformar el piruvato?
a. En alanina, etanol, oxalacetato, y acetil CoA
11. De que complejo requiere la transformacion de piruvato a acetil CoA?
a. Piruvato deshidrogenasa
12. Cuales son las 5 enzimas que requiere el piruvato deshidrogenasa?
a. PPT Ac. Lipoico C​​o​A FAD NAD
13. Que es la acetil CoA producida por descarboxilacion oxidativa del piruvato?
a. Es el eslabon entre glucolisis y ciclo de krebs
gluconeogenesis
14. Que es la gluconeogenesis?
a. síntesís de glucosa de nuevo​​, de compuestos no carbohidratos
15. Donde se lleva acabo la gluconeogenesis?
 a. En citosol y parte de matriz mitocondrial
16. Que estimula la gluconeogenesis?
a. Ayuno Glucagón Glucocorticoides Adrenalina Noradrenalina
17. Que inhibe la gluconeogenesis?
a. Insulina y alimentacion rica en carbohidratos
18. Cuales son los principlaes sustratos de la gluconeogenesis?
a. Lactato Piruvato Glicerol Alanina Glutamina
19. Cuales son las 2 etapas en que se divide la gluconeogenesis?
a. 1. Piruvato------->Fosfoenolpiruvato
b. 2. Fosfoenolpiruvato-------->Glucosa
20. Que se requiere en la primera etapa de gluconeogenesis?
a. 2 enzimas 1. ​Piruvato carboxilasa y 2. fosfoenolpiruvato carboxicinasa​​.
21. Que hace el ​piruvato carboxilasa mitocondrial?
a. cataliza la ​carboxilación del piruvato a oxaloacetato​​ (utiliza biotina y
ATP).
22. Que hace la ​fosfoenolpiruvato carboxicinasa​​?
a. Cataliza la descarboxilacion y foforilacion del oxaloacetato
fosfoenolpiruvato. (utiliza GTP como donador del fosfato)
23. Que hacen el glucagon y adrenalina?
a. inhiben glucólisis y estimulan gluconeogénesis en el hígado.
24. Que hace la insulina en la gluconeogenesis?
a. inhibe la gluconeogénesis es hormona antigluconeogénica
25. Que hace el ciclo de cori o ciclo del acido lactico?
a. Lleva el acido lactico al higado para ser transformado a glucosa
CICLO GLUCOSA-ALANINA
1. Ciclo de glucosa-alanina similar a cori pero lleva que al higado?
a. Alanina
2. Que transferencia de grupo aminos forma grande cantidades de alanina?
a. Transferencia de a-aminoacidos a piruvato
3. Cual es la funcion mas importante del ciclo de glucosa-alanina?
a. nitrógeno se transporte desde el músculo hasta el hígado.
4. Como se clasifica la glucemia?
a. Menor de 90 mg/dl hipo mas de 110 es hiper. Normal es 90-110
5. Cuales islotes de langerhans en el pancreas producen la insulina para glucemia?
a. Islotes Beta
6. A quien inhibe y estimula la insulina?
a. estimula glucólisis y glucogénesis e inhibe glucogenólisis y neogénesis
7. Donde se produce el glucagon?
a. En islotes a (alfa) pancreaticos
8. Que hace el glucagon aparte de ser atagonico a insulina?
a. Estimula glucogenolisis y neogenesis. Inhibe glucolisis y genesis
9. Que efecto tiene la adrenalina?
a. Mismo que el glucagon
Digestion de lipidos
1. Que segregan las papilas linguales?
a. Lipasa lingual
2. Donde actua la lipasa lingual?
a. pH gastrico y es especifico a triacilgliceridos con ac graso de cadena
corta
3. Donde es la especifidad de los enlaces ester primarios de los triacilgliceridos?
a. posición 1 y 3 o ​α​ y ​α​’
4. Que determina la accion de la lipasa lingual en el estomago?
a. determina el ​comienzo de la digestión de los lípidos​​ de la dieta
5. Que se libera en intestino al llegar el alimento y que hace?
a. hormona ​colecistocinina​​, y estimula pancreas y vesicula biliar
6. Que contiene el jugo biliar?
a. Las sales biliares que bajan tension superficial y permiten emulsion
7. Que enzimas contiene el jugo pancreatico?
a. ​Lipasa pancreática, fosfolipasas y colesterol esterasa​​.
8. la lipasa pancreatica al hidrolizar los esteres primarios α y ​α​’ (1 y 3) que hace?
a. Β-monoacilgliceridos. Tambien la lipasa pancreatica es la mas importante
9. Como ayuda la colipasa a la lipasa pancreatica?
a. Favorece afinidad sobre los triacilgliceridos
10. Que hace la fosfolipasa A1 en el fosfoacilglicerido?
a. Hidroliza enlace ester en el carbono a(1)
11. A quien hidroliza la fosfolipasa A2?
a. El enlace β (2) del fosfoacilglicérido
12. A quien hidroliza la fosfolipasa C?
a. enlace fosfoéster en el carbono ​α​’ (3) del fosfoacilglicérido.
13. La fosfolipasa D a quien hidroliza?
a. enlace entre el fósforo y radical característico de cada fosfoacilglicérido.
14. Donde actua la fosfolipasa B?
a. En fosfolipidos resultantes de accion de fosfolipasas A1 o A2
15. De que origen son las fofolipasas?
a. Son de origen intestinal excepto la A2 que es pancreatico
16. Cula es la accion de la colesterol esterasa?
a. cataliza la hidrólisis del colesterol esterificado.
17. Degradacion de triacilgliceridos en que porcetanje se absorben?
 a. 72% β​​-monoacilglicéridos​​, 6 % α​​-monoacilglicéridos, ​22 % como glicerol
18. Lipidos resintetizados en celula intestinal forman complejos con proteinas?
a. Quilomicrones
19. Por donde pasan los lipidos a circulacion sanguinea?
a. Via linfatica y via porta
20. Que les pasa a los que no se absorben?
a. Se eliminan por heces fecales lo que causa esteatorrea
Lipoproteínas
1. Como se forman las iipoproteinas y que hacen?
a. Son comlejos formados por lipidos asociados a proteinas y transportan los
lipidos en la sangre
2. Como es la estructura de las lipoproteinas?
a. Son esfericas, formados por monocapa externa y nucleo o core y apoprot
3. La clasificacion mas utilizada de las lipoproteinas se base en que?
a. Se basa en densidad y se clasifica por ultracentrifugacion
4. Como se clasifican por la ultracentrifugacion?
a. Quilomicrones, VLDL, IDL, LDL, HDL
5. Como es la funcion?
a. Depende de concetracion de lipidos y composicion es diferente en propor
Quilomicrones
6. Que hacen los quilomicrones?
a. Transportan triacilglicéridos exógenos, proviene de alimentos. Solo 1%
correseponde a proteinas. Se sintetizan en intestino. Y vida media de 1h .
es una omega lipoproteina
VLDL
7. Que es la VLDL y que hace?
a. Transportan triacilglicéridos endógenos​​, 10% del peso es proteinas. Se
sintetiza en higado e intestino. Es pre-​β​-lipoproteínas
IDL
8. Que hacen las IDL y que son?
a. Transportan el colesterol y son productos intermediarios de las VLDL
LDL
9. Cual es la funcion de las LDL y que son?
a. Transportan colesterol a tejidos perifericos, son el producto final de la
VLDL son β​-lipoproteínas y solo son de tipo Apo-B100
b. Concetracion de ellas es proporcional a riesgo de cardiopatía coronaria
HDL
10. Que son las HDL y cual es la funcion de ellas?
 a. Transportan colesterol de tejidos perifericos al higado. Son buenas y
corresponden a ​α​-lipoproteínas
b. Su concentración es inversa a riesgo de cardiopatía coronaria
11. A que tipo de enfermedad corresponde la dislipoproteínemias, ​la tipo 2?
a. hipercolesterolemia familiar​​.
