PROTEÍNAS

1. DEFINICIÓN
Las proteínas o prótidos son biopolímeros formados por un gran número de unidades
estructurales simples repetitivas (monómeros) denominadas aminoácidos, unidas
por enlaces peptídicos. Debido a su gran tamaño, cuando estas moléculas se dispersan
en un disolvente adecuado, forman siempre dispersiones coloidales, con características
que las diferencian de las disoluciones de moléculas más pequeñas. Muchas proteínas
presentan carga neta en ciertos rangos de pH del medio. Por ello pueden
considerarse ionómeros.

2. FUNCIONES
Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son
las biomoléculas más versátiles y diversas. Son imprescindibles para el crecimiento
del organismo y realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, entre las que
destacan:

 Estructural: Esta es la función más importante de una proteína (Ej.: colágeno)

 Contráctil: Las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los músculos.
En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina que está
relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
 Enzimática: Son las más especializadas y numerosas. Actúan como biocatalizadores
acelerando las reacciones químicas del metabolismo. (Ej.: sacarasa y pepsina)
 Homeostática: Colaboran en el mantenimiento del pH (ya que actúan como
un tampón químico)
 Transporte: Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina, proteínas
transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los
músculos respectivamente.
 Reserva: Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de
la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del
grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo
del embrión.
 Protectora o defensiva: crean los anticuerpos y regulan factores contra agentes
extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la del
botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la
formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias

3. CARACTERISTICAS
Las proteínas están formadas por aminoácidos. Las proteínas de todos los seres vivos
están determinadas mayoritariamente por su genética (con excepción de algunos
péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal), es decir, la información genética
determina en gran medida qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo.
Las proteínas se sintetizan dependiendo de cómo se encuentren regulados los genes que
las codifican. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de
las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma.
Por hidrólisis, las moléculas de proteína se dividen en numerosos compuestos
relativamente simples, de masa molecular pequeña, que son las unidades
fundamentales constituyentes de la macromolécula. Estas unidades son los
aminoácidos, de los cuales existen veinte especies diferentes y que se unen entre sí
mediante enlaces peptídicos. Cientos y miles de estos aminoácidos pueden participar en
la formación de la gran molécula polimérica de una proteína.

AMINOÁCIDOS
ESENCIALES NO ESENCIALES

 Histidina  Glutamina
 Isoleucina  Alanina
 Leucina  Asparragina
 Lisina  Glicina
 Metionina  Cisteina
 Fenilanina  Prolina
 Triptofano  Serina
 Valina  Tirosina
 Treonina  Ácido Aspártico
 Arginina  Ácido Glutámico

Todas las proteínas tienen carbono, hidrógeno, oxígeno y nitrógeno, y casi todas poseen
también azufre. Si bien hay ligeras variaciones en diferentes proteínas, el contenido de
nitrógeno representa, por término medio, 16 % de la masa total de la molécula; es decir,
cada 6,25 g de proteína contienen 1 g de N. El factor 6,25 se utiliza para estimar la
cantidad de proteína existente en una muestra a partir de la medición de N de la misma.

La síntesis proteica es un proceso complejo cumplido por las células según las directrices
de la información suministrada por los genes.
Las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas por enlaces peptídicos entre el
grupo carboxilo (-COOH) y el grupo amino (-NH2) de residuos de aminoácido
adyacentes. La secuencia de aminoácidos en una proteína está codificada en su gen (una
porción de ADN) mediante el código genético.
 Aunque este código genético específica los 20 aminoácidos "estándar" más la
selenocisteína y —en ciertos Archaea— la pirrolisina, los residuos en una proteína sufren
a veces modificaciones químicas en la modificación postraduccional: antes de que la
proteína sea funcional en la célula, o como parte de mecanismos de control. Las
proteínas también pueden trabajar juntas para cumplir una función particular, a
menudo asociándose para formar complejos proteicos estables.

