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"Año de la lucha contra la corrupción y la impunidad"

UNIVERSIDAD NACIONAL INTERCULTURAL DE LA


AMAZONIA
FACULTAD DE INGENIERÍA Y CIENCIAS AMBIENTALES

INFORME N° 1
ENZIMAS

PROFESOR : BLOG. EDGAR FELIPE RIOJA SU

ALUMNO : ICOMENA ACASIETE JAIME

2019

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Índice
I. Introducción ............................................................................................................................... 3
II. Objetivos .................................................................................................................................... 4
Objetivo general .......................................................................................................... 4
Objetivos específicos .................................................................................................. 4
Marco teórico..................................................................................................................................... 5
III. Enzimas ...................................................................................................................................... 5
IV. Tipos de enzimas ...................................................................................................................... 5
V. Actividad enzimática................................................................................................................. 6
VI. Factores que afectan la actividad enzimática ...................................................................... 7
VII. Bibliografía ................................................................................................................................. 9

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I. Introducción

El presente informe está basado en el enzima y su actividad dentro del cuerpo


de los seres vivos que se constituyen mediante reacciones químicas.
Las enzimas son catalizadores, capaces de acelerar las reacciones químicas
en ambos sentidos, sin consumirse en ella, ni formar parte de los productos; La
diferencia fundamental es que tienen gran especificidad de reacción o sea por
el sustrato sobre el cual actúan.
Este informe es de suma importancia para nosotros ya que por el curso de
biología debemos de saber todas las reacciones metabólicas que ocurren en
nuestro organismo y que estos se hayan mediados por enzimas.

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II. Objetivos

Objetivo general
 Conocer la importancia de las enzimas y como este actúa en el metabolismo
de los seres vivos.

Objetivos específicos
 Conocer los tipos de enzimas y la actividad enzimática
 Conocer los factores que afectan en la actividad enzimática

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Marco teórico
III. Enzimas

Las enzimas son células buenas que se encentran en nuestro organismo y que
son las responsables de que numerosos procesos químicos se lleven a cabo en
nuestro cuerpo. Todo esto con el fin de mejorar nuestra circulación, acelerar los
procesos de cicatrización, aumentar el sistema inmune, mejorar el sistema
digestivo, destruir células tóxicas, evitar enfermedades cardíacas y procesos
inflamatorios entre otras bondades que nos ocasionan. Para que algunas de las
reacciones químicas en nuestro cuerpo ocurran, se necesitan de ellas ya que
funcionan como catalizadores de seres vivos, son las proteínas que nuestro
propio cuerpo produce. Las enzimas poseen una enorme variedad de funciones
en las células; son capaces de sintetizar las grasas, degradar los azúcares y
sintetizar los aminoácidos. Copiando la información genética de manera fiel,
también son fundamentales en la desintoxicación del cuerpo porque pueden
degradar las células que sean dañinas entre otras funciones de vital
importancia. En esencia tienen una gama amplia de funciones en la célula, el
estado fisiológico y la identidad de un ser viviente se determina por la cantidad
de enzimas que estén en funcionamiento con velocidad y precisión entre las
células. Existen una gran variedad de enzimas para mantener el fenómeno
complejo de la vida, ya que son indispensables para poder mantener la vida
misma. Para lograr todo lo que hacen las enzimas, el cuerpo lleva a cabo dos
funciones que son el catabolismo y anabolismo.

Fig1: enzimas

IV. Tipos de enzimas

 Oxido-reductasas: son aquellas que intervienen de manera directa con


los procesos habituales de fermentación y respiración. Son enzimas
esenciales en diferentes cadenas metabólicas como la de la glucosa, por
ejemplo.

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 Transferasas: dentro de este grupo se clasifican aquellas enzimas que
catalizan la transferencia de las moléculas a otras. Además, este tipo de
enzimas trabajan en diferentes sustratos, teniendo como principal función
la de transferir moléculas de amina o glucosilo, entre otros.
 Hidrolasas: son las enzimas que actúan de manera directa sobre las
moléculas de protoplasma.
 Liasas: este tipo de enzimas actúan directamente sobre los enlaces entre
los átomos de carbono y el azufre, carbono, nitrógeno y oxígeno.
 Isomerasas: estas enzimas actúan sobre determinadas sustancias, a las
cuales se encargan de transformar en otras isómeras. Es decir, las
sustancias mantienen su fórmula original, pero tienen un desarrollo
diferente.
 Ligasas: son aquellas enzimas encargadas de unir dos moléculas.

V. Actividad enzimática

Los enzimas son importantes biomoléculas cuya función primordial es la


catálisis. Con excepción de algunos ARN todos los enzimas son de naturaleza
proteica y una enorme variedad de reacciones bioquímicas que comprenden la
vida son mediadas por estas biomoléculas. Los enzimas se diferencian de los
catalizadores químicos en varios aspectos importantes tales como: velocidades
de reacción más elevadas, condiciones de reacción más suaves, alta
estereoespecificidad y capacidad de regulación. Estas principales
características han permitido que sean de gran importancia en estudios
médicos, farmacológicos, microbiológicos e industriales, entre otros. Estos
estudios incluyen principalmente aspectos estructurales los cuales se enfocan
en su composición y conformación, y se complementan con los estudios
cinéticos para investigar su comportamiento en el tiempo y permitirnos comparar
su eficiencia respecto a las reacciones que no son catalizadas enzimáticamente.
La catálisis enzimática tiene una gran ventaja sobre la catálisis química. Su alta
estereoespecificidad se ve reflejada por las condiciones óptimas que tienen
estas biomoléculas. Aspectos como pH, temperatura, fuerza iónica o mecánica,
entre otros pueden afectar la catálisis enzimática y por lo tanto la eficiencia de
una reacción química catalizada enzimáticamente. El estudio de la cinética
enzimática nos brinda información acerca del mecanismo catalítico y las
interacciones de los enzimas con los sustratos, ligándose inhibidores. El
presente seminario tiene como objetivo mostrar algunas estrategias que han
sido desarrolladas para medir experimentalmente las velocidades de reacción
catalizadas por los enzimas. Los cambios controlados en las condiciones de
medida de la actividad enzimática y sus efectos en la velocidad de reacción nos
brindan información útil acerca de mecanismos catalíticos y características
moleculares.

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VI. Factores que afectan la actividad enzimática

Algunos factores que influyen en la actividad de las enzimas son:

 EFECTO DE TEMPERATURA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas:


por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al
ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar
por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se
llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura
es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente
hasta anularse.

 EFECTO DE pH

Los enzimas poseen grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino


-NH2; tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de sus aminoácidos.
Según el pH del medio, estos grupos pueden tener carga eléctrica positiva,
negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas depende, en parte,
de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica (Figura de la derecha). Este es el
llamado pH óptimo. La mayoría de los enzimas son muy sensibles a los
cambios de pH. Desviaciones de pocas décimas por encima o por debajo del
pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Así, la pepsina
gástrica tiene un pH óptimo de 2, la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo
tiene a pH 10 (Figura de la izquierda). Como ligeros cambios del pH pueden
provocar la desnaturalización de la proteína, los seres vivos han desarrollado
sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH intracelular:
Los amortiguadores fisiológicos.

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 EFECTO DE CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO

La velocidad de una reacción enzimática depende de la concentración de


sustrato. La Figura de la derecha muestra la velocidad de una reacción
enzimática a 6 concentraciones distintas de sustrato.
Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción
sea más lenta, o incluso invertir su sentido.

 INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

En general, los aumentos de temperatura aceleran las reacciones químicas:


por cada 10ºC de incremento, la velocidad de reacción se duplica. Las
reacciones catalizadas por enzimas siguen esta ley general. Sin embargo, al
ser proteínas, a partir de cierta temperatura, se empiezan a desnaturalizar
por el calor. La temperatura a la cual la actividad catalítica es máxima se
llama temperatura óptima (Figura de la derecha). Por encima de esta
temperatura, el aumento de velocidad de la reacción debido a la temperatura
es contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica debida a la
desnaturalización térmica, y la actividad enzimática decrece rápidamente
hasta anularse.

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Fig. 2: Inhibidor competitivo

Fig. 3: Inhibidor no competitivo

VII. Bibliografía

https://mundoasistencial.com/enzimas/

https://es.slideshare.net/giraldocanano/enzimas-y-actividad-enzimatica

http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz22.htm