Anda di halaman 1dari 15

ENZIM

BAB I

PENDAHULUAN

A. Latar Belakang

Enzim adalah molekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organic.
Molekul awal yang disebut subtract akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain
yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme.
Kerja enzim dipengaruhi oleh beberapa factor, terutama adalah subtract, suhu,
keasaman, kofaktor, dan inhibitor. Tiap enzim memerlukan suhu dan pH (tingkat
keasaman) optimim yang berbeda-beda karena enzim adalah protein, yang dapat
mengalami kerusakan. Hal ini akan menyebabkan enzim kehilangan fungsinya sama
sekali. Kerja enzim juga dipengaruhi oleh molekul lain. Inhibitor adalah molekul yang
menurunkan aktivitas enzim. Banyak obat dan racun adalah inbitor enzim.
Inhibitor irreversibel atau tidak dapat balik, dimana setelah inhibitor mengikat
enzim, inhibitor tidak dapat dipisahkan dari sisi aktif enzim. Keadaan ini menyebabkan
enzim tidak dapat mengikat substrat atau inhibitor merusak beberapa komponen (gugus
fungsi) pada sisi katalitik molekul enzim.
Sehingga dilakukan percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim
dengan tujuan untuk mengetahui pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim. Dimana
dalam percobaan pengaruh inhibitor terhadap aktivitas enzim ini, digunakan inhibitor
kompetitif yaitu malonat. Dalam hal ini malonat yang menginhibisi reaksi yang dikatalisis
oleh enzim suksinat dehidrogenase. Berdasarkan kaitan dengan metabolisme dan
berbagai peranan enzim dalam metabolisme tersebut, maka yang perlu dipelajari adalah
mengenai pemahaman.
B. Rumusan Masalah
Berdasarkan Latar belakang di atas, didapat beberapa rumusan masalah yang
menjadi pembahasan dalam makalah ini, yaitu sebagai berikut:
1. Apa yang dimaksud dengan enzim?
2. Bagaimana penyebaran enzim dalam sel?
3. Bagaimana sifat-sifat enzim?
4. Bagaimana klasifikasi enzim?
5. Bagaimana kofaktor enzim?
6. Bagaimana mekanisme kerja enzim?
7. Bagaimana faktor-faktor yang mempengaruhi kerja enzim?
8. Bagaimana nomenklatur enzim?
9. Apa fungsi spesifik enzim dan tata nama enzim?
10.Apa struktur dan fungsi dari enzim?

C. Tujuan Penulisan
Untuk memenuhi tugas Biomedik Dasar
BAB 2

PEMBAHASAN

a. Pengertian Enzim
Enzim adalah molekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa
yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organic.
Molekul awal yang disebut subtract akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain
yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme.
Menurut Kuhne (1878) enzim berasal dari kata in + zyme yang berarti sesuatu
yang di dalam ragi. Berdasarkan penelitian maka dapat disimpulkan bahwa enzim adalah
suatu protein yang berupa molekul-molekul besar. Pada enzim terdapat bagian protein
yang tidak tahan panas yaitu disebut dengan apoenzim, sedangkan bagian yang bukan
protein adalah bagian yang aktif dan diberi nama gugus prostetik, biasanya berupa logam
seperti besi, tembaga, seng atau suatu bahan senyawa organic yang mengandung logam.
Enzim adalah biomolekul berupa protein berbentuk bulat (globular), yang terdiri
atas satu rantai polipeptida atau lebih dari satu rantai polipeptida. Dengan adanya enzim,
molekul awal yang disebut subtract akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain
yang disebut produk.
Dalam tumbuhan pun terdapat proses metabolisme tumbuhan yang terdiri dari
anabolisme (pembentkan senyawa yang lebih besar dari molekul – 8 molekul yang lebih
kecil, molekul ini terdiri dari pati, selulose, protein, lemak dan asam lemak; Proses ini
membutuhkan energi). Sedang katabolisme merupakan senyawa dengan molekul yang
besar membentuk senyawa – senyawa dengan molekul yang lebih kecil dan
menghasilkan energi.
Sel dalam tubuh tumbuhan mampu mengatur lintasan – lintasan metabolik yang
dikendalikannnya agar terjadi dan dapat mengatur kecepatan reaksi tersebut dengan cara
memproduksi suatu katalisator dalam jumlah yang sesuai dan tepat pada saat dibutuhkan.
Katalisator inilah yang disebut dengan enzim yang mampu mempercepat laju reaksi.
Enzim yang disebut ATP sintase menggunakan energi potensial untuk
mensintesis molekul yang disebut ATP, yang merupakan mata yang energi yang paling
umum untuk sel, dan yang digunakan dalam reaksi gelap fotosintesis.

