Anda di halaman 1dari 14

MAKALAH BIOKIMIA ASAM AMINO DAN PROTEIN

Oleh:

Tata Zettya Parawita

1413024073

ASAM AMINO DAN PROTEIN Oleh: Tata Zettya Parawita 1413024073 PENDIDIKAN BIOLOGI FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN

PENDIDIKAN BIOLOGI FAKULTAS KEGURUAN DAN ILMU PENDIDIKAN BANDAR LAMPUNG

2015

BAB I PENDAHULUAN

1.1 Latar Belakang Protein merupakan makromolekul yang merupakan komponen utama dalam semua sel hidup. Protein tersusun atas banyak urutan asam amino. Asam amino adalah asam karboksilat yang mempunyai gugus amino. Asam amino yang terdapat sebagai komponen protein mempunyai gugus –NH 2 pada atom karbon α dari posisi gugus –COOH. Jenis- jenis asam amino, urutan cara asam amino tersebut terangkai, serta hubungan spasial asam-asam amino tersebut akan menentukan struktur 3 dimensi dan sifat-sifat biologis protein sederhana. Sekitar 75% asam amino digunakan untuk sintesis protein. Protein yang terdapat pada makanan yang kita konsumsi sehari-hari akan dicerna di dalam lambung dan usus menjadi asam-asam amino yang diabsorpsi dan dibawa oleh darah ke hati. Hati adalah organ tubuh dimana terjadinya reaksi anabolisme dan katabolisme. Hati berfungsi sebagai pengatur konsentrasi asam amino dalam darah. Asam amino yang terdapat dalam darah berasal dari tiga sumber, yaitu absorpsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel, dan hasil sintesis asam amino dalam sel.

Protein berasal dari bahasa Yunani, yaitu protos, yang berarti “yang paling utama”, adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan polimer dari monomer-monomer asam amino yang dihubungkan satu sama lain dengan ikatan peptida. Molekul protein mengandung unsur karbon, hidrogen, oksigen, nitrogen, dan kadang kala mengandung sulfur dan fosfor. Protein berperan penting dalam struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Tanpa memandang fungsi dan aktivitas biologisnya, protein dibangun oleh susunan dasar yang sama, yaitu dibentuk dari 20 jenis asam amino. Secara sederhana, protein berbeda satu sama lain karena masing-masing mempunyai deret unit asam amino sendiri-sendiri. Asam amino merupakan abjad struktur protein karena molekul-molekul ini dapat disusun dalam sejumlah deret yang hampir tidak terbatas, untuk membuat berbagai protein dalam jumlah yang hampir tidak terbatas pula.

1.2 Rumusan Masalah

1. Apakah pengertian dari asam amino dan protein?

3.

Apa saja cara untuk menganalisa protein?

4. Bagaimana klasifikasi protein?

5. Apakah pengertian dari denaturasi dan renaturasi protein?

1.3 Tujuan

1. Memahami pengertian dari asam amino dan protein.

2. Mengetahui sifat amfoter dan sifat asam basa pada asam amino.

3. Mengetahui cara-cara menganalisa protein.

4. Mengetahui klasifikasi protein.

5. Memahami pengertian dari denaturasi dan renaturasi protein.

A. ASAM AMINO

BAB II PEMBAHASAN

1. Pengertian Asam Amino Asam amino yang merupakan monomer (satuan pembentuk) protein adalah suatu senyawa yang mempunyai dua gugus fungsi, yaitu gugus amino dan gugus karboksil. Pada asam amino, gugus amino terikat pada atom karbon yang berdekatan dengan gugus karboksil (C-α) atau dapat dikatakan juga bahwa gugus amina dan gugus karboksil dalam asam amino terikat pada atom karbon yang sama. Struktur asam amino dapat ditunjukkan pada gambar berikut:

Struktur asam amino dapat ditunjukkan pada gambar berikut: Gambar 1. Struktur Asam Amino. Struktur asam amino

Gambar 1. Struktur Asam Amino.

