“TRADUCCION DE LA INFORMACION GENETICA”

Nombre de los integrantes: Rafael Morgado Márquez

Darío Fabián Hernández Hernández

Erick Alejandro Avalos Zepeda

Luis Ángel Villa Higareda

Yoseline Méndez Higareda

Maestro: Humberto Carranza

Materia: Bioquímica de Nitrógeno

Grado y Grupo: 6*A

Fecha: 27/5/19
 INDICE

6.1.-ESTRUCTURA DE PROTEINAS ..................................................................................... 3

6.2.-TRADUCION DE LA INFORMACION GENETICA Y BIOSINTESIS DE
PROTEINAS ................................................................................................................................ 4
6.2.1.-COMPONENTES NECESARIOS PARA LA SINTESIS DE PROTEINAS ............. 5
6.2.2.-MECANISMO DE LA TRADUCCION .......................................................................... 7
6.2.3.-VELOCIDAD DE TRADUCCION .................................................................................. 9
6.2.4.-MODIFICACION POSTRADUCCIONALES .............................................................. 10
6.2.5.-MECANISMOS DE CONTROL TRADUCCIONAL .................................................. 11
6.2.6.-SINTESIS DE PROTEINAS EN EUCARIOTAS ....................................................... 14
6.2.7.-MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES EN EUCARIOTAS ....................... 16
CONCLUSIONES ..................................................................................................................... 19
BIBLIOGRAFIAS ...................................................................................................................... 20
 6.1.-ESTRUCTURA DE PROTEINAS
La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el
espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de
aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de
compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a
un plegamiento específico.

Estructura primaria
La estructura primaria de las proteínas se refiere a la secuencia
de aminoácidos, es decir, la combinación lineal de los aminoácidos mediante
un tipo de enlace covalente, el enlace peptídico. Los aminoácidos están unidos
por enlaces peptídicos siendo una de sus características más importantes la
coplanaridad de los radicales constituyentes del enlace.
Estructura secundaria
La estructura secundaria de las proteínas es la disposición espacial local del
esqueleto proteico, gracias a la formación de puentes de hidrógeno entre los
átomos que forman el enlace peptídico, es decir, un tipo de enlace no
covalente, sin hacer referencia a la cadena lateral. Existen diferentes tipos de
estructura secundaria: - Estructura secundaria ordenada, (repetitivos donde se
encuentran los hélices alfa y cadenas beta, y no repetitivos donde se
encuentran los giros beta y comba beta) -Estructura secundaria no ordenada -
Estructura secundaria desordenada.

Estructura terciaria
Es el modo en que la cadena poli peptídica se pliega en el espacio, es decir,
cómo se enrolla una determinada proteína, ya sea globular o fibrosa. Es la
disposición de los dominios en el espacio.
La estructura terciaria se realiza de manera que los aminoácidos apolares se
sitúan hacia el interior y los polares hacia el exterior en medios acuosos. Esto
provoca una estabilización por interacciones hidrofóbicas, de fuerzas de van
der Waals y de puentes disulfuro1 (covalentes, entre aminoácidos
de cisteína convenientemente orientados) y mediante enlaces iónicos.
Estructura cuaternaria
La estructura cuaternaria deriva de la conjunción de varias cadenas peptídicas
que, asociadas, conforman un ente, un multímetro, que posee propiedades
distintas a la de sus monómeros componentes. Dichas subunidades se asocian
entre sí mediante interacciones no covalentes, como pueden ser puentes de
hidrógeno, interacciones hidrofóbicas o puentes salinos.
 6.2.-TRADUCION DE LA INFORMACION GENETICA Y
BIOSINTESIS DE PROTEINAS
El ARN mensajero es el que lleva la información para la síntesis de proteínas,
es decir, determina el orden en que se unirán los aminoácidos.

Esta información está codificada en forma de tripletes, cada tres bases

constituyen un codón que determina un aminoácido. Las reglas de
correspondencia entre codones y aminoácidos constituyen el código genético
(ver).

