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4.

AMINOACIDOS Y PROTEINAS:

1. AMINOACIODOS:
Elemento básico constitutivo de todas las proteínas. El organismo tiene la capacidad de sintetizar la
mayoría, pero 8 de ellos se consideran esenciales puesto que el organismo no los produce y la
alimentación es la que los proporciona. Una vez que las proteínas se han desdoblado y fragmentado,
los aminoácidos viajan al torrente sanguíneo al hígado y a otros órganos que los necesitan. Después
se vuelven a enlazar para formar las proteínas específicas que necesitan las células y los tejidos.

2. CLASIFICACION Y PROPIEDADES QUIMICAS.


Clasificación:
Se conocen 20 aminoácidos distintos y hay 8 que no pueden ser sintetizados por la especie humana:
Se llaman aminoácidos esenciales. Son: valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, treonina,
triptófano, lisina.
En la siguiente tabla se muestra la clasificación de aminoácidos partiendo de dos grandes grupos
que son aminoácidos proteicos y aminoácidos no proteicos; a partir del cuadro se ira explicando
cada grupo y sus características mas relevantes.
LOS AMINOÁCIDOS PROTEICOS se dividen en aminoácidos codificables o universales que
permanecen como tales en las proteínas y aminoácidos modificados o particulares que son el
resultado de diversas modificaciones químicas que ocurren con posterioridad a la síntesis de
proteínas.
Aminoácidos codificables se clasifican según la naturaleza de la cadena lateral y según la polaridad
de esa cadena. De acuerdo con la naturaleza de la cadena lateral los aminoácidos se clasifican en:
 Neutros o Alifáticos: En ellos la cadena lateral es un hidrocarburo alifático. Son muy poco
reactivos, y fuertemente hidrofóbicos (excepto la Gly, cuya cadena lateral es un átomo de
hidrógeno). Estos aminoácidos hidrofóbicos tienden a ocupar la parte central de las proteínas
globulares, de modo que minimizan su interacción con el disolvente, contribuyendo a la
estructura global de la proteína (forman las micelas proteicas). La glycina (G) tiene un
importante papel estructural: es invariante en las series filogenéticas.

 Aromáticos: La cadena lateral es un grupo aromático, benceno en el caso de la F, fenol en el


caso de la Y e indol en el caso del W. Estos aminoá, además de formar parte de las proteínas
son precursores de otras biomoléculas de interés: Hormonas tiroideas, pigmentos o
neurotransmisores. La absorción de luz UV por parte de las proteínas, se debe a la presencia
de los sistemas aromáticos que absorben luz UV alrededor de los 280 nm. Los aminoácidos
fenilalanina y triptofano son hidrofóbicos.

 Hidroxiáminoacidos: Poseen un grupo hidroxi en su cadena lateral. Son la treonina (T) y la


serina (S). El grupo -OH de la Ser es fundamental en el centro activo de las enzimas
denominadas proteínazas. Forma enlaces glicosidicos con oligosacaridos en ciertas proteínas.
El grupo –OH es susceptible de fosforilación y es una importante modificación post-traduccional
que regula la actividad de muchas proteínas.
 Tioaminoácidos: Contienen azufre. Son C y M. La cisteína (C) tiene gran importancia estructural
en las proteínas porque puede reaccionar con el grupo SH de otra C para formar un puente
disulfuro (-S-S-) permitiendo el plegamiento de la proteína. Por este motivo, en algunos
hidrolizados proteicos se obtiene el aminoácido cistina, que está formado por dos cisteínas
unidas por un puente disulfuró. Tienen un importante papel estructural, especialmente la
Cisteína por la posibilidad de formar los enlaces disulfuro. Participan en el centro activo de
muchas enzimas. La metionina es el aminoácido iniciador de la síntesis de proteínas (Codón
AUG)

 Iminoácidos: Tienen el grupo ᾳ-amino sustituido por la propia cadena lateral formando un anillo
pirrolidínico, es el caso de la prolina que tiene un importante papel estructural, es muy
abundante en el colágeno.

 Dicarboxílicos y sus amidas: Son el ácido aspártico (D) y el ácido glutámico (E) sus amidas
correspondientes son la asparragina (N) y la glutamina (Q) son importantes intermediarios en
el metabolismo nitrogenado, sobre todo el Glu y Gln. Forman parte del centro activo de las
glicosidasas y de las serin-enzimas. Proveen a la proteína de superficies aniónicas que sirven
para fijar cationes como el Ca+2.

 Dibásicos: La cadena lateral de éstos aminoácidos contiene grupos básicos. El grupo básico
puede ser un grupo amino como en la lisina (K), un grupo guanidino como en la arginina (R) o
un grupo imidazol como en la histidina (H). La lisina forma intermediaros covalentes del tipo
iminas, en las reacciones catalizadas por enzimas. Este aminoácido (lisina) une determinadas
coenzimas a la estructura de la proteína. En el caso de la Arg es un importante intermediario
en el ciclo de la urea. La His forma parte del sitio activo de muchas enzimas, debido al carácter
nucleofilico del Imidasol. Contribuye al tamponamiento de los medios biológicos para tener un
pKa cercano al pH intracelular.

De los 20 aminoácidos alfa proteicos, la mitad pueden ser sintetizados por el hombre, pero el resto no
y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta: son los aminoácidos esenciales.
Son esenciales: Val, Leu, Ile, Phe, Trp, Tyr, Thr, Cis, Met y Lys (algunos autores refieren solo 8
aminoácidos esenciales). Son estructuras necesarias para el funcionamiento del organismo, pero
como no tenemos mecanismos para su síntesis, debemos adquirirlos de fuentes externas, por lo que
se conocen con el nombre de esenciales. En los recién nacidos el aminoácido His es esencial porque
su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo.
Los aminoácidos se clasifican según la estructura química del grupo R.
• Aminoácidos apolares (hidrófobos): Ala, Val, Leu, Ile, Pro, Phe, Trp, met
• Aminoácidos con grupos R polares sin carga (forman puentes de H): Gly (Glicina), Ser, Thr
(Treonina), Cys, Tyr, Asn, Gln
• Aminoácidos con grupos R polares con carga (+): His, Arg, Lys (grupo amino)
• Aminoácidos con grupos R polares con carga (-): Glu, Asp (grupo carboxilo)
Clasificación de los aminoácidos en función de la polaridad de la cadena lateral
.
AMINOÁCIDOS NO PROTEICOS:
Se conocen más de un centenar, sobre todo en plantas superiores, aunque su función no siempre es
conocida. Se pueden dividir en tres grupos:
Propiedades químicas:

Su denominación responde a la composición química general que presentan los aminoácidos. Son
compuestos formadores de las proteínas. Ellas se forman por la condensación de muchas moléculas
de aminoácidos. Debemos aclarar que los aminoácidos formadores de las proteínas son siempre alfa-
aminoácidos.
Los aminoácidos son solubles en agua y en ácidos o bases diluidas. Son compuestos sencillos
estables que presentan un grupo carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2). Los que tienen el grupo
amino en el carbono siguiente al carboxilo se denominan α-aminoácidos, si lo tienen en el segundo β-
aminoácidos. Los aminoácidos presentes en los seres vivos son todos α-aminoácidos. La fórmula
general de un aminoácido es:

Tridimensionalmente el carbono α presenta una configuración tetraédrica en la que el carbono se


dispone en el centro y los cuatro elementos que se unen a él ocupan los vértices. Cuando en el vértice
superior se dispone el -COOH y se mira por la cara opuesta al grupo R, según la disposición del grupo
amino (-NH2) a la izquierda o a la derecha del carbono α se habla de α-L-aminoácidos o de α-D-
aminoácidos respectivamente.