12. Que sucede en la hipercolesterolemia familiar?
a. los receptores ​para la LDL están defectuosos​​, lo que causa alta LDL
13. Que pasa en la enfermedad de tangier?
a. hay deficiencia de las proteínas apo A-1, lo que da bajas HDL o nulas
Sintesis de acidos grasos
14. Que es la lipogenesis?
a. Biosintesis de ac grasos, formacion de ac grasos hasta 16C
15. En que tejidos se lleva acabo la lipogenesis?
a. Tejidos: Hígado Adiposo Encéfalo Riñón Glándula mamaria Pulmón
b.
16. Donde se lleva acabo la lipogenesis y hasta que sustancia?
a. En el citosol hasta producir ac palmitico
17. Esta via de que sustancia requiere?
a. acetil-CoA como substrato
18. Cual es el primer paso en la lipogenesis o sintesis de ac grasos?
a. Formacion de malonil-CoA apartir de acetil-CoA que usa acetil-CoA
carboxilasa y esta en su vez usa biotina como coenzima
19. Cual complejo multienzimatico requiere la sintesis de ac grasos o lipogenesis?
a. ácido graso sintasa​​.
20. Como se forma la acido grasa sintasa?
a. ​inicia condensado ​acetil-CoA (2c) y ​malonil (3c) previa descarboxilación y
sigue con reduccion usando NADPH, una deshidratacion y otra
reduccionn para producir molecula de 4 C
21. Cuantas veces se repite la reduccion, deshidratacion y reduccion?
a. Hasta producir 16 C con incorporacion de malonil-CoA
22. Como se llama a la sintesis de ac grasos mayores a 16C y donde ocurre?
a. elongación y ocurre en ​retículo endoplásmico y mitocondrias​​
23. Que hace la insulina en la sintesis de ac grasos o lipogenesis?
a. La estimula
24. Que efectos tienen la adrenalina y glucagon en la lpogenesis?
a. La inhiben
25. Como se activan los ac grasos?
a. Cuando se unene a CoA por la acil-CoA sintetasa​​ o tiocinasa
 Sintesis de TRIACILGLICÉRIDOS
1. Donde ocurre este processo principalmente?
a. En higado, y tejido adiposo en el citosol
2. Cuales 2 sustratos se requieren en la sintesis de triacilgliceridos?
a. ​Acil CoA​​ y ​ Glicerol-P
3. Que es la Acil CoA?
a. Es un ac graso activado
4. Como se obtiene el glicerol-P?
a. De la glucosa en la glucolisis en reaccion de reduccion dihidroxiacetona-P
excepto en higado que se da del glicero de glicerocinasa
5. Como forma acido fosfatidico la enzima acil transferasa?
a. Transfiere hasta 2 ac grasos apartir de la Acil-CoA
6. Como se forma el diacilglicerido?
a. El acido fosfátidico se hidroliza por ​ácido fosfatídico fosfatasa
7. Como se forma el triacilglicerido?
a. La diacilglicerol aciltransferasa actua con el dialcilglicerido
8. Cómo actúa la insulina en esta sintesis?
a. La estimula por incorporacion de glucosa al adiposito
Lipolisis
1. Como se le llama a la degradacion de los traicilgliceridos?
a. Lipolisis en tejido adiposo y citosol
2. Cuales son las 2 lipasas especificas que requiere?
a. Triacilglicerol lipasa Monoacilglicerol lipasa
3. Que hace la triacilglicerol lipasa?
a. catalizala hidrólisis de los 2 primeros ácidos grasos del triacilglicerido y
forma el monoaciglicerol
4. Que enzima acuta en la monoacilglicero?
a. monoacilglicerol lipasa y deja al glicerol y ac graso libre
5. Como se conoce la enzima triacilglicerol lipasa?
a. lipasa sensible a hormonas
6. Como se estimula la lipasa sensible a hormonas dependiente de AMPc?
a. Adrenalina Noradrenalina Cortisol ACTH TSH Glucagón Secretina
Serotonina
7. Que efecto tiene el AMPc?
a. Activa cinasa que fosforila lipasa sensible a hormonas y estimula lipolisis
8. Cuales otros quimicos estimulan la lipolisis
a. Cafeína, Teofilina y T​​3​
Beta oxidacion
1. Que es la β− −​​OXIDACIÓN?
a. Oxidación de ac grasos (se degradan los ac grasos para crear energía)
2. Como se produce la energia ya que no es directa?
a. a través de cada ​Acetil-CoA​​, ​FADH​​2​ y ​NADH
3. Como es este proceso?
a. 100%matriz mitocondrial
4. A donde se van los ac grasos para ser oxidados?
a. Se van a la matriz mitocondrial desde el citoplasma
5. Cual es la enzima que transporta los ac grasos al interior de la mitocondria?
a. Carnitina
6. Como se encuentra la carnitina para entrar a la mitocondria?
a. ​acil-carnitina que requiere de las enzimas acil-carnitina transferasa I y
acil carnitina translocasa​​.
7. Que hace la acil-carnitina transferasa I y acil carnitina translocasa​​ en la mitoco?
a. Liberan al ac graso como acil-CoA disponible para oxidarse
8. Que produce la reaccion de la enzima acil-CoA deshidrogenasa?
a. enoil-CoA y una molécula de ​FADH​​2​, seguida por hidratacion
9. Que pasa en la tercera reaccion donde la NADH se crea?
a. Una deshidrogenasa reduce la coenzima
10. Que pasa en la reaccion numero 4?
a. Tiolasa desprende fragmeno de 2 C en forma de acetil-CoA
11. Que se tiene que hacer para que se desprendan carbonos en forma acetil-CoA?
a. Las recciones se tienen que repetir
12. Que produce cada vuelta en la B-oxidacion?
a. Acetil-CoA​​, ​FADH​​2​ y ​NADH
13. Cuantos productos produce cada ​Acetil-CoA​​, ​FADH​​2​ y ​NADH?
a. acetil-CoA 12 ATP, FADH2 2 ATP, NADH 3 ATP
CETOGÉNESIS
1. Que es la CETOGÉNESIS?
a. síntesis de cuerpos cetónicos a partir de Acetil-CoA en el hígado.