La síntesis de proteínas o traducción tiene lugar en los ribosomas del

citoplasma. Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia,
específico para cada uno de ellos, y son llevados hasta el ARN mensajero,
dónde se aparean el codón de éste y el anticodón del ARN de transferencia,
por complementariedad de bases, y de ésta forma se sitúan en la posición que
les corresponde. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARN
mensajero queda libre y puede ser leído de nuevo
 6.2.1.-COMPONENTES NECESARIOS PARA LA SINTESIS DE
PROTEINAS
La biosíntesis de proteínas o síntesis de proteínas es el
proceso anabólico mediante el cual se forman las proteínas. El proceso consta
de dos etapas, la traducción del ARN mensajero, mediante el cual
los aminoácidos del polipéptido son ordenados de manera precisa a partir de la
información contenida en la secuencia de nucleótidos del ADN, y las
modificaciones postraducción que sufren los polipéptidos así formados hasta
alcanzar su estado funcional. Dado que la traducción es la fase más
importante, la biosíntesis de proteínas a menudo se considera sinónimo de
traducción.

Componentes del equipo de traducción

Inicio de la traducción
Es la primera etapa de la biosíntesis de proteínas. El ARNm se une a la
subunidad menor de los ribosomas. A éstos se asocia el aminoacil-ARNt,
gracias a que el ARNt tiene en una de sus asas un triplete
de nucleótidos denominado anticodón, que se asocia al primer codón del
ARNm según la complementariedad de las bases.
Elongación de la cadena polipeptídica
El complejo ribosomal posee dos sitios de unión o centros. El centro peptidil o centro P,
donde se sitúa el primer aminoacil-ARNt y el centro aceptor de nuevos aminoacil-ARNt
o centro A. El carboxilo terminal (-COOH) del aminoácido iniciado se une con el amino
terminal (-NH2) del aminoácido siguiente mediante enlace peptídico. Esta unión es
catalizada por la enzima peptidil transferasa.
Terminación de la síntesis de la cadena polipeptídica
Los codones UAA, UAG y UGA son señales de paro que no especifican ningún
aminoácido y se conocen como codones de terminación; determinan el final de la síntesis
proteica. No existe ningún ARNt cuyo anticodón sea complementario de dichos codones y,
por lo tanto, la biosíntesis del polipéptido se interrumpe. Indican que la cadena
polipeptídica ya ha terminado. Este proceso viene regulado por los factores de liberación,
de naturaleza proteica, que se sitúan en el sitio A y hacen que la peptidil
transferasa separe, por hidrólisis.
Plegamiento
Las proteínas deben adquirir su estructura tridimensional nativa, la que
desempeña la función, a partir de la estructura primaria. Christian B.
Anfinsen en sus trabajos con la ribonucleasa A, postuló su hipótesis que
propone que toda la información necesaria para el plegamiento se encuentra
contenida en la estructura primaria. Esto dio pie a que en 1969 Levinthal
sugiriese la existencia de una paradoja a la que se conoce como la paradoja de
Levinthal: si una proteína se pliega explorando al azar todas las
conformaciones posibles necesitaría un tiempo mayor que la edad del propio
Universo.
Glucosilación
La glucosilación es la adición de uno o más glúcidos a una proteína lo que da
lugar a las glucoproteínas, que son esenciales en los mecanismos
de reconocimiento celular. La glucosilación puede implicar la adición de unas
pocas moléculas glucídicas o de grandes cadenas ramificadas
de oligosacáridos. Existe un centenar de glucosiltransferasasdistintas,
las enzimas encargadas de realizar este proceso. El mecanismo es
básicamente el mismo en todos los casos; un azúcar es transferido desde un
sustrato dador activado hasta un aceptor apropiado.
Proteólisis parcial
La proteólisis parcial es una etapa frecuente en los procesos de maduración de
las proteínas. Pueden eliminarse secuencias de aminoácidos en ambos
extremos o en el interior de la proteína. La proteólisis en el retículo
endoplasmático y en el aparato de Golgi son, por ejemplo, esenciales en la
maduración de la insulina; la preproinsulina codificada por el ARNm es
introducida en el retículo endoplasmático; una peptidasa la corta y origina
la proinsulina que se pliega para formar los puentes disulfuro correctamente.
Modificación de aminoácidos
Sólo 20 aminoácidos están codificados genéticamente y son incorporados
durante la traducción. Sin embargo, las modificaciones postraducción conducen
a la formación de 100 o más derivados de los aminoácidos. Las modificaciones
de los aminoácidos juegan con frecuencia un papel de gran importancia en la
correcta funcionalidad de la proteína.
 6.2.2.-MECANISMO DE LA TRADUCCION

Mecanismos básicos

El ARNm porta la información genética codificada en forma de secuencia de

ribonucleótidos desde los cromosomas hasta los ribosomas. Los
ribonucleótidos son "leídos" por la maquinaria traductora en una secuencia de
tripletes de nucleótidos llamados codones. Cada uno de estos tripletes codifica
un aminoácido específico.

Iniciación
La iniciación de la traducción en las procariotas supone ensamblar los
componentes del sistema de traducción, que son: las dos
subunidades ribosomales, el ARNm a traducir, el primer aminoacil-ARNt (el
ARNt cargado con el primer aminoácido), GTP (como fuente de energía) y
factores de iniciación que ayudan a ensamblar el sistema de iniciación.
Elongación

La elongación de la cadena polipeptídica consiste en la adición

de aminoácidos al extremo carboxilo de la cadena. Comienza cuando el nuevo
aminoacil-ARNt se acopla en el sitio A. El factor de elongación Tu (EF-Tu), una
pequeña GTPasa, facilita este acoplamiento. Ahora el sitio P contiene el
comienzo de la cadena peptídica de la proteína a codificar y el sitio A tiene el
siguiente aminoácido que debe añadirse a la cadena peptídica.

Terminación

La terminación ocurre cuando uno de los tres codones de terminación o de

parada entra en el sitio A. Estos codones no son reconocidos por ningún ARNt.
Sí son reconocidos, en cambio, por un tipo de proteínas, llamadas factores de
liberación; concretamente, por la RF-1 (que reconoce los codones de parada
UAA y UAG) o la RF-2 (que reconoce al UAA y al UGA). Un tercer factor de
liberación, el RF-3, cataliza la liberación producida por el RF-1 y el RF-2 al final
del proceso de terminación. Estos factores disparan la hidrólisis del
enlace éster de la peptidil-ARNt y la liberación del ribosoma de la proteína
recién sintetizada. O el fin de la fase.
 6.2.3.-VELOCIDAD DE TRADUCCION

ARNs de transferencia (ARNt)

Los ARNs de transferencia o ARNt, son "puentes" moleculares que conectan

los codones del ARN con los aminoácidos para los que codifican. Un extremo
de cada ARNt tiene una secuencia de tres nucleótidos llamada anticodón, que
se puede unir a codones del ARNm en específico. El otro extremo de ARNt
lleva los aminoácidos que especifican los codones.Hay muchos tipos de ARNt.
Cada tipo lee uno o unos pocos codones y lleva el aminoácido correcto que
corresponde a esos codones,

Ribosomas

Los ribosomas son las estructuras donde se construyen los polipéptidos

(proteínas). Se componen de proteínas y ARN (ARN ribosomal o ARNr). Cada
ribosoma tiene dos subunidades, una grande y una pequeña, que se reúnen
alrededor de un ARNm, algo parecido a las dos mitades de un pan para
hamburguesa que se reúnen alrededor de la torta de carne.
 6.2.4.-MODIFICACION POSTRADUCCIONALES
La modificación postraduccional de una proteína es un cambio químico
ocurrido en esta después de su síntesis por los ribosomas. Es uno de los pasos
finales de la síntesis de proteínas y, por lo tanto, de la expresión génica.
Muchas proteínas no podrían ejercer sus funciones si no sufrieran estos
cambios.

Proceso

Una proteína o cadena polipeptídica es una cadena lineal de aminoácidos.

Existen 20 aminoácidos posibles que están codificados en el RNA
mensajero en tripletes de nucleótidos conocidos como codones. Durante la
síntesis de proteínas se incorporan aminoácidos de uno en uno a la cadena en
el orden establecido por el RNA mensajero. Este proceso es conocido
como traducción y da lugar a un protopéptido que necesitará sufrir
modificaciones para poder activarse como agente biológico.
 6.2.5.-MECANISMOS DE CONTROL TRADUCCIONAL

Control del transporte de los mRNA en eucariotas

El transporte del mRNA maduro desde el núcleo al citoplasma va a permitir que

se traduzca o no. Para salir al citoplasma, el mRNA ha de atravesar el poro
nuclear. Antes se asumía que los mRNA maduros se transportaban por el poro
nuclear hacia el citoplasma y era accesible a los ribosomas entre 1 y 5 minutos
después. Pero se ha observado que algunos mRNA pueden quedar
específicamente retenidos en el núcleo. Este control parece que se ejerce por
el reconocimiento de las proteínas que se asocian a los transcritos nada más
formarse (eIF-4E en la caperuza y PABP en el poli-A, por ejemplo).

Regulación por fosforilación

Mediante la fosforilación de distintos factores de iniciación de la traducción se

consigue modificar la frecuencia de traducción de los mRNA, ya que estos
factores fosforilables no son específicos de un mRNA.
1.- eIF-2

El eIF-2 fosforilado (Pi / eIF2) estabiliza su interacción con GDP, de manera

eIF-2B no puede ayudarle a recambiar el GDP por GTP. Se forma un complejo
estable Pi / eIF-2 / GDP / eIF-2B, con lo que no se recicla eIF-2 y se bloquea la
iniciación de la traducción de todos los mRNA.

2.- eIF-4E

El F-4E suele encontrarse fosforilado para reconocer la caperuza y asociarse a

eIF-4G. Tanto durante la apoptosis como tras un choque térmico, disminuye a
fosforilación de este factor y disminuye la síntesis de proteínas.
El F-4E puede estar asociado a unas proteínas que se denominan 4E-BP, por
lo que no se puede unir a eIF-4G ni la caperuza (baja la tasa de síntesis de
proteínas). Los tratamientos con factores de crecimiento o insulina aumentan la
tasa de síntesis de proteínas porque fosforilan las 4E-BP. El ayuno y
el estrés provocan la desfosforilación de las 4E-BP, por lo que se pueden
asociar a eIF-4E y disminuir la tasa de síntesis de proteínas.