Debido a la presencia del grupo carboxílico y del grupo amino, los aminoácidos tienen carácter ácido
y básico por lo que son Anfóteros. Este carácter determina las propiedades electrolíticas de las
proteínas en solución y de éstas dependen sus propiedades biológicas. En estado sólido existen como
iones dipolares, debido a la protonación del grupo amino y a la disociación del grupo carboxílico. El
pH en el cual predomina la concentración del ión dipolar se denomina punto isoeléctrico. La forma
dipolar se conoce con el nombre de Zwitterión.

a) Isomería espacial o estereoisomería: El carbono


α es asimétrico (excepto la glicina) por lo que sí tienen
el grupo amino a la derecha serán dextrógiro
aminoácidos (D-aa) y si lo tienen a la izquierda
levógiro aminoácidos (L-aa). Todos los aminoácidos
proteicos son L-aa.
b) Isomería óptica: Si desvían el plano de luz
polarizada a la derecha son dextrógiros (+) y si lo
desvían a la izquierda son levógiros (-).

c) Son anfóteros: El grupo carboxilo les da un


carácter ácido y el grupo amino básico por lo que en
disolución pueden comportarse como ácidos o como
bases, por ello se dice que son anfóteros. Este
carácter determina las propiedades electrolíticas de
las proteínas en solución y de éstas dependen sus propiedades biológicas. En estado sólido
existen como iones dipolares, debido a la protonación del grupo amino y a la disociación del
grupo carboxílico.

A un PH de condiciones fisiológicas (7) los aminoacidos se hallan ionizados, adquiriendo una forma
dipolar, que es la que tiene propiedades anfóteras.

Ejemplo de punto isoeléctrico para la lisina: En un valor bajo de pH (alta acidez), los dos grupos amino de la lisina se
encuentran protonados y se tiene una forma catiónica, si vamos agregando base para disminuir la acidez y aumentar
el pH hasta 9,8, encontramos la forma neutra del aminoácido, forma Zwitterión. Este valor de pH corresponde al
punto isoeléctrico para la lisina. Al continuar añadiendo base alcanzamos la forma aniónica a un pH de 10,5.

Una vez que ácidos y bases se neutralizan formando sal, en un aminoácido ocurrirá una
neutralización intramolecular, formando una sal interna que en verdad es un ión dipolar denominado
zwitteríon.
• Punto isoeléctrico: Es el PH en el que el aminoácido tiene tantas cargas positivas como
negativas. Cada aminoácido tiene su punto isoeléctrico característico.

• Si el PH del medio es mayor que el punto isoeléctrico, entonces el medio es básico y el


aminoácido cede H+.

d) Solubilidad: Al ser dipolares son solubles en agua y su punto de fusión es elevado, por lo que
son sólidos.

3. UNION PEPTIDICA.
Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de agua
entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace
covalente CO-NH. El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones, que
se denominan péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos son
covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el otro.
La reacción química en que se forma un enlace peptídico se llama condensación, y su descomposición
en aminoácidos es la hidrólisis.
Los aminoácidos se unen entre sí mediante el enlace peptídico que se establece por la unión del
grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino del siguiente liberándose una molécula de agua.

El enlace peptídico presenta las siguientes características que son las que van a determinar la
estructura de la proteína:
• Los átomos que forman el enlace se disponen en el mismo plano (CO y NH).
• La unión entre C y N es más corta que en un enlace normal pero más larga que en uno doble por lo
que se dice que el enlace peptídico tiene cierto carácter de doble enlace, lo que hace que presente
cierta rigidez inmovilizando a los átomos en un plano.
• Los enlaces que hay a lo largo del peptídico sí pueden girar. El grupo amino se considera el inicio
de la cadena peptídica.
En función de su número de aminoácidos, los péptidos se pueden clasificar en:
 Oligopéptidos: unión de unos pocos aminoácidos.
 Polipéptidos: unión de muchos aminoácidos.
 Proteínas: grandes cadenas de aminoácidos con una estructura tridimensional definida. Se
suele llamar proteínas a los polipéptidos con masa molecular superiora 10000. Las proteínas
generalmente están formadas por entre 100 y 300 aminoácidos, aunque algunas pueden tener
más de un millar de aminoácidos.
Se llama residuo a cada uno de los aminoácidos que
forman un péptido.
En condiciones fisiológicas estándar, el equilibrio está
desplazado hacia los aminoácidos. Para favorecer la
reacción, el grupo carboxilo debe ser modificado (activado)
para que el grupo hidroxilo pueda ser eliminado más
fácilmente.
La estructura de los péptidos se compone de un gran
número de enlaces covalentes, que permiten la rotación de
cada una de sus partes.
Se llama conformación a cada una de las disposiciones
tridimensionales que pueden adoptar los átomos de un
péptido conservando todos sus enlaces covalentes. De
todas las posibles, sólo se dan unas pocas en condiciones
fisiológicas. Una conformación se puede estabilizar por las interacciones entre los grupos que las
forman, como puentes de hidrógeno y enlaces disulfuro y con el solvente (agua).
El enlace peptídico impone restricciones a las posibles conformaciones, ya que no es posible el giro
alrededor del enlace C-N, por lo que tiene un comportamiento similar al de un doble enlace. Todos los
átomos unidos al carbono y el nitrógeno del enlace peptídico están en el mismo plano y mantienen
unas distancias y ángulos característicos.

