Anda di halaman 1dari 15

PENENTUAN KADAR PROTEIN DENGAN METODE TITRASI FORMOL DAN

METODE SPEKTROFOTOMETRI UV

LAPORAN PRAKTIKUM

Disusun Untuk Memenuhi Tugas Matakuliah Analisis Pengolahan Pangan


yang Dibimbing Oleh Ir. Nugrahaningsih, M.P. dan Dra. Nursasi Handayani, M.Si

Oleh :
Kelompok 4/Offering GHI-K
Aulia Qory Latifiana (160342606242)
Dymas Ambarwati (160342606289)
Fahdina Rufiandita (160342606215)
Sinta Dewi Misbahol K (160342606214)
Sumardi (160342606238)

UNIVERSITAS NEGERI MALANG


FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM
JURUSAN BIOLOGI
Maret 2019
A. TOPIK
1. Penentuan kadar protein dengan metode biuret menggunakan spektrofotometri uv.
2. Penentuan kadar protein dengan cara titrasi formol.

B. TUJUAN
1. Untuk mengetahui kadar protein dengan metode spektrofotometri uv.
2. Untuk mengetahui kadar protein dengan cara titrasi formol.

C. WAKTU DAN TEMPAT PELAKSANAAN


Waktu : Kamis, 28 Februari 2019
Pukul : 12.30 – 16.00
Tempat : Gedung O5 Biologi ruangan 203 Fistum dan Biokimia

D. DASAR TEORI
Protein merupakan makromolekul yang terdapat pada jaringan manusia, hewan,
tanaman dan sel-sel mikroorganisme. Protein adalah polimer asam amino. Protein terdiri dari
kumpulan asam amino yang dihubungkan oleh ikatan peptida. Asam amino terdiri dari 21
macam. Protein dibentuk oleh empat struktur yaitu primer, sekunder, tersier dan kuartener.
Keempat struktur tersebut dibedakan atas jenis dan jumlah ikatan atau interaksi kimia.
Struktur protein primer mengandung informasi urutan asam amino yang menyusun suatu
protein atau polipeptida (Nelson & Cox, 2004).
Ikatan pada struktur sekunder yaitu ikatan pada ikatan struktur primer dan ikatan
hidrogen antara oksigen karbonil dan hidrogen amida pada tulang punggung suatu protein.
Ikatan hidrogen membentuk struktur yang dinamakan helix-alfa dan beta-sheet. Struktur
tersier memiliki jenis ikatan yang lengkap, yaitu gabungan dari struktur primer dan sekunder.
Sedangkan, struktur kuartener merupakan gabungan dari struktur tersier (Nelson & Cox,
2004).
Struktur ini dimantapkan oleh adanya bebrapa ikatan antar gugus R pada molekul
asam amino yang membentuk protein. Beberapa jenis ikatan tersebut misalnya ikatan
elektrostatik, ikatan hydrogen, interaksi hidrofob antara rantai samping non polar, interaksi
dipol-dipol dan ikatan sulfida yaitu suatu ikatan kovalen. Struktur kuartener menunjukkan
derajat persekutuan unit protein. Sebagian besar protein globular terdiri atas beberapa rantai
polipeptida yang terpisah. Rantai polipeptida ini saling berinteraksi membentuk persekutuan
(Nelson & Cox, 2004).
Gambar 1. Struktur Protein

