Amino Acid Os

UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERU
Facultad de Enfermería
1. ¿Qué son los Aminoácidos?
Un aminoácido es una molécula

orgánica con un grupo amino (-NH2) y
un grupo carboxilo (-COOH). Los
aminoácidos más frecuentes y de
mayor interés son aquellos que forman
parte de las proteínas; juegan en casi
todos los procesos biológicos un papel
Fig. 1 Representación de un aminoácido clave. Los aminoácidos son la base de
las proteínas.
Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo

amino de uno y el carboxilo del otro, liberándose una molécula de agua y
formando un enlace amida que se denomina enlace peptídico; estos dos
"residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se une un tercer aminoácido se
forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un polipéptido. Esta
reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en los ribosomas.
Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.

Esto significa que el grupo amino está unido al carbono contiguo al grupo carboxilo
(carbono alfa) o, dicho de otro modo, que tanto el carboxilo como el amino están
unidos al mismo carbono; además, a este carbono alfa se unen un hidrógeno y
una cadena (habitualmente denominada cadena lateral o radical R) de estructura
variable, que determina la identidad y las propiedades de cada uno de los
diferentes aminoácidos. Existen cientos de radicales por lo que se conocen cientos
de aminoácidos diferentes, pero sólo 22 (los dos últimos fueron descubiertos en
los años 1986 -selenocisteína- y 2002 -pirrolisina-) forman parte de las proteínas y
tienen codones específicos en el código genético. Estos 22 aminoácidos son
capaces de codificar para las proteínas y es por ello que forman parte de ellas.
La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o

polipéptidos, que se denominan proteínas cuando la cadena polipeptídica supera
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una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los

autores) o la masa molecular total supera las 5000 uma y, especialmente, cuando
tienen una estructura tridimensional estable definida.
2. Historia
El primer aminoácido fue descubierto a principios del siglo XIX. En 1806, los
químicos franceses Louis-Nicolas Vauquelin y Pierre Jean Robiquet aislaron un
compuesto a partir de un espárrago, que en consecuencia fue
nombrado asparagina y se trata del primer aminoácido descubierto. La cistina se
descubrió en 1810, aunque su monómero, cisteína, permaneció desconocido
hasta 1884. La glicina y leucina se descubrieron en 1820. El último de los 20
aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935, por William

Cumming Rose, quien también determinó los aminoácidos esenciales y estableció
los mínimos requerimientos diarios de todos los aminoácidos para un crecimiento
Fig. 2 Louis-Nicolas Vauquelin Fig. 3 Pierre Jean Robiquet
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óptimo en el hombre. Como se indica más arriba, en el año 1986 se descubrió la

selenocisteína, y en 2002 la pirrolisina.
Se usa el término amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo

entonces que las proteínas dan aminoácidos después de una digestión enzimática
o de una hidrólisis ácida. En 1902, Emil Fischer y Franz Hofmeister propusieron
que las proteínas son el resultado de la formación de enlaces entre el grupo amino
de un aminoácido y el grupo carboxilo de otro, en una estructura linear que Fischer
denominó "péptido".
3. Estructura general de un aminoácido
Los α-aminoácidos se caracterizan fundamentalmente por tener un grupo amino

(NH2-NH3+), un carboxilo (COOH – COO–) y un protón unidos al carbono
denominado carbono α (exceptuando la prolina). La cadena lateral R es
característica para cada aminoácido y es lo que dará la gran riqueza y variación

estructural y funcional a los péptidos y proteínas.
Sus grupos ácido COOH y base NH2 hacen que un aminoácido pueda actuar
como ácido o base, por ello se dicen que son moléculas anfóteras. A pH
fisiológico, el grupo carboxilo está desprotonado (COO–) y el NH protonado (NH3).
Fig. 4 Estructura general de un aminoácido
Según la orientación del grupo amino en relación con el carbono asimétrico, éstos
se pueden denominar D o L. La forma L tiene el grupo amino a la izquierda (no
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hay que confundir con dextrógiro o levógiro). La estructura general de un alfa-
aminoácido se establece por la presencia de un carbono central (alfa) unido a un
grupo carboxilo (rojo en la figura), un grupo amino (verde), un hidrógeno (en
negro) y una cadena lateral (azul, R):
“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el

