El musculo constituye un tejido organizado, cuyo destino es producir energía química para convertirla en

movimiento mecánico. Se clasifican según color:

– Mùsculo rojo: rico en mitocondrias y mioglobina, con metabolismo aerobio, oxidativo y participa en el
ciclo de Krebs. Abundante irrigación sanguínea.
– Musculo blanco: con poco contenido en mitocondrias y mioglobina, y el metabolismo anaerobio
mediante glicolisis anaerobia. Poco riego sanguíneo.

Los blancos, de contracción rápida y los rojos pueden ser rápida o lenta. Estos últimos queman en presencia
de oxígeno, los ácidos grasos aportados por la sangre y glúcidos. Bien irrigados, distinto a los de rápida
contracción que tienen poca mioglobina y cuentan con la energía procedente de la degradación rápida y
anaerobia de los azucares.

En un animal adulto, hay tres tipos de músculos

 Rojo de contracción lenta, diámetro pequeño

 Rojo de contracción rápida, diámetro mayor
 Musculo blanco de contracción rápida, de gran diámetro.

El musculo rojo tiene metabolismo aerobio oxidativo, por lo que sus sustratos son glúcidos, ácidos grasos y
cuerpos cetónicos. Alta resistencia a la fatiga y abundante tejido adiposo y conjunto asociado abundante.
Posee numerosas mitocondrias
Su acidificación postmorten es lenta o rápida, proporcional a la contracción.
El musculo blanco, escasa mioglobina, metabolismo aerobio glicolitico. Un área de sección transversal grande
y menor cantidad de mitocondrias que el rojo además de la irrigación sanguínea. Su sustrato energético son
los glúcidos. Baja resistencia a la fatiga y poco tejido adiposo y conjuntivo. Rapida acidificación postmorten.

En algunos animales los tejidos fetales solo cuentan hasta el nacimiento con músculos rojos, primero lenta
después lenta y rápida (rojo)

Según la enervación se clasifican en

Músculos lisos de contracción voluntaria y músculos estriados, de contracción voluntaria, constituye lo que
se conoce como carne. Responsables del movimiento y se fija al tejido óseo por aponeurosis y tendones.
Estos están formados por grupos de elemento asociados en haces y en grupos de haces, rodeados de tejido
conjuntivo y presentan infiltraciones mayores o menores de grasa.

En el corte transversal de un musculo se observa el epimisio que rodea al musculo y es una capa exterior al
colágeno que lo protege y prolonga para formar la aponeurosis y tendones.
El epimisio se prolonga hacia el interior rodeando a cada haz de fibras y es el perimisio.
En endomisio esta rodeada por una capa de colágeno, elastina y reticulina

Fibra muscular estriada

Constituyen la unidad diferenciada del tejido muscular. Están rodeadas por una membrana excitable
eléctricamente denominada sarcolema. Las fibras musculares se unen al rejito conectiva a través del cual los
músculos ejercen su tracción.
Una fibra esta formada por miofibrillas paralelas. Estas son polinucleada con ribosomas, complejos de Golgi,
mitocondrias y lisosomas) están sumergida en el sarcoplasma que es el fluido intracelular. Este contiene
glucógeno, ATP, fosfocreatina y enzimas glucolíticas, lo que constituye el combustible con el que el musculo
opera. Se encuentran muchas mitocondrias en músculos más activos.
Las miofibrillas presentan estriaciones transversales representadas por bandas oscuras A y zonas bandas
claras I alternadas regularmente, La región central de la banda llamada zona H, es menos densa que el resto
de la banda y en su centro se encuentra una línea oscura M. La banda I esta cortada por una línea estrecha,
Z densa. Y dos líneas de estas delimitan un sarcómero que luego de la muerte del animal, la distancia entre
ellas disminuye debido a la contracción del musculo.
La miofibrilla esta formada por dos tipos de filamentos:
 Gruesos, formados principalmente por miosina, proteínas C y M. El delgado está formado por proteínas
actina, tropomiosina y troponina y una pequeña cantidad de beta actinina. La línea Z, constituida por alfa-
actina mientras que la línea M se localiza la proteína M.
La banda I compuesta solo por filamenos finos y la zona H por gruesos.
En el resto d ela banda e encuentra se encuentran solapados los filamentos finos y los gruesos. Durante la
contracción, el musculo se acorta hasta un tercio de su longitud debido a los filamentos gruesos y finos se
deslizan unos sobre otros sin variar su longitud, pero aumentando el solapamiento

