Biokimia sistem respirasi

O2 yang telah berdifusi dari alveoli ke dalam darah paru akan ditranspor
dalam bentuk gabungan dengan hemoglobin ke kapiler jaringan, dimana O2
dilepaskan untuk digunakan sel. Dalam jaringan, O2 bereaksi dengan berbagai
bahan makanan, membentuk sejumlah besar CO2, yang masuk ke dalam kapiler
jaringan dan ditranspor kembali ke paru. Tekanan O2 dan CO2 dalam paru,
darah dan jaringan. Gas dapat bergerak dengan cara difusi, yang disebabkan
oleh perbedaan tekanan. O2 berdifusi dari alveoli ke dalam darah kapiler paru
karena PO2 alveoli > PO2 darah paru. Pada jaringan, PO2 yang tinggi dalam
darah kapiler menyebabkan O2 berdifusi ke dalam sel. Selanjutnya, O2
dimetabolisme membentuk CO2. PCO2 meningkat, sehingga CO2 berdifusi ke
dalam kapiler jaringan. Demikian pula, CO2 berdifusi keluar dari darah, masuk
ke alveoli karena PCO2 darah kapiler paru lebih besar.1
Protein heme berfungsi dalam pengikatan dan pengangkutan O2, serta
fotosintesis. Gugus prostetik heme merupakan senyawa tetrapirol siklik, yang
jejaring ekstensifnya terdiri atas ikatan rangkap terkonjugasi, yang menyerap
cahaya pada ujung bawah spektrum visibel sehingga membuatnya berwarna
merah gelap. Senyawa tetrapirol terdiri atas 4 molekul pirol yang dihubungkan
dalam cincin planar oleh 4 jembatan metilen-α. Substituen β menentukan
bentuk sebagai heme atau senyawa lain. Terdapat 1 atom besi fero (Fe2+) pada
pusat cincin planar, yang bila teroksidasi, akan menghancurkan aktivitas
biologik.
Mioglobin merupakan rantai polipeptida tunggal (monomerik), BM 17.000,
memiliki 153 residu aminoasil. Permukaan luarnya bersifat polar dan bagian
dalamnya nonpolar. Bentuknya sferis, dan ia kaya akan heliks-α, yang
strukturnya diberi nama heliks A sampai H. Ketika berikatan dengan O2, ikatan
antara 1 molekul O2 dengan Fe2+ berada tegak lurus dengan bidang heme.
Sebenarnya CO membentuk ikatan dengan 1 heme tunggal 25.000x lebih kuat
daripada O2, namun histidin distal (His E7) merintangi pengikatan CO tegak
lurus, sehingga kekuatan ikatannya menjadi 200x lebih besar daripada O2.
Mioglobin otot merah menyimpan O2, yang dalam keadaan kekurangan akan
dilepas ke mitokondria otot untuk sintesis ATP.
Hemoglobin Merupakan protein dalam eritrosit, yang berfungsi untuk:
1. Mengikat dan membawa O2 dari paru-paru ke seluruh jaringan tubuh
2. Mengikat dan membawa CO2 dari seluruh jaringan tubuh ke paruparu
3. Memberi warna merah pada darah
4. Mempertahankan keseimbangan asam basa dari tubuh
Hemoglobin merupakan protein tetramer kompak yang setiap monomernya
terikat pada gugus prostetik heme, dengan BM 64.450 Dalton. Tetramernya
terdiri dari 2 subunit, yaitu α dan β.
Hb dapat mengikat 4 atom O2 per tetramer (1 @ subunit heme), atom O2
terikat pada atom Fe2+, pada ikatan koordinasi ke-5 heme. Hb yang terikat
pada O2 disebut oksihemoglobin (HbO2) dan yang sudah melepaskan O2
disebut deoksihemoglobin. Hb dapat mengikat CO menjadi
karbonmonoksidahemoglobin (HbCO), yang ikatannya 200x lebih besar
daripada dengan O2. Dalam keadaan lain, Fe2+ dapat teroksidasi menjadi Fe3+
membentuk methemoglobin (MetHb).
Penyebab O2 terikat pada Hb adalah jika sudah terdapat molekul O2 lain
pada tetramer yang sama. Jika O2 sudah ada, pengikatan O¬2 berikutnya akan
lebih mudah. Sifat ini disebut ‘kinetika pengikatan komparatif’, yaitu sifat yang
memungkinkan Hb mengikat O2 dalam jumlah maksimal pada organ respirasi
dan memberikan O2 secara maksimal pada PO2 jaringan perifer. Pengikatan O2
disertai putusnya ikatan garam antar residu terminal karboksil pada keseluruhan
4 subunit. Pengikatan O2 berikutnya dipermudah karena jumlah ikatan garam
yang putus menjadi lebih sedikit. Perubahan ini mempengaruhi struktur
sekunder, tersier dan kuartener Hb, sehingga afinitas heme terhadap O2
meningkat. Setiap atom Fe mampu mengikat 1 molekul O2 sehingga tiap
molekul Hb dapat mengikat 4 molekul O2. Hb dikatakan tersaturasi penuh
dengan O2 bila seluruh Hb dalam tubuh berikatan secara maksimal dengan O2.
Kejenuhan Hb oleh O2 sebanyak 75% bukan berarti 3/4 bagian dari jumlah
molekul Hb teroksigenasi 100%, melainkan rata-rata 3 dari 4 atom Fe dalam
setiap molekul Hb berikatan dengan O2.2

1. Murray RK, Granner DK, Mayes PA dan Rodwell VW. Biokimia harper,ed
25. Jakarta: EGC. 2003. h59-69.
2. Soewoto H, Sadikin M, Kurniati V, Wanandi SI, Retno D, Abadi P, et
al.Biokimia eksperimen laboratorium. Jakarta: Widya Medika, 2001. h106

Mekanisme peningkatan kecepatan pernafasan

Kita telah membahas difusi O. dan CO, antara alveolus dan darah seolah-
olah hanya gradien tekanan parsial gas yang menentukan kecepatan difusinya.
Menurut hukum difusi Fick, kecepatan difusi suatu gas melalui suatu lembaran
jaringan bergantung pada luas permukaan dan ketebalan membran yang harus
dilewati oleh gas yang berdifusi serta koefisien difusi gas tersebut . Perubahan
pada kecepatan pertukaran gas dalam keadaan normal ditentukan terutama oleh
perubahan gradien tekanan parsial antara darah dan alveolus, karena faktor-
faktor lain relatif konstan dalam keadaan istirahat. Namun, pada keadaan di
mana faktor-faktor lain ini mengalami perubahan, perubahan tersebut
mengubah kecepatan rransfer gas di paru.

Sherwood L. Fisiologi manusia dari sel ke sistem. 6th ed. Jakarta: EGC; 2012.