carboxilo como el amino son grupos funcionales susceptibles de ionización
dependiendo de los cambios de pH, por eso ningún aminoácido en disolución se
encuentra realmente en la forma representada en la figura, sino que se
encuentra ionizado.
Fig. 5 Zwitterion en disolución
Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los

aminoácidos se comportaran de distintas maneras. De manera general a pH bajo
(ácido), los aminoácidos se encuentran mayoritariamente en su
forma catiónica (con carga positiva), mientras que a pH alto (básico) se
encuentran en su forma aniónica (con carga negativa).
Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI), el grupo carboxilo es

desprotonado formándose el anión carboxilo, en el caso inverso el grupo amino se
protona formándose el catión amonio. A esta configuración en disolución acuosa
(que es la forma más común de encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde

se encuentra en una forma dipolar (neutra con carga dipolar + y -, con una carga
global de 0).
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La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que

comparten esta característica, esto debido a que solo difieren en la cadena lateral.
Solo la prolina es una amina secundaria, pues los átomos de N y del carbono alfa
se encuentran dentro de un anillo.
4. Clasificación de los aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican conforme a tres criterios a saber que son, acorde a
sus propiedades en cadena, de acuerdo a su obtención, y por su ubicación en el
grupo amino, tratándose de esta clasificación la más aceptada por la ciencia
química, con la finalidad de su estudio e intervención.
Fig. 6 Esquema de la clasificación de los aminoácidos
Un aminoácido es una partícula que se obtiene de la fusión de un compuesto

amino y de un grupo carboxilo; al hablarse de aminoácido se hace referencia a la
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ejecución de todo proceso relacionado con el metabolismo humano, ya que estos

se constituyen en agentes intervinientes para que el mismo pueda ser llevado a
cabo, siendo su papel más importante, el formar parte de los compuestos de las
proteínas, indispensables para el cuerpo humano.
El estudio de su clasificación reviste gran importancia para el estudio químico de

los mismos; ya que solo así es posible la identificación de cada uno de ellos, para
su posterior utilización de forma provechosa para la creación de fármacos o
productos sintéticos cuya ingesta supla requerimientos alimenticios o nutricionales.
4.1 Según las propiedades de su cadena
a) Neutros: Se trata de aquellos aminoácidos que en su composición

química prescinden de carbónico y amino.
b) Polares: Son aquellos que en su composición química contienen alto

grado de hidrogeno, lo que los hace fácilmente solubles en líquidos, su
utilización reside en la creación de fármacos que deban ser de rápida
absorción.
c) Apolares: Son aquellos aminoácidos que no están provistos de gran

cantidad de hidrogeno, lo que incluso los hace impermeables, su uso
suele ser extenso en las compañías farmacéuticas por la utilidad de su
encapsulamiento para el traslado de demás compuestos químicos.
4.2 Según su obtención
a) Esenciales: Determinados así porque el organismo humano no puede

producir estos, y son requeridos para el desarrollo de las funciones
vitales del mismo, de modo tal que obtención debe ser por medio de la
ingesta de los alimentos que los disponen en grandes y puras
cantidades.
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b) No esenciales: Estos son los aminoácidos que son apreciables en el

propio organismo, y que se obtiene de la unión o desenlace interno de
moléculas que por medio del proceso de sintetización permite la creación
de los mismos.
4.3 Según su ubicación en el grupo amino
a) Beta aminoácidos: Ubicados en el segundo grado de la cadena donde

se dispone el carbono; en efecto en su estructura molecular es
apreciable la presencia de dos átomos de carbono.
b) Gamma aminoácidos: Son aquellos que, en el lugar de la cadena, son

