PÉPTIDOS y PROTEÍNAS

Sesión 9
 PÉPTIDOS de importancia biológica

Glucagón
(péptido 29 aa,
hormona)

Insulina
(péptido 51 aa,
hormona)

Glutation
(péptido 3 aa, antioxidante)

Oxitocina (9 aa, secretada por hipófisis, estimula contracción uterina)

Bradiquinina (9 aa, inhibe inflamación de tejidos)
Amanitina (tóxina liberada por hongos)
 http://health.howstuffworks.com/ diabetes1.htm

Insulina
 ¿Qué son las proteínas?
Son moléculas orgánicas que contiene átomos de C, H, O, N y en
dos casos S.
Su unidad monomérica es el aminoácido.
Grupo carboxilo
Estructura de Aminoácidos (disociado)

Grupo amino
(protonado)

-
COO
+
H3N C H
R Carbono a
Cadena lateral
variable
 Enlace Peptídico

Aminoácido 1 Aminoácido 2

Es un enlace que
se forma por una
reacción de
condensación con
pérdida de agua.

Dipéptido
Las propiedades físicas y químicas de las proteínas se determinan a partir
de los aminoácidos que las forman.
 Características del Enlace Peptídico

• El enlace peptídico es un enlace covalente que se

establece entre un átomo de carbono y un átomo
de nitrógeno.

• Es un enlace muy resistente, lo que hace posible el

gran tamaño y estabilidad de las moléculas
proteicas.

• Aunque, la hidrólisis o rompimiento de un enlace

peptídico es una reacción exergónica, tiene lugar
lentamente debido a su alta energía de activación.
En consecuencia, estos enlaces son muy estables
con un tiempo de vida media de alrededor de 7
años en condiciones intracelulares.
 Características del Enlace Peptídico

• A pesar de la existencia de numerosos enlaces

simples en la estructura de una proteína, lo que le
permitiría adoptar miles de conformaciones
espaciales, en su estado natural sólo adopta una
única conformación tridimensional o nativa que es
directamente responsable de su actividad
biológica.

• Esto depende de la ausencia de giro libre en todos

sus enlaces.
 Características del Enlace Peptídico

• Estudios de difracción de rayos X de las proteínas

han llevado a la conclusión de que el enlace C-N del
enlace peptídico, es mucho más corto que un enlace
simple normal por lo cual se comporta en cierto
modo como un doble enlace (60%) y no es posible,
por lo tanto, el giro libre alrededor de él y su
estabilización ocurre por resonancia.
 Características del Enlace Peptídico

• Esta estabilización obliga a que los 4 átomos que

forman el enlace peptídico más los 2 carbonos
adyacentes respecto a dicho enlace, se encuentran
en un plano paralelo a ello:
 Características del Enlace Peptídico

• Este ordenamiento planar rígido es el resultado de

la estabilización por resonancia del enlace
peptídico. Por ello, el esqueleto central está
formado por una serie de planos sucesivos
separados por grupos metilenos sustituidos. Esta
situación restringe el número posible de
conformaciones que podría adoptar una proteína.
 Conformación de las proteínas
Todas las proteínas poseen un estado NATIVO, una forma
tridimensional característica conocida como
CONFORMACIÓN NATIVA

La conformación se puede describir en términos de

niveles estructurales

Ordenamiento tridimensional

Estructuras 1ria, 2ria, 3ria y 4ria

 Niveles de organización de las proteínas

•Estructura primaria: Secuencia de aminoácidos

•Estructura secundaria: Plegamiento básico de la cadena debido a enlaces de

hidrógeno entre grupos -CO- y -NH- de la unión peptídica: hélices, láminas y
giros

•Estructura terciaria: Estructura tridimensional de la proteína

•Estructura cuaternaria: Asociación de distintas subunidades, siendo cada una

un polipéptido
β-plegada
 Estructura Secundaria (láminas B)

(Paralelas: las cadenas están (Antiparalelas: las cadenas están

orientadas en el mismo sentido, pero los orientadas en sentido opuesto, pero los
puentes de hidrógeno se encuentran en puentes de hidrógeno se encuentran
diagonal) frente a frente)
 Mioglobina

• Proteína globular con

alto contenido en a-
hélice
C • Concentrada en
músculo esquelético y
cardiaco (color rojo
característico)

• Contiene globina
(grupo hemo-Fe-
oxígeno)

N
Ej: puentes de hidrógeno
Estructura cuaternaria

Hemoglobina

(transporta
oxígeno desde
pulmones a
resto de
tejidos, α2β2)
Resumen de niveles de organización de una proteína
 Plegamiento o ensamblamiento de proteínas
Una proteína recién sintetizada posee solamente su estructura
primaria. Para que sea plenamente funcional ha de plegarse
correctamente en una forma tridimensional única.

1. Autoensamblamiento
La proteína se pliega sin ninguna otra ayuda

2. Ensamblamiento dirigido
La proteína se pliega gracias a la acción de
otras proteínas (chaperonas)
 •SIMPLES
Por su naturaleza •CONJUGADAS
química

•FIBROSA
CLASIFICACIÓN DE Por la forma que
•GLOBULAR
LAS PROTEINAS adopta

•ENZIMAS
•PROTEÍNAS DE
TRANSPORTE
•CONTRÁCTILES Y
Por su función MÓTILES
biológica •DE DEFENSA
•REGULADORAS
•NUTRIENTES
•HORMONAS
 (Simples)

(Conjugadas)

(apoproteína + grupo prostético)

 BIBLIOGRAFÍA

 Lehninger

 Stryer