2. Cuando sucede la cetogenesis?
a. cuando existe un exceso de acetil-CoA como ayunos y diabetes
3. Donde ocurre esta via de cetogenesis?
a. En la matriz mitocondrial
4. Como se forma el acido acetoacetico?
a. 2 acetil-CoA se unen por accion de acetoacetil-CoA tiolasa
5. Como se forma la -hidroxi- -metilglutaril-CoA​​?
a. Por incoporacion de 3era acetil CoA por accion de HMG-CoA sintasa
6. Como se genera el primer cuerpo cetonico acido acetoacetico?
 a. HMG-CoA liasa actua en -hidroxi- -metilglutaril-CoA y lo forma
7. De que es via comun la cetogenesis hasta -hidroximetilglutaril-CoA?
a. Sintesis de colesterol
8. Cuales son los 3 cuerpos cetonicos?
a. Ácido acetoacético Ácido -hidroxibutírico y acetona
9. Como se elimina la acetona?
a. Por respiracion y por la orina
Metabolismo de eicosanoides
1. De que derivan los eicosanoides?
a. ac grasos poliinsaturados: linoleico, a-linolenico, ac araquiconi y eicosap
2. Como son compuestos los eicosanoides fisiologiamete y farmacologicamente?
a. Prostaglandinas, leucotrienos, tromboxanos, lipoxinas
3. El acido araquidonico se genera de posicion 2 de los fosfolipidos por quien?
a. Fosfolipasa A2 de la membrana plasmatica
4. De que es el sustrato el acido araquidonico?
a. De las prostaglandinas y tromboxanos por via ciclooxigenasa
5. Como se producen los leucotrienos y lipoxinas?
a. Por accion de la lipooxigenasa
3ra y 4ta parte
Sintesis de fosfogliceridos
1. Cual es el precursor mas comun para sintesis de fosfogliceridos?
a. Acido fosfatidico
2. En cual otra via se requiere el acido fosfatidico?
a. En la sintesis de triacilgliceridos
3. De donde se sintetiza el acido fosfatidico de la glucosa en glucolisis
a. De alfa-glicerol fosfato
4. Primer paso de sintesis de fosfogliceridos quien lo hace y que produce?
a. fosfatidato fosfatasa y produce diacilglicerol
5. Como se forma la fosfatidiletanolamina?
a. Por union de P-etanolamina por CDP-etanolamina
6. Como se trimetila la fosfatidiletanolamina para formar fosfatidil colina?
a. Utilizando SAM
7. Otra manera de sintetizar fosfatidil colina
a. Mediante reaccion de diacilglicerol con CDP colina mediante transferasa
8. De donde se obtiene la colina?
a. Serina
9. Fosfatidilinositol como se forma?
a. de CDP-diacilglicérido e inositol
10. Como se forma fosfatidilserina
a. de CDP- diacilglicérido y serina
 11. Como se forma la cardiolipina
a. de 2 moléculas de CDP-diacilglicérido y una de glicerol-P

Sintesis de esfingolipidos
1. Que alcohol aminado de 18 carbones se require?
a. Esfingosina
2. Como se forma la esfingosina?
a. De ac palmitico y aa serina
3. Como se forma la ceramida?
a. Por acil transferasa y ac graso a union a esfingosina
4. Esfingomielina como se forma
a. Por reaccion de ceramida con CDP-colina
5. Glucocerebrosido como se forma?
a. Por union de ceramida a glucosa de UDP-glucosa
6. Galactocerebrosido como se forma
a. Por union de ceramida a galactosa de UDP-galactosa
7. En que se transforma el galactocerebrosido?
a. Sulfatido, lo que requiere de grupo sulfato dado por PAPS
8. Para sintesis de gangliosidos se requiere de ceramida y azucares que?
a. Son transportados por UDP, excepto NANA que es por CMP
9. Esfingolipidosis se da por?
a. Falla enzimatica en degradacion de esfingolipidos
10. Tay sachs tiene cual enzima deficiente?
a. hexosaminidasa A y el lípido acumulado es gangliosido GM2.
11. Enfermedad de gaucher que tiene?
a. Deficiencia B-glucosidasa y el lípido acumulado es glucocerebrosido
12. Niemann pick que esta deficiente?
a. esfingomielinasa y el lípido acumulado es esfingomielina.
13. Enfermedad de Krabbe que esta deficiente?
a. galactosidasa y el lípido acumulado es galactocerebrosido
Ciclo de krebs
1. Otro nombre del ciclo de krebs?
a. ciclo de los ácidos tricarboxílicos o ciclo del ácido cítrico.
2. Donde se lleva acabo?
a. Matriz mitocondrial
3. Cuantos hidrogenos se producen?
a. 3 en forma NADH+H+ y 1 FADH mas 2 CO2 y 1 ATP
4. Produccion de ATP directo como se llama?
a. Fosforilacion a nivel de sustrato
 5. Condesacion de acetil-CoA y acido oxalacetico que forma?
a. Acido citrico y es irreversible
6. Despues el acido citrico se transforma en isocitrato por que intermediario?
a. Cis-aconitico
7. Acido isocitrato por accion de isocitrato deshidrogenasa produce NADHH y CO2
a. Lo que lo deja como alfa-cetoglutarato
8. -cetoglutarato por descarboxilación oxidativa produce?
a. succinil-CoA y 1 NADHH y CO2
9. Succinil-CoA por acción de la succinato tiocinasa se transforma en succinato y?
a. Produce ATP (fosforilacion a nivel del sustrato)
10. En que se transforma el succinato por la succinato deshidrogenasa y que hace?
a. Se transforma en fumarato y produce FADH2
11. En que se transforma el malato despues de ser hecho por fumarato?
a. En oxalacetato y produce NADHH mas cierra el ciclo de krebs
12. Que genera el ciclo de krebs?
a. 4 pares de H en forma de 3 NADH y 1 FADH, 2 CO2 y 1 ATP
13. Un ciclo de krebs hasta CO2 y H2O cuantos ATP produce?
a. 12 ATP
14. Cuantos ciclos de Krebs produce la glucosa?
a. 2 ciclos por lo tanto 24 ATP
Lanzaderas del glicerol-P y del malato
1. Donde ocurren los pares de hidrogeno de la glucolisis en forma de NADH+H
a. En citosol
2. el NADH+H debe de entrar a la mitocondria para producir energia pero como?
a. por lanzadera de glicero-P o lanzadera del malato
3. Cuantas ATP producen las lanzaderas?
a. glicerol -P 2 ATP, y malato 3 ATP
4. En que se transforman los aminoacidos para entrar al metabolismo?
a. Piruvato y acetil CoA. Y en forma intermediarios como a-Cetoglutarato
Succinil-CoA Fumarato Oxalacetato.
CADENA RESPIRATORIA
1. Donde se localiza el primer componente NADH+H+ y ultimo O2?
a. En matriz mitocondrial
2. Donde se asociacion (Flavoproteína, CoQ, Citocromos b, c1, c, a-a3)?
a. membrana mitocondrial interna
3. De que naturaleza son NADH+H+ y Flavoproteínas?
a. Nauraleza proteica
4. CoQ o ubiquinona puede existir en que otras formas?
a. semiquinona (CoQH) e hidroquinona (CoQH2).