Enlace peptídico en 3D

4. CLASIFICACION DE PROTEINAS

El término proteína deriva del griego "proteos" (lo primero, lo principal) y habla de su gran
importancia para los seres vivos. La importancia de las proteínas es, en un primer análisis,
cuantitativa: constituyen el 50% del peso seco de la célula (15% del peso total) por lo que
representan la categoría de biomoléculas más abundante después del agua. Sin embargo, su gran
importancia biológica reside, más que en su abundancia en la materia viva, en el elevado número
de funciones biológicas que desempeñan, en su gran versatilidad funcional y sobre todo en la
particular relación que las une con los ácidos nucleicos, ya que constituyen el vehículo habitual de
expresión de la información genética contenida en éstos últimos.

Las proteínas se clasifican en dos clases principales atendiendo a su composición. Las proteínas
simples u holoproteínas son las que están compuestas exclusivamente por aminoácidos. Las
proteínas conjugadas o heteroproteínas son las que están compuestas por aminoácidos y otra
sustancia de naturaleza no proteica que recibe el nombre de grupo prostético. Las proteínas
conjugadas pueden a su vez clasificarse en función de la naturaleza de su grupo prostético. Así, se
habla de glucoproteínas, cuando el grupo prostético es un glúcido, lipoproteínas cuando es un lípido,
metaloproteínas cuando es un ion metálico, fosfoproteínas cuando es un grupo fosfato, etc. Otro
criterio de clasificación de las proteínas es la forma tridimensional de su molécula. Las proteínas
fibrosas son de forma alargada, generalmente son insolubles en agua y suelen tener una función
estructural, mientras que las proteínas globulares forman arrollamientos compactos de forma
globular y suelen tener funciones de naturaleza dinámica (catalíticas, de transporte, etc).

Las funciones de las proteínas son de gran importancia, son varias y bien diferenciadas. Las
proteínas determinan la forma y la estructura de las células y dirigen casi todos los procesos vitales.
Las funciones de las proteínas son específicas de cada tipo de proteína y permiten a las células
defenderse de agentes externos, mantener su integridad, controlar y regular funciones, reparar daños.
Todos los tipos de proteínas realizan su función de la misma forma: por unión selectiva a moléculas.
Las proteínas estructurales se unen a moléculas de otras proteínas y las funciones que realizan
incluyen la creación de una estructura mayor mientras que otras proteínas se unen a moléculas
diferentes: hemoglobina a oxígeno, enzimas a sus sustratos, anticuerpos a los antígenos específicos,
hormonas a sus receptores específicos, reguladores de la expresión génica al ADN.
Las funciones principales de las proteínas son las siguientes:

Estructural
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia ya que
las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a órganos y
tejidos. Ejemplo de ello es el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina del tejido
conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.
Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los
cromosomas que regulan la expresión genética. Las glucoproteínas actúan como receptores formando
parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.
También es una proteína con función estructural la queratina de la epidermis.