Composición del musculo estriado

La mayor proporción es agua y se mantienen constante respecto a la cantidad de proteína. Las grasas varian
mucho según la procedencia del musculo, siendo mas abundante en porcino. Entre las materia nitrogenadas
no proteicas esta la creatina y creatinina, cuya proporción en carne es también bastante constante y
constituyen parámetros de calidad que permiten conocer el contenido en carnes de embutidos y conservas.

Proteínas: polímeros de aminoácidos que se unen entre si por enlaces peptídicos. Cada especie animal e
incluso cada tejido posee proteínas específicas, la mayor parte son constitutivas de los tejidos blandos del
organismo y otras desempeñan su misión actuando como enzimas que catalizan todos los procesos
bioquímicos. Pequeña fracción hormonal e inmunológica.

Clasificación de proteínas cárnicas

Constituyentes mayoritarios de materia seca de musculo estriado. Existen numerosas clasificaciones de las
proteínas como globulares y fibrosas. Según su clasificación, pueden ser
 Extracelulares, fuera del sarcolema como el colágeno y la elastina.
 Intracelulares o sarcoplastoricas que incluyen mioglobina y enzimas glucolíticas.
 Miofibrilares, sistema contráctil
 Reguladoras.

Otra clasificación, según su solubilidad:

– Sarcoplásmicas: solubles en agua, disueltas en el liquido que empapa fibra muscular,
funcionalmente son enzimas
– Miofibrilares como miosina actina, las de la línea M. Comprenden aprox el 60% de proteínas
cárnicas. Insolubles en soluciones salinas 1M
– Conectivas, insolubles en agua y soluciones. Son colágeno y elastina y forman membranas
musculares (epimisio, perimisio y endomisio).

Están las proteínas insolubles o del estroma, siendo la mas importante el colágeno. Insolubles en medio
neutro y no hay triptófano ni lisina, de bajo valor biológico. Se calienta el colágeno a 60ºC y se contrae
presentando problemas, ya que provoca una exudación y perdida de textura. A Tº superiores se convierte
en gelatina.
Las proteínas solubles en sol concentrada, son las miofibrilares como la miosina, actina y M. Las mas
abundantes y responsables de conversión de energía química en mecánica y de la textura de la carne e
importantes respecto a propiedades funcionales.
Las solubles en solución salina diluida, sarcoplásmicas. Ante valor tecnológico la mas importante es la
mioglobina (globina y porfirina) El color de la carne depende del estado de oxidación del hierro. En el curado
esta proteína sufre oxidación resultando aromas y sabores típicos.

La miosina esta formada por dos cadenas proteicas enrolladas entre si, que presentan varias zonas en alfa
hélice y hacia otros grupos sulfihidrilos que es la parte mas voluminosa de la molécula y la mas activa, ya
que es la que se relaciona con la actina y la que pose actividad ATPasica.
La miosina puede ser fraccionada enzimáticamente que retienen alguna act de la molécula intacta y tratada
con tripsina se obtiene:

Meromiosina ligera (LMM) que forma filamentos y carece de act ATPasica y no se combina con la actina
La meromiosina tiene gran actividad adenosintrifosfatasica, que rompe fácilmente la molecula

La miosina se une a los filamentos delgados de actina, formando el complejo actomiosina durante la
contracción muscular.
En presencia de ATP el complejo actomiosina se rompe, formando actina libre y miosina-ATP. Luego este
último es hidrolizado dejando a la miosina como miosina ADP- P que tiene alta afinidad por a actina y esta
preparada para iniciar de nuevo el ciclo de unión a la actina y esta preparada para iniciar un nuevo ciclo de
unión.
El ciclo se inicia cuando las proyecciones o dedos oscilantes de la cabeza de la miosina se enganchan en los
puntos activos de los filamentos de actina tiran de ellos una cierta distancia, los sueltan, vuelven a su posición
inicial, se enganchan en otro punto de filamento de actina.
La miosina es la proteína del musculo que mayor capacidad tiene para retener agua, emulsión y gelificación
tiene, propiedades funcionales importantes. La miosina tiene gran cantidad de aminoácidos aspártico,
glutámico y lisina, que son fácilmente ionizables y confieren cargas electricas a la proteína. Carece de cistina
y triptófano.