 5. Citocromas (b,c1,c,a-a2) son conjugadas de que grupo y a que se asocia?
a. Hemoproteinas y se asocian a porfirina
6. Asociacion a citocromos a-a3 como se le conoce?
a. Citocromoxidasa
7. Cual es el aceptor final de los electrones?
a. El oxígeno que con union a 2 H da H2O
8. NADH+H hasta oxígeno genera cuantos protones?
a. Genera 3 protones H
9. FADH2 hasta oxígeno cuantos pares genera?
a. 2 pares de protones
Fosforilacion oxidativa
1. Como se forma el ATP aqui? Forma la mayor cantidad de ATP
a. Al regresar los protones a matriz mitocondrial
2. Como se genera el ATP?
a. ATPasa acopla ADP+Pi, y cada H genera 1 ATP
3. Cuantos ATP generan NADH+H+ y cada FADH2?
a. 3 ATP el NADH+H+ y 2 ATP el FADH2
4. Porque quimicos se inhibe la cadena respiratoria?
a. En sitio 1 por barbituricos, piercidina A, Rotenona, mercuriales.
b. Sitio 2 dimercaprol y Antimicina A
c. Sitio 3: CN, CO, SH2
5. Culaes son los inhibidores de fosforilacion oxidativa?
a. Oligomicina Atractilosido
6. desacoplantes de la fosforilación oxidativa?
a. 2,4 Dinitrofenol, Dicumarol , Arseniato, Valinomicina ,Nigericina,
Gramicidina
7. Cual es el balance energetico de la glucosa?
a. 36-38 ATP
8. Balance energetico de acido palmitico?
a. 129 ATP
9. Balance energetico de alanina?
a. 15 ATP
10. Balance energetico de piruvato?
a. 15 ATP
Nucleotidos
1. Cuales son los 3 componentes que forman los nucleotidos?
a. 1 azucar de 5 carbonos, 1 base nitrogenada, 1+ fosfatos
2. Bases purinicas que forman al nucleotido?
a. Adenina y guanina
 3. bases pirimidínicas mayores que forman parte de los nucleótido?
a. Citosina, uracilo, y timina
4. Como se forman los nucleosidos?
a. Por base nitrogenada mas azucar en enlace N-glucosidico
5. Donde ocurre el enlace N-glicosídico en nucleósidos purínicos?
a. Entre N9 de base y C1 de azucar
6. Donde ocurre enlace N-glicosídico en nucleosidos pirimidinicos?
a. Entre N1 de la base y C1 de la azucar
7. Como se forman los nucleotidos?
a. Por union de ac fosforico al C5 de los nucleosidos en enlace fosfodiester
8. Nucleotidos de los ac nucleicos?
a. AMP, GMP, CMP, UMP, TMP
9. Como esta unido el ADN en enlace fosfodiester?
a. 3--5
Digestion de acidos nucleicos
1. Cuales son las enzimas que degradan los acidos nucleicos?
a. ribonucleasa (RNAsa) y desoxirribonucleasa (DNAsa) pancreáticas.
2. Porque se clasifican como fosfodiesterasas las nucleasas?
a. Porque se escinden en enlaces 3´5 de la pentosa
3. Porque quien se transforman en nucleosidos en el intestino los mononucleotidos
a. Por mononucleotidasas (nucleotidasas y fosfatasas).
4. Por quien se absorben estos nucleosidos o se degradan?
a. por las nucleosidasas y fosforilasa intestinal
5. El fosfato o y azucar que se producen pueden ser? Reautilzadas
6. Las purinas se oxidan a acido urico?
a. Que se excreta en la orina
Vías de RESCATE DE PURINAS
1. mayoría de los oligonucleótidos y los mononucleótidos hidrolizados, son?
a. Recuperados en gran medida para ser reutilizados sin degradacion
2. Reacciones de salvamiento o recuperacion se convierten las purinas y pirimidin?
a. A nucleotidos por reaccion que requiere menos energia que en novo
3. vía de rescate de purinas es en especial importante en el cerebro con que inicia
a. PRPP.
4. El PRPP que papel tiene?
a. Donador del gurpo ribosa-5 fosfato
5. Ribosa-5 fosfato se sintetiza en la vía de las pentosas y es?
a. Principal via metabolica que da el sustrato
6. Como se da el adenilato AMP?
a. Por condesacion de adenina con PRPP por la APRT
 7. La hipoxantina guanina fosforribosiltransferasa cataliza 2 reacciones cuales son?
a. Condensa guanina con PRPP y se produce guanilato (GMP).
b. Condensa hipoxantina con PRPP y se produce inositato (IMP).
8. Donde actuan fosforribosiltransferasas (APRT y HGPRT)
a. En sistema nervioso
9. deficiencia de HGPRT se manifiesta como?
a. síndrome de Lesch Nyhan: ligado a cromosoma X, con carencia de
HGPRT. Def de ella causa incapacidad para rescartar hipoxantina o
guanina y causa alto ac urico (producto de degradacion de purinas)
10. síntesis de novo de los nucleótidos de purina inicia con?
a. formación del 5fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP)
11. Con que se cataliza la formación del 5fosforribosil-1-pirofosfato (PRPP)?
a. Por la ribosa-5-fosfato pirofosfocinasa (PRPP sintetasa)
Síntesis de anillos purínicos
1. AMP y GMP productos finales a quien inhiben?
a. glutamina fosforribosilamidotransferasa, que cataliza la conversión de
PRPP en fosforribosilamina.
2. AMP inhibe la conversion de IMP en?
a. Adenilsuccinato, precursor inmediato
3. GMP inhibe conversion de IMP en?
a. XMP
CATABOLISMO DE PURINAS
1. Los nucleosidos purinicos adenosina y guanosina se convierten en?
a. Acido urico
2. excreción total de ácido úrico en el ser humano normal promedia?
a. 300-600 mg/24 hrs.
3. Que causa hiperuricemia?
a. Alteracion que incremena catabolismo de purinas
4. nucleótidos puede llengar hasta bases nitrogenadas libres e incorporarse a la
resíntesis de ácidos nucleicos o seguir catabolismo hasta eliminación final por?
a. Por hidrolisis
5. Producto final de purinas es?
a. Acido urico y el humano no tiene uricasa solo mamiferos
6. Concetracio normal de acido urico?
a. Hombres: 3-9 mg/dL, muejeres: 2.5-7.5 mg/dL mas es hiperuricemia
7. Gota primaria (genetica) porque se hace?
a. defectos genéticos del metabolismo de las purinas alto PRPP
8. Gota secundaria adquirida se hace por?
a. descenso en eliminación renal de ácido úrico dieta, leucemia, droga, etc
 9. Tratamiento de la gota?
a. Alopurinol y colchicina. Inhibir xantina oxidasa
SÍNTESIS Y CATABOLISMO DE NUCLEÓTIDOS PIRIMIDÍNICOS
1. Donde ocurre?
a. Citoplasma celular
2. carbamil-P sintetasa utiliza CO2, NH3 y ATP y que forma?
a. carbamil-P
3. Como se proporcionan los 6 elementos del anillo?
a. aspartato transcarbamilasa une ac. aspártico con carbamil
4. Carbamil-P que proporciona?
a. C2 y N3 del anillo pirimidínico
5. Aspartato que proporciona?
a. el N1, C4, C5 y C6 del anillo
6. Cual es El primer nucleótido pirimidínico formado?
a. UMP
7. Que regula el UMP?
a. carbamil-P sintetasa
8. Que regula el CTP?
a. aspartato transcarbamilasa
9. aciduria orotica tipo I se produce por deficiencia de?
a. Orotatofosforribosil transferasa y Orotidilato descarboxilasa
10. aciduria orotica tipo II se produce por deficiencia de?
a. Orotidilato descarboxilasa
11. Que produce el catabolismo final de citosina y uracilo?
a. B -alanina, CO2 y NH3
12. Catabolismo final de timina que produce?
a. B-aminoisobutírico, CO2 y NH3
Vía de rescate de pirimidinas
1. Es esta via eficiente?
a. No
2. Como se rescatan las pirimidinas?
a. Apartir de nucleosidos
3. Como se recuperan la uridina y citidina?
a. Por accion de enzima uridina-citidina cinasa
4. Como se rescata o recupera la timidina?
a. Mediante accion de timidina cinasa
5. Como se recupera la desoxicitidina a dCMP?
a. por acción de la enzima desoxicitidina cinasa
Estructura de ADN
 1. Donde se encuentra el ADN y ARN?
a. ADN en nucleo y ARN:90% en citoplasma y 10% en nucleolo
2. Que hace el ADN?
a. dirige la síntesis de RNA, que a su vez regula la síntesis de proteínas.
3. DNA esta formado por 4 desoxiribonucleótidos cuales son?
a. dAMP, dGMP, dCMP y dTMP.
4. El RNA esta formado por 4 ribonucleótidos cuales son?
a. AMP, GMP, CMP y UMP
5. unión de nucleótido con otro para formar la cadena polinucleótica como se llama
a. enlace 3´5´-fosfodiester
6. DNA B o “Modelo de Watson y Crick que es?
a. Doble cadena antiparelela donde A=T (2 puentes de hidrógeno) y G=C (3
puentes de hidrógeno) y hay 10 pares en cada vuelta
7. DNA A
a. Giro doble helice a la derecha con 11 pares por vuelta
8. DNA Z
a. Giro doble helice a la izquierda con 12 pares por vuelta
9. Que es el Nucleosoma?
a. Es ADN enrollado alrededor de un conjunto de moléculas proteicas o
histonas y hay 4 tipos. Que forman octamero
10. Cuales son las histonas formadoras de octamero?
a. (H2A)2 y (H2B)2, (H3)2, (H4)2
11. Que forma el octamero?
a. Nucleo o core alrdedor del ADN con 146 pares de bases en 2 vueltas
12. El nucleosoma se une por 20 pares de bases a las cuales se fijan las histonas?
a. H1
13. Como se forma una cromatina?
a. Por 6 nucleosomas enrolladas en torno a canal central
ARN 3% de ARN
1. A=U, G=C, tamaño heterongeno, sintetizado por transcripcion y contiene la info.
2. Cada 3 nucleotidos con sentido para aminoacido es codon
3. Su capping es de 7-metil guanosina en el extremo 5´. Tiene cola poli-A en 3´
ARNt
1. Formado por sola cadena donde A=U, G=C. tamaño de 70-90 nucleotidos.
Sintetizado por transcripcion. Tiene 20 diferentes y asa TC mas asa anticodon
2. Contiene asa DHU, extremo 3´ contiene el triplete terminal CCA es 16% del ARN
ARNr
1. sola cadena, A=U y G=C de tamaño Eucariotes: 28S, 18S, 5.8S y 5S y
Procariotes: 23S, 16S y 5S. Sintetizado por transcripcion. Es 82% de ARN
Ribosomas
1. Lleva a cabo el proceso de sintesis proteica
2. ribosomas de procariotes tienen coeficiente de 70 S (unidades Svedberg)..
Cual es subunidad menor y mayor?
a. 30 S y contiene 21 proteínas diferentes, además de RNAr 16S: menor
b. 50 S y contiene 31 proteínas diferentes, además de RNAr 23S y RNAr 5S
3. ribosomas de eucariotes tienen un coeficiente de sedimentación 80 S. cual es
subunidad menor y mayor?
a. 40 S y contienen 30 proteínas diferentes, además de RNAr 18S menor
b. 60 S y contiene 50 proteínas diferentes, además de RNAr 28S, 5.8S y 5S
-DUPLICACIÓN
1. Características de la replicación (duplicación) del DNA?
a. semiconservativa y bidireccional. Con dirección 5´-------- 3´
b. requiere de un primer de RNA (RNA cebador) de aprox:10 nucleótidos en
eucariotes 100 nucleótidos en procariotes
c. unipuntual en procariotes y multipuntual en eucariotes
2. En que fase sucede la duplicacion?
a. Fase S del ciclo celular
3. Que hace la helicasa (para la horquilla)?
a. Rompe los puentes de H entre las 2 cadenas del DNA templado
4. Que hace el ADN girasa?
a. Evita el superenrrollamiento de las cadenas del DNA templado (helicasa)
5. A que pertenecen la helicasa y girasa?
a. a las enzimas llamadas topoisomerasas.
6. Que es la Proteínas SSB
a. Son de union y protegen al ADN de la degradacion de las endonucleasas
7. Que hace la ADN primasa?
a. Esta encargada de formar el primer (RNA cebador)
8. Cual es la funcion del RNA cebador?
a. Da OH 3´requerido por pol para meter primer desoxirribunucleótido
9. Que hace el DNA pol III?
a. Realiza la síntesis del DNA propiamente dicha. O incorporar
desorribonucleótidos al extremo –OH 3´de la nueva cadena. Duplica
cadena con direccion 5--3´ y forma fragmentos de okasaki.
10. De que se forma el fragmento de okasaki?
a. aprox. 100 nucleótidos en eucariotes y 1000 en procariotes.
11. Que hace el ADN pol1?
a. Verifica y corrige (actividad exonucleasa 3´---- 5´) mas elimina ARN
cebador de cada fragmento de oksaki
 12. Que hace ADN ligasa?
a. Cataliza formacion de enlace Verifica y corrige (actividad exonucleasa
3´---- 5´)
Inhibidores de la duplicacion
1. Que hace la Actinomicina D?
a. se intercala entre G-C),
2. Que hace el Bromuro de etidio?
a. altera la función del DNA templado)
3. Que hace el Ácido nalidíxico?
a. (inhibe a la DNA girasa
4. Que hace la Ciprofloxacina?
a. inhibe DNA girasa
TRANSCRIPCIÓN
1. Cuando sucede?
a. En cualquier fase del ciclo celular pero requiere de ATP, GTP, CTP y
UTP
2. De que tipo de ADN requiere?
a. ADN templado de doble cadena
3. Que direccion da la transcripcion?
a. 5´----------3´ y se transcribe solo en cadena pero no requiere de primer
Enzimas que participan en la transcripción
1. Que hace el ARN polimerasa?
a. reconoce sitio de iniciacion en el ADN. deseronlla parcialmete el molde,
cataliza elongacion de la cadena y termina transcripcion despues de
copiar gen, formador por varias subunidades tetramericas: 2 a,B,B´
b. eucariotes existen 3 RNA pol RNApol I------------RNAr RNApol
II-----------RNAm RNApol III----------RNAt
c. En procariotes existe solo una para todos los RNAs
2. Que es el promotor?
a. Es region previo region de transcribicion
3. Donde esta caja de TATA o de pribnow?
a. Region 10 del promotor y esta la region 35 que tambien se tiene que
reconocer por ARN pol para iniciar el proceso
4. Por donde corre el reconocimiento del promotor para iniciar el proceso?
a. Lo largo de la subunidad sigma (se une a RNA pol y forma la holoenzima.
5. Las 3 tapas de que se divide las transcripcion?
a. 1.iniciación, 2.elongación o alargamiento y 3.terminación.
