Aminoácidos

Los aminoácidos son las unidades químicas o elementos constitutivos de las proteínas que a diferencia de los demás
nutrientes contienen nitrógeno.

Los aminoácidos son biomoléculas formadas por (C) Carbono, (H) Hidrogeno, (O) Oxígeno y (S) Azufre.
Estos, son la única fuente aprovechable de nitrógeno para el ser humano, además son elementos fundamentales para la
síntesis de las proteínas, y son precursores de otros compuestos nitrogenados.
Funciones de los aminoácidos en el organismo:

forman parte de las proteínas

actúan como neurotransmisores o como precursores de neurotransmisores (sustancias químicas que transportan
información entre células nerviosas)

ayudan a minerales y vitaminas a cumplir correctamente su función

algunos son utilizados para aportar energía al tejido muscular

se los utiliza también para tratar traumas, infecciones y deficiencias de minerales o vitaminas

Clasificación de aminoácidos
Existen 28 aminoácidos conocidos, que combinados de diferentes formas crean cientos de proteínas.
El 80% de estos nutrientes se producen en el hígado, son los llamados aminoácidos no esenciales, y el 20% restante
debe proveerse a través de la dieta y reciben el nombre de aminoácidos esenciales.

Se dividen en esenciales y no esenciales.

Los esenciales: son aquellos que no pueden ser sintetizados en el organismo, y por consecuencia deben incorporarse en
la dieta mediante ingesta.
Se los puede listar en los siguientes: Histidina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina, Fenilalanina, Treonina, Triptofano y
Valina

Los no esenciales: son aquellos que son sintetizados en el organismo.

Estos son: Alanina, Arginina, Asparragina, Aspartico, Cisteina, Cistina, Glutamico, Glutamina, Glicina, Hidroxiprolina,
Prolina, Serina y Tirosina.
2. AMINOÁCIDOS (ALIFÁTICOS) Los aminoácidos (alifáticos) son:

 Glicina ,Alanina ,Valina ,Leucina , Isoleucina

GLICINA, la ALANINA, la VALINA, la LEUCINA y la ISOLEUCINA

3. AMINOÁCIDOS (AROMÁTICOS) Los aminoácidos (aromáticos) son:

 Fenialanina ,Tirosina ,Triptófano

FENIALANINA, la TIROSINA y el TRIPTÓFANO 4. AMINOÁCIDOS (ALCOHOLES)

Los aminoácidos (alcoholes) son: Serina , Trionina
SERINA y laTREONINA 5. AMINOÁCIDOS (CON AZUFRE)
Los aminoácidos (con azufre) son: Cisteína ,Metionina

CISTEÍNA y la METIONINA 6. AMINOÁCIDOS (ÁCIDOS)

Los aminoácidos (ácidos) son: Ácido Aspártico ,Ácido Glutámico

Tabla 5. Nombre, abreviatura, símbolo, fórmula molecular y estructura química del ÁCIDO ASPÁRTICO y el
ÁCIDO GLUTÁMICO
7. AMINOÁCIDOS (BASES) Los aminoácidos (bases) son: Histidina ,Lisina , Arginina

Tabla 6. Nombre, abreviatura, símbolo, fórmula molecular y estructura química de la HISTIDINA, la LISINA y
la ARGININA
8. AMINOÁCIDOS (AMIDAS) Los aminoácidos (amidas) son: Asparginina , Glutamina
 Tabla 7. Nombre, abreviatura, símbolo, fórmula molecular y estructura química de la ASPARGININA y la
GLUTAMINA

9. AMINOÁCIDO (INMINOÁCIDO) El único aminoácido (inminoácido) es: Prolina

Tabla 8. Nombre, abreviatura, símbolo, fórmula molecular y estructura química de la PROLINA

¿Qué son las proteínas?

Las proteínas son moléculas formadas por aminoácidos que están unidos por un tipo de enlaces conocidos
como enlaces peptídicos. El orden y la disposición de los aminoácidos dependen del código genético de cada
persona. Todas las proteínas están compuestas por:

Carbono ,Hidrógeno , Oxígeno ,Nitrógeno

Y la mayoría contiene además azufre y fósforo.