b. Penyebaran Enzim Dalam Sel


Enzim untuk fotosintesis terdapat dalam kroloplas, untuk respirasi terutama
terdapat dalam mitokondria sedang sebagian lagi terdapat dalam sitosol. Enzim untuk
sintesis DNA, RNA, dan mitosis terdapat dalam inti (Vandalita, 2018:58).
Pengelompokkan enzim dalam kompartemen meningkatkan efisiensi proses-
proses seluler karena dua hal yaitu membantu memastikan bahwa konsentrasi rekaktan
cukup di tempat enzim tersebut terdapat dan membantu memastikan bahwa satu
senyawa diarahkan menjadi hasil yang diperlukan dan tidak dialihkan ke jalur lain oleh
kerja enzim lain yang berkompetisi yang juga dapat bekerja pada senyawa itu di tempat
lain dalam sel. Namun pengelompokkan enzim dalam kompartemen-kompartemen tidak
absolut, misalnya membrane yang mengelilingi kloroplas memungkinkan beberapa gula
fosfat yang dihasilkan fotosintesis ke luar. Senyawa-senyawa itu kemudian oleh sejumlah
enzim di luar kloroplas dilibatkan dalam sintesis dinding sel dan respirasi yang penting
untuk tumbuh dan pemeliharaan tumbuhan (Vandalita, 2018).

c. Sifat-sifat Enzim

Menurut Pack (2008: 161) sifat-sifat dari enzim adalah sebagai berikut ini:
1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat
dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika
lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya
dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat
yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk
yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang
dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Dalam reaksi biokimia hanya sejumlah kecil enzim
yang dibutuhkan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi produk hasil.
5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja
dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa 10
sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi
senyawa tertentu.

d. Klasifikasi Enzim
Menurut Poedjiadi (2006: 75-76) enzim dapat digolongkan
berdasarkan tempat bekerjanya, substrat yang dikatalisis, daya katalisisnya, dan cara
terbentuknya.
1. Penggolongan enzim berdasarkan tempat bekerjanya
a. Endoenzim Endoenzim disebut juga enzim intraseluler, yaitu enzim yang
bekerjanya di dalam sel. Umumnya merupakan enzim yang digunakan untuk
proses sintesis di dalamsel dan untuk pembentukan energi (ATP) yang berguna
untuk proses kehidupan sel,misal dalam proses respirasi.
b. Eksoenzim Eksoenzim disebut juga enzim ekstraseluler, yaitu enzim
yang bekerjanya di luar sel. Umumnya berfungsi untuk “mencernakan” substrat
secara hidrolisis, untuk dijadikan molekul yang lebih sederhana dengan BM lebih
rendah sehingga dapat masuk melewati membran sel. Energi yang dibebaskan
pada reaksi pemecahan substrat di luar sel tidak digunakan dalam proses
kehidupan sel.
2. Penggolongan enzim berdasarkan daya katalisis
a. Oksidoreduktase Enzim ini mengkatalisis reaksi oksidasi-reduksi, yang
merupakan pemindahan elektron, hidrogen atau oksigen. Sebagai contoh adalah
enzim elektron transfer oksidase dan hidrogen peroksidase (katalase). Ada
beberapa macam enzim electron transfer oksidase, yaitu enzim oksidase,
oksigenase, hidroksilase dan dehidrogenase.
b. Transferase Transferase mengkatalisis pemindahan gugusan molekul
dari suatu molekul ke molekul yang lain. Sebagai contoh adalah beberapa enzim
sebagai berikut:
1) Transaminase adalah transferase yang memindahkan gugusan amina.
2) Transfosforilase adalah transferase yang memindahkan gugusan fosfat. 12
3) Transasilase adalah transferase yang memindahkan gugusan asil.

c. Hidrolase Enzim ini mengkatalisis reaksi-reaksi hidrolisis, dengan contoh


enzim adalah:

1) Karboksilesterase adalah hidrolase yang menghidrolisis gugusan ester


karboksil.

