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RAMOS, E.M. TRA149 - Tecnologia do Processamento de Carnes & Derivados. Texto didático (apostila reprografada), v.

1
(Fundamentos Teóricos). Itapetinga: Universidade Estadual do Sudoeste da Bahia (UESB). 2005.

Teórica 02

Estrutura e Bioquímica
do Músculo
E.M. Ramos & L.A.M. Gomide

Músculos e sustentação. O SNP compreende todo o tecido nervoso


Tecidos Associados que não pertence ao encéfalo ou à medula espinhal, e
tem como função principal manter os outros tecidos
O conhecimento da estrutura do tecido animal é do corpo em comunicação com o SNC.
de fundamental importância para uma compreensão Os neurônios apresentam um corpo celular que
das mudanças que ocorrem post-mortem, associada consiste em um núcleo com um citoplasma envolvente
com o processo de transformação do músculo em (neuroplasma) que se estende em vários
carne e nas transformações de suas propriedades prolongamentos curtos, radialmente dispostos,
sensoriais e nutricionais oriundas de uma série de denominados dendritos, e num prolongamento longo
tratamentos fornecidos durante o seu processamento. e único chamado axônio. O axônio pode atingir um
A carne é o principal produto de um processo de grande comprimento e apresenta na sua extremidade
abate, em que se remove o sangue, as vísceras, cabeça, uma ou várias ramificações finas (Figura 2.1). Todos
cabelo, pele e outros tecidos do animal. É composta os axônios periféricos são revestidos por uma bainha
primeiramente do tecido muscular, com quantidades de células de Schwann, que envolve o axônio desde
variadas de todos os tipos do tecido conjuntivo as imediações de sua origem até perto de sua
(predominando os tecidos adiposos, tecido conjuntivo extremidade periférica. Os axônios periféricos
propriamente dito, ossos e cartilagens) e, em pequena maiores também são envoltos por uma bainha de
proporção, de tecido epitelial e nervoso. mielina dentro da bainha de Schwann (neurolema).
Uma vez que o músculo e o tecido conectivo são As fibras nervosas são compostas por grupos de
os tecidos mais abundantes na carne, atenção especial axônios, que adentram no tecido muscular para
será conferida na descrição de suas estruturas. No transmitir os impulsos nervosos e receber os estímulos
entanto, também será abordada uma breve discussão sensoriais. O conjunto de fibras nervosas em feixes
sobre o tecido nervoso, de importância fundamental resulta na formação de troncos nervosos. Nas fibras
para se entender os mecanismos de contração e nervosas o axônio terminal de um neurônio se
relaxamento muscular. interdigita com os dendritos da célula subseqüente.
Esta região de contato chama-se sinapse, e nela,
Tecido N er
Ner
ervvoso devido à grande proximidade, substâncias químicas
liberadas por um neurônio podem agir sobre outro.
O tecido nervoso constitui uma pequena Também é nestas regiões que é realizado o contato
proporção da carne (menos que 1%), mas sua função entre a fibra nervosa e a fibra muscular (Junção
no período imediatamente anterior e durante o abate Mioneural - JMN), formando uma protuberância
pode ter importante influência sobre sua qualidade. conhecida como Placa Motora Terminal (PMT)
Estruturalmente, o tecido nervoso é categorizado (Figuras 2.2 e 2.3).
como parte do Sistema Nervoso Central (SNC) ou Maiores detalhes sobre JMN e a fenda sináptica
Periférico (SNP). O SNC engloba o cérebro e medula serão discutidos no capítulo seguinte, quando se
espinhal e é constituído de células nervosas abordará a propagação do estímulo nervoso e a sua
(neurônios) e de uma variedade de células de participação na contração muscular.

PROCESSAMENTO DE CARNES E DERIVADOS 15


Texto em Revisão
16 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide
Tecido Conjuntiv
Conjuntivoo

Neuroplasma Elemento fundamental do músculo, sem o qual


as células musculares não ocorrem, o tecido
Dentritos conjuntivo é destinado a unir e sustentar os demais
tecidos. Também desempenha um papel importante
na defesa do organismo, funcionando como barreira
para agentes infecciosos. Estão distribuídos através
Axônio
do corpo como componentes do esqueleto, órgãos,
vasos sangüíneos e linfáticos, bem como nas
Mielina Bainha de membranas dos tendões e das fibras musculares e
Shwann
nervosas.
Nódulos de De acordo com os constituintes do tecido
Ravier
Fibra conjuntivo, este pode ser classificado em:
nervosa

Frouxo
Tecido conjuntivo
Regular
propriamente dito Denso
Irregular
PMT Tecido Adiposo
Tecido conjuntivo de Tecido Elástico
propriedades especiais Tecido Reticular
Tecido Mucoso
Fibra muscular
Tecido conjuntivo de Tecido Cartilaginoso
Figura 2.1. Diagrama de um neurônio e placa motora sustentação Tecido Ósseo
terminal. A ampliação do axônio (centro) mostra detalhes
da fibra nervosa, bainha de mielina, núcleos da célula de
Schwann e nódulo de Ranvier. Fonte: Aberle et al. (2001). Tecido Conjuntivo Propriamente Dito

Também conhecido como tecido conjuntivo


fibroso, o tecido conjuntivo propriamente dito forma
uma mecha contínua ao envolver os músculos e fibras
musculares, contribuindo para as propriedades
qualitativa e quantitativa do músculo.
Os tecidos conjuntivos são geralmente
caracterizados por serem composto de relativamente
poucas células e uma substância extracelular
considerável. Esta substância extracelular varia de um
gel fraco a uma massa fibrosa rígida, sempre contendo

Figura 2.2. Micrografia da Placa Motora Terminal. Núcleo da célula de


Schwann

Célula de
Schwann Axônio

Terminal JMN
Sarcoplasma com PMT
nervoso Fendas
inumeras mitocôndrias
Sinápticas
Núcleo da fibra
Figura 2.3. Junção da uma célula Sarcolema muscular
nervosa com uma fibra muscular
(corte longitudinal), representando a
Placa Motora Terminal (PMT) e a
Junção Mioneural (JMN). Fonte:
Aberle et al. (2001).
Estrutura e Bioquímica do Músculo 17
fibras extracelulares embebidas numa substância Tecido (Conjuntivo) Adiposo
amorfa fundamental, que fornecem os elementos
estruturais ao tecido conjuntivo. O tecido adiposo é um tipo especial de tecido
conjuntivo, constituído de um acúmulo de células
# Fibras extracelulares: basicamente, o tecido adiposas (adipócitos), originárias das células do
conjuntivo possui três tipos de fibras extracelulares: mesênquima, e de um número limitado de fibras
as fibras colágenas, elásticas e reticulares; extracelulares. As células adiposas se organizam em
compostas pelas proteínas colágeno, elastina e sítios específicos, denominados lóbulos, separados
reticulina, respectivamente. Desde o último século, por septos de tecido conjuntivo fibroso, que os
as proteínas do tecido conjuntivo, principalmente sustentam e permite a condução dos vasos sangüíneos
o colágeno, tem desempenhado um importante e nervos para a intimidade do tecido adiposo (Figura
papel nas pesquisas realizadas com carnes, devido 2.4).
à sua associação com a maciez e dureza percebida. Os depósitos de gordura distribuem-se por todo
# Substância amorfa fundamental: trata-se de uma corpo, sendo seu acúmulo dependente do sexo, idade,
matriz formada por substância viscosa e localização e nutrição do animal. Sua deposição é
homogênea, contendo glicoproteínas solúveis. controlada, em parte, por ação de hormônios como
Nesta substância estão contidos os substratos e os sexuais e os do córtex adrenal.
produtos finais do metabolismo do tecido No músculo, existem três formas básicas de
conjuntivo, como os precursores do colágeno e deposição de gordura:
elastina (tropocolágeno e tropoelastina,
respectivamente), estando intimamente associado 1) gordura de cobertura ou subcutânea, que cobre
a fluidos dos tecidos e fornecendo um meio de troca um conjunto de músculos;
entre as suas células e o sangue. Os componentes 2) gordura intermuscular, depositada entre os
extracelulares são produzidos e mantidos por células músculos e;
especiais, denominados fibroblastos, presentes na 3) gordura intramuscular ou de marmoreio,
matriz. depositada dentro do músculo, entre os feixes de
fibras musculares, sendo relacionada com a maciez
De acordo com a “força” da estrutura formada e suculência da carne.
pelas fibras extracelulares, o tecido conjuntivo pode
ser dividido em frouxo ou denso. O tecido conjuntivo O tecido adiposo exerce funções que vão desde
denso pode ser ainda caracterizado pelo tipo de arranjo seu uso como reservatório de energia até a modelação
das fibras: no tecido conjuntivo denso regular, as do corpo, servindo ainda para preencher espaços entre
fibras estão dispostas em feixes paralelos; enquanto os tecidos, ou para proporcionar ao corpo um recurso
que no tecido denso irregular apresentam-se antichoque, de isolamento térmico e de fonte de calor.
densamente entrelaçadas e dispostas ao acaso. A Grande parte do sabor característico, associado com
derme, uma das camadas de pele, é constituída por tipos diferentes de carne, origina de combinações de
tecido conjuntivo denso irregular. compostos carbonilas concentradas no tecido
gorduroso.

Figura 2.4. Diagrama e microfotografias de células adiposas bovinas: (a) diagrama de uma célula adiposa típica; (b)
células adipócitas subcutâneas; (c) células adipócitas intermusculares envolvendo uma artéria; (d) células adipócitas
intramusculares dispostas longitudinalmente entre as fibras musculares. Fonte: Aberle et al. (2001).
18 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide
Tecido Conjuntivo de Sustentação central da diáfise contém a medula óssea que é
vermelha nos animais jovens e apresenta uma
Os tecidos conectivos especializados, cartilagens tonalidade amarelada nos adultos por tornar-se rica
e ossos, constituem os elementos de suporte e os em células adiposas. Este fato também é utilizado
esqueletos dos animais, respectivamente. Durante o como elemento complementar para a avaliação da
desenvolvimento embrionário, a maior parte do idade do animal pela observação da carcaça.
esqueleto tem a forma de cartilagem sendo, mais tarde,
calcificado e convertido a osso (Figura 2.5). Isto OTecido Muscular
Tecido
permite que a idade do animal possa ser estimada,
após o abate, através da calcificação das cartilagens, Os músculos dos vertebrados e da maioria dos
uma vez que se trata de um processo lento e os ossos invertebrados são divididos em dois tipos: o liso e o
de animais mais jovens se apresentam mais flexíveis esquelético; um terceiro tipo, o músculo cardíaco,
do que os de adultos. Entretanto, nem toda cartilagem está restrito ao coração dos vertebrados. Estes três
é substituída por osso, e algumas, como ocorre com tipos de músculos também podem ser classificados
os discos articulares dos joelhos, persistem durante quanto ao controle efetuado pelo Sistema Nervoso
toda vida do animal. Central (SNC), sendo que o músculo esquelético age
sob controle voluntário e os músculos liso e cardíaco
sob controle involuntário.

Músculo Estriado Esquelético

A parte comestível de um animal compreende


grande variedade de tecidos e órgãos, sendo, porém,
representada principalmente pelo tecido muscular
estriado esquelético, que é responsável pela
sustentação e pelo movimento do animal.
A unidade de organização estrutural do músculo
esquelético é uma célula altamente especializada,
denominada fibra muscular. Cerca de 75 a 92% do
volume total do tecido muscular é constituído pelas
fibras musculares, sendo que a matriz extracelular,
tecido conjuntivo, fibras nervosas e vasos sanguíneos
constituem o volume restante. A fibra muscular
Figura 2.5. Ossificação progressiva e crescimento de um esquelética apresenta elementos contrácteis bem
osso largo: do estágio cartilaginoso (A) ao osso desenvolvidos, denominados miofibrilas, que confere
completamente ossificado (E). A figura (F) compara um ao tecido esquelético a aparência estriada (Figura 2.6).
osso no nascimento (cartilagem) e o mesmo osso em um Estas células são fusiformes e polinucleadas, com
adulto. Fonte: Aberle et al. (2001). núcleos centrais não ramificados (Figura 2.7).

Nas cartilagens, o material extracelular tem uma


consistência “borrachenta”, enquanto que nos ossos
é muito mais firme e impregnado com íons cálcio. A
cartilagem é formada por diferentes quantidades de
fibras colágenas e elásticas, e na abundância de matriz
em que estas estão embebidas. Os ossos, por sua vez,
apresentam a matriz extracelular calcificada, que lhe
fornece a rigidez e propriedades de proteção
característica do esqueleto. Os ossos, continuamente
renovados e reconstituídos, são sítios de estocagem
de cálcio, fosfato, magnésio, sódio e outros íons.
Entretanto, os componentes inorgânicos da matriz
óssea são, fundamentalmente, os sais de cálcio e
fosfato.
Nos ossos longos a região central é chamada Figura 2.6. Corte longitudinal do tecido muscular estriado
diáfise e as extremidades epífises. A porção interna esquelético.
Estrutura e Bioquímica do Músculo 19
ramificando até atingir cada fibra muscular (Figura
2.9), de modo a irrigá-la com nutrientes, oxigênio e
impulsos nervosos e permitindo a troca de produtos
do metabolismo celular.
Contam-se mais de 600 músculos no organismo
Figura 2.7. Micrografia de uma fibra muscular esquelética. animal com ampla variação em forma, proporções e
atividades. Em sua maioria, os músculos esqueléticos
unem-se aos ossos através da confluência do
As fibras musculares individuais, os feixes endomísio, perimísio e epimísio nas extremidades
(conjunto de fibras) e o músculo (conjunto de feixes) musculares, formando os tendões. Em alguns casos,
como um todo são recobertos pelo tecido conjuntivo porém, os músculos se unem às fáscias, às cartilagens
que forma uma rede contínua, mas que recebe e à pele. A estrutura do tecido conectivo que separa o
diferentes nomes de acordo com sua localização. músculo em feixes, associado com a união do tendão
Assim, o tecido conjuntivo que envolve o músculo
recebe o nome de epimísio; os delgados septos que
se estendem para dentro envolvendo todos os feixes
constituem o perimísio; e a rede extremamente
delicada que recobre as fibras musculares
individualmente chama-se endomísio (Figuras 2.8 e
2.12).
A gordura intramuscular, que proporciona a
marmorização da carne, é depositada junto ao
perimísio, próxima aos vasos sanguíneos, enquanto
que a gordura intermuscular se deposita junto ao
epimísio. Em ambos os casos a quantidade de gordura
depositada pode variar muito, de acordo com a idade
e estado nutricional do animal.
Juntamente com o tecido conectivo (através da Figura 2.9. Corte transversal ilustrando a enervação
malha formada), as fibras nervosas e os vasos muscular, oriunda da subdivisão do músculo pelo tecido
sanguíneos penetram no interior do músculo e vão se conectivo.

Figura 2.8. Representação da


seção transversal de um
músculo esquelético ilustrando
a distribuição do tecido
conetivo na estrutura muscular.
20 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide

muscular, torna possível a transmissão da força gerada 2.7) oriundo da organização de miofilamentos, que
na contração. formam a organela típica de miofibrila. As fibras são
unidas por uma fina camada de tecido conectivo
Músculo Estriado Cardíaco (endomísio), formando feixes.

O músculo estriado cardíaco é um músculo Organelas e


Org
especializado, que possui propriedade exclusiva de Com ponent
Component es Es
ponentes tr
Estr utur
trutur ais
uturais
contração rítmica e autônoma (involuntária),
necessária para o bombeamento do sangue para o O tecido muscular é tão diferenciado e tem
corpo. Assim como o músculo estriado esquelético, características tão peculiares, que seus componentes
também é constituído de miofibrilas, o que lhe confere celulares recebem nomes especiais.
o aspecto estriado. As fibras cardíacas são
mononucleadas (com núcleo central), ramificadas Sarcolema
(Figura 2.10) e possui um sarcoplasma (citoplasma
celular) rico em glicogênio e com numerosas A membrana citoplasmática das fibras
mitocôndrias especialmente grandes. Apresenta uma esqueléticas recebe o nome específico de sarcolema
extensa rede de capilares sanguíneos, o que se (Figura 2.12), derivado da junção das palavras gregas
relaciona com sua grande capacidade para o “sarx” ou “sarkos” que significa carne e “lemma” que
metabolismo oxidativo. significa casca. Bastante elástica para suportar as
distorções que ocorrem nas fases de contração,
Músculo Liso (Involuntário) relaxamento e estiramento do músculo, o sarcolema
possui funções de compartimentalização das unidades
O músculo liso ou involuntário é constituído de
miofilamentos não organizados, não apresentando,
portanto, estrias (Figura 2.11). Trata-se de um tecido
rico em tecido conjuntivo e açúcares, que recobrem
o trato gastrointestinal, dutos urinários e genitais,
vasos sanguíneos e linfáticos, e alguns órgãos
internos, auxiliando na manutenção do balanço
fisiológico do corpo animal. Apresenta contração
involuntária e retículo sarcoplasmático menos
desenvolvido e estruturado do que os demais tipos
de músculos. Suas fibras são mononucleadas, com
núcleo central ou ligeiramente excêntrico em fibras
mais compridas.

A Fibra Figura 2.10. Corte longitudinal do tecido muscular


Muscular Esquelética estriado cardíaco. As setas indicam as ramificações das
fibras.
A fibra muscular constitui a unidade estrutural
dos músculos e, devido à sua importância para a
ciência da carne, será minuciosamente discutida neste
item.
Em mamíferos e aves a fibra muscular esquelética
se apresenta fusiforme, com extremidades afuniladas
e sem ramificações. Podem atingir vários centímetros
de comprimento, mas geralmente não alcança o
comprimento total do músculo. Uma fibra muscular
estriada típica mede entre 1 e 40 mm de comprimento
(mas pode chegar a 30 cm) e apresenta diâmetro entre
10 e100 ì m, dependendo da espécie e do músculo
examinado. As fibras de menor diâmetro localizam-
se na porção externa do músculo, ficando no centro
as fibras de maior diâmetro. São polinucleadas, com
núcleos periféricos, sendo seu aspecto estriado (Figura Figura 2.11. Corte longitudinal do tecido muscular liso.
Estrutura e Bioquímica do Músculo 21

Figura 2.12. Diagrama da estrutura macroscópica e microscópica do músculo esquelético. Fonte: Aberle et al. (2001).

contrácteis (sarcômeros) e regulação da entrada e Complexo de Golgi


saída de moléculas da célula muscular.
Provavelmente, a característica mais distinta do No sarcoplasma também se encontram os
sarcolema é a sua habilidade de se despolarizar em Complexos de Golgi, organelas membranosas
resposta a um impulso nervoso, permitindo que este associada aos núcleos. O Complexo de Golgi tem o
se propague por toda a fibra. As terminações nervosas aspecto de “sacos empilhados”, responsáveis pelo
se fixam no sarcolema, sendo esta junção denominada “empacotamento” e posterior excreção, via formação
de Junção Mioneural (JMN). A JMN forma uma de vesículas, dos metabólitos celulares.
protuberância na fibra muscular que recebe o nome Acredita-se que os complexos de Golgi sejam
de Placa Motora Terminal (PMT). Estas estruturas capazes de empacotar enzimas, formando os
foram ilustradas nas Figuras 2.2 e 2.3. lisossomos.
Outra característica exclusiva do sarcolema é a
formação de invaginações, em intervalos ao longo Lisossomos
de toda fibra, formando uma rede de túbulos
chamados de túbulos transversais ou túbulos T Os lisossomos são pequenas vesículas que contêm
(Figura 2.21), responsáveis pela interiorização do sistemas de enzimas (principalmente as proteolíticas,
estímulo nervoso elétrico na fibra muscular. como as catepsinas) capazes de digerir (hidrolisar) a
fibra muscular, bem como o tecido conjuntivo que a
Sarcoplasma reveste. As enzimas lisossômicas são responsáveis
pelo amaciamento da carne durante a maturação.
O sarcoplasma é o citoplasma da fibra muscular, Quando o pH post-mortem do músculo cai, ocorre o
sendo formado pela substância coloidal intracelular. rompimento dos lisossomos com a liberação de suas
É constituído de uma típica matriz citoplasmática com enzimas que passam a digerir o conteúdo fibrilar. Não
75 a 85% de água, onde estão suspensas gotículas de ocorre o relaxamento muscular, mas sim um
gordura, grânulos de glicogênio e organelas, assim “picotamento” do conteúdo estrutural da fibra
como pigmentos, nutrientes, enzimas e miofibrilas muscular.
peculiares ao músculo.
Miofibrilas
Núcleos
Organela típica da fibra muscular, as miofibrilas
O número de núcleos de uma fibra muscular são estruturas cilíndricas, compridas e delgadas, com
esquelética varia de acordo com o seu comprimento, diâmetro de 1 a 2 µm, orientadas no sentido
sendo que em uma fibra com vários centímetros de longitudinal da fibra muscular e que preenchem
comprimento pode haver centenas deles. São completamente seu interior (Figura 2.12). Uma fibra
alongados na direção da fibra e normalmente se de diâmetro de 50 µm possui cerca de 1000 a 2000
localizam logo abaixo do sarcolema, exceto nas fibras miofibrilas.
musculares esqueléticas de peixes onde se localizam As miofibrilas são compostas de miofilamentos
no centro. finos e grossos, que se alinham paralelamente, se
sobrepondo em certas regiões ao longo do eixo
22 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide
longitudinal, formando áreas que se alternam em proteína, a tropomiosina, que recobre a extensão de
densidade de coloração mais ou menos escuras e sete monômeros de actina G. Moléculas da proteína
conferindo uma aparência característica de bandas troponina ligam moléculas de tropomiosina. A
ou estrias do músculo estriado esquelético. troponina recobre um monômero de actina G, sendo
Quando a fibra muscular é exposta à luz formada por três subunidades polipeptídicas:
polarizada, as duas regiões podem ser observadas troponina I (Tn-I); troponina C (Tn-C); e troponina
(Figura 2.13): as regiões claras apresentam refração T (Tn-T). O miofilamento fino possui diâmetro de 6
simples, ou seja, são isotrópicas (desviam a luz a 8 nm, sendo sua estrutura e formação ilustradas na
polarizada em uma só direção) e por esta razão Figura 2.14.
receberam o nome de bandas I (embora não seja Os miofilamentos grossos, com 10 nm de
puramente isotrópica como sugere a letra I); já as diâmetro e 1,5 µm de comprimento são os principais
regiões escuras apresentam refração dupla constituintes da banda A e determinam seu
(anisotrópica), sendo denominadas bandas A. A banda comprimento. Sua principal proteína é a miosina, que
I é dividida ao meio por uma linha transversal escura apresenta três partes: cabeça, pescoço e cauda. As
chamada linha Z. moléculas de miosina distribuem-se paralelas umas
às outras, em feixes “amarrados” pela cauda a cada
MIOFILAMENTOS 43,2 nm, por filamentos de proteína C (Figura 2.15).
A distância de uma cabeça de miosina para outra no
Os miofilamentos finos e grossos se diferem não mesmo plano é de 42,6 nm, sendo a distância entre
apenas em suas dimensões, mas também em sua cabeças de planos diferentes menor. Um miofilamento
composição química e propriedades. grosso compreende de 200 a 400 moléculas de
O miofilamento fino é constituído de monômeros miosina dispostas paralelamente.
da proteína globular actina G que polimerizam-se Quando é feito um corte transversal nas
formando um filamento denominado actina F. Ao miofibrilas, na altura da banda A, os miofilamentos
final da actina F encontra-se uma molécula de β- finos apresentam-se com arranjo hexagonal, enquanto
actinina, que determina a extensão do filamento em os miofilamentos grossos apresentam um arranjo
1,0 µm. Uma outra proteína, a α-actinina, está triangular (Figura 2.16).
presente na outra extremidade da actina F
“cimentando-a” à Linha Z. A proteína nebulina SARCÔMERO
também ajuda a determinar a extensão do
miofilamento fino, mas passa por cima do mesmo, O sarcômero é a unidade contrátil (funcional) do
recobrindo a actina F. músculo, onde os eventos morfológicos do ciclo de
Duas moléculas de actina F se enovelam, contração e relaxamento do músculo ocorrem. É
assumindo a forma helicoidal, característica do definido como como o segmento entre duas linhas Z
filamento de actina. Os “sulcos” resultantes desse sucessivas, incluindo, portanto, uma banda A e duas
arranjo são preenchidos por moléculas de outra metades de bandas I.

Monômeros de actina G

Tropomiosina Troponina

Tn-I
Actina Tropomiosina Tn-C
Tn-T

Miofilamento fino
Figura 2.13. Micrografia da fibra muscular ilustrando Figura 2.14. Esquematização da construção e estrutura final
o padrão estriado. As setas apontam as linhas Z. do miofilamento fino. Tn-I = troponina I; Tn-C = troponina
C; e Tn-T = troponina T.
Estrutura e Bioquímica do Músculo 23
Cabeça A banda I é composta apenas de miofilamentos
finos e, quando da fibra em repouso, possui
(a)
Pescoço comprimento de 1,0 µm. Portanto, cada lado do
Cauda
sarcômero apresenta 0,5 µm da banda I. A linha Z,
que divide a banda I em duas meias bandas, conecta
com os miofilamentos de actina em cada lado,
formando um padrão característico em ziguezague
(Figura 2.17) e sendo responsável pelo alinhamento
(b) hexagonal dos miofilamentos finos. Este arranjo
hexagonal também é mantido pela linha N, presente
no meio de cada metade da banda I (pertencente ao
43,2 nm sarcômero). A Figura 2.18 ilustra o arranjo dos
miofilamentos na composição do sarcômero.
(c) A banda A apresenta miofilamentos finos e
grossos, com a extensão de 1,5 µm. No entanto, ao
42,6 nm
contrário da banda I, cujo comprimento varia de
Proteína C acordo com o estado de contração do músculo, o
Figura 2.15. Esquematização do miofilamento grosso: (a) comprimento da banda A permanece sempre
molécula de miosina; (b) estrutura final do miofilamento constante. A região central da banda A é dividida ao
grosso bipolar, em que as extremidades das caudas dos meio pela linha M, que une as caudas dos feixes de
feixes de miosina se associam; e (c) detalhes da disposição miosina. É possível perceber três tonalidades de cor
das cabeças ao longo do miofilamento e participação da
escura:
proteína C na sua composição estrutural.

1) região onde os miofilamentos finos e grossos se


sobrepõem, sendo a mais escura;
2) região onde só se encontra presente o miofilamento
grosso, sendo a mais clara da banda A e se
subdividindo em dois tons:
2.a) região mais escura onde se encontram caudas
e cabeças de miosina, denominada zona H.
2.b) região mais clara, onde só há caldas de miosina,
recebendo o nome de pseudo zona H;

Miofilamento fino

Miofilamento grosso
filamentos Linha Z filamentos
Figura 2.16. Micrografia eletrônica de um corte de actina de actina
transversal de uma miofibrila, mostrando o arranjo Figura 2.17. Diagrama representando os filamentos da
hexagonal dos miofilamentos finos e triangular dos Linha Z e sua ligação com os filamentos de actina. Fonte:
miofilamentos grossos. Aberle et al. (2001).
24 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide

Figura 2.18. Diagramatização da disposição dos miofilamentos finos e grossos, e seus constituintes, na formação do
sarcômero e conseqüente composição das miofibrilas

Uma vez que nos músculos em repouso de


mamíferos o comprimento da banda I é de 1,0 µm e
da banda A é de 1,5 µm, o sarcômero apresenta o
comprimento aproximado de 2,5 µm. A Figura 2.20
resume toda estrutura macroscópica e microscópica
do músculo esquelético estriado.

Mitocôndrias

Também referidas como sarcossomas, as


mitocôndrias são as organelas responsáveis pela maior
produção líquida de energia (ATP) na fibra muscular.
Esta organela se concentra em locais onde há maior
requerimento de energia, como na JMN/PMT,
próximo a núcleos, ao lado da linha Z e nas junções
das Bandas A e I .
As mitocôndrias possuem dois sistemas de
membranas: uma externa e outra interna (Figura 2.19).
A membrana interna possui uma série de “dobras”,
denominada crista, onde a Cadeia Respiratória é parte Figura 2.19. Eletromicrografia e esquema estrutural da
integral, enquanto que a maior parte das reações do mitocôndria. Fonte: Nelson e Cox (2000).
Ciclo do Ácido Cítrico (ou Ciclo de Krebs) e da
oxidação de ácidos graxos ocorre na matriz
mitocondrial. a concentração de íons cálcio (Ca+2) no sarcoplasma.
A quantidade de cálcio no retículo sarcoplasmático é
Retículo Sarcoplasmático cerca de 1000 vezes maior que no sarcoplasma.
Intimamente associado aos túbulos T, o RS forma
O retículo sarcoplasmático (RS) é uma organela um sistema de canais e cisternas, delimitado por
resultante de um sistema membranoso de túbulos e membranas, que se estende por todo o sarcoplasma e
cisternas que tem função de relevante desempenho forma uma rede ao redor de cada miofibrila, exibindo
no fenômeno da contração: a de armazenar e regular um padrão repetitivo e altamente especializado.
Estrutura e Bioquímica do Músculo 25

MÚSCULO

FEIXE DE FIBRAS

FIBRA MUSCULAR

zona linha banda banda


H Z A I

linha MIOFIBRILA
M

Actina G
MIOFILAMENTOS

Miofilamento fino

Miofilamento grosso

miosina

Cortes Transversais
“Arranjo tridimensional”

Figura 2.20. Estrutura macroscópica e microscópica do músculo esquelético. Fonte: Aberle et al., 2001.
26 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide
Embora desempenhem funções em conjunto estas de fibras musculares brancas ou vermelhas que
duas estruturas se originam de sistemas de membranas contêm. Estudos histológicos demonstraram que os
distintos, uma vez que o RS corresponde ao retículo músculos são formados por uma mistura heterogênea
endoplasmático de outros tipos celulares, enquanto de fibras brancas e vermelhas, o que indicaram a
que os túbulos T se originam do sarcolema e se necessidade de se considerar dois tipos de
comunicam com o espaço extracelular. O volume organização, isto é, músculos vermelhos e brancos e
ocupado pelo RS numa fibra muscular é de cerca de fibras vermelhas e brancas. Em geral, existe um
13% do volume total, podendo variar muito de uma consenso de que os músculos são formados por três
fibra para outra, enquanto os túbulos T ocupam tipos de fibras: “vermelhas”; “brancas”; e
somente 0,3% do volume da fibra “intermediárias”, cujas propriedades situam-se entre
O retículo sarcoplasmático apresenta quatro as duas primeiras fibras.
subunidades (Figura 2.21): É importante ressaltar que poucos músculos são
compostos apenas por um tipo de fibra. A maioria
# Tríades - Formadas pela interseção do RS com o contém tanto fibras brancas quanto vermelhas e
sistema T. Nos mamíferos, aves e em alguns peixes apenas a proporção torna-se maior para aquelas que
as tríades se localizam entre as bandas A e I, o caracterizam. Assim, o músculo vermelho apresenta
existindo, portanto duas tríades por sarcômero, alta relação de fibras vermelhas/fibras brancas,
enquanto que nos anfíbios só existe uma tríade por enquanto que o músculo branco apresenta alta relação
sarcômero, localizada sobre a linha Z; de fibras brancas/fibras vermelhas. Os músculos dos
# Cisternas Terminais - Localizada uma a cada lado animais recém nascidos possuem apenas fibras
do sistema T, é nas cisternas terminais que o cálcio vermelhas, ocorrendo então uma diferenciação (em
é armazenado; proporção ao tipo de músculo) em fibras brancas já
# Colar Fenestrado - Consiste na parte perfurada nos primeiros momentos de vida pós-natal.
(“bordada”) do RS, localizando-se no centro do As características estruturais, funcionais e
sarcômero (mais ou menos à altura da banda A). metabólicas das fibras musculares são demonstradas
Sua função é recapturar o cálcio do sarcoplasma, na Tabela 2.1.
possibilitando o relaxamento muscular; A diferença fisiológica básica entre estas fibras é
# Túbulos Longitudinais – Sistemas de túbulos que a resposta à estimulação na contração muscular.
levam o cálcio capturado no colar fenestrado para Assim, a fibra vermelha apresenta uma resposta lenta
sua estocagem nas cisternas terminais. que perdura durante um período de tempo
relativamente alto, enquanto que a fibra branca possui
Tipos de F ibr
Fibr as Muscular
ibras es
Musculares uma velocidade de contração alta, porém por um
período relativamente curto. Esta diferença é
Os músculos são usualmente classificados em significante uma vez que a composição ou tipo das
vermelhos ou brancos, baseado, principalmente, na fibras do músculo determina a maioria de suas
sua intensidade de cor, que é atribuída pela proporção características, influenciando, inclusive, o seu
comportamento post-mortem.

Figura 2.21. Esquema estrutural


de uma fibra muscular
esquelética, representando o
Retículo Sarcoplasmático e o
Sistema T. Fonte: Aberle et al.
(2001).
Estrutura e Bioquímica do Músculo 27
Tabela 2.1. Comparação entre as características das fibras musculares vermelhas, intermediárias e brancas em músculos
de animais de abate
Característica Fibras Vermelhas Fibras Intermediárias Fibras Brancas
Cor vermelha vermelha branca
Atividade alta intermediária baixa
Ação contrátil tônica tônica fásica
Velocidade de contração lenta rápida rápida
Metabolismo glicolítico baixo intermediário alto
Metabolismo oxidativo alto intermediário baixo
Densidade capilar alta intermediário baixa
Concentração de Mioglobina alta alta baixa
Número de mitocôndrias alto intermediário baixo
Tamanho das mitocôndrias grande intermediário pequeno
Diâmetro da fibra muscular pequeno Pequeno/intermediário grande
Concentração de lipídeos alta intermediário baixa
Concentração de glicogênio baixa alta alta
Fonte: Aberle et al. (2001).

As diferenças observadas entre as fibras com catalítica, ocasionando a fadiga muscular conhecida
relação à velocidade e ação contráctil, têm cunho como câimbra. Músculos com alta atividade,
fisiológico. As fibras vermelhas utilizam apresentam alta relação fibras vermelhas/fibras
preferencialmente o mecanismo aeróbico (oxidativo) brancas e, portanto, maior quantidade de mioglobina
para obtenção de energia que, embora apresente um e maior capacidade de estocar oxigênio, recorrendo
grande número de reações tornando a obtenção de preferencialmente ao mecanismo aeróbico, e, por isso,
energia mais lenta, permite a produção de elevada fadigam-se mais dificilmente.
quantidade de ATP (36 ou 37), o que explica a Por apresentarem maior quantidade de
contração tônica (intensa, forte e sustentada). A fibra mioglobina, o que implica numa maior capacidade
branca, no entanto, utiliza preferencialmente o de estocar oxigênio, a densidade capilar (irrigação
mecanismo anaeróbico (glicolítico), que apresenta sanguínea) na fibra vermelha é mais elevada que na
menor número de reações, possibilitando a obtenção branca. Da mesma forma, fibras vermelhas
mais rápida de energia e, portanto, uma contração apresentam mais mitocôndrias, sendo estas de
rápida. Por produzir pequena quantidade de ATP (2 tamanho maior, que as fibras brancas, uma vez que o
ou 3), a contração da fibra branca é fásica, não Ciclo de Krebs e a Cadeia Transportadora de Elétrons,
havendo energia suficiente para sustentá-la por muito integrantes da via aeróbica, ocorrem nas mitocôndrias.
tempo. Além disso, o mecanismo aeróbico pode utilizar como
Assim, as fibras vermelhas apresentam maior substrato tanto glicose (glicogênio) quanto lipídeos
atividade que as brancas, possuindo maior quantidade (que passam a integrar a via a partir do Ciclo de
de mioglobina para armazenagem do oxigênio Krebs). Já o mecanismo anaeróbico utiliza apenas
necessário à produção de energia pela via aeróbica glicose (obtida da quebra do glicogênio). Por isso a
para a contração muscular. O maior conteúdo de concentração de lipídeos é alta na fibra vermelha e
mioglobina das fibras vermelhas em relação às baixa na branca, ocorrendo o inverso com a
brancas é o responsável pela sua coloração. concentração de glicogênio.
Músculos com pouca atividade fadigam-se mais Por fim, uma vez que a maior produção de energia
facilmente por apresentarem alta relação fibras da fibra vermelha ocorre na mitocôndria, esta se
brancas/fibras vermelhas. Possuem, portanto, menor apresenta em menor diâmetro para que distribuição
quantidade de mioglobina e menor capacidade de de compostos energéticos (ATP) para todas as
armazenar oxigênio, recorrendo ao mecanismo organelas ocorra mais rapidamente. Do contrário, a
anaeróbico. O ácido lático produzido, se não for fibra branca apresenta maior diâmetro, uma vez que
adequadamente removido do músculo pelo sangue, sua principal forma de obtenção energética é pela via
acumula-se, provocando uma queda de pH, que, glicolítica, que ocorre no sarcoplasma.
associada à temperatura corporal, causa desnaturação Conforme mencionado anteriormente, os tipos de
de proteínas, dentre elas enzimas integrantes de fibras foram originalmente categorizados por métodos
reações metabólicas, que perdem sua atividade histoquímicos reproduzíveis, em que se analisaram,
28 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide
através de técnicas de fixação e tingimento, finas matéria orgânica da carne. São classificadas em
seções de músculos congelados para a estabilidade função de sua localização, sendo possível agrupa-las
da ATPase após incubação em meio alcalino ou ácido, de acordo com sua solubildade: solúveis em solução
e para as atividades das enzimas succinato salina (miofibrilares e citoesqueléticas); solúveis em
desidrogenase (SDH; envolvida na cadeia respiratória, água (sarcoplasmáticas); e solúveis em soluções
largamente presente nas mitocôndrias e, portanto, ácidas e básicas (proteínas do estroma).
marcadora oxidativa) e fosforilase (associada com a
quebra do glicogênio, sendo uma marcadora Proteínas Miof
Pro ibr
Miofibr ilar
ibrilar es
ilares
glicolítica). Assim, histoquimicamente, as fibras
musculares também podem ser divididas em três tipos: São as proteínas que conferem ao músculo rigidez
I, IIA e IIB (Tabela 2.2). Esta classificação é baseada estrutural (propriedade contrátil), integrando os
nas características de contração da fibra, diretamente miofilamentos finos e grossos que constituem a
correlacionada com a atividade da ATPase miosínica miofibrila. Possuem solubilidade em água inferior às
(mATPase) e sua sensibilidade ao pH. De forma geral, proteínas sarcoplasmáticas, mas superior às proteínas
as fibras do tipo I são consideradas fibras vermelhas, do estroma, sendo solúveis em solução salina de força
as do tipo IIA intermediárias e as do tipo IIB brancas. iônica entre 0,4 e 1,5 M (baixa concentração salina).
De forma geral, as fibras do tipo I (vermelhas) Representando cerca de 54% das proteínas
apresentam-se ácido-resistentes e alcali-sensíveis para
as propriedades da ATPase miofibriliar, possuem
elevada atividade de succinato desidrogenase (Figura
2.22) e baixa atividade da enzima fosforilase, bem
como um retículo sarcoplamático (RS) menos
desenvolvido e alta resistência à fadiga. Fibras do tipo
IIB (brancas) possuem propriedades inversas,
enquanto as tipo IIA (intermediárias) tem
propriedades intermediárias.

O Sistema
Protéico Muscular

Do ponto de vista tecnológico, considera-se que


algumas propriedades, tais como textura, capacidade
Figura 2.22. Fotomicrografia de seção de tecido tingido
de retenção de água (CRA) e maciez, estão
pela técnica do Nitro Blue Tetrazolium (NBT) para
extremamente relacionados com a estrutura protéica atividade da enzima SDH. Células azuladas mais escuras
do músculo e com as reações bioquímicas que a indicam sítios de atividade da enzima, ou seja, fibras
envolve. vermelhas apresentam uma coloração mais escura do que
O músculo contém cerca de 15 a 22% de as fibras brancas. A coloração das fibras intermediárias, é
proteínas, representando a maior parte (50 a 95%) da muitas vezes difícil de se diferenciar.

Tabela 2.2. Método de classificação dos tipos de fibras em músculos esqueléticos de vertebrados
ATPase Velocidade Resist.
Fibra Muscular SDH Fosforilase RS
pH 9,4 pH 4,6 pH 4,3 contração Fadiga
Tipo I
baixa alta alta alta baixa pobre lenta alta
(oxidativa)
Tipo IIA Muito Muito
alta média alta rico rápida média
(oxidativa/glicolítica) baixa baixa
Tipo IIB Muito
alta alta baixa alta rico rápida baixa
(glicolítica) baixa

Classificação baseada em análises histoquímicas utilizando-se métodos citados por Dubowitz e Brooke (Muscle Biopsy:
A Modern Approach, 1973). Vale ressaltar que, diferentes métodos de análises, ou mesmo mudanças nas etapas do
procedimento histológico (por exemplo, tempo, temperatura e pH de incubação), podem resultar em diferenças na
“imagem” histoquímica.
Fonte: Squire (1981).
Estrutura e Bioquímica do Músculo 29
musculares, as proteínas miofibriulares possui
importância tecnológica relevante, uma vez que são
responsáveis por, aproximadamente, 50% da maciez,
75% da capacidade emulsionante (CE) e 97% da
capacidade de retenção de água (CRA) da carne.
Em termos gerais, as proteínas miofibrilares
constituem de proteínas contrácteis (Actina e
Miosina) e proteínas reguladoras da contração
(Tropomiosina, Troponinas, Actininas, Proteína M e
Proteína C). Juntas, a actina e a miosina representam
cerca de 75 a 80% das proteínas miofibrilares.

Proteínas Miofibrilares Contrácteis

ACTINA

Em soluções de baixa força iônica a actina é um Figura 2.23. Clivagem da miosina pelas proteases tripsina
e papaína. A tripsina quebra a molécula de miosina em
monômero chamado actina G, possuindo uma forma
dois fragmentos, meromiosina leve (LMM) e meromiosina
globular (rica em aminoácido prolina), com diâmetro pesada (HMM). Um tratamento subseqüente da HMM com
de 5,5 nm. Representa de 20 a 25% das proteínas papaína libera as duas cabeças globulares de proteína
miofibrilares, apresentando um ponto isoelétrico (PI) (subfragmentos S1) e o pescoço (subfragmento S2). Fonte:
de 4,7 e peso molecular (PM) de 47 kDa. À medida Rawn (1989).
que a força iônica aumenta, até o nível fisiológico, a
actina G polimeriza-se em uma forma fibrosa
chamada actina F. Quando em solução salina possui Proteínas Miofibrilares
CE menor que a da miosina e, na ausência de sal, Reguladoras da Contração
apresenta CE maior.
PROTEÍNA C
MIOSINA
Compreende de 2,0 a 2,5% das proteínas
A miosina apresenta uma forma filamentosa miofibrilares. É filamentosa e possui a função de
(fibrosa), sendo, portanto, pobre em prolina. “amarrar” as caudas de miosina a cada 43,2 nm,
Compreendem 50-55% das proteínas miofibrilares, formando o miofilamento grosso (Figura 2.15).
sendo rica em aminoácidos ácidos e básicos,
constituindo uma molécula altamente carregada. Tem PROTEÍNA M
PI de 5,4 e PM de 470 a 500 kDa. Possui uma estrutura
alongada (cerca de 140 a 160 nm de comprimento) Compreende 4% das proteínas miofibrilares.
em forma de vaso com uma região globular de dupla Também filamentosa, embora pouco se conheça sobre
cabeça na ponta. esta proteína, parece ter a sua função de “cimentar”
A molécula de miosina pode ser dividida em três dois conjuntos de miosina no centro do sarcômero
partes: cabeça, pescoço e cauda. A extremidade (linha M), amarrando-os pela cauda. A proteína M
contendo a região globular (cabeça), e que também seria então a responsável pelo arranjo tridimensional
engloba o pescoço, é denominada meromiosina (triangular) dos miofilamentos grossos.
pesada (HMM), enquanto a cauda é referida como
meromiosina leve (LMM). A LMM constitui a maior TROPOMIOSINA
parte do bastão em á-hélice da molécula de miosina.
A miosina pode sofrer a ação de enzimas como a Compreende de 8 a 10% das proteínas
tripsina e a papaína que catalisam a cisão hidrolítica miofibrilares, tendo forma filamentosa. A
da miosina em sítios específicos (Figura 2.23). A tropomiosina é uma molécula altamente carregada,
tripsina ataca a região do pescoço separando a miosina rica em aminoácidos ácidos (28%) e básicos (19%)
em cauda (LMM) e cabeça (HMM). A papaína ataca em 50% aproximadamente. Tem PI de 5,1 e PM de
a HMM, liberando as duas cabeças globulares, 68 kDa. Pela sua composição de aminoácidos
chamadas de subfragmentos S1, e parte da cadeia a- apresenta boa CE e boa CRA. Tem a função de
helicoidal (pescoço), chamada subfragmento S2. recobrir os sulcos resultantes da disposição helicoidal
30 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide
dos filamentos de actina F para formar o miofilamento de 160 kDa. É globular e possui a função de
fino, estendendo-se por sete monômeros de actina G. “cimentar” os miofilamentos finos na linha Z, além
de acelerar a polimerização da actina G a actina F.
TROPONINA
Pr
Prooteínas Cit oesq
Citoesq ueléticas
oesqueléticas
Compreende de 8 a 10% das proteínas
miofibrilares. Proteína globular, possui alta afinidade São as proteínas responsáveis pela organização
por cálcio, sendo esta uma característica importante espacial do sarcômero, sendo tratadas, muitas vezes,
na formação do complexo actomiosina-tropomiosina como proteínas miofibrilares. Estão presentes apenas
durante a contração. Une duas “fitas” de tropomiosina no músculo estriado esquelético e representam cerca
a cada sete monômeros de actina G, sendo composta de 15% das proteínas do músculo.
de três subunidades (Figura 2.14):
Titina (Conectina)
# Troponina I (Tn-I) - Inibe a atividade ATPásica e a
interação da miosina e a actina junto com a A titina, ou conectina, corresponde a,
tropomiosina. Com PI igual a 5,5, situa-se em um aproximadamente, 10% das proteínas musculares,
monômero de actina G e está fortemente ligada à sendo o principal componente do “filamento do
troponina C (principalmente na presença de cálcio), espaço vazio” (GAP filament - espaço entre os
interagindo diretamente com a actina F (por ligações miofilamentos), que compreende o final da Banda A
não covalentes); até a Linha Z. Proteína com elevado peso molecular
# Troponina C (Tn-C) - Possui PI de 4,1 e alta (cerca de 3x106 kDa) e extremamente comprida,
afinidade pelo cálcio sarcoplasmático, com quatro possui cabeça e cauda, esta com a forma de mola. A
sítios de fixação deste íon (dois destes disputados titina apresenta comprimento de 8 a 9 µm, o que
com íons magnésio). Forma um complexo com as corresponde à extensão de 3 a 4 sarcômeros. No
troponinas I e T; entanto, uma molécula de titina percorre apenas
# Troponina T (Tn-T) - Subunidade fortemente ligada metade de um sarcômero, da Linha M (onde está sua
à troponina C e à tropomiosina, possuindo PI igual cabeça) até a Linha Z (onde termina sua cauda). Então,
a 8,8. duas moléculas de titina se estendem pelo
comprimento de todo sarcômero (Figura 2.24). A parte
β-ACTININA da titina que está localizada na Banda I é altamente
elástica e forma uma conexão entre o final do
Compreende de 2,0 a 2,5% das proteínas filamento grosso e a Linha Z. Por outro lado, a parte
miofibrilares, sendo globular. A β-actinina localizada na Banda A é relativamente inextensível,
aparentemente determina o comprimento de actina F presumivelmente devido a essa parte ficar firmemente
em 1,0 µm. Em experimentos, a actina F desenvolvida presa ao filamento grosso.
in vitro alcançou cerca de 3 a 4 µm, na ausência da β- A titina tem um papel importante na organização
actinina. do sarcômero durante o seu desenvolvimento.
Supostamente auxilia na manutenção do arranjo
α-ACTININA espacial dos miofilamentos grossos (funcionando
como mola durante a contração) e, provavelmente,
Também compreendendo entre 2,0 e 2,5% das atua ajudando a determinar a sua extensão.
proteínas miofibrilares, possui PI próximo a 10 e PM

Linha Z Linha M Linha Z

nebulina Miosina Actina titina


Miofilamento grosso Miofilamento fino

Figura 2.24. Esquematização da disposição das proteínas titina e nebulina no sarcômero.


Estrutura e Bioquímica do Músculo 31
Nebulina a mioglobina (Mb) e hemoglobina (Hb), e integrando
o sistema enzimático responsáveis pelo metabolismo
Compreende 3 a 4% das proteínas do músculo, celular, em especial, a glicólise.
com PM de 800 kDa, altamente insolúvel e de Compreendem de 29 a 38% das proteínas do
filamento longo (cerca de 1,0 µm), inextensível, que músculo, sendo solúveis em água e pouco solúveis
corre paralelo e associada ao miofilamento fino, em solução salina (solúveis em soluções salinas que
recobrindo-o (Figura 2.24). De forma filamentosa, apresentam força iônica menor que 0,2 M).
auxilia, provavelmente, na determinação da extensão
do miofilamento fino (ao lado da β-actinina) e em Pr
Prooteínas do Es tr
Estr oma
troma
sua fixação na Linha Z (como a α-actinina) durante a
miofibrinogênese. Compreendem cerca de 10% das proteínas do
Provavelmente, a nebulina atua como um “molde” músculo, sendo insolúveis em água e em soluções
dos miofilamentos finos, auxiliando na determinação salinas, mas solúveis em soluções ácidas e básicas.
de seu arranjo espacial hexagonal. Esta fração protéica muscular contém as proteínas do
sarcolema, do retículo sarcoplasmático, membranas
Desmina (Vimetina) mitocondriais, assim como as proteínas do tecido
conjuntivo.
A desmina, ou vimetina, compreende menos de Conforme já citado, os tecidos conjuntivos são
1% das proteínas musculares. É um filamento de caracterizados por terem relativamente poucas células
tamanho intermediário, que apresenta um PM de 53 e uma considerável quantidade de substância
kDa e um diâmetro de 10 nm. extracelular, na qual células (como fibroblastos) e
Em contraste com a titina e a nebulina, que fibras extracelulares (colágeno, reticulina e elastina;
formam filamentos correndo longitudinalmente principalmente as duas primeiras, que apresentam
dentro do sarcômero, acredita-se que os filamentos mais de 50% das proteínas do estroma).
intermediários (composto principalmente por Distribuídas através do corpo, como componente
desmina) sejam elementos que correm do esqueleto, órgãos, vasos linfáticos e sanguíneos,
transversalmente no músculo esquelético formando tendões, fibras musculares e nervosas, as proteínas
uma rede que une miofribilas adjacentes. Assim, a do estroma fornecem estruturação aos tecidos em que
desmina liga uma miofibrila a outra na altura da linha se encontram e, sob calor, se gelatinizam.
Z, formando a rede denominada 10 nm filament,
unindo-as ao citoesqueleto celular e mantendo a Colágeno
integridade da fibra muscular (Figura 2.25).
Assim como a titina e a nebulina, a desmina é O colágeno forma o principal tipo de fibra
degradada no músculo post-mortem por proteases, extracelular. Compreende 5% das proteínas
contribuindo para a maciez e estrutura das carnes musculares, sendo a mais abundante do corpo animal
processadas. (20 a 25% do total de proteínas).
Está presente em grande quantidade nos tendões
Pr
Prooteínas Sar coplasmáticas
Sarcoplasmáticas e ligamentos, existindo fibras de colágeno em todos
os tecidos e órgãos, incluindo os músculos, onde sua
As proteínas sarcoplasmáticas encontram-se livres distribuição não é uniforme e guarda certa relação
no sarcoplasma, constituindo pigmentos de cor, como com a atividade física. Constitui a rede protéica

Figura 2.25. Esquematização da disposição da


proteína desmina na fibra muscular.
32 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide
(endomísio, perimísio e epimísio) responsável pela estriado (repetido a cada 68 nm) devido à disposição
estruturação e suporte muscular e fornece, ainda, a das suas “cabeças” (terminal C). A síntese do colágeno
matriz sobre a qual ocorre a calcificação nos dentes, a partir de moléculas de tropocolágeno e algumas de
cartilagens e ossos. suas características estruturais estão representadas na
A molécula de colágeno é uma glicoproteína que Figura 2.27.
contém pequenas quantidades de açúcares (glicose e As fibras de colágeno são relativamente
galactose) e apresenta um PM de 300 kDa. A glicina inextensíveis e individualmente são incolores, porém
(Gly) representa cerca de 1/3 do conteúdo total de quando formam agregados possuem uma cor branca,
aminoácidos do colágeno e a prolina (Pro) e que caracteriza os tendões. Estas fibras formam uma
hidroxiprolina (HyPro) outra terça parte. A malha de rede (Figura 2.28), apresentando ligações
hidroxiprolina não aparece em quantidades cruzadas entre si, o que se relaciona com sua relativa
significativas em outras proteínas e tem uma insolubilidade e resistência à tensão e ao calor. Em
porcentagem constante de aproximadamente 14% no geral, animais mais velhos possuem maiores ligações
colágeno, sendo, portanto, utilizada para determiná- cruzadas entre as fibras de colágeno do que animais
lo nos tecidos. mais novos. Além disso, à medida que o animal
As fibras de colágeno são compostas por envelhece, estas ligações tornam-se mais resistentes
monômeros de tropocolágeno (fibrilas de 280 nm de ao calor, resultando em resíduos que persistem mesmo
comprimento), que são moléculas composta por três após a hidrólise.
cadeias de polipeptídeos que apresentam uma O colágeno é responsável por cerca de 40 a 50%
seqüência estrutural básica (Gly-x-HyPro ou Gly-x- da dureza da carne. Os músculos que requerem maior
Pro), denominada cadeia a, e que formam uma sustentação ou força física, como por exemplo os dos
estrutura de triplice-hélice estabilizada por pontes de membros anteriores de quadrúpedes, são mais ricos
hidrogênio (Figura 2.26). As moléculas de em colágeno (mais estruturado). No entanto, o
tropocolágeno são sintetizadas no fibroblasto e conteúdo de colágeno muscular não aumenta com o
excretadas para o meio externo, onde se unem crescimento e maturidade do animal. Assim, o
linearmente (entre as cadeias a) e adjacentemente conteúdo total de colágeno não está intimamente
(com 1/4 de superposição), de uma forma associado com as alterações na maciez que ocorre
completamente ordenada e específica, para formar as com a idade do animal, mas torna-se um importante
fibras de colágeno, que apresentam um padrão fator nas diferenças de maciez observadas entre

Sequência Primária (cadeia α )

x - Gly - Pro - HyPro - Gly - x -

Tropocolágeno(Triplice-Hélice)

terminal terminal
250 N C
nm
Cabeça da molécula
de tropocolágeno
Fibra de Colágeno
280 nm

68 nm

Miofilamento grosso
Figura 2.26. Diagrama ilustrando a seqüência de aminoácido e estrutura molecular do tropocolágeno e da fibra de
colágeno. Gly (glicina); Pro (prolina); HyPro (hidroxiprolina); X (qualquer outro aminoácido).
Estrutura e Bioquímica do Músculo 33
Figura 2.27. Ilustração do fibroblasto,
incluindo os mais importantes eventos,
intracelular e extracelular, na síntese do
tropocolágeno e sua formação extracelular
para a fibra de colágeno. Subunidades
polipeptídicas são sintetizadas nos
ribossomos, sendo, então, transportadas
para o complexo de Golgi, onde se credita
que subunidades de carboidratos sejam
sintetizadas. Presume-se que as cadeias a
sejam sejam reunidas no complexo de
Golgi em moléculas de tropocolágeno,
excretado para o meio extracelular, onde
se agregam, num arranjo escalariforme,
para formar as fibras de colágeno. Fonte:
Bloome e Fawcett (1977).

Figura 2.28. Micrografias do tecido conectivo ilustrando a malha de rede formada pelas fibras de colágeno (setas).

músculos de um mesmo animal. As alterações na carnes mais estruturadas sejam cozidas sob pressão,
maciez que ocorre com a idade do animal estão em água com limão, para que ocorra a gelatinização
associadas à quantidade de colágeno solúvel, ou seja, do colágeno e conseqüente aumento da maciez da
à quantidade de ligações cruzadas existentes. carne.
Quando submetido a temperaturas próximas de
60ºC o colágeno encolhe, comprimindo o tecido Elastina
muscular envolto pelo perimísio, o que resulta num
aumento de dureza, devido a uma maior compactação Presentes nos ligamentos, paredes de artérias e
das fibras musculares e exsudação de suco celular. A envolvendo vários órgãos, inclusive os músculos, as
extensão deste encolhimento depende da natureza e fibras de elastina se distendem com facilidade, e
da quantidade de ligações cruzadas que estabilizam quando a tensão deixa de existir voltam ao
as fibras de colágeno. É por esta razão que o comprimento normal. Embora constituam apenas 5%
encolhimento do perimísio durante o aquecimento é do total de tecido conjuntivo do músculo, a sua
mais intenso em animais mais velhos. contribuição na dureza da carne é significativa.
Com o aquecimento úmido do músculo por A elastina é constituída principalmente por glicina
períodos prolongados a temperaturas acima de 75ºC e prolina, e apresenta alguns aminoácidos incomuns
ocorre uma redução da força de coesão do tecido como a desmosina (quatro resíduos de lisina ligados
conectivo da camada de perimísio, devido a uma intermolecularmente) e isodesmosina. Normalmente,
desnaturação parcial das ligações cruzadas das fibras têm-se oito resíduos de desmosina e isodesmosina
de colágeno. Na presença de água, especialmente em para cada 1.000 aminoácidos. De cor amarelada, a
meio ácido, e em elevadas temperaturas, o colágeno extraordinária insolubilidade da elastina se deve,
se geleifica (intumesce). Por isso, aconselha-se que principalmente, ao seu grande conteúdo de
34 E.M. Ramos & L.A.M. Gomide
aminoácidos não polares e às ligações laterais de PRICE, J.F.; SCHWEIGERT B.S. Ciência de la Carne y
desmosina. Além disso sua fibra é muito resistente às los Productos Cárnicos. 2 ed. Zaragoza: Editorial Acribia.
enzimas digestivas, de modo que sua contribuição p.139-173. 1994.
para o valor nutritivo da carne é pequena ou nula. RAWN, J. D. Biochemistry. Burlington, Neil Patterson
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Reticulina
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amarelada e, por ser pouco solúvel e hidrolizável, SQUIRE, J. The Structural Basis of Muscular
Contraction. New York: Plenum Press. 1981. 698p.
apresenta baixa digestibilidade. As fibras reticulares
persistem sob a forma de delicadas redes que VARNAM. A.H., SUTHERLAND, J.P. Meat and meat
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