Las proteínas C y M
La c se descubrió como impureza en preparaciones de miosina y ayuda a mantener estables y ben ordenados
los polipéptidos. Elevado contenido de prolina que le da la forma envolvente. La M esta formada por
filamentos paralelos a la molecular de miosina y filamentos perpendiculares a la misma, se cree que ayudan
a mantener la estabilidad del filamento grueso.

La actina, filamentos delgados formados por actina presentan dos formas, globular que se polimeriza
favorecida por la beta actinina y forma la actina F, o fibrosa, con un peso mayor.
La actina es portadora de una molecular de ATP que es desdoblada por la miosina, transformando la energía
química en mecánica. Alto valor biológico porque contiene triptófano y cistina. En la actina se halla un aa.
Que no esta en otra proteína. La Lactina favorece la polimerización de la Gactina y su transformación en F-
actina.

Las proteínas reguladoras, tropomiosina, se coloca en surcos que forman al enrollarse las dos F-actinas,
estabilizando el filamente delgado. La tropomiosina se encuentra unida a la troponina formando la
tropomiosina activa. Destaca su ausencia de prolina y triptófano.
La troponina es importante en la relajación-contraccion. Formada por tres fracciones, la troponina T,
troponina C (secuestrante de Ca) y la troponina I
Cuando se inicia la contracción se libera una cantidad de iones Ca atrapados por la TC. Aumenta su avidez
por las otras troponinas, dejando libre la actina para formar complejo con la miosina.
Los filamentos delgados se unen entre si por uniones tetragonales que forman la línea Z. responsable de la
integridad de la miofibrilla. La desnina, cuya existencia constituye uno de los últimos descubrimientos, forma
una red protectora de la línea Z, contribuyendo a la integridad de la misma.

La mioglobina es la responsable del color de la carne, conta de una proteína compuesta por 150 aa, la
globina
Y un grupo prostético HEMO que tiene un átomo de hierro, un anillo de porfirina. La mioglobina se presenta
en tres formas diferentes:
Mioglobina-Fe2+: color rojo purpura
Mioglobina oxigenada-Fe2+: rojo brillante
Mioglobina oxidada-Fe3+: color pardo
En la carne están presentes las tres formas y la Fe2+ es el almacén de oxigeno en el musculo y su contenido
en un momento dado depende de sus necesidades. A elevadas presiones de oxígeno la mioglobina pasa a
oximioglobina, estabilizándose por formación de una estructura de alta resonancia, y mientras el hemo
permanezca oxigenado no se producen cambios nuevos de color. El oxigeno se une y desune continuamente
al complejo hemo. Proceso que aceleran numerosos factores, tales como las bajas presiones de oxigeno.
Cuando sucede esto el pigmento reducido se oxida a metamioglobina. En la carne fresca la producción de
sustancias reductoras naturales provoca la reducción continua de metamioglobina.

El oxigeno, se ha comprobado que la unidad fundamental del colágeno, el tropocolágeno, esta formado por
tres cadenas polipeptídicas en hélice, unidas por enlaces muy fuertes que aumentan con la edad del animal,
por lo que son difícilmente de digerir enzimáticamente.
30% glicina y 25% prolina e hidroxiprolina. Las moleculas de tropoC se asocian entre si formando fibrillas.
Se orientan todas en el mismo sentido, lo que explica la estructura cristalina y la rigidez, resistencia en la
masticación. Es la proteína mas abundante y hay 5 tipos: el I, 90% forma el epimisio y perimisio. El II, en el
musculo. El III perimisio y en menor proporción endomisio. IV en endomisio. V
Se diferencian en secuencia aminoacídica.Varia según animal, edad, sexo, etc.
En productos cárnicos cocidos depende del tratamiento de calor. La castración lo disminuye, avitaminosis C
también. Baja capacidad de retención de agua, se encoje al calentarse, no emulsifica.
La gelatina se obtiene por calentamiento a temperaturas superiores de 60ºC. Carece de triptófano y cisteina.
Hoy se obtiene por via acida.