2) Lipase adalah hidrolase yang menghidrolisis lemak (ester lipida). 3) Peptidase


adalah hidrolase yang menghidrolisis protein dan polipeptida.

d. Liase Enzim ini berfungsi untuk mengkatalisis pengambilan atau


penambahan gugusan dari suatu molekul tanpa melalui proses hidrolisis, sebagai
contoh adalah:

1) L malat hidroliase (fumarase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi


pengambilan air dari malat sehingga dihasilkan fumarat.

2) Dekarboksiliase (dekarboksilase) yaitu enzim yang mengkatalisis reaksi


pengambilan gugus karboksil.

e. Isomerase Isomerase meliputi enzim-enzim yang mengkatalisis reaksi


isomerisasi, yaitu:

1) Rasemase, merubah l-alanin D-alanin

2) Epimerase, merubah D-ribulosa-5-fosfat D-xylulosa-5-fosfat

3) Cis-trans isomerase, merubah transmetinal cisrentolal

4) Intramolekul ketol isomerase, merubah D-gliseraldehid-3-fosfat dihidroksi


aseton fosfat

5) Intramolekul transferase atau mutase, merubah metilmalonil-CoA suksinil-CoA


f. Ligase Enzim ini mengkatalisis reaksi penggabungan 2 molekul dengan
dibebaskannya molekul pirofosfat dari nukleosida trifosfat, sebagai contoh adalah
enzim asetat=CoASH 13

3. Enzim lain dengan tatanama berbeda Ada beberapa enzim yang penamaannya
tidak menurut cara di atas, misalnya enzim pepsin, triosin, dan sebagainya serta
enzim yang termasuk enzim permease. Permease adalah enzim yang berperan
dalam menentukan sifat selektif permiabel dari membran sel.

4. Penggolongan enzim berdasar cara terbentuknya

a. Enzim konstitutif Di dalam sel terdapat enzim yang merupakan bagian dari
susunan sel normal, sehingga enzim tersebut selalu ada umumnya dalam jumlah tetap
pada sel hidup. Walaupun demikian ada enzim yang jumlahnya dipengaruhi kadar
substratnya, misalnya enzim amilase. Sedangkan enzim-enzim yang berperan dalam
proses respirasi jumlahnya tidak dipengaruhi oleh kadar substratnya.

b. Enzim adaptif Perubahan lingkungan mikroba dapat menginduksi terbentuknya


enzim tertentu. Induksi menyebabkan kecepatan sintesis suatu enzim dapat dirangsang
sampai beberapa ribu kali. Enzim adaptif adalah enzim yang pembentukannya dirangsang
oleh adanya substrat. Sebagai contoh adalah enzim beta galaktosidase yang dihasilkan
oleh bakteri E.coli yang ditumbuhkan di dalam medium yang mengandung laktosa.
Mulamula E. coli tidak dapat menggunakan laktosa sehingga awalnya tidak nampak
adanya pertumbuhan (fase lag/fase adaptasi panjang) setelah beberapa waktu baru
menampakkan pertumbuhan. Selama fase lag tersebut E. colimembentuk enzim beta
galaktosidase yang digunakan untuk merombak laktosa.

e. Kofaktor (Aktivitas, Gugus Prostetik, dan Koenzim)


