Anda di halaman 1dari 7

fungsi metabolisme dalam sel dan bagian bab itu tutup semuanya tercantum di

sini:
1. Enzim berfungsi sebagai katalis untuk aktivitas katabolik dan anabolik.
Karena pentingnya mereka di semua bidang mikrobiologi,sisa bagian 8.1
dikhususkan untuk karakteristik enzim.
2. Sel memperoleh energi dari sumber eksternal (di luar sel) seperti nutrisi atau
matahari. Ide ini pertama kali dibahas di Bab 7 dan berlanjut di bagian 8.2 dan
8.5.
3. Sel mengekstrak energi dan mentransfernya ke molekul berenergi
tinggi,adenosine triphosphate (ATP), senyawa universal untuk mengelola
energi. Ini dilakukan oleh beberapa yang berbeda jenis jalur katabolik, tercakup
dalam bagian 8.3.
4. Sel menggunakan ATP untuk menggerakkan proses anabolik. Bangunan
sederhana blok terikat ke dalam molekul yang lebih besar dan struktur
sel,sehingga menciptakan kompleksitas yang lebih besar melalui masukan
energi ini. Jalur anabolik tercakup bagian 8.4. Enzim sebagai Pengungkit
Biokimia
Suatu analogi akan memungkinkan kita untuk membayangkan hubungan enzim
ke energi aktivasi. Sebuah batu besar yang duduk dengan huyung di tepi tebing
mengandung banyak energi potensial, tetapi itu tidak akan jatuh ke tanah dan
melepaskan energi ini kecuali ada yang mengganggu. Mungkin akhirnya
diganggu secara spontan karena tebing mengikis di bawahnya, tetapi itu bisa
terjadi. Waktu yang sangat lama. Pindah dengan linggis (untuk mengatasi
hambatan berat boulder) akan menyebabkannya jatuh bebas dengan
momentumnya sendiri. Jika kita mengaitkan analogi ini dengan bahan kimia,
reaktannya adalah Boulder di tebing, energi aktivasi adalah energi yang
dibutuhkan untuk bergerak batu besar, enzim adalah linggis, dan produk adalah
batu besar di bagian bawah tebing. Seperti linggis, enzim memungkinkan reaksi
terjadi dengan cepat dengan menguasai energi "punuk". Meskipun analogi ini
secara konkret menggambarkan konsep energi aktivasi, itu tidak sempurna
bahwa enzim, tidak seperti orang dengan linggis, sebenarnya tidak
menambahkan energi ke sistem. Fenomena ini dapat diwakili dengan memplot
energi dari reaksi terhadap arah reaksi. Kurva reaksi adalah ditampilkan dalam
grafik terlampir. Reaktan harus mengatasi energi aktivasi (E act) agar reaksi
berlanjut. Ketika ada katalis,itu menurunkan E act. Ia melakukan ini dengan
menyediakan reaktan dengan alternatif jalur, membutuhkan lebih sedikit energi,
dimana mereka dapat maju ke akhir negara. Perhatikan bahwa produk mencapai
status energi final yang sama dengan atau tanpa enzim.
Daftar Periksa Karakteristik Enzim
• Sebagian besar terdiri dari protein; mungkin membutuhkan kofaktor
• Bertindak sebagai katalis organik untuk mempercepat laju reaksi seluler
• Turunkan energi aktivasi yang diperlukan untuk reaksi kimia
lanjutkan (Wawasan 8.1)
• Aktifkan reaksi metabolik untuk melanjutkan dengan kecepatan yang
kompatibel dengan kehidupan
• Memiliki karakteristik unik seperti bentuk, kota yang spesifik, dan fungsi
• Menyediakan situs aktif untuk molekul target yang disebut substrat
• Ukurannya jauh lebih besar dari substratnya
• Kaitkan erat dengan substrat tetapi jangan terintegrasi ke dalam
produk reaksi
• Tidak digunakan atau diubah secara permanen oleh reaksi
• Dapat didaur ulang, sehingga berfungsi dalam konsentrasi yang sangat rendah
• Sangat dipengaruhi oleh suhu dan pH
• Dapat diatur oleh umpan balik dan mekanisme genetik
Bagaimana Cara Kerja Enzim?
Di laboratorium, mengatasi resistensi awal ini dapat dicapai dengan
meningkatkan energi panas (pemanasan) untuk meningkatkan molekul
kecepatan,
meningkatkan konsentrasi reaktan untuk meningkatkan laju
tabrakan molekuler, atau
menambahkan katalis.
