BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

2.1 Kedelai

Menurut Adisarwanto (2005) pada tahun 1948 telah disepakati bahwa

nama botani yang dapat diterima dalam istilah ilmiah, yaitu Glycine max (L.)

Merill. Klasifikasi tanaman kedelai sebagai berikut:

Kingdom : Plantae

Divisi : Spermatophyta

Kelas : Dicotyledoneae

Ordo : Rosales

Famili : Leguminosae

Genus : Glycine

Spesies : Glycine max (L.) Merill

2.2 Susu Kedelai

Menurut SNI 01-3830-1995 susu kedelai adalah produk yang berasal dari

ekstrak biji kacang kedelai dengan air atau larutan tepung kedelai dalam air,

dengan atau tanpa penambahan bahan makanan lain yang diizinkan.

Potensi kacang kedelai sebagai bahan dasar susu kedelai sangat tinggi dan

perlu dikembangkan. Banyak alasan yang mendasarinya, yaitu kacang kedelai

mudah didapat, murah, sudah dikenal oleh semua orang dan citarasanya enak serta

kacang kedelai mengandung 35 - 40% protein, paling tinggi dari segala jenis

kacang-kacangan (Hartoyo, 2005).

3
 Sejak abad II sebelum Masehi, susu kedelai sudah dibuat di negeri Cina,

kemudian teknologinya mengalir ke Jepang. Setelah perang dunia ke II, susu

kedelai mulai dikenal di Asia Tenggara termasuk Indonesia, Filipina, Malaysia

dan Singapura hingga saat ini susu kedelai mengalami perkembangan yang sangat

pesat. Masyarakat Malaysia mengenal susu kedelai dengan nama Vitabean,

pengembangannya telah dimulai sejak tahun 1952, sedangkan di Filipina susu

kedelai populer dengan nama Philsoy (Hartoyo,2005).

2.2.1 Komposisi Gizi Susu Kedelai

Komposisi gizi susu kedelai, dapat dilihat pada Tabel 2.1.

Tabel 2.1. Komposisi Gizi Susu Kedelai (dalam 100 gr)

Komponen Jumlah
Kalori (Kkal) 41,00
Protein (gr) 3,50
Lemak (gr) 2,50
Karbohidrat (gr) 5,00
Kalsium (mg) 50,00
Fosfor (gr) 45,00
Besi (gr) 0,70
Vitamin A (SI) 200,00
Vitamin B (mg) 0,08
Vitamin C (mg) 2,00
Sumber: Aman dan Harjono (1973)

2.2.2 Pembuatan Susu Kedelai

Menurut Hartoyo (2005) pembuatan susu kedelai sebagai berikut:

a. Kacang kedelai yang telah disortir (dipisahkan dari kotoran dan biji rusak)

direndam dalam larutan baking soda 0,25 – 0,5% selama 15 menit.

Perendaman dilakukan pada suhu ruang, dengan perbandingan larutan

perendam dan kacang kedelai 3 : 1.

4
b. Didihkan rendaman kacang kedelai, setelah mendidih tiriskan dan bilas

dengan air segar, pisahkan kulitnya untuk dibuang. Bau dan rasa langu dapat

dihilangkan dengan cara mematikan enzim lipsigenase dengan suhu panas.

Cara yang dapat dilakukan antara lain menggunakan air panas (suhu 80 -

100˚C) pada penggilingan kacang kedelai, atau merendam kacang kedelai

dalam air panas selama 10 – 15 menit sebelum digiling.

c. Kacang kedelai digiling hingga menjadi bubur. Bubur yang diperoleh

ditambah air mendidih sehingga jumlah air secara keseluruhan mencapai 10

kali lipat bobot kacang kedelai. Bubur encer disaring dengan kain kasa dan

filtratnya merupakan susu kedelai mentah.

d. Untuk meningkatkan citarasa, ke dalam susu kedelai mentah ditambahkan

gula pasir sebanyak 5 – 7% dan perasa seperti coklat, moka, pandan, stroberi

secukupnya, kemudian dipanaskan sampai mendidih.

e. Setelah mendidih, api dikecilkan dan dibiarkan dalam api kecil selama 20

menit. Jaga jangan sampai susu pecah karena suhu kompor terlalu panas.

f. Jika akan dibotolkan, seringkali susu kedelai menjadi tidak stabil. Timbul

endapan pada bagian dasar. Untuk mencegahnya bisa menambahkan tepung

agar dengan jumlah 1%.

g. Penyimpanan susu kedelai sebaiknya dalam suhu dingin sekitar 5˚C (suhu

lemari es) agar tidak terjadi perubahan warna, bau dan rasa secara cepat.