Iniciacion:
1. Que hace el ARN pol?
 a. Abre el doble helice del ADN templado en region promotor para sintesis
2. Porque se incorpora purina?
a. Porque el primer ribonucleotido transcribido es una pirimidina
3. Cual se incorpora etapa de iniciacion?
a. Cuando subunidad sigma se disocia de ARN pol, cuando la cadena de 10
ribonucleotidos se contempla
Elongacion
1. Que es la elongacion?
a. Cuando el ARN pol se aleja e incorpora ribonucleotidos
Terminacion
1. Porque se da?
a. Por perdida de complejo de elongacion donde tiene altas G=C (3 H)
2. estos sitios como se conocen?
a. Sitios de pausa
3. presencia del factor RhO que hace?
a. Aumenta la eficacia de la terminación de la transcripción
4. Que hace la rifampicina?
a. inhibe la transcripción el unirse a la subunidad beta de la RNA pol
5. Que hacen los Antibióticos Tipo I?
a. se fijan a la polimerasa del ARN desactivándola de modo directo
6. Que mas hace la rifampicina al fijarse a subunidad Beta?
a. Bloquea la iniciación de la síntesis de RNA
7. La Estreptolidigina que hace?
a. Se fija a la subunidad pero inhibe la elongación
8. Que hace la Amanitina?
a. Inhibidor de la polimerasa II
9. Los Antibióticos Tipo II que hacen?
a. inactivación indirecta de las polimerasas del ARN al fijarse al ADN patrón
bloqueando el movimiento de la enzima
10. La Actinomicina D que es?
a. (agente quimioterapéutico).
CÓDIGO GENÉTICO
1. De cuantos codones se forma?
a. 64 codones con 61 para 20 aminoacidos y 3 terminadores
2. Culaes son los 3 codones terminadores?
a. UAA, UGA y UAG
3. Que es el codon AUG?
a. codifica para metionina y es el codón iniciador de la síntesis de proteínas
Cuarta parte final
Sintesis proteica
1. En que etapas se divide la sintesis proteica?
a. Iniciacion, elongacion, y terminacion las prinicipales mas activacion y formilacion
2. Que es la activacion?
a. Activacion de aa donde se activa con ARNt y forma amioacil-ARNt
b. Se requiere aminoacil-ARNt sintetasa, y requiere ATP,ARNt y aminoacidos
3. Que es la formilacion?
a. Etapa solo en la traduccion en procariotas y solo formila el primer aa (metionina)
4. Que es la iniciacion?
a. Etapa que requiere de factores iniciantes y de hidrolisis de GTP, GDP y Pi. esta
etapa inicia con IF1 y IF3 y se une ARNm con ribosoma 30S
5. Que es la elongacion?
a. Es donde requiere de alargamiento y hidrolisis de GTP por cada aa al sitio A
b. Aqui se activa el peptiltransferasa y translocacion ARNm en sentido 5--3 la
translocacion depende de EFG y FA2
6. La terminacion de que depende?
a. De factores de relajaion RF y de hidrolisis GTP. donde RF1 da UAA y UAG,
RF2 depende de UAA Y UGA y RF3 potencializa RF1 y RF2
7. Que hace el procesamineto postraduccional?
a. Las proteinas se activan hasta que hay modificacion postraduccionales
8. Cuales son los inhibidores de sintesis proteica?
a. Clorafenicol inhibe alargamiento (peptidiltransferasa), la eritromicina inhibe
alargamiento (translocasa), puromicina inhibe alargamiento en tir-ARNt, la
estreptomicina inhibe iniciancion unioin de formil-met-ANTt, tetraciclinas inhibe
alargamiento e iniciacion, el ac aurintricarboxilico inhibe iniciacion en union de
ribosoma al ARNm. cicloheximidase une a 50S e inhibe translocacoin
mutagenesis
1. Que es la mutacion puntual?
a. Cambio de bases
2. Cuales son mutaciones puntuales?
a. Transicion: cambio de bases iguales. La transversion es cambio de bases dif.
3. Cuale es mutacion con cambio de sentido parcialmente aceptable?
a. Hemoglobina D (anemia de celulas falciformes) cadena beta de la Hb A
Digestion de proteinas
1. Que hace la gastrina?
a. Estimula secreción de pepsinógeno y prorrenina por acción de cel y HCL
2. Que hace el HCL?
a. Activa pepsinógeno a pepsina y la prorrenina en renina, más desnaturaliza las
proteínas de los alimentos, y da el pH óptimo por acción de pepsina y renina
 3. Que es la pepsina?
a. Enzima proteolitica, autocatalítica es de las endopeptidases, mas hidroliza enlac
4. Que hace la renina?
a. Actúa en caseina en presencia de Ca+ y la convierte en paracaseína Insoluble
5. Como se conocen los fragmentos de la proteinas?
a. Proteosas o peptonas que pasan a intestino delgado
6. Cual es el pH del jugo pancreatico?
a. 7-8 y contiene tripsinogeno, quimotripsinogeno, proelastasa, procarboxipeptidasa
7. Como se produce la tripsina?
a. Por activacion de la enterocinasa
8. Que es la tripsina y que activa?
a. Es autocatalitica y activa al quimiotripsinogeno, proelastasa y procarboxipeptidas
9. Que son las tripsinas, quimotripsina y elastasa?
a. Son endopeptidasas. La tripsina es especifica en aa basicos, la quimotripsina es
especifica sobre aa aromaticos y la elastasa especifica a glicina, alanina y serina
10. Que hacen las otras enzimas proteloliticas de origen intestinal?
a. Aminopeptidasa hidroliza enlace del extremo terminal (exopeptidasa). Y la
dipeptidasas hidrolizan dipeptidos del borde del cepillo de cel intestinales
11. Como se absorben el L-aa y D-aa?
a. L aminoacido por transporte activo (rapido) y D-aa por difucion facilitada (lento)
b. Aunque dependen de fosfato de piridoxal (vit B6)
12. Que produce la desaminacion de los aminoacidos?
a. Cetoacidos y amoniaco
13. Que produce la descarboxilacion de los aminoacidos?
a. Ptomainas, y estas se excretan por feces y es vasopresora
14. Que producen los productos etilmercaptanos y metilmercaptanos?
a. Gases de metano, etano y acido sulfidrico
15. A que se degrada el triptofano?
a. A indol y escatol que dan el olor a feces
16. Que causa el aumento de la microbiota proteolitica?
a. Diarrea de putrefaccion
Incorporacion de los aminoacidos a las celulas
17. Cual es la finalidad del ciclo de Meister y gamma-glutamil?
a. Introducir aminoacidos a celulas de los tejidos
18. Cuantas enzimas requieres esta via?
a. Requiere de 6 enzimas con y-glutamil transpeptidasa es la mas importante
19. De que requiere la y-glutamil transpeptidasa?
a. De glutation que esta hecho de ac glutamico, cisteina y glicina
20. De cuantas moleculas requiere el ciclo de meister?
a. De 3 ATP
Ciclo de la urea
1. Como se produce el amoniaco?
 a. Por desaminacion y este amoniaco (NH3) es toxico para el SNC
2. Como llega el amoniacio a los tejidos?
a. Por alanina y glutaminan y se produce por intestino tambien
3. Cual es la finalidad del ciclo de la urea?
a. Convertir ek NH3 a compuesto no toxico para que se elimine la urea
4. Cuales son las 5 enzimas de la urea?
a. 1. carbamoil-P-sintetasa, 2. Ornitina transcarbamoilasa, 3. Arginosuccinato
sintetasa, 4. Arginosuccinasa, y 5. Arginasa
5. Como se hace la carbamoilfosfato?
a. Sintetizada por 1ra reaccion apartir de NH4, CO2 y 2 ATP por la
carbamoilfosfato sintetasa 1 de la mitocondria
6. Que accion tiene el carbamoilfosfato?
a. Reaccioa con ornitina para formar citrulina que se cataliza por o transcarboilasa
