Laboratorio NO.

Biología

1. Cofactor… se trata de iones o moléculas inorgánicas, Algunos cofactores entran a formar

parte del sitio activo y son integrantes de la proteína enzima (metaloproteinas); otras al
parecer, establecen un enlace entre la enzima y el sustrato.

Coenzima …molécula orgánica.se dice que muchas vitaminas funcionan como coenzimas; y
realmente las deficiencias producidas por la falta de vitaminas responde más bien a que no se
puede sintetizar una determinada enzima en el que la vitamina es la coenzima.
Función

Coenzimas y cofactores se combinan con las enzimas para catalizar (lograr o alterar) las reacciones
químicas. Muchas enzimas requieren coenzimas y cofactores para lograr las reacciones químicas.

Comparación

Coenzimas y cofactores cumplen la misma función. Causan o regular la velocidad de las reacciones
químicas. La diferencia entre los dos es que coenzimas son sustancias orgánicas, mientras que los
cofactores son inorgánicos.

2. Qué es una enzima alostérica y dónde actúan

Las enzimas alostéricas son sustancias químicas orgánicas que están compuestas con una
estructura de cuatro moléculas, por lo que se dice que su estructura es cuaternaria.

Los enzimas alostéricos desempeñan un papel muy importante en la regulación de las reacciones
metabólicas. Suelen actuar en puntos estratégicos de las rutas metabólicas, como son la primera
reacción de una ruta metabólica o los puntos de ramificación de una ruta metabólica.
Frecuentemente, el sustrato de la primera reacción de la ruta metabólica actúa como modulador
positivo o activador alostérico; al unirse con el enzima alostérico, provoca la aparición de la
conformación activa de la enzima. En las rutas metabólicas no ramificadas, el producto final actúa
como modulador negativo o inhibidor alostérico, se une al enzima alostérico y provoca la aparición
de la conformación inactiva. Si la ruta metabólica se ramifica, el inhibidor del primer enzima
alostérico es el metabolito del punto de ramificación, mientras que los productos finales de las
ramificaciones serán los inhibidores de los enzimas alostéricos que actúan en la primera reacción
después de la ramificación. A este proceso se le denomina inhibición feed-back o retroinhibición.
Este proceso supone un ahorro energético para el organismo.

3. Defina centro activo y complejo enzima-sustrato

El centro activo del enzima es el lugar donde se localizan los grupos funcionales de las cadenas
laterales de los aminoácidos que realizan la acción catalítica. El centro activo se une al sustrato y al
grupo prostético, contribuyendo, mediante la acción de los grupos funcionales activos, a la
formación o a la rotura de los enlaces. Para ejercer su acción, la molécula enzimática se une, de
forma específica, a la molécula de sustrato, formando el complejo enzima-sustrato.
Los enzimas, como catalizadores que son, actúan disminuyendo la energía de activación. El
mecanismo de actuación es el siguiente: Las moléculas enzimáticas (E) se unen de forma específica
a las reaccionantes, que denominamos sustratos (S). En un primer paso, se forma un complejo
enzima-sustrato (ES). Aquí, el enzima induce cambios en la molécula del sustrato (ruptura o
redistribución de enlaces, cambios en los grupos funcionales, etc.) que hacen disminuir su energía
de activación y conducen a la formación del producto final (P) y a la liberación del enzima (E),
inalterado, que puede actuar de nuevo.