Las proteínas suponen aproximadamente la mitad del peso de los tejidos del organismo, y están presentes en
todas las células del cuerpo, además de participar en prácticamente todos los procesos biológicos que se
producen.

Funciones de las proteínas

De entre todas las biomoléculas, las proteínas desempeñan un papel fundamental en el organismo.
Son esenciales para el crecimiento, gracias a su contenido de nitrógeno, que no está presente en otras
moléculas como grasas o hidratos de carbono. También lo son para las síntesis y mantenimiento de diversos
tejidos o componentes del cuerpo, como los jugos gástricos, la hemoglobina, las vitaminas, las hormonas y las
enzimas (estas últimas actúan como catalizadores biológicos haciendo que aumente la velocidad a la que se
producen las reacciones químicas del metabolismo). Asimismo, ayudan a transportar determinados gases a
través de la sangre, como el oxígeno y el dióxido de carbono, y funcionan a modo de amortiguadores para
mantener el equilibrio ácido-base y la presión oncótica del plasma.

Otras funciones más específicas son, por ejemplo, las de los anticuerpos, un tipo de proteínas que actúan
como defensa natural frente a posibles infecciones o agentes externos; el colágeno, cuya función de
resistencia lo hace imprescindible en los tejidos de sostén o la miosina y la actina, dos proteínas musculares
que hacen posible el movimiento, entre muchas otras.

Propiedades

Las dos propiedades principales de las proteínas, que permiten su existencia y el correcto desempeño de sus
funciones son la estabilidad y la solubilidad.

La primera hace referencia a que las proteínas deben ser estables en el medio en el que estén almacenadas o
en el que desarrollan su función, de manera que su vida media sea lo más larga posible y no genere
contratiempos en el organismo.

En cuanto a la solubilidad, se refiere a que cada proteína tiene una temperatura y un pH que se deben
mantener para que los enlaces sean estables.

Las proteínas tienen también algunas otras propiedades secundarias, que dependen de las características
químicas que poseen. Es el caso de la especificidad (su estructura hace que cada proteína desempeñe una
función específica y concreta diferente de las demás y de la función que pueden tener otras moléculas), la
amortiguación de pH (pueden comportarse como ácidos o como básicos, en función de si pierden o ganan
electrones, y hacen que el pH de un tejido o compuesto del organismo se mantenga a los niveles adecuados)
o la capacidad electrolítica que les permite trasladarse de los polos positivos a los negativos y viceversa.

Clasificación de las proteínas

Las proteínas son susceptibles de ser clasificadas en función de su forma y en función de su composición
química. Según su forma, existen proteínas fibrosas (alargadas, e insolubles en agua, como la queratina, el
colágeno y la fibrina), globulares (de forma esférica y compacta, y solubles en agua. Este es el caso de la
mayoría de enzimas y anticuerpos, así como de ciertas hormonas), y mixtas, con una parte fibrilar y otra parte
globular.
Tipos: Dependiendo de la composición química que posean hay proteínas simples y proteínas conjugadas,
también conocidas como heteroproteínas. Las simples se dividen a su vez en escleroproteínas y
esferoproteínas.

Nutrición: Las proteínas son esenciales en la dieta. Los aminoácidos que las forman pueden ser esenciales o
no esenciales. En el caso de los primeros, no los puede producir el cuerpo por sí mismo, por lo que tienen que
adquirirse a través de la alimentación. Son especialmente necesarias en personas que se encuentran en edad
de crecimiento como niños y adolescentes y también en mujeres embarazadas, ya que hacen posible la
producción de células nuevas.

Alimentos ricos en proteínas

Están presentes sobre todo en los alimentos de origen animal como la carne, el pescado, los huevos y
la leche. Pero también lo están en alimentos vegetales, como la soja, las legumbres y los cereales, aunque en
menor proporción. Su ingesta aporta al organismo 4 kilocalorías por cada gramo de proteína.

Las proteínas son moléculas complejas imprescindibles para la estructura y función de las
células. Su nombre proviene del griego proteos que significa fundamental, lo cual se relaciona
con la importante función que cumplen para la vida.

Las proteínas se originan a partir de la unión de otras moléculas llamadas aminoácidos, estas
se agrupan en largas cadenas y se mantienen estables por uniones químicas llamadas enlaces
peptídicos.
Infinidad de posibilidades
Los aminoácidos son solo de 20 tipos distintos y la forma en que se combinan da origen a cada
una de las miles de variedades de proteínas. Las distintas combinaciones posibles de los
aminoácidos están codificadas en el ADN bajo la forma de genes. Algunos aminoácidos además
de provenir de la alimentación pueden ser producidos por el organismo, otro grupo son
obtenidos solo con los alimentos, por lo que son llamados aminoácidos esenciales.

Las proteínas pueden ser de varios tipos según las funciones que cumplen en el
organismo, sin embargo, a grandes rasgos se clasifican en proteínas estructurales y
proteínas con actividad biológica. Las proteínas que consumimos en la dieta pueden ser
de cualquiera de los dos tipos, independientemente de su origen se consideran proteínas
alimentarias, el valor nutritivo de las proteínas viene dado por la mayor o menor
presencia de los aminoácidos esenciales en su composición.

Proteínas Estructurales

Las proteínas estructurales son aquellas que intervienen en la constitución de los

tejidos, como es el caso del colágeno, que se encuentra formando parte de la piel,
ligamentos, tendones, hueso y matriz de varios órganos.

Proteínas con actividad biológica, y sus particularidades

Las proteínas con actividad biológica son aquellas que intervienen o facilitan un proceso
bioquímico en el organismo, al intervenir en varias funciones básicas, como lo son:

Catalizadores, aquí interviene el tipo más abundante de proteínas, las enzimas,

sustancias que tienen como función permitir o acelerar un proceso bioquímico, un
ejemplo de esto son las enzimas digestivas, necesarias para la digestión de los
alimentos con el fin de obtener a partir de ellos los diversos nutrientes.
Defensas, un importante tipo de proteínas son las que intervienen en las funciones de
defensa del organismo llamadas inmunoglobulinas, son conocidas comúnmente como
anticuerpos.

Mensajeros, otro grupo de proteínas cumplen una importante misión como mensajeros
químicos para activar o inhibir procesos tanto en lugares cercanos como distantes al
sitio en el que se producen, este es el caso de las hormonas (como la insulina) y los
neurotransmisores.

Genética, otro importante papel de las proteínas es en la transmisión de la información

genética, al actuar en los procesos de replicación del ADN y síntesis de otras proteínas a
partir de la información allí codificada.

Actividad mecánica, dos proteínas son fundamentales para poder llevar a cabo los
movimientos, ellas son la actina y la miosina presentes en el musculo esquelético al que
le confieren su capacidad de contracción.

Transporte, varias proteínas intervienen en el transporte de diversas sustancias en la

sangre, tal es el caso de la hemoglobina, proteína encargada de llevar oxigeno a los
tejidos y recoger el dióxido de carbono producido para llevarlo a los pulmones en donde
ocurre su eliminación; otra importante proteína plasmática es la albúmina importante
regulador de la presión coloidosmotica de la sangre lo cual es necesario para mantener
el agua en el compartimiento vascular evitando que se filtre a los tejidos, otra
importante función de la albumina es transportar diversas sustancias, entre ellas los
medicamentos.

Estructura de las proteínas

La actividad biológica de una proteína depende en gran medida de la disposición espacial de su cadena
polipeptídica. Dicha cadena sufre una serie de plegamientos y estos proporcionan una gran complejidad a
la estructura de las proteínas. Se definen cuatro niveles distintos, conocidos como estructura primaria,
secundaria, terciaria, y cuaternaria, y, cada uno de ellos se constituye a partir del anterior.