Pada mulanya enzim dianggap hanya terdiri dari protein dan memang ada enzim
yang ternyata hanya tersusun dari protein saja. Misalnya pepsin dan tripsin. Tetapi ada
juga enzim-enzim yang selain protein juga memerlukan komponen selain protein.
Komponen selain protein pada enzim dinamakan kofaktor. Koenzim dapat merupakan ion
logam atau metal, atau molekul organic yang dinamakan koenzim. Gabungan antara
bagian protein enzim (apoenzim) dan kofaktor dinamakan holoenzim. Enzim yang
memerlukan ion logam sebagaoi kofaktornya dinamakan metaloenzim. Ion logam ini
berfungsi untuk menjadi pusat katalis primer, menjadi tempat untuk mengikat subtract,
dan sebagai stabilisator supaya enzim tetap aktif.
Kofaktor adalah komponen enzim yang bersifat non-protein yang berfungsi untuk
mengaktifkan enzim. Sifatnya stabil terhadap perubahan suhu atau suatu reaksi. Kofaktor
dibedakan menjadi tiga tipe yaitu activator, gugus protestik dan koenzim.

1. Aktivator
Aktivator biasanya berikatan lemah dengan suatu enzim. Banyak enzim yang berasosiasi
dengan glikolisis memerlukan logam sebagai activator. Beberapa logam yang diketahui
merupakan activator dari system enzim adalah Cu, Fe, Mn, Zn, Ca, K, dan Co (Harahap, 2012)
2. Gugus protestik
Gugus Prostetik yaitu bagian enzim yang tidak tersusun dari protein, tetapi dari ion-ion
logam atau molekul-molekul organik yang disebut 15 koenzim. Molekul gugus prostetik lebih kecil
dan tahan panas (termostabil), ion-ion logam yang menjadi kofaktor berperan sebagai stabilisator
agarenzim tetap aktif (Harahap, 2012). Koenzim yang terkenal pada rantai pengangkutan elektron
(respirasi sel), yaitu NAD (Nikotinamid Adenin Dinukleotida), FAD (Flavin Adenin Dinukleotida),
Sitokrom. Enzim mengatur kecepatan dan kekhususan ribuan reaksi kimia yang berlangsung di
dalam sel. Walaupun enzim dibuat di dalam sel, tetapi untuk bertindak sebagai katalis tidak harus
berada di dalam sel. Reaksi yang di-kendalikan oleh enzim antara lain ialah respirasi,
pertumbuhan dan perkembangan, kontraksi otot, fotosintesis, fiksasi, nitrogen, dan pencemaan
(Harahap, 2012).
3. Koenzim
Dalam peranannya enzim sering memerlukan senyawa organik tertentu selain protein.
Ditinjau dari fungsinya, dikenal adanya koenzim yang berperan sebagai pemindahhidrogen,
pemindah elektron, pemindah gugusan kimia tertentu (group transferring) dan koenzim dari
isomerase dan liase (Harahap, 2012).

f. Mekanisme Kerja Enzim


Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim
meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang
diperlukan untuk reaksi) dari EA1 menjadi EA. Penurunan energi aktivasi dilakukan
dengan membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian
enzim dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang
lain (Mustofa, 2016).
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada
sisi ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga
dapat mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga
diperlukan enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat
menjadi substrat bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling
komplementer (Mustofa, 2016).
Menurut Pack (2008: 163); Mustofa (2016) ada 2 teori mengenai cara kerja enzim,
yaitu:
1. Model Fischer (model kaku)/ (Lock and key theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim
akan mengikat substrat jika ukuran dan bentuknya sama dengan active site enzyme.
Enzim bersifat kaku. Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks,
seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi
dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan
produk serta membebaskan enzim. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena
panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga
mempunyai pengaruh yang sama.

2. Model Koschland/ ketepatan induksi (Induced fit theory) Menurut teori kecocokan yang
terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki
sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks.
Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas.
Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.