5
2.2.3 Persyaratan Mutu Susu Kedelai

Persyaratan mutu susu kedelai, dapat dilihat pada Tabel 2.2.

Tabel 2.2 Persyaratan Mutu Susu Kedelai

No Kriteria uji Satuan Persyaratan

Susu (milk) Minuman (drink)
1. Keadaan:
1.1 Bau - normal normal
1.2 Rasa - normal normal
1.3 Warna - normal normal
2. pH - 6,5 – 7,0 6,5 – 7,0
3. Protein % b/b min. 2,0 min. 1,0
4. Lemak % b/b min. 1,0 min. 0,30
5. Padatan jumlah % b/b min. 11,50 min. 11,50
6. Bahan tambahan Sesuai dengan SNI 01-0222-1987
makanan
6.1 Pemanis buatan
6.2 Pewarna
6.3 Pengawet
7. Cemaran logam
7.1 Timbal (Pb) mg/kg maks. 0,2 maks. 0,2
7.2 Tembaga (Cu) mg/kg maks. 2 maks. 2
7.3 Seng (Zn) mg/kg maks. 5 maks. 5
7.4 Timah (Sn) mg/kg maks. 40 (250*) maks. 40 (250*)
7.5 Merkuri (Hg) mg/kg maks. 0,03 maks. 0,03
8. Cemaran arsen (As) mg/kg maks. 0,1 maks. 0,1
9. Cemaran mikroba:
9.1 Angka lempeng total koloni/ml maks. 2 x 102 maks. 2 x 102
9.2 Bakteri bentuk koli APM/ml maks. 20 maks. 20
9.3 Escherichia coli APM/ml <3 <3
9.4 Salmonella - negatip negatip
9.5 Staphylococcus koloni/ml 0 0
aureus
9.6 Vibrio sp - negatip negatip
9.7 Kapang koloni/ml maks. 50 maks. 50
*) Kemasan kaleng
Sumber: SNI 01-3830-1995

6
2.2.4 Manfaat Susu Kedelai

Susu kedelai bermanfaat bagi penderita intoleransi laktosa, yaitu seseorang

yang tidak mempunyai enzim laktase dalam tubuhnya sehingga orang tersebut

tidak dapat mencerna makanan yang berlemak. Banyaknya kejadian lain berupa

diare akibat minum susu hewani yang disebabkan oleh berkurangnya aktivitas

enzim laktase di dalam tubuh, maka dianjurkan untuk mengkonsumsi produk susu

olahan bebas laktosa seperti susu kedelai dan susu kacang hijau. Fungsi laktase

adalah untuk mencerna laktosa (gula susu) dan menguraikannya menjadi glukosa

dan galaktosa (Hartoyo,2005).

2.3 Protein

Istilah protein berasal dari kata Yunani proteos, yang berarti yang utama

atau yang didahulukan. Kata ini diperkenalkan oleh seorang ahli kimia Belanda

Gerardus Mulder (1802 – 1880), karena ia berpendapat bahwa protein adalah zat

yang paling penting pada setiap organisme (Almatsier, 2001).

Protein merupakan senyawa bermolekul besar dan kompleks yang tersusun

dari unsur-unsur C, H, O, N, S dan dalam keadaan kompleks ada unsur P

(Sudarmadji, 1989).

Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima

ribu hingga beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai panjang asam amino,

yang terikat satu sama lain dalam ikatan peptida. Asam amino terdiri atas unsur-

unsur karbon, hidrogen, oksigen dan nitrogen, beberapa asam amino di samping

itu mengandung unsur fosfor, besi, iodium, dan kobalt. Unsur nitrogen adalah

7
unsur utama protein, karena terdapat di dalam semua protein akan tetapi tidak

terdapat di dalam karbohidrat dan lemak (Almatsier, 2001).

Asam amino terdiri atas atom karbon yang terikat pada satu gugus

karboksil (-COOH), satu gugus amino (-NH2), satu atom hidrogen (-H) dan satu

gugus alkil (-R) atau rantai cabang (Almatsier, 2001).