Propiedades funcionales de las proteínas carnicas: La mayoría se debe a las miofibrilaes. Tiene capacidad de
gelificacion, emulsion, formación de espuma,
retención de agua: de ella dependen cara teristicas como el olor, terneza y jugosidad. Determina los
parámetros de perdidas de peso en procesos de transformación y calidad de producto obtenido (Mayor
aceptación de la sal) Las exudativas dan productos mas plaidos, duros y salados. EN un jamon curado es de
importancia que su CRA sea baja, distinto a los cocidos.
El agua en el musculo se encuentra en un 70% en las proteínas miofibrilares, 20% en sarcoplásmicas y 10%
en el tejido conectivo. Se encuentra unida de tres formas: la de constitución, 5%; de interfase, unida a
proteína-agua que puede ser vecinal, multicapa. Y La normal, que es ocluida o retenida en el musculo
envuelta en proteínas gel, o libre que es la que se libera por TT.
La CRA depende de el tamaño de zona H que es el espacio libre donde se retiene agua y la existencia de
moleculas que aporten cargas.
pH: 5, punto isoeléctrico de proteínas carnicas en la que no existen cargas netas ni atracción por las
moléculas de agua, ni repulsión. A medida que este aumenta, también lo hace la carga y la atracción dipolo-
dipolo, pero hay repulsión entre moléculas de proteínas cargadas de igual signo, aumentando el tamaño de
zona H. Lo mismo sucede al disminuir el pH.
y viscosidad.

Cambios post morten

La CRA es grande, debido a que el pH es próximo a 7y no hay complejo actomiosina. Al acercarse al rigor
mortis, el glucógeno se transforma en acido láctico que baja el pH hasta el punto isoeléctrico (menor CRA).
Al cesar el aporte de ATP se forma el complejo, disminuyendo el espacio libre. Con el tiempo hay degradación
de proteínas miofibrilares que elevan el pH. El animas estresado consume el glucogeno y no hay glicolisis
anaerobia, por lo que las carnes se presentan secas, firmes y oscuras (DFD). Cuando las resevas de
glucogeno son muy grandes el pH baja mas de lo normal quedando carnes palidas, blandas y exudativas
(PSE). Rechazadas.

Adicion de sales.
La CRA adicionada de NaCl depende del pH. Si es mayor a 5, se mejora. Si es menor, disminuye. El ion
cloruro es mas activo que el sodio y capaz de neutralizar cargas positivas del musculo a pH menor que 5. A
pH mayor a 5 el musculo negativo. Cl- inactivo. Los fosfatos también mejoran al CRA cuando el pH es mayor
que el punto isoeléctrico, el fosfatoeleva el PH. Actua similar al ATP evitando formación del complejo
actomiosina.
La CRA se mide por métodos.
Capacidad de emulsión de las proteínas: dispersión d ellos liquidos no miscibles. la fase discontinua se
encuentra en forma de pequeñas particulas en el seno del otro medio o fase continua. Las emulsiones se
presentan fluidas.
Una característica exigida a los embutidos es que el corte sea ligeramente untuoso y claro, contribuyendo a
la conservación del producto y evitando desecación. La grasa es importante y es añadida de dos formas
distintas, en forma de dados a la masa y otra es picada. La que exige emulsionado previo para evitar
separaciones durante el cocido y lograr una homogeneidad.
Fenómenos que pueden romperla desplazamiento de partículas de fase discontinua hacia el fondo o
superficie; floculación, agrupamiento de partículas; inversión de emulsión. La formación sigue la ley de
Stokes.
Para estabilizar la emulsión, interesa que el diámetro de la partícula de fase discontinua sea el mas pequeño
posible. Y que las densidades sean lo más próxima o iguales posibles y que la viscosidad también sea alta.
El colágeno presente contribuye a conseguir este aumento de viscosidad, pero como su concentración no es
elevada, no es suficiente para lograr una viscosidad alta por lo que se usan productos como agar-agar.
Carragenatos. CMC, cero de sangre, proteínas lácticas y almidones.
Los emulgentes son sustancias que se añaden a la emulsión, favoreciendo estabilidad. Pueden ser fosfatos,
polifosfatos alcalinos, citratos, etc.
Para comprender la definición de emulsión resultan imprescindibles dos conceptos. Capacidad de emulsión y
estabilidad.
La CE es el parámetro que define la emulsión y consiste en la cantidad de aceite medida en ml capaz de
emulsionar 1g de proteína in que se rompa o invierta la emulsión. Se mide
Las emulsiones cárnicas, proteínas son emulgentes. Las gotas de grasa están recubiertas de proteína que le
dan estabilidad. Mejora capacidad de retención de agua, mejora capacidad emulgente Forman un gel
alrededor de la gota de grasa que retiene agua. Se observan tres fenómenos:
Interacción agua-proteína, proteína-grasa y agregación proteína-proteína, responsables de la capacidad de
retención de agua, formación de emulsión y gelificación. Las miofibrilares tienen mayor capacidad de
emulsion. La miosina es una proteína muy grande y es más fácil envolver la grasa.