Enzimática
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.
En su función como enzimas, las proteínas hacen uso de su propiedad de poder interaccionar, en
forma específica, con muy diversas moléculas. A las substancias que se transforman por medio de
una reacción enzimática se les llama substratos. Los substratos reconocen un sitio específico en la
superficie de la proteína que se denomina sitio activo.
Al ligarse los sustratos a sus sitios activos en la proteína, quedan orientados de tal manera que se
favorece la ruptura y/o formación de determinadas uniones químicas, se estabilizan los estados de
transición al mismo tiempo que se reduce la energía de activación. Esto facilita la reacción e
incrementa su velocidad varios órdenes de magnitud.
Las enzimas tienen una gran especificidad, por ejemplo, catalizan la transformación de sólo un
substrato o grupo funcional, pudiendo discriminar entre dos enantiomorfos (grupos funcionales donde
los radicales de sus carbonos asimétricos se disponen, al contrario)
Normalmente el nombre de una enzima se forma con el nombre de la reacción que cataliza o el nombre

del sustrato que transforman, terminando el nombre en "asa". Por ejemplo:

• a las enzimas que transfieren un átomo de oxígeno a un metabolito se les denomina


oxigenasas,
• a las que transfieren un residuo de ácido glucurónico del ácido UDP glucurónico a un
metabolito o xenobiótico, se le conoce como UDP glucuronil transferasa,
• a las enzimas que catalizan la adición de una de las cuatro bases a una molécula de ADN
en formación se le denomina ADN sintetasa o ADN polimerasa, las que hidrolizan el ADN
se le llama ADNasa, etc.

Frecuentemente en la literatura se refieren en forma genérica a las enzimas que catalizan un tipo de
reacción, por ejemplo a las que catalizan la oxidación de los metabolitos vía la transferencia de un
átomo de hidrógeno a un determinado receptor, se les conoce como deshidrogenasas. En ocasiones
se dice alcohol deshidrogenasa, o aldehído deshidrogenasa, cuando el compuesto que sede el
hidrógeno es un alcohol o un aldehído. Sin embargo, en realidad las enzimas son más específicas que
eso y actúan sobre un alcohol determinado y no en todos. De hecho, el nombre debería ser más
específico y referirlo al nombre del substrato, por ejemplo; si el substrato es etanol la enzima debe de
llamarse etanol deshidrogenasa. Hay otro tipo de reacciones en las que las enzimas que las catalizan
reciben un nombre genérico, como las quinasas que catalizan la transferencia a un substrato de un
ión fosfato del ATP. La glucoquinasa cataliza la fosforilación de glucosa en el carbón 6 para formar
glucosa 6 fosfato.
Existe un método sistemático, aprobado por las asociaciones internacionales de bioquímica, para
integrar el nombre de una enzima, pero el mencionado anteriormente es el que se utiliza en este
trabajo.

Hormonal
Algunas hormonas son de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón que regulan los niveles
de glucosa en sangre. También hormonas segregadas por la hipófisis como la hormona del
crecimiento directamente involucrada en el crecimiento de los tejidos y músculos y en el
mantenimiento y reparación del sistema inmunológico, o la calcitonina que regula el metabolismo del
calcio.

Defensiva

Las proteínas crean anticuerpos y regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas
bacterianas, como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con funciones
defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina
contribuyen a la formación coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas
actúan como anticuerpos ante posibles antígenos.

Transporte
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la mioglobina,
proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados y en los músculos
respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta
el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son
citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.

Reserva

Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo pudiendo
aportar hasta 4 Kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las proteínas son la
lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina
del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo del
embrión.

Reguladoras
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los siguientes
compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas
que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como
la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de ciertos genes.

Contracción muscular
La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas
contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son
responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las proteínas también está
implicada la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
Función homeostática
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH interno
como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las proteínas.
La clasificación estructura de las proteínas se distingue en 4 niveles:
1. La secuencia de aminoácidos determina la estructura primaria. Este nivel de la estructura se
mantiene mediante enlaces peptídicos. Por convención, se escribe desde el extremo que tiene el
grupo amino terminal hacia el grupo carboxilo final.

