Estructura y propiedades del agua

La molécula de agua está formada por dos átomos de H unidos a un átomo de O

por medio de dos enlaces covalentes. El ángulo entre los enlaces H-O-H es de
104'5º. El oxígeno es más electronegativo que el hidrógeno y atrae con más fuerza
a los electrones de cada enlace.

El resultado es que la molécula de agua aunque tiene una carga total neutra (igual
número de protones que de electrones), presenta una distribución asimétrica de sus
electrones, lo que la convierte en una molécula polar, alrededor del oxígeno se
concentra una densidad de carga negativa, mientras que los núcleos de hidrógeno
quedan parcialmente desprovistos de sus electrones y manifiestan, por tanto, una
densidad de carga positiva.

Por ello se dan interacciones dipolo-dipolo entre las propias moléculas de agua,
formándose enlaces por puentes de hidrógeno, la carga parcial negativa del oxígeno
de una molécula ejerce atracción electrostática sobre las cargas parciales positivas
de los átomos de hidrógeno de otras moléculas adyacentes.
Aunque son uniones débiles, el hecho de que alrededor de cada molécula de agua
se dispongan otras cuatro moléculas unidas por puentes de hidrógeno permite que
se forme en el agua (líquida o sólida) una estructura de tipo reticular, responsable
en gran parte de su comportamiento anómalo y de la peculiaridad de sus
propiedades fisicoquímicas.
Que es ácido y base

La definición de ácidos y bases ha ido modificándose con el tiempo. Al principio

Arrhenius fue quien clasifico a los ácidos como aquellas sustancias que son capaces
de liberar protones (H+) y a las bases como aquellas sustancias que pueden liberar
iones OH–. Esta teoría tenía algunas limitaciones ya que algunas sustancias podían
comportarse como bases sin tener en su molécula el ion OH–. Por ejemplo el NH3.
Aparte para Arrhenius solo existía el medio acuoso y hoy es sabido que en medios
distintos también existen reacciones ácido-base.

Brönsted y Lowry posteriormente propusieron otra teoría en la cual los ácidos y

bases actúan como pares conjugados. Ácido es aquella sustancia capaz de aportar
protones y base aquella sustancia capaz de captarlos. No tiene presente en su
definición al ion OH–.

Simbólicamente:

AH + H2O —-> A– + H3O+

El AH es el ácido, (ácido 1) de su base conjugada A– (base 1) y el agua (base 2) es

la base de su ácido conjugado H3O+ (ácido 2).
 Proteínas
Son biomoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.

Por sus propiedades físico-químicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas

simples (holoproteidos), formadas solo por aminoácidos o sus derivados; proteínas
conjugadas (heteroproteidos), formadas por aminoácidos acompañados de
sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas por
desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son necesarias
para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma
deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras
(forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas).

Principales funciones de las proteínas

Las funciones de las proteínas son las siguientes:
 Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y
regulan factores contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas,
como venenos de serpientes o la del botulismo son proteínas generadas con
funciones defensivas. Las mucinas protegen las mucosas y tienen efecto
germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación coágulos de
sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos.
 Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas
están formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas
plasmáticas, hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son
causantes de las reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas
proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan
la expresión de ciertos genes.
 Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y
numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones
químicas del metabolismo.
 Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos
medios tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida
como función homeostática de las proteínas.
 La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función
de las proteínas contráctiles que facilitan el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los
músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada
la dineina que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
 La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es
de gran importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno
que confieren elasticidad y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno
del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina del tejido conjuntivo
elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.
 Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman
parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas
glucoproteínas actuan como receptores formando parte de las membranas
celulares o facilitan el transporte de sustancias.
 Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para
el organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos
de la función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o
a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del
grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el
desarrollo del embrión.
 Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la
hemoglobina y la mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la
sangre en los organismos vertebrados y en los músculos respectivamente. En
los invertebrados, la función de proteínas como la hemoglobina que transporta
el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas cuya
función es el transporte son citocromos que transportan electrones e
lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.
 Aminoácidos

Un aminoácido es una molécula orgánica con un grupo amino (-NH2) y un grupo

carboxilo (-COOH).1 Los aminoácidos más frecuentes y de mayor interés son
aquellos que forman parte de las proteínas. Dos aminoácidos se combinan en una
reacción de condensación entre el grupo amino de uno y el carboxilo del otro,
liberándose una molécula de agua y formando un enlace amida que se denomina
enlace peptídico; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido. Si se une
un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar un
polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en
los ribosomas.