Gambar 2. Struktur Asam Amino


Protein berfungsi sebagai sel, katalis, pengendali metabolisme, proses kontraktil dan
berfungsi penting didalam sistem imum serta regenerasi sel. Protein berkaitan sangat erat di
dalam semua aktivitas fisiologi makhluk hidup. Struktur protein sangat menentukan fungsi
dari suatu protein. Oleh karena itu, mengetahui struktur protein sangat penting untuk
mempelajari secara mendalam mengenai protein (Stryer, 1998).
Analisis protein menggunakan uji kuantitatif digolongkan menjadi dua metode, yaitu
metode konsvesional yaitu meliputi metode Kjeldahl, metode titrasi formol sedangkan
metode modern yaitu meliputi uji metode lowry, metode spektrofotometri visible, metode
sprektrofotometri UV (Goretti & Purwanto, 2014).
1. Metode Kjedahl
Metode ini merupakan metode yang sederhana untuk penetapan nitrogen total pada
asam amino, protein, dan senyawa yang mengandung nitrogen. Sampel didestruksi dengan
asam sulfat dan dikatalisis dengan katalisator yang sesuai sehingga akan menghasilkan
amonium sulfat. Setelah pembebasan alkali dengan kuat, amonia yang terbentuk disuling uap
secara kuantitatif ke dalam larutan penyerap dan ditetapkan secara titrasi.
2. Metode titrasi formol
Prinsip Metode Formol adalah penambahan formaldehida kedalam susu.
Formaldehida ini bereaksi dengan gugus amino pada residu asam amino, sehingga terjadi
konversi –NH2 menjadi gugus –N=CH2 yang menyebabkan hilangnya sifat basa dan
meningkatkan keasaman protein. Peningkatan keasaman protein diukur dengan cara titrasi
menggunakan sodium hidroksida standar, dan indicator fenoftalein. TAT ditandai dengan
perubahan warna menjadi pink. (Andarwulan dkk, 2011).
3. Metode Lowry
Reaksi antara Cu2+ dengan ikatan peptida dan reduksi asam fosfomolibdat dan asam
fosfotungstat oleh tirosin dan triptofan ( merupakan residu protein) akan menghasilkan warna
biru. Warna yang terbentuk terutama dari hasil reduksi fosfomolibdat dan fosfotungstat, oleh
karena itu warna yang terbentuk tergantung pada kadar tirosin dan triptofan dalam protein.
Metode lowry memiliki keuntungan karena 100 kali lebih sensitif dari metode biuret.
Senyawa fenol juga dapat mengganggu hasil penetapan. Gangguan ini dapat dihilangkan
dengan cara mengendapkan potein dengan TCA, hilangkan supernatannya lalu
melarutkannya kembali endapan protein yang diendapkan oleh TCA tadi, kemudian dianalisis
selanjutnya.
4. Metode Spektrofotometri UV
Teknik spektroskopi adalah metode yang menggunakan spektrofotometer. Teknik ini
dilakukan dengan menghirung kadar protein berdasarkan kemampuan protein menyerap atau
membaurkan cahaya di daerah UV-Visible. Teknik spektroskopi memiliki beberapa metode
berdasarkan reagen yang digunakan, diantaranya adalah metode biuret, metode Lowry,
metode Bradford, dan metode pengikat warna (Donald, 2009).
Spektrofotometer sesuai dengan namanya adalah alat yang terdiri dari
spektrofotometer dan fotometer. Spektrofotometer menghasilkan sinar dari spektrum dengan
panjang gelombang tertentu dan fotometer adalah alat pengukur intensitas cahaya yang
ditransisikan atau yang diabsorbsi. Alat yang digunakan untuk mengukur perbedaan absorbsi
antara sampel dan blanko ataupun pembanding (Khopkar,2003).
E. DATA DAN ANALISIS
1) Penentuan Kadar Protein Dengan Metode Spektrofotometri UV
a. Penentuan Nilai Absorbansi Sampel
Sampel Nilai Absorbansi
Alpukat 0.536
Daging ayam 0.060
Brokoli 1.025
Pindang 0.188
Pisang 0.516

1. Konsentrasi Protein Sampel Alpukat dari Kurva Standar


Absorbansi sampel: 0,536
Y = 0,0006x + 0,033
0,536 = 0,0006x + 0,033
0,0006x = 0,503
X = 838,33
Konsentrasi protein = 838,33 : 100% = 8,38%

2. Konsentrasi Protein Sampel daging ayam dari Kurva Standar


Absorbansi sampel: 0,060
Y = 0,0006x + 0,033
0,060 = 0,0006x + 0,033
0,0006x = 0,027
X = 45
Konsentrasi protein = 0,45%