Struktur asam amino secara umum adalah satu atom C yang mengikat empat gugus: gugus amina (NH 2 ), gugus karboksil (COOH), atom hidrogen (H), dan satu gugus sisa (R, dari residue) atau disebut juga gugus atau rantai samping yang membedakan satu asam amino dengan asam amino lainnya. Atom C pusat tersebut dinamai atom Cα ("C-alfa") sesuai dengan penamaan senyawa bergugus karboksil, yaitu atom C yang berikatan langsung dengan gugus karboksil. Oleh karena gugus amina juga terikat pada atom Cα ini, senyawa tersebut merupakan asam α- amino. Asam amino biasanya diklasifikasikan berdasarkan sifat kimia rantai samping tersebut menjadi empat kelompok. Rantai samping dapat membuat asam

amino bersifat asam lemah, basa lemah, hidrofilik jika polar, dan hidrofobik jika nonpolar (Wikipedia).

2. Klasifikasi Asam Amino Asam amino diketahui sebagai penyusun protein. Ada 20 macam asam amino yang membentuk protein, yaitu:

Tabel 1. Macam-Macam Asam Amino.

No. Nama biasa Singkatan (symbol) 3 huruf 1 huruf 1. Alanin Ala A 2. Valin
No. Nama biasa Singkatan (symbol) 3 huruf 1 huruf 1. Alanin Ala A 2. Valin

No.

Nama biasa

Singkatan (symbol)

3 huruf

1 huruf

No. Nama biasa Singkatan (symbol) 3 huruf 1 huruf 1. Alanin Ala A 2. Valin Val
No. Nama biasa Singkatan (symbol) 3 huruf 1 huruf 1. Alanin Ala A 2. Valin Val

1. Alanin

Ala

A

2. Valin

Val

V

3. Leusin

Leu

L

4.

Iso-leusin

Ile

I

5.

Prolin

Pro

P

6.

Fenilalanin

Fen

F

7.

Triptofan

Trp

W

8.

Metionin

Met

M

9.

Glisin

Gli

G

10.

Serin

Ser

S

11.

Treonin

Tre

T

12.

Sistein

Sis

C

13.

Tirosin

Tiv

Y

14.

Asparagin

Asn

N

15.

Glutamin

Gln

G

16.

Asam aspartat

Asp

D

17.

Asam glutamat

Glu

E

18.

Lisin

Lis

K

19.

Arginin

Arg

R

20.

Histidin

His

H

Berdasarkan sintesisnya, ke-20 asam amino ini dikelompokkan menjadi dua, yaitu asam amino essensial dan asam amino non-essensial. Asam amino essensial adalah asam amino yang diperoleh hanya dari makanan yang kita konsumsi sehari-hari, karena tidak dapat disintesis oleh tubuh. Adapun sepuluh macam asam amino yang merupakan asam amino essensial, diantaranya yaitu arginin, histidin, iso-leusin, leusin, lisin, fenilalanin, metionin, treonin, triptofan, dan valin. Sedangkan asam amino non-essensial adalah asam amino yang dapat disintesis di dalam tubuh melalui perombakan senyawa lain. Adapun sepuluh macam asam amino yang merupakan asam amino non-essensial, yaitu alanin, aspartat, asparagin, glutamat, glisin, glutamin, prolin, serin, sistein, dan tirosin.

Berdasarkan sifat kepolaran dari gugus R-nya, ke-20 asam amino tersebut dapat diklasifikasikan menjadi empat, antara lain:

1. Asam amino dengan gugus R non polar (tak mengutup). Gugus non polar adalah gugus yang mempunyai sedikit atau tidak mempunyai selisih muatan dari daerah yang satu ke daerah yang lain. Golongan ini terdiri dari lima asam amino yang mengandung gugus alifatik (Alanin, leusin, isoleusin, valin,dan prolin), dua dengan R aromatic (fenilalanin dan triptopan), dan satu mengandung atom sulfur (metionin).

