1
Las enzimas tienen un enorme poder catalítico
moles Sustrato
Actividad molecular =
moles Enzima × seg
2
Clasificación de enzimas de acuerdo al tipo de
reacción catalizada
5. Isomerasas Isomerización
Enzimas. Nomenclatura
Codigo: EC 3.1.3.11
Nombre sistemático
Fructosa-
Fructosa-1,6-
1,6-bisfosfato: 1-
1-fosfohidrolasa
3
Diagrama de estado de transición
4
Mecanismos catalíticos
Las serina-
serina-proteasas
5
Cinética química
Para la reacción: A → B
d [P] d [A]
v= =− = k[A]
dt dt
Orden cinético
Orden 0 Orden 1
1
v = k[A]0 v = k[A]
velocidad
velocidad
[A] [A]
6
Progreso de la reacción
concentración
A
Tiempo
Inicio Equilibrio
k k
E + S YZZ
ZZZ
1
k Z
X ES YZZZ
ZZZ
k
2
XP+E
−1 −2
Velocidad inicial
⇒La concentració
concentración de sustrato es mucho mayor
que la de enzima
E + S YZZ
k1
ZZZX
Z ES
k
→P+ E 2
k −1
v = k2 [ ES ]
7
Curva hiperbólica y ecuación de
Michaelis-Menten
Vmax [S]
v=
K M + [S]
1 KM 1 1
= +
v Vmax [S] Vmax
8
9
Regulación de actividad enzimática
k1 k2
E + S ES P + E
k-1
+
I
[E][I]
ΚΙ KI =
[EI]
EI
10
Inhibición competitiva
k1 k2
E + S ES P + E
k-1
+ +
I I [E][I]
KI =
[EI]
KI K’I
ESI [ES][I]
EI K I' =
[ESI]
11
Inhibición mixta
Competitiva Aumenta KM
Disminuye Vmax;
Mixta KM puede aumentar o
disminuir
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Efecto del pH sobre la actividad de una
enzima
El pH afecta:
1. La unión de sustrato a la
enzima
2. El estado de ionización de los
residuos del sitio activo
3. El estado de ionización del
sustrato
4. La estructura de la proteína
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Mecanismos de regulación de enzimas.
Modificación covalente
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Enzimas cooperativas
Enzimas cooperativas
Vmax
Vmax [ S ]n
Velocidad
v= n
K 50 + [ S ]n
0 5 10 15 20 25 100
[S]
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Gráfico de Hill.
Evaluación del índice de cooperatividad
Log(v/Vmax-v)
0
0 1 2
Log [S]
v
Log ( ) = n × Log [ S ] − n × Log K 50
Vmax − v
Interacciones alostéricas
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Ejemplo de regulación alostérica de enzimas.
La aspartato transcarbamilasa
La transición
conformacional de la
aspartato
transcarbamilasa
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