3. Konsentrasi Protein Sampel Brokoli dari Kurva Standar


Absorbansi sampel: 1,025
Y = 0,0006x + 0,033
1,025 = 0,0006x + 0,033
0,0006x = 0,992
X = 1653,3
Konsentrasi protein = 16,53%
4. Konsentrasi Protein Sampel Ikan pindang dari Kurva Standar
Absorbansi sampel: 0,188
Y = 0,0006x + 0,033
0,188 = 0,0006x + 0,033
0,0006x = 0,155
X = 258,3
Konsentrasi protein = 2,583%
5. Konsentrasi Protein Sampel Pisang dari Kurva Standar
Absorbansi sampel: 0,516
Y = 0,0006x + 0,033
0,516 = 0,0006x + 0,033
0,0006x = 0,483
X = 805
Konsentrasi protein = 8,05%
Dari praktikum pertama ini hasil kadar protein pada semua bahan berbeda-beda, kadar
protein pada sampel Alpukat 8.83%, Daging ayam 0.45%, Brokoli 16.53%, Pindang 2.583%,
dan Pisang 8.05%. Dari hasil tersebut dapat dilihat bahwa kadar protein terbesar adalah pada
sampel brokoli dan terendah pada sampel daging ayam.

2) Penentuan Kadar Protein menggunakan Titrasi Formol


No Bahan Berat bahan Kadar Protein
1 Alpukat 10 gram 0,004 %
2 Daging ayam 5 gram 0,011 %
3 Brokoli 10 gram 0,007 %
4 Pindang 0,1 gram 18,770 %
5 Pisang 1 gram 0,238 %

1. Konsentrasi Protein sampel alpukat dari titrasi formol


Titrasi blanko = 0,1 ml
Titrasi kedua = 0,4 ml
Titrasi terkoreksi = titrasi kedua – titrasi blanko
= 0,4 – 0,1
= 0,3 ml
𝑇𝑖𝑡𝑟𝑎𝑠𝑖 𝑓𝑜𝑟𝑚𝑜𝑙
%N = x N NaOH x 14,008
𝑔 𝑏𝑎ℎ𝑎𝑛 𝑥 10
0,3
= 10 𝑥 10 x 0,1 x 14,008
= 0,004 %
2. Konsentrasi protein sampel daging ayam dari titrasi formol
Titrasi blanko = 0,1 ml
Titrasi kedua = 0,5 ml
Titrasi terkoreksi = titrasi kedua – titrasi blanko
= 0,5 – 0,1
= 0,4 ml
𝑇𝑖𝑡𝑟𝑎𝑠𝑖 𝑓𝑜𝑟𝑚𝑜𝑙
%N = x N NaOH x 14,008
𝑔 𝑏𝑎ℎ𝑎𝑛 𝑥 10
0,4
= x 0,1 x 14,008
5 𝑥 10

= 0,011 %
3. Konsentrasi protein sampel brokoli dari titrasi formol
Titrasi blanko = 0,1 ml
Titrasi pertama = 0,4 ml
Titrasi kedua = 0,2 ml
Titrasi terkoreksi = titrasi kedua – titrasi blanko
= 0,6 – 0,1
= 0,5 ml
𝑇𝑖𝑡𝑟𝑎𝑠𝑖 𝑓𝑜𝑟𝑚𝑜𝑙
%N = x N NaOH x 14,008
𝑔 𝑏𝑎ℎ𝑎𝑛 𝑥 10
0,5
= 10 𝑥 10 x 0,1 x 14,008

= 0,007 %
4. Konsentrasi protein sampel ikan pindang dari titrasi formol
Titrasi blanko = 0,1 ml
Titrasi kedua = 13,5 ml
Titrasi terkoreksi = titrasi kedua – titrasi blanko
= 13,5 – 0,1
= 13,4 ml
𝑇𝑖𝑡𝑟𝑎𝑠𝑖 𝑓𝑜𝑟𝑚𝑜𝑙
%N = x N NaOH x 14,008
𝑔 𝑏𝑎ℎ𝑎𝑛 𝑥 10
13,4
= 0,1 𝑥 10 x 0,1 x 14,008

= 18,770 %
5. Konsentrasi protein sampel pisang dari titrasi formol
Titrasi blanko = 0,1 ml
Titrasi kedua = 1,8 ml
Titrasi terkoreksi = titrasi kedua – titrasi blanko
= 1,8 – 0,1
= 1,7 ml
𝑇𝑖𝑡𝑟𝑎𝑠𝑖 𝑓𝑜𝑟𝑚𝑜𝑙
%N = x N NaOH x 14,008
𝑔 𝑏𝑎ℎ𝑎𝑛 𝑥 10
1,7
= 1 𝑥 10 x 0,1 x 14,008