Factores que afectan CE:

Después del sacrificio del animal el musculo tiene una gran CRA, que disminuye con el pH y este se aproxima
al punto isoeléctrico para aumentar luego CRA y pH por descarboxilación enzimática de las proteínas.
Prerigormortis: mejor capacidad CRA y CE para pastas finas. Para conservarlo, se congela inmediatamente
triturado e incluso liofilizado Las condiciones del tratamiento en el cutter, tiempo, velocidad influyen en CE.
Destrucción de miofibrilla para la salida de la proteína peor no la desnaturalización. Influye clase,
concentración y relación proteína-grasa.
Las miofibrilares mejoran CE pero las de estroma al calentarse sufren contracción y rompen la película
exterior de la gota permitiendo la salida de la grasa y ruptura de la emulsión. Sin embargo, la eficacia
disminuye al aumentar concentración de la misma.
Si se emplea carne magra, se mejora la CE hasta que las proteínas interfieren entre si. Lo mismo ocurre con
la adicion de grasas si en una formula de pasta fina se aumenta la cantidad de rasa. Agua fría o hilo también
aumenta CE al igual que con el pH alcanza el punto isoeléctrico. Mientras mas soluble sea la proteína, mejor
CE. Los fosfatos y carregenatos aumentan CE porque absorben agua. Los cqsseinatos también pero no
aumentan CRA. Los derivados de soja mejoran ambas.

Capacidad de gelificación: un gel es un sistema semisólido, que mantiene su forma pero los líquidos se
desplazan por el gel, que se forma por la unión de cadenas polipepticas que forman una red tridimensional
que retiene y atrapa agua.
El gel se forma en dos etapas: primero, desorganización de cadenas polipeptídicas y luego ordenación de las
cadenas y formación de red mediante puentes H y enlaces disulfuro. De esto depende las propiedades del
gel como viscosidad, elasticidad, etc.
Los geles pueden ser reversibles, que por calentamiento se transformen en solución y gelificar al enfriarse;
o irreversibles, que no cambian ante altas temperaturas.
Parámetro caracterizadores
Rigidez, que se mide por deformación del gel por aplicación de una fuerza externa.
Claridad
Turbidez
La miosina es la proteína de mayor capacidad de gelificación. La cola es la responsable. La actina tiene
capacidad pequeña, pero lo potencia. La adición de proteína de soja también mejora la capacidad de
gelificación, pero se inhibe por la adición simultanea de cloruro sódico. Que no afecta a la mejora de
gelificación en simultaneo con caseinatos.

