Anda di halaman 1dari 42

PROTEIN

PROTEIN
 Protein merupakan makromolekul biologi paling berlimpah;
terdapat pada semua sel dan organel sel.

 Struktur dan BM protein bervariasi ; dlm satu sel tunggal


terdapat ribuan macam protein mulai dari peptida yang relatif
kecil sampai polimer besar dengan BM jutaan.

 Polimer yang terdiri dari asam amino sebagai blok pembangun


(building block) yg dihubungkan dengan ikatan peptida.

 Fungsi protein juga bervariasi: enzim, hormon, anti-bodi,


transporter, protein otot, lensa mata, bulu , anti-biotik, racun,
dll.

 Jumlah, sifat kimia, dan urutan sekuensial asam amino dalam


rantai protein  struktur khas dan karakteristik protein
Terdiri dari satu gugus amino (-NH2), satu gugus karboksil (-COOH),
satu atom hidrogen dan satu gugus rantai samping (-R), terikat pada
satu atom C yang sama (-C).

Asam amino berbeda satu dengan yang lain pada gugus -R yang
bevariasi dalam struktur, ukuran, muatan listrik, dan kepolaran
“Magic 20” Proteinogenic Amino Acids (Francis Crick)
Atom karbon asimetrik (kiral)

 Keduapuluh asam amino standar mempunyai atom C


asimetrik (kecuali glisin); atom -C dinamakan pusat
kiral (chiral center).

 Bentuk D- dan L- asam amino didasarkan pada


konfigurasi absolut keempat substituen sekitar atom C
kiral (-C).

 Semua residu asam amino di alam berupa L-asam


amino; D-asam amino ditemukan sedikit dalam peptida
kecil pada sel bakteri dan beberapa antibiotik.
Klasifikasi berdasarkan gugus-R:

1. Asam amino nonpolar (gugus alifatik)

2. Asam amino gugus aromatik

3. Asam amino polar tidak bermuatan

4. Asam amino polar bermuatan positif

5. Asam amino polar bermuatan negatif


Klasifikasi berdasar sintesis :

 1. Asam amino esensial :


tidak dapat disintesis (disintesis dlm
jumlah sedikit sehingga tidak mencukupi
kebutuhan tubuh), jadi perlu asupan dari
luar (eksogen).
(Arg*, His, Ile, Leu, Lys, Met, Phe, Thr,
Trp, Val)

 2. Asam amino nonesensial:


dapat dibuat dalam tubuh (Ala, Asp, Asn,
Cys, Glu, Gln, Gly, Pro, Ser, Tyr)

* Esensial untuk anak tapi tidak untuk dewasa


Zwitter ion

 Asam amino bersifat amfoter


(amfolit)

 Jika asam amino dilarutkan


dalam air, akan berada sebagai
ion dipolar (zwitter ion).

 Zwitter ion adalah molekul


netral yang mempunyai
muatan positif dan negatif
sama banyak.
Peptida

 Peptida merupakan rantai residu asam amino


yang dihubungkan dengan ikatan peptida
 Peptida yang terdiri dari:
2 residu asam amino = dipeptida
3 residu asam amino = tripeptida
4 residu asam amino = tetrapeptida
dst.
Contoh suatu tetrapeptida:
H2N-Tyr-Ala-Cys-Gly-COOH
(Tyrosylalanylcysteinylglycine)
Beberapa peptida penting dalam biologi

 Glutation :
pelindung terhadap pembentukan metemoglobin
melalui reduksi H2O2 oleh enzim glutation
peroksidase
 Oksitosin dan vasopressin:
hormon yang disintesis dalam hipotalamus
 Enkefalin :
peptida opoid dalam sel syaraf; menghilangkan
rasa sakit/pening
 Bradikinin :
stimulasi rasa sakit >< enkefalin
Protein

 Klasifikasi protein berdasarkan fungsi :


 1. Katalis : enzim, meningkatkan kecepatan reaksi
 2. Struktural : kolagen (jaringan ikat), fibroin
(sutera), elastin (pembuluh darah, kulit)
 3. Pergerakan : aktin & tubulin (pembentuk sito-
skeleton)
 4. Pertahanan : imunoglobulin (antibodi), fibrinogen
& trombin (pemggumpalan darah)
 5. Regulasi : insulin dan glukagon (hormon peptida)
 6. Transfer : hemoglobin (pengikat oksigen), LDL
dan HDL (pengikat lipid)
Klasifikasi protein berdasar struktur

 Protein serat (fibrous protein) :


Molekul bentuk panjang seperti tali; tidakk larut dalam air (keratin
pada kuku, rambut, kulit; kolagen pada jaringan ikat dan tulang)

 Protein globular :
Molekul bentuk bulat kompak, larut dalam air (globulin, albumin dll.)

Klasifikasi berdasar komposisi


 Protein sederhana (simple protein):
hanya terdiri dari residu asam-asam amino

 Protein konjugat (conjugate protein):


gabungan protein sederhana dan komponen nonprotein
(glikoprotein, metaloprotein, lipoprotein, fosfoprotein, hemoprotein)
Struktur protein

Struktur primer:

 Mengacu pada jumlah dan urutan asam amino dalam suatu protein.
Dalam struktur primer, residu asam amino dihubungkan oleh ikatan
peptida.
Contoh: Val-His-Leu-Thr-Pro-Glu-Gln-Lys
1 2 3 4 5 5 7 8
Struktur protein

 Struktur sekunder :

Struktur 2 dimensi, terdiri dari beberapa pola berulang, distabilkan oleh


ikatan hidrogen.

- -heliks (heliks  ) : struktur yang tergantung pada ikatan H


intramolekular (intrarantai)

- -sheet (lembar ) : tergantung pada ikatan H antarmolekul (antarrantai)


 paralel, antiparalel

- Struktur supersekunder: mengandung -heliks dan struktur -sheet


Struktur sekunder

-heliks -sheet
Struktur sekunder

-sheet
Secondary Structure of Protein
Struktur protein

Struktur tersier :

 Konformasi 3 dimensi yang unik dlm suatu protein globular yang


disebabkan oleh interaksi antar rantai samping dlm strk primer.

 Tergantung pada pelipatan atau penggulungan suatu polipeptida 


menghasilkan kompleks

 Tipe interaksi yang menstabilkan struktur tersier :


1. Interaksi hidrofobik (antar ggs R nonpolar)
2. Interaksi elektrostatik (antar ggs R yang bermuatan berlawanan)
3. Ikatan hidrogen (antara -CO dengan -NH2 atau -OH dengan -OH)
4. Ikatan kovalen (ikatan disulfida, jembatan S-S)
Struktur tersier
Struktur protein

Struktur kuaterner :
 Struktur protein yang terdiri atas beberapa rantai polipeptida
(subunit).

 Berkaitan dengan interaksi dua atau lebih rantai polipeptida


berasosiasi dengan spesifik membentuk protein yg aktif secara
biologis.

 Protein multi subunit yang semua subunitnya identik dinamakan


oligomer.

 Oligomer terdiri dari protomer yang dapat mengandung satu atau


lebih subunit.

 Homogen : mengantung protomer identik


 Heterogen : mengandung protomer berbeda
Tingkatan Stuktur Protein
Denaturasi
 Proses kerusakan struktur konformasi protein alami (native)
disebabkan oleh faktor-faktor lingkungan, baik secara fisika
maupun kimia.

 Denaturasi tidak selalu melibatkan pecahnya ikatan peptida.

 Tergantung dari tingkat denaturasi, molekul protein dapat


sebagian atau seluruhnya kehilangan aktivitas biologinya.

 Denaturasi dapat diamati dengan perubahan sifat fisika dari


protein (misal perubahan dalam kelarutan).

 Denaturasi dapat bersifat reversibel atau irreversibel.