= 0,238 %

Praktikum kedua ini dilakukan untuk mengetahui kandungan protein dari berbagai
macam bahan dengan menggunakan metode titrasi. Didapatkan hasil kadar protein pada
setiap bahan menunjukan hasil yang berbeda, yaitu: kadar protein dalam 10 gram alpukat
adalah 0,004%, kadar protein dalam 5 gram daging ayam adalah 0,011%, kadar protein dalam
10 gram brokoli adalah 0,007%, kadar protein dalam 0,1 gram ikan pindang adalah 18,770%,
dan kadar protein dalam 1 gram pisang adalah 0,238%. Kesimpulannya dari praktikum
penentuan kadar protein yaitu ikan pindang mengandung kadar protein tertinggi sebesar
18,770% dalam 0,1 gram ikan pindang. Kadar protein paling rendah terdapat pada alpukat
sebesar 0,004% dalam 10 gram alpukat.

F. PEMBAHASAN
1) Penentuan Kadar Protein menggunakan Spektrofotometer
Protein merupakan suatu makromolekul yang terdiri dari monomer-monomer berupa
asam amino. Protein memiliki peran yang sangat penting, salah satunya sebagai pembangun
tubuh. Protein dapat diperoleh dari tumbuhan (protein nabati) maupun dari hewan (protein
hewani). Pada praktikum kali bahan yang digunakan untuk mengujikadar protein yaitu
alpukat, daging ayam, brokoli, ikan pindang dan pisang.
Berdasarkan praktikum penentuan kadar protein pada sampel Alpukat, daging ayam,
brokoli, ikan pindang dan pisang yang telah diukur nilai absorbansinya dengan menggunakan
spektrofotometer dengan panjang gelombang 600 nm, sehingga didapatkan nilai absorbansi.
Pada sampel alpukat sebesar 0.536, daging ayam sebesar 0.060, brokoli sebesar 1.025, ikan
pindang sebesar 0.188 dan pisang sebesar 0.516. Nilai absorbansi tersebut akan dimasukkan
pada persamaan linier regresi dari perhitungan spektrofotometer, yaitu Y= 0,0006x + 0,033.
Kandungan Protein pada bahan makanan secara umum memiliki perbedaan
konsentrasi yang berbeda dalam 100 gram takaran bahan. Pada hasil praktikum diketahui
konsentrasi protein pada daging ayam merupakan yang terendah dengan nilai 0,45. Daging
ayam merupakan bagian jaringan otot yang merupakan jenis sel konrtraktil dengan
metabolisme yang bergantung pada sebagian besar protein didalamnya atau pada bagian
dagingnya yang dikonsumsi sebagai bahan makanan (Ohlendieck, 2011). Dari pernyataan
tersebut dapat dikatakan bahwa seharusnya daging ayam memiliki kandungan protein yang
lebih tinggi dari hasil yang diperoleh.
Dari penelitian sebelumnya yang dilakukan menyatakan bahwa kandungan gizi
daging ayam potong atau ayam boiler per 100 gram adalah 23,6 %, lemak 7%, kolesterol 62
mg dan kalori 135 Kkal (Anggorodi, 1995). Protein dalam daging merupakan komponen
penyusun terbesar dalam daging atau jaringan otot. Kandungan protein tinggi pada otot
disebabkan akibat banyaknya asam amino essensial yang lengkap dan kompleks. Kandungan
protein pada daging atau jaringan otot secara gasi besar adalah 16-22% dengan komposisi sel
otot 75% air, 18% protein, 3,2% lemak dan 2,5% zat non ptotein yang terlarut (Lawrie,
2003). Hasil praktikum menunjukkan perbedaan dari penelitian sebelumnya yang secara
umum daging yam potong memiliki kandugan protein tinggi. Hasil yang berbeda ini dapat
disebabkan akibat kandungan protein terlarutanya dalam daging sehingga kandungan protein
yang diperoleh pada uji kadar protein dengan spketrofotometer dan metode Lowry
(Sholaikah, 2015).
Pada bahan uji praktikum yang tertinggi kandungan proteinya dalah brokoli dengan
konsentrasi 16,53%. Brokoli merupakan bahan makanan yang banyak mengandung vitamin
serta mineral penting bagi tubuh. Kandungan gizi brokoli dilaporkan menurut USDA dalam
Afifah (2017) sebagai berikut:
Nilai gizi Brokoli (Brassica oleracea L.) mentah segar per 100 g (Sumber: USDA –
National Nutrient data base).
Zat gizi gram Persen
Energi 34 Kcal 1,5%
Karbohidrat 6,64 g 5%
Protein 2,82 g 5%
Total lemak 0,37 g 1%
Kolestrol 0 mg 0%
Diet serat 2,60 g 7%
Dari tabel tersebut diketahui jumlah konsentrasi protein pada brokoli sebesar 5%
pada 100 gram bahan. Hasil praktikum menunjukkan nilai yang relatif lebih tinggi dari
dengan nilai 16,53%. Hasil yang berbeda ini dapat dipengaruhi oleh perlakuan bahan pada uji
Lowry yang dilakukan sebelumnya. Dari tabel juga dapat dilihat dalam gram konsentrasi
protein pada brokoli relatiff tinggi yakni 2,82 gram sehingga kemungkinan hasil praktikum
tidak menyimpang dari nilai tersebut.
Metode Lowry Folin-Ciocalteu dapat menentukan kadar protein rantai pendek
(oligopeptide) dan asam amino yang ketika bereaksi berwarna biru. Rekasi tersebut pada saat
akibat interaksi antara protein dengan senyawa fenol pada reagen. Bahan yang diuji
kemudian akan diukur dengan spekttrofotometer kandungan proteinnya pada gelombang
maksimum 776,36 nm. Dari nilai tersebut nantinya akan terlihat kandungan jenis protein
yang terlarut di dalamnya berdasarkan hasil nilai absorbansinya. Niali yang rendah pada
suatu bahan dapat dipengaruhi oleh kandungan protein terlarut didalamnya(Sholaikah, 2015)