Menurut Mustofa (2016) Cara Kerja Enzim adalah sebagai berikut:


1. Menurunkan energy aktivasi dengan mengubah bentuk substrat menjadi keadaan
transisi sebelum membentuk produk
2. Menurunkan energy keadaan transisi
3. Menyediakan lintasan reaksi alternative
4. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan desabilisasi keadaan dasar.
g. Faktor-Faktor Yang Mempengaruhi Kerja Enzim
Menurut Poedjiadi (2006: 79) faktor-faktor yang mempengaruhi enzim
diantaranya adalah sebagai berikut:

1. Suhu
Enzim terdiri atas molekul-molekul protein. Oleh karena itu, enzim masih tetap
mempuyai sifat protein yang kerjanyas dipengaruhi oleh suhu. Enzim dapat bekerja
optimum pada kisaran suhu tertentu, yaitu sekitar suhu 40 °C. Pada suhu 0 °C, enzim
tidak aktif. Jika suhunya dinaikkan, enzim akan mulai aktif. Jika suhunya dinaikkan lebih
tinggi lagi sampai batas sekitar 40 – 50°C, enzim akan bekerja lebih aktif lagi. Namun,
pemanasan lebih lanjut membuat enzim akan terurai atau terdenaturasi seperti halnya
protein lainnya. Pada keadaan ini enzim tidak dapat bekerja.
a. Enzim tidak aktif pada suhu kurang daripada 0 °C.
b. Kadar tindak balas enzim meningkat dua kali ganda bagi setiap kenaikan suhu 10 °C.
c. Kadar tindak balas enzim paling optimum pada suhu 37 °C. Enzim ternyahasli pada
suhu tinggi iaitu lebih dari 50 °C.

2. Derajat Keasaman (pH)


Enzim bekerja pada pH tertentu, umumnya pada netral, kecuali beberapa jenis
enzim yang bekerja pada suasana asam atau suasana basa. Jika enzim yang bekerja
optimum pada suasana netral ditempatkan pada suasana basa ataupun asam, enzim
tersebut tidak akan bekerja atau bahkan rusak. Begitu juga sebaliknya, jila suatu enzim
bekerja optimal pada suasana basa atau asam tetapi ditempatkan pada keadaan asam
atau bas, enzimtersebut akan rusak.Sebagai contohnya, enzim pepsin yang terdpat di
dalam lambung, efektif bekerja pada pH rendah.Setiap enzim bertindak paling cekap pada
nilai pH tertentu yang disebut sebagai pH optimum.pH optimum bagi kebanyakan enzim
ialah pH 7.Terdapat beberapa pengecualian, misalnya enzim pepsin di dalam perut
bertindak balas paling cekap pada pH 2, sementara enzim tripsin di dalam usus kecil
bertindak paling cekap pada pH 8.

3. Inhibitor
Hal lain yang mempengaruhi kerja enzim adalah feed back inhibitor. Feed back
inhibitor adalah keadaan pada saat substansi hasil (produk) kerja enzim yang
terakumulasi dalam jumlah yang berlebihan akan menghambat kerja enzim yang
bersangkutan.
a. Inhibitor Kompetisi
Pada inhibitor kompetisi terjadi penambahan substrat dapat mengurangi daya
hambatnya, karena inhibitor bersaing dengan substrat untuk mengikta bagian aktif enzim.
Misalnya enzim suksinat dehidrogenase yang berfungsi mengkatalisis reaksi oksidasi
asam uksinat 19 menjadi fumarat, jika dalam proses ini ditambahkan asam malonat, maka
enzim suksinat dehidrogenase akan menurun aktivitasnya. Tetapi jika diberikan lagi asam
suksinat sebagai substrat reaksi akan normal kembali. Sehingga aktivitas inhibitor ini
sangat bergantung pada konsentrasi inhibitor, konsentrasi substrat, dan aktivitas relatif
inhibitor dan substrat.
b. Inhibitor
Nonkompetisi Inhibitor nonkompetisi pengaruhnya tidak dapat dihilangkan dengan
adanya penambahan substrat lain, dimana inhibitor ini akan berikatan dengan permukaan
enzim tanpa lepas dan lokasinya tidak dapat diganti oleh substrat. Sehingga daya kerja
inhibitor sangat tergantung dari konsentrasi inhibitor dan aktivitas inhibitor terhadap
enzim.