Los lípidos son aquellos compuestos extraíbles en disolventes orgánicos y que están compuestos por ácidos
grasos libres y esterificados. En la carne están los fosfolípidos y esfingomielinas. Después de las proteínas
son mayoritarios, gran importancia en transformaciones bioquímicas.
Estos se clasifican según su posicionamiento en los del tejido adiposo que encuentra en depósito subcutáneos
e intermusculares. Los primeros están bien definidos. Participan en dos procesos metabólicos: lipolisis y
lipogénesis. No es un deposito pasivo de grasas sino un tejido activo metabólicamente, rico en enzimas. Si
son de origen hepático lo ácidos grasos se incorporan a lipoproteínas que los transportan hasta los adipocitos.
El adipocito es capaz de sintetizar ácidos grasos a partir de diferentes sustratos.
La actividad lipogénica del tejido adiposo depende de la edad. Especie y emplazamiento.
La composición influye en calidad organoléptica. El acido esteárico se encuentra en mayor proporción en el
tejido adiposo y esta bien correlacionado con la consistencia de la grasa.
Otro acido abundante es el linoleico y el oleico. La grasa externa del tejido conjuntivo es más consistente
que la interna.

Lípidos del tejido muscular pueden ser intramusculares e intracelulares. Los primeros dan jugosidad a la
carne, además es un aislante que permite que la carne infiltrada pueda ser sometida a mayores tratamientos
térmicos sin pérdida de calidad
Los intracelulares forman parte de la mitocondria, membrana, etc. Se componen de fosfoglicéridos y
lipoproteínas.

Factores de alteración de las grasas de la carne

Puede ser hidrolítica, liberación de ácidos grasos por acción de lipasas y fosfolipasas, principalmente de los
mo y por las propias de la carne en menor escala. Esta alteración apenas influye sobre el sabor, pero si se
produce, se observa desprendimiento de humos,
y oxidativa, a veces es deseable como en curados. Se presenta en dos formas, autooxidación, en ácidos
grasos libres, aunque también ocurre en esterificados. Se produce en tres etapas: iniciación, propagación y
terminación. La catalizacion por la presencia de oxígeno, calor, luz y metales divalentes. Todos ellos rebajan
el umbral de activación energética de formación del radical.
A su vez los radicales libres provocan la formación de peróxidos al reaccionar con el oxígeno presente.
Propagación: los radicales formados, inestables, reaccionan con otros lípidos formando más radicales.
Terminación: consiste en la formación de compuestos estables de aroma desagradable que pueden participar
en reacciones de dismutación, formándose compuestos de cadena corta de olor rancio.

Oxidacion catalítica, exige un hidroperóxido previo y la intervención de los grupos hemo. Proporcionan
aromas.

En los productos curados ocurre una hidrolisis debida a las lipasas de micrococus, levaduras y bacterias
acidolacticas presentes como flora autóctona y luego una oxidación.

ENZIMAS DEL MUSCULO

Se encuentran en muchos orgánulos y participan en divrsas funciones.
Las mitocondrias de las miofibrillas, reacciones del c de Krebs, B-oxidacion de acidos grasos, transferencia
de electrones, fosforilación oxidativa, síntesis de acidos grasos, concentración de sustancias.
Ej, aconitasa y fumarasa para saber si la carne fue congelada.
Enzimas lisosómicas degradativas y especializadas àra destrucción ordenada de componentes celulares.
Peroxisomicas, supuestamente intervienen en el metabolismo de purinas, aminoácidos, alcoholes y en la
respiración celular
Otras:
Atpasa, rompe el ATP generando la energía necesaria para la contracción muscular.
Fosfocreatinquinasa que participa en la formación del ATP a partir de la fosfocreatina, reservorio de grupos
fosforilo de alto potencial en el musculo.
Calpaínas I y II, exoproteasas y atacan las cadenas de proteínas Se sitúan en la línea Z y adheridas al
sarcolema.