2) Penentuan Kadari Protein menggunakan Titrasi Formol


Protein adalah senyawa organik kompleks berbobot molekul tinggi yang merupakan
polimer dari monomer-monomer asam amino. Antara asam amino yang satu dengan yang
lain dihubungkan oleh ikatan peptida. Molekul protein yang mengandung karbon, hidrogen,
oksigen, nitrogen, dan kadang kala sulfur serta fosfor. Protein berperan penting dalam
struktur dan fungsi semua sel makhluk hidup dan virus. Kebanyakan protein merupakan
enzim atau subunit enzim. Jenis protein lain berperan dalam fungsi struktural atau mekanis,
misalnya protein yang membentuk batang dan sendi sitoskeleton. Protein terlibat dalam
sistem kekebalan (imun) sebagai antibodi, sistem kendali dalam bentuk hormon,seperti
kompenen peyimpanan (dalam biji) dan juga dalam transportasi hewan. Sebagai salah satu
sumber gizi, protein berperan sebagai sumber asam amino bagi organisme yang tidak mampu
membentuk asam amino sendiri (Wirahadikusumah, 1985). Protein dibutuhkan untuk
pertumbuhan dan pengganti sel-sel tubuh kita yang rusak (Astawan, 2004).
Untuk menentukan protein dari berbagai bahan digunakan metode formol. Prinsip kerja
dari metode titrasi formol adalah menetralkan larutan dengan NaOH membentuk dimethilol
dengan penambahan formaldehid yang mana gugus amino sudah terikat dan tidak
mempengaruhi reaksi asam basa NaOH. Indikator yang digunakan adalah phenolphthalein
(PP). Reaksi akhir titrasi akan terjadi perubahan warna pink. Phenolphtalein (PP)
adalah suatu senyawa organik dengan rumus C 20 H 14 O 4 dan biasa dipakai sebagai
indikator untuk titrasi asam basa. PP tidak berwarna dalam larutan asam dan berwarna
pink bila dalam larutan basa. Formaldehid berfungsi untuk membentuk dimethilol sehingga
akan bereaksi dengan gugus amino dari protein atau asam amino membentuk dimethilol.
Titran yang digunakan untuk uji ini adalah NaOH. NaOH membuat protein tidak bersifat
asam, karena gugus karboksil yang terbentuk pada metode titrasi formol bersifat asam
(Achmad, 2011).
Pada praktikum ini kandungan protein pada sampel yang didapat adalah alpukat sebesar
0,004%, daging ayam sebesar 0,011%, brokoli sebesar 0,007%, ikan pindang sebesar
18,770%, dan pisang sebesar 0,238%. Jika dibandingkan dengan literature kandungan protein
per 100 gram alpukat sebesar 0,27-1,7% (Adi, 2013). Kandungan protein per 100 gram
daging ayam sebesar 18,20% (Depkes RI, 1996). Kandungan protein per 100 gram brokoli
sebesar 5% (USDA, 2000). Kandungan protein per 100 gram ikan pindang sebesar 27%
(Himawati, 2010). Kandungan protein per 100 gram pisang sebesar 2,3% (Aurore, 2009).
Berdasarkan hasil, kandungan protein tertinggi terdapat pada ikan pindang sebesar
0,004% dan kandungan protein terendah terdapat pada alpukat sebesar 0,238%. Ikan adalah
salah satu sumber protein hewani yang banyak dikonsumsi masyarakat. Ikan pindang
mempunyai kadar protein yang sangat tinggi yaitu sekitar 20%. Disamping itu, protein yang
terkandung dalam ikan mempunyai mutu yang baik, sebab sedikit mengandung kolesterol
(suatu zat yang bisa menyebabkan penyakit tekanan darah tinggi) dan sedikit lemak
(Puspitasari, 2009). Untuk pembuatan titrasi blanko dengan menggunakan 20 ml aquades
dengan titrasi NaOH, didapatkan titrasi blanko sebesar 0,1 ml.