4. Konsentrasi Substrat
Mekanisme kerja enzim juga ditentukan oleh jumlah atau konsentrasi substrat yang
tersedia. Jika jumlah substratnya sedikit, kecepatan kerja enzim juga rendah. Sebaliknya, jika
jumlah substrat yang tersedia banyak, kerja enzim juga cepat.
Pada keadaan substrat berlebih, kerja enzim tidak sampai menurun tetapi konstan.
Pada kepekatan substrat rendah, bilangan molekul enzim melebihi bilangan molekul substrat.
Oleh itu,cuma sebilangan kecil molekul enzim bertindak balas dengan molekul substrat. 20
Apabila kepekatan substrat bertambah, lebih molekul enzim dapat bertindak balas
dengan molekul substrat sehingga ke satu kadar maksimum.
Penambahan kepekatan substrat selanjutnya tidak akan menambahkan kadar tindak
balas kerana kepekatan enzim menjadi faktor pengehambat.
h. Nomenklatur Enzim
Enzim biasanya mendapat akhiran ase menunjukkan substrat yang ditindaknya dan
tipe reaksi yang dikatalisisnya. Misalnya sitokrom oksidase (enzim respiratoris),
mengoksidasi (mengambil satu electron dari) satu molekul sitokrom. Asam malat
dehidrogenase, mengambil dua atom H (mendehidrogenasi) dari asam malat. Nama
umum ini walaupun pendek namun tidak memberikan cukup keterangan mengenai reaksi
yang dikatalisisnya, juga tidak menerapkan akseptor dari electron atau atom hydrogen
yang diambil itu.
International Union of Biochemistry memberi nama lebih Panjang tetapi lebih
deskriptif. Misalnya, sitokrom oksidase dinamakan sitokrom C, O2 oksidoreduktase, yang
menunjukkan bahwa sitokrom tertentu, yang elektronnya diambil itu adalah tipe C dan
molekul oksigen adalah akseptor electron. Asam malat dehydrogenase dinamakan L-
malat NAD oksidoreduktase, menunjukan bahwa enzim itu khas untuk ionisasi bentuk L
dari asam malat dan NAD adalah akseptor atom hydrogen (Vandalita, 2018: 59).
Biasanya enzim mempunyai akhiran –ase. Didepan –ase digunakan nama substrat
dimana enzim itu bekerja, atau nama reaksi yang dikatalis. Misalnya selulase,
dehidrogenase, urease, dan lain–lain. Tetapi, pedoman tersebut tidak selalu digunakan.
Hal ini disebabkan nama tersebut digunakan sebelum pedoman pemberian nama diterima
dan nama tersebut sudah umum digunakan. Misalnya pepsin, tripsin, dan lain–lain. Dalam
Daftar Istilah Kimia Organis (1978), akhiran –ase tersebut diganti dengan –asa. Enzim
diberi nama dengan menambahkan akhiran ase terhadap nama substrat yang diubah oleh
enzim tersebut, misalnya enzim amilase mengubah amilum menjadi glukosa, lipase
mengubah lemak (lipid), dan enzim yang mengadakan perubahan karbohidrat merupakan
kelompok karbohidrase.

i. Fungsi Enzim, Tata Nama, dan Kekhasan Enzim


a. Fungsi Enzim
Yaitu sebagai katalis untuk proses biokimia yang terjadi dalam sel maupun di luar sel
makhluk hidup. Enzim ini berfungsi sebagai katalis yang sangan efisien dan mempunyai
derajat yang tinggi.
b. Tata nama dan Kekhasan Enzim
Setiap enzim disesuaikan dengan nama substratnya dengan menambahkan “ase”
dibelakangnya. Kekhasan enzim asam amino sebagai substrat dapat mengalami reaksi
berbagai enzim.