Clasificaciones de los Aminoácidos

Cada uno de los 20 α-aminoácidos encontrados en las proteínas se puede distinguir
por la substitución de los grupos-R en el átomo del carbono-α. Existen dos clases
amplias de aminoácidos de acuerdo a si el grupo-R, hidrofóbicos o hidrofílicos.

Los aminoácidos hidrofóbicos tienden a rechazar el ambiente acuoso y, por lo tanto,

residen predominante dentro de las proteínas. Esta clase de aminoácidos no se
ionizan ni participan en la formación de enlaces de H. Los aminoácidos hidrofílicos
tienden a interactuar con el ambiente acuoso, están implicados a menudo en la
formación de enlaces de H y se encuentran predominantemente en las superficies
externas de las proteínas o en los sitios reactivos de las enzimas.

Dado que los aminoácidos comunes en las proteínas difieren entre si por la
cadena lateral, su clasificación obedece a las propiedades química de la cadena
lateral, esta puede clasificarse segun su polaridad y/o carga a pH neutro, el tipo de
estructura química, su reactividad y los elementos presentes y por su habilidad
para formar enlaces de hidrógeno. La siguiente tabla presenta a los aminoácidos y
sus propiedades y en la página complementaria puede observarse su estructura
tridimensional.
Caracter de Forma
Grupo
Nombre la cadena polaridad puentes
reactivo
lateral de H
Glicina alifática - apolar no
Alanina alifática - apolar no
Valina alifática - apolar no
Leucina alifática - apolar no
Isoleucina alifática - apolar no
Prolina alifática - apolar no
 Fenilalanina aromática - apolar no
heterocíclo Nitrógeno
Triptofano apolar acepta
aromático arómatico
-OH apolar acepta
Tirosina aromática
fenólico ionizable y dona
Metionina alifática tioeter apolar acepta
polar acepta
Cisteina alifática tiol
ionizable y dona
alcohol polar acepta
Serina alifática
primario sin carga y dona
alcohol polar acepta
Treonina alifática
secundario sin carga y dona
polar acepta
Asparagina alifática amida
sin carga y dona
polar acepta
Glutamina alifática amida
sin carga y dona
ácido polar acepta
Aspártico alifática
carboxílco ionizable y dona
ácido polar acepta
Glutámico alifática
carboxílco ionizable y dona
heterocíclo polar acepta
Histidina imidazol
alifático ionizable y dona
polar acepta
Lisina alifática amino
ionizable y dona
polar acepta
Arginina alifática guanidio
ionizable y dona

Características de los Aminoácidos

Aprendamos ahora un poco más acerca de los aminoácidos, las unidades
básicas de las proteínas. Como ya se mencionó, los aminoácidos difieren entre sí
primeramente por la estructura de su grupo 'R', o cadena lateral. Dos grupos
importantes de aminoácidos son considerados en esta serie de lecciones: los
aminoácidos aromáticos (fenilalanina, tirosina y triptófano) y los aminoácidos de
cadena lateral ramificada (leucina, valina e isoleucina). Las estructuras
moleculares se muestran en las Figuras 4 y 5, respectivamente. Observe que los
términos 'ramificada' y 'aromáticos' describen de manera adecuada los grupos 'R'
respectivos.
Estructura de las proteínas y su clasificación

Todas las proteínas poseen una misma estructura química central, que consiste en
una cadena lineal de aminoácidos. Lo que hace distinta a una proteína de otra es la
secuencia de aminoácidos de que está hecha, a tal secuencia se conoce como
estructura primaria de la proteína. La estructura primaria de una proteína es
determinante en la función que cumplirá después, así las proteínas estructurales
(como aquellas que forman los tendones y cartílagos) poseen mayor cantidad de
aminoácidos rígidos y que establezcan enlaces químicos fuertes unos con otros
para dar dureza a la estructura que forman.

Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede adoptar múltiples

conformaciones en el espacio que se forma mediante el plegamiento del polímero
lineal. Tal plegamiento se desarrolla en parte espontáneamente, por la repulsión de
los aminoácidos hidrófobos por el agua, la atracción de aminoácidos cargados y la
formación de puentes desulfuro y también en parte es ayudado por otras proteínas.
Así, la estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la
cadena proteica, es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que
están enlazados y la forma en que se pliega la cadena se analiza en términos de
estructura secundaria. Además las proteínas adoptan distintas posiciones en el
espacio, por lo que se describe una tercera estructura. La estructura terciaria, por
tanto, es el modo en que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio, es decir,
cómo se enrolla una determinada proteína. Así mismo, las proteínas no se
componen, en su mayoría, de una única cadena de aminoácidos, sino que se suelen
agrupar varias cadenas polipeptídicas (o monómeros) para formar proteínas
multiméricas mayores. A esto se llama estructura cuaternaria de las proteínas, a la
agrupación de varias cadenas de aminoácidos (o polipéptidos) en complejos
macromoleculares mayores.

Por tanto, podemos distinguir cuatro niveles de estructuración en las proteínas:

• estructura primaria
• estructura secundaria
• estructura terciaria
 • estructura cuaternaria

Su clasificación está Basada en la forma de las proteínas:

a) Proteinas globulares (esferoproteinas):

Estas proteínas no forman agregados. Las conformaciones principales del
esqueleto peptídico incluyen la hélice, las láminas y los giros. Estas proteínas
tienen función metabólica: catálisis, transporte, regulación,
protección…Estas funciones requieren solubilidad en la sangre y en otros
medios acuosos de células y tejidos. Todas las proteínas globulares están
constituidas con un interior y un exterior definidos. En soluciones acuosas,
los aminoácidos hidrofóbicos están usualmente en el interior de la proteína
globular, mientras que los hidrofilacios están en el exterior, interactuando con
el agua. Ejemplos de estas proteínas son la Hemoglobina, las enzimas, etc.
b) Proteínas fibrosas (escleroproteinas) :
Estas proteínas son insolubles en agua y forman estructuras alargadas.
Se agregan fuertemente formando fibras o laminas. La mayor parte
desempeñan un papel estructural y/o mecánico. Tienden a formar estructuras
de alta regularidad, lo cual deriva a su vez de la alta regularidad de la
estructura primaria. Usualmente son ricas en aminoácidos modificados.
Ejemplos de estas proteínas son la queratina y el colágeno.

2.- Basada en la composicion:

a) Proteínas Simples: Formadas solamente por aminoácidos que forman

cadenas peptídicas.
b) Proteínas conjugadas: Formadas por aminoácidos y por un compuesto no
peptídico. En estas proteínas, la porción polipeptidica se denomina
apoproteina y la parte no proteica se denomina grupo prostético.

De acuerdo al tipo de grupo prostético, las proteínas conjugadas pueden clasificarse

a su vez en:

• nucleoproteínas
 • glycoproteinas
• flavoproteinas
• hemoproteinas,
• etc.

3.- De acuerdo a su valor nutricional, las proteínas pueden clasificarse en:

a) Completas: Proteinas que contienen todos los aminoácidos esenciales.

Generalmente provienen de fuentes animales.
b) Incompletas: Proteinas que carecen de uno o más de los amino ácidos
esenciales. Generalmente son de origen vegetal.