Suatu peptida ialah suatu amida yang dibentuk dari dua asam amino atau

lebih. Ikatan amida antara suatu gugus α-amino dari suatu asam amino dan gugus

karboksil dari asam amino lain disebut ikatan peptida (Fessenden, 1982).

2.3.1 Struktur Protein

Menurut Girindra (1986) para ahli biokimia membagi makro molekul

protein atas empat struktur dasar sebagai berikut:

a. Struktur Primer

Pada struktur primer ini ikatan antar asam amino hanya ikatan peptida.

Disini tidak terdapat ikatan atau kekuatan lain yang menghubungkan asam amino

yang satu dengan lainnya.

b. Struktur Sekunder

Istilah ini dipakai untuk struktur protein di mana rantai asam amino bukan

hanya dihubungkan oleh ikatan peptida tetapi juga diperkuat oleh ikatan hidrogen,

struktur sekunder protein adalah struktur dua dimensi dari protein.

c. Struktur Tersier

Dalam hal ini rantai polipeptida cenderung untuk membelit atau melipat

membentuk struktur yang kompleks. Kestabilan struktur ini bergantung pada

8
gugus R pada setiap asam amino yang membentuknya, dan distabilkan oleh ikatan

hidrogen serta ikatan disulfida.

d. Struktur Kuarterner

Molekul protein ini terbentuk dari beberapa tersier dan biasa terdiri dari

protomer yang sama atau protomer yang berlainan. Protein yang dibentuk oleh

protomer yang sama disebut homogenus, jika terdiri dari protomer berlainan

disebut heterogenus.

2.3.2 Sifat Karakteristik Protein

Denaturasi meliputi perubahan-perubahan kimia dalam molekul protein,

perubahan-perubahan disebabkan karena protein peka terhadap panas, tekanan

yang tinggi, alkohol, alkali, urea, kalium iodida, asam dan pereaksi-pereaksi

tertentu lain. Baik denaturasi maupun pengendapan efek totalnya dikenal sebagai

penggumpalan atau koagulasi (Sastrohamidjojo, 2009).

Protein sangat cenderung mengalami beberapa bentuk perubahan yang

dinyatakan sebagai denaturasi. Denaturasi adalah terbukanya lipatan alamiah

struktur protein, proses denaturasi mengubah bentuk dan lipatan tapi tidak

merusak ikatan peptida yang terdapat antara asam amino dalam struktur primer

(Martoharsono, 1988).

2.3.3 Fungsi Protein

Sebagai zat pembangun, protein merupakan bahan pembangun jaringan-

jaringan baru yang selalu terjadi dalam tubuh. Protein dapat juga digunakan

sebagai bahan bakar apabila keperluan energi tubuh tidak terpenuhi oleh

karbohidrat dan lemak (Winarno,1992).

9
 Menurut Budiyanto (2002) protein mempunyai berbagai macam fungsi

lain bagi tubuh, yaitu:

a. Sebagai enzim

Hampir semua reaksi biologis dipercepat atau dibantu oleh suatu senyawa

makro molekul spesifik, dari reaksi yang sangat sederhana seperti reaksi

transportasi karbondioksida sampai yang sangat rumit seperti replikasi

kromosom.

b. Alat pengangkut dan alat penyimpan

Banyak molekul dengan berat molekul kecil serta beberapa ion dapat diangkut

atau dipindahkan oleh protein-protein tertentu. Hemoglobin mengangkut

oksigen dalam eritrosit, sedang mioglobin mengangkut oksigen dalam otot.

c. Pengatur pergerakan

Protein merupakan komponen utama daging, gerakan otot terjadi karena

adanya dua molekul protein yang berperan yaitu aktin dan miosin. Pergerakan

flagella sperma disebabkan oleh protein flagelin.

d. Penunjang mekanis

Kekuatan dan daya tahan robek kulit dan tulang disebabkan adanya kolagen,

suatu protein berbentuk bulat panjang dan mudah membentuk serabut.

e. Pertahanan tubuh

Salah satu bentuk pertahanan tubuh adalah dalam bentuk antibodi, yaitu suatu

protein khusus yang dapat mengenal dan menempel atau mengikat dan

menghancurkan benda-benda asing yang masuk kedalam tubuh seperti virus

dan bakteri.

10
f. Media perambatan implus syaraf

Protein yang mempunyai fungsi ini biasanya berbentuk reseptor misalnya

rodopsin, suatu protein yang bertindak sebagai reseptor/ penerima warna atau

cahaya pada sel-sel mata.