4. ESTRUCTURA DE LAS PROTEINAS

 Se denomina Primaria cuando se hace referencia al número y secuencia de

aminoácidos, lo cual está controlado directamente por los genes. Ejemplo: las
cadenas de la hemoglobina (cadena alfa con 141 aminoácidos y cadena beta con 146
aminoácidos.
 Se llama Secundaria, si la proteína adopta una forma helicoidal o plegada (hoja beta),
las que se mantienen solamente por puentes de hidrógeno. Ejemplo: queratina
(tejido epidérmico, uña, pelo, garra, pluma) y fibroina (seda natural, tela de araña)
 Se denomina Terciaria, cuando la proteína, que contiene parte forma helicoidal y
forma plegada, adopta un aspecto globular. Esta conformación se mantiene por una
variedad de enlaces débiles y con cierta frecuencia también hay un enlace covalente
(puente disulfuro). Ejemplo: mioglobina (almacena O2 en los músculos voluntarios).
 Cuaternaria (oligómero), proteína formada por 2 ó más polipéptidos unidos por
enlaces débiles. Ejemplo: Hemoglobina: Hb (2 cadenas alfa y 2 cadenas beta)

5. CLASIFICACIÓN

 Debido a sus funciones, se pueden clasificar en:

a) Catálisis: Está formado por enzimas proteicas que se encargan de realizar
reacciones químicas de una manera más rápida y eficiente. Procesos que resultan
de suma importancia para el organismo. Por ejemplo, la pepsina, ésta enzima se
encuentra en el sistema digestivo y se encarga de degradar los alimentos.
 b) Reguladoras: Las hormonas son un tipo de proteínas las cuales ayudan a que exista
un equilibrio entre las funciones que realiza el cuerpo. Tal es el caso de la insulina
que se encarga de regular la glucosa que se encuentra en la sangre.
c) Estructural: Este tipo de proteínas tienen la función de dar resistencia y elasticidad
que permite formar tejidos, así como la de dar soporte a otras estructuras. Este es
el caso de la tubulina que se encuentra en el citoesqueleto.
d) Defensiva: Son las encargadas de defender el organismo. Glicoproteínas que se
encargan de producir inmunoglobulinas que defienden al organismo contra cuerpos
extraños, o la queratina que protege la piel, así como el fibrinógeno y protrombina
que forman coágulos.
e) Transporte: La función de estas proteínas es llevar sustancias a través del organismo
a donde sean requeridas. Proteínas como la hemoglobina que lleva el oxígeno por
medio de la sangre.
f) Receptoras: Este tipo de proteínas se encuentran en la membrana celular y llevan
a cabo la función de recibir señales para que la célula pueda realizar su función,
como acetilcolina que recibe señales para producir la contracción.
 Debido a su composición, conformación y solubilidad se pueden clasificar
en:
a) PROTEÍNAS SIMPLES (Holoproteinas):
 PROTEINAS FIBROSAS: Tienen una función estructural. Ejemplos:
o Queratina: Componente principal de la piel, plumas, cuernos, pezuñas,
uñas, pelos, etc.
o Colágeno: Componente principal de cartílagos y músculos (tendones).
o Elastina: Componentes básicos de tejidos elásticos, como ligamentos y
vasos sanguíneos.
o Fibroina: Fabricación de la seda.
o Oseína: Huesos.

 PROTEINAS GLOBULARES: Son solubles en agua, sensibles a la temperatura,

cambios de ph. Ejemplos:
o Las Albúminas: Seroalbúminas (del suero sanguíneo), Ovoalbúminas (en
la clara del huevo), lactoalbúmina (de la leche)
o Las Globulinas: Gammaglobulinas (forma los anticuerpos), Zeína (en el
maíz), Gluteína (en el trigo), Ovoglobina (Huevo), Seroglobulina (en el
plasma sanguíneo), Fibrinógeno (para la coagulación)

b) PROTEÍNAS CONJUGADAS (Heteroproteínas): Al hidrolizarse se obtienen

aminoácidos y otras sustancias (grupos prostético). Se dividen en:
 Glucoproteínas: Combinadas con carbohidratos. Ejemplo: Mucina (saliva)
 Cromoproteínas: Combinadas con pigmentos. Ejemplo: Hemoglobina
 Lipoproteínas: Combinadas con lípidos. Ejemplo: Suero.
 Fosfoproteínas: Combinadas con H3PO4. Ejemplo: Caseína.
  Nucleoproteínas: Unidas a ácidos nucleicos.
 Metaloproteínas: Combinadas con metales. Ejemplo: Hemocianina.

6. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Cinco son las propiedades principales que permiten la existencia y aseguran la función
de las proteínas:

 Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como amortiguadores

de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse como ácidos
(donando electrones) o como bases (aceptando electrones).
 Capacidad electrolítica: Se determina a través de la electroforesis, técnica analítica
en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo es porque su molécula tiene
carga negativa y viceversa.
 Especificidad: Cada proteína tiene una función específica que está determinada por
su estructura primaria.
 Estabilidad: La proteína debe ser estable en el medio donde desempeñe su función.
Para ello, la mayoría de proteínas acuosas crean un núcleo hidrofóbico
empaquetado. Está relacionado con su vida media y el recambio proteico.
 Solubilidad: Es necesario solvatar la proteína, lo cual se consigue exponiendo
residuos de similar grado de polaridad al medio en la superficie proteica. Se
mantiene siempre y cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se
aumenta la temperatura y el pH se pierde la solubilidad.