perceptibles en el tercer lugar del átomo de carbono, de forma posterior
al grupo de amino; siendo apreciable en efecto al final de la cadena
química.
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5. Propiedades
5.1 Ácido-básicas.
Debido a la estructura química de un aminoácido en un medio ácido,
el grupo carboxilo no se encuentra disociado completamente, mientras
que en disolución básica se encuentra totalmente disociado; el caso
inverso ocurre para el grupo amino, que en un pH alto no se encuentra
disociado y en un pH bajo se encuentra disociado. Es por esto que los
aminoácidos tienen tanto propiedades ácidas como básicas,
dependiendo del medio donde se encuentren. También se deben de
tener en cuenta las cadenas laterales, ya que como se mencionó
anteriormente, tenemos aminoácidos ácidos, básicos o neutros debido
a que las cadenas pueden ser ácidas, básicas o neutras; esta es la
razón por la que se les cataloga como sustancias anfóteras.
Como sabemos, los aminoácidos se encuentran regularmente a
un pH fisiológico (7,3), donde haciendo uso de la ecuación de
Henderson-Hasselbach, junto con el conocimiento del pKa de cada
uno, podemos saber las cantidades en las que se puede encontrar un
aminoácido, ya sea en sus formas protonadas o en la forma zwitterión;
en este caso la cadena lateral tiene un papel muy importante, ya que
cadenas que contienen halógenos, aldehídos, NO2 o CN, le confieren
propiedades más ácidas, mientras que aquellos con
grupos hidroxilos los vuelven más básicos.
Los aminoácidos y las proteínas se comportan como
sustancias tampón.
5.2 Ópticas.
Todos los aminoácidos excepto la glicina tienen 4 sustituyentes
distintos sobre su carbono alfa (carbono asimétrico o quiral), lo que les
confiere actividad óptica; esto es, sus disoluciones desvían el plano de
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polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el

desvío del plano de polarización es hacia la derecha (en sentido
horario), el compuesto se denomina dextrógiro, mientras que si se
desvía a la izquierda (sentido antihorario) se denomina levógiro. Un
aminoácido puede en principio existir en sus dos
formas enantioméricas (una dextrógira y otra levógira), pero en la
naturaleza lo habitual es encontrar solo una de ellas.
Estructuralmente, las dos posibles formas enantioméricas de cada
aminoácido se denominan configuración D o L dependiendo de la
orientación relativa en el espacio de los 4 grupos distintos unidos al
carbono alfa. Todos los aminoácidos proteicos son L-aminoácidos,
pero ello no significa que sean levógiros.
Se consideran L-aminoácidos los que estructuralmente derivan de L-
gliceraldehído y D-aminoácidos los derivados del D-gliceraldehído.
5.3 Químicas.
 Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.

 Las que afectan al grupo amino, como la desaminación.
 Las que afectan al grupo R o cadena lateral.
5.4 Solubilidad.
No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua, debido a

la diferente naturaleza de su cadena lateral; por ejemplo, si ésta es
ionizable el aminoácido será más soluble.
5.5 Espectro de absorción.

Como ningún aminoácido absorbe la luz dentro del espectro visible
para el ojo humano, si son sometidos a pruebas de
absorción UV vemos que aminoácidos que presentan ciclos
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aromáticos, como tirosina, triptofano y fenilalanina, absorben mejor

esta luz. Ello se debe a que muchas proteínas están formadas por
restos de tirosina, por lo que los 280 nm nos permiten determinar su
composición.
Otra medida para conocer su composición por absorción es a 240 nm
donde se sabe que los puentes disulfuro absorben la luz. Todos los
demás aminoácidos presentan absorciones menores de 220 nm.
5.6 Punto isoeléctrico.

Cuando se analiza un aminoácido bajo la ecuación de Henderson-
Hasselbalch encontramos diferentes especies del mismo, como la
forma zwiterion y las formas protonadas, contando cada una con una
constante de disociación ácida distinta o pKa. Cuando se consideran
ambas y se hace un promedio encontramos que el punto intermedio
corresponde a un pH específico, ello es debido a que muchos
aminoácidos contienen cadenas laterales especiales que les confieren
distintas propiedades, lo que ocasiona que se tenga un tercer pKa,
que también debe de ser tenido en cuenta cuando se busca el
promedio. Este punto ha sido denominado punto isoeléctrico (pl); en él
las formas protonadas y desprotonadas se encuentran en cantidades
iguales y se vuelven insolubles por la misma razón de asociación entre
ellas. En dicho punto la molécula carece de carga neta. El punto
isoeléctrico para los aminoácidos monoamino y monocarboxílicos es:
En el punto isoeléctrico el aminoácido carece de carga neta; todos los
grupos están ionizados pero las cargas se neutralizan entre sí. Por lo
tanto, en el punto isoeléctrico no hay movilidad en un campo
electroforético. La capacidad de solubilidad y amortiguamiento serán
mínimas en ese punto.
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6. Síntesis de aminoácidos
La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos (rutas

metabólicas) mediante los cuales se producen los distintos tipos de aminoácidos a
partir de otros compuestos.
Los sustratos para estas reacciones se obtienen a partir de la dieta del organismo
o bien del medio de cultivo. No todos los organismos son capaces de sintetizar
todos los aminoácidos. Los seres humanos, por ejemplo, sólo son capaces de
sintetizar 11 de los 20 aminoácidos que pueden encontrarse en su organismo,
formando parte de sus proteínas o como intermediarios metabólicos. Los otros
nueve se denominan aminoácidos esenciales y deben incorporarse a la dieta, lo
mismo ocurre con la histidina durante periodos de crecimiento rápido.
6.1 Precursores metabólicos y regularización enzimática
Un problema fundamental para los sistemas biológicos es la obtención

de nitrógeno en una forma fácil de utilizar. Este problema se resuelve
por la actuación de algunos microorganismos capaces de reducir la
molécula inerte del nitrógeno gaseoso (N≡N) y producir dos moléculas
de amoniaco mediante una de las reacciones bioquímicas más
importantes. El amoniaco es la fuente de nitrógeno para la síntesis de
todos los aminoácidos. Las cadenas principales de carbono provienen
de la glucólisis, la ruta de la pentosa fosfato o del ciclo de Krebs.
La síntesis de aminoácidos está sujeta a Regulación alostérica.

Puesto que todos los aminoácidos, excepto la glicina son moléculas
quirales, las rutas biosintéticas deben generar el isómero correcto con
gran fidelidad. En cada una de las 19 rutas metabólicas restantes, la
estereoisomería en el carbono α se establece mediante una reacción
de transaminaciónque implica al piridoxal fosfato. Casi todas
las transaminasas que catalizan estas reacciones provienen de un
antecesor común.
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Los precursores metabólicos de los aminoácidos también son

intermediarios metabólicos de otros procesos importantes del
metabolismo. La ribosa 5 fosfato es un intermediario del metabolismo
de las pentosas; el 3-fosfoglicerato que a su vez es el precursor de la
eritrosa 4-fosfato es un importante intermediario de la glucólisis; el
fosfoenolpiruvato uno de los últimos intermediarios de la glucólisis es
también precursor de aminoácidos cuando se combina con eritrosa 4-
fosfato; el piruvato es el compuesto resultante de la glucólisis. Así
mismo dos intermediarios del ciclo de Krebs, el α-cetoglutarato y el
oxalacetato, son también los dos más importantes precursores
metabólicos de los aminoácidos.
6.2 Aminoácidos derivados del α- cetoglutarato
Los cuatro aminoácidos provenientes del α–

cetoglutarato son glutamato glutamina, prolina y arginina.
Los seres humanos únicamente son capaces de sintetizar glutamato y,

a partir de este, glutamina y prolina, debiendo incorporar la arginina a
su dieta como aminoácido esencial.
La síntesis de esta familia de aminoácidos comienza con el α-

cetoglutarato, un intermediario del ciclo de Krebs. La concentración de
α-cetoglutarato depende de la actividad metabólica dentro de la célula,
así como de la regulación enzimática. En E. coli , la enzima citrato
sintasa participa en la reacción de condensación que da inicio al ciclo
del ácido cítrico y es fuertemente inhibida por la presencia de α-
cetoglutarato y puede así mismo ser inhibida por DPNH o altas
concentraciones de ATP.2 Esta es una de las regulaciones iniciales de
la síntesis de la familia de aminoácidos del α-cetoglutarato.
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Fig. 7 Síntesis de Glutamina Fig. 8 Síntesis de prolina
La regulación de la síntesis de glutamato a partir de α-cetoglutarato

está sujeta al control regulador del ciclo del ácido cítrico y, además, la
acción de masas depende de las concentraciones de los reactivos
involucrados debido a la naturaleza reversible de las reacciones
de transaminación y de la glutamato deshidrogenasa.
 Glutamato
Como primer paso para la síntesis de los aminoácidos

derivados del α-cetoglutarato, se sintetiza glutamato según la
siguiente reacción, catalizada por la glutamato deshidrogenasa:
NH3 + α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato +

NAD(P)++ H2O
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6.3 Aminoácidos derivados del oxalacetato
Los aminoácidos procedentes

del oxalacetato son aspartato, asparagina, metionina, lisina y treonina.
 Aspartato
La primera función es la síntesis de aspartato a partir de dos de

los intermediarios del ciclo de Krebs.
Glutamato + oxalacetato <--> α-cetoglutarato + aspartato
 Asparagina
El aspartato es el primer aminoácido producido a partir de

oxalacetato. A partir de este se sintetiza la asparagina,
mediante la siguiente reacción catalizada por la asparagina
sintetasa:
NH3 + aspartato + ATP --> asparagina + ADP + Pi
Aspartato + glutamina + ATP ---> asparragina + AMP + PPi +

H+
 Otros derivados del oxalacetato
Los otros aminoácidos derivados del oxalacetato (metionina,

treonina y lisina) no pueden ser sintetizadas por el ser humano.
6.4 Aminoácidos derivados del pirúvico
Del piruvato se obtiene alanina, valina, leucina e isoleucina.
 Alanina
La alanina se obtiene a través de la transaminación acoplada al

piruvato.
 Valina
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La valina se obtiene a través de la transformación de piruvato

mediante cuatro reacciones.
 Isoleucina
El proceso de síntesis de la isoleucina comparte cuatro enzimas

con el de la valina.
La isoleucina, se obtiene a través de cinco reacciones a partir

de piruvato.
 Leucina
La leucina, se obtiene a través de la misma ruta que la valina,

pero el α-cetoisovalerato, toma una vía alternativa formando
leucina.
6.5 Aminoácidos derivados del 3- fosfoglicerto
A partir del 3-fosfoglicerato, se puede

sintetizar serina, glicina y cisteína.
 Serina
La serina, se forma a través de varias transformaciones del 3-

fosfoglicerato.
 Glicina
La glicina es un producto directo de la serina.
 Cisteína
Para la formación de la cisteína, se requieren dos aminoácidos,

la serina y la metionina.
La principal función de la metionina, es de proporcionar

el azufre (S) que tiene en su estructura, mientras que la serina
proporciona el esqueleto de carbonos.
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7. Aminoácidos modificados
Modificaciones postraduccionales de los 20 aminoácidos codificados

genéticamente conducen a la formación de más de 100 derivados de los
aminoácidos. Las modificaciones de los aminoácidos juegan con frecuencia un
papel de gran importancia en la específica funcionalidad de una proteína.
Son numerosos los ejemplos de modificación postraduccional de aminoácidos. La

formación de puentes disulfuro, claves en la estabilización de la estructura terciaria
de las proteínas, está catalizada por una disulfuro-isomerasa. En las histonas tiene
lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-
hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina. La metionina
inicial de todos los polipéptidos (codificada por el codón de inicio AUG) casi
siempre se elimina por proteólisis.
Algunos aminoácidos no proteicos tienen función propia, por ejemplo

como neurotransmisores o vitaminas. Por ejemplo, la beta-alanina o el ácido
gamma-aminobutírico (GABA). Existen muchos aminoácidos no proteicos que
juegan papeles distintos en la naturaleza y pueden provenir o no de aminoácidos.
Ejemplos de estos aminoácidos no proteínicos son:
 Sarcosina
 Etilglicina o ácido α-aminobutírico (AABA)
 Ácido djencólico
 Hipoglicinas A y B
 Mimosina
 Aliina
 Canalina
 Canavanina
 Ornitina
 Homometionina
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 Homoserina
 Homoarginina
 Homofenilalanina
 Homocisteína
 Homoleucina
 Cistationina
 Norvalina
8. Aminoácidos codificados en el genoma
Los aminoácidos proteicos, canónicos o naturales son aquellos que están

codificados en el genoma; para la mayoría de los seres vivos son 20: alanina,
arginina, asparagina, aspartato, cisteína, fenilalanina, glicina, glutamato,
glutamina, histidina, isoleucina, leucina, lisina, metionina, prolina, serina, tirosina,
treonina, triptófano y valina.
Sin embargo, hay excepciones: en algunos seres vivos el código genético tiene
pequeñas modificaciones y puede codificar otros aminoácidos. El aminoácido
número 21 es la selenocisteína, que aparece tanto
en eucariotas como procariotas y arqueas, y el número 22 es la pirrolisina que
aparece solo en algunas arqueas.
9. Reacciones de los aminoácidos
 Reacciones debidas al grupo carboxilo.
1. La descarboxilación: El aminoácido sufre descarboxilación alfa para formar

la correspondiente amina. De esta forma algunas aminas importantes son
producidas a partir de aminoácidos. Por ejemplo: histamina, tiamina,
triptamina, cadavérica, entre otros;
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2. Formación de amidas: El grupo -COOH de los aminoácidos puede

combinarse con amoniaco para formar la correspondiente amina. Por
ejemplo: asparagina, glutamina, entre otros.
 Reacciones debidas al grupo amino:
1. La transaminación: El grupo amino alfa de un aminoácido puede ser

transferido a un alfa-cetoácido para formar los correspondientes nuevos
aminoácidos y alfa-acetoácidos. Ésta es una reacción importante en el
organismo para la interconversión de aminoácidos y para la síntesis de
aminoácidos no esenciales;
2. Desanimación oxidativa: El grupo amino alfa es removido del aminoácido
para formar el correspondiente catoácido y amoniaco.
3. Formación de compuestos carbamino: El dióxido de carbono se adiciona al
grupo amino alfa de los aminoácidos para formar compuestos carbamino.
10. Deficiencia de aminoácidos esenciales
La lista de los aminoácidos que resultan esenciales en la dieta humana se

determinó a partir de una serie de experimentos dirigidos por William Cumming
Rose, realizadas con dietas elementales para estudiantes ya titulados y con buen
estado de salud. Estas dietas incluyeron almidón de
maíz, sacarosa, mantequilla sin proteína, aceite de maíz, sales inorgánicas, las
vitaminas conocidas, un "caramelo" hecho con extracto de hígado saborizado
con aceite de menta (para suplir una deficiencia de cualquier vitamina
desconocida) y mezclas de aminoácidos individuales altamente purificados. El
doctor Rose observó nerviosismo, fatiga y mareo en mayor o menor grado cuando
los sujetos eran privados de un aminoácido esencial.
La deficiencia de aminoácidos esenciales debe ser distinguida de la malnutrición

por deficiencia de proteínas, la cual puede manifestarse como marasmo o
como kwashiorkor. El kwashiorkor alguna vez se atribuyó a una deficiencia de
Página | 22
proteínas en individuos que consumen suficientes proteínas. Sin embargo, existen

hallazgos que revelan que no existen diferencias en las dietas de niños que
desarrollan marasmo, en comparación con los que sí lo desarrollan.
La carencia de aminoácidos esenciales puede tener las siguientes consecuencias,

dependiendo del aminoácido en particular.
 Isoleucina
- Trastornos mentales y físicos
- Hiperinsulemia
 Leucina
- Trastornos mentales y físicos
- Hiperinsulemia
 Isoleucina
- Hiperinsulemia
- Depresión
 Lisina
- Anemia
- Ojos inyectados en sangre
- Trastornos enzimáticos
- Pérdida de cabello
- Incapacidad para concentrarse
- Irritabilidad
- Falta de energía
- Poco apetito
- Pérdida de peso
Página | 23
- Retraso en el crecimiento
- Trastornos reproductivos
 Metionina
- Hígado graso
- Aumento de la peroxidación lipídica
- Depresión
 Fenilalanina
- Ojos inyectados en sangre
- Catarata
- Comportamiento esquizofrénico
 Treonina
- Irritabilidad
- Trastorno de conducta
 Triptófano
- Dermatitis
- Diarrea
- Demencia
- Problemas de digestión
 Valina
- Enfermedad del jarabe de arce
- Trastornos de conducta
 Histidina
- Dolores en las articulaciones óseas
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 Arginina
- Deterioro de la producción de insulina
- Deterioro de la tolerancia de glucosa
- Deterioro del metabolismo de lípidos en el hígado.
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UNIVERSIDAD NACIONAL DEL CENTRO DEL PERU

1. ¿Qué son los Aminoácidos?