4. ¿Es lo mismo el centro activo que el centro alostérico? Explique

Los enzimas alostéricos, a diferencia de lo que ocurre con los demás enzimas, poseen más de un
centro de actividad: el centro activo y el centro alostérico o centro regulador; ambos centros son
diferentes y realizan funciones distintas. El centro activo de un enzima alostérico es, al igual que
en cualquier otro enzima, la zona de la superficie del enzima por donde este se une al sustrato. En
este centro es donde se produce la acción catalítica. El centro alostérico o centro regulador es una
zona del enzima alostérico, diferente del centro activo, por donde estos enzimas se unen de forma
no covalente a unas moléculas denominadas moduladores o efectores. Estos moduladores o
efectores, al unirse al centro alostérico, provocan un cambio en la conformación de este enzima
alostérico, que adoptará una forma más o menos activa, dependiendo de cómo sea el modulador.
Los moduladores pueden ser de dos tipos: moduladores positivos o activadores y moduladores
negativos o inhibidores. Los moduladores positivos o activadores, al unirse al centro alostérico,
provocan en el enzima alostérico el cambio de la conformación inactiva (T) a la activa (R), mientras
que, si es el modulador negativo o inhibidor el que se une al centro alostérico, ocurre al revés; es
decir, el enzima alostérico pasa de la conformación activa a la inactiva.
5. ¿Qué diferencia hay entre una inhibición competitiva y no la no competitiva?
Se puede diferenciar entre un inhibidor competitivo y uno no competitivo por la forma como
afectan la actividad de una enzima a diferentes concentraciones del sustrato. Si un inhibidor es
competitivo, disminuirá la velocidad de reacción cuando no hay mucho sustrato, pero si hay
mucho sustrato, este "ganará".
6. Qué ocurrió al añadir el peróxido de hidrógeno a cada una de las muestras?
En la mayoría de las muestras se generó burbujeo en diferentes concentraciones y en diferentes
tiempos
7. ¿Por qué se forman burbujas en las reacciones de catalasa?
Porque al mezclar el peróxido de hidrogeno con las muestras que presentan la enzima catalasa, la
enzima manifiesta una actividad de peroxidasa, es decir, cataliza la oxidación de sustratos
acoplada a la reducción del H2O2, con lo cual se forma H2O y O2. El desprendimiento de O2 es el
que genera el burbujeo.
8. Cómo se relacionan la temperatura y la actividad enzimática?
La actividad enzimática es óptima en los rangos de temperatura de 35 a 37ºC, (termostato y 37 ºC
inhibidor) por arriba de esos valores las Enzimas (Proteínas con funciones metabólicas) se
Desnaturalizan, es decir, pierden momentáneamente sus funciones metabólicas porque su
estructura terciaria se desorganiza.
Por debajo de estos valores (hielo, nevera) las Enzimas son Inhibidas, es decir, se mantienen
inactivas de tal manera que no pueden intervenir en una reacción enzimática.
9. ¿Qué le sucede a la enzima cuando se expone a temperaturas extremas
La enzima se desnaturaliza ya que, a altas o bajas temperaturas, ésta pierde su estructura
terciaria, que es la que en definitiva le da la función a la enzima. Sin su estructura no está formado
el sitio activo, por lo que no tiene actividad alguna.
10. ¿Cómo se relaciona el pH y la actividad enzimática?

Si se mide la actividad enzimática a diferentes, se puede demostrar el efecto de la concentración

de (protones), para la mayoría de las enzimas se encuentra entre un de 6 a 8 si está por debajo o
por encima de estos valores la velocidad cae más o menos rápidamente, los cambios del medio
afectan el estado de ionización de ciertos grupos funcionales en la molécula de la enzima y
también en la del sustrato.

Sabiendo que las enzimas son proteínas, cualquier cambio brusco de pH puede alterar el carácter
iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las propiedades
catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede producir la desnaturalización de la enzima y
en consecuencia su inactivación. La fosfatasa ácida es más activa a pH 5,0, mientras que la
fosfatasa alcalina lo es a pH 9,0. Muchas enzimas tienen máxima actividad cerca de la neutralidad
en un rango de pH de 6 a 8.

12.

Tabla 1. Resultado y observación de la parte C del experimento

 Tubos Temperatura Tiempo
1 80°C durante 15 min 55 seg
2 37°C durante 15 min 33 seg
3 Temperatura ambiente Menos del segundo
4 Refrigerador por 30 min Menos del segundo
5 Congelador (Hielo) por 30 min Menos del sefgundo

Tabla 2. Resultado y observación de la parte D del experimento

Tubo Reactivo Tiempo que toma la Observación
reacción en
completarse
1 2ml HCl 3M
2 2ml NaOH 3M
3 2ml Agua destilada
http://www.lowstars.com/krwN04JA/

https://www.lifeder.com/enzimas-alostericas/