Estructura primaria: secuencia de aminoácidos

Los enlaces peptídicos forman el esqueleto de la proteína, del que emergen las cadenas laterales de
los aminoácidos.
Las proteínas se diferencian en la secuencia y número de aminoácidos. Aunque un péptido puede
adoptar diferentes conformaciones, cada proteína tiene una única estructura tridimensional en
condiciones fisiológicas, que resulta ser la más estable de todas las posibles, es decir, aquélla con
mayor número de interacciones débiles entre sus átomos. La secuencia de aminoácidos que forma
una proteína determina su estructura tridimensional y su función.
Las llamadas proteínas polimórficas admiten variaciones en su estructura primaria, conservando su
función. Las variaciones en algunas zonas de las proteínas tienen muy poca o ninguna repercusión
en su función, pero hay zonas críticas, en las que cualquier variación afecta a la estructura, y por tanto
a la función de la proteína.
2. Estructura secundaria

El término “estructura secundaria” se refiere a la estructura que adopta espacialmente una parte del
polipéptido. Ocurre cuando los hidrógenos de la secuencia interactúan mediante puentes de
hidrógeno.
Es la disposición espacial que adopta la secuencia de aminoácidos debido a la capacidad de giro de
los enlaces. De los posibles plegamientos hay algunos que dan lugar a estructuras estables y son los
que se mantienen: La estructura secundaria puede ser de dos tipos:
• Hélice α
• Estructura β o en lámina plegada

a) Hélice α: Está formada por el enrollamiento de la cadena polipeptídica sobre sí misma en forma
de espiral. Se forma una hélice dextrógira (sentido de giro de las agujas del reloj).
• Tiene 3.6 aminoácidos por vuelta de hélice.
• El espesor de una vuelta es de 5.4 ºA.
• Los R se disponen siempre hacia fuera de la hélice y como no participan en los enlaces
estabilizadores de la estructura, diferentes secuencias primarias pueden
originar esta secundaria.
• La hélice se mantiene estable por puentes de hidrógeno que se establecen
entre el O de un –CO– y el H de un –NH del cuarto aminoácidos que le sigue.
Algunos aminoácidos como la prolina pueden desestabilizar la molécula ya que al no tener ningún H
libre no forma puentes de Hidrógeno. Los aminoácidos de cadena lateral voluminosa, o con cargas
eléctricas del mismo signo que se sitúen próximos, también impiden la estabilización de la estructura.

b) Estructura β o en lámina plegada: Los planos de los enlaces peptídicos sucesivos se disponen
en ziz-zag, como una hoja plegada. La molécula se estabiliza mediante puentes de Hidrógeno
que se establecen entre el –CO– y el –NH de aminoácidos pertenecientes a la misma cadena o
a otra cadena. Los carbonos α se disponen en las aristas y los R alternativamente hacia arriba o
hacia abajo del plano.
Esta estructura está presente en la fibroína (proteína de la seda)
Normalmente, en cualquier proteína se encuentran los dos tipos de estructura secundaria, con
diferentes proporciones entre ellas. Algunas combinaciones son muy estables y constituyen los
dominios estructurales.
Un caso especial es la hélice de colágeno: Es mucho más alargada que la hélice α debido a que
abundan aminoácidos que no pueden formar puentes de Hidrógeno, como la prolina. La estabilidad
del colágeno se debe a la agrupación de tres hélices enrollándose para formar una súper hélice.

3. ESTRUCTURA TECIARIA:

Se distinguen dos tipos de estructura terciaria:

1. Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es mucho
mayor que las otras dos. Son ejemplos el colágeno, la queratina del cabello o la fibroína de la
seda, En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices a u hojas b) pueden
mantener su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
2. Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes, en las que no existe una
dimensión que predomine sobre las demás, y su forma es aproximadamente esférica. En este
tipo de estructuras se suceden regiones con estructuras al azar, hélice a hoja b, acodamientos
y estructuras supersecundarias.
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre las distintas
cadenas laterales de los aminoácidos que la componen. Los enlaces propios de la estructura terciaria
pueden ser de dos tipos: covalentes y no covalentes.
• Los enlaces covalentes pueden deberse a:
1. la formación de un puente disulfuro entre dos cadenas laterales de Cys, o a
2. la formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y
un AA dicarboxílico (Glu o Asp).
• Los enlaces no covalentes pueden ser de cuatro tipos:

1. fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales ionizadas, con cargas de signo


opuesto
2. puentes de hidrógeno, entre las cadenas laterales de AA polares
3. interacciones hidrofóbicas entre cadenas laterales apolares
4. fuerzas de polaridad debidas a interacciones dipolo-dipolo

Como resultado de estas interacciones, en las proteínas con estructura terciaria globular:
• Las cadenas laterales con carácter apolar se orientan hacia el interior de la molécula
evitando las interacciones con el disolvente, y forman un núcleo compacto con carácter
hidrofóbico.