Muchos estreses en plantas provocan la fosforilación de eIF-4A y

la desfosforilación de eIF-4B con lo que se consigue inactivar y bloquear la
traducción de todos los mRNA.
 6.2.6.-SINTESIS DE PROTEINAS EN EUCARIOTAS
Catalítica. Algunas proteínas llamadas enzimas, tienen la capacidad de
transformar a otras moléculas. Llevan a cabo la incorporación y remoción
de grupos funcionales, la oxidación y el rompimiento de enlaces covalentes.
Reguladora. Proteínas llamadas hormonas, capaces de regular
diversos procesos biológicos de manera específica.
Estructural y de sostén. Proporcionan estructura, sostén y resistencia a
la célula, tejidos y órganos.
Defensiva. Proteínas conocidas como anticuerpos.
Protección y lubricación. Llamadas mucoproteínas, forman moco para proteger
y lubricar al aparato digestivo y respiratorio.
De transporte. Transportan diversos compuestos en el organismo.
Transducción de señales. Mediante proteínas como los receptores,
las células responden a diferentes estímulos externos o señales que reciben.
Movimiento. Debido al desplazamiento de las fibras de las proteínas actina y
miosina, presentes en los músculos, se mueven los órganos y el organismo
completo.
Reserva de energía y de aminoácidos. Pueden ser empleadas en casos
extremos y funcionar como una reserva de residuos de aminoácidos que se
emplean cuando el cuerpo del animal así lo requiere.
ADN: su estructura y función en células eucariontes
Los seres vivos funcionan admirablemente gracias a "pequeñas maquinas"
moleculares que llevan en su interior. En cada célula existe una molécula
maestra que "dirige" las actividades, el ácido desoxirribonucleico o ADN, cuya
estructura y funciones han sido motivo de numerosas investigaciones en los
últimos tiempos.
Se sabe que el ADN contiene un gran cúmulo de instrucciones que al ser
fielmente interpretadas por el ácido ribonucleico o ARN dan lugar a la
elaboración de cada una de las proteínas que el organismo requiere.
Los componentes del ADN son los nucleótidos. Un nucleótido está formado por
la unión de tres elementos: azúcar desoxirribosa, fosfato y base niutrogenada
(adenina, timina, guanina o citosina).
Las bases nitrogenadas que forman al ADN se clasifican como púricas y
pirimídicas. Los carbonos del azúcar se identifican por medio de los números 1,
2, 3, 4 y 5. Esta numeración indica los puntos de unión del carbono con otras
moléculas.
La molécula de ADN consta de estructura primaria, secundaria y terciaria.
Síntesis de proteínas en eucariontes
El ARN o ácido ribonucleico complementa las funciones del ADN, ya que
interpreta el mensaje hereditario y lo traduce en la formación de las proteínas
que el organismo requiere.
Cada célula de un organismo elabora sus proteínas de acuerdo con la
información que el ADN proporciona. No toda la información es leída al
mismo tiempo. Esto se puede compara con lo que ocurre con una gran
enciclopedia: sólo se abre en determinados capítulos y se copia de acuerdo
con las necesidades. Lo mismo ocurre con la información contenida en el ADN
y su utilización por la célula.
 6.2.7.-MODIFICACIONES POSTRADUCCIONALES EN
EUCARIOTAS
1.- Exportación de proteínas en los procariotas

El caso más sencillo puesto que en procariotas las proteínas o quedan en el

citosol o pasan a la membrana y se exportan. Aquellas que van a ser
transportadas a través de la membrana celular contienen en los primeros 15-36
primeros aminoácidos la secuencia señal o péptido líder.

Este motivo comienza por al menos un aminoácido, y no más de 3, cargado

positivamente (región N). A continuación, aparece un dominio de hélice α de
carácter hidrófobo de unos 10-15 aminoácidos —si fuera más larga, anclaría la
proteína a la membrana en lugar de servir de señal— (región H). El motivo
termina por una secuencia de aminoácidos polares pequeños abundante en Ala
(región C) en los que se encuentra el sitio de corte para eliminar la secuencia
señal. Esta señal se corta y elimina de la secuencia final una vez que la
proteína ha atravesado la membrana.
El péptido naciente forma un complejo con una carabina citoplásmica (SecB)
del tipo Hsp70 que evita su plegado prematuro. En la superficie interna de la
membrana interacciona con SecA, que es una ATPasa que consume energía
para empujar a la proteína hacia el exterior celular a través del poro formado
por SecE, SecY y SecG. Si la proteína contiene dominios hidrófobos de
longitud superior a 20 aa, se quedará anclada en la membrana, y si no saldrá
completamente al exterior celular.

2.- Localización de proteínas en los eucariotas

La célula eucariota es una estructura multicompartimentada, por lo que se

necesitan distintos tipos de señales para que la célula sepa dónde tiene que
localizarse cada proteína.

