4/10/2019

ANABOLISME
PROSES SINTESIS MOLEKUL KOMPLEKS DARI
KESELURUHAN REAKSI KIMIA YANG
SENYAWA-SENYAWA KIMIA YANG
BERLANGSUNG DI DALAM TUBUH ORGANISME
SEDERHANA SECARA BERTAHAP
METABOLISME, hanya dapat berlangsung jika ada:
membutuhkan energi dari luar (energi cahaya
1. materi atau zat yang bereaksi
ataupun energi kimia) ”REAKSI
2. Energi (ATP ) ENDERGONIK” dan energi dari hasil reaksi
3. enzim katabolisme (ATP)

CONTOH:
METABOLISME:
• Fotosintesis
1.ANABOLISME (reaksi penyusunan)
• Kemosisntesis
2.KATABOLISME (reaksi pemecahan)

Tiga tahapan utama r anabolisme:

KATABOLISME
1. Produksi prekursor seperti asam amino,
monosa-karida, dan nukleotida
2. Pengaktivasian senyawa-senyawa
tersebut menjadi bentuk reaktif
menggunakan energi dari ATP
3. Penggabungan prekursor tersebut
menjadi molekul kompleks, seperti
protein, polisakarida, lemak, dan asam
nukleat
contoh hasil anabolisme :
• glikogen, lemak, dan protein
• molekul protein, protein-karbohidrat, dan protein
lipid
SERANGKAIAN REAKSI YANG MERUPAKAN
PROSES PEMECAHAN SENYAWA
KOMPLEKS MENJADI SENYAWA-SENYAWA
YANG LEBIH SEDERHANA DENGAN
MEMBEBASKAN ENERGI “REAKSI
EKSERGONIK”
Fungsi reaksi katabolisme : untuk menyediakan
energi dan komponen yang dibutuhkan oleh
reaksi anabolisme
Contoh: Respirasi atau fermentasi

Tiga tahapan utama r katabolisme: Polimer : Protein,

1. molekul organik besar seperti protein, ANABOLISME Asam Nukleat, KATABOLISME
Polisakarida, Lipid
polisakarida, atau lemak dicerna menjadi
molekul yang lebih kecil di luar sel
Monomer : Asam amino,
2. molekul-molekul yang lebih kecil diubah Nukleotida, Monosakarida,
menjadi molekul yang lebih kecil, biasanya Asam lemak, Gliserol
asetil koenzim A (Asetil KoA), yang
melepaskan energi Metabolit intermediet : Piruvat,
Asetil CoA, Intermediat suklus
3. kelompok asetil pada KoA dioksidasi menjadi TCA
air dan karbon dioksida pada siklus asam
sitrat dan rantai transpor elektron, dan Energi
Energi
melepaskan energi yang disimpan dengan
cara mereduksi koenzim (NAD+) menjadi
NADH Molekul sederhana :
H2O, CO2, NH3

1
 4/10/2019

ATP (Adenosin Tri Phosphat)

Perubahan ATP menjadi ADP (Adenosin Tri Phosphat)
diikuti dengan pembebasan energi sebanyak 7,3
molekul nukleotida kalori/mol ATP
berenergi tinggi yang
tersusun atas gula pentosa,
basa nitrogen adenin, dan ATP dapat dihasilkan melalui berbagai proses
mengikat tiga gugus fosfat selular
(trifosfat)
Banyak terdapat di mitokondria melalui
proses fosforilasi oksidatif dengan bantuan
Kandungan energi tinggi ini enzim pengkatalisis ATP sintetase
terdapat pada ikatan antara
gugus fosfat 1 dan 2 serta Bahan bakar utama sintesis ATP adalah
gugus fosfat 2 dan 3 glukosa dan asam lemak
(ikatan labil)

Berdasarkan tempat bekerja

SATU ATAU BEBERAPA GUGUS POLIPEPTIDA (PROTEIN)
YANG BERFUNGSI SEBAGAI KATALIS DALAM SUATU
REAKSI KIMIA  BIOKATALISATOR
Enzim dibentuk dalam protoplasma sel
Enzim beraktifitas di dalam sel tempat sintesisnya
maupun di tempat yang lain diluar tempat sintesisnya
Fungsi
• Menurunkan energi aktivasi
• Mempercepat laju reaksi pada suhu dan tekanan
tetap tanpa mengubah tetapan setimbang
• Mengendalikan reaksi
 Endoenzim ’enzim intraselular’
 enzim yg beraktivitas di dalam sel tempat
sintesisnya
 Enzim intraselular mensistesis bahan selular &
jg menguraikan nutrient utk menyediakan energi
yang dibutuhkan sel
 Eksoenzim ’ekstraselular’
 enzim yg beraktivitas di luar sel atau tempat
lain dari tempat sintesisnya
 Fungsi utama eksoenzim: melangsungkan
perubahan2 seperlunya pada nutrient
disekitarnya shg memungkinkan nutrient tsb
memasuki sel (mis:amylase m’uraikan pati mjd
unit gula yg lbh kecil)