2.4 Penetapan Kadar Protein

1. Metode Kjeldahl

Menurut SNI 01-2891-1992 prinsip penetapan kadar protein adalah

senyawa nitrogen diubah menjadi amonium sulfat oleh asam sulfat pekat,

amonium sulfat yang terbentuk diuraikan dengan natrium hidroksida, ammonia

yang di bebaskan diikat dengan asam borat dan kemudian dititar dengan larutan

baku asam.

Metode Kjeldahl digunakan untuk menganalisis kadar protein kasar dalam

bahan makanan secara tidak langsung, karena yang dianalisis dengan cara ini

adalah kadar nitrogennya. Dengan mengalikan hasil analisis tersebut dengan

angka konversi 6,25 diperoleh nilai protein dalam bahan makanan itu. Angka 6,25

berasal dari angka konversi serum albumin yang biasanya mengandung 16%

nitrogen (Budiyanto, 2004).

Analisa dengan metode Kjeldahl pada dasarnya dibagi menjadi tiga tahap

yaitu tahap destruksi, tahap destilasi dan tahap titrasi. Pada tahap destruksi sampel

dipanaskan dalam asam sulfat pekat sehingga akan terurai. Unsur karbon,

hidrogen teroksidasi menjadi CO, CO2, dan H2O. Sedangkan nitrogennya akan

berubah menjadi ammonium sulfat. Untuk mempercepat proses oksidasi dapat

11
ditambahkan katalis seperti selenium. Tahap destruksi sudah selesai apabila

larutan menjadi jernih atau tidak berwarna. Pada tahap destilasi, ammonium

sulfat dipecah menjadi ammonia dengan penambahan natrium hidroksida sampai

alkalis dan dipanaskan. Ammonia yang dibebaskan akan ditangkap oleh larutan

asam standar, seperti asam borat 4%. Destilasi diakhiri bila semua ammonia

terdestilasi sempurna dengan ditandai destilat tidak bereaksi. Pada tahap titrasi

apabila penampung destilat asam borat berlebih, maka asam borat yang bereaksi

dengan ammonia dapat diketahui dengan titrasi menggunakan asam klorida 0,1 N

dengan indikator campuran metil red dan bromocresol green, selisih jumlah titrasi

sampel dan blanko merupakan jumlah ekuivalen nitrogen (Sudarmadji, 1989).

2. Metode Spektrofotometer UV

Kebanyakan protein mengabsorbsi sinar ultraviolet maksimum pada 280

nm. Hal ini terutama oleh adanya asam amino tirosin, triptofan dan fenilalanin

yang ada pada protein tersebut. Pengukuran protein berdasarkan absorbsi sinar

UV adalah cepat, mudah dan tidak merusak bahan (Sudarmadji, 1989).

3. Metode Lowry

Konsentrasi protein diukur berdasarkan optikal densiti pada panjang

gelombang 600 nm. Untuk mengetahui banyaknya protein dalam larutan, lebih

dahulu dibuat kurva standar yang melukiskan hubungan antara konsentrasi dengan

OD (absorbansi). Larutan lowry ada dua macam yaitu larutan A yang terdiri dari

fosfotungstat-fosfomolibdat (1:1) dan larutan B yang terdiri dari Na2CO3 2%

dalam NaOH 0,1 N, CuSO4 dan Na-K-tartrat 2%. Cara penentuannya: 1 ml larutan

protein ditambahkan 5 ml lowry B, dikocok dan dibiarkan selama 10 menit.

12
Kemudian ditambah 0,5 ml lowry A dikocok dan dibiarkan 20 menit, selanjutnya

diamati OD-nya pada panjang gelombang 600 nm (Sudarmadji, 1989).

4. Metode Biuret

Larutan protein dibuat alkalis dengan NaOH kemudian ditambahkan

larutan CuSO4 encer. Uji ini menunjukkan adanya senyawa-senyawa yang

mengandung gugus amida (-CONH2) yang berada bersama gugus amida asam

yang lain. Dengan demikian uji biuret tidak hanya untuk protein tetapi zat lain

seperti biuret atau malonamida juga memberikan reaksi yang positif yaitu ditandai

dengan timbulnya warna merah-violet atau biru-violet (Sudarmadji, 1989).

13