Estructura primaria:

Esta estructura es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica los aminoácidos que componen la
cadena polipeptídica y el orden en que se encuentran. La secuencia de la proteína se escribe enumerando
los aminoácidos desde el extremo -N terminal hasta el extremo -C terminal.
Esta estructura constituye una secuencia de planos articulados que constituyen los enlaces peptídicos,
que no pueden girar, y los átomos de carbono, nitrógeno y oxígeno que participan en ellos se sitúan en el
mismo plano.
Estructura secundaria:
Se trata de la disposición de la cadena polipeptídica en el espacio. Existe una conformación más estable
que ninguna otra que es la que se mantiene. Los tipos básicos de la estructura secundaria son: α-hélice:
plegamiento en espiral de la cadena polipeptídica sobre sí misma.
Se mantiene estable por medio de puentes de hidrógeno que entre los grupos -NH- y –C=O. Si estos
enlaces se rompen, la estructura secundaria se pierde.
(Ej: α-queratina de las plumas)

Lámina plegada: el plegamiento no origina una estructura helicoidal sino una lámina plegada en zig-zag.
La estabilidad de esta estructura también se consigue mediante puentes de hidrógeno, pero en este caso
son transversales. (Ej: β-queratina de la seda)

Hélice de colágeno: se trata de una hélice mas extendida debido a la abundancia de determinados
aminoácidos que no pueden formar puentes de hidrógeno.
La estabilidad de esta estructura se debe a la asociación de tres hélices unidas mediante enlaces
covalentes y enlaces débiles.
Estructura terciaria:
Nos informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí mismo
originando una conformación globular. Dicha conformación globular en las proteínas facilita su solubilidad
en agua y esto les permite realizar funciones de transporte, enzimáticas, hormonales, etc, (proteínas
globulares).
Las proteínas que no llegan a formar estas estructuras terciarias mantienen su estructura secundaria
alargada (proteínas filamentosas o fibrilares). Son insolubles en agua y en disoluciones salinas, por lo que
presentan funciones esqueléticas (Ej: tejido conjuntivo, colágeno de los huesos...)
De la estructura terciaria depende por lo tanto la función de la proteína, por lo que cualquier cambio que
se produzca en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida de su actividad biológica,
proceso que conocemos con el nombre de desnaturalización.
La estructura terciaria, constituye un conjunto de plegamientos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena polipeptídica. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las
cadenas laterales de los aminoácidos, y pueden ser de los siguientes tipos:
· Puentes disulfuro: son enlaces fuertes covalentes entre los grupos –SH de los aminoácidos
cisteína.
· Fuerzas electrostáticas: se trata de enlaces tipo iónico entre los grupos de cargas eléctricas
opuestas. Se producen entre grupos radicales de aminoácidos ácidos y
aminoácidos básicos.
· Puentes de hidrógeno
· Fuerzas de Van der Waals: son uniones débiles que se producen entes los aminoácidos apolares.

Estructura cuaternaria:
Informa de la unión de varias cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo
proteico. Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero o subunidad proteica.
Según el número de subunidades que se asocian, las proteínas que tienen estructura cuaternaria se
denominan:
· Dímeros: ej. enzima hexoquinasa
· Tetrámeros: ej. hemoglobina
· Pentámeros: ej. enzima ARN-polimerasa
· Polímeros: ej. actina, miosina y cápsida del virus de la polio (este posee 60 subunidades
proteicas).
El tipo de unión que predomina en este tipo de estructura son los enlaces débiles.

Estructura terciaria La estructura terciaria de la proteína es la forma en la que se organizan en el espacio los diferentes
tramos de la cadena polipeptídica, que pueden tener una estructura secundaria definida, como las hélices u hojas o no
tenerla. La estructura terciaria está mantenida por enlaces iónicos y de puente de hidrógeno entre las cadenas laterales
de los aminoáciodos, enlaces hidrofóbicos y eventualmente puentes disulfuro.

Estructura terciaria de la proteína G, con tramos de estructura secundaria de hélice , hoja plegada  y bucles 

Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria de una proteína es la forma en la que se asocian las distintas subunidades constituyentes, si es
que existen. Es decir, para poder hablar de estructura cuaternaria es necesario que la proteína esté formada por varias
subunidades. Como ejemplos de proteínas con estructura cuaternaria se puede considerar la hemoglobina, las
inmunoglobulinas o la miosina.