2. Asam amino dengan gugus R mengutub tak bermuatan. Golongan ini lebih mudah larut dalam air dari golongan yang tak mengutub karena gugus R mengutup dapat membentuk ikatan hydrogen dengan molekul air. Selain treonin dan tirosin yang kekutubannya disebabkan oleh adanya gugus hidroksil (-OH) merupakan asam amino yang termasuk golongan ini. Selain itu, yang termasuk dalam golongan ini juga adalah asparagin dan glutamin yang kekutubannya disebabkan oleh gugus amida (-CONH 2 ) serta sistein oleh gugus sulfidril (-SH).

3. Asam amino dengan gugus R bermuatan negative (Asam amino asam). Golongan asam amino ini bermuatan negative pada pH 6.0-7.0 dan terdiri dari asam aspartat dan asam glutamat yang masing-masing mempunyai dua gugus karboksil (COOH).

3. Sifat Amfoter dan Asam-Basa dari Asam Amino Asam amino memiliki gugus aktif amina dan karboksil (berupa asam karboksilat) sekaligus zat ini dapat dianggap sebagai asam dan basa (walaupun pH alaminya biasanya dipengaruhi oleh gugus –R yang dimiliki).

biasanya dipengaruhi oleh gugus –R yang dimiliki). Gambar 2. Asam amino sebagai asam dan asam amino

Gambar 2. Asam amino sebagai asam dan asam amino sebagai basa.

Pada pH tertentu yang disebut titik isolistrik, gugus amina pada asam amino menjadi bermuatan positif (terprotonasi, -NH 3+ ), sedangkan gugus karboksilnya menjadi bermuatan negative (terdeprotonasi, -COO). Titik isolistrik ini spesifik bergantung pada jenis asam aminonya. Dalam keadaan demikian, asam amino tersebut dikatakan berbentuk zwitter ion. Zwitter ion dapat diekstrak dari larutan asam amino sebagai struktur kristal putih yang bertitik lebur tinggi karena sifat dipolarnya. Jika kristal asam amino dilarutkan di dalam air, molekul ini menjadi ion dipolar, yang dapat berperan sebagai suatu asam (donor proton), atau sebagai basa (akseptor proton). Kebanyakan asam amino bebas berada dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisologis yang dekat netral (Lehninger,

1975).

dalam bentuk zwitter-ion pada pH netral maupun pH fisologis yang dekat netral (Lehninger, 1975). Gambar 3.

Gambar 3. Zwitter Ion.

B. PROTEIN

1. Pengertian Protein

Protein merupakan zat gizi yang sangat penting, karena yang paling erat hubungannya dengan proses-proses kehidupan. Nama protein berasal dari bahasa Yunani (Greek) proteus yang berarti “yang pertama” atau “yang terpenting”. Seorang ahli kimia Belanda yang bernama Mulder, mengisolasi susunan tubuh yang mengandung nitrogen dan menamakannya protein. Dalam proses pencernaan, protein akan dipecah menjadi satuan-satuan dasar kimia. Protein terbentuk dari unsur-unsur organik yang hampir sama dengan karbohidrat dan lemak, yaitu terdiri dari unsur karbon (C), hidrogen (H), dan oksigen (O), akan tetapi ditambah dengan unsur lain, yaitu nitrogen (N). Molekul protein mengandung pula fosfor, belerang, dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti besi dan tembaga. Molekul protein tersusun dari satuan-satuan dasar kimia, yaitu asam amino (biasa disebut unit pembangun protein). Dalam molekul protein, asam-asam amino ini saling berhubung-hubungan dengan suatu ikatan yang disebut ikatan peptida (CONH). Satu molekul protein dapat terdiri dari 12 sampai 18 macam asam amino dan dapat mencapai jumlah ratusan asam amino (Suhardjo dan Clara, 1992).

2. Klasifikasi Protein

a. Berdasarkan fungsi biologisnya

1)

Protein Enzim

Golongan protein ini berperan pada biokatalisator dan pada umumnya mempunyai bentuk globular. Protein enzim ini memiliki sifat yang khas karena hanya bekerja pada substrat tertentu. Yang termasuk golongan ini antara lain:

a) Peroksidase yang mengkatalase penguraian hidrogen peroksida

b) Pepsin yang mengkatalisa pemutusan ikatan peptida

c) Polinukleotidase yang mengkatalisa hidrolisa polinukleotida

2)

Protein Pengangkut Protein pengangkut mempunyai kemampuan membawa ion atau molekul tertentu dari suatu organ ke organ lain melalui aliran darah.

Yang termasuk golongan ini antara lain:

a) Hemoglobin pengangkut oksigen

b) Lipo protein pengangkut lipid

3)

Protein Struktural Peranan protein struktural adalah sebagai pembentuk struktural sel jaringan

4)

dan memberi kekuatan pada jaringan. Yang termasuk golongan ini adalah elastin, fibrin, dan keratin. Protein Hormon

5)

Adalah hormon yang dihasilkan oleh kelenjar endoktrin membantu mengatur aktivitas metabolisme di dalam tubuh. Protein Pelindung

6)

Protein ini pada umumnya terdapat dalam darah, melindungi organisme dengan cara melawan serangan zat asing yang masuk dalam tubuh. Protein Kontraktil

7)

Golongan ini berperan dalam proses gerak, memberi kemampuan pada sel untuk berkontraksi atau mengubah bentuk. Protein Cadangan Protein cadangan atau protein simpanan adalah protein yang disimpan dan dicadangkan untuk beberapa proses metabolisme.

b. Berdasarkan bentuk molekulnya

1)

Protein Globuler

2)

Protein ini bentuknya bulat atau hampir bulat, karena rantai polipeptida melingkar. Protein golongan ini mudah larut dalam garam, asam, basa, dan alkohol. Yang termasuk golongan ini, yaitu albumin, globulin, dan beberapa protein yang menunjukkan aktivitas fisiologisnya yang spesifik seperti proteohormon dan proteoenzim. Protein Fibrosa Protein golongan ini bentuknya memanjang karena rantai polipeptidanya memanjang. Pada umumnya, protein golongan ini tidak larut dalam pelarut yang umum. Yang termasuk golongan ini adalah kolagen, miosin, karotin, dan fibrin.

c. Berdasarkan komponen penyusunnya 1) Protein Sederhana

Protein sederhana tersusun oleh asam amino saja. Oleh karena itu, pada hidrolisisnya hanya diperoleh asam-asam penyusunnya saja. Yang termasuk golongan ini adalah albumin, globulin, histon, dan prolamin.

2) Protein Majemuk Protein ini tersusun oleh protein sederhana dan zat lain yang bukan protein. Zat lain yang bukan protein disebut radikal prostetik. Yang termasuk golongan ini antara lain:

a) Phosporotein dengan radikal prostetik asam phostat

b) Nukleoprotein dengan radikal prostetik asam nukleat

c) Mukoprotein dengan radikal prostetik karbohidrat

d. Berdasarkan sumbernya, protein diklasifikasikan menjadi:

1)

Protein Hewani Yaitu protein dalam bahan makanan yang berasal dari hewan, seperti protein

2)

dari daging, protein susu, dan sebagainya. Protein Nabati Ialah protein yang berasal dari bahan makanan tumbuhan, seperti protein jagung (zein), dari terigu, dan sebagainya (Achmad Djaeni Sediaoetama,

2000).

3. Analisis Protein

Analisis protein dapat dilakukan dengan dua cara, yaitu:

a. Analisis secara kualitatif

1. Reaksi pengendapan oleh alkohol pekat; logam-logam berat seperti Cu, Hg,

Pb, Zn; oleh reagen-reagen alkaloid; oleh asam-asam mineral.