7. Con que se combina la citrulina para formar el arginosuccinato?
a. Con el aspartato por accion de la arininosuccinato sintasa
8. Por cual enzima se disasacion el arinosuccinato para formar arginina y fumarato?
a. Por accion de la arginosuccinasa citosolica
9. La arginosuccinato por quien se disasocia?
a. Por arginasa dejando ornitina para reiniciar el ciclo
10. Donde se localiza la arginasa y quien la inhibe?
a. Se localiza en el higado y se inhibe por la ornitina
11. Como se regula la urea?
a. Se regula alostericamente (ornitina transcarbamoilasa)
12. El Nh4 y aspartato que proporciona para producir la urea?
a. Proporciona el nitrogeno y el CO2 da el carbono
13. Que causa la deficiencia de alguna de las 5 enzimas?
a. Causa hiperamonemias como la hiperamonemia tipo 1 y 2, citrulinemia, ac
arginosuccinica y hiperarginemia
14. Que causa la hiperamonemia tipo 1?
a. Deficiencia de carbamoil-P sintetasa
15. Que causa la hiperamonemia tipo 2?
a. Deficiencia de ornitina transcarbamoilasa
16. Como se da la citrulinemia?
a. Por deficiencia de arginosuccinico sintetasa
17. Como se da la aciduria arginosuccinica?
a. Por ausencia de arginosuccinasa
18. Como se da la hiperarginemia?
a. Por deficiencia de arginasa
Aminoacidos glucogenicos y cetogenicos
1. En donde se usan los aminoacidos obtenidos del catabolismo de proteinas endogenas
a. En biosintesis de nuevas proteinas
2. En que se degradan los aminoacidos?
 a. Se degradan en intermediarios comunes
3. En que se transforman los esqueletos carbanados?
a. En 7 moleculas: piruvato, acetil-CoA, acetoacetato, a-acetoglutarato,
succinil-CoA, fumarato y oxalacetato
4. En que se catabolizan los aminoacidos glucogenicos
a. A piruvato y pueden seguir la ruta hasta llegar a glucosa o glucogeno
5. Cuales son los 13 exclusivamente glucogenicos amino acidos?
a. Alanina, cisteina, aspartato, metionina, glutamato, argnina, prolina, serina,
glicina, asparagina, valina, glutamina, histidina
6. Que son los aminoacidos cetogenicos?
a. Son los que tienen esqueleto carbonados catabolizados a acetil-CoA
7. Cuales son los 2 aminoacidos cetogenicos?
a. Leucina y lisina
8. Cuales son los aminoacidos gluco cetogenicos?
a. Los que usan algunos de sus atomos de carbono para formacion de acteil-CoA o
acetoacetato mas los precursores de glucosa
b. Isoleucina, treonina, triptofano, fenilalanina e tirosina
Metabolismo de aminoacidos no esenciales
1. Como se pueden sintetizar los aa no esenciales?
a. Por productos intermediarios del metabolismo o por los aa esenciales
2. De que son precursores los aminoacidos no esenciales?
a. De otros compuestos como purinas, pirimidinas, adrenalina y tiroxina y neurotran
3. Como son los 12 aminoacidos no esenciales para la nutricion?
a. 9 son de intermerdiarios anfibolicos y 3 aa esenciales (cisteina,tirosina,hidroxilisi)
4. Como se sintetisa la glicina?
a. De serina hidroximetiltransferasa que requiere tetrahidrofolato
5. Como se sintetiza el aspartato?
a. Por amino transferasa AST que usa el alfa-cetoacido
6. Como se sintetiza la aspargina?
a. Del aspartato catalizada por la asparagina sintetasa
7. Como se sintetiza el glutamato?
a. Del glutamato catalizada por la glutamina sintetasa
8. Como se sintetiza la prolina?
a. Del glutamato utliza gamma-glutamil cinasa usando reductasa dependient NADH
9. Como se sintetiza la hidroxiprolina e hidroxilisina?
a. Por prolilo hidroxilasa y lisilo hidroxilasa
Sintesis de creatina
1. Como se sintetiza la creatina?
a. Apartir de los precursores glicina, arginina y SAM
2. Que hace la glicina?
a. Se combina con arginina para formar ornitina y guanidinoacetato que se metila
por la SAM para formar la creatina
3. De donde se transporta la creatina para convertirse en creatinfosfato?
 a. De el higado a los tejidos

4. Que hace el ATP?

a. Fosforila la creatina para formar creatinfosfato que se cataliza por CK
Sintesis de acetilcolina
5. Como se sintetiza la acetilcolina?
a. En axon presinaptico apartir de colina y acetil-CoA
6. Que degrada la acetilcolina despues de ser secretada en hendidura sinaptica?
a. Por acetilcolina esterasa en colina y acetato
Metabolismo de aminoacidos
1. En que se puede hidrolizar la fenilanina?
a. En tirosina que se cataliza por fenilalanina hidroxilasa y necesita tetrahidrobiop
2. Que causa la deficiencia de la fenilalanina hidroxilasa?
a. Fenilcetonuria y causa excrecion de fenilpiruvato, fenilacetato,
fenilacetilglutamina, fenilalanina
3. Que causa deficiencia de homogentisico oxidasa?
a. Alacaptonuria, y causa acumulo de ac. Homogentisico
4. Cual es la triada de la alcaptonuria?
a. Ac homogentisica, ocronosis y artrititis
5. Que causa deficiencia de tirosina hidroxilasa?
a. Albanismo
Porfirinas
1. Cual es la unidad basica de las porfirinas?
a. Es la porfobilinogeno PBG
2. Cuales son los 2 anillos que se unen mediante puentes?
a. Metenicos y metilenicos
3. Cuales son los puentes del porfirinogeno?
a. Metilenicos
4. Cuales son los puentes de las porifirnas?
a. Metenicos
5. Cuales son los compuestos profirinicos mas importantes?
a. 3 y 9 son 80%
6. Porque se llaman isomeros 3 y 9?
a. Porque pierden radicales en por lo menos un anillo
7. En donde esta presente el grupo HEME?
a. En la hemoglobina y mioglobina
8. En donde estan presente el grupo HEMINA?
a. En catalasas y peroxidasas
9. En los citocromos la protoporfirina como puede estar?
a. Como HEME y HEMINA
Sintesis del grupo HEMO
1. Como inicia la sintesis de porfirinas?
 a. En mitocondria cuando succinil-CoA y glicina se unen y forman ac
omega-aminolevulinico
2. Que enzimas cataliza la conversion de ac omega-aminolevulinico?
a. Omega-aminolevulinico sintasa
3. Que dan las 2 moleculas de omega-aminolevulinco?
a. Porfobilinogeno por accion de omega-aminolevulinico deshidratasa
4. Como continua la sintesis en el citosol hasta coproporfirinogeno 3?
a. Se condensa en 2 ALA para formar PBG que se cataliza por PBG sintasa
b. La uroporfirinogeno 1 sintasa cataliza condesacion de 4 PBG para formar
hidroimetilbilano. Y este forma uroporfirinoge 1 se convierte en uroporfirinogeno
3 por accion dintasa y cosintasa.