Faktor-faktor penyebab denaturasi
 Asam atau basa kuat
 Pelarut organik
 Detergen
 Zat pereduksi
 Konsentrasi garam yang tinggi
-salting in
-salting out
 Ion logam berat
 Perubahan suhu yang ekstrim
Identifikasi asam amino & protein

Uji Biuret  Ikatan Peptida

Uji Millon  Nitrasi tirosin

Uji Xantho-protein  Nitrasi inti benzen

Uji Ninhidrin  Asam amino bebas


Denaturasi protein & nitrasi
Uji Cincin Heller 
benzen
Uji Menunjukkan Adanya Sulfur;  Keberadaaan sulfur;
Karbohidrat karbohidrat
Pengendapan protein oleh
Uji Presipitasi 
asam, logam, pelarut organik
Identifikasi asam amino & protein

Uji Biuret Uji Millon

 Ikatan peptida  Adanya nitrasi pada asam amino


tirosin
 Prinsip reaksi :
Dalam suasana basa, ikatan peptida  Prinsip reaksi :
yang terdapat dalam protein bereaksi Hasil nitrasi tirosin oleh garam
dengan ion Cu2+ membentuk merkuri membentuk warna merah.
senyawa kompleks berwarna ungu.
Identifikasi asam amino & protein

Uji Xantho-protein Uji Ninhidrin

 Adanya nitrasi pada inti benzen


yang terdapat pada asam amino  Prinsip reaksi :
Semua asam amino bebas bereaksi
 Prinsip reaksi : dengan Ninhidrin membentuk
Reaksi terjadi karena nitrasi pada inti aldehid yang lebih rendah dengan
benzen yang terdapat pada protein. melepaskan NH3 dan CO2, dan
Senyawa nitro yang terbentuk (warna dengan Ninhidrin bereaksi
kuning) dalam suasana basa akan membentuk kompleks berwarna biru,
terionisasi membentuk warna kuning kec. prolin dan hidroksi prolin
tua (jingga). berwarna kuning.
Identifikasi asam amino & protein

Uji Cincin Heller Uji Presipitasi

 Adanya denaturasi protein &  Adanya presipitasi protein dengan


nitrasi inti benzen pada protein pelarut organik

 Prinsip reaksi :  Prinsip reaksi :


Reaksi terjadi karena adanya Protein dalam air akan dikelilingi oleh
denaturasi protein yang diikuti mantel muatan dan mantel air, jika
dengan koagulasi berupa endapan keadaan ini terganggu misalnya
putih dan terjadi nitrasi pada inti karena adanya alkohol, maka protein
benzen yang terdapat pada protein tersebut akan mengendap.
sehingga terbentuk senyawa nitro
yang berwarna kuning.
Identifikasi asam amino & protein

Uji Presipitasi Uji Presipitasi

 Adanya presipitasi protein dengan  Adanya presipitasi protein dengan


asam kompleks logam berat

 Prinsip reaksi :  Prinsip reaksi :


Protein dalam suasana asam akan Protein dalam suasana yang lebih
bersifat basa, dengan kelebihan asam basa pada titik isoelektriknya, maka
pada titik isoelektriknya, maka akan gugus amino dalam protein akan
bersifat basa yang dapat mengikat dapat mengikat logam berat
asam-asamk kompleks membentuk membentuk garam proteinat yang
garam proteinat yang tidak larut. tidak larut.
Identifikasi asam amino & protein

Uji Adanya Sulfur Uji Adanya Karbohidrat

 Adanya sulfur yang terdapat pada  Adanya karbohidrat dalam protein.


asam amino ataupun protein.
 Prinsip reaksi :
 Prinsip reaksi : Reaksi terjadi karena adanya
Protein atau asam amino yang dehidrasi karbohidrat dalam protein
mengandung gugus sulfur dalam oleh H2SO4 pekat, sehingga
suasana basa dengan penambahan terbentuk furfural atau derivatnya
larutan Pb-asetat akan membentuk dengan -naftol.
warna abu-abu sampai coklat.