7. LAS PROTEINAS EN LOS ALIMENTOS

Las proteínas son necesarias para el crecimiento o reparación de los músculos, para los
cabellos, para la piel y para los órganos internos, etc. Aunque algunas de ellas viajan a
través de los fluidos internos de nuestro cuerpo se han formado como hormonas,
enzimas o glóbulos rojos de la sangre. La proteína es esencial porque uno de sus
compuestos es el nitrógeno, que es una fuente esencial de alimento para toda la vida
vegetal y la vida animal del planeta. Cada proteína posee un número concreto de
aminoácidos y para su formación tienen una disposición específica. Esta ordenación
concreta, determina la diferencia entre una gallina y el queso o la que puede haber entre
una uña o un mechón de pelo.

Las proteínas son macronutrientes cuya función principal es la de formar y reparar

tejidos. Las proteínas cobran importancia en especial, durante la infancia y la
adolescencia, porque son las etapas de mayor crecimiento.

7.1. ALIMENTOS QUE CONTIENEN PROTEÍNAS

 Debemos clasificar qué alimentos contienen proteínas dependiendo del tipo de proteína
que podamos extraer de ellos, por lo que los diferenciaremos en dos grupos: los que
posean las proteínas completas y los que las tengan incompletas.

 Proteínas completas: Son aquellos alimentos que provienen de fuentes animales

como el pollo, el pescado, los productos lácteos, la soja, etc.; ya que contienen
todos los aminoácidos básicos que ayudan en nuestro cuerpo a construir el
músculo y el tejido del cuerpo.
 Proteínas incompletas: Se encuentran primordialmente en los alimentos
vegetales como granos, semillas, nueces, fríjoles, hortalizas, arroz, cereales,
leche, maíz, pan y queso, etc.; ya que estos nos nutrirán de un grupo restringido
de aminoácidos. Por lo que deberíamos ingerir gran cantidad y variedad de los
anteriormente citados para obtener todos aquellos aminoácidos imprescindibles
para la construcción de todas las proteínas necesarias para nuestro organismo.
Como ejemplo, podemos dar el siguiente:
Existen muchos cereales que son pobres en un aminoácido llamado “Lisina” pero
contienen gran cantidad de otros denominados “Metionina” y “Cistina”. Las
habas, la soja y los frijoles son ricos en lisina pero bajos en metionina.

Ahora expondremos la tabla siguiente para que usted pueda saber qué alimentos
contienen proteínas y qué alimentos contienen proteínas en mayor cantidad.

Equivalencia en

Alimentos Peso Proteínas

Atún en conserva ˜ 180 gramos 40

Pechuga de pollo ˜ 120 gramos 35

Carne de vacuno ˜ 90 gramos 26

Carne de pavo ˜ 90 gramos 25

Salmón ˜ 90 gramos 23

Garbanzos ˜ 240 gramos (una taza) 15

 Leche ˜ 240 gramos (una taza) 8

Yogur ˜ 240 gramos (una taza) 10

Queso de soja ˜ 120 gramos (1/2 taza) 10

Queso cottage ˜ 120 gramos (1/2 taza) 14

Huevo Uno 6

Queso cheddar ˜ 30 gramos 87

Pasta ˜ 240 gramos (una taza) 5

Las proteínas son macronutrientes indispensables, que deben estar presentes en una dieta
completa y equilibrada. Entre el 15 y 20% del valor calórico total debe estar cubierto por
proteínas.
Dentro de las proteínas, es importante destacar que existen 2 grandes grupos.
 Proteínas de origen vegetal:Son proteínas que se encuentran en los vegetales. Estas
proteínas para que sean completas deben mezclarse entre sí. Por ejemplo se debe
consumir un cereal, un fruto seco y una legumbre.
 Proteínas de origen animal:Son proteínas que se encuentran en los alimentos de
origen animal y son considerados de alto valor biológico.
Alimentos con proteínas vegetales
 Legumbres: Garbanzos, alubias, lentejas, soya, etc.
 Frutos secos: Maní, nueces, almendras, castañas, etc.
 Cereales: Arroz, harinas, pastas, etc.
Alimentos con proteínas animales
 Lácteos: Leche, yogur, quesos.
 Huevo.
 Carnes en general.
Los alimentos que contienen proteínas deben ser incorporados diariamente en la
alimentación, a través de preparaciones y comidas que puedan ser compartidas por toda la
familia.

8. APLICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las enormes aplicaciones de las proteínas en la industria: película, papel fotográfico,
pinturas, colas, calzados, alimentos, detergentes, fibras, medicinas. También la importancia
de las síntesis de las proteínas que resuelven el déficit de algunas proteínas en la dieta de
gran parte de la población humana subalimentada. Los problemas generados por el enorme
desarrollo tecnológico y científico de la Biotecnología como la introducción de genes
humanos y de otras especies en cromosomas para desarrollar procesos fermentativos
industriales para la obtención de hormonas a partir de la acción de microorganismos a los
que genéticamente se les ha alterado el metabolismo, lo que ha permitido la producción de
diferentes hormonas como la del crecimiento, la cortisona, la vasopresina, y la insulina. La
producción del interferón a nivel industrial ha permitido el tratamiento de diferentes
enfermedades virales, incluso la prueba para el tratamiento del SIDA.

8.1. LAS PROTEÍNAS RECOMBINANTES EN LA INDUSTRIA

Aunque muchos metabolitos se obtienen a partir de microorganismos no modificados

por ingeniería genética, la incorporación de esta metodología permitió optimizar la
eficiencia del proceso de producción y/o la calidad de los productos. Por un lado, fue
posible modificar el control de vías metabólicas, por ejemplo, para la sobreproducción
de aminoácidos, ácidos orgánicos, vitaminas, etc., y por otro, permitió fabricar proteínas
bajo la forma de proteínas recombinantes. Las ventajas que presenta la producción de
una proteína como proteína recombinante son varias:

 Permite obtener proteínas humanas, o de cualquier origen, en organismos

fácilmente cultivables.
 Se obtienen grandes cantidades del producto, de una forma más fácil y sobre
todo reproducible, en comparación con el obtenido por extracción a partir de su
fuente natural (en el caso de la insulina, se obtenía a partir de páncreas de
animales).
 Se obtienen productos libres de patógenos y otros riesgos potenciales. Esto es
particularmente importante en el caso de los productos farmacéuticos, ya que
de esta manera se evita el contagio de enfermedades como el SIDA y la hepatitis
B o C por empleo de hormonas o factores derivados de sangre u órganos
humanos. Por ejemplo, los factores de coagulación o la hormona de crecimiento
pueden administrarse libres de contaminación como proteínas recombinantes,
en lugar de proteínas purificadas de sangre e hipófisis humanas,
respectivamente.
 Pueden producirse proteínas que no existen en la naturaleza, como los
anticuerpos de cadena simple, útiles en el diagnóstico y tratamiento de algunas
enfermedades.
 Prácticamente todas las enzimas que se emplean en la industria (farmacéutica,
alimenticia, textil, papel, química, detergentes, etc.) son recombinantes. Muchas de
ellas son microbianas, pero resulta más fácil y reproducible su obtención a partir de
microbios bien conocidos y fácilmente cultivables. Por ejemplo, las enzimas resistentes
a bajas o altas temperaturas, que se emplean en las diferentes industrias, provienen de
microorganismos de laboratorio transformados con genes de extremófilos. Aún más, la
ingeniería genética permite modificar al azar o de manera dirigida los genes, creando así
variantes de enzimas con nuevas propiedades.

Para producir proteínas recombinantes se usan principalmente bacterias, hongos y

células de mamífero genéticamente modificadas. Sin embargo, hay sistemas
alternativos que podrían abaratar mucho los costos de producción, como las plantas y
los animales transgénicos, pero los métodos y sus productos están aún en etapas de
desarrollo o evaluación.

Sistema Costo Tiempo de Capacidad Calidad del Riesgos de

producción de producto* contaminación
producción
a gran
escala
Bacterias Bajo Corto Alta Intermedia Endotoxinas

Levaduras Medio Medio Alta Intermedia Muy bajo

Células de Alto Largo Muy baja Muy buena Virus y priones

mamífero
Animales Alto Muy largo Baja Muy buena Virus y priones
transgénicos
Plantas Muy Largo Muy alta Buena Muy bajo
transgénicas bajo

Tabla: Comparación de los sistemas de producción de proteínas recombinantes. * Se

refiere a cuánto se asemeja a la proteína original en su estructura y función, y en
general, ya que la expresión de ciertas proteínas simples y no glicosiladas puede
realizarse con éxito en bacterias y levaduras. Algunas proteínas recombinantes
empleadas en la industria farmacéutica y en la industria alimenticia.