G. SIMPULAN
1. Kadar protein dengan metode spektrofotemetri UV paling besar terdapat pada
brokoli sebesar 16,53%, dan paling kecil terdapat pada daging ayam sebesar
0,45%.
2. Kadar protein dengan cara titrasi formol paling besar terdapat pada ikan pindang
sebesar 18,770%, dan paling kecil terdapat pada alpukat sebesar 0,004%.
DAFTAR RUJUKAN

United States Departement of Agriculture (USDA). 2000. Egg Grading Manual. United State
Departement of Agriculture, United State.
Achmad, N. 2011. Reaksi Analisa Protein. Jakarta: Press.
Alliet, P. Kretchmer, N. Lebenthal, E. 1989. Lebenthal E. Lactase deficiency, Lactose
Malabsorption, and Lactose Intolerance. Textbook of Gastroenterology and Nutrition in
Infacy. Ed 2th. New York: Raven Press.
Andarwulan, N., Kusnandar, F., & Herawati, D. 2011. Analisis Pangan. Jakarta: Dian Rakyat
Astawan, M. 2004. Tetap Sehat Dengan Produk Makanan Olahan. Suakarta: Tiga Serangkai.
AURORE, G.; PARFAIT, B.; HRASMANE, L. Bananas raw materials for making processed
food products. Trends in Food Science Technology, Cambridge, v.20, n.2, p. 78-91,
2009.
Bariyyah, K. Suparjono, S. Usmadi. 2015. Pengaruh Kombinasi Komposisi Media Organik
dan Konsentrasi Nutrisi terhadap Daya Hasil Tanaman Melon (Cucumis melo L.).
Planta Tropika Journal of Agro Science Vol 3 No 2. Jember: Universitas Jember.
Berbagai Metode Spektroskopi UV-Visible. Jurnal Ilmiah Sains & Teknologi, 7 (2).
Campbell, A.K., Waud, J.P., & Matthews, S.B. 2005. The Molecular Basis Of Lactose
Intolerance. Sci. Prog. 88, 3, 157-202.
Departemen Kesehatan RI. 1996. 13 Pesan Dasar Gizi Seimbang. Jakarta.
Donald, C. 2009. Intisari Kimia Farmasi. Puspita M, Penerjemah. Jakarta (ID): Buku
Kedokteran EGC. Terjemahan dari: Essentials of Pharmaceutical Chemistry.
Enattah, N.S. 2002. Identification of a variant associated with adult-type hypolactasia. Nat.
Genet. 30, 233-237.
Goretti, M., & Purwanto, M. 2014. Perbandingan Analisa Kadar Protein Terlarut Dengan
Heyman, M.B. 2006. Lactose ntolerance in infants, children, and adolescent. Ped. J. 118, 3,
1279.
Hoseney, R.C. 1998. Principles of Cereal Science and Technology, 2nd Edition. Minnesota:
American Association of Cereal Chemist, Inc. St. Paul.
Ingram, C.J., Mulcare, C.A., Itan, Y., Thomas, M.G, & Swallow, D.M. 2009. Lactose
digestion and the evolutionary genetics of lactase persistence. Hum. Genet. 124, 6, 579-
591.
Jane. 1999. Effect of Amylopectin Brain Chain Length and Amylose Content on
TheGelatinization and Pasting Properties of Starch. Cereal Chem . 76. 5: 629-
637Khopkar, S. M. 2003. Konsep Dasar Kimia Analitik. Jakarta: UI Press
Krochta, J.M., E.A. Baldwin & M.O. Nisperos- Carriedo. 1994. Edible Coating and Film to
Improve Food Quality . Technomic Publishing Company. New York
Madry, E., Fidler, E., Walkowiak, J. 2010. Lactose intolerance – current state of knowledge.
Acta Sci. Pl., Tecnol. Aliment. 9 (3), 343-350.
Matthews, S.B., Waud, J.P., Roberts, A.G., & Campbell, A.K. 2005. Systemic lactose
intolerance: a new perspective on an old problem. Postgrad. Med. J. 81, 167-173.
Mayes, P. A. Gluconeogenesis and Control of Blood Glucose. Ed 22th. Connecticut: Prentice-
Hall, International Inc.,
Nelson, D.L., & Cox, M.2008. Lehninger Principles of Biochemistry Fourth Edition. New
Nisperos-Carriedo. 1994. di dalam Krochta. 1994. Krochta, J.M., E.A. Baldwin & M.O.
Nisperos-Carriedo. 1994. Edible Coa ting and Film to Improve Food Quality. Tech-
nomic Publishing Company. New York
Nurwahyuningsih, V. 2010. Pemanfaatan Air Rebusan Ikan Tongkol (Euthynnus affinis)
Sebagai Bahan Pembuatan Kerupuk. Bogor: Fakultas Perikanan dan Ilmu Kelautan,
Institut Pertanian Bogor.
Pandit, I. G. S. 2016. Teknologi Pemindangan Ikan Tongkol. Denpasar, Bali: Warmadewa
University Press. (Online), (http://repository.warmadewa.ac.id/376/1/Teknologi
%20Pemindangan%20Ikan%20Tongkol.pdf). Diakses 20 Maret 2019.
Perez, S., & Bertoft, E. (2010). The molecular structures of starch components and their
contribution to the architecture of starch granules: a comprehensive review.
Starch/Staerke, 62(8): 389-420. .
Puspitasari, Y. F. 2009. Cara Pemindangan dan Kadar Protein Ikan Tongkol (Auxis thazard)
di Kabupaten Rembang. Surakarta: Fakultas Keguruan dan Ilmu Pendidikan,
Universitas Muhammadiyah Surakarta.
Sinuhaji, A.B. 2006. Intoleransi Laktosa. Majalah kedokteran nusantara 39, 4, 424- 429.
Smith, A. M. 2001. The biosynthesis of starch granules. Journals Biomacromolecules, 2(2):
335-341.
Smith, P. S. 1982. Starch Derivative and The Use in Food. di dalam: Leneback & Inglet.Food
Carbohydrates. AVI Publ. Co. Inc. Westport, Connecticut.
Solomons, N. W. 2002. Fermentation, Fermented Foods and Lactose Intolerance. Eur. J.
Clin. Nutr. 56, Suppl 4, 50-55.
Stryer, L. 1990. Biochemistry, Fourth Edition. New York: W.H Freeman & Co
Susanto, W. H. & Aprillia, D. 2014. Pembuatan Sari Apel (Malus Sylvestris Mill) dengan
Ekstraksi Metode Osmosis (Kajian Varietas Apel Dan Lama Osmosis). Jurnal Pangan
dan Agroindustri Vol.2 No.1 p.86-96. Malang: Universitas Brawijaya Malang.
Swallow, D.M. 2003. Genetics of lactase persistence and lactose intolerance. Ann. Rev.
Genet. 37, 197-219.
Winarno, F. G. 1992. Kimia Pangan dan Gizi. Jakarta: Gramedia Pustaka Utama.
Wirahadikusumah, M. 1985. Biokimia: Metabolisme Energi, Karbohidrat, dan Lipid.
Bandung: Institut Teknologi Bandung.
LAMPIRAN

Alat dan bahan Hasil titrasi pindang