Enzim Tidak Konvensional
Reaksi molekuler sel masih merupakan sumber yang aktif dan kaya
penemuan, dan temuan baru datang secara teratur yang rusak
"aturan" yang lebih tua dan menyesuaikan pemahaman kita. Awalnya, protein
itu
dianggap sebagai satu-satunya molekul biologis yang bertindak sebagai katalis;
lalu ahli biologi
menemukan jenis baru RNA yang disebut ribozim. Ribozim diasosiasikan
dengan banyak jenis sel dan beberapa virus, dan mereka menampilkan
beberapa sifat katalis protein, seperti memiliki spesifik aktif
situs dan berinteraksi dengan substrat. Tetapi molekul-molekul ini luar biasa
karena substrat mereka adalah RNA lainnya. Ribozim dianggap
sisa-sisa molekul paling awal di bumi yang bisa berfungsi sebagai keduanya
katalis dan materi genetik. Dalam sistem alami, ribozim terlibat
dalam penyambungan diri atau pemotongan molekul RNA selama pemrosesan
akhir
kode genetik (lihat bab 9). Penelitian lebih lanjut telah menunjukkan bahwa
ribozim
dapat dirancang untuk menangani kegiatan jenis lain, seperti menghambat
ekspresi gen. Beberapa perusahaan telah mengembangkan dan sedang menguji
terapi berbasis ribozyme untuk mengobati kanker dan AIDS.
Pada tingkat molekuler, enzim mempromosikan reaksi dengan melayani
sebagai situs fisik di mana molekul reaktan, disebut
substrat, dapat diposisikan untuk berbagai interaksi. Enzimnya
ukurannya jauh lebih besar daripada substratnya, dan ia menghadirkan yang
unik
saku berbentuk yang hanya tergantung pada substrat tertentu.
Struktur Enzim
Struktur utama dari semua enzim adalah protein (dengan beberapa
pengecualian — Wawasan 8.2), dan enzim dapat diklasifikasikan sebagai
sederhana
atau terkonjugasi. Enzim sederhana terdiri dari protein saja, sedangkan
enzim terkonjugasi (Gambar 8.2) mengandung protein dan nonprotein
molekul. Enzim terkonjugasi, kadang-kadang disebut sebagai holoenzyme,
adalah kombinasi dari protein, sekarang disebut apoenzyme,
dan satu atau lebih cofactors (tabel 8.2). Cofactors bersifat organik
molekul, yang disebut koenzim, atau elemen anorganik (ion logam)
bahwa banyak enzim perlu berfungsi. Dalam beberapa enzim,
kofaktor berhubungan secara longgar dengan apoenzim oleh nonkovalen
obligasi; di lain, itu dihubungkan oleh ikatan kovalen.
Apoenzymes: Kota spesifik dan Situs Aktif
Apoenzymes berkisar dalam ukuran dari polipeptida kecil dengan sekitar
100 asam amino dan berat molekul 12.000 hingga polipeptida besar
Enzim yang Dipilih, Tindakan Catalytic,
dan Cofactors
Kofaktor logam
Dibutuhkan Tindakan Enzim
Catalase Breaks down Iron (Fe)
hidrogen peroksida
Oxidase Menambahkan elektron ke Besi, tembaga (Cu)
oksigen
Hexokinase Mentransfer fosfat Magnesium (Mg)
menjadi glukosa
Urease Memisahkan urea menjadi Nikel (Ni)
ion amonium
Nitrat reduktase Mengurangi nitrat Molybdenum (Mo)
menjadi nitrit
DNA polymerase Sintesis DNA Zinc (Zn) dan Mg
(A) Sebagai polipeptida
membentuk ikatan intrachain
dan lipatan, diasumsikan a
tiga dimensi
(tersier) menyatakan itu
menampilkan situs aktif
(SEBAGAI).
(b) Karena masing-masing
polipeptida yang berbeda
lipatan berbeda, masing-masing
apoenzim akan memiliki
berbeda berbentuk aktif
situs.
(c) Lebih kompleks
enzim memiliki
struktur kuartener
terdiri dari lebih dari
satu polipeptida. Itu
situs aktif mungkin
dibentuk oleh persimpangan
dua polipeptida.
konglomerat dengan ribuan amino
asam dan berat molekul lebih
1 juta. Seperti semua protein, sebuah apoenzyme
menunjukkan tingkat kompleksitas molekuler
disebut primer, sekunder, tersier,
dan, dalam enzim yang lebih besar, organisasi kuartener
(Gambar 8.3). Seperti yang kita lihat
Bab 2 (lihat Gambar 2.22), yang pertama tiga
tingkat struktur muncul ketika satu
rantai polipeptida mengalami otomatis
proses lipat dan mencapai stabilitas
dengan membentuk disulfi de dan lainnya
jenis obligasi. Lipat menyebabkan permukaan
dari apoenzim untuk memperoleh tiga dimensi
fitur yang menghasilkan
kota khusus enzim untuk substrat. Itu
saku sebenarnya di mana substrat mengikat
disebut situs aktif, atau situs katalitik,
dan bisa ada dari satu hingga beberapa
situs semacam itu (Gambar 8.3). Karena masing-masing
jenis enzim memiliki primer yang berbeda
struktur (jenis dan urutan amino
asam), ini menimbulkan variasi
situs aktif lipat dan unik.