• Las cadenas laterales de los aminoácidos polares se localizan en la superficie de la


molécula, interaccionando con el agua y permitiendo que la proteína permanezca en
disolución.
• No todas estas interacciones contribuyen por igual al mantenimiento de la estructura
terciaria. Obviamente, el enlace que aporta más estabilidad es el de tipo covalente, y entre
los no covalentes, las interacciones más importantes son las de tipo hidrofóbico, ya que
exigen una gran proximidad entre los grupos apolares de los AA.

Existen regiones diferenciadas dentro de la estructura terciaria de las


proteínas que actúan como unidades autónomas de plegamiento y/o
desnaturalización de las proteínas. Estas regiones constituyen un nivel
estructural intermedio entre las estructuras secundaria y terciaria
reciben el nombre de dominios. Los dominios se pliegan por separado
a medida que se sintetiza la cadena polipeptídica. Es la asociación de
los distintos dominios la que origina la estructura terciaria.
4.ESTRUCTURA CUATERNARIA:
Cuando una proteína consta de más de una cadena polipeptídica, es decir, cuando se trata de una
proteína oligomérica, decimos que tiene estructura cuaternaria.
La estructura cuaternaria debe considerar:
° El número y la naturaleza de las distintas subunidades o monómeros que integran el oligómero
° La forma en que se asocian en el espacio para dar lugar al oligómero.

La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas que, asociadas,


conforman un multímero, que posee propiedades distintas a la de sus monómeros componentes.
Dichas subunidades se asocian entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser
puentes de hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos. Para el caso de una proteína
constituida por dos monómeros, un dímero, éste puede ser un homodímero, si los monómeros
constituyentes son iguales, o un heterodímero, si no lo son. En cuanto a uniones covalentes, también
pueden existir uniones tipo puente disulfuro entre residuos de cisteína situados en cadenas distintas.

En proteínas con estructura terciaria de tipo


fibroso, la estructura cuaternaria resulta de la
asociación de varias hebras para formar una fibra
o soga. La miosina o la tropomiosina constan de
dos hebras con estructura de hélice a enrolladas
en una fibra levógira. La ᾳ-queratina del cabello y
el fibrinógeno de la sangre presentan tres hebras
en cada fibra levógira. El colágeno consta de tres
hebras helicoidales levógiras que forman una fibra
dextrógira. La fibroína de la seda presenta varias
hebras con estructura de hoja b orientadas de
forma antiparalela.

Cuando varias proteínas con estructura terciaria


ESTRUCTURA DE HEMOGLOBINA
de tipo globular se asocian para formar una
estructura de tipo cuaternario, los monómeros
pueden ser:

• Exactamente iguales, como en el caso de la fosfoglucoisomerasa o de la hexoquinasa.


• Muy parecidos, como en el caso de la lactato deshidrogenasa.
• Con estructura distinta, pero con una misma función, como en el caso de la hemoglobina.
• Estructural y funcionalmente distintos, que una vez asociados forman una unidad funcional,
como en el caso de la aspartato transcarbamilasa, una enzima alostérico con seis
subunidades con actividad catalítica y seis con actividad reguladora.
La estructura cuaternaria modula la actividad biológica de
la proteína y la separación de las subunidades a menudo
conduce a la pérdida de funcionalidad. Las fuerzas que
mantienen unidas las distintas cadenas polipeptídicas son,
en líneas generales, las mismas que estabilizan la
estructura terciaria. Las más abundantes son las
interacciones débiles (hidrofóbicas, polares,
electrostáticas y puentes de hidrógeno), aunque en
algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la
estructura cuaternaria se mantiene mediante puentes
disulfuro. El ensamblaje de los monómeros se realiza de
forma espontánea, lo que indica que el oligómero presenta
un mínimo de energía libre con respecto a los monómeros.

Aspartato transcarbamilasa

Cada una de las cadenas de aminoácidos que componen la proteína se denomina protómero.

En la siguiente figura tenemos un resumen de los distintos niveles de la estructura de una proteína:
La siguiente tabla muestra un resumen de la clasificación de las proteínas por su composición, su
forma, su función y su estructura:
5.FACTORES FISICOS QUE ACTUAN SOBRE LA FUNCION PROTEICA:

Cuando la proteína no ha sufrido ningún cambio en su interacción con el disolvente, se dice que presenta
una estructura nativa (Figura inferior). Se llama desnaturalización de las proteínas a la pérdida de las
estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y cuaternaria), quedando la cadena polipeptídica
reducida a un polímero estadístico sin ninguna estructura tridimensional fija.

Estado
Estado nativo
desnaturalizado

Cualquier factor que modifique la interacción de la proteína con el disolvente disminuirá su estabilidad en
disolución y provocará la precipitación. Así, la desaparición total o parcial de la envoltura acuosa, la
neutralización de las cargas eléctricas de tipo repulsivo o la ruptura de los puentes de hidrógeno facilitará
la agregación intermolecular y provocará la precipitación. La precipitación suele ser consecuencia del
fenómeno llamado desnaturalización y se dice entonces que la proteína se encuentra desnaturalizada
(Figura superior).
En una proteína cualquiera, la estructura nativa y la desnaturalizada tan sólo tienen en común la
estructura primaria, es decir, la secuencia de aminoácidos que la componen. Los demás niveles de
organización estructural desaparecen en la estructura desnaturalizada.

La desnaturalización provoca diversos efectos en la proteína:

1. cambios en las propiedades hidrodinámicas de la proteína: aumenta la viscosidad y disminuye el


coeficiente de difusión
2. una drástica disminución de su solubilidad, ya que los residuos hidrofóbicos del interior aparecen
en la superficie
3. pérdida de las propiedades biológicas
Una proteína desnaturalizada cuenta
únicamente con su estructura primaria. Por
este motivo, en muchos casos, la
desnaturalización es reversible ya que es la
estructura primaria la que contiene la
información necesaria y suficiente para
adoptar niveles superiores de
estructuración. El proceso mediante el cual
la proteína desnaturalizada recupera su
estructura nativa se llama renaturalización.
Esta propiedad es de gran utilidad durante
los procesos de aislamiento y purificación de
proteínas, ya que no todas las proteínas
reaccionan de igual forma ante un cambio
en el medio donde se encuentra disuelta. En
algunos casos, la desnaturalización conduce
a la pérdida total de la solubilidad, con lo
que la proteína precipita. La formación de
agregados fuertemente hidrofóbicos impide
su renaturalización, y hacen que el proceso
sea irreversible.

Los agentes que provocan la desnaturalización de una proteína se llaman agentes desnaturalizantes. Se
distinguen agentes físicos (calor) y químicos (detergentes, disolventes orgánicos, pH, fuerza iónica).
Como en algunos casos el fenómeno de la desnaturalización es reversible, es posible precipitar
proteínas de manera selectiva mediante cambios en:

 la polaridad del disolvente


 la fuerza iónica
 el pH
 la temperatura

Bibliografía:
file:///C:/Users/donts/Downloads/AMINOACIDOS-2008.pdf
http://www.ehu.eus/biomoleculas/aa/aa3.htm#anp
https://themedicalbiochemistrypage.org/es/amino-acids-sp.php#chemistry
Harper. bioquímica ilustrada
Alimentos que curan y alimentos que dañan. reader's digest.
https://www.uv.es/tunon/pdf_doc/trabajo_matilde.pdf
file:///C:/Users/donts/Pictures/04_Proteínas.pdf
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http://depa.fquim.unam.mx/amyd/archivero/PROTEINAS(CLASIFICACION)_20610.pdf