Struktur Enzim SIFAT-SIFAT ENZIM

• Biokatalisator : mempercepat jalannya

1. Apoenzim yang reaksi tanpa ikut bereaksi
berupa protein
HOLOENZIM
2. Gugus prostetik yang
berupa nonprotein

• koenzim : gugus organik yang pada umumnya

merupakan vitamin (Vit B1, B2) NAD +
(Nicotinamide Adenine Dinucleotide) FAD
(Flavin Adenin Dinukleotida), Sitokrom
• kofaktor, berupa gugus anorganik (ion-ion
logam, seperti Cu 2+, Mg 2+, dan Fe 2+),
berperan sebagai stabilisator agar enzim tetap
aktif

2
 4/10/2019

SIFAT-SIFAT ENZIM PENGGOLONGAN ENZIM

Klas Tipe reaksi
• Thermolabil
Oksidoreduktase memisahkan dan menambahkan
• Bekerja spesifik (nitrat reduktase) elektron atau hidrogen
• Diperlukan dalam jumlah sedikit , reaksinya Transferase memindahkan gugus senyawa kimia
sangat cepat dan dapat digunakan berulang- (Kinase)
ulang Hidrolase memutuskan ikatan kimia dengan
• Enzim dapat bekerja secara bolak-balik (protease, lipase, penambahan air
amilase)
Liase membentuk ikatan rangkap dengan
TATA NAMA ENZIM (fumarase) melepaskan satu gugus kimia
Isomerase mengkatalisir perubahan isomer
Enzim diberi nama sesuai dengan nama substrat (epimerase)
dan reaksi yang dikatalisis Ligase/sintetase menggabungkan dua molekul yang
Biasanya ditambah akhiran ase (tiokinase) disertai dengan hidrolisis ATP
Enzim dibagi ke dalam 7 golongan besar Polimerase menggabungkan monomer-monomer
(tiokinase) sehingga terbentuk polimer

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi

Kerja enzim kerja enzim
Teori Kunci-Gembok (Lock and Key Theory)
1. Suhu
Teori Kecocokan Induksi (Induced Fit Suhu: optimum 300C, minimum 0 0C, maksimum 400C
Theory)
2. pH (Tingkat Keasaman)
pH, tergantung pada jenis enzimnya (pepsin aktif
kondisi masam, amilase kondisi netral, tripsin
kondisi basa)

3. Aktivator dan Inhibitor

Aktivator adalah zat yang dapat mengaktifkan dan
menggiatkan kerja enzim. Contohnya ion klorida,
yang dapat mengaktifkan enzim amilase.
Inhibitor adalah zat yang dapat menghambat kerja
enzim

Inhibitor digolongkan menjadi 2 jenis utama
a. yang bekerja secara tidak dapat balik (irreversible)
- golongan yang bereaksi dengan atau
merusakkan suatu gugus fungsional pada
molekul enzim yang penting bagi aktivitas
katalitiknya
- Contoh: senyawa diisoprofilfluorofosfat
(DFP), menghambat semua jenis enzim,
banyak diantaranya yang mampu
mengkatalisis hidrolisis ikatan peptida atau
ester
b) yang bekerja secara dapat balik (reversible).
Penghambatan aktifitas enzim reversible ada
dua tipe:
1. Kompetitif
zat penghambat mempunyai struktur yang
mirip dengan substrat sehingga dapat
bergabung dengan sisi aktif enzim.
Terjadi kompetisi antara substrat dengan
inhibitor untuk bergabung dengan sisi aktif
enzim (misal feed back effect)
2. Non kompetitif
zat penghambat menyebabkan struktur enzim
rusak sehingga sisi aktifnya tidak cocok lagi
dengan substrat

3
 4/10/2019

4. Konsentrasi enzim dan substrat

Konsentrasi substrat, substrat yang banyak

mula-mula memacu aktifitas enzim, tetapi
kemudian menghambat karena: penumpukan
produk (feed back effect)

PENGHAMBATAN BALIK

En1 En2 En3 En4 En5

A B C D E F

Feedback inhibition