Contracción muscular en la maduración de la carne

Controlada por el ion calcio. Los nervios se acoplan al musculo por la placa motora terminal, a donde llega
la orden de contracción y se libera acetilcolina, provocando despolarización de la membrana del retículo
sarcoplásmico que cede calcio al liquido sarcoplásmico. Xuando el calcio alcanza estos niveles se liga a la
troponina C que se encuentra en los filamentos de actina y se adhiere también a la cabeza de la miosina
cambiando la conformación de la cola de la miosina y permitiendo la interacción de la actina y la miosina que
forman el complejo provocando la contracción. Se libera energía por degradación de ATP que permite que el
retículo sarcoplásmico vuelva a recuperar los iones calcio. Influye también la fijación del calcio por la
troponina C y la miosina. Cuando alcanzan su limite, disminuye la actividad ATPasica y los filamentos de
actina y miosina se separan para relajación
El ATP se degrada por la ATPasa, pero a la vez se va generando ms ATP a partir del reservorio
Cuando los ejercicios son muy estresantes llega un momento en que le falta oxigeno al musculo y la
fosfocreatina también se agota por lo que se produce la respiración anaerobia que solo rinde dos moléculas
de ATP y acido lactico, se que acumula en form de cristales produciendo…
El acido lactico se degrada de dos formas, una regresando al hígado via plasmática donde revierte a la
glucosa y glucogeno hepático y otra donde el acido lactico pasa a la mitocondria donde revierte a glucosa y
glucogeno muscular.
En caso de muerte hay una interrupción de la circulación y por tanto, del aporte de oxigeno. Cuando esta
falta se agotan las reservas de fosfocreatina para generar ATP. Ante la falta de oxigeno y fosfocreatina se
inicia la respiración anaerobia, con producción de ácido láctico cesando el pH a 5,5 y la act glucolítica
disminuye por la inactivación de enzimas respiratorias Las proteínas se acercan a su punto isoeléctrico
agupandose por falta d ecarga lo que provoca la repulsión, disminuyendo CRA también.
Un pH de aprox 6 daría carne dura oscura y próximo a 5,5 de una carne blanda y exudativa. A pH acido se
activan as catepsinas que actúan sobre las proteínas musculares provocando el ablandamiento. EL rigor
mortis varia según el animal y el musculo. Se considera cuando se agota todo el ATP en el musculo. Influye
la temperatura y el tipo de musculo.
Entonces si no hay glucogeno, no hay producción de acido lactico ni caída de pH: carne DFD. Riesgo de
contminacion microbiana.
COLD SHORTENING, una vez sacrificado el animal y en túnel de refrigeración puede aparecer este fenómeno
que consiste en la liberación de todos los iones calcio del retículo arcoplasmico a temperaturas inferiores a
15-16ºC provocando una contracción mayor y acortamiento superior del animal. A temperaturas superiores
se acelera el rigor mortis, llegango a aparecer durante el procesado de la carne.
THAW-RIGOS, aparece en carnes congeladas previas al rigor. Cuando estas se descongelan se acentua el
rigor, ocurriendo perdida de jugos.

ACCION ENZIMATICA SOBRE EL MUSCULO DESPUES DE LA MUERTE DEL ANIMAL.

Cuando el animal muere liberación de propias enzimas. Ej, las proteinasas comienzan la digestion de ls
proteínas de la carne, fragmentandolas, lo que se traduce en ablandamiento lento.
Maduracion para consumo en fresco, se suele almacenar durante dos semanas porque s eproducen carnes
mas tiernas. Se observan los siguientes procesos (0-4ºC, 15 dias)

La miofibrilla y parte d ela proteínas miofibrilares aparentan estar intactas. Dstaca la degradación de la
cadena pesada de la miosina. Los mayores cambios estructurales son la separación y perdida de estructura
a lo largo de la línea z y de la línea M.
Las bandas A e I intactas. La interacción actina-miosina cambia durante este periodo. Se alargan las
miofibrillas después del rigor y ausencia de ATP; los filamentos se deslizan. Aparecen proteínas con peso
molecular de 34000, 30000 y 27000. Aumenta la extractabilidad de las proteínas miofibrilares
Inicio de proteólisis por lisosomas. Las enzimas lisosómicas se activan en pH ácidos, degradan la membrana
lisosómica y pasan al liquido sarcoplásmico, degradando proteínas musculares. Estas enzimas son las
catepsinas HB, L y D de los lisosomas, la tripsina y las calpaínas.
La desmina es una proteína que se encuentra en la línea Z, clave en el mantenimiento de la estructura de la
miofibrilla y recientemente descubierta.
Las calpaínas afectan seriamente a la línea Z y M; degradan el disco Z, degradan la troponina T, desmina y
conectina. Pero no afecta ni la actina ni la miosina.
Estimulación eléctrica para favorecer la rotura de membranas y de lisosomas permitiendo la acción acelerada
de las enzimas proteolíticas y favorece el ablandamiento.