2. Reaksi Warna Reaksi warna ini berdasarkan adanya ikatan peptid, maupun adanya sifat-sifat dari asam amino yang dikandungnya.

a) Reaksi Biuret Reaksi ini merupakan tes umum yang baik terhadap protein, dilakukan dengan cara menambahkan larutan protein dengan beberapa tetes CuSO4 encer dan beberapa ml NaOH. Reaksi positif dengan warna ungu, terjadi karena adanya kompleks senyawa yang terjadi antara Cu dengan N dari molekul ikatan peptida.

b) Reaksi Ninhidrin

Larutan protein ditambah dengan beberapa tetes larutan ninhidrin, kemudian dipanaskan beberapa saat dan didiamkan hingga dingin, hasil positif apabila terbentuk warna biru.

c) Reaksi Molish Reaksi positif menunjukkan adanya gugus karbohidrat pada protein. Tes ini dilakukan dengan cara, larutan protein ditambah dengan beberapa tetes alpha naftol, dikocok perlahan selama 5 detik, miringkan tabung dan ditambahkan H2SO4 melalui dinding tabung, kemudian tegakkan kembali tabung. Hasil positif bila terlihat adanya cincin diperbatasan kedua cairan.

d) Reaksi Millon Dilakukan dengan cara menambahkan larutan protein dengan beberapa tetes reagen millon diaduk sampai adanya endapan putih kemudian dipanaskan hati-hati dan ditambahkan NaNO3 setelah dingin. Hasil positif ditandai dengan terjadinya warna merah pada larutan tersebut.

b. Analisis secara kuantitatif

1)

Cara Dumas

2)

Prinsip cara ini adalah bahan makanan. Contoh: dibakar dalam atmosfer CO 2 dan dalam lingkungan yang mengandung kupri oksida. Semua atom karbon dan hidrogen akan diubah menjadi CO 2 dan uap air. Semua gas dilarutkan dalam NaOH dan dilakukan pengeringan gas. Semua gas terabsorpsi, kecuali gas nitrogen dan kemudian gas ini dianalisis dan diukur. Cara Biuret

3)

Merupakan salah satu cara terbaik untuk menentukan kadar protein. Dalam larutan basa Cu 2++ membentuk kompleks dengan ikatan peptida (-CU-NH-) suatu protein yang menghasilkan warna ungu dengan absorben maksimum pada 540 nm absorben ini berbanding langsung dengan konsentrasi protein dan tidak bergantung pada jenis konsentrasi protein karena seluruh protein pada dasarnyan mempunyai ikatan peptida yang sama persatuan berat. Metode ini memerlukan 1-10 mg protein per ml dan senyawa yang mengganggu sedikit, mislanya urea C mengandung gugus (-CO-NH-) dan gula produksi yang akan bereaksi dengan ion Cu 2+ . Cara Lowy

Reaksi antara Cu dan ikatan peptida dan oleh tirosin dan triptopan. Warna yang terbentuk terutama hasil reduksi fosfomolibbdat dan fosfotungstat. Oleh karena itu, warna yang terbentuk tergantung pada kadar tirosin dan triptopan. Cara ini 100 kali lebih sensitif dibandingkan cara biuret. 4) Cara Kjehdahl Digunakan untuk menganalisa kadar protein kasar dalam bahan makanan secara tidak langsung, karena yang dianalisis dengan cara ini adalah kadar nitrogennya. Cara Kjehdahl dibedakan dengan tiga cara, yaitu makro, semi mikro, dan mikro. Cara makro bila contoh sukar dihomogenkan dan besar (1-3 gr). Sedangkan semi mikro bila contoh jumlah kecil, yaitu kurang dari 300 mg dengan bahan homogen. Untuk cara mikro Kjehdahl bahan tersebut lebih sedikit lagi, yaitu 10-30 mg (F.G. Winarno, 1984).

