Aminoácidos – Polipéptidos – Proteínas

Aminoácidos – Aminoácidos esenciales - Funciones

Unión entre aminoácidos: enlaces peptídicos; di, tri y polipéptidos

Punto isoeléctrico – Electroforesis – Separación de mezclas de aminoácidos

Proteínas - Funciones en los organismos vivos - Estructura

ADN – Estructura - Función

Síntesis de proteínas
 α – aminoácidos

Los aminoácidos se caracterizan por

poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2)
Se llaman α pues el grupo amino
se encuentra en el carbono α

Las subunidades de aminoácidos unidas

por enlaces amida: enlaces peptídicos

Los aminoácidos son las unidades

estructurales de las proteínas
(las proteínas están formadas por
cadenas de aminoácidos
entrelazados entre sí)
Cinco de los 20 aminoácidos
 Los 20 aminoácidos

Se diferencian entre si en la estructura de las cadenas laterales unidas a sus átomos de C α

aminoácidos hidrófobos

aminoácidos polares

aminoácidos ácidos

aminoácidos básicos
 Aminoácidos esenciales

Cumplen funciones sumamente importantes para el organismo

Los seres humanos sólo pueden sintetizar algunos de los aminoácidos

necesarios para fabricar proteinas (11 los niños y 12 los adultos).

Los demás aminoácidos esenciales no pueden sintetizarse y deben

incorporarse a través de la alimentación.

A las proteínas que contienen todos los aminoácidos esenciales se las

denomina completas y en general se encuentran en alimentos tales como
carnes, huevos, lácteos y derivados.

Las proteínas de vegetales y cereales se denominan incompletas ya que

no aportan al organismo todos los aminoácidos esenciales. Este concepto
es particularmente importante en individuos vegetarianos.
Aminoácidos L y D

Con excepción de la Glicina, los α

aminoácidos son quirales

Tienen imágenes especulares que

no se pueden superponer

Las propiedades bioquímicas de

los aminoácidos L y D son
diferentes:
Solo el L puede metabolizarse por
una enzima presente en las células, y
el D no se considera un aminoácido
útil.
 Aminoácidos esenciales y sus funciones

L-Isoleucina: Junto con la L-Leucina y la Hormona del Crecimiento intervienen en la formación y

reparación del tejido muscular.
L-Leucina: Junto con la L-Isoleucina y la Hormona del Crecimiento (HGH) interviene con la formación y
reparación del tejido muscular.
L.isina: Es uno de los más importantes aminoácidos porque, en asociación con varios aminoácidos más,
interviene en diversas funciones, incluyendo el crecimiento, reparación de tejidos, anticuerpos del
sistema inmunológico y síntesis de hormonas.
M.etionina: Colabora en la síntesis de proteínas y constituye el principal limitante en las proteínas de la
dieta. El aminoácido limitante determina el porcentaje de alimento que va a utilizarse a nivel celular.

L-Fenilalanina: Interviene en la producción del Colágeno, fundamentalmente en la estructura de la piel y el

tejido conectivo, y también en la formación de diversas neurohormonas.
L-Triptófano: Está implicado en el crecimiento y en la producción hormonal, especialmente en la función
de las glándulas de secreción adrenal. También interviene en la síntesis de la serotonina,
neurohormona involucrada en la relajación y el sueño.

L-Treonina: Junto con la con la L-Metionina y el ácido L- Aspártico ayuda al hígado en sus funciones
generales de desintoxicación.
L-Valina: Estimula el crecimiento y reparación de los tejidos, el mantenimiento de diversos sistemas y
balance de nitrógeno.
Solo una proporción relativamente pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar
parte de las proteínas del organismo. El resto se usa como fuente de energía o se convierte
en grasa si no debe de usarse inmediatamente.
 Propiedades ácido base de los aminoácidos
La naturaleza dipolar les
confiere ciertas propiedades
La estructura real de los aminoácidos es iónica
Tienen puntos de fusión altos, mayores a los 200ºC
Son más solubles en agua que en solventes orgánicos
Son menos ácidos que la mayoría de los ácidos
carboxílicos y menos básicos que la mayoría de las
aminas.
Son anfóteros,
contienen tanto un
grupo ácido como un
grupo básico
 Puntos isoeléctricos de los aminoácidos

Medio básico – pH alto pH isoeléctrico Medio ácido – pH bajo

punto isoeléctrico

pH intermedio donde el aminoácido está como zwitterion, con carga neta cero

El punto isoeléctrico depende de la estructura de los aminoácidos:

Aminoácidos ácidos Aminoácidos básicos Aminoácidos neutros

Acido aspártico (2.8) Lisina (9.7) Alanina (6.0)
Acido glutámico (3.2) Arginina (10.8) Fenilalanina (5.5)
 Puntos isoeléctricos de los aminoácidos

Acido aspártico
pKa= pKa= pKa=
2.09 3.86 9.82
HO2CCH2CHCO2H HO2CCH2CHCO2- -O
2CCH2CHCO 2
- -O
2CCH2CHCO2
-

+NH +NH +NH NH2

3 3 3

pH bajo pH alto
+1 0 -1 -2
Carga

Lisina
pKa= pKa= pKa=
2.18 8.95 10.53
CH2(CH2)3CHCO2H CH2(CH2)3CHCO2- CH2(CH2)3CHCO2 - CH2(CH2)3CHCO2 -

+NH
3
+NH
3
+NH
3
+NH
3
+NH
3
NH2 NH2 NH2

pH bajo pH alto
+2 +1 0 -1
Carga
 Cómo calcular el punto isoeléctrico de un
aminoácido:

pKa1 + pKa2
pI =
2
donde, Ka1 y Ka2 son las constantes de acidez
que involucran la especie de carga neta cero
 Electroforesis
Técnica utilizada en laboratorio para separar mezclas de aminoácidos, aprovechando la
diferencia entre los puntos isoeléctricos de los mismos

Fuente

Buffer matriz
pH = 6 gelatinosa

Lisina Alanina Acido aspártico

Cátodo (-) Muestra Anodo (+)
(9.7) (6.0) (2.8)

Fuente

Cátodo (-) Lis+ Ala Asp- Anodo (+)

Terminada la carrera electroforética, las proteínas se

tiñen
con un colorante adecuado.
 Proteínas

Polímeros naturales formados por unidades de aminoácidos enlazados entre

sí a través de enlaces peptídicos.
La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido
si el nº de aminoácidos es menor que 10: oligopéptido
si es superior a 10: polipéptido
si es superior a 50: proteína

Son indispensables para la estructura, función y reproducción de la materia viva.

Intervienen en diversas funciones vitales esenciales, como el metabolismo, la

contracción muscular o la respuesta inmunológica.

Diferentes secuencias de aminoácidos les confieren una gran variedad de

funciones en los organismos vivos.

Se estima que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que
sólo un 2% se ha descrito con detalle.

Su descomposición química proporciona energía, con un rendimiento de 4

kilocalorías por gramo, similar al de los hidratos de carbono.
 Funciones de las proteínas

Clase de proteínas Ejemplo Función

Transportar O2 a las
Proteínas de transporte Hemoglobina
células

Proteínas estructurales Colágeno Tejido conectivo (tendones)

Enzimas ADN polimerasa Replicar y reparar ADN

Causan la contracción de
Proteínas contráctiles Actina, Miosina
los músculos
Formar un complejo con
Proteínas protectoras Anticuerpos
proteínas extrañas
Regular el metabolismo de
Hormonas Insulina
la glucosa

Toxinas Venenos de víboras Incapacitar a los animales

Transmiten los caracteres

Cromosomas
hereditarios
 Estructura de proteínas

Estructura primaria

Es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Indica qué aminoácidos componen la cadena

polipeptídica y el orden en que dichos aminoácidos se encuentran.

La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta adopte.

 Estructura de proteínas

Estructura secundaria
Es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los aminoácidos, a
medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la capacidad de
giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura secundaria.

Esta estructura se forma al enrollarse En esta disposición los aa no forman

helicoidalmente sobre sí misma la una hélice sino una cadena en forma de
estructura primaria. Se debe a la zigzag, denominada disposición en
formación de enlaces de hidrógeno lámina plegada. Presentan esta
entre el -C=O de un aminoácido y el - estructura secundaria la queratina de la
NH- del cuarto aminoácido que le sigue. seda o fibroína.
 Estructura de proteínas

Estructura terciaria Estructura cuaternaria

La estructura terciaria informa sobre la

disposición de la estructura secundaria de un Esta estructura informa de la unión, mediante
polipéptido al plegarse sobre sí misma enlaces débiles (no covalentes) de varias
originando una conformación globular. cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, para formar un complejo proteico.
La conformación globular facilita la solubilidad en
agua y así realizar funciones de transporte,
enzimáticas , hormonales, etc. Se mantiene estable
gracias a la existencia de enlaces entre los radicales
R de los aminoácidos.
La estructura primaria determina cuál será la
secundaria y por tanto la terciaria.
 Qué es el ADN?

Molécula constituída por dos largas cadenas de

nucleótidos unidas entre sí formando una
doble hélice. El polímero se le denomina
polinucleótido o ácido nucleico.
Un nucleótido está formado por una base
nitrogenada, un azúcar y un grupo fosfato.

El azúcar es ribosa en caso de ARN y desoxirribosa en el caso de ADN.

Las bases se encuentran acomodadas hacia el eje de la doble hélice, mientras que el azúcar y
los fosfatos se encuentran orientados hacia el exterior de la molécula.

Las bases nitrogenadas son las que contienen la información genética y los azúcares y los
fosfatos tienen una función estructural formando el esqueleto del polinucleótido.
 Bases nitrogenadas

Las dos cadenas de nucleótidos que constituyen una molécula de ADN, se mantienen unidas
entre sí porque se forman enlaces entre las bases nitrogenadas de ambas cadenas que quedan
enfrentadas.

La unión de las bases se realiza mediante puentes

de hidrógeno, y este apareamiento está
condicionado químicamente de forma que la
adenina (A) sólo se puede unir con la Timina (T) y la
Guanina (G) con la Citosina (C).

Hay aproximadamente 3000 millones de bases en el

ADN

En el caso del ARN también son cuatro bases, dos purinas y dos pirimidinas. Las purinas son A y
G y las pirimidinas son C y U (Uracilo).
Estructura del ADN

Para qué conocer la estructura de los ácidos nucleicos?

•Identificación del código genético, al conocer la

secuencia de bases nitrogenadas.
•determinación del mecanismo y control de la
síntesis de las proteínas
•conocer el mecanismo de transmisión de la
información genética de la célula madre a las
células hijas.

El apareamiento de bases limitado ( A-T; G-C ),

implica que la secuencia de bases de una de las
cadenas define la secuencia de la otra: cadenas
complementarias. Una vez conocida la secuencia
de las bases de una cadena se deduce
inmediatamente la secuencia de bases de la
complementaria.
 El ADN en la célula
Si se sumara la longitud del ADN de todas las
células de una sola persona se podría rodear la
circunferencia terrestre 500.000 veces.
Localización del ADN: en el núcleo celular.
El nucleo contiene cromosomas, compuestos
por hilos de ADN comprimido.
Gen: parte de un cromosoma que determina la
producción de una determinada proteína
Ancho del ADN: 20 Å
Número de nucleótidos por giro: 10
Longitud de una vuelta entera de la hélice: 30Å
Distancia entre las bases: 3,4 Å
Longitud: aproximadamente 3000 millones de
bases (entre 1 y 2 metros)
 Replicación del ADN

Es la capacidad que tiene el ADN de hacer copias o

réplicas de su molécula.
Es un proceso fundamental para la transferencia de la
información genética de generación en generación.

La doble hélice se separa y cada una de las cadenas

sirve de molde para la síntesis de una nueva cadena
complementaria.
El resultado final son dos moléculas idénticas a la
original

La duplicación del ADN supone, primero, la separación de las dos cadenas mediante
mecanismos enzimáticos y luego, a causa del carácter obligatorio o complementario del
apareamiento de bases, la síntesis enzimática de una cadena idéntica a aquella de la que se
separó. Esta fidelidad de la duplicación asegura que la información genética contenida en esa
molécula de ADN se transmita fielmente, sin cambios, de célula a célula, generación tras
generación.
 Síntesis de proteínas

Etapa de transcripción (Sintesis de ARNm) Etapa de traducción

•ocurre dentro del núcleo de las células •síntesis de proteína propiamente dicha
•secuencia de nucleótidos que •ARNm pasa del núcleo al citoplasma
denominamos gen (segmento de ADN donde es traducida por los ribosomas
que determina una proteína) se que arman una proteína
transcribe en una molécula de ARN
mensajero
 Síntesis del ARN mensajero - Transcripción

La enzima ARN polimerasa se sitúa en un sitio específico (promotor) que inicia la síntesis del ARNm.

La molécula helicoidal de ADN se desenrolla y deja accesible la hebra paralela a partir de la cual se
inicia el armado de la hebra de ARN.
Los nucleótidos se añaden uno por uno en orden complementario, de esta manera la adenina del
ADN se combina con el uracilo del ARN (A – U), en el mismo orden, la timina se ensambla con la
adenina (T – A), y la citosina se combina con la guanina y viceversa (C – G, G – C).

El ARNm es el portador de las instrucciones que determinan la secuencia de aminoácidos de

una proteína. Las instrucciones se descifran leyendo los nucleótidos de tres en tres ("tripletes“ o
codones). Cada triplete de nucleótido determina uno de los 20 aminoácidos existentes.
Síntesis del ARN mensajero - Transcripción
 Síntesis de proteínas - Traducción

El ARNm ya está sintetizado y sale del núcleo celular hacia el citoplasma, donde se encuentran los
ribosomas.
Los aminoácidos que se encuentran en las células deben ser unidos según la secuencia que trae el
ARNm.
Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt) específico para cada uno de
ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero (ARNm)
Allí se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia, por complementariedad de
bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que les corresponde. Así se unen uno a uno los
aminoácidos en el orden específico para formar una determinada proteina.

Al final de la cadena del ARNm se encuentra un

codón que sirve de señal de terminación del
proceso.

Una vez finalizada la síntesis de una proteína,

el ARN mensajero queda libre y puede ser
leído de nuevo

Una proteína se forma sólo en algunos segundos

Síntesis de una Proteína
Síntesis de proteínas
 Bibliografía

Hart, Craine, “Química Orgánica”

Wade, “Química Orgánica”

Mc Murray, “Química Orgánica”

Morrison, “Química Orgánica”

Lodish, “Molecular Cell Biology”