Interaksi Enzyme-Substrate
Untuk suatu reaksi berlangsung, sementara
serikat enzim-substrat harus
terjadi di situs aktif. Ada beberapa
penjelasan untuk cara ini terjadi
(Gambar 8.4). Kota yang spesifik sering
digambarkan sebagai "kunci-dan-kunci" di mana substrat dimasukkan
ke dalam saku situs aktif. Ini adalah analogi yang berguna, tetapi
enzim bukanlah mekanisme kunci yang kaku. Sangat mungkin bahwa enzim
sebenarnya membantu substrat pindah ke situs aktif
melalui sedikit perubahan bentuknya. Ini disebut induksi
cocok (fi gure 8.4 d).
Ikatan yang terbentuk antara substrat dan enzim lemah
dan, kebutuhan, mudah reversibel. Setelah enzim-substrat
kompleks telah terbentuk, reaksi yang sesuai terjadi pada substrat,
sering dengan bantuan kofaktor, dan produk terbentuk dan dirilis.
Enzim kemudian dapat menempel ke molekul substrat lain
dan ulangi tindakan ini. Meskipun enzim berpotensi mengkatalisasi
reaksi di kedua arah, sebagian besar contoh dalam bab ini menggambarkan
mereka bekerja di satu arah saja.
Cofactors: Mendukung Karya Enzim
Dalam Bab 7, Anda belajar bahwa mikroorganisme memerlukan spesifikasi
ion logam yang disebut elemen jejak dan faktor pertumbuhan organik tertentu.
Dalam banyak kasus, kebutuhan akan zat-zat ini muncul dari peran mereka
sebagai kofaktor. Kofaktor logam, termasuk besi, tembaga, magnesium,
mangan, seng, kobalt, selenium, dan banyak lainnya, berpartisipasi
dalam fungsi yang tepat antara enzim dan substratnya.
Secara umum, logam mengaktifkan enzim, membantu membawa situs aktif dan
substrat saling berdekatan, dan berpartisipasi langsung dalam reaksi kimia
dengan kompleks enzim-substrat.
Koenzim adalah kofaktor organik yang bekerja bersama
dengan apoenzim untuk melakukan perubahan substrat yang diperlukan.
Fungsi umum koenzim adalah menghilangkan zat kimia
grup dari satu molekul substrat dan menambahkannya ke substrat lain,
dengan demikian melayani sebagai pembawa sementara dari kelompok ini
(Gambar 8,5).
Kegiatan koenzim spesifik banyak dan beragam. Di bagian
8.3, kita akan melihat bahwa koenzim membawa dan mentransfer hidrogen
atom, elektron, karbon dioksida, dan gugus amino. Salah satunya
komponen yang paling umum dari koenzim adalah vitamin, yang menjelaskan
mengapa vitamin penting untuk nutrisi dan mungkin diperlukan
sebagai faktor pertumbuhan untuk makhluk hidup. Kekurangan vitamin
mencegah
holoenzyme lengkap dari pembentukan. Akibatnya, kedua bahan kimia
reaksi dan struktur atau fungsi tergantung pada reaksi itu
dikompromikan.
. Enzim
dengan koenzim
diposisikan ke
bereaksi dengan dua
substrat.
2. Koenzim
mengambil a
kelompok kimia
dari substrat 1.
4. Tindakan terakhir
adalah untuk grup ke
terikat
substrat 2;
substrat yang diubah
dilepaskan
dari enzim.
3. Koenzim
menyiapkan
kelompok kimia
untuk transfer ke
substrat 2.

Tindakan biokimia umum:


1. Oxidoreductases mentransfer elektron dari satu substrat ke substrat lain, dan
dehidrogenase mentransfer hidrogen dari satu senyawa kelain.
2. Transferases mentransfer grup fungsional dari satu substrat ke lain.
3. Hidrolase mengikat ikatan pada molekul dengan penambahan air.
4. Lyases menambahkan grup ke atau menghapus grup dari ikatan
gandasubstrat.
5. Isomerase mengubah substrat menjadi bentuk isomernya. Isomer adalah
senyawa yang memiliki rumus molekul yang sama dengan senyawa lain tetapi
berbeda dalam pengaturan atom.
6. Ligases mengkatalisis pembentukan ikatan dengan input ATP dan
penghilangan air.
Sampling Enzim, Substrat, dan Reaksi Mereka
Nama Umum Nama Sistematik Tindakan Substrat Kelas Enzim
Laktase b-d-galaktosidase Hidrolase Laktosa Memecah laktosa menjadi glukosa
dan galaktosa
Penicillinase Beta-laktamase Hydrolase Penicillin Menghidrolisis cincin beta-
laktam
DNA polymerase DNA nucleotidyl- Transferase DNA nucleosides Menyintesis
untai DNA menggunakan
transferase untai komplementer sebagai model
Dehidrogenase laktat Sama seperti oksidoreduktase umum Asam piruvat
Mengkatalisis konversi asam piruvat ke
beri nama asam laktat
Oxidase Cytochrome Oxidoreductase Molecular oxygen Mengkatalisis reduksi
(penambahan elektron)
oksidase dan hidrogen) ke O2