4. Enzimas
Las enzimas son proteínas enzimas que sintetizan directamente en su
especializadas de actividad catalítica. forma activa, otras se sintetizan en forma
Algunas de ellas están formadas de proenzimas inactivas o zimógenos y
únicamente de aminoácidos mientras que deben ser activadas por procesos
otras presentan algún otro componente de especiales para llegar a ser funcionales.
naturaleza no aminoácida. La parte Algunas otras enzimas presentan sitios
proteica se denomina apoenzima, mientras diferentes del sitio activo donde se asocian
que la parte no proteica se denomina moléculas que modulan su actividad. Estas
coenzima; cuando se encuentran aisladas, enzimas se conocen como enzimas
ambas son no funcionales, pero juntas alostéricas y el sitio donde interactúan con
forman una proteína funcional denominada el modulador se llama sitio alostérico.
haloenzima. La velocidad de las reacciones
Las coenzimas funcionan a menudo enzimáticas dependen de:
en la transferencia de electrones o de a) La cantidad o la actividad de la enzima.
grupos funcionales. Generalmente son b) La concentración del sustrato.
derivados de vitaminas, las cuales no c) El pH y la composición de la solución en
pueden ser sintetizadas en las células de que se lleve a acabo la reacción.
los organismos superiores, por lo que d) La temperatura.
deben ser adquiridas en la dieta. e)La presencia de activadores e
Las enzimas presentan algunas inhibidores.
características que las diferencian de los Los inhibidores enzimáticos pueden
catalizadores químicos, como: ser de varios tipos; los más importantes son
1.- Mayor velocidad de reacción. los competitivos y los no competitivos. Los
2.- Condiciones de reacción más suaves. inhibidores competitivos interactúan con el
3.- Mayor especificidad de reacción. sitio activo de la enzima y se parecen al
4.- Capacidad de regulación. sustrato en su estructura, o lo que compiten
Las enzimas aceleran las reacciones con el para unirse al sitio activo. En general
biológicas al disminuir la energía de se remueven con un exceso de sustrato.
activación de una reacción dada sin alterar Los inhibidores no competitivos reaccionan
su equilibrio. Su mecanismo de acción con otra estructura importante de la
consiste en la formación de un complejo molécula enzimática. La inhibición puede
entre la enzima y el sustrato (ES), el cual ser reversible o irreversible en el caso de
realiza la reacción química adecuada y que el inhibidor realice un cambio
permite la recuperación de la enzima permanente de un grupo funcional de la
original en el momento en que el complejo enzima.
enzima-producto se rompen para liberar al El efecto de un inhibidor no competitivo
producto. no puede revertirse por un exceso de
El sustrato se une a la enzima en el sustrato. El comportamiento cinético de las
sitio activo, el cual consiste en un arreglo enzimas, así como el efecto de los
espacial de algunos aminoácidos de la diferentes tipos de moléculas sobre la
proteína donde se encuentran actividad enzimática, puede ser estudiado
generalmente el grupo prostético o la mediante diversas técnicas cinéticas y
coenzima y que tienen la capacidad de gráficas.10,25
interactuar con el sustrato. Hay algunas
Manual de Prácticas del Laboratorio de Bioquímica
UNIVERSIDAD VERACRUZANA
LABORATORIO DE BIOQUÍMICA
PRÁCTICA No. 8
NOMBRE:________________________________GRUPO:________FECHA:___________
b) Determinación de la Actividad a
Diferentes pHs y Temperatura
Manual de Prácticas del Laboratorio de Bioquímica
HOJA DE RESULTADOS
NOMBRE:________________________________GRUPO:________FECHA:___________
1.- Grafique en papel milimétrico los contiene 100 micromoles/ml, por lo que a
micromoles de urea hidrolizados cada ml le corresponden 50 micromoles de
(ordenadas) contra el pH o temperatura urea hidrolizados.
según sea el caso (abscisas) y una los 2.- Escriba la reacción balanceada y con
puntos en línea recta. fórmulas desarrolladas, de la hidrólisis de la
- Cálculos: urea.
El número de micromoles de urea 3.- Escriba la reacción que ocurre entre el
hidrolizados en cada tubo es igual a los ml carbonato de amonio y el HCl durante la
de HCl 0.1 N multiplicados por 50, que se titulación.
deduce de la siguiente forma: se necesitan 4.- De acuerdo con los resultados de tu
dos moles de HCl por cada mol de urea grafica ¿cuál es el pH óptimo y la
hidrolizada. Así, la solución de HCl 0.1 N temperatura óptima para la ureasa?
DISCUSIÓN DE RESULTADOS
CONCLUSIONES
Manual de Prácticas del Laboratorio de Bioquímica
CUESTIONARIO
1.- Una enzima la cual tiene su actividad fuertemente. Explica ¿Por qué sucede
máxima en pH 5 exhibe una gran reducción esto?
de su actividad en pH 7 Explica brevemente 4.-Indica si los siguientes enunciados son
¿por qué? Falsos o Verdaderos, si el enunciado es
2.-¿Qué parámetros fundamentales falso, corrígelo.
influyen en la constante de velocidad de a) El valor de la Vmáx es una
una reacción enzimática? ¿Qué característica fundamental para
parámetros influyen en la velocidad de una cada enzima.
reacción enzimática? b) Enzimas las cuales se ajustan a la
3.-En las reacciones químicas orgánicas e cinética de Michaelis-Menten no
inorgánicas la temperatura es están directamente involucradas en
incrementada más rápidamente. Esta cualquier regulación de
misma dirección es observada cuando una realimentación.
reacción de la enzima catalizada es llevada c) El HCl puede actuar como un ácido
a cabo a 15, 25 y 40° C. Sin embargo a 45 general de la catálisis.
y 50 ° C la velocidad de reacción disminuye
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS