CURSO BIOMEDICINA
DISCIPLINA: HEMATOLOGIA
Orientador: Alexandre Vizzoni
ANEMIA FALCIFORME
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RESUMO
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INTRODUÇÃO
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Causas de anemia e sua classificação de acordo com a contagem de reticulócitos e com
a morfologia das hemácias.
Anemia Ferropriva
Anemia Magaloblástica
Pode ser causada por deficiência de vitamina B12 ou ácido fólico, que ocorre
por baixa ingesta (deficiência de folato) ou por impacto na absorção, como é o caso da
anemia perniciosa (deficiência de vitamina B12). A anemia megaloblástica pode ser
diagnosicada a partir do seguinte diagnóstico:
Talassemia
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que podem se manifestar como minor (ou traço talassêmico), intermédia ou major. O
diagnóstico pode ser realizado observando os seguintes resultados:
Anemia Falciforme
Ocorre por mutação que substitui o ácido glutâmico por valina na posição 6 da
cadeia ß da globina. A hemácia com a globina mutante quando desoxigenada torna a
clássica forma de foice, perdendo a flexibilidade necessária para atravessar os pequenos
capilares. Os heterozigotos para a mutação apresentam uma entidade benigna (traço
falciforme), sem ocorrência de anemia ou obstrução vascular. A anemia falsiforme pode
ser diagnosticada a partir dos indicativos a segur:
Anemias Hemolíticas
1. Esferocitose Hereditária
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idiopática, induzido por drogas ou de forma secundária a processos autoimunes,
infecciosos ou neoplásicos.
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METODOLOGIA
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DISCUSSÃO
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“No Brasil nascem 3.500 crianças por ano com DF e 200.000 com
traço falciforme, e estima-se que 7.200.000 pessoas sejam portadoras
do traço falcêmico (HbAS) e entre 25.000 a 30.000 com DF. O
diagnóstico neonatal da DF foi implantado no Brasil através da
Portaria nº 822, do Ministério da Saúde, de 06/06/2001.”
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genes são ativados ou suprimidos e diferentes cadeias globínicas são sintetizadas
independentemente.
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A produção das hemoglobinas embrionárias ocorre por um período de até três
meses do início da evolução gestacional. Por grande parte da vida intra-uterina
prepondera a produção da hemoglobina fetal (HbF), devido ao incremento da produção
das cadeias alfa e gama e à sua combinação (α2γ2), decaindo logo após os primeiros
seis meses de vida. O gene da cadeia beta (β) globínica é expresso, com pouca
intensidade, nas primeiras seis semanas de vida fetal, mas a partir deste período ocorre
uma mudança (switch), quando a síntese de cadeia γ é largamente substituída pela
síntese de cadeia β, dando origem à produção da hemoglobina A (α2/β2). O mecanismo
pelo qual esta mudança ocorre ainda é desconhecido, parecendo dever-se ao estado de
metilação do gene, ou, ainda, ao acondicionamento cromossômico ou a outras condições
que podem afetar ou influir na transcrição genética.
A produção das cadeias delta (δ) tem seu início por volta da 25ª semana da
gestação, em concentrações reduzidas, e nestes níveis permanece até o nascimento,
aumentando lentamente, estabilizando-se por volta do sexto mês de vida em diante.
Estas cadeias, quando ligadas às cadeias alfa (α), darão origem à hemoglobina A2
(α2/δ2) (15). A hemoglobina A está presente nos eritrócitos após os seis meses iniciais
de vida e por toda a fase adulta, sendo composta por dois pares de cadeias
polipeptídicas: α2/β2. A distribuição proporcional das diferentes hemoglobinas nas
hemácias do indivíduo a partir deste período ficam assim definidas: HbA = 96%-98%;
HbA2 = 2,5%-3%; e HbF = 0%-1%.
Ainda em 1949, Linus Pauling et al. demonstraram que havia uma diferente
migração eletroforética da hemoglobina de pacientes com anemia falciforme quando em
comparação com a hemoglobina de indivíduos normais. Posteriormente coube a Ingram
(1956) elucidar a natureza bioquímica desta doença, quando, através de um processo de
fingerprint (eletroforese bidimensional associada com cromatografia), fracionou a
hemoglobina e estudou os seus peptídeos. Ficou caracterizado que a anemia falciforme
era ocasionada pela substituição do ácido glutâmico por valina na cadeia β da
hemoglobina, dando origem ao conceito de doença molecular. Em 1978, com os estudos
de Kan e Dozy, novo impulso foi dado ao estudo da HbS, para introdução de técnicas de
biologia molecular.
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ocasiona o surgimento de uma hemoglobina patológica. A troca de bases nitrogenadas
no DNA, ao invés de codificar a produção (transcrição) do aminoácido ácido glutâmico,
irá, a partir daí, determinar a produção do aminoácido valina, que entrará na posição 6
da seqüência de aminoácidos que compõem a cadeia β da hemoglobina, modificando
sua estrutura molecular.
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Figura 5: Representação esquemática do processo de indução à falcização das hemácias
pela polimerização da desoxiemoglobina diante da baixa concentração de oxigênio.
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Observe a seguir um gráfico demonstrando a análise bioquímica e imunológica
das variantes estudadas de um paciente adolescente falcêmico, onde podemos comparar
os valores encontrados e os valores de referencia.
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CONCLUSÃO
Para que o sistema de saúde possa cumprir o seu papel no tratamento a na oferta
de qualidade de vida ao portador de DF, torna-se imprescindível a realização de
campanhas permanentes sobre a importância de se cumprir o diagnóstico pré-natal
previsto a partir do Programa Nacional de Triagem Neonatal (PNTN), do Ministério da
Saúde. E, no mesmo contexto buscar a capacitação continuada dos profissionais de
saúde com atualizações periódicas sobre os cuidados que se deve ter ante a
possibilidade de deparar-se com um portador da DF.
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REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
1. Site Drauzio Varella. Anemia Falsiforme, texto de Maria Helena Varella Bruna. Disponível
em: https://drauziovarella.uol.com.br/doencas-e-sintomas/anemia-falciforme/, visitado em
02/06/2019, as 22h26min.
2. FELIX A.A.; et al. Aspectos epidemiológicos e sociais da doença falsiforme. Rev. Bras.
Hematol. Hemoter, 2010; 32 (3):203-208.
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