j. Struktur dan Fungsi dari Enzim

A. Struktur Enzim
Enzim seperti yang telah kita tahu merupakan protein (dengan sedikit
pengecualian). Setiap enzim mempunyai konformasi yang sangat tepat dan berlainan
sebagai hasil dari beberapa tingkatan struktur struktur protein. Oleh karena itu, struktur
enzim memiliki kesamaan dengan macam struktur protein.
Terdapat 4 macam struktur enzim yaitu struktur primer, sekunder, tersier dan struktur
kuartener.
1. Struktur primer adalah rangkaian asam amino pada rantai polipeptida yang
menyusun enzim
2. Struktur sekunder terbentuk dari ikatan kimia yang lemah seperti pada ikatan
hidrogen yang terbentuk di antara atom atom di sepanjang tulang punggung (backbone)
rantai polipeptida. Struktur sekunder enzim merupakan interaksi lokal yang menghasilkan
pola tiga dimensi berulang. Contoh struktur enzim sekunder adalah alfa heliks dan
lembaran berlipat-beta.
3. Struktur tersier melibatkan interaksi jarah jauh di antara rantai sisi asam amino.
Struktur enzim tersier membentuk globular protein yang sangat akurat.
4. Struktur kuartener enzim berhubungan dengan interaksi antara dua atau lebih
subunit polipeptida yang berbeda pada sebuah protein fungsional
Dalam mempelajari struktur enzim, dikenal adanya situs aktif (active site). Pengertian situs
aktif adalah daerah terbatas di enzim tempat substrat atau banyak substrat berikatan dan
tempat reaksi enzimatik berlangsung. Suatu situs aktif enzim dapat berupa suatu kantung
atau galur di dalam molekul enzim.

B. Fungsi Enzim
Enzim memiliki fungsi mendasar yaitu menurunkan energi aktivasi sehingga reaksi
dapat berlangsung dalam suhu atau kondisi normal. Dengan kata lain enzim berfungsi
sebagai unsur katalitik atau sebagai katalisator dalam suatu reaksi. Dalam melaksanakan
katalisis ada empat langkah yang dibutuhkan enzim yaitu:
1. Substrat berikatan dengan enzim. Substrat atau banyak substrat berikatan pada
situs aktif (active site) untuk membentuk kompleks substrat-ezim.
2. Terinduksi hingga pas (induced fit). Enzim yang berikata ndengan substrat
menginduksi perubahan bentuk enzim sehingga substrat lebih pas pada tempat yang lebih
sempit di bagian situs aktif (induced fit). Induced fit dapat didefinisikan sebagai perubahan
enzim yang reversibel.
3. Katalisis. Saat terjadinya katalisis dalam reaksi, substrat atau banyak substrat
berubah dengan cara yang spesifik, contoh dengan modifikasi kimiawi, pembelahan
(cleavage) atau penggabungan substrat yang berlipat ganda. Pada langkah katalisis ini,
terdapat dua macam jenis yaitu turnover number atau pergantian jumlah dan bidirectional
atau dua arah. Pergantian jumlah yaitu katalisis terjadi sangat cepat sehingga satu
molekul enzim dapat mengubah lebih dari 1000 molekul substrat per detik. Sedangkan
dua arah yaitu enzim yang sama mengatalisis reaksi tertentu dalam dua arah ke depan
atau sebaliknya.
4. Langkah terakhir:Produk dilepaskan. Terjadinya pelepasan produk reaksi dari situs
aktif, dan enzim tetap dalam bentuk aslinya. Enzim selanjutnya dapat meninggalkan situs
aktif dan digunakan kembali dengan substrat yang baru.
PERTANYAAN DAN JAWABAN

1. Apa yang dimaksud dengan enzim?

= Enzim adalah molekul berupa protein yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang
mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia organic.
Molekul awal yang disebut subtract akan dipercepat perubahannya menjadi molekul lain
yang disebut produk. Semua proses biologis sel memerlukan enzim agar dapat
berlangsung dengan cukup cepat dalam suatu arah lintasan metabolisme.