4. Denaturasi dan Renaturasi Protein Denaturasi adalah sebuah proses dimana protein atau asam nukleat kehilangan struktur tersier dan struktur sekunder dengan penerapan beberapa tekanan eksternal atau senyawa, seperti asam kuat atau basa, garam anorganik terkonsentrasi, sebuah misalnya pelarut organik (cth, alkohol atau kloroform), atau panas. Jika protein dalam sel hidup didenaturasi, ini menyebabkan gangguan terhadap aktivitas sel dan kemungkinan kematian sel. Protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal. Denaturisasi dalam pengertian ini tidak digunakan dalam penyusunan bahan kimia industri alkohol didenaturasi.

Protein didenaturasi dapat menunjukkan berbagai karakteristik, dari hilangnya kelarutan untuk agregasi komunal. Agregasi Komunal adalah fenomena agregasi protein hidrofobik untuk datang mendekat dan membentuk ikatan antara mereka, sehingga mengurangi luas areal terkena air. Kebanyakan protein biologis kehilangan fungsi biologisnya ketika didenaturasi. Sebagai contoh, enzim kehilangan sifatnya, karena mengikat substrat tidak bisa lagi ke situs aktif, dan karena residu asam amino yang terlibat dalam menstabilkan keadaan transisi substrat tidak lagi diposisikan untuk dapat melakukannya. Dalam banyak protein (tidak seperti putih telur), denaturasi adalah reversibel (protein bisa mendapatkan kembali bentuk asal mereka ketika pemicu denaturasi dihapus). Ini penting,

karena menyebabkan gagasan bahwa semua informasi yang dibutuhkan bagi protein untuk menganggap bentuk asli mereka dikodekan dalam struktur primer protein, dan karenanya di dalam DNA kode tersebut untuk protein (Wikipedia).

Renaturasi adalah proses pembentukan kembali struktur untai ganda dari keadaan

terdenaturasi. Renaturasi merupakan suatu proses yang dapat terjadi secara in vivo maupun in vitro. Renaturasi in vitro merupakan suatu fenomena yang sangat berguna untuk analisis molekuler, misalnya untuk mengetahui kesamaan atau kedekatan genetis antara suatu organisme dengan organisme lain, untuk mendeteksi macam RNA tertentu, untuk mengetahui apakah suatu urutan nukleutida tertentu ada lebih dari satu pada suatu jasad, serta untuk mengetahui lokasi spesifik suatu urutan nukleutida pada genom . Dalam bagian ini merupakan proses renaturasi secara in vitro. Adapun tahapan-tahapan renaturasi adalah sebagai berikut:

1.

Untai tunggal DNA (sense) bertemu dengan untai tunggal lainnya (antisense) secara acak.

2.

Jika urutan Nukleotida kedua untai tunggal tersebut komplementer, maka akan terjadi ikatan hidrogen dan terbentuk struktur untai ganda pada suatu bagian. Pembentukan ikatan hidrogen kemudian akan dilanjutkan pada bagian yang lain secara cepat sehingga terbentuk struktur untai ganda yang lengkap

Tahapan yang menentukan kecepatan renaturasi bukan proses pembentukan untai gandanya, melainkan proses tumbukan antara molekul untai tunggal dengan untai tunggal yang lain. Renaturasi dipengaruhi oleh hambatan friksional. Proses ini berlangsung secara acak sehingga sangat ditentukan oleh konsentrasi DNA.

DAFTAR PUSTAKA

Achmad Djaeni Sediaoetama. 2000. Ilmu Gizi Untuk Mahasiswa dan Profesi Jilid I. Jakarta: Dian Rakyat. Anonim. 2000. Dasar-Dasar Biokimia. UI-PRESS. Jakarta. Anonim. 2015. Asam Amino. http://id.wikipedia.org/wiki/Asam-amino. 26 April 2015. 20.00 WIB. Anonim. 2015. Denaturasi. http://id.wikipedia.org/wiki/Denaturasi. 27 April 2015. 19.00 WIB. Lehninger AL. 1990. Dasar-dasar Biokimia. Jakarta: Penerbit Erlangga. Suhardjo dan Clara M.K. 1992. Prinsip-prinsip Ilmu Gizi. Yogyakarta: Kanisius. Winarno, F.G. 2004. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama.