Anda di halaman 1dari 29

MAKALAH PEMERIKSAAN KADAR TOTAL PROTEIN

PEMERIKSAAN KADAR TOTAL PROTEIN

OLEH KELOMPOK 2
MUHAMMAD ERWAN DEWA
P00320013122
SINARTIN
P00320013132
ISTIQOMA
P00320013112
ANNA UKHRIJA
P00320013102

KEMENTRIAN KESEHATAN REPUBLIK INDONESIA


POLITEKNIK KESEHATAN KENDARI
JURUSAN ANALIS KESEHATAN
2015
DAFTAR ISI
Daftar isi......................................................................................................................... i
BAB I Pendahuluan...................................................................................................... 1
A. Latar Belakang.................................................................................................... 1
B. Rumusan Masalah............................................................................................... 1
C. Tujuan................................................................................................................. 1
BAB II ISI......................................................................................................................
A. Pembahasan Protein..........................................................................................2
B. Metabolisme protein..........................................................................................9
C. Masalah klinis protein............................................................................17
D. Pemerikasaan protein.......................................................................................18
E. Metode pemeriksaan protein total...................................................................20
BAB III PENUTUP…........................................................................................... ....
a. Kesimpulan….................................................................................................24
b. Saran…...........................................................................................................25
Daftar Pustaka............................................................................................................

BAB I
PENDAHULUAN

A. Latar Belakang
Masalah gizi masih cukup rawan dibeberapa wilayah Indonesia, terutama di wilayah
pemukiman kumuh daerah perkotaan, wilayah yang sering dilanda musim kering (NTB dan
NTT). Dimana kondisi masyarakat tersebut banyak yang kekurangan gizi, banyak balita yang
terkena gizi buruk. Gizi buruk / gizi kurang sering terjadi karena makanan yang tidak seimbang,
terutama dalam hal protein.
Protein sangat penting untuk membantu pertumbuhan anak-anak, dan meningkatkan daya
tahan tubuh mereka. Dan juga kelebihan protein juga akan menimbulkan penyakit, seperti
kwashiorkor, marasmus, dan obesitas.
Oleh karena itu, selain untuk memenuhi tugas dalam mata kuliah “Dasar-Dasar Ilmu Gizi”
ini, penulis mengangkat judul tentang Protein, karena protein merupakan zat paling penting yang
harus ada dalam tubuh manusia. Tapi masih banyak juga kasus kekurangan energi protein (KEP).
Disini penulis tertarik untuk lebih mendalami tentang protein.

B. Rumusan Masalah
1. Apa yang dimaksud dengan protein?
2. Bagaimana Klasifikasi dan Metabolisme Protein?
3. Apa saja Komposisi Kimia Protein?
4. Apa saja Fungsi Protein?
5. Apa saja masalah klinis akibat protein
5. Metode pemeriksaan protein total

C. Tujuan

1. Mengemukakan permasalahan tentang protein


2. Menjabarkan kadar dan fungsi protein bagi manusia
3. Memberitahu kepada mahasiswa sumber protein
4. Menjelaskan akibat dan kekurangan protein
BAB II
PEMBAHASAN

A. Protein

Protein merupakan salah satu kelompok bahan makronutrien, tidak seperti bahan
makronutrien lainnya (karbohidrat, lemak), protein ini berperan lebih penting dalam
pembentukan biomolekul daripada sumber energy (penyusun bentuk tubuh). Namun demikian
apabila organisme sedang kekurangan energi, maka protein ini dapat juga di pakai sebagai
sumber energi. Keistimewaan lain dari protein adalah strukturnya yang selain mengandung N, C,
H, O, kadang mengandung S, P, dan Fe.

Protein adalah molekul makro yang mempunyai berat molekul antara lima ribu hingga
beberapa juta. Protein terdiri atas rantai-rantai asam amino, yang terikat satu sama lain dalam
ikatan peptida. Asam amino yang terdiri atas unsur-unsur karbon, hidrogen, oksigen, dan
nitrogen. Ada beberapa asam amino mengandung unsur- unsur fosfor, besi, iodium, dan cobalt.
Unsur nitrogen adalah unsur utama protein, karena terdapat di dalam semua protein akan tetapi
tidak terdapat di dalam karbohidrat dan lemak. Unsur nitrogen merupakan 16% dari berat
protein. Molekul protein lebih kompleks daripada karbohidrat dan lemak dalam hal berat
molekul dan keanekaragaman unit-unit asam amino yang membentuknya. Molekul protein
mengandung pula posfor, belerang dan ada jenis protein yang mengandung unsur logam seperti
besi dan tembaga.

Protein adalah bagian dari semua sel hidup dan merupakan bagian terbesar tubuh setelah air.
Seperlima bagian tubuh adalah protein separohnya ada didalam otot, seperlima dalam tulang dan
tulang rawan, Sepersepuluh dalam kulit dan selebihnya dalam jaringan lain dan cairan tubuh.
Disamping itu, asam amino yang membentuk protein bertindak sebagai prekursor, sebagian besar
koenzim, hormon, asam nukleat, dan molekul-molekuk esensial untuk kehidupan.
Protein mempunyai fungsi khas yang tidak dapat digantikan oleh zat kimia lain, yaitu
membangun serta memelihara sel-sel dan jaringan tubuh.
Protein merupakan zat gizi yang paling penting. Karena yang paling erat hubungannya dengan
proses kehidupan. Didalam sel protein terdapat protein struktural maupun protein metabolik.
Molekul protein mengandung unsur-unsur C,H,O dan unsur khusus yang terdapat didalam
protein dan tidak terdapat didalam molekul karbohidrat maupun lemak yaitu nitrogen (N).
Protein adalah senyawa kompleks yang tersusun atas unsur-unsur C,H,O dan N. Namun
demikian ada pula protein yang mengandung unsur S dan P.
Kelenjar ludah dalam mulut tidak membuat enzim protease. Enzim protease baru terdapat dalam
lambung, yaitu pepsin yang mengubah protein menjadi albuminosa dan pepton.Kemudian,
tripsin dalam usus duabelas jari yang berasal dari pankreas mengubah sisa protein yang belum
sempurna menjadi albuminosa dan pepton. Dalam usus halus, albuminosa dan pepton seluruhnya
diubah oleh enzim pepsin menjadi asam-asam amino yang siap untuk diserap.
Protein yang telah di ubah kedalam bentuk asam amino mempunyai sifat larut dalam air.
Seperti halnya hidrat arang, asam amino yang mudah larut dalam air ini juga dapat diserap secara
pasif dan langsung memasuki pembuluh darah.
Ketika protein mengalami hidrolisis total, akan dihasilkan sejumlah 20-24 jenis asam amino,
tergantung dari cara menghidrolisisnya. Ada 3 cara yang dapat ditempuh untuk menghidrolisis
protein yaitu hidrolisis asam, hidrolisis alkalis, dan hidrolisis enzimatik.

Struktur Protein

Molekul protein adalah rantai panjang yang tersusun oleh mata rantai asam- asam amino.
Dalam molekul protein, asam-asam amino saling dirangkaikan melalui reaksi gugusan karboksil
asam amino yang satu dengan gugusan amino dari asam amino yang lain, sehingga terjadi ikatan
yang disebut ikatan peptida. Ikatan pepetida ini merupakan ikatan tingkat primer. Dua molekul
asam amino yang saling diikatkan dengan cara demikian disebut ikatan dipeptida. Bila tiga
molekul asam amino, disebut tripeptida dan bila lebih banyak lagi disebut polypeptida.
Polypeptida yang hanya terdiri dari sejumlah beberapa molekul asam amino disebut
oligopeptida. Molekul protein adalah suatu polypeptida, dimana sejumlah besar asam-asam
aminonya saling bertemu dengan ikatan peptida tersebut
Struktur umum asam amino terdiri atas beberapa bagian:

1. Gugusan amino
2. Gugusan karboksil
3. Gugusan sisa molekul (molecular rest)

Perbedaan asam amino yang satu dengan yang lainnya terletak pada struktur sisa molekul
R. Asam amino yang tidak dapat disintesis oleh tubuh disebut asam amino esensial. Untuk orang
dewasa terdapat 8 jenis asam amino esensial, yaitu lisin, leusin, isoleusin, valin, treonin,
fenilalanin, metionin, triptofan, sedangkan untuk anak-anak yang sedang tumbuh, ditambahkan
dua jenis lagi, ialah histidin dan arginin. Dalam molekul protein, asam-asam amino saling
dirangkaikan melalui reaksi gugusan karboksil asam amino yang satu dengan gugusan amino
dari asam amino yang lain, sehingga terjadi ikatan yang disebut ikatan peptida.

Faktor-faktor yang mempengaruhi struktur protein adalah :

a. Suhu Pada protein suhu sangatlah dijaga, hal ini di kerenakan kenaikan suhu
menyebabkan terjadinya proses denaturasi. Denaturasi adalah rusaknya struktur protein
dikarenakan yang menyebabkan protein kehilangan satu hingga sebagian fungsi biologiknya.
Contohnya adalah telur yang digoreng akan menyebabkan ovalbumin mengalami denaturasi.
Atau penambahan detergen pada kebanyakan protein dalam larutan menyebabkan pengrusakan
interaksi hidrofobik pada bagian dalam dari molekul protein dan dengan demikian menyebabkan
perubahan dalam struktur keseluruhan protein.
b. pH Pada umumnya struktur ion protein tergantung pada pH lingkungannya. Struktur
protein terdiri dari beberapa asam amino, dimana asam amino ini dapat bertindak sebagai ion
positif, ion negatif atau berdwikutub (zwitterion). Bentuk ion dwikutub bentuk tak berdisosiasi
Disamping itu, pH yang rendah dan tinggi dapat menyebabkan terjadinya denaturasi dan
merubah strukktur dari protein.
c. . Radiasi Radiasi merupakan faktor lainnya yang dapat mempengaruhi struktur dari
suatu protein. Banyak orang mungkin tidak mengetahui bahwa radiasi sangatlah berpengaruh
terhadap struktur protein. Hal ini disebabkan karena dalam struktur protein terdapat ikatan-ikatan
yang bila terkena sinar radiasi akan berpengaruh. Contoh yang umum adalah mengenai rambut
yang merupakan protein, dimana akan rusak strukturnya bila terus menerus disinari sinar
matahari (salah satu bentuk radiasi).
Pelarut Organik Protein terdiri atas asam amino yang memiliki struktur yang berbeda. Jadi
pelarut organik sangatlah berpengaruh terhadap striktur protein. Selain itu karena ikatan-ikatan
yang terbentuk pada protein inilah yang mempengaruhi perubahan struktur protein bila
dilarutkan dalam pelarut organik

Sifat Protein

Protein merupakan molekul yang sangat besar, sehingga mudah sekali mengalami
perubahan bentuk fisik maupun aktivitas biologis. Banyak faktor yang menyebabkan perubahan
sifat alamiah protein misalnya: panas, asam, basa, pelarut organik, pH, garam, logam berat,
maupun sinar radiasi radioaktif. Perubahan sifat fisik yang mudah diamati adalah terjadinya
penjendalan (menjadi tidak larut) atau pemadatan, Ada protein yang larut dalam air, ada pula
yang tidak larut dalam air, tetapi semua protein tidak larut dalam pelarut lemak seperti misalnya
etil eter.

Daya larut protein akan berkurang jika ditambahkan garam, akibatnya protein akan terpisah
sebagai endapan. Apabila protein dipanaskan atau ditambahkan alkohol, maka protein akan
menggumpal. Hal ini disebabkan alkohol menarik mantel air yang melingkupi molekul-molekul
protein. Adanya gugus amino dan karboksil bebas pada ujung-ujung rantai molekul protein,
menyebabkan protein mempunyai banyak muatan dan bersifat amfoter (dapat bereaksi dengan
asam maupun basa). Dalam larutan asam (pH rendah), gugus amino bereaksi dengan H+,
sehingga protein bermuatan positif. Bila pada kondisi ini dilakukan elektrolisis, molekul protein
akan bergerak kearah katoda. Dan sebaliknya, dalam larutan basa (pH tinggi) molekul protein
akan bereaksi sebagai asam atau bermuatan negatif, sehingga molekul protein akan bergerak
menuju anoda (Winarno. F.G, 1992).
MACAM PROTEIN
Peptide: 2 – 10 asam amino
Polipeptide: 10 – 100 asam amino
Protein: > 100 asam amino
Antara asam amino saling berikatan dengan ikatan peptide
Glikoprotein: gabungan glukose dengan protein
Lipoprotein: gabungan lipid dan protein

Jenis – jenis Protein

Berdasarkan bentuknya protein dapat dibedakan menjadi:


a. Protein fibriler (skleroprotein)
Merupakan protein yang bentuknya serabut. Protein ini tidak bisa larut dalam pelarut-pelarut
encer, baik larutan garam, asam basa ataupun alkohol. Contohnya kolagen yang terdapat pada
tulang rawan, keratin pada rambut, miosin pada otot, dan fibrin pada gumpalan darah. Contoh
protein serabut : Kolagen, elastin, keratin, miosin.

b. Protein globuler (steroprotein)


Merupakan protein yang berbentuk mirip dengan bola. Protein ini larut dalam larutan garam dan
asam encer, untuk protein jenis ini lebih mudah berubah dibawah pengaruh suhu, konsentrasi
garam, pelarut asam dan basa dibandingkan protein fibriler. Protein ini sangat mudah
terdenaturasi, yaitu susunan molekul dapat berubah diikuti dengan perubahan sifat fisik dan
fisiologik seperti yang dialami oleh enzim dan hormon. Contoh : Albumin, globumin, histon,
protamin.

c. Protein konjungsi.
Merupakan protein sederhana yang terikat dengan bahan-bahan non asam amino (gugus
prostetik).
Contoh : Nukleoprotein, lipoprotein, fosfoprotein, metaloprotein.
Protein dari sudut fungsi fisiologik yaitu berhubungan dengan daya dukung untuk pertumbuhan
badan dan pemeliharaan jaringan tubuh, protein ini dapat dibedakan menjadi:

Protein sempurna, apabila protein bisa mendukung pertumbuhan badan dan pemeliharaan
jaringan. Protein sempurna sangat diperlukan untuk anak-anak karena mempengaruhi masa
pertumbuhan dan perkembangan.
Protein setengah sempurna, apabila protein sanggup mendukung pemeliharaan jaringan, tetapi
tidak dapat mendukung pertumbuhan badan. Protein yang memelihara jaringan yang rusak.
Protein tidak sempurna, apabila sama sekali tidak sanggup membantu pertumbuhan badan dan
pemeliharaan jaringan.
Fungsi dan Peranan Protein

Protein memegang peranan penting dalam berbagai proses biologi. Peran-peran tersebut antara
lain:

1. Transportasi dan penyimpanan


Molekul kecil dan ion-ion ditansport oleh protein spesifik. Contohnya transportasi oksigen di
dalam eritrosit oleh hemoglobin dan transportasi oksigen di dalam otot oleh mioglobin.

2. Proteksi imun
Antibodi merupakan protein yang sangat spesifik dan sensitif dapat mengenal kemudian
bergabung dengan benda asing seperti: virus, bakteri, dan sel dari organisma lain.

3. Koordinasi gerak
Kontraksi otot dapat terjadi karena pergeseran dua filamen protein. Misalnya pergerakan
kromosom saat proses mitosis dan pergerakan sperma oleh flagela.

4. Penunjang mekanis
Ketegangan dan kekerasan kulit dan tulang disebabkan oleh kolagen yang merupakan protein
fibrosa.
5. Katalisis enzimatik
Sebagaian besar reaksi kimia dalam sistem biologi, dikatalisis oleh enzim dan hampir semua
enzim yang berperan adalah protein.

6. Membangkitkan dan menghantarkan impuls saraf


Rangsang spesifik direspon oleh selespon sel saraf diperantarai oleh protein reseptor. Contohnya
rodopsin adalah protein yang sensitive terhadap cahaya ditemukan pada sel batang retina. Contoh
lainnya adalah protein reseptor pada sinapsis.

7. Pengendali pertumbuhan dan diferensiasi


Protein mengatur pertumbuhan dan diferensiasi organism tingkat tinggi. Misalnya faktor
pertumbuhan saraf mengendalikan pertumbuhan jaringan saraf. Selain itu, banyak hormon
merupakan protein (Santoso, H. 2008).

Ciri-ciri Protein

Protein diperkenalkan sebagai molekul makro pemberi keterangan, karena urutan asam
amino dari protein tertentu mencerminkan keterangan genetik yang terkandung dalam urutan
basa dari bagian yang bersangkutan dalam DNA yang mengarahkan biosintesis protein. Ciri-ciri
protein adalah sebagai berikut:

1. Susunan kimia yang khas


Setiap protein individual merupakan senyawa murni
2. Bobot molekular yang khas
Semua molekul dalam suatu contoh tertentu dari protein murni mempunyai bobot molekular
yang sama. Karena molekulnya yang besar maka protein mudah sekali mengalami perubahan
fisik ataupun aktivitas biologisnya.
3. Urutan asam amino yang khas
Urutan asam amino dari protein tertentu adalah terinci secara genetik. Akan tetapi,masih ada
perubahan-perubahan kecil dalam urutan asam amino dari protein tertentu (Page, D.S. 1997).
Sumber Protein

Kualifikasi protein berdasarkan sumbernya dapat dibedakan menjadi protein hewani dan
protein nabati. Sumber protein hewani dapat berbentuk daging dan alat-alat dalam seperti hati,
pankreas, ginjal, paru, jantung , jerohan. Yang terakhir ini terdiri atas babat dan iso (usus halus
dan usus besar). Susu dan telur termasuk pula sumber protein hewani yang berkualitas tinggi.
Ikan, kerang-kerangan dan jenis udang merupakan kelompok sumber protein yang baik, karena
mengandung sedikit lemak, tetapi ada yang alergi terhadap beberapa jenis sumber protein hasil
laut ini.

Jenis kelompok sumber protein hewani ini mengandung sedikit lemak, sehingga baik bagi
komponen susunan hidangan rendah lemak. Namun kerang-kerangan mengandung banyak
kolesterol, sehingga tidak baik untuk dipergunakan dalam diet rendah kolesterol. Ayam dan jenis
burung lain serta telurnya, juga merupakan sumber protein hewani yang berkualitas baik. Harus
diperhatikan bahwa telur bagian merahnya mengandung banyak kolesterol, sehingga sebaiknya
ditinggalkan pada diet rendah kolesterol (Sediaoetama. A.D, 1985).

Sumber protein nabati meliputi kacang- kacangan dan biji-bijian seperti kacang kedelai, kacang
tanah, kacang hijau, kacang koro, kelapa dan lain-lain. Asam amino yang terkandung dalam
protein ini tidak selengkap pada protein hewani, namun penambahan bahan lain yaitu dengan
mencampurkan dua atau lebih sumber protein yang berbeda jenis asam amino pembatasnya akan
saling melengkapi kandungan proteinnya. Bila dua jenis protein yang memiliki jenis asam amino
esensial pembatas yang berbeda dikonsumsi bersama-sama, maka kekurangan asam amino dari
satu protein dapat ditutupi oleh asam amino sejenis yang berlebihan pada protein lain. Dua
protein tersebut saling mendukung sehingga mutu gizi dari campuran menjadi lebih tinggi
daripada salah satu protein itu. Contohnya yaitu dengan mencampurkan dua jenis bahan
makanan antara campuran tepung gandum dengan kacang-kacangan, dimana tepung gandum
kekurangan asam amino lisin, tetapi asam amino belerangnya berlebihan, sebaliknya kacang-
kacangan kekurangan asam amino belerang dan kelebihan asam amino lisin. Pencampuran 1:1
antara tepung gandum dan kacang-kacangan akan membentuk bahan makanan campuran yang
telah meningkatkan mutu protein nabati. Karena itu susu dengan sereal, nasi dengan tahu,
kacang-kacangan dengan roti, bubur kacang hijau dengan ketan hitam merupakan kombinasi
menu yang dapat meningkatkan mutu protein dan sangat baik untuk pertumbuhan dan
perkembangan anak.

B. Metabolisme protein.

PENGANTAR METABOLISME
Metabolisme adalah semua perubahan kimia dan energi yang terjadi di dalam jasad hidup atau
karena kegiatan jasad hidup.Yang mengalami perubahan adalah substrat reaksi dan energi.
Perubahan dikatalisis oleh enzim.Fungsi metabolisme adalah mengekstrak energi dari substrat
atau sekelilingnya, menyimpannya dalam senyawa energi tinggi untuk melaksanakan
aktivitas/fungsi kehidupan.
Secara umum metabolisme mengandung arti pemecahan (katabolisme) dan pembentukan
(sintesis/anabolisme).

KATABOLISME : pemecahan enzimatik dari bahan-bahan yang bermolekul besar (bahan


makanan : karbohidrat, lemak dan protein) menjadi senyawa bermolekul kecil/sederhana, seperti
: glukosa, laktat, asetat, asam urat, amoniak, CO2 dan urea, sehingga terbebaskan energi.

ANABOLISME : sintesis enzimatik senyawa molekul besar dari senyawa yang lebih sederhana,
pada umumnya diperlukan energi.

Metabolisme makanan meliputi secara umum:

Metabolisme makanan secara umum :


Skema metabolisme protein.

1. .Penguraian Protein Dalam Tubuh.


Pencernaan protein
Asam amino yang dibuat dalam hati, maupun yang dihasilkan dari proses katabolisme
protein dalam hati, dibawa oleh darah kedalam jaringan untuk digunakan.proses anabolik
maupun katabolik juga terjadi dalam jaringan diluar hati.asam amino yang terdapat dalam darah
berasal dari tiga sumber, yaitu absorbsi melalui dinding usus, hasil penguraian protein dalam sel
dan hasil sintesis asam amino dalam sel. Banyaknya asam amino dalam darah tergantung
keseimbangan antara pembentukan asam amino dan penggunaannya. Hati berfungsi sebagai
pengatur konsentrasi asam amino dalam darah.
Dalam tubuh kita, protein mengalami perubahan – perubahan tertentu dengan kecepatan
yang berbeda untuk tiap protein. Protein dalam dara, hati dan organ tubuh lain mempunyai waktu
paruh antara 2,5 sampai 10 hari. Protein yang terdapat pada jaringan otot mempunyai waktu
paruh 120 hari. Rata-rata tiap hari 1,2 gram protein per kilogram berat badan diubah menjadi
senyawa lain. Ada tiga kemungkinan mekanisme perubahan protein, yaitu :
1) Sel-sel mati, lalu komponennya mengalami proses penguraian atau katabolisme dan dibentuk
sel – sel baru.

2) Masing-masing protein mengalami proses penguraian dan terjadi sintesis protein baru, tanpa
ada sel yang mati.

3) Protein dikeluarkan dari dalam sel diganti dengan sintesis protein baru.

Protein dalam makanan diperlukan untuk menyediakan asam amino yang akan digunakan
untuk memproduksi senyawa nitrogen yang lain, untuk mengganti protein dalam jaringan yang
mengalami proses penguraian dan untuk mengganti nitrogen yang telah dikeluarkan dari tubuh
dalam bentuk urea. Ada beberapa asam amino yang dibutuhkan oleh tubuh, tetapi tidak dapat
diproduksi oleh tubuh dalam jumlah yang memadai. Oleh karena itu asam amino tersebut,yang
dinamakan asam essensial yang dibutuhkan oleh manusia.

Kebutuhan akan asam amino esensial tersebut bagi anak-anak relatiflebih besar daripada
orang dewasa. Kebutuhan protein yang disarankan ialah 1 sampai 1,5 gram per kilogram berat
badan per hari.

2. Asam Amino Dalam Darah


Jumlah asam amino dalam darah tergantung dari jumlah yang diterima dan jumlah yang
digunakan. Pada proses pencernaan makanan, protein diubah menjadi asam amino oleh beberapa
reaksi hidrolisis serta enzim – enzim yang bersangkutan. Enzim-enzim yang bekerja pada proses
hidrolisis protein antara lain ialah pepsin, tripsin, kimotripsin, karboksi peptidase, amino
peptidase, tripeptidase dan dipeptidase.
Setelah protein diubah menjadi asam-asam amino, maka dengan proses absorpsi melalui
dinding usus, asam amino tersebut sampai kedalam pembuluh darah. Proses absorpsi ini ialah
proses transpor aktif yang memerlukan energi. Asam-asam amino dikarboksilat atau asam
diamino diabsorbsi lebih lambat daripada asam amino netral.
Dalam keadaan berpuasa, konsentrasi asam amino dalam darah biasanya sekitar 3,5
sampai 5 mg per 100 ml darah. Segera setelah makan makanan sumber protein, konsentrasi asam
amino dalam darah akan meningkat sekitar 5 mg sampai 10 mg per 100 mg darah. Perpindahan
asam amino dari dalam darah kedalam sel-sel jaringan juga proses tranpor aktif yang
membutuhkan energi.

3. Reaksi Metabolisme Asam Amino


Tahap awal pembentukan metabolisme asam amino, melibatkan pelepasan gugus amino,
kemudian baru perubahan kerangka karbon pada molekul asam amino. Dua proses utama
pelepasan gugus amino yaitu, transaminasi dan deaminasi.

a. Transaminasi
Transaminasi ialah proses katabolisme asam amino yang melibatkan pemindahan gugus
amino dari satu asam amino kepada asam amino lain. Dalam reaksi transaminasi ini gugus amino
dari suatu asam amino dipindahkan kepada salah satu dari tiga senyawa keto, yaitu asam piruvat,
a ketoglutarat atau oksaloasetat, sehingga senyawa keto ini diubah menjadi asam amino,
sedangkan asam amino semula diubah menjadi asam keto. Ada dua enzim penting dalam reaksi
transaminasi yaitu alanin transaminase dan glutamat transaminase yang bekerja sebagai katalis
dalamreaksi berikut :
Pada reaksi ini tidak ada gugus amino yang hilang, karena gugus amino yang dilepaskan
oleh asam amino diterima oleh asam keto. Alanin transaminase merupakan enzim yang
mempunyai kekhasan terhadap asam piruvat-alanin. Glutamat transaminase merupakan enzim
yang mempunyai kekhasan terhadap glutamat-ketoglutarat sebagai satu pasang substrak .

Reaksi transaminasi terjadi didalam mitokondria maupun dalam cairan sitoplasma. Semua
enzim transaminase tersebut dibantu oleh piridoksalfosfat sebagai koenzim. Telah diterangkan
bahwa piridoksalfosfat tidak hanya merupakan koenzim pada reaksi transaminasi, tetapi juga
pada reaksi-reaksi metabolisme yang lain.

b. Deaminasi Oksidatif
Asam amino dengan reaksi transaminasi dapat diubah menjadi asam glutamat. Dalam
beberapa sel misalnya dalam bakteri, asam glutamat dapat mengalami proses deaminasi oksidatif
yang menggunakan glutamat dehidrogenase sebagai katalis.

Asam glutamat + NAD+ a ketoglutarat + NH4+ + NADH + H+

Dalam proses ini asam glutamat melepaskan gugus amino dalam bentuk NH4+. Selain
NAD+ glutamat dehidrogenase dapat pula menggunakan NADP+ sebagai aseptor elektron. Oleh
karena asam glutamat merupakan hasil akhir proses transaminasi, maka glutamat dehidrogenase
merupakan enzim yang penting dalam metabolisme asam amino oksidase dan D-asam oksidase.

4. Pembentukan Asetil Koenzim A


Asetil koenzim A merupakan senyawa penghubung antara metabolisme asam amino
dengan siklus asam sitrat. ada dua jalur metabolic yang menuju kepada pembentukan asetil
koenzim A, yaitu melalui asam piruvat dan melalui asam asetoasetat

Asam-asam amino yang menjalani jalur metabolic melalui asam piruvat ialah alanin,
sistein, serin dan treonin. alanin menghasilkan asam piruvat dengan langsung pada reaksi
transaminasi dengan asam a ketoglutarat. Treonin diubah menjadi gllisin dan asetaldehida oleh
enzim treonin aldolase. glisin kemudian diubah menjadi asetil koenzim A melalui pembentukan
serin dengan jalan penambahan satu atom karbon, seperti metal, hidroksi metal dan formil.
koenzim yang bekerja disini ialah tetrahidrofolat.

5. Siklus Urea

Hans Krebs dan Kurt Heneseleit pada tahun 1932 mengemukakan serangkaian reaksi
kimia tentang pembentukan urea. Mereka berpendapat bahwa urea terbentuk dari ammonia dan
karbondioksidamelalui serangkaian reaksi kimia yang berupa siklus, yang mereka namakan
siklus urea. Pembentukan urea ini terutama berlangsung didalam hati. Urea adalah suatu senyawa
yang mudah larut dalam air, bersifat netral, terdapat dalam urine yang dikeluarkan dari dalam
tubuh.

Dalam reaksi pembentukan karbamil fosfat ini, satu mol ammonia bereaksi dengan satu
mol karbondioksida dengan bantuan enzim karbamilfosfat sintetase. Reaksi ini membutuhkan
energi, karenanya reaksi ini melibatkan dua mol ATP yang diubah menjadi ADP. Disamping itu
sebagai kofaktor dibutuhkan mg++ dan N-asetil-glutamat.

Karbamil fosfat yang terbentuk bereaksi dengan ornitin membentuk sitrulin. Dalam
reaksi ini bagian karbomil bergabung dengan ornitin dan memisahkan gugus fosfat. Sebagai
katalis pada pembentukan sitrulin adalah ornitin transkarbamilase yang terdapat pada bagian
mitokondria sel hati.

Selanjutnya sitrulin bereaksi dengan asam aspartat membentuk asam argininosuksinat.


Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinat sintetase. Dalam reaksi tersebut
ATP merupakan sumber energi dengan jalan melepaskan gugus fosfat dan berubah menjadi
AMP.

Dalam reaksi ini asam argininosuksinat diuraikan menjadi arginin dan asam fumarat.
Reaksi ini berlangsung dengan bantuan enzim argininosuksinase, suatu enzim yang terdapat
dalam hati dan ginjal. Reaksi terakhir ini melengkapi tahap reaksi pada siklus urea. Dalam reaksi
ini arginin diuraikan menjadi urea dan ornitin. Enzim yang bekerja sebagai katalis dalam reaksi
penguraian ini ialah arginase yang terdapat dalam hati. Ornitin yang terbentuk dalam reaksi
hidrolisis ini bereaksi dengan karbamilfosfat untuk membentuk sitrulin.

6. Biosintesis Protein

Biosintesis protein yang terjadi dalam sel merupakan reaksi kimia yang kompleks dan
melibatkan beberapa senyawa penting, terutama DNA dan RNA.molekuk DNA merupakan
rantai polinukleutida yang mempunyai beberapa jenis basapurin dan piramidin, dan berbentuk
heliks ganda.

Dengan demikian akan terjadi heliks ganda yang baru dan proses terbentunya molekul
DNA baru ini disebut replikasi, urutan basa purin dan piramidin pada molekul DNA menentukan
urutan asam amino dalam pembentukan protein. Peran dari DNA itu sendri sebagai pembawa
informasi genetic atau sifat-sifat keturunan pada seseorang . dua tahap pembentukan protein:

Penyusunan protein yang merupakan bagian dari protoplasma berbentuk suatu rantai
panjang, sedangkan molekul protein-protein yang lain mirip bola. Sintesis protein adalah proses
pembentukan protein dari monomer peptida yang diatur susunannya oleh kode genetik. Sintesis
protein dimulai dari anak inti sel, sitoplasma dan ribosom. Sintesis protein terdiri dari 3 tahapan
besar yaitu:

a) Transkripsi.

DNA membuka menjadi 2 rantai terpisah. Karena mRNA berantai tunggal, maka salah
satu rantai DNA ditranskripsi (dicopy). Rantai yang ditranskripsi dinamakan DNA sense atau
template dan kode genetik yang dikode disebut kodogen. Sedangkan yang tidak ditranskripsi
disebut DNA antisense/komplementer. RNA Polimerase membuka pilinan rantai DNA dan
memasukkan nukleotida-nukleotida untuk berpasangan dengan DNA sense sehingga
terbentuklah rantai mRNA.

b) Translasi

Translasi adalah proses penerjemahan urutan nukleotida atau kodon yang ada pada
molekul mRNA menjadi rangkaian asam-asam amino yang menyusun suatu polipeptida
atau protein. Transkripsi dan translasi merupakan dua proses utama yang menghubungkan gen ke
protein. Translasi hanya terjadi pada molekul mRNA, sedangkan rRNA dan tRNA tidak
ditranslasi. Molekul mRNA yang merupakan salinan urutan DNA menyusun suatu gen dalam
bentuk kerangka baca terbuka. mRNA membawa informasi urutan asam amino.

Tempat translasi ini ialah ribosom, partikel kompleks yang memfasilitasi perangkaian
secara teratur asam amino menjadi rantai polipeptida. Asam amino yang akan dirangkaikan
dengan asam amino lainnya dibawa oleh tRNA. Setiap asam amino akan dibawa oleh tRNA
yang spesifik ke dalam kompleks mRNA-ribosom

Proses translasi berupa penerjemahan kodon atau urutan nukleotida yang terdiri atas tiga
nukleotida berurutan yang menyandi suatu asam amino tertentu. Kodon pada mRNA akan
berpasangan dengan antikodon yang ada pada tRNA. Setiap tRNA mempunyai antikodon yang
spesifik. Tiga nukleotida di anti kodon tRNA saling berpasangan dengan tiga nukleotida dalam
kodon mRNA menyandi asam amino tertentu.

Translasi menjadi tiga tahap (sama seperti pada transkripsi)


yaitu inisiasi, elongasi,dan terminasi. Semua tahapan ini memerlukan faktor-faktor protein yang
membantu mRNA, tRNA, dan ribosom selama proses translasi. Inisiasi dan elongasi rantai
polipeptida juga membutuhkan sejumlah energi. Energi ini disediakan oleh GTP (guanosin
triphosphat), suatu molekul yang mirip dengan ATP.
1. Inisiasi
Tahap inisiasi dari translasi terjadi dengan adanya mRNA, sebuah tRNA yang memuat
asam amino pertama dari polipeptida, dan dua sub unit ribosom. Dalam kompleks inisisasi,
ribosom “membaca” kodon pada mRNA. Pembacaan dilakukan untuk setiap 3 urutan basa
hingga selesai seluruhnya. Sebagai catatan ribosom yang datang untuk membaca kodon biasanya
tidak hanya satu, melainkan beberapa ribosom yang dikenal sebagai polisom membentuk
rangkaian mirip tusuk sate, di mana tusuknya adalah “mRNA” dan daging adalah “ribosomnya”.
Dengan demikian, proses pembacaan kodon dapat berlangsung secara berurutan. Ketika kodon I
terbaca ribosom (misal kodonnya AUG), tRNA yang membawa antikodon UAC dan asam amino
metionin datang. tRNA masuk ke celah ribosom.

Ribosom di sini berfungsi untuk memudahkan perlekatan yang spesifik antara antikodon tRNA
dengan kodon mRNA selama sintesis protein. Sub unit ribosom dibangun oleh protein-protein
dan molekul-molekul RNA ribosomal.

2. Elongasi
Pada tahap elongasi dari translasi, asam amino-asam amino ditambahkan satu per satu
diawali dari asam amino pertama (metionin). Ribosom akan terus bergerak dan membaca kodon-
kodon di sepanjang mRNA. Masing-masing kodon akan diterjemahkan oleh tRNA yang
membawa asam amino yang dikode oleh pasangan komplemen antikodon tRNA tersebut. Di
dalam ribosom, metionin yang pertama kali masuk dirangkaikan dengan asam amino yang di
sampingnya membentuk dipeptida.
Ribosom terus bergeser, membaca kodon berikutnya. Asam amino berikutnya dirangkaikan
dengan dipeptida yang telah terbentuk sehingga membentuk tripeptida. Demikian seterusnya
proses pembacaan kode genetika itu berlangsung di dalam ribobom, yang diterjemahkan ke
dalam bentuk asam amino guna dirangkai menjadi polipeptida.

Kodon mRNA pada ribosom membentuk ikatan hidrogen dengan antikodon molekul
tRNA yang baru masuk yang membawa asam amino yang tepat. Molekul mRNA yang telah
melepaskan asam amino akan kembali ke sitoplasma untuk mengulangi kembali pengangkutan
asam amino. Molekul rRNA dari sub unit ribosom besar berfungsi sebagai enzim, yaitu
mengkatalisis pembentukan ikatan peptida yang menggabungkan polipeptida yang memanjang
ke asam amino yang baru tiba.

3. Terminasi
Tahap akhir translasi adalah terminasi. Elongasi berlanjut hingga ribosom mencapai
kodon stop. Triplet basa kodon stop adalah UAA, UAG, dan UGA. Kodon stop tidak mengkode
suatu asam amino melainkan bertindak sebagai sinyal untuk menghentikan translasi. Polipeptida
yang dibentuk kemudian “diproses” menjadi protein.

asam amino dapat dikelompokkan menjadi asam amino esensial dan asam amino nonesensial.

Asam amino esensial


Asam amino esensial atau asam amino utama adalah asam amino yang sangat diperlukan oleh
tubuh dan harus didatangkan dari luar tubuh manusia karena sel-sel tubuh manusia tidak dapat
mensintesis sendiri. Asam amino esensial hanya dapat disintesis oleh sel-sel tumbuhan. Contoh
asam amino esensial, yaitu leusin, lisin, histidin, arginin, valin, treonin, fenilalanin, triptofan,
isoleusin, dan metionin.

Asam amino nonesensial


Asam amino nonesensial adalah asam amino yang dapat disintesis sendiri oleh tubuh manusia.
Contohnya: tirosin, glisin, alanin, dan prolin.

Singkatan Asam Amino


Arg, His, Gln, Pro : Arginin, Histidin, Glutamin, Prolin

Ile, Met, Val : Isoleusin, Metionin, Valin

Tyr, Phe : Tyrosin, Phenilalanin karboksikinase

Ala, Cys, Gly : Alanin, Cystein, Glysin

Hyp, Ser, Thr : Hydroksiprolin, Serin, Threonin

Leu, Lys, Phe, Trp, Tyr: Leusin, Lysin, Phenilalanin, Triptofan, Tyrosin

C. Masalah klinis protein

Protein total
PENURUNAN KADAR : malnutrisi berkepanjangan, kelaparan, diet rendah protein, sindrom
malabsorbsi, kanker gastrointestinal, kolitis ulseratif, penyakit Hodgkin, penyakit hati yang
berat, gagal ginjal kronis, luka bakar yang parah, intoksikasi air.

PENINGKATAN KADAR : dehidrasi (hemokonsentrasi), muntah, diare, mieloma multipel,


sindrom gawat pernapasan, sarkoidosis.
Faktor yang dapat mempengaruhi temuan laboratorium :
- Diet tinggi lemak sebelum dilakukan pemeriksaan.
- Sampel darah hemolisis.

Penyakit akibat protein total

Kekurangan dan kelebihan protein


- Penyakit kekurangan protein
- immunodeficiency (pertahanan tubuh yang melemah dan bahkan hilang)
- Kelelahan
- Apati (kurangnya emosi, motivasi, atau entusiasme)
- Busung
- Gagal hati

Akibat kelebihan protein


- Masalah ginjal
- Penyakit rematik
- Pengasaman darah
- osteoporosis

D. Pemerikasaan protein total


Protein adalah suatu makromolekul yang tersusun atas molekul-molekul asam amino yang
berhubungan satu dengan yang lain melalui suatu ikatan yang dinamakan ikatan peptida.
Sejumlah besar asam amino dapat membentuk suatu senyawa protein yang memiliki banyak
ikatan peptida, karena itu dinamakan polipeptida. Secara umum protein berfungsi dalam sistem
komplemen, sumber nutrisi, bagian sistem buffer plasma, dan mempertahankan keseimbangan
cairan intra dan ekstraseluler. Berbagai protein plasma terdapat sebagai antibodi, hormon, enzim,
faktor koagulasi, dan transport substansi khusus.

Protein-protein kebanyakan disintesis di hati. Hepatosit-hepatosit mensintesis fibrinogen,


albumin, dan 60 – 80 % dari bermacam-macam protein yang memiliki ciri globulin. Globulin-
globulin yang tersisa adalah imunoglobulin (antibodi) yang dibuat oleh sistem limforetikuler.

Penetapan kadar protein dalam serum biasanya mengukur protein total, dan albumin atau
globulin. Ada satu cara mudah untuk menetapkan kadar protein total, yaitu berdasarkan
pembiasan cahaya oleh protein yang larut dalam serum. Penetapan ini sebenarnya mengukur
nitrogen karena protein berisi asam amino dan asam amino berisi nitrogen.

Total protein terdiri atas albumin (60%) dan globulin (40%). Bahan pemeriksaan yang
digunakan untuk pemeriksaan total protein adalah serum. Bila menggunakan bahan pemeriksaan
plasma, kadar total protein akan menjadi lebih tinggi 3 – 5 % karena pengaruh fibrinogen dalam
plasma.
Cara yang paling sederhana dalam penetapan protein adalah dengan refraktometer
(dipegang dengan tangan) yang menghitung protein dalam larutan berdasarkan perubahan indeks
refraksi yang disebabkan oleh molekul-molekul protein dalam larutan. Indeks refraksi mudah
dilakukan dan tidak memerlukan reagen lain, tetapi dapat terganggu oleh adanya hiperlipidemia,
peningkatan bilirubin, atau hemolisis.
Saat ini, pengukuran protein telah banyak menggunakan analyzer kimiawi otomatis.
Pengukuran kadar menggunakan prinsip penyerapan (absorbance) molekul zat warna. Protein
total biasanya diukur dengan reagen Biuret dan tembaga sulfat basa. Penyerapan dipantau secara
spektrofotometri pada λ 545 nm. Albumin sering dikuantifikasi sendiri. Sedangkan globulin
dihitung dari selisih kadar antara protein total dan albumin yang diukur.
Albumin dapat meningkatkan tekanan osmotik yang penting untuk mempertahankan
cairan vaskular. Penurunan albumin serum dapat menyebabkan cairan berpindah dari dalam
pembuluh darah menuju jaringan sehingga terjadi edema.
Rasio A/g merupakan perhitungan terhadap distribusi fraksi dua protein yang penting,
yaitu albumin dan globulin. Nilai rujukan A/G adalah > 1.0. Nilai rasio yang tinggi dinyatakan
tidak signifikan, sedangkan rasio yang rendah ditemukan pada penyakit hati dan ginjal.
Perhitungan elektroforesis merupakan perhitungan yang lebih akurat dan sudah menggantikan
cara perhitungan rasio A/G.

Nilai Rujukan

DEWASA : protein total : 6.0 - 8.0 g/dl; albumin : 3.5 - 5.0 g/dl

ANAK : protein total : 6.2 - 8.0 g/dl; albumin : 4.0 - 5.8 g/dl

BAYI : protein total : 6.0 - 6.7 g/dl; albumin : 4.4 - 5.4 g/dl

NEONATUS : protein total : 4.6 - 7.4 g/dl; albumin : 2.9 - 5.4 g/dl

E. Metode pemeriksaan protein total

Protein Total dan Albumin secara khusus dapat dievaluasi menggunakan bermacam-macam
teknik, seperti : Teknik Radio Immuno Diffusion, Ultra Violet Spektrofotometri, Nephelometri,
Turbidimetri, Elektroforesis, Immunofixation, dan lain-lain.
Metode pemeriksaan kadar protein total yang umum digunakan adalah metode Biuret, sedangkan
untuk albumin yang digunakan adalah metode warna (BCG/BCP).
Rasio kadar Albumin dengan Globulin (A/G ratio) digunakan sebagai petunjuk adanya
perubahan protein serum selama terjadinya gangguan atau penyakit dalam tubuh.
1. METODE BIURET

Prinsip
Prinsip penetapan kadar protein dalam serum dengan metode Biuret adalah pengukuran serapan
cahaya kompleks berwarna ungu dari protein yang bereaksi dengan pereaksi biuret dimana, yang
membentuk kompleks adalah protein dengan ion Cu2+ yang terdapat dalam pereaksi biuret
dalam suasana basa. Semakin tinggi intensitas cahaya yang diserap oleh alat maka semakin
tinggi pula kandungan protein yang terdapat di dalam serum tersebut.

Protein dapat ditetapkan kadarnya dengan metode biuret. Prinsip dari metode biuret ini adalah
ikatan peptida dapat membentuk senyawa kompleks berwarna ungu dengan penambahan garam
kupri dalam suasana basa (Carprette, 2005).
Reaksi biuret terdiri dari campuran protein dengan sodium hidroksida (berupa larutan) dan
tembaga sulfat. Warna violet adalah hasil dari reaksi ini. Reaksi ini positif untuk 2 atau lebih
ikatan peptida (Harrow, 1954).
Penyerapan cahaya oleh protein disebabkan oleh ikatan peptida residu ritosil, triptofonil, dan
fenilalanin. Juga turut dipengaruhi oleh gugus-gugus non-protein yang mempunyai sifat
menyerap cahaya. Penyerapan maksimum albumin serum manusia terlihat pada panjang
gelombang kira-kira 230 nm (peptida) dan dengan puncak lebar pada 280 nm karena serapan
residu-residu asam amino aromatik. Spektrum absorbansi suatu larutan protein berfariasi
tergantung pada pH dan sesuai denagn ionisasi residu sama amino (Montgomery, 1993).
Kerugian dari metode ini adalah hasil penetapannya tidak murni menunjukkan kadar protein,
melainkan bisa saja kadar senyawa yang mengandung benzena, gugus fenol, gugus sulfhidrin,
ikut terbaca kadarnya. Selain itu, waktu penetapan yang dipergunakan juga lama, sehingga sering
kali kurang effektif (Lehninger, 1982).
Kesalahan kesalan yang dapat mempengaruhi pemeriksaan
- Pemipetan yang kurang teliti
- Tabung reaksi yang kotor
- Reagen yang digunakan tidak baik
- Dll.
METODE :
Metode Biuret.

V. PRINSIP KERJA
Dilakukan pemeriksaan kuantitatif dengan spektrofotometri. Reaksi berwarna antar tembaga
alkali dengan rantai peptide CO – NH akan menghasilkan warna ungu.

VI. ALAT DAN BAHAN


Alat
 Tabung reaksi ukuran 5 ml
 Rak tabung reaksi
 Pipet berukuran 60μl dan 1000μl
 Spektrofotometer
Bahan
 Reagen Biuret
 Reagen Standar Protein
 Serum atau Plasma
VII. CARA KERJA
1. Disiapkan 3 buah tabung reaksi seukuran 5 ml, masing-masing diberi label untuk reagen
Blanko (RB), Reagen Standard (STD) dan Sampel (SPL) berupa serum darah.
2. Tabung RB diberi 3.000μl Reagen biuret.
3. Tabung STD diberi 60μl Reagen Standard Protein dan ditambah dengan 3.000μl Reagen
Biuret, dicampur supaya homogen.
4. Tabung SPL diberi 60μl Sampel (serum) dan 3.000μl Reagen Biuret , dicampur supaya
homogen.
5. Selanjutnya masing-masing diinkubasi selama 10 menit pada temperature kamar.
6. Diukur absorbs (∆A) dari STD dan SPL terhadap RB dengan spektrofotometer dengan
panjang gelombang 546 nm.
7. Batas linearitas alat adalah 12 g/dl. Apabila didapatkan diatas angka tersebut, serum harus
diencerkan dengan NaCl 1+1, hasil dikalikan 2.
Pengukuran terhadap Blanko reagen
RB STD SPL
Sample (μl) - - 60
Standard (STD) - 60 -
Reagen (μl) 3000 3000 3000
Campur, inkubasi 10 menit (20-250C). ukur Abs (∆A), standar A( STD) dan sample A (SPL)
terhadap blanko reagen (RB) dalam 10 menit.

PERHITUNGAN
Kadar Total Protein (g/dl)= ∆A SPL x 8 g/dl
∆A STD

LINIERITAS
Batas linieritas alat adalah 12 g/dl. Apabila didapatkan diatas angka tersebut, serum harus
diencerkan dengan NaCl 1+1, hasil dikalikan 2.

BAB III
PENUTUP
A.KESIMPULAN
Protein merupakan salah satu kelompok bahan makronutrien, tidak seperti bahan
makronutrien lainnya (karbohidrat, lemak), protein ini berperan lebih penting dalam
pembentukan biomolekul daripada sumber energy (penyusun bentuk tubuh). Namun demikian
apabila organisme sedang kekurangan energi, maka protein ini dapat juga di pakai sebagai
sumber energi. Keistimewaan lain dari protein adalah strukturnya yang selain mengandung N, C,
H, O, kadang mengandung S, P, dan Fe.

Berdasarkan bentuknya protein dapat dibedakan menjadi:


a. Protein fibriler (skleroprotein)
b. Protein globuler (steroprotein)
c. Protein konjungsi.

Metabolisme protein meliputi:


a.Penguraian Protein Dalam Tubuh.
b.Asam Amino Dalam Darah
c.Reaksi Metabolisme Asam Amino
d.Pembentukan Asetil Koenzim
e.Siklus Urea
f.Biosintesis Protein

Metode pemeriksaan protein total


Protein Total dan Albumin secara khusus dapat dievaluasi menggunakan bermacam-
macam teknik, seperti : Teknik Radio Immuno Diffusion, Ultra Violet Spektrofotometri,
Nephelometri, Turbidimetri, Elektroforesis, Immunofixation, dan lain-lain.
Metode pemeriksaan kadar protein total yang umum digunakan adalah metode Biuret, sedangkan
untuk albumin yang digunakan adalah metode warna (BCG/BCP).
Rasio kadar Albumin dengan Globulin (A/G ratio) digunakan sebagai petunjuk adanya
perubahan protein serum selama terjadinya gangguan atau penyakit dalam tubuh.

C. SARAN
-
DAFTAR PUSTAKA

Anonim. 2012. Pemeriksaan Kimia Klinik. [Online]. Tersedia :


http://biomedika.co.id/v2/services/laboratorium/33/pemeriksaan-kimia-klinik.html.

Anonim. 2012. Pemeriksaan Urin terhadap Protein. [Online]. Tersedia :


http://mitsukoraynzz.wordpress.com/2012/06/10/pemeriksaan-urine-terhadap-protein-
pemeriksaan-urine-terhadap-glukosa-pemeriksaan-urine-terhadap-protein-pemeriksaan-urine-
terhadap-glukosa/.
Ardi, F. N. 2011. Pasca Analitik. [Online]. Tersedia : http://ferinurgiantoardi.blogspot.com/2011/11/pasca-
analitik.html. Diunduh 1
Hikari, Lailani. 2013. Pemeriksaan Protein Urine Metode Bang. [Online]. Tersedia :
http://lailanihikari.wordpress.com/2013/11/15/pemeriksaan-protein-urine-metode-bang/.

Riyani, Ani. 2013. Penuntun Praktikum Kimia Klinik 2. Bandung : Politeknik Kesehatan Kemenkes
Bandung Jurusan Analis Kesehatan .
Anna Poedjiadi, Dasar-Dasar Biokimia, UI Press, Jakarta, 1994

Frances K. Widmann, alih bahasa : S. Boedina Kresno, dkk., Tinjauan Klinis Atas Hasil
Pemeriksaan Laboratorium, EGC, Jakarta, 1992.

Joyce LeFever Kee, Pedoman Pemeriksaan Laboratorium & Diagnostik, edisi 6, EGC, Jakarta,
2007.

Kratz, Alexander et. al., The Plasma Proteins, dalam : Lewandrofwski, Kent (ed.), Clinical
Chemistry : Laboratory Management and Clinical Correlations, Lippincott William & Wlkins,
Philadelphia, USA, 2002.