Todas las proteínas comienzan a sintetizarse en el citosol (excepto las

codificadas por los genomas mitocondrial y cloroplastídico), por lo que el citosol
es el punto de partida del tráfico de proteínas y el destino de las proteínas que
carecen de señales. Las proteínas pueden alcanzar su
destino cotraduccionalmente (mientras se sintetizan)
o postraduccionalmente (una vez que se han separado del ribosoma). Las
secuencias que van a permitir que las proteínas se alojen en distintos
compartimentos se denominan péptido líder o péptida señal cuando mandan
la proteína al retículo endoplásmico (presentan las mismas características que
los péptidos líder procariotas), mientras que se denominan secuencias de
tránsito o presecuencias (targeting sequence, transit
sequence o presequence) cuando sirven para enviarlas a los orgánulos. Ambos
tipos de señales suelen comprender entre 15 y 60 aminoácidos del extremo
amino y se eliminan una vez que han cumplido su misión. La proteína que
contiene esta secuencia se llama pre-proteína. No hay que confundirlas con
las pro-proteínas que son formas precursoras inactivas de algunas proteínas.
La manera de alcanzar su orgánulo destino va a depender del orgánulo en
cuestion.
Cuando un polipéptido asoma por el ribosoma, la maquinaria de traducción se
va a repartir en dos grandes grupos que van a determinar la futura localización
intracelular:

 Los polisomas que siguen libres sintetizan proteínas que se

quedan en el citosol de forma cuasi-soluble. Algunas van a ser
reconocidas por receptores de las membranas de los orgánulos
dando origen a un transporte postraduccional.
 Todas las proteínas sintetizadas por polisomas unidos a una
membrana inician su tráfico entrando en el retículo
endoplásmico principalmente, aunque también hay
polirribosomas unidos a mitocondrias y a cloroplastos, mediante
un transporte cotraduccional.

Si la proteína no tiene ningún tipo de señal se quedará en el citoplasma, pero si

no va a seguir una de las siguientes rutas:

 Las proteínas que van al núcleo siguen un transporte

regulado a través de los poros nucleares.
 Las que van a orgánulos con membrana (la mitocondria, los
cloroplastos, los peroxisomas o el retículo endoplásmico) siguen
un mecanismo de translocación de proteínas mediado por
otras proteínas que transportarn los péptidos de un lado al otro
de la membrana.
 Del retículo endoplásmico al Golgi, el transporte se realiza
mediante vesículas de transporte que se forman en el
retículo y se funden en el Golgi.
 Del Golgi a la superficie celular se emplea la misma vía de
vesículas de transporte, pero si el destino es un lisosoma o un
gránulo de secreción, se emplea la vía de las vesículas de
secreción.
CONCLUSIONES
 BIBLIOGRAFIAS

https://es.wikipedia.org/wiki/Estructura_de_las_prote%C3%ADnas

http://www.botanica.cnba.uba.ar/Pakete/3er/LosCompuestosOrganicos/1111/Traduccion.ht
m

https://accessmedicina.mhmedical.com/content.aspx?bookid=1960&sectionid=148097707

https://es.khanacademy.org/science/biology/gene-expression-central-dogma/translation-
polypeptides/a/translation-overview

http://diarium.usal.es/vgnunez/files/2012/11/9.-Modificaciones-Postraduccionales-de-las-
Proteinas.pdf

https://www.sebbm.es/web/es/divulgacion/rincon-profesor-ciencias/articulos-divulgacion-
cientifica/313-modificaciones-postraduccionales-de-proteinas-mecanismos-clave-en-el-
control-de-su-actividad

http://www.biorom.uma.es/contenido/av_bma/apuntes/T15/transpo.htm

https://www.monografias.com/trabajos68/sintesis-proteinas-eucariontes/sintesis-proteinas-
eucariontes2.shtml

https://www.sebbm.es/BioROM/contenido/av_bma/apuntes/T16/locInt.htm