2. Sebutkan sifat-sifat enzim!


1. Enzim adalah Protein Sebagai protein enzim memiliki sifat seperti protein, yaitu sangat
dipengaruhi oleh kondisi lingkungan, seperti suhu, pH, konsentrasi substrat). Jika
lingkungannya tidak sesuai, maka enzim akan rusak atau tidak dapat bekerja dengan baik.
2. Bekerja secara khusus/spesifik Setiap enzim memiliki sisi aktif yang sesuai hanya
dengan satu jenis substrat, artinya setiap enzim hanya dapat bekerja pada satu substrat
yang cocok dengan sisi aktifnya.
3. Berfungsi sebagai katalis Meningkatkan kecepatan reaksi kimia tanpa merubah produk
yang diharapkan tanpa ikut bereaksi dengan substratnya, dengan demikian energi yang
dibutuhkan untuk menguraikan suatu substrat menjadi lebih sedikit.
4. Diperlukan dalam jumlah sedikit Dalam reaksi biokimia hanya sejumlah kecil enzim
yang dibutuhkan untuk mengubah sejumlah besar substrat menjadi produk hasil.
5. Bekerja bolak-balik Enzim tidak mempengaruhi arah reaksi, sehingga dapat bekerja
dua arah (bolak-balik). Artinya enzim dapat menguraikan substrat menjadi senyawa 10
sederhana, dan sebaliknya enzim juga dapat menyusun senyawa-senyawa menjadi
senyawa tertentu.

3. Bedakan antara 2 teori tentang kerja enzim menurut teori Gembok-kunci dengan
kecocokan yang terinduksi!
= Model Fischer (model kaku)/ (Lock and key theory) Teori ini menyatakan bahwa enzim
akan mengikat substrat jika ukuran dan bentuknya sama dengan active site enzyme.
Enzim bersifat kaku. Enzim dan substrat bergabung bersama membentuk kompleks,
seperti kunci yang masuk dalam gembok. Di dalam kompleks, substrat dapat bereaksi
dengan energi aktivasi yang rendah. Setelah bereaksi, kompleks lepas dan melepaskan
produk serta membebaskan enzim. Jika enzim mengalami denaturasi (rusak) karena
panas, bentuk sisi aktif berubah sehingga substrat tidak sesuai lagi. Perubahan pH juga
mempunyai pengaruh yang sama.

Model Koschland/ ketepatan induksi (Induced fit theory) Menurut teori kecocokan yang
terinduksi, sisi aktif enzim merupakan bentuk yang fleksibel. Ketika substrat memasuki
sisi aktif enzim, bentuk sisi aktif termodifikasi melingkupi substrat membentuk kompleks.
Ketika produk sudah terlepas dari kompleks, enzim tidak aktif menjadi bentuk yang lepas.
Sehingga, substrat yang lain kembali bereaksi dengan enzim tersebut.
4. Faktor-faktor yang memengaruhi kerja enzim?
= - Suhu
- Derajat Keasaman (pH)
- Inhibitor
- Konsentrasi subtract

5. Bagaimana cara kerja enzim Menurut Mustofa (2016)?


=1. Menurunkan energy aktivasi dengan mengubah bentuk substrat menjadi keadaan
transisi sebelum membentuk produk
2. Menurunkan energy keadaan transisi
3. Menyediakan lintasan reaksi alternative
4. Menurunkan perubahan entropi reaksi dengan desabilisasi keadaan dasar

REFERENSI.

Pilip. 2008. Cliffsap Biologi Edisi ke-2. Cet I. Pakar karya: Jakarta.

Poedjiadi, A., F.M. T. Supriyanti. 2006. Dasar-Dasar Biokimia. UI-Press. Jakarta.

Vandalita, M.M.R. 2018. Bahan Ajar Fisiologi Tumbuhan. Samarinda: Universitas


Mulawarman
Dwijoseputro, D. 1983. Pengantar Fisiologi Tumbuhan. Gramedia. Jakarta.
Filter, A. H. dan R. K. M. Hay. 1991. Fisiologi Lingkungan Tanaman. UGM Press.
Yogyakarta.
Lakitan, B. 2007. Dasar-Dasar Fisiologi Tumbuhan. Raja Grafindo Persada. Jakarta.
Salisbury, dan Ross. 1992. Fisiologi Tumbuhan. ITB Press. Bandung.

Anda mungkin juga menyukai