Un aminoácido es una molécula

Dos aminoácidos se combinan en una reacción de condensación entre el grupo

Todos los aminoácidos componentes de las proteínas son L-alfa-aminoácidos.

La unión de varios aminoácidos da lugar a cadenas llamadas péptidos o

una cierta longitud (entre 50 y 100 residuos aminoácidos, dependiendo de los

aminoácidos comunes que se descubrió fue la treonina en 1935, por William

Fig. 2 Louis-Nicolas Vauquelin Fig. 3 Pierre Jean Robiquet

óptimo en el hombre. Como se indica más arriba, en el año 1986 se descubrió la

Se usa el término amino acidocilico en la lengua inglesa desde 1893. Se supo

3. Estructura general de un aminoácido

Los α-aminoácidos se caracterizan fundamentalmente por tener un grupo amino

característica para cada aminoácido y es lo que dará la gran riqueza y variación

Fig. 4 Estructura general de un aminoácido

“R” representa la “cadena lateral”, específica para cada aminoácido. Tanto el

Fig. 5 Zwitterion en disolución

Dependiendo de las sustancias que actúen en las cadenas laterales, los

Cuando el pH es igual al punto isoeléctrico (PI), el grupo carboxilo es

(que es la forma más común de encontrarlos) se le conoce como zwitterión, donde

La mayoría de los alfa-aminoácidos son aminas primarias, siendo 19 los que

4. Clasificación de los aminoácidos

Fig. 6 Esquema de la clasificación de los aminoácidos

Un aminoácido es una partícula que se obtiene de la fusión de un compuesto

ejecución de todo proceso relacionado con el metabolismo humano, ya que estos

El estudio de su clasificación reviste gran importancia para el estudio químico de

4.1 Según las propiedades de su cadena

a) Neutros: Se trata de aquellos aminoácidos que en su composición

b) Polares: Son aquellos que en su composición química contienen alto

c) Apolares: Son aquellos aminoácidos que no están provistos de gran

4.2 Según su obtención

a) Esenciales: Determinados así porque el organismo humano no puede

b) No esenciales: Estos son los aminoácidos que son apreciables en el

4.3 Según su ubicación en el grupo amino

a) Beta aminoácidos: Ubicados en el segundo grado de la cadena donde

b) Gamma aminoácidos: Son aquellos que, en el lugar de la cadena, son

polarización cuando un rayo de luz polarizada las atraviesa. Si el

 Las que afectan al grupo carboxilo, como la descarboxilación.

No todos los aminoácidos son igualmente solubles en agua, debido a

5.5 Espectro de absorción.

aromáticos, como tirosina, triptofano y fenilalanina, absorben mejor

5.6 Punto isoeléctrico.

La síntesis de aminoácidos es el conjunto de procesos bioquímicos (rutas

6.1 Precursores metabólicos y regularización enzimática

Un problema fundamental para los sistemas biológicos es la obtención

La síntesis de aminoácidos está sujeta a Regulación alostérica.

Los precursores metabólicos de los aminoácidos también son

6.2 Aminoácidos derivados del α- cetoglutarato

Los cuatro aminoácidos provenientes del α–

Los seres humanos únicamente son capaces de sintetizar glutamato y,

La síntesis de esta familia de aminoácidos comienza con el α-

Fig. 7 Síntesis de Glutamina Fig. 8 Síntesis de prolina

La regulación de la síntesis de glutamato a partir de α-cetoglutarato

Como primer paso para la síntesis de los aminoácidos

NH3 + α-cetoglutarato + NAD(P)H + H+ --> L-glutamato +

6.3 Aminoácidos derivados del oxalacetato

Los aminoácidos procedentes

La primera función es la síntesis de aspartato a partir de dos de

Glutamato + oxalacetato <--> α-cetoglutarato + aspartato

El aspartato es el primer aminoácido producido a partir de

NH3 + aspartato + ATP --> asparagina + ADP + Pi

Aspartato + glutamina + ATP ---> asparragina + AMP + PPi +

 Otros derivados del oxalacetato

Los otros aminoácidos derivados del oxalacetato (metionina,