5. Quien cataliza la conversion de uroporfirinogeno 3 a coproporfirinogeno 3?
a. La uroporfirinogeno descarboxilasa
6. La coproporfirinogeno 3 entra a mitocondria y forma proporfirina 3 por que enzima?
a. Por la ferroquelatasa que forma el HEME
7. Por quien se regula alostericamente el HEME?
a. Por omega-aminolevulinico sintasa
Porfirias
1. Que es la porfiria intermitente aguda?
a. Hepatica por falla de uroporfirinogeno 1 sintasa que causa acumulo de PBG y
o-aminolevulinato aunque no tiene fotosensibilidad
2. Que es la porfiria cutanea tardia?
a. hepatica por falla de uroporfirinogeno descarboxilasa que causa acumulo de
uroporfirina 1, 3 y coproporfirina 1 y 3
3. Que es la coproporfiria hereditaria?
a. Falta de coproporfirinogeno oxidorreductasa y coproporfirinogeno sintasa cuasa
acumulo de o-aminolevulinico y PBG
4. Que es la porfiria variegata?
a. Fallas de protoporfirinogeno oxidasa y ferroquelatasa
5. Que es la porfiria eritropoyetica congenita?
a. Falla de uroporfirinogeno 3 cosintasa en eritrocitos y fibroblastos
6. Que es la porfiria eritropoyetica adquirida?
a. Intoxicacion de metales pesados: plomo, cobre y arsenico
Catabolismo del HEMO
1. En que se catabolizan las porfirinas?
a. 80% a partir de hemoglobina y 20% en otros compuestos
2. Donde ocurre el catabolismo del HEMO?
a. En higado, bazo, y medula osea
3. Quien cataboliza el processo?
a. Hemooxigenasa microsomal
4. Como se inicia el proceso?
a. Con oxidacion del puente a-metenico entre anillo 1 y 2 que da CO y coleglobina
5. Que produce la coleglobina al disociarse?
a. Biliverdina
6. Que hace la biliverdina reductasa?
a. Reduce puentes metenicos entre anillos 3 y4 y origina bilirrubina
7. Cuantos miligramos de bilirrubina se produce por cada gramo de Hb?
a. 1gr de Hb da 35 mg de bilirrubina
8. Como se llama la bilirrubina recien producida?
a. Bilirrubina del plasma, apolar, no conjugada o indirecta
9. A donde se transporta por la albumina para ser conjugada?
a. Al higado donde se conjuga por ac glucuronico por enzima de UDP-glucoronil
10. Como puede existir la bilirrubina conjugada?
a. Como moglucuronido o diglucurnoido de bilirrubina
11. Como se le llama a ala conjugada?
a. Polar, soluble, conjugada o directa
12. Como se convierte la bilirrubina directa a urobilinogeno?
a. Por la via biliar donde viaja al intestino
13. Como se excreta el urobilinogeno?
a. Como estercobilinogeno
14. Que le pasa a la mayor parte dl urobilinigeno?
a. Se reabsorbe y se excreta por orina como urobilina
15. Que es la ictericia prehepatica?
a. Por sobreproduccion de bilirrubina
16. Que es la icterica hepatica?
a. Por problemas de captacion, conjugacion, y excrecion hepatica
17. Como se da la icterica posthepatica?
a. Por obstruccion de las vias biliares
18. Que es la Enfermedad de gilbert?
a. alteracion de captacion, alta bilirrubina indirecta, autosomica dominante
19. Como se da la enfermedad de Crigler najjar?
a. alteracion en conjugacion, def de glucoronil transferasa, incrementa la indirecta.
Es autosomica dominante
20. Como se da la enfermedad de Dubin Johnson?
a. por alteracion de excrecion, alta inderecta y es autosomica recesiva
Hemoglobinas
1. Que hacen las hemoglobinas?
a. Fijan O2 a pulmones y transportan en sangre son proteinas globulares
2. Como esta formada?
a. Por 4 cadenas y 2 estructuras diferentes y cada una lleva 1 O
3. Cuales son los porcentajes de oxígeno de las hemoglobinas?
a. Hb A de 98% (a2 B2). la Hb A2 es de 2%
4. Cuantos aminoacidos contienen las cadenas alfa y beta?
a. Alfa 141 aa y beta, gamma y omega de 146 aa
 5. Que es el grupo HEME de la Hb?
a. El grupo protetico
6. Como esta unido el grupo fierro del HEME?
a. Unidos a 4 nitrogenos del anillo protoporfirina
7. Como se estabaliza la union de los 4 O2?
a. Positivamente
Coagulacion sanguinea
1. En que 4 fases se distinguen la hemostasia?
a. 1. Vascular (constriccion de vaso), 2. Plaquetaria (formacion de tapon laxo de
plaquetaria o trombo), 3. Coagulacion sanguinea, 4. Disolucion parcial o
completa del coagulo de fibrina
2. Cuales son los factores de coagulacion?
a. Factor 1: fibrinogeno, forma el coagulo. Factor 2 protombina activa
fibrinogeno. Factor 3 tromboplastina activa factor 10. Factor 4 calcio.
Factor 5 pracelerina estimula activacion de factor 2. Factor 7
proconvertina activa al 10. Al igual que factores 8 (antihemofilico), y factor
9 christmas.. Factor 10 stuart prower activa factor 2. Factor 11
antecedente activa el 9. Factor 12 hageman activa el 11. Factor 13
estabilizante de fibrina estabiliza el coagulo. La precalicreina o factor
fletcher activa al 12. Y fitzgerald activa precalicreina
b. Factor 3 no circula sangre y factores: 2,7,9,10 son K dependientes
3. Que es la via extrinseca?
a. Rapida a daño tisular. Forma complejo con factor 7 y Ca. activa a factor
10 y factor 10a, 5a y Ca y fosfolipidos forman complejo que activan a
protombina y la convierten a trombina. La trombina activa al fibrinogeno y
lo convierte en fibrina. Factor 8a polimeriza el coagulo de fibrina y le da
estabilidad en regeneracion
4. Como es la via intrinseca?
a. Inicia con activacion de factor 7 por calicreina que se da por precalicreina
por la cininogeno. Este factor 7 se puede activar distinta a endotelio
vascular. El factor 12 activa al factor 11. Factor 11a y Ca activan a factor
9. Factor 9a forma complejo con 8a y Ca y fosfolipidos para activar factor
10 y continuar fase comun
Vitamina K
5. Cual es la vitamina K vegetal?
a. K1 o filoquinona
6. Cual es la vitamina k de flora bacteriana?
a. Menaquinona o vitamina K2
7. Cual es la vitamina K sintetica que es hidrosoluble?
a. Menadiona
8. Cual es la estructura comun de la vitamina K?
a. Anillo quinona
9. Que no tiene la vitamina K o menadiona que tienen las otras 2?
a. Unidades isoprenoides en anillo naftoquinona
10. En que factores de coagulacion participa la vitamina K?
a. Factores 2,7,9 y 10 que da fijacion al Ca++
11. Como se llama el procesos de disolucion de fibrina?
a. Fibrinolisis
12. Como circula la plasmina, serina proteasa?
a. Plasminogeno
13. Que puede inhibier la plasmina?
a. Alfa 2-antiplasmina
14. Que causa sobreproduccion de plasmina mayor a a2.antiplasmina?
a. Hemorragia
15. En que se dividen las hormonas?
a. Grupo 1 (lipofilicas menos T3 yT4) y grupo 2 (proteinas o aa)
16. Que receptores usan las hormonas del grupo 1?
a. Receptores intracelulares
17. Que receptres usan los de grupo 2?
a. Receptores de membrana
18. Que son los xenobioticos?
a. Compuesto extrano a organismo; farmacos, carcinogenos
19. Cuantas fases tienen los xenobioticos?
a. 2: fase 1: hidroxilacion del compuesto y fase 2 conversion a metabolitos
20. Para que son las 2 fases de los xenobioticos?
